第五章氨基酸、肽和蛋白質(zhì)

第五章氨基酸、肽和蛋白質(zhì)現(xiàn)在是1頁\一共有190頁\編輯于星期四第一節(jié)概述一、蛋白質(zhì)組成蛋白質(zhì)是由20種氨基酸構(gòu)成的聚合物現(xiàn)在是2頁\一共有190頁\編輯于星期四二、蛋白質(zhì)的分類（一）根據(jù)組成分類簡單蛋白質(zhì)（homoproteins）:在細(xì)胞中未經(jīng)酶催化改性的蛋白質(zhì)。僅含有氨基酸。結(jié)合蛋白質(zhì)（conjugatedproteins）或雜蛋白質(zhì)（heteroproteins）:經(jīng)過酶催化改性的或與非蛋白質(zhì)組分復(fù)合的蛋白質(zhì)。含有氨基酸和其它非蛋白質(zhì)化合物。輔基（prostheticproteins）:結(jié)合蛋白中的非蛋白質(zhì)組分?，F(xiàn)在是3頁\一共有190頁\編輯于星期四根據(jù)輔基的化學(xué)性質(zhì)不同，結(jié)合蛋白可以分為：核蛋白（Nucleoproteins）（核糖體和病毒）糖蛋白（Glycoproteins)（卵清蛋白、κ-酪蛋白）磷蛋白（Phosphoproteins）（α-和β-酪蛋白、激酶、磷酸化酶）脂蛋白（Lipoproteins）（蛋黃蛋白質(zhì)、幾種肌漿蛋白質(zhì)）金屬蛋白（Metalloproteins）（血紅蛋白、肌紅蛋白和幾種酶）?，F(xiàn)在是4頁\一共有190頁\編輯于星期四（二）根據(jù)蛋白質(zhì)分子大體上的結(jié)構(gòu)形式分類

球蛋白（Globularproteins）以球狀或橢圓狀存在的蛋白質(zhì)，由多肽鏈自身折疊而成；纖維狀蛋白（Fibrousproteins）棒狀分子，含有相互纏繞的線狀多肽鏈（例如，原肌球蛋白、膠原蛋白、角蛋白和彈性蛋白）。纖維狀蛋白也能由小的球狀蛋白經(jīng)線性聚集而成(如肌動蛋白和血纖維蛋白)。大多數(shù)酶是球狀蛋白，而纖維狀蛋白總是起著結(jié)構(gòu)蛋白的作用?，F(xiàn)在是5頁\一共有190頁\編輯于星期四（三）根據(jù)功能不同可分為三大類：(P212)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)有生物活性的蛋白質(zhì)食品蛋白質(zhì)（滿足以下特點）：易于消化無毒富有營養(yǎng)顯示功能特性來源豐富現(xiàn)在是6頁\一共有190頁\編輯于星期四第二節(jié)氨基酸的物理化學(xué)性質(zhì)一、氨基酸的一般性質(zhì)（一）一般結(jié)構(gòu)和分類蛋白質(zhì)含有碳、氫、氧和氮等元素，有些含有硫或磷元素，少數(shù)還含有鋅、鐵、銅、錳等元素。不同的蛋白質(zhì)其組成和結(jié)構(gòu)也不同。各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，其平均值為16%?，F(xiàn)在是7頁\一共有190頁\編輯于星期四

組成蛋白質(zhì)的氨基酸除了脯氨酸和羥脯氨酸外都是α-氨基酸。都是L-型的α-氨基酸?，F(xiàn)在是8頁\一共有190頁\編輯于星期四按側(cè)鏈基團(tuán)的極性可分為四類非極性氨基酸或疏水性氨基酸。含有脂肪族（Ala、Ile、Leu、Met、Pro和Val）和芳香族側(cè)鏈的氨基酸(Phe，Trp)是疏水的。不帶電荷的極性氨基酸，側(cè)鏈與水結(jié)合氫鍵如：Ser，Thr，Tyr，Cys，Asn，Gln，Gly?，F(xiàn)在是9頁\一共有190頁\編輯于星期四在pH7時(生理條件下)帶正電荷的極性氨基酸（堿性氨基酸），如Lys，Arg，His。在pH7時(生理條件下)帶負(fù)電荷的極性氨基酸（酸性氨基酸），如Asp，Glu。堿性和酸性氨基酸具有很強(qiáng)的親水性?，F(xiàn)在是10頁\一共有190頁\編輯于星期四必需氨基酸有些氨基酸，機(jī)體合成不足，必需從食物中供給，如果食物中缺乏這些氨基酸，就會影響機(jī)體的正常生長和健康。人體必需氨基酸有Lys，Phe,Val,Met,Trp,Leu,Ile及Thr八種，此外，His對于嬰兒的營養(yǎng)也是必需的?，F(xiàn)在是11頁\一共有190頁\編輯于星期四（二）氨基酸的立體化學(xué)

除甘氨酸外都具有旋光性。在植物或動物組織的蛋白質(zhì)水解物中，僅發(fā)現(xiàn)Ｌ－型異構(gòu)體?，F(xiàn)在是12頁\一共有190頁\編輯于星期四（三）氨基酸的酸堿性質(zhì)：離子化在中性pH范圍，α-氨基和羧基都處在離子化狀態(tài)，此時是偶極離子（dipolarion）或兩性離子（zwitterion）。偶極離子以電中性狀態(tài)存在時的pH被稱為等電點（pI）?，F(xiàn)在是13頁\一共有190頁\編輯于星期四pKa值是上述兩個反應(yīng)的離解常數(shù)的負(fù)對數(shù)，即在上列公式中，Ka1和Ka2分別代表α碳原子上的-COOH和-NH3+的表觀離解常數(shù),R如果側(cè)鏈基上有離解基團(tuán),其表觀電離常數(shù)用Ka3表示?，F(xiàn)在是14頁\一共有190頁\編輯于星期四當(dāng)—COO-

和—COOH的濃度相等時的pH被稱為pKa1

（即離解常數(shù)a1的負(fù)對數(shù)）。當(dāng)—NH3+

和—NH2

濃度相等時的pH被稱為pKa2

?，F(xiàn)在是15頁\一共有190頁\編輯于星期四除α-氨基和α-羧基外，Lys、Arg、His、Asp和Glu等的側(cè)鏈也含有可離子化的基團(tuán)。側(cè)鏈不含有帶電荷基團(tuán)的氨基酸pI=（pKa1+pKa2

）/2

酸性氨基酸pI=（pKa1+pKa3

）/2

堿性氨基酸pI=（pKa2+pKa3

）/2下標(biāo)1、2和3分別指出α-羧基、α-氨基和側(cè)鏈上可離子化的基團(tuán)?，F(xiàn)在是16頁\一共有190頁\編輯于星期四現(xiàn)在是17頁\一共有190頁\編輯于星期四（四）氨基酸的疏水性蛋白質(zhì)在水中的溶解度主要取決于氨基酸組分側(cè)鏈上極性（帶電或不帶電）和非極性（疏水）基團(tuán)的分布。氨基酸以及肽和蛋白質(zhì)的疏水程度可以根據(jù)氨基酸在水和弱極性溶劑例如乙醇中的相對溶解度來確定?，F(xiàn)在是18頁\一共有190頁\編輯于星期四具有較大的正ΔGt0的氨基酸側(cè)鏈?zhǔn)鞘杷缘?，因此易溶于有機(jī)相而不是水相。蛋白質(zhì)分子中的疏水氨基酸殘基傾向于處在蛋白質(zhì)分子內(nèi)部；氨基酸側(cè)鏈的ΔGt0為負(fù)值時則是親水的，這些氨基酸殘基趨向于蛋白質(zhì)分子表面?，F(xiàn)在是19頁\一共有190頁\編輯于星期四（五）氨基酸的光學(xué)性質(zhì)蛋白質(zhì)分子中只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸等芳香族氨基酸能夠吸收紫外光，分別在波長278、275和260nm處出現(xiàn)最大吸收。所有參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸在接近210nm波長處都產(chǎn)生吸收。僅色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸能產(chǎn)生熒光，甚至蛋白質(zhì)分子中的色氨酸也仍然會產(chǎn)生熒光（激發(fā)波長280nm，在348nm波長處熒光最強(qiáng)）?，F(xiàn)在是20頁\一共有190頁\編輯于星期四二氨基酸的化學(xué)反應(yīng)1.與茚三酮反應(yīng)茚三酮在弱酸性溶液中與氨基酸共熱，生成復(fù)合物，大多數(shù)是藍(lán)色或紫色，在570nm波長處有最大吸收值。僅脯氨酸和羥基脯氨酸生成黃色產(chǎn)物，λmax為440nm，上述反應(yīng)常用于氨基酸的比色（包括熒光法）測定?，F(xiàn)在是21頁\一共有190頁\編輯于星期四2.與熒光胺（fluorescamine）反應(yīng)此化合物和一級胺反應(yīng)生成強(qiáng)熒光衍生物，因而，可用來快速定量測定氨基酸、肽和蛋白質(zhì)。此法靈敏度高，激發(fā)波長390nm，發(fā)射波長475nm?，F(xiàn)在是22頁\一共有190頁\編輯于星期四3.與1，2-苯二甲醛反應(yīng)當(dāng)有巰基乙醇存在時，1，2-苯二甲醛與氨基酸反應(yīng)能生成強(qiáng)熒光異吲哚衍生物（激發(fā)波長380nm，發(fā)射波長450nm）?，F(xiàn)在是23頁\一共有190頁\編輯于星期四第三節(jié)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

一蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)層次

1.一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)有時也稱蛋白質(zhì)的共價結(jié)構(gòu)，是指構(gòu)成蛋白質(zhì)肽鏈的氨基酸殘基的線性排列順序，有時也稱為殘基的序列?，F(xiàn)在是24頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)的末端以游離的α-氨基存在的一端，稱之為蛋白質(zhì)的N-端，習(xí)慣上列在左側(cè)；另一端是以游離的α-羧基存在，則稱為C-端，習(xí)慣上在右側(cè)。N端C端現(xiàn)在是25頁\一共有190頁\編輯于星期四肽鍵的特點：肽鍵的C-N鍵具有40%的雙鍵特性，而C=0鍵有40%左右的單鍵性質(zhì)，C—N鍵不能自由旋轉(zhuǎn)?，F(xiàn)在是26頁\一共有190頁\編輯于星期四肽鍵的這個特性對蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)具有重要的影響：

共振結(jié)構(gòu)使-NH在pH0～14之間不能被質(zhì)子化；肽鍵由于部分雙鍵性質(zhì)，-C-N鍵不能夠像普通的C-N單鍵那樣可以自由旋轉(zhuǎn)，CO-NH鍵的旋轉(zhuǎn)角（即ω角）最大為6°；電子的非定域作用使羰基的氧原子帶有部分負(fù)電荷，N-H基的氫原子帶有部分的正電荷。多肽主鏈上的C=0和N-H基之間可以在主鏈內(nèi)或主鏈與主鏈之間形成氫鍵?，F(xiàn)在是27頁\一共有190頁\編輯于星期四多肽鏈主鏈基本上可被描述為通過Cα

原子連結(jié)的一系列-Cα-CO-NH-Cα-平面多肽主鏈的肽單位中原子的平面構(gòu)型φ（fai

）和ψ（psi）是Cα-N和Cα-C鍵的雙面(扭轉(zhuǎn))角,側(cè)鏈位于平面上方或下方現(xiàn)在是28頁\一共有190頁\編輯于星期四2.二級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架部分氨基酸殘基有規(guī)則的周期性空間排列，即肽鏈中局部肽段骨架形成的構(gòu)象。當(dāng)依次相繼的氨基酸殘基具有相同的φ和ψ轉(zhuǎn)扭角時，就會出現(xiàn)周期性結(jié)構(gòu)。當(dāng)依次連接的氨基酸殘基的成對φ和ψ二面角取不同值時，這些區(qū)域則為非周期或無規(guī)結(jié)構(gòu)?，F(xiàn)在是29頁\一共有190頁\編輯于星期四螺旋結(jié)構(gòu)連續(xù)的氨基酸殘基的φ和ψ角按同一套值扭轉(zhuǎn)而形成的周期性規(guī)則構(gòu)象。通過選擇不同的φ角和ψ角組合，理論上可能產(chǎn)生幾種幾何形狀的螺旋結(jié)構(gòu)。在蛋白質(zhì)分子中僅存在三種螺旋結(jié)構(gòu)，即α-螺旋（α-helix）、310-螺旋和π-螺旋。α-螺旋是蛋白質(zhì)中最常見的規(guī)則二級結(jié)構(gòu)，也是最穩(wěn)定的構(gòu)象?，F(xiàn)在是30頁\一共有190頁\編輯于星期四脯氨酸殘基的影響在脯氨酸殘基中，N-Cα鍵不可能再轉(zhuǎn)動，φ角具有70°的固定值。N原子上不存在H，不能形成氫鍵。上述兩個特征使含有脯氨酸殘基的片段不能形成α-螺旋。脯氨酸殘基含量高的蛋白質(zhì)傾向于采取隨機(jī)或非周期性的結(jié)構(gòu)。β-酪蛋白和αs1-酪蛋白中脯氨酸殘基分別占氨基酸殘基數(shù)的17%和8.5%，不存在α-螺旋結(jié)構(gòu)?，F(xiàn)在是31頁\一共有190頁\編輯于星期四聚脯氨酸能形成兩種結(jié)構(gòu)聚脯氨酸I

左手螺旋，每圈3.3AA殘基，肽鍵為順式結(jié)構(gòu)

聚脯氨酸II

左手螺旋，每圈3AA殘基，肽鍵為反式結(jié)構(gòu)。聚脯氨酸II比聚脯氨酸I更穩(wěn)定這種結(jié)構(gòu)存在于膠原蛋白中現(xiàn)在是32頁\一共有190頁\編輯于星期四膠原的螺旋結(jié)構(gòu)現(xiàn)在是33頁\一共有190頁\編輯于星期四β-折疊（β-sheet）結(jié)構(gòu)也稱β-結(jié)構(gòu)或β-構(gòu)象，是一種具有特殊幾何形狀（鋸齒型）的伸展結(jié)構(gòu)，在這一伸展結(jié)構(gòu)中，C=0和N-H基是在鏈垂直的方向取向?，F(xiàn)在是34頁\一共有190頁\編輯于星期四β-鏈通常是5～15個氨基酸長，各股β-折疊之間通過氫鍵相互作用，組合成一組β-折疊，形成片層結(jié)構(gòu)（β-折疊片。）在片層結(jié)構(gòu)中殘基側(cè)鏈垂直于片狀結(jié)構(gòu)平面，位于折疊平面的上方或下方。按多肽主鏈中N→C的指向，β-折疊片存在兩種類型結(jié)構(gòu)，即平行β-折疊和反平行β-折疊?，F(xiàn)在是35頁\一共有190頁\編輯于星期四平行式（Parallel）是所有肽鏈的N末端均在同一側(cè)，即肽鏈的排列極性（N→C）是一順的，在平行式的β-折疊結(jié)構(gòu)中鏈的取向影響氫鍵的幾何構(gòu)型。反平行式（Anti-Parallel）肽鏈的N末端為一順一反地排列。N-H…0三個原子在同一條直線上（氫鍵角為0°），從而增加了氫鍵的穩(wěn)定性?，F(xiàn)在是36頁\一共有190頁\編輯于星期四含有高比例的β-折疊片結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)一般呈現(xiàn)高變性溫度。

當(dāng)α-螺旋類型的蛋白質(zhì)溶液經(jīng)加熱和冷卻時，α-螺旋結(jié)構(gòu)通常轉(zhuǎn)變成β-折疊片結(jié)構(gòu)。β-折疊片結(jié)構(gòu)不會轉(zhuǎn)變成α-螺旋結(jié)構(gòu)。（蛋白質(zhì)熱變性時往往會發(fā)生）現(xiàn)在是37頁\一共有190頁\編輯于星期四β-轉(zhuǎn)角（β-turn)或β-彎曲（β-bend）β-折疊片結(jié)構(gòu)中多肽鏈反轉(zhuǎn)180°就形成β-轉(zhuǎn)角。一個β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)包含4個氨基酸殘基，此結(jié)構(gòu)由氫鍵所穩(wěn)定。最常見于β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)中的氨基酸殘基是Asp、Cys、Asn、Gly、Tyr和Pro?，F(xiàn)在是38頁\一共有190頁\編輯于星期四3.三級結(jié)構(gòu)（TertiaryStructure）是指含α螺旋、β彎曲和β折疊或無規(guī)卷曲等二級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，其線性多肽鏈進(jìn)一步折疊成為緊密結(jié)構(gòu)時的三維空間排列。三級結(jié)構(gòu)的形成包括在蛋白質(zhì)中各種不同的基團(tuán)之間相互作用（疏水、靜電和范德華力）和氫鍵的優(yōu)化，使得蛋白質(zhì)分子的自由能盡可能地降至最低?，F(xiàn)在是39頁\一共有190頁\編輯于星期四一些相對規(guī)則的α螺旋和β折疊分布在球狀蛋白質(zhì)的內(nèi)部，而且壓積得很緊密，致使球狀蛋白成為致密的結(jié)構(gòu)；那些連接α螺旋和β折疊的規(guī)則性相對差一些的二級結(jié)構(gòu)，轉(zhuǎn)角和環(huán)狀以及特定的“無規(guī)”卷曲，則更多的分布在球狀蛋白質(zhì)的外圍?，F(xiàn)在是40頁\一共有190頁\編輯于星期四含有大量的并均勻地分布在氨基酸序列中的親水性氨基酸殘基的蛋白質(zhì)分子將呈拉長或棒狀。含有大量的疏水性氨基酸殘基的蛋白質(zhì)分子將呈球狀?，F(xiàn)在是41頁\一共有190頁\編輯于星期四4.四級結(jié)構(gòu)（QuaternaryStructure）一些特定三級結(jié)構(gòu)的肽鏈通過非共價鍵形成大分子體系時的組合方式，是指含有多于一條多肽鏈的蛋白質(zhì)的空間排列。它是蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的亞單位通過非共價鍵締合的結(jié)果，這些亞單位可能是相同的或不同的，它們的排列方式可以是對稱的，也可以是不對稱的。穩(wěn)定四級結(jié)構(gòu)的力或鍵（除二硫交聯(lián)鍵外）與穩(wěn)定三級結(jié)構(gòu)的那些鍵相同?，F(xiàn)在是42頁\一共有190頁\編輯于星期四相同亞基構(gòu)成的多聚體稱為同源（homogeneous）多聚體由不同亞基形成的多聚體則成為異源（heterogeneous）多聚體現(xiàn)在是43頁\一共有190頁\編輯于星期四在亞基間不存在共價鍵，亞基間的相互作用都是非共價鍵。例如氫健、疏水相互作用和靜電相互作用。疏水氨基酸殘基所占的比例較顯著地影響寡聚蛋白形成的傾向。蛋白質(zhì)中的疏水氨基酸殘基含量超過30％時，比疏水氨基酸含量較低的蛋白質(zhì)更容易形成寡聚體?，F(xiàn)在是44頁\一共有190頁\編輯于星期四從熱力學(xué)觀點看，使亞基中暴露的疏水表面埋藏，是蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)形成的首要驅(qū)動力。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)中疏水氨基酸殘基含量高于30％時，已不可能形成將所有非極性基團(tuán)埋藏的結(jié)構(gòu)。通常只是有可能使疏水小區(qū)存在，這些毗連單體間小區(qū)的相互作用將導(dǎo)致二聚體、三聚體等的形成?，F(xiàn)在是45頁\一共有190頁\編輯于星期四二維持和穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力影響蛋白質(zhì)折疊的作用力包括兩類：（a）蛋白質(zhì)分子固有的作用力所形成的分子內(nèi)相互作用（范德華相互作用（VanderWaalsinteraction）和空間相互作用（stericinteraction））（b）受周圍溶劑影響的分子內(nèi)相互作用（氫鍵、靜電相互作用和疏水相互作用）?，F(xiàn)在是46頁\一共有190頁\編輯于星期四1.空間相互作用（空間位阻）大多數(shù)氨基酸殘基含有龐大的側(cè)鏈，某些扭角是不可能存在的。理論上φ和ψ角在具有360°的轉(zhuǎn)動自由度，實際上由于側(cè)鏈原子的空間位阻而使它們的轉(zhuǎn)動受到很大的限制?，F(xiàn)在是47頁\一共有190頁\編輯于星期四2.范德華力（VanderWaals力）存在于原子之間。原子間距離較大，相互作用??；距離減小，吸引力逐漸增大；如果距離進(jìn)一步減小，斥力將增大。中性原子之間偶極-誘導(dǎo)偶極和誘導(dǎo)偶極-誘導(dǎo)偶極相互作用（吸引和排斥）。吸引能6次方反比于相互作用的原子間的距離，而排斥相互作用12次方反比于該距離?，F(xiàn)在是48頁\一共有190頁\編輯于星期四3.靜電相互作用蛋白質(zhì)分子凈電荷為0時的pH被定義為蛋白質(zhì)的等電點（pI）。等離子點是指不存在電解質(zhì)時蛋白質(zhì)溶液的pH。除少數(shù)例外，蛋白質(zhì)中幾乎所有的帶電基團(tuán)都分布在分子的表面?，F(xiàn)在是49頁\一共有190頁\編輯于星期四排斥作用或許會導(dǎo)致蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)不穩(wěn)定。吸引作用有助于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。處在蛋白質(zhì)分子表面的帶電基團(tuán)對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性沒有重要的貢獻(xiàn)。處在蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的帶電基團(tuán)對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性有重要的影響。現(xiàn)在是50頁\一共有190頁\編輯于星期四部分埋藏在蛋白質(zhì)內(nèi)部的帶電荷基團(tuán)，由于處在比水的介電常數(shù)低的環(huán)境中，通常能形成具有強(qiáng)相互作用能的鹽橋。盡管靜電相互作用不能作為蛋白質(zhì)折疊的主要作用力，然而在水溶液介質(zhì)中，帶電荷基團(tuán)仍然是暴露在蛋白質(zhì)的表面，因此它們也確實影響蛋白質(zhì)的折疊模式?，F(xiàn)在是51頁\一共有190頁\編輯于星期四4.氫鍵蛋白質(zhì)可在兩肽鏈間，或一條肽鏈的不同部位形成氫鍵。在α-螺旋和β-折疊片結(jié)構(gòu)中肽鍵的N-H和C=O之間形成了最大數(shù)目的氫鍵。

