生物化學(xué)習(xí)題及答案酶

(一)名詞解釋.米氏常數(shù)(%值).底物專一性(substratespecificity).輔基(prostheticgroup).單體酶(monomericenzyme).寡聚酶(oligomericenzyme).多酶體系(multienzymesystem).激活劑(activator).抑制劑(inhibitorinhibiton).變構(gòu)酶(allostericenzyme).同工酶(isozyme).誘導(dǎo)酶(inducedenzyme).酶原(zymogen).酶的比活力(enzymaticcompareenergy).活性中心（己。陰丫0center）(二)英文縮寫符號NAD+(nicotinamideadeninedinucleotide)FAD(flavinadeninedinucleotide)THFA(tetrahydrofolicacid)NADP+(nicotinamideadeninedinucleotidephosphate)FMN(flavinmononucleotide)CoA(coenzymeA)ACP(acylcarrierprotein)BCCP(biotincarboxylcarrierprotein)PLP(pyridoxalphosphate)(三)填空題.酶是產(chǎn)生的，具有催化活性的。.酶具有、、和等催化特點(diǎn)。.影響酶促反應(yīng)速度的因素有.胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基，三者構(gòu)成一個(gè)氫鍵體系，使其中的上的成為強(qiáng)烈的親核基團(tuán)，此系統(tǒng)稱為系統(tǒng)或。.與酶催化的高效率有關(guān)的因素有、、、等。.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脫氫酶的抑制劑。.變構(gòu)酶的特點(diǎn)是：(1),(2)，它不符合一般的,當(dāng)以V對［S］作圖時(shí)，它表現(xiàn)出型曲線，而非曲線。它是酶。.轉(zhuǎn)氨酶的輔因子為即維生素。其有三種形式，分別為、、，其中在氨基酸代謝中非常重要，是、和的輔酶。.葉酸以其起輔酶的作用，它有和兩種還原形式，后者的功能作為載體。.一條多肽鏈Asn-His-Lys-Asp-Phe-GluTle-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg經(jīng)胰蛋白酶水解可得到個(gè)多肽。.全酶由和組成，在催化反應(yīng)時(shí)，二者所起的作用不同，其中決定酶的專一性和高效率，起傳遞電子、原子或化學(xué)基團(tuán)的作用。.輔助因子包括、和等。其中與酶蛋白結(jié)合緊密，需要除去，與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用除去。.T.R.Cech和S.Alman因各自發(fā)現(xiàn)了而共同獲得1989年的諾貝爾獎(jiǎng)（化學(xué)獎(jiǎng)）。.根據(jù)國際系統(tǒng)分類法，所有的酶按所催化的化學(xué)反應(yīng)的性質(zhì)可分為六類、、、、、和。.根據(jù)國際酶學(xué)委員會的規(guī)定，每一種酶都有一個(gè)唯一的編號。醇脫氫酶的編號是EC1.1.1.1,EC代表,4個(gè)數(shù)字分別代表、、和。.根據(jù)酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分為、、和。.酶的活性中心包括和兩個(gè)功能部位，其中直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性，是發(fā)生化學(xué)變化的部位，決定催化反應(yīng)的性質(zhì)。.酶活力是指，一般用表示。.通常討論酶促反應(yīng)的反應(yīng)速度時(shí)，指的是反應(yīng)的速度，即時(shí)測得的反應(yīng)速度。.解釋別構(gòu)酶作用機(jī)理的假說有模型和模型兩種。.固定化酶的優(yōu)點(diǎn)包括，，等。.pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響，影響，影響。.溫度對酶活力影響有以下兩方面：一方面，另一方面。.脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有 專一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，僅生成甘油-1-磷酸一種底物，因此它具有專一性。.酶促動力學(xué)的雙倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk作圖法），得到的直線在橫軸的截距為，縱軸上的截距為。.磺胺類藥物可以抑制酶，從而抑制細(xì)菌生長繁殖。.判斷一個(gè)純化酶的方法優(yōu)劣的主要依據(jù)是酶的和。.維生素是維持生物體正常生長所必需的一類有機(jī)物質(zhì)。主要作用是作為的組分參與體內(nèi)代謝。.根據(jù)維生素的性質(zhì)，可將維生素分為兩類，即和.維生素與由環(huán)與環(huán)通過相連，主要功能是以形式，作為和的輔酶，轉(zhuǎn)移二碳單位。.維生素q的化學(xué)結(jié)構(gòu)可以分為二部分，即和，其中原子上可以加氫，因此有氧化型和還原型之分。.維生素B3由與通過相連而成，可以與,和共同組成輔酶，作為各種反應(yīng)的輔酶，傳遞。.維生素B5是衍生物，有,兩種形式，其輔酶形式是與，作為酶的輔酶，起遞作用。.生物素可看作由,,三部分組成，是的輔酶，在的固定中起重要的作用。.維生素B12是唯一含的維生素，由,和氨基丙酸三部分組成，有多種輔酶形式。其中是變位酶的輔酶，是轉(zhuǎn)甲基酶的輔酶。

.維生素C是的輔酶，另外還具有作用等。（四）選擇題.酶的活性中心是指：A.酶分子上含有必需基團(tuán)的肽段 B.酶分子與底物結(jié)合的部位C.酶分子與輔酶結(jié)合的部位 D.酶分子發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵性結(jié)構(gòu)區(qū)E.酶分子有絲氨酸殘基、二硫鍵存在的區(qū)域.酶催化作用對能量的影響在于：A.增加產(chǎn)物能量水平B.降低活化能 C.降低反應(yīng)物能量水平D.降低反應(yīng)的自由能E.增加活化能.競爭性抑制劑作用特點(diǎn)是：A.與酶的底物競爭激活劑 B.與酶的底物競爭酶的活性中心C.與酶的底物競爭酶的輔基 D.與酶的底物競爭酶的必需基團(tuán)；E.與酶的底物競爭酶的變構(gòu)劑.競爭性可逆抑制劑抑制程度與下列那種因素?zé)o關(guān)：A.作用時(shí)間B.抑制劑濃度A.作用時(shí)間B.抑制劑濃度C.底物濃度D.酶與抑制劑的親和力的大小 E.酶與底物的親和力的大小.哪一種情況可用增加［S］的方法減輕抑制程度：A.不可逆抑制作用 B.競爭性可逆抑制作用 C.非競爭性可逆抑制作用D.反競爭性可逆抑制作用 E.無法確定.酶的競爭性可逆抑制劑可以使:%x%x減小，Km減小C.丫蚪不變，Km增力口E.丫蚪減小，Km增力口丫頻增加，Km增加D.Vm不變，Km減小.下列常見抑制劑中，除哪個(gè)外都是不可逆抑制劑:A有機(jī)磷化合物BA有機(jī)磷化合物B有機(jī)汞化合物C有機(jī)砷化合物D氰化物ED氰化物.酶的活化和去活化循環(huán)中，酶的磷酸化和去磷酸化位點(diǎn)通常在酶的哪一種氨基酸殘基上：A.天冬氨酸 B.脯氨酸 C.賴氨酸D.絲氨酸D.絲氨酸E.甘氨酸.在生理?xiàng)l件下，下列哪種基團(tuán)既可以作為H+的受體，也可以作為H+的供體:A.His的咪唑基B.Lys的￡氨基C.Arg的胍基D.Cys的巰基E.Trp的吲口朵基.對于下列哪種抑制作用，抑制程度為50%時(shí)，[I]=Ki：A.不可逆抑制作用 B.競爭性可逆抑制作用C.非競爭性可逆抑制作用D.反競爭性可逆抑制作用 E.無法確定.下列輔酶中的哪個(gè)不是來自于維生素：A.CoA B.CoQC.PLPD.FH2E.FMN.下列敘述中哪一種是正確的：A.所有的輔酶都包含維生素組分B.所有的維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分C.所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分D.只有B族維生素可以作為輔酶或輔酶的組分.多食糖類需補(bǔ)充：A.維生素B1B.維生素B2 C.維生素B5

