第三章 蛋白質(zhì)

第三章蛋白質(zhì)第1頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月第三章蛋白質(zhì)3.1氨基酸、多肽和蛋白質(zhì)3.2氨基酸3.3多肽3.4蛋白質(zhì)3.5蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)3.6多肽的化學(xué)合成第2頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月3.5蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)，指蛋白質(zhì)分子中的氨基酸的排列順序。二級結(jié)構(gòu)，指蛋白質(zhì)多肽鏈的主鏈骨架中的若干肽段的構(gòu)象排列。三級結(jié)構(gòu)，指多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，各原子的空間排布，包括側(cè)鏈基團的取向，是二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上范圍更廣的盤旋和折疊。四級結(jié)構(gòu)，是指多條肽鏈組成的一個蛋白質(zhì)分子時，各亞單位在寡聚蛋白質(zhì)中空間排布及亞單位間的相互作用。第3頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月3.5.1蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)(Primarystructure)包括：組成蛋白質(zhì)的多肽鏈數(shù)目多肽鏈的氨基酸順序（蛋白質(zhì)生物功能的基礎(chǔ)）多肽鏈內(nèi)或鏈間二硫鍵的數(shù)目和位置。主要研究內(nèi)容：1、氨基酸是如何連接成蛋白質(zhì)，2、對于一定的蛋白質(zhì),氨基酸的排列順序。3、蛋白質(zhì)r的一級結(jié)構(gòu)測定過程。第4頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月意義研究蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的基礎(chǔ)，這是因為Pr的一級結(jié)構(gòu)決定了它的高級結(jié)構(gòu)，從而決定了蛋白質(zhì)的生物功能。一級結(jié)構(gòu)的研究為生物進化提供了依據(jù)，不同生物的同一種蛋白的其一級結(jié)構(gòu)是不同的。一級結(jié)構(gòu)的研究為一些分子病的診斷提供了依據(jù)。

只有將蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)研究清楚后，生化工作者才能站到一個優(yōu)越的地位去洞察，研究生命過程中的許多復(fù)雜問題。第5頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月鐮刀狀細胞貧血?。ㄑt蛋白分子?。┑?頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)組成蛋白質(zhì)的多肽鏈數(shù)目多肽鏈的氨基酸順序（蛋白質(zhì)生物功能的基礎(chǔ)）多肽鏈內(nèi)或鏈間二硫鍵的數(shù)目和位置。第7頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月二硫鍵在2-巰-乙醇、二硫蘇糖類、巰基乙酸等的硫化合物與尿素那樣的變性劑同時存在下使之發(fā)生作用，使還原成SH基（為了防止再氧化通常用適當(dāng)?shù)腟H試劑將該基團烷基化）在過甲酸的氧化作用下衍生成-SO3H基采用在氧化劑共存下用亞硫酸的作用誘導(dǎo)成-S-SO3H基的方法。第8頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月二硫鍵第9頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)測定的一般步驟：確定多肽鏈的數(shù)目測定末端氨基酸殘基的摩爾數(shù)與蛋白質(zhì)分子量之間的關(guān)系可確定多肽鏈的數(shù)目拆分多肽鏈幾條多肽鏈借助非共價鍵連接在一起，稱為寡聚蛋白質(zhì)，如，血紅蛋白為四聚體，烯醇化酶為二聚體；可用8mol/L尿素或6mol/L鹽酸胍處理，即可分開多肽鏈(亞基).測定多肽鏈的氨基酸組成酸水解成多肽，并計算出各種氨基酸的分子比測定多肽鏈的氨基酸順序第10頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月多肽鏈的氨基酸順序分析多肽鏈的選擇性降解

酶解法（利用某些蛋白水解酶，進行選擇性降解。）

化學(xué)法（溴化氰水解法：切割甲硫氨酸（Met）的羧基形成的肽鍵）多肽鏈末端氨基酸測定鑒定N-端氨基酸：二硝基氟苯（DNFB）法又稱Sanger法丹磺酰氯法（DNS）法Edman氨基酸順序分析法(多肽氨基酸順序自動分析儀)鑒定C-端氨基酸：肼解法第11頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月酶解法第12頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月溴化氰水解法選擇性地降解由甲硫氨酸的羧基形成的肽鍵第13頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月二硝基氟苯（DNFB）法Sanger法：