蛋白質(zhì)分子中氨基酸殘基的龐大側(cè)鏈可阻止水與N－H和羰基C=O接近形成氫鍵，致使非極性殘基相互作用產(chǎn)生了有限的低介電常數(shù)環(huán)境，從而使蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的氫鍵得以穩(wěn)定?，F(xiàn)在是52頁\一共有190頁\編輯于星期四5.疏水相互作用

在水溶液中水結(jié)構(gòu)引起的非極性基團(tuán)之間的相互作用被稱為疏水相互作用。疏水相互作用是一個吸熱過程，在高溫下作用很強(qiáng)，低溫下較弱。在蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的形成中，疏水相互作用不是至關(guān)重要的，但是在蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的形成和穩(wěn)定中，疏水作用是位于諸多因素的首位?，F(xiàn)在是53頁\一共有190頁\編輯于星期四6.二硫鍵二硫鍵(-S-S-)兩個硫原子間的化學(xué)鍵；天然存在于蛋白質(zhì)中的唯一的共價側(cè)鏈交聯(lián)，既能存在于分子內(nèi)，也能存在于分子間；二硫鍵也有不同的構(gòu)型，因此形成二硫鍵的兩個半胱氨酸殘基所在的肽段的相對構(gòu)象，也可因二硫鍵的構(gòu)型不同而改變。這從另一個方面突出了二硫鍵在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的重要性?，F(xiàn)在是54頁\一共有190頁\編輯于星期四7.配位鍵在蛋白質(zhì)中已發(fā)現(xiàn)的金屬有Fe、Ca、Zn、Cu、Mn、Mo等，組成蛋白質(zhì)的氨基酸中，可參與氫鍵的很多基團(tuán)都能和一些金屬形成配位鍵；金屬離子-蛋白質(zhì)的相互作用有利于蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定?，F(xiàn)在是55頁\一共有190頁\編輯于星期四8.蛋白質(zhì)構(gòu)象的穩(wěn)定性和適應(yīng)性非共價鍵相互作用，除靜電排斥作用外，都起著穩(wěn)定天然蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用。這些相互作用引起的總自由能變化達(dá)到幾百KJ/mol，然而，大多數(shù)蛋白質(zhì)的ΔGD在20～85KJ/mol范圍?，F(xiàn)在是56頁\一共有190頁\編輯于星期四多肽鏈的構(gòu)象熵（conformationalentropy）主要作用是使蛋白質(zhì)的天然結(jié)構(gòu)失去穩(wěn)定性。當(dāng)一個無規(guī)狀態(tài)的多肽鏈折疊成為緊密的狀態(tài)時，蛋白質(zhì)各個基團(tuán)的平動、轉(zhuǎn)動和振動將受到極大的限制，結(jié)果降低了構(gòu)象熵，使總的凈自由能減少?，F(xiàn)在是57頁\一共有190頁\編輯于星期四第四節(jié)蛋白質(zhì)的變性蛋白質(zhì)變性對其結(jié)構(gòu)和功能的影響有如下幾個方面：（１）由于疏水基團(tuán)暴露在分子表面，引起溶解度降低。（２）改變對水結(jié)合的能力。（３）失去生物活性（例如酶或免疫活性）。（４）由于肽鍵的暴露，容易受到蛋白酶的攻擊，使之增加了蛋白質(zhì)對酶水解的敏感性。（５）特征粘度增大。（６）不能結(jié)晶?，F(xiàn)在是58頁\一共有190頁\編輯于星期四一變性的熱力學(xué)Ｙ在起始的某一階段不隨變性劑濃度（或溫度）的升高而變化，保持一個穩(wěn)定值；當(dāng)超過臨界點后，隨著變性條件的變化，YN將在一個較窄的變性濃度（或溫度）范圍內(nèi)，急劇的轉(zhuǎn)變?yōu)椋貲y是與蛋白質(zhì)變性有關(guān)的蛋白質(zhì)分子的任何物理化學(xué)性質(zhì)yN和yD是天然和變性蛋白質(zhì)的y值現(xiàn)在是59頁\一共有190頁\編輯于星期四有的單體蛋白分子中含有兩個或更多不同穩(wěn)定性的結(jié)構(gòu)域，在變性過程中通常是多步轉(zhuǎn)變。寡聚蛋白的變性，首先是亞基的解離，隨后才是亞基的變性。當(dāng)變性因素除去后，變性蛋白質(zhì)又可重新回到天然構(gòu)象，這一現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性（renaturation）?，F(xiàn)在是60頁\一共有190頁\編輯于星期四二變性因素（一）物理因素1.熱蛋白質(zhì)溶液在逐漸加熱到臨界溫度以上時，蛋白質(zhì)的構(gòu)象從天然狀態(tài)到變性狀態(tài)有一個顯著地轉(zhuǎn)變，這個轉(zhuǎn)變的中點溫度稱為熔化溫度Tm或變性溫度Td，此時天然狀態(tài)與變性狀態(tài)濃度比為1?，F(xiàn)在是61頁\一共有190頁\編輯于星期四熱變性的機(jī)制（重點難點）：在天然狀態(tài)下，蛋白質(zhì)中的氫鍵、靜電和范德華相互作用是放熱反應(yīng)（焓驅(qū)動），這些作用力隨著溫度的升高而減弱，在高溫下是去穩(wěn)定作用的，而在低溫下起到穩(wěn)定作用(在蛋白質(zhì)分子中的大量肽氫鍵幾乎都是埋藏在分子內(nèi)部，因此，它們能在一個較寬的溫度范圍保持穩(wěn)定)?，F(xiàn)在是62頁\一共有190頁\編輯于星期四疏水相互作用是吸熱反應(yīng)，隨溫度升高疏水作用增強(qiáng)。疏水相互作用一般在60～70℃時達(dá)到最高值（與疏水側(cè)鏈的結(jié)構(gòu)有關(guān)），但溫度超過一定值（＞70℃，因側(cè)鏈而異）后，又會減弱。因為超過一定溫度，水的有序結(jié)構(gòu)逐漸破壞，隨之焓的變化有利于疏水基團(tuán)進(jìn)入水中，最終導(dǎo)致疏水相互作用去穩(wěn)定?，F(xiàn)在是63頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)溶液加熱時，上述兩種對立的作用均存在，當(dāng)溫度升高到一定值時，由于疏水相互作用不再增加，甚至還會減弱，最終導(dǎo)致蛋白質(zhì)熱變性?，F(xiàn)在是64頁\一共有190頁\編輯于星期四影響熱變性的因素（１）組成蛋白質(zhì)的氨基酸的種類蛋白質(zhì)中天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸、色氨酸和酪氨酸的殘基百分?jǐn)?shù)與熱變性溫度呈正相關(guān)；同一組蛋白熱變性溫度與丙氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、絲氨酸、蘇氨酸、纈氨酸等氨基酸的殘基百分?jǐn)?shù)則是呈負(fù)相關(guān)?，F(xiàn)在是65頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性不僅決定于分子中氨基酸的組成，極性與非極性氨基酸的比例，而且還依賴于這兩類氨基酸在肽鏈中的分布。蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性與分子的柔順性呈負(fù)相關(guān)?，F(xiàn)在是66頁\一共有190頁\編輯于星期四（2）水分含量水能促進(jìn)蛋白質(zhì)的熱變性?，F(xiàn)在是67頁\一共有190頁\編輯于星期四（3）糖類在蛋白質(zhì)水溶液中添加糖可提高其熱穩(wěn)定性如蔗糖、乳糖、葡萄糖和甘油能穩(wěn)定蛋白質(zhì)，對抗熱變性?，F(xiàn)在是68頁\一共有190頁\編輯于星期四2.低溫某些蛋白質(zhì)經(jīng)過低溫處理后發(fā)生可逆變性；某些蛋白質(zhì)（11S大豆蛋白、麥醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）在低溫或冷凍時發(fā)生聚集和沉淀；低溫能引起某些低聚物解離和亞單位重排；有些脂酶和氧化酶不僅能耐受低溫冷凍，而且可保持活性；有的蛋白質(zhì)分子由于具有較大的疏水-極性氨基酸比因而在低溫下易發(fā)生變性。現(xiàn)在是69頁\一共有190頁\編輯于星期四3.機(jī)械處理機(jī)械處理，例如揉捏、振動或攪打等高速機(jī)械剪切，都能引起蛋白質(zhì)變性。（面團(tuán)的形成）揉搓或滾壓產(chǎn)生剪切力可打破α螺旋?，F(xiàn)在是70頁\一共有190頁\編輯于星期四4.靜液壓