D.維生素B6 E.維生素B7.多食肉類，需補(bǔ)充：A.維生素B1 B.維生素B2 C.維生素B5D.維生素B6 E.維生素B7.以玉米為主食，容易導(dǎo)致下列哪種維生素的缺乏：A.維生素B1 B.維生素B2 C.維生素B5D.維生素B6 E.維生素B7.下列化合物中除哪個(gè)外，常作為能量合劑使用：A.CoAB.ATPC.胰島素D.生物素.下列化合物中哪個(gè)不含環(huán)狀結(jié)構(gòu)：A.葉酸B.泛酸C.煙酸D.生物素E.核黃素.下列化合物中哪個(gè)不含腺甘酸組分：A.CoA B.FMNC.FADD.NAD+E.NADP+.需要維生素B6作為輔酶的氨基酸反應(yīng)有：A.成鹽、成酯和轉(zhuǎn)氨B.成酰氯反應(yīng)A.成鹽、成酯和轉(zhuǎn)氨B.成酰氯反應(yīng)C.烷基化反應(yīng)D.成酯、轉(zhuǎn)氨和脫竣D.成酯、轉(zhuǎn)氨和脫竣E.轉(zhuǎn)氨、脫竣和消旋(五)是非判斷題()1.酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度無關(guān)。()2.當(dāng)?shù)孜锾幱陲柡退綍r(shí)，酶促反應(yīng)的速度與酶濃度成正比。()3.某些酶的Km由于代謝產(chǎn)物存在而發(fā)生改變，而這些代謝產(chǎn)物在結(jié)構(gòu)上與底物無關(guān)。()4.某些調(diào)節(jié)酶的V-[S]的S形曲線表明，酶與少量底物的結(jié)合增加了酶對后續(xù)底物分子的親和力。()5.測定酶活力時(shí)，底物濃度不必大于酶濃度。()6.測定酶活力時(shí)，一般測定產(chǎn)物生成量比測定底物消耗量更為準(zhǔn)確。()7.在非競爭性抑制劑存在下，加入足量的底物，酶促的反應(yīng)能夠達(dá)到正常Vmax。()8.碘乙酸因可與活性中心-SH以共價(jià)鍵結(jié)合而抑制巰基酶，而使糖酵解途徑受阻。()9.誘導(dǎo)酶是指當(dāng)細(xì)胞加入特定誘導(dǎo)物后，誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶，這種誘導(dǎo)物往往是該酶的產(chǎn)物。()10.酶可以促成化學(xué)反應(yīng)向正反應(yīng)方向轉(zhuǎn)移。()11.對于可逆反應(yīng)而言，酶既可以改變正反應(yīng)速度，也可以改變逆反應(yīng)速度。()12.酶只能改變化學(xué)反應(yīng)的活化能而不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡常數(shù)。()13.酶活力的測定實(shí)際上就是酶的定量測定。()14.從鼠腦分離的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6X10-6mol/L)或果糖(Km=2X10-3mol/L),則己糖激酶對果糖的親和力更高。()15.Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無關(guān)()16.Km是酶的特征常數(shù)，在任何條件下，Km是常數(shù)。()17.Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶的底物無關(guān)。()18.一種酶有幾種底物就有幾種Km值。()19.當(dāng)［S］>>Km時(shí)，V趨向于Vmax，此時(shí)只有通過增加［E］來增加V。()20.酶的最適pH值是一個(gè)常數(shù)，每一種酶只有一個(gè)確定的最適pH值。()21.酶的最適溫度與酶的作用時(shí)間有關(guān)，作用時(shí)間長，則最適溫度高，作用時(shí)間短，則最適溫度低。()22.金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。()23.增加不可逆抑制劑的濃度，可以實(shí)現(xiàn)酶活性的完全抑制。()24.競爭性可逆抑制劑一定與酶的底物結(jié)合在酶的同一部位。()25.由1g粗酶制劑經(jīng)純化后得到10mg電泳純的酶制劑，那么酶的比活較原來提高了100倍。()26.酶反應(yīng)的最適pH值只取決于酶蛋白本身的結(jié)構(gòu)。()27.所有B族維生素都是雜環(huán)化合物。()28.B族維生素都可以作為輔酶的組分參與代謝。()29.脂溶性維生素都不能作為輔酶參與代謝。()30.除了動物外，其他生物包括植物、微生物的生長也有需要維生素的現(xiàn)象。()31.