蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)

復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系作用力

破壞因子氫鍵：

α-螺旋，β-折疊

尿素，鹽酸胍疏水作用：

形成球蛋白的核心

去垢劑，有機溶劑VanderWaals力：穩(wěn)定緊密堆積的集團和原子離子鍵：穩(wěn)定α-螺旋，三、四級結(jié)構(gòu)酸、堿二硫鍵：穩(wěn)定三、四級結(jié)構(gòu)還原劑配位鍵：與金屬離子的結(jié)合螯合劑EDTA維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的作用力H2NC(:NH)NH2HCl維持空間構(gòu)象的作用力復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的層次

一級結(jié)構(gòu)：氨基酸序列

二級結(jié)構(gòu)：α螺旋，β折疊

超二級結(jié)構(gòu)

Module

結(jié)構(gòu)域（domain）

三級結(jié)構(gòu)：所有原子空間位置

四級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)多聚體蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)層次復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系肽鍵的特征復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系肽鍵平面肽鍵平面復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系肽鏈中的肽平面肽鏈中的肽平面復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系兩個肽平面以一個Cα為中心發(fā)生旋轉(zhuǎn)兩面角復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系RamachandranPlotRamachandranPlot復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)類型α-helix

keratintriplehelices

collagentriplehelicesβ-sheetβ-turn復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系LinusCarlPauling

(1901-1994)1926年，留學(xué)Sommerfeld實驗室（1年7個月）1928年，發(fā)明雜化軌道，創(chuàng)立量子化學(xué)1930年，去LaurenceBragg實驗室學(xué)X-ray衍射1936年，與Mirsky一起發(fā)表蛋白質(zhì)變性的理論---氫鍵1937年，開始搭α-helix的模型，發(fā)現(xiàn)5.4A的周期，與Astbury的Keratin蛋白測定得到的5.1A不符。此后化了約10年的時間測定各種含肽鍵的小分子的結(jié)構(gòu)，得出肽鍵的6個原子在同一平面上的結(jié)論1949年，人造絲X-ray數(shù)據(jù)發(fā)表，他看到了5.4A的周期1950年，α-helix模型發(fā)表，次年發(fā)表β-sheet模型1954年，Nobel化學(xué)獎1963年，Nobel和平獎70年代，提倡VitaminC治百病80年代，鹽湖城丑聞/biography/Pauling.htmlPauling的生涯復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系肽平面的相疊形成α螺旋t肽平面的相疊形成α螺旋復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系α-螺旋的特性氫鍵取向與主軸基本平行右旋，3.6個氨基酸一個周期，螺距0.54nm第n個AA(NH)與第n-4個AA(CO)形成氫鍵，環(huán)內(nèi)原子數(shù)13。α螺旋的特性復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系左旋和右旋的判斷左旋和右旋的判斷復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系Pauling預(yù)測的三種螺旋結(jié)構(gòu)3.010helixπ16

helixαhelixPauling預(yù)測的三種螺旋第X個氨基酸的氨基與（X－n）個氨基酸的羧基之間形成氫鍵環(huán)內(nèi)原子數(shù)N＝3n+1復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系角蛋白keratin的結(jié)構(gòu)特征Keratin的結(jié)構(gòu)特征復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系膠原蛋白Collagen的特殊性Collagen的結(jié)構(gòu)特征復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系Collagen的結(jié)構(gòu)特征2左旋的肽鏈截面圖復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系結(jié)締組織中的膠原蛋白組織中的膠原蛋白復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系反平行β折疊反平行β折疊復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系平行β折疊平行β折疊復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)系β折疊