靜液壓能使蛋白質(zhì)變性。（無需熱處理）大多數(shù)蛋白質(zhì)在100～1200MPa壓力范圍作用下才會產(chǎn)生變性。蛋白質(zhì)的柔順性和可壓縮性是壓力誘導(dǎo)蛋白質(zhì)變性的主要原因。纖維狀蛋白質(zhì)大多數(shù)不存在空隙空間，因此它們對靜液壓作用的穩(wěn)定性高于球狀蛋白?，F(xiàn)在是71頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)在高達(dá)1000MPa靜液壓作用下，僅能部分伸展。壓力引起的蛋白質(zhì)變性是高度可逆的；對于寡聚蛋白和酶而言，變性首先是亞基在0.1～200MPa壓力作用下解離，然后亞基在更高的壓力下變性。高壓處理：滅菌和蛋白質(zhì)的凝膠?，F(xiàn)在是72頁\一共有190頁\編輯于星期四5.輻射紫外輻射可被芳香族氨基酸殘基(色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸)所吸收，導(dǎo)致蛋白質(zhì)構(gòu)象的改變，如果能量水平很高，還可使二硫交聯(lián)鍵斷裂。γ輻射和其他電離輻射能改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，同時還會氧化氨基酸殘基、使共價鍵斷裂、離子化、形成蛋白質(zhì)自由基、重組、聚合?，F(xiàn)在是73頁\一共有190頁\編輯于星期四6.界面在水和空氣，水和非水溶液或固相等界面吸附的蛋白質(zhì)分子，一般發(fā)生不可逆變性。蛋白質(zhì)在界面進(jìn)一步伸展和擴(kuò)展，親水和疏水殘基分別在水相和非水相中取向，因此界面吸附引起蛋白質(zhì)變性。某些主要靠二硫交聯(lián)鍵穩(wěn)定其結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)不易被界面吸附?，F(xiàn)在是74頁\一共有190頁\編輯于星期四(二)化學(xué)因素1.pH在中性pH附近，大多數(shù)蛋白質(zhì)是穩(wěn)定的，在超出pH4～10范圍就會發(fā)生變性。在極端pH時，蛋白質(zhì)分子內(nèi)的離子基團(tuán)產(chǎn)生強(qiáng)靜電排斥，促使蛋白質(zhì)分子伸展和溶脹。在極端堿性pH環(huán)境下，比在極端酸性pH時更易伸長?，F(xiàn)在是75頁\一共有190頁\編輯于星期四pH引起的變性大多數(shù)是可逆的，在某些情況下，部分肽鍵水解，天冬酰胺、谷氨酰胺脫酰胺，堿性條件下二硫鍵的破壞，或者聚集等都將引起蛋白質(zhì)不可逆變性?，F(xiàn)在是76頁\一共有190頁\編輯于星期四2.金屬離子堿金屬(例如Na+、K+)只能有限度地與蛋白質(zhì)起作用。過渡金屬例如Cu、Fe、Hg和Ag等離子很容易與蛋白質(zhì)發(fā)生作用，其中許多能與巰基形成穩(wěn)定的復(fù)合物。Ca2+(還有Fe2+、Cu2+和Mg2+)可成為某些蛋白質(zhì)分子或分子締合物的組成部分?，F(xiàn)在是77頁\一共有190頁\編輯于星期四3.有機(jī)溶劑