植物的某些器官可以自行合成某些維生素，并供給植物整體生長所需。()32.維生素E不容易被氧化，因此可做抗氧化劑。(六)問答題及計(jì)算題.怎樣證明酶是蛋白質(zhì)？.簡述酶作為生物催化劑與一般化學(xué)催化劑的共性及其個(gè)性？.簡述Cech及Altman是如何發(fā)現(xiàn)具有催化活性的RNA的？.試指出下列每種酶具有哪種類型的專一性？(1)脲酶(只催化尿素NH2cONH2的水解，但不能作用于NH2cONHCHJ；（2）B-D-葡萄糖甘酶（只作用于B-D-葡萄糖形成的各種糖甘，但不能作用于其他的糖甘，例如果糖甘）；（3）酯酶（作用于R1c00%的水解反應(yīng)）；（4）L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；（5）反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于順丁烯二酸（馬來酸）];（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）。.稱取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液測得含蛋白氮0.2mg,另取0.1mL溶液測酶活力，結(jié)果每小時(shí)可以水解酪蛋白產(chǎn)生15002g酪氨酸，假定1個(gè)酶活力單位定義為每分鐘產(chǎn)生1Rg酪氨酸的酶量，請計(jì)算：（1）酶溶液的蛋白濃度及比活。（2）每克純酶制劑的總蛋白含量及總活力。.丫蚪與米氏常數(shù)可以通過作圖法求得，試比較V~[S]圖，雙倒數(shù)圖，V?V/[S]作圖，[S]/V~[S]作圖及直接線性作圖法求Vmax和Km的優(yōu)缺點(diǎn)？.（1）為什么某些腸道寄生蟲如蛔蟲在體內(nèi)不會被消化道內(nèi)的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？（2）為什么蠶豆必須煮熟后食用，否則容易引起不適?.使用下表數(shù)據(jù)，作圖判斷抑制劑類型（競爭性還是非競爭性可逆抑制劑）？TOC\o"1-5"\h\zmmol/L 2.0 3.0 4.0 10.015.0每小時(shí)形成產(chǎn)物的量（Nmol）13.9 17.9 21.3 31.337.0（沒有抑制劑）每小時(shí)形成產(chǎn)物的量（Nmol）8.8 12.1 14.9 25.731.3（有抑制劑）.甘油醛-3-磷酸脫氫酶（Mr150000）的活性位點(diǎn)有一個(gè)Cys殘基，假定為使5mL的1.2mg/mL的酶溶液完全失活，需要3.0X10-2mg碘乙酰胺（Mr185）,計(jì)算酶的催化亞基的數(shù)目？.對活細(xì)胞的實(shí)驗(yàn)測定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近，請解釋其生理意義？為什么底物濃度不是大大高于Km或大大低于Km呢？.有時(shí)別構(gòu)酶的活性可以被低濃度的競爭性抑制劑激活，請解釋？.（1）對于一個(gè)遵循米氏動力學(xué)的酶而言，當(dāng)[S]=Km時(shí)，若V=35Nmol/min,Vmax是多少Nmol/min？(2)當(dāng)［S］=2X10-5mo/L,V=402mol/min,這個(gè)酶的K是多少？m(3)若I表示競爭性抑制劑，K=4X10-5mol/L,當(dāng)［S］=3X10-2mol/L和［I］=3XI10-5mol/L時(shí)，V是多少？(4)若I是非競爭性抑制劑，在KI、［S］和［I］條件與(3)中相同時(shí)，V是多少？(2)計(jì)算［S］=1.0X10-6mol/L和［S］=1.0X10-1mol/L時(shí)的v?(3)計(jì)算［S］=2.0X10-3mol/L或［S］=2.0X10-6mol/L時(shí)最初5min內(nèi)的產(chǎn)物總量？(4)假如每一個(gè)反應(yīng)體系中酶濃度增加到4倍時(shí)，Km,Vmax是多少？.在很多酶的活性中心均有His殘基參與，請解釋？22.將下列化學(xué)名稱與B族維生素及其輔酶形式相匹配？(A)泛酸；(B)煙酸；(C)葉酸；(D)硫胺素；(E)核黃素；(F)吡哆素；(G)生物素。(1)B1 ；(2) B2 ；(3) Bj (4) B5；(5) B6 ； (6) B7； (7) Bj (8) B^(I)FMN；(II)FAD；(IIDNAD+；(W)NADP+；(V)CoA；(VI)PLP；(電I)PMP；(W)FHjFH/(IX)TPP。