降低介質(zhì)的介電常數(shù)，有利于肽氫鍵的穩(wěn)定性和形成；降低介質(zhì)的介電常數(shù)，促進(jìn)帶相反電荷之間的相互吸引和相同電荷之間的相互排斥。有機(jī)溶劑滲入疏水區(qū)，破壞疏水相互作用，促使蛋白質(zhì)變性?，F(xiàn)在是78頁\一共有190頁\編輯于星期四對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的凈效應(yīng)取決于對極性和非極性相互作用影響的大小。高濃度時都導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性（非極性側(cè)鏈的增溶作用）。2-氯乙醇，能增加α-螺旋構(gòu)象的數(shù)量?，F(xiàn)在是79頁\一共有190頁\編輯于星期四4．有機(jī)化合物水溶液尿素和鹽酸胍（HN=C(NH2)2·HCL，GuHCl）的高濃度(4～8mol/L)水溶液能斷裂氫鍵，從而使蛋白質(zhì)發(fā)生不同程度的變性。同時，還可通過增大疏水氨基酸殘基在水相中的溶解度，降低疏水相互作用。通常8mol/L尿素和約6mol/L鹽酸胍可以使蛋白質(zhì)完全轉(zhuǎn)變?yōu)樽冃誀顟B(tài)?，F(xiàn)在是80頁\一共有190頁\編輯于星期四變性機(jī)制：變性蛋白質(zhì)能與尿素和鹽酸胍優(yōu)先結(jié)合，形成變性蛋白質(zhì)-變性劑復(fù)合物，當(dāng)復(fù)合物被除去，從而引起N→D反應(yīng)平衡向右移動。隨著變性劑濃度的增加，天然狀態(tài)的蛋白質(zhì)不斷轉(zhuǎn)變?yōu)閺?fù)合物，最終導(dǎo)致蛋白質(zhì)完全變性。尿素與鹽酸胍對疏水氨基酸殘基的增溶作用。尿素和鹽酸胍具有形成氫鍵的能力，當(dāng)它們在高濃度時，可以破壞水的氫鍵結(jié)構(gòu)，結(jié)果尿素和鹽酸胍就成為非極性殘基的較好溶劑，使之蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的疏水殘基伸展和溶解性增加?，F(xiàn)在是81頁\一共有190頁\編輯于星期四還原劑（半胱氨酸、抗壞血酸、β-巰基乙醇、二硫蘇糖醇）可以還原二硫交聯(lián)鍵，因而能改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象。巰基丙醇對重金屬中毒的解毒作用現(xiàn)在是82頁\一共有190頁\編輯于星期四5.表面活性劑表面活性劑如十二烷基磺酸鈉（sodiumdodecylsulfate，SDS）是一種很強(qiáng)的變性劑。SDS濃度在3～8mmol/L范圍可引起大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)變性?，F(xiàn)在是83頁\一共有190頁\編輯于星期四變性機(jī)制：由于SDS可以在蛋白質(zhì)的疏水和親水環(huán)境之間起著乳化介質(zhì)的介作用，且能優(yōu)先與變性蛋白質(zhì)強(qiáng)烈地結(jié)合，破壞了蛋白質(zhì)的疏水相互作用，促使天然蛋白質(zhì)伸展，非極性基團(tuán)暴露于水介質(zhì)中，導(dǎo)致了天然與變性蛋白質(zhì)之間的平衡移動。球狀蛋白質(zhì)經(jīng)SDS變性后，呈現(xiàn)α-螺旋棒狀結(jié)構(gòu)，而不是以無規(guī)卷曲狀態(tài)存在?，F(xiàn)在是84頁\一共有190頁\編輯于星期四6.離液鹽（chaotropicsalts）在低鹽濃度時，離子與蛋白質(zhì)之間為非特異性靜電相互作用。鹽的異種電荷離子中和了蛋白質(zhì)的電荷時，有利于蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)穩(wěn)定，這種作用與鹽的性質(zhì)無關(guān)，只依賴于離子強(qiáng)度。一般離子強(qiáng)度≦0.2時即可完全中和蛋白質(zhì)的電荷?，F(xiàn)在是85頁\一共有190頁\編輯于星期四在較高濃度（＞1mol/L），鹽具有特殊離子效應(yīng)，影響蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。陰離子的作用大于陽離子。陰離子對蛋白質(zhì)（包括DNA）結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的影響順序如下：F-＜SO42-＜Cl-＜Br-＜I-＜ClO4-＜SCN-＜Cl3CCOO-順序中左側(cè)的離子能穩(wěn)定蛋白質(zhì)的天然構(gòu)象；而右側(cè)的離子則使蛋白質(zhì)分子伸展、解離?，F(xiàn)在是86頁\一共有190頁\編輯于星期四第五節(jié)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)現(xiàn)在是87頁\一共有190頁\編輯于星期四現(xiàn)在是88頁\一共有190頁\編輯于星期四食品蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)分為兩大類①流體動力學(xué)性質(zhì)。包括水吸收和保持、溶脹性、粘附性、粘度、沉淀、膠凝和形成其他各種結(jié)構(gòu)時起作用的那些性質(zhì)（例如蛋白質(zhì)面團(tuán)和纖維），它們通常與蛋白質(zhì)的大小、形狀和柔順性有關(guān)；②表面性質(zhì)。主要是與蛋白質(zhì)的濕潤性、分散性、溶解度、表面張力、乳化作用、蛋白質(zhì)的起泡特性，以及脂肪和風(fēng)味的結(jié)合等有關(guān)的性質(zhì)?，F(xiàn)在是89頁\一共有190頁\編輯于星期四一水合性質(zhì)影響水合性質(zhì)的環(huán)境因素（重點）1.蛋白質(zhì)濃度蛋白質(zhì)的總吸水率隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加?，F(xiàn)在是90頁\一共有190頁\編輯于星期四2.pH在等電點pH時，蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用最強(qiáng)，蛋白質(zhì)的水合作用的溶脹最小；低于或高于蛋白質(zhì)的等電點pH時，由于凈電荷和排斥力的增加導(dǎo)致蛋白質(zhì)溶脹并結(jié)合更多的水；在pH9～10時，許多蛋白質(zhì)結(jié)合的水量均大于其他任何pH值的情況，這是由于疏水基和酪氨酸殘基離子化的結(jié)果；當(dāng)pH＞10時賴氨酸殘基的ε-氨基上的正電荷丟失，從而使蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力下降。現(xiàn)在是91頁\一共有190頁\編輯于星期四3.溫度蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力一般隨溫度升高而降低，這是因為降低了氫鍵作用和離子基團(tuán)結(jié)合水的能力，使蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力下降。變性后聚集的蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力因蛋白質(zhì)之間相互作用而下降。結(jié)合很緊密的蛋白質(zhì)在加熱時，發(fā)生解離和伸展，原來被遮掩的肽鍵和極性側(cè)鏈暴露在表面，從而提高了極性側(cè)鏈結(jié)合水的能力?，F(xiàn)在是92頁\一共有190頁\編輯于星期四4.離子種類和濃度在低鹽濃度（＜0.2mol/L）時，蛋白質(zhì)的水合作用增強(qiáng)，這是由于鹽離子與蛋白質(zhì)分子的帶電基團(tuán)發(fā)生微弱結(jié)合的原因，但是這樣低的濃度不會對蛋白質(zhì)帶電基團(tuán)的水合殼層帶來影響。高鹽濃度時，水和鹽之間的相互作用超過水和蛋白質(zhì)之間的相互作用，因而可引起蛋白質(zhì)“脫水?！爆F(xiàn)在是93頁\一共有190頁\編輯于星期四二溶解性影響蛋白質(zhì)溶解性的因素（重點）1.氨基酸組成與疏水性蛋白質(zhì)中氨基酸的疏水性和離子性是影響蛋白質(zhì)溶解性的主要因素。疏水相互作用增強(qiáng)了蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)的相互作用，使蛋白質(zhì)在水中的溶解度降低。離子相互作用則有利于蛋白質(zhì)-水相互作用，可使蛋白質(zhì)分散在水中，從而增加了蛋白質(zhì)在水中的溶解度?，F(xiàn)在是94頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)表面的疏水小區(qū)域的數(shù)目愈小，蛋白質(zhì)的溶解度愈大。在等電點時，如果一種蛋白質(zhì)的疏水基團(tuán)因充分暴露，它將通過疏水相互作用降低靜電排斥力，導(dǎo)致產(chǎn)生沉淀。相反，當(dāng)疏水相互作用很弱時，由于水合作用和空間排斥作用使蛋白質(zhì)仍然保持溶解狀態(tài)。現(xiàn)在是95頁\一共有190頁\編輯于星期四2.pH的影響帶電荷的蛋白質(zhì)分子比不帶電荷的分子溶解度大，帶同種電荷的蛋白質(zhì)鏈易于互相排斥、解離或展開。pH值與pI值相差不大時，蛋白質(zhì)分子與水分子之間的相互作用最少，所帶凈電荷也非常小，以致多肽鏈相互靠近，甚至形成聚集體，引起蛋白質(zhì)沉淀?，F(xiàn)在是96頁\一共有190頁\編輯于星期四在堿性pH介質(zhì)中，蛋白質(zhì)的溶解度比在酸性pH介質(zhì)中大；大多數(shù)蛋白質(zhì)是酸性蛋白，因為天冬氨酸和谷氨酸殘基的總和大于賴氨酸、精氨酸和組氨酸殘基的總和。因此，它們在pH4～5（等電點）時的溶解度最低，而在堿性pH（一般pH8～9）時的溶解度最大?，F(xiàn)在是97頁\一共有190頁\編輯于星期四另外一些食品蛋白，如β-乳球蛋白（pI5.2）和牛血清清蛋白（pI5.3）在等電點pH時具有高的溶解度。原因：在這些蛋白質(zhì)表面，親水氨基酸殘基的數(shù)量遠(yuǎn)高于非極性殘基，即使在等電點（電中性）時它們也仍然帶有電荷，只不過分子表面的凈電荷為零。如果這些帶電殘基產(chǎn)生的親水性水合作用的排斥力大于蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)疏水相互作用，那么蛋白質(zhì)在pI仍然是可溶的?，F(xiàn)在是98頁\一共有190頁\編輯于星期四3.離子強(qiáng)度μ的影響（1）當(dāng)中性鹽的離子強(qiáng)度較低（＜0.5)時，電荷屏蔽效應(yīng)對蛋白質(zhì)溶解度有雙重影響：如果蛋白質(zhì)含有高比例的非極性區(qū)域，電荷屏蔽效應(yīng)使蛋白質(zhì)的溶解度下降；如果蛋白質(zhì)含有高比例的極性區(qū)域，則增加蛋白質(zhì)的溶解度?，F(xiàn)在是99頁\一共有190頁\編輯于星期四（2）若離子強(qiáng)度大于1.0時，鹽對蛋白質(zhì)的溶解度具有特殊的離子效應(yīng)。硫酸鹽和氟化物逐漸降低蛋白質(zhì)的溶解度，稱為鹽析效應(yīng)（Saltingouteffect）。硫氰酸鹽和過氯酸鹽則提高蛋白質(zhì)的溶解度，稱為鹽溶效應(yīng)（Saltingineffect）?，F(xiàn)在是100頁\一共有190頁\編輯于星期四陰離子提高蛋白質(zhì)的溶解度的排列順序如下：SO42-＜F-＜CH3COO-＜Cl-＜Br-＜NO3-＜I-＜ClO4-＜SCN-陽離子降低蛋白質(zhì)溶解度的順序：NH4+＜K+＜Na+＜Li+＜Mg2+＜Ca2+?，F(xiàn)在是101頁\一共有190頁\編輯于星期四4.溫度的影響在恒定pH和離子強(qiáng)度時，蛋白質(zhì)的溶解度在0℃到40～50℃之間隨溫度上升而增加。然而對高疏水性蛋白質(zhì)，例如β-酪蛋白和某些谷蛋白，它們的溶解度則與溫度呈負(fù)相關(guān)。超過40~50℃時，分子運動足以使穩(wěn)定的二級和三級結(jié)構(gòu)的鍵斷裂，蛋白質(zhì)變性往往伴隨發(fā)生聚集，溶解度比天然蛋白質(zhì)的小。大多數(shù)蛋白質(zhì)在加熱時，溶解度明顯地不可逆降低?，F(xiàn)在是102頁\一共有190頁\編輯于星期四5.有機(jī)溶劑的影響能與水互溶的有機(jī)溶劑（如乙醇或丙酮），使水的介電常數(shù)降低，提高了蛋白質(zhì)分子內(nèi)和分子間的靜電作用力（排斥和吸引力）。分子內(nèi)的靜電排斥作用使蛋白質(zhì)分子伸長，有利于肽鏈基團(tuán)的暴露和在分子之間形成氫鍵，并使分子之間的異種電荷產(chǎn)生靜電吸引。這些分子間的極性相互作用，促使了蛋白質(zhì)在有機(jī)溶劑中聚集沉淀或在水介質(zhì)中溶解度降低?，F(xiàn)在是103頁\一共有190頁\編輯于星期四有機(jī)溶劑-水體系中的疏水相互作用對蛋白質(zhì)沉淀所起的作用最低，因為有機(jī)溶劑對非極性殘基具有增溶作用；然而即使在含低濃度有機(jī)溶劑的水介質(zhì)中，暴露的殘基之間的疏水相互作用仍能促使蛋白質(zhì)的不溶解?，F(xiàn)在是104頁\一共有190頁\編輯于星期四三界面性質(zhì)蛋白質(zhì)穩(wěn)定的乳濁液食品人造奶油香腸豆奶牛奶黃油蛋黃醬色拉醬現(xiàn)在是105頁\一共有190頁\編輯于星期四冰淇淋蛋糕面包啤酒蛋白酥皮卷蛋白質(zhì)穩(wěn)定的泡沫食品mousse現(xiàn)在是106頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)在界面上的自由能，相對于在體相水中是較低的，因此，體相水中的蛋白質(zhì)能自發(fā)地向界面遷移，當(dāng)達(dá)到平衡后，蛋白質(zhì)在界面上的濃度總是高于體相水。蛋白質(zhì)為何能吸附到界面？現(xiàn)在是107頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)能夠在界面上形成高粘彈性薄膜，并產(chǎn)生物理壘以抵抗外界機(jī)械作用的沖擊，其界面體系比由低分子質(zhì)量的表面活性劑形成的界面更穩(wěn)定。蛋白質(zhì)為什么能穩(wěn)定界面？現(xiàn)在是108頁\一共有190頁\編輯于星期四在達(dá)到界面后迅速伸展和取向一旦達(dá)到界面，即與鄰近分子相互作用形成具有強(qiáng)內(nèi)聚力和粘彈性的膜，能耐受熱和機(jī)械的作用?？焖傥降浇缑娴哪芰Φ鞍踪|(zhì)作為理想的表面活性劑必須具備的屬性?現(xiàn)在是109頁\一共有190頁\編輯于星期四pH、溫度、離子強(qiáng)度和鹽的種類、界面的組成、蛋白質(zhì)濃度、糖類和低分子量表面活性劑，能量的輸入，甚至形成界面加工的容器和操作順序等。蛋白質(zhì)中氨基酸的組成、結(jié)構(gòu)、立體構(gòu)象、分子中極性和非極性殘基的分布與比例，二硫鍵的數(shù)目與交聯(lián)，以及分子的大小、形狀和柔順性等。內(nèi)在因素：外在因素：影響蛋白質(zhì)表面活性的因素？現(xiàn)在是110頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)表面非常親水，ΔG吸附＞0，吸附不發(fā)生。表面疏水小區(qū)增多，蛋白質(zhì)自發(fā)吸附到界面的可能性增加。蛋白質(zhì)表面疏水小區(qū)數(shù)目足以提供疏水-界面相互作用需要的能量，ΔG吸附＜0，牢固地吸附。蛋白質(zhì)形成泡沫和乳狀液的關(guān)鍵在于必須自發(fā)和快速的吸附在新形成的界面（空氣-水或油-水）上。這種能力取決于界面上疏水和親水小區(qū)的分布模式，以及蛋白質(zhì)的吸附自由能?，F(xiàn)在是111頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)具有龐大的體積和折疊性，分子是僵硬的，在界面上吸附時，疏水殘基和親水殘基具有固定的分布模式，因而蛋白質(zhì)在界面吸附必須取向，以利于泡沫和乳狀液的形成和穩(wěn)定。蛋白質(zhì)分子的大部分仍然保留在體相中，僅有一小部分固定在界面，蛋白質(zhì)束縛在界面上的那小部分的牢固程度，依賴于固定在界面上肽段的數(shù)目和這些肽段與界面的能量?，F(xiàn)在是112頁\一共有190頁\編輯于星期四只有肽段之間和肽段與界面的相互作用的自由能變化的總和為負(fù)值，而且其絕對值遠(yuǎn)大于蛋白質(zhì)分子熱運動的動能時，蛋白質(zhì)才能保留在界面上。蛋白質(zhì)如何才能保留在界面上？現(xiàn)在是113頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)在界面的吸附和取向與蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的柔順性有關(guān)，高度柔順性分子（如酪蛋白）一旦在界面吸附時，可迅速發(fā)生構(gòu)象轉(zhuǎn)變，以適合界面性質(zhì)的需要。相反，剛性球狀蛋白質(zhì)（如溶菌酶和大豆蛋白）在界面上不能廣泛的發(fā)生構(gòu)象轉(zhuǎn)變,但發(fā)生適度的變性，有利于疏水基團(tuán)定位在界面上。剛性球蛋白和柔順性的蛋白質(zhì)分子在界面上分子構(gòu)象的變化？現(xiàn)在是114頁\一共有190頁\編輯于星期四界面上柔順性多肽鏈的各種構(gòu)型trains:directcontactwiththeinterfaceloops:suspendedintheaqueoustails:N-orC-terminalsegments現(xiàn)在是115頁\一共有190頁\編輯于星期四靜電吸引倘若當(dāng)靜電排斥力大大超過吸引力時，不易形成厚的內(nèi)聚膜。氫鍵疏水相互作用疏水相互作用太強(qiáng)，則蛋白質(zhì)會在表面絮凝、聚結(jié)甚至沉淀。二硫鍵當(dāng)界面膜中蛋白質(zhì)的濃度達(dá)到約20%～25%（W/V）時，蛋白質(zhì)則以凝膠狀態(tài)存在。各種非共價鍵相互作用達(dá)到所需平衡時，才能使凝膠狀膜穩(wěn)定和具粘彈性。蛋白質(zhì)在界面形成的膜的機(jī)械強(qiáng)度取決于？現(xiàn)在是116頁\一共有190頁\編輯于星期四（一）乳化性質(zhì)1乳化方法介紹：剪切乳化均質(zhì)機(jī)乳化膜乳化現(xiàn)在是117頁\一共有190頁\編輯于星期四均質(zhì)機(jī)械乳化現(xiàn)在是118頁\一共有190頁\編輯于星期四膜乳化現(xiàn)在是119頁\一共有190頁\編輯于星期四2乳濁液宏觀和微觀結(jié)構(gòu)乳濁液液滴的絮凝（flocculation）穩(wěn)定的乳濁液液滴乳濁液的外觀現(xiàn)在是120頁\一共有190頁\編輯于星期四3蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)的測定方法1）乳化活力指數(shù)（EmulsifyingActivityIndex，EAI）單位質(zhì)量蛋白質(zhì)所產(chǎn)生的界面面積。測定乳狀液平均液滴的大?。ㄆ骄絉）的方法有：?光學(xué)顯微鏡法（lightmicroscopy）?電子顯微鏡法（electronmicroscopy）?光散射（lightscattering）?Coulter計數(shù)器（Coultercounter：液滴通過已知大小的小孔。）現(xiàn)在是121頁\一共有190頁\編輯于星期四Mastersizer2000激光粒度儀(MalvernInstrumentsLtd.,UK)體－面平均粒徑（averagevolume-surfacediameter）d3,2

12現(xiàn)在是122頁\一共有190頁\編輯于星期四總界面面積A式中φ是分散相（油）的體積分?jǐn)?shù)，R

為乳狀液粒子的平均半徑。根據(jù)蛋白質(zhì)的質(zhì)量（m）和界面總面積A可計算出乳化活力指標(biāo)現(xiàn)在是123頁\一共有190頁\編輯于星期四2)蛋白質(zhì)的載量（ProteinLoad）蛋白質(zhì)的載量：單位界面面積上吸附的蛋白質(zhì)量?，F(xiàn)在是124頁\一共有190頁\編輯于星期四3）乳化能力（EmulsionCapacity）乳化能力（EC）是指在乳狀液相轉(zhuǎn)變前（從O/W乳狀液轉(zhuǎn)變成W/O乳狀液）每克蛋白質(zhì)所能乳化的油的體積?，F(xiàn)在是125頁\一共有190頁\編輯于星期四4）乳狀液穩(wěn)定性（EmulsionStability）現(xiàn)在是126頁\一共有190頁\編輯于星期四4影響乳化作用的因素

內(nèi)在因素（intrinsicfactors）：

pH、離子強(qiáng)度、溫度、小分子表面活性劑、糖類、油相體積、蛋白質(zhì)類型、油相的熔點等外在因素（extrinsicfactors）：設(shè)備類型、能量輸入速率、剪切速率等現(xiàn)在是127頁\一共有190頁\編輯于星期四（1）蛋白質(zhì)溶解度（Solubility）

高度不溶性的蛋白質(zhì)不是良好的乳化劑。在25-80%溶解度范圍內(nèi)不存在蛋白質(zhì)溶解度和乳化性質(zhì)之間確定的關(guān)系。良好的乳化性質(zhì)所必需的最低溶解度取決于蛋白質(zhì)的品種。香腸中，0.5MNaCl對肌纖維蛋白質(zhì)的增溶作用促進(jìn)了它的乳化性質(zhì)。大豆分離蛋白質(zhì)由于在加工中經(jīng)受熱處理而使它們的溶解度很低，并導(dǎo)致它們的乳化性質(zhì)很差?，F(xiàn)在是128頁\一共有190頁\編輯于星期四（2）pH等電點時溶解度較低，影響其乳化能力。但是，在等電點時有利于蛋白質(zhì)與脂肪的疏水相互作用。在等電點時缺乏凈電荷和靜電推斥相互作用，這有助于在界面達(dá)到最高蛋白質(zhì)載量和促使高粘彈膜的形成?，F(xiàn)在是129頁\一共有190頁\編輯于星期四在等電點具有高溶解度的蛋白質(zhì)（例如血清清蛋白、明膠和蛋清蛋白）在此pH具有最高乳化活力和乳化能力。大多數(shù)食品蛋白質(zhì)（酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白、花生蛋白、牛血清蛋白和肌纖維蛋白）在遠(yuǎn)離它們的等電點pH時可能是有效的乳化劑?，F(xiàn)在是130頁\一共有190頁\編輯于星期四（3）蛋白質(zhì)分子的柔順性（Molecularflexibilityofprotein）在油—水界面的蛋白質(zhì)分子的柔性是決定蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)最重要的因素。蛋白質(zhì)在乳化作用前的部分變性（展開），如果沒有造成不溶解，通常能改進(jìn)它們的乳化性質(zhì)。在展開狀態(tài)，含有游離巰基和二硫鍵的蛋白質(zhì)通過-SH和-S-S-交換反應(yīng)經(jīng)受緩慢的聚合作用，這會導(dǎo)致在油-水界面形成高粘彈性的膜?，F(xiàn)在是131頁\一共有190頁\編輯于星期四（4）熱處理（HeatTreatment）加熱處理通常能降低吸附在界面上的蛋白膜的粘度和硬度，因而降低了乳狀液的穩(wěn)定性。然而，高度水化的界面蛋白質(zhì)膜的凝膠作用提高了表面粘度和硬度，從而穩(wěn)定了乳狀液。足以造成蛋白質(zhì)不溶解的熱變性會損害蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)?，F(xiàn)在是132頁\一共有190頁\編輯于星期四（5）小分子的表面活性劑（LowMolecularWeightSurfactants)小分子的表面活性劑會降低蛋白質(zhì)膜的強(qiáng)度。了解內(nèi)容：小分子乳化劑穩(wěn)定液滴液膜的機(jī)制：Marangonieffect現(xiàn)在是133頁\一共有190頁\編輯于星期四了解內(nèi)容：