參考答案（一）名詞解釋.米氏常數(shù)（Km值）：用Km值表示，是酶的一個(gè)重要參數(shù)。Km值是酶反應(yīng)速度（V）達(dá)到最大反應(yīng)速度（Vm/一半時(shí)底物的濃度（單位M或mM）。米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，不受底物濃度和酶濃度的影響。.底物專一性：酶的專一性是指酶對底物及其催化反應(yīng)的嚴(yán)格選擇性。通常酶只能催化一種化學(xué)反應(yīng)或一類相似的反應(yīng)，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類型：絕對專一性、相對專一性、立體專一性。.輔基：酶的輔因子或結(jié)合蛋白質(zhì)的非蛋白部分，與酶或蛋白質(zhì)結(jié)合得非常緊密，用透析法不能除去。.單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為更小的單位。分子量為13,000——35,000。.寡聚酶：有幾個(gè)或多個(gè)亞基組成的酶稱為寡聚酶。寡聚酶中的亞基可以是相同的，也可以是不同的。亞基間以非共價(jià)鍵結(jié)合，容易為酸堿，高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚酶的分子量從35000到幾百萬。.多酶體系：由幾個(gè)酶彼此嵌合形成的復(fù)合體稱為多酶體系。多酶復(fù)合體有利于細(xì)胞中一系列反應(yīng)的連續(xù)進(jìn)行，以提高酶的催化效率，同時(shí)便于機(jī)體對酶的調(diào)控。多酶復(fù)合體的分子量都在幾百萬以上。.激活劑：凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱激活劑，其中大部分是離子或簡單的有機(jī)化合物。.抑制劑：能使酶的必需基團(tuán)或酶活性部位中的基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質(zhì)。.變構(gòu)酶：或稱別構(gòu)酶，是代謝過程中的關(guān)鍵酶，它的催化活性受其三維結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象變化的調(diào)節(jié)。.同工酶：是指有機(jī)體內(nèi)能夠催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成卻有所不同的一組酶。.誘導(dǎo)酶：是指當(dāng)細(xì)胞中加入特定誘導(dǎo)物后誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶，它的含量在誘導(dǎo)物存在下顯著增高，這種誘導(dǎo)物往往是該酶底物的類似物或底物本身。.酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質(zhì)水解作用后，轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘拿浮?酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質(zhì)所具有的活力單位數(shù)，可以用下式表示：？活力單位比活力二數(shù)蛋白質(zhì)量(mg).活性中心：酶分子中直接與底物結(jié)合，并催化底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)的部位，稱為酶的活性中心。(二)英文縮寫符號NAD+(nicotinamideadeninedinucleotide)：煙酰胺腺口票呤二核甘酸；輔酶I。FAD(flavinadeninedinucleotide)：黃素腺□票呤二核甘酸。THFA(tetrahydrofolicacid)：四氫葉酸。NADP+(nicotinamideadeninedinucleotidephosphate):煙酰胺腺口票呤二核甘酸磷酸；輔酶H。FMN(flavinmononucleotide)：黃素單核甘酸。CoA(coenzymeA)：輔酶A。ACP(acylcarrierprotein)：?；d體蛋白。