小分子乳化劑替代界面膜上蛋白質(zhì)的機(jī)制:切向壓力置換模式（orogenicdisplacementmodel）現(xiàn)在是134頁\一共有190頁\編輯于星期四(6)蛋白質(zhì)分子的疏水性（Hydrophobicity）蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)與它的表面疏水性存在弱的正相關(guān)性，但與蛋白質(zhì)分子的平均疏水性不存在這種關(guān)系。乳化前的適度變性通常能改進(jìn)蛋白質(zhì)分子的乳化性質(zhì)，這是由于提高了分子的柔順性和表面疏水性。現(xiàn)在是135頁\一共有190頁\編輯于星期四（二）起泡性1產(chǎn)生泡沫的方法：鼓泡法現(xiàn)在是136頁\一共有190頁\編輯于星期四機(jī)械法現(xiàn)在是137頁\一共有190頁\編輯于星期四過飽和法在高壓下，氣體溶解在液體中，當(dāng)高壓解除時就會形成泡沫。現(xiàn)在是138頁\一共有190頁\編輯于星期四2泡沫的不穩(wěn)定現(xiàn)象奧氏熟化（Ostwarldripening）：小氣泡內(nèi)的壓力大于大氣泡內(nèi)的壓力，氣體從小氣泡向大氣泡（或者向大氣）擴(kuò)散的現(xiàn)象。氣泡的內(nèi)壓力P用拉普拉斯（Laplace′s）毛細(xì)管壓力方程表示：式中Patm表示大氣壓力（Pa·S），r表示界面張力（N/m），R是氣泡的曲率半徑（m）現(xiàn)在是139頁\一共有190頁\編輯于星期四薄片液體因重力、壓力差和蒸發(fā)等原因而出現(xiàn)泄水（或泄漏）隔離氣泡的液體薄片破裂，可導(dǎo)致氣泡通過聚集而變大，最終使泡沫崩潰?，F(xiàn)在是140頁\一共有190頁\編輯于星期四3起泡性質(zhì)的評價起泡率：1）“穩(wěn)態(tài)”泡沫體積（100×泡沫體積/液相最初體積）；2）膨脹率[100×（分散體總體積-流體最初體積）/流體最初體積]%；3）起泡能力（100×泡沫中氣體的體積/泡沫中液體的體積）%；4）泡沫中氣體與鼓泡氣體的體積比（鼓泡法）現(xiàn)在是141頁\一共有190頁\編輯于星期四泡沫穩(wěn)定性1）一定時間后，液體泄漏或泡沫崩潰（體積減少）的程度；2）全部或一半泄漏（體積減少一半）的時間；3）泄漏開始前的時間?，F(xiàn)在是142頁\一共有190頁\編輯于星期四4影響泡沫形成和穩(wěn)定性的環(huán)境因素（1）pH蛋白質(zhì)溶解度大是起泡能力大和泡沫穩(wěn)定性高的必要條件；等電點pH時泡沫膨脹量不大，但泡沫的穩(wěn)定性較高。（分子間的靜電吸引作用使被吸附在空氣-水界面的蛋白質(zhì)膜的厚度和剛性增大）；原離等電點pH，起泡能力增加，氮泡沫穩(wěn)定性下降。現(xiàn)在是143頁\一共有190頁\編輯于星期四（2）鹽類鹽的種類和蛋白質(zhì)在鹽溶液中的溶解特性，影響蛋白質(zhì)的起泡性。鹽析作用通?？梢愿纳频鞍踪|(zhì)的起泡性。而鹽溶使蛋白質(zhì)顯示較差的起泡性。卵清蛋白、谷蛋白和大豆蛋白等，隨著NaCl濃度的增加而增加。（鹽析效應(yīng)）乳清蛋白，特別是β-乳球蛋白，則隨著NaCl濃度的增加而降低。（鹽溶效應(yīng)）二價陽離子例如Ca2+和Mg2+在范圍，與蛋白質(zhì)的羧基生成橋鍵，提高泡沫穩(wěn)定性?，F(xiàn)在是144頁\一共有190頁\編輯于星期四(3)糖類蔗糖、乳糖和其他糖類通常能夠抑制泡沫膨脹，但也可提高泡沫的穩(wěn)定性（糖類物質(zhì)能增大體相粘度）。糖溶液提高了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性，蛋白質(zhì)不能夠在界面吸附和伸展，起泡能力下降。應(yīng)用：制作蛋白酥皮和其他含糖泡沫甜食，最好在泡沫膨脹后再加入糖。現(xiàn)在是145頁\一共有190頁\編輯于星期四(4)脂類蛋白質(zhì)被低濃度（直到0.1%）脂類污染時，脂類物質(zhì)將會嚴(yán)重?fù)p害起泡性能。（應(yīng)用實例：啤酒泡沫的消泡）原因：可能是由于具有表面活性的極性脂類化合物占據(jù)了空氣-水界面，對吸附蛋白質(zhì)膜的最適宜構(gòu)象產(chǎn)生干擾，從而抑制了蛋白質(zhì)在界面的吸附，使泡沫的內(nèi)聚力和粘彈性降低，最終造成攪打過程中泡沫破裂?，F(xiàn)在是146頁\一共有190頁\編輯于星期四(5)蛋白質(zhì)濃度蛋白質(zhì)濃度愈高，泡沫愈牢固。增加蛋白質(zhì)濃度將會產(chǎn)生更小的氣泡和更穩(wěn)定的泡沫。起泡前使蛋白質(zhì)溶液陳化，有利于泡沫的穩(wěn)定性，可能是由于促進(jìn)蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)的相互作用能形成更厚的吸附膜。現(xiàn)在是147頁\一共有190頁\編輯于星期四(6)溫度蛋白質(zhì)加熱部分變性，可以改善泡沫的起泡性；熱處理雖然能增加膨脹量，但會使泡沫穩(wěn)定性降低；更劇烈條件的熱處理則會損害起泡能力（蛋白質(zhì)分子形成二硫鍵，聚合，分子量增加，泡沫性質(zhì)下降）?，F(xiàn)在是148頁\一共有190頁\編輯于星期四5泡沫形成與蛋白質(zhì)分子特性的關(guān)系泡沫的形成和穩(wěn)定性對蛋白質(zhì)性質(zhì)的要求不同:泡沫的形成包括可溶性蛋白質(zhì)向空氣-水界面擴(kuò)散、伸展、聚集和快速擴(kuò)展，結(jié)果降低界面張力。影響泡沫特性的分子性質(zhì)是：蛋白質(zhì)分子的柔順性，電荷密度和分布，以及疏水性質(zhì)。柔順性蛋白質(zhì)分子，例如β-酪蛋白溶菌酶4個二硫鍵有緊密折疊的結(jié)構(gòu)現(xiàn)在是149頁\一共有190頁\編輯于星期四6泡沫穩(wěn)定性與蛋白質(zhì)分子特性的關(guān)系泡沫穩(wěn)定性與氣泡周圍蛋白質(zhì)膜的特性有關(guān)，要使泡沫的穩(wěn)定性高，每個氣泡必須有一層粘結(jié)、富有彈性而不透氣的蛋白質(zhì)厚膜。球蛋白部分阻止表面伸展，它能形成具有良好表面流變學(xué)性質(zhì)的吸附膜和穩(wěn)定性高的泡沫。蛋白質(zhì)必須靠疏水相互作用在界面牢固吸附，球蛋白質(zhì)分子有足夠的韌性和流動性，以阻止應(yīng)力形變、界面擴(kuò)大和薄片的厚度變薄。蛋白質(zhì)的電荷密度與泡沫穩(wěn)定性之間通常是負(fù)相關(guān)?，F(xiàn)在是150頁\一共有190頁\編輯于星期四（四）凝膠性質(zhì)膠凝作用變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)過程稱為膠凝作用?，F(xiàn)在是151頁\一共有190頁\編輯于星期四凝膠類食品

蛋白質(zhì)凝膠類食品皮凍火腿豆腐奶酪肉丸雞蛋現(xiàn)在是152頁\一共有190頁\編輯于星期四1凝膠的類型線性蛋白質(zhì)分子線性分子通過形成連接區(qū)而形成凝膠網(wǎng)絡(luò)。肌漿球蛋白線性分子間形成連接點而構(gòu)建成三維網(wǎng)絡(luò)。明膠現(xiàn)在是153頁\一共有190頁\編輯于星期四球蛋白分子高度定向有序的“念珠串狀”（stringofbeads）網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。溶菌酶隨機(jī)聚集的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)（randonaggregation）。大豆分離蛋白

現(xiàn)在是154頁\一共有190頁\編輯于星期四2凝膠制備方法熱處理:添加鈣鹽提高凝膠強(qiáng)度和凝膠速率適度酶解：凝乳酶水解酪蛋白膠束奶酪離子橋連:鈣離子酪蛋白膠束酸凝膠：內(nèi)酯豆腐現(xiàn)在是155頁\一共有190頁\編輯于星期四3球蛋白蛋白質(zhì)凝膠的過程及分子構(gòu)象的變化經(jīng)典的球形蛋白質(zhì)分子展開的“兩種狀態(tài)”理論認(rèn)為僅存在兩種狀態(tài)的蛋白質(zhì)：未變性的蛋白質(zhì)和高度變性的無序蛋白質(zhì)。在從無序狀態(tài)向未變性狀態(tài)展開的路徑中明顯存在“熔融球蛋白狀態(tài)(moltenglobulin)”，含有與未變性狀態(tài)相似的二級結(jié)構(gòu)而三級結(jié)構(gòu)展開的緊湊的球形分子。從受熱時的未變性狀態(tài)到熔融球蛋白的轉(zhuǎn)變及這種部分變性的形式主要與熱凝膠的形成有關(guān)。

現(xiàn)在是156頁\一共有190頁\編輯于星期四球蛋白熱凝膠的形成各階段及蛋白質(zhì)分子構(gòu)象關(guān)系天然蛋白質(zhì)熔融球蛋白纖絲形成與生長纖絲的聚集α-螺旋結(jié)構(gòu)減少而β-折疊結(jié)構(gòu)增加含有與未變性狀態(tài)相似的二級結(jié)構(gòu)而三級結(jié)構(gòu)展開的緊湊的球形分子

亞基解聚

現(xiàn)在是157頁\一共有190頁\編輯于星期四形成蛋白質(zhì)凝膠的作用力蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)的形成是蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)-溶劑（水）之間的氫鍵、疏水相互作用和靜電相互作用，巰基與二硫鍵的轉(zhuǎn)換。現(xiàn)在是158頁\一共有190頁\編輯于星期四靜電排斥和蛋白質(zhì)-水相互作用有利于使肽鏈分開。在pH值超出凝膠穩(wěn)定范圍時，膠凝作用一般隨蛋白質(zhì)濃度的增大而增強(qiáng)，這表明當(dāng)pH值與蛋白質(zhì)等電點相差非常大時，高濃度蛋白質(zhì)中的許多疏水鍵和二硫鍵能夠補(bǔ)償由于大量凈電荷產(chǎn)生的靜電排斥力。在等電點pH值時，因為不存在排斥力，所以凝膠的膨脹、水合作用和硬度都較小?，F(xiàn)在是159頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)的疏水相互作用，是蛋白質(zhì)發(fā)生聚集的主要原因。疏水氨基酸摩爾百分含量大（＞31.5%）的蛋白質(zhì)（如血紅蛋白），其膠凝pH范圍一般決定于蛋白質(zhì)的濃度；而疏水氨基酸摩爾百分含量小（22～31.5%）的那些蛋白質(zhì)（如明膠、大豆蛋白），膠凝pH值范圍不因蛋白質(zhì)濃度的改變而變化。現(xiàn)在是160頁\一共有190頁\編輯于星期四二硫鍵鈣離子形成的橋鍵氫鍵熱可逆凝膠，如明膠的凝膠，透明，35℃左右溶解。東北皮凍現(xiàn)在是161頁\一共有190頁\編輯于星期四凝膠性能測定持水性離心法現(xiàn)在是162頁\一共有190頁\編輯于星期四脆性（Fracturability，F(xiàn)3）回彈性（Resilience，A2:3：A1:2）彈性（Springingness，t4:5：t1:2）內(nèi)聚性（Cohesiveness，A4:6：A1:3）膠粘性（Gumminess，F(xiàn)2*Cohesiveness）硬度（Hardness，F(xiàn)2）咀嚼性（Chewiness，Gumminess*Springiness）粘性（AdhesiveForce）質(zhì)構(gòu)分析（TPA）現(xiàn)在是163頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)與多糖的共凝膠體系（了解）互穿型（interpeneratingnetwork）：最簡單的共凝膠體系，兩組分分別形成獨立網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的凝膠。兩種凝膠網(wǎng)絡(luò)都是連續(xù)的，但它們之間的相互作用僅僅是拓樸作用。連接型（couplednetwork）：連接型網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的凝膠形成前高分子間直接連接（增效相互作用）。相分離型（phaseseparationnetwork）。相分離凝膠由不相容的高分子形成。相分離過程和凝膠過程一般發(fā)生競爭，導(dǎo)致體系的復(fù)雜性增加?，F(xiàn)在是164頁\一共有190頁\編輯于星期四蛋白質(zhì)凝膠的應(yīng)用乳品、果凍、凝結(jié)蛋白、明膠凝膠、各種加熱的碎肉或魚制品、大豆蛋白質(zhì)凝膠、膨化或噴絲的組織化植物蛋白和面包面團(tuán)的制作等。蛋白質(zhì)膠凝作用不僅可用來形成固態(tài)粘彈性凝膠，而且還能增稠，提高吸水性和顆粒粘結(jié)、乳狀液或泡沫的穩(wěn)定性。風(fēng)味物質(zhì)或生物活性成分的包埋?，F(xiàn)在是165頁\一共有190頁\編輯于星期四（五）面團(tuán)的形成可溶性蛋白(約占20%)面筋蛋白(約占80%)麥醇溶蛋白（溶于70%～90%乙醇）麥谷蛋白（不溶于水和乙醇，溶于酸或堿）清蛋白（溶于水）球蛋白（溶于10%NaCl）少量的糖蛋白小麥蛋白現(xiàn)在是166頁\一共有190頁\編輯于星期四面筋蛋白質(zhì)的特性面筋富含谷胺酰胺（33％以上）和含羥基的氨基酸，易形成氫鍵。非極性氨基酸含量30％，有利于蛋白質(zhì)分子間的疏水相互作用及與脂類的疏水締合。胱氨酸和半胱氨酸約占2-3％，可形成二硫鍵現(xiàn)在是167頁\一共有190頁\編輯于星期四面團(tuán)的形成過程水合的面包面粉混合、揉搓面筋蛋白質(zhì)取向排列成行、部分伸展面筋顆粒轉(zhuǎn)變成薄膜三維空間的粘彈性蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)增強(qiáng)疏水相互作用并通過二硫交換反應(yīng)形成二硫鍵氫鍵、疏水相互作用及二硫鍵（空氣氧化）現(xiàn)在是168頁\一共有190頁\編輯于星期四還原劑（例如半胱氨酸）或巰基封閉劑（如N-乙基馬來酰亞胺）能極大的降低面團(tuán)粘度，具有破壞水合面筋和面包面團(tuán)的內(nèi)聚結(jié)構(gòu)的作用。氧化劑(偶氮甲酰胺)可增加面團(tuán)的韌性和彈性。含高強(qiáng)度面筋的面粉需要長時間混合，才能產(chǎn)生粘合的面團(tuán)。面筋含量低的面粉用水混合時，若用力或持續(xù)時間超過一定的限度，可使面筋網(wǎng)絡(luò)破壞?，F(xiàn)在是169頁\一共有190頁\編輯于星期四麥谷蛋白和麥醇蛋白對面團(tuán)性能的貢獻(xiàn)麥醇溶蛋白以一條單鏈存在，相對分子質(zhì)量從30,000～80,000，包括α、β、γ和ω四種麥醇溶蛋白。分子中雖然含有2%～3%的半胱氨酸殘基，但不能在分子之間發(fā)生巰基-二硫鍵交換反應(yīng)形成多聚體。一旦麥醇溶蛋白和淀粉被分離，面團(tuán)就僅顯示粘性，而不具有粘彈性?，F(xiàn)在是170頁\一共有190頁\編輯于星期四麥谷蛋白相對分子質(zhì)量12,000～130,000的異種多肽組成，分為高相對分子質(zhì)量（Mw＞90,000,HMW）和低相對分子質(zhì)量（Mw＜90,000,LMW)麥谷蛋白。多肽鏈之間可由二硫鍵形成相對分子量高達(dá)幾百萬的聚合物。LMW麥谷蛋白之間的交聯(lián)締合貢獻(xiàn)于面團(tuán)的粘度，對面團(tuán)的彈性沒有貢獻(xiàn)。LMW和HMW之間的二硫交聯(lián)有助于面團(tuán)的彈性?，F(xiàn)在是171頁\一共有190頁\編輯于星期四麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的適當(dāng)比例，對于形成粘彈性面團(tuán)結(jié)構(gòu)是非常必要的。焙烤不會引起面筋蛋白質(zhì)大的再變性，因麥醇溶蛋白和麥谷蛋白在面粉中已經(jīng)部分伸展，在捏柔面團(tuán)時變得更加伸展，而在正常溫度下焙烤面包時將阻止其進(jìn)一步伸展?？扇苄孕←湹鞍踪|(zhì)（清蛋白和球蛋白）在焙烤時發(fā)生變性和聚集，這種部分膠凝作用有利于面包屑的凝結(jié)。現(xiàn)在是172頁\一共有190頁\編輯于星期四（六）風(fēng)味結(jié)