BCCP(biotincarboxylcarrierprotein)：生物素竣基載體蛋白。PLP(pyridoxalphosphate)：磷酸吡哆醛。(三)填空題.活細(xì)胞；蛋白質(zhì).高效性；專一性；作用條件溫和；受調(diào)控.［E］；［S］；pH；T（溫度）；I（抑制劑）；A（激活劑）.Seri95；His57；Asp儂；Se-%；氧原子；電荷轉(zhuǎn)接；電荷中繼網(wǎng).鄰近效應(yīng)；定向效應(yīng)；誘導(dǎo)應(yīng)變；共價(jià)催化；活性中心酸堿催化.競爭性.由多個(gè)亞基組成；除活性中心外還有變構(gòu)中心；米氏方程；5；雙；寡聚酶.磷酸吡哆醛；V；磷酸吡哆醛；磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醇；磷酸吡哆醛；轉(zhuǎn)氨酶;B6脫竣酶；消旋酶.還原性產(chǎn)物；DHFA；THFA；一碳單位.三.酶蛋白；輔助因子；酶蛋白；輔助因子.輔酶；輔基；金屬離子；輔基；化學(xué)方法處理；輔酶；透析法.核酶（具有催化能力的RNA）.氧化還原酶類；轉(zhuǎn)移酶類；水解酶類；裂合酶類；異構(gòu)酶類；合成酶類.酶學(xué)委員會；氧化還原酶類；作用-CHOH基團(tuán)的亞類；受體NAD+或NADP+的亞亞類；序號為1.絕對專一性；相對專一性；立體專一性.結(jié)合部位；催化部位；結(jié)合部位；催化部位.酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力；一定條件下，酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的反應(yīng)速度.初；底物消耗量＜5%.齊變；序變.穩(wěn)定性好；可反復(fù)使用；易于與反應(yīng)液分離.底物分子的解離狀態(tài)；酶分子的解離狀態(tài)；中間復(fù)合物的解離狀態(tài).溫度升高，可使反應(yīng)速度加快；溫度太高，會使酶蛋白變性而失活.絕對；立體.-1/Km；1/Vm.二氫葉酸合成酶.比活力；總活力.微量；輔酶.溶解；水溶性維生素；脂溶性維生素.嘧啶；噻唑；亞甲基；TPP；脫竣酶；轉(zhuǎn)酮酶.二甲基異咯嗪基；核糖醇基；1,10位氮.丁酸衍生物；B-丙氨酸；酰胺鍵；巰基乙胺；焦磷酸；3’-AMP；CoA；?；??；?吡啶；煙酸；煙酰胺；NAD+；NADP+；脫氫；氫.尿素；噻吩；戊酸側(cè)鏈；竣化酶；CO2.金屬元素；咕咻環(huán)；核甘酸；5’-脫氧腺昔鉆胺素；甲基鉆胺素.羥化；解毒（四）選擇題1.D：酶活性中心有一個(gè)結(jié)合部位和一個(gè)催化部位，分別決定專一性和催化效率，是酶分子發(fā)揮作用的一個(gè)關(guān)鍵性小區(qū)域。2.B：酶是生物催化劑，在反應(yīng)前后沒有發(fā)生變化，酶之所以能使反應(yīng)快速進(jìn)行，就是它降低了反應(yīng)的活化能。B：酶的競爭性抑制劑與酶作用的底物的結(jié)構(gòu)基本相似，所以它與底物競爭酶的活性中心，從而抑制酶的活性，阻止酶與底物反應(yīng)。A：競爭性可逆抑制劑抑制程度與底物濃度、抑制劑濃度、酶與抑制劑的親和力、酶與底物的親和力有關(guān)，與作用時(shí)間無關(guān)。B：競爭性可逆抑制作用可用增加［S］的方法減輕抑制程度。C：酶的競爭性可逆抑制劑可以使Vmax不變，Km增加。E：磺胺類藥物是競爭性可逆抑制劑。D：蛋白激酶可以使ATP分子上的Y-磷酸轉(zhuǎn)移到一種蛋白質(zhì)的絲氨酸殘基的羥基上，在磷酸基的轉(zhuǎn)移過程中，常伴有酶蛋白活性的變化，例如肝糖原合成酶的磷酸化與脫磷酸化兩種形式對糖原合成的調(diào)控是必需的。A：His咪唑基的pK值在6.0~7.0之間，在生理?xiàng)l件下一半解離，一半未解離，解離的部分可以作為H+的受體，未解離的部分可以作為H+的供體。C：對于非競爭性可逆抑制作用，抑制程度為50%時(shí)，［I］=Ki。B：CoQ不屬于維生素，CoA是維生素與的衍生物，PLP是維生素”的衍生物，F(xiàn)H2是維生素B11的衍生物，F(xiàn)MN是維生素B2的衍生物。C：很多輔酶不包含維生素組分，如CoQ等；有些維生素不可以作為輔酶或輔酶的組分，如維生素E等；所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分，但并不是只有B族維生素可以作為輔酶或輔酶的組分，如維生素K也可以作為Y-竣化酶的輔酶。A：維生素B1以輔酶TPP的形式參與代謝，TPP是丙酮酸脫氫酶系、a-酮戊二酸脫氫酶系、轉(zhuǎn)酮酶等的輔酶，因此與糖代謝關(guān)系密切。多食糖類食物消耗的維生素BJ曾加，需要補(bǔ)充。D：維生素B6以輔酶PLP,PMP的形式參與氨基酸代謝，是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶、脫竣酶和消旋酶的輔酶，因此多食用蛋白質(zhì)類食物消耗的維生素BJ曾加，需要補(bǔ)充。C：玉米中缺少合成維生素々的前體一色氨酸，因此以玉米為主食，容易導(dǎo)致維生素B5的缺乏。D：CoA、ATP和胰島素常作為能量合劑使用。B：泛酸是B族維生素中唯一不含環(huán)狀結(jié)構(gòu)的化合物。B：FMN是黃素單核甘酸，不含腺甘酸組分。E：VB以輔酶PLP,PMP的形式參與氨基酸代謝，是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶、脫竣酶和消6旋酶的輔酶。（五）是非判斷題.錯(cuò)：酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度是有關(guān)的，當(dāng)其它反應(yīng)條件滿足時(shí)，酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度成正比。.對：當(dāng)?shù)孜镒銐驎r(shí)，酶濃度增加，酶促反應(yīng)速度也加快，成正比。.對：Km是酶的特征性常數(shù)，反應(yīng)的代謝產(chǎn)物可能影響酶性質(zhì)的改變從而影響Km的變化，而這些代謝產(chǎn)物在結(jié)構(gòu)上并不與底物一致。.對：調(diào)節(jié)酶大多數(shù)為變構(gòu)酶，變構(gòu)酶是利用構(gòu)象的改變來調(diào)節(jié)其催化活性的酶，是一個(gè)關(guān)鍵酶，催化限速步驟，當(dāng)少量底物與酶結(jié)合后，使酶的構(gòu)象發(fā)生改變從而能結(jié)合更多的底物分子。.錯(cuò)：底物應(yīng)該過量才能更準(zhǔn)確的測定酶的活力。.對：產(chǎn)物生成量比底物消耗量更易測得且準(zhǔn)確。.錯(cuò)：非競爭性抑制劑只和酶與底物反應(yīng)的中間產(chǎn)物結(jié)合，酶促反應(yīng)的Vmax是減小的，不能通過增加底物來達(dá)到正常的Vmax。而競爭性抑制劑可以通過增加底物的濃度來達(dá)到Vmao.對：碘乙酸是糖酵解過程中的一個(gè)抑制劑，與半胱氨酸或蛋氨酸的-SH結(jié)合，使糖酵解途徑受阻。.錯(cuò)：誘導(dǎo)物一般為酶的作用底物，可誘導(dǎo)細(xì)胞產(chǎn)生特定的誘導(dǎo)酶。.錯(cuò)：對于可逆反應(yīng)而言，酶既可以改變正反應(yīng)速度，也可以改變逆反應(yīng)速度，但不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)。.對。.對：酶通過降低化學(xué)反應(yīng)的活化能加快化學(xué)的反應(yīng)速度，但不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡常數(shù)。.對：檢查酶的含量及存在，不能直接用重量或體積來表示，常用它催化某一特定反應(yīng)的能力來表示，即用酶的活力來表示，因此酶活力的測定實(shí)際上就是酶的定量測定。.錯(cuò)：Km值可以近似地反應(yīng)酶與底物親和力，Km越低，親和力越高，因此已糖激酶對葡萄糖的親和力更高。.對：Km是酶的特征常數(shù)之一，一般只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無關(guān)。不同的酶，Km值不同。.錯(cuò)：K作為酶的特征常數(shù)，只是對一定的底物、一定的pH值、一定的溫度條件m而言。.錯(cuò)：見上題，同一種酶有幾種底物就有幾種Km值，其中Km值最小的底物一般稱為酶的最適底物。.對。.對：當(dāng)［S］>>Km時(shí)，V趨向于V"因此v=KJE］,所以可以通過增加［E］來增加V。.錯(cuò)：酶的最適pH值有時(shí)因底物種類、濃度及緩沖液成分不同而不同，并不是一個(gè)常數(shù)。.錯(cuò)：酶最適溫度與酶的作用時(shí)間有關(guān)，作用時(shí)間越長，則最適溫度低，作用時(shí)間短，則最適溫度高。.對：金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，如Mg2+作為激酶等的激活劑可以被Mm+取代；有的可以相互拮抗，如Na+抑制K+的激活作用。.對：不可逆抑制劑通常以比較牢固的共價(jià)鍵與酶結(jié)合，而使酶失活，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而恢復(fù)酶的活性，因此增加不可逆抑制劑的濃度，可以實(shí)現(xiàn)酶活性的完全抑制。.錯(cuò)：競爭性可逆抑制劑可以與酶的底物結(jié)合在酶的同一部位，也可以與酶的底物結(jié)合在酶的不同部位，由于空間位阻或構(gòu)象改變的原因而不能同時(shí)結(jié)合。.錯(cuò)：因?yàn)椴恢兰兓昂蟮谋然罘謩e是多少，因此無法計(jì)算比活的提高倍數(shù)。.錯(cuò)：酶反應(yīng)的最適pH值不僅取決于酶蛋白本身的結(jié)構(gòu)，還與底物種類、濃度及緩沖液成分有關(guān)。.錯(cuò)：B族維生素中維生素B3不含環(huán)狀結(jié)構(gòu)，其余都是雜環(huán)化合物。.對：所有B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分參與代謝。.錯(cuò)：維生素K可以作為Y-羥化酶的輔酶，促進(jìn)凝血。.對：如酵母的生長需要維生素B6等，植物的生長也有需要維生素的現(xiàn)象。.對：如豌豆子葉可以合成維生素C,供整體使用；去除子葉后，則豌豆子葉生長不良。.錯(cuò)：維生素E極易被氧化，因此可做抗氧化劑。（六）問答題及計(jì)算題（解題要點(diǎn)）.答：（1）酶能被酸、堿及蛋白酶水解，水解的最終產(chǎn)物都是氨基酸，證明酶是由氨基酸組成的。（2）酶具有蛋白質(zhì)所具有的顏色反應(yīng)，如雙縮脲反應(yīng)、茚三酮反應(yīng)、米倫反應(yīng)、乙醛酸反應(yīng)。（3）一切能使蛋白質(zhì)變性的因素，如熱、酸堿、紫外線等，同樣可以使酶變性失活。（4）酶同樣具有蛋白質(zhì)所具有的大分子性質(zhì)，如不能通過半透膜、可以電泳等。（5）酶同其他蛋白質(zhì)一樣是兩性電解質(zhì)，并有一定的等電點(diǎn)?？傊?，酶是由氨基酸組成的，與其他已知的蛋白質(zhì)有著相同的理化性質(zhì)，所以酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。.答：（1）共性：用量少而催化效率高；僅能改變化學(xué)反應(yīng)的速度，不改變化學(xué)反

應(yīng)的平衡點(diǎn)，酶本身在化學(xué)反應(yīng)前后也不改變；可降低化學(xué)反應(yīng)的活化能。（2）個(gè)性：酶作為生物催化劑的特點(diǎn)是催化效率更高，具有高度的專一性，容易失活，活力受條件的調(diào)節(jié)控制，活力與輔助因子有關(guān)。.（1）1982年，美國的T.Cech發(fā)現(xiàn)原生動物四膜蟲的26SrRNA前體能夠在完全沒有蛋白質(zhì)的情況下，自我加工、拼接，得到成熟的rRNA。1983年，S.Atman和Pace實(shí)驗(yàn)室研究RNaseP時(shí)發(fā)現(xiàn)，將RNaseP的蛋白質(zhì)與RNA分離，分別測定，發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)部分沒有催化活性，而RNA部分具有與全酶相同的催化活性。（3）1986年，T.Cech發(fā)現(xiàn)在一定條件下，L19RNA可以催化PolyC的切割與連接。.答：（1）絕對專一性；（2）相對專一性（族專一性）；（3）相對專一性（鍵專一性）；（4）立體專一性（旋光異構(gòu)專一性）；（5）立體專一性（順反異構(gòu)專一性）；（6）立體專一性（識別從化學(xué)角度看完全對稱的兩個(gè)基團(tuán)）。.答：（1）蛋白濃度=0.2X6.25mg/2mL=0.625mg/mL；（2）比活力二（1500/60X1ml/0.1mL）+0.625mg/mL=400U/mg；（3）總蛋白=0.625mg/mLX1000mL=625mg；（4）總活力=625mgX400U/mg=2.5X105U。