2,4-二硝基氟苯在堿性條件下，能夠與肽鏈N-端的游離氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。在酸性條件下水解，得到黃色DNP-氨基酸。該產(chǎn)物能夠用乙醚抽提分離。不同的DNP-氨基酸可以用色譜法進行鑒定。第14頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月丹磺酰氯法在堿性條件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以與N-端氨基酸的游離氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸。此法的優(yōu)點是丹磺酰-氨基酸有很強的熒光性質(zhì)，檢測靈敏度可以達到1×10-9mol。第15頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月Edman氨基酸順序分析法第16頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月Edman氨基酸順序分析法（1）耦聯(lián)第17頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月Edman氨基酸順序分析法（2）裂解第18頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月Edman氨基酸順序分析法（3）轉(zhuǎn)化（ATZ不穩(wěn)定，轉(zhuǎn)化成PTH-aa)第19頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月第20頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月多肽氨基酸順序自動分析儀儀器原理：Edman法。1967液相測序儀：旋反應(yīng)器，適于大肽段。1971固相測序儀：表面接有丙氨基的微孔玻璃球，可耦連肽段的Ｃ端。1981氣相測序儀：用Polybrene反應(yīng)器。第21頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月肼解法此法是多肽鏈C-端氨基酸分析法。多肽與肼在無水條件下加熱，C-端氨基酸即從肽鏈上解離出來，其余的氨基酸則變成肼化物。肼化物能夠與苯甲醛縮合成不溶于水的物質(zhì)而與C-端氨基酸分離。第22頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月練習(xí)根據(jù)以下實驗結(jié)果,推斷一條多肽鏈的氨基酸順序.1).酸水解得知氨基酸的組成:2Ala;Arg;2Lys;Met;Phe;2Ser.2).羧肽酶A水解得:Ala.3).胰蛋白酶水解得四肽段,其氨基酸組成如下:(1).Ala;Arg.(2).Lys;Phe;Ser.(3).Lys.(4).Ala;Met;Ser.4).溴化氰裂解得兩個肽段,其氨基酸組成如下:(1).Ala;Arg;2Lys;Met;Phe;Ser.(2).Ala;Ser.5).嗜熱菌蛋白酶水解得兩個肽段,其氨基酸組成如下:(1).Ala;Arg;Ser.(2).Ala;2Lys;Met;Phe;Ser.Ala-Arg-Ser-Phe-Lys-Lys-Met-Ser-Ala第23頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月1).酸水解得知氨基酸的組成:2Ala;Arg;2Lys;Met;Phe;2Ser.2).羧肽酶A水解得:Ala.3).胰蛋白酶水解得四肽段,其氨基酸組成如下:(1).Ala;Arg.(2).Lys;Phe;Ser.(3).Lys.(4).Ala;Met;Ser.4).溴化氰裂解得兩個肽段,其氨基酸組成如下:(1).Ala;Arg;2Lys;Met;Phe;Ser.(2).Ala;Ser.5).嗜熱菌蛋白酶水解得兩個肽段,其氨基酸組成如下:(1).Ala;Arg;Ser.(2).Ala;2Lys;Met;Phe;Ser.嗜熱菌蛋白酶：疏水、芳香氨基酸殘基N端，

Phe,Trp,Tyr,Leu,Ile,Val，羧基是Pro、Gly時不作用?！狝la（1）—Ala—Arg—；（2）Phe;Ser—Lys(3).Lys.(4).Met;Ser—Ala（C末端）.(1).Ala;Arg;2Lys;Met;Phe;Ser.(2).Met—Ser—AlaAla—Arg—Ser—Phe—Lys—Lys—Met—Ser—Ala第24頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月3.5.2蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的多肽鏈并不是一條簡單的線形序列,而是折疊成具有生物學(xué)活性的形狀——蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)(空間結(jié)構(gòu))蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的研究方法

(1)X-射線衍射法（X-raydiffractionmethod）

(2)核磁共振（NMR）

(3)光譜法（紅外光譜、紫外差光譜、熒光光譜）

(4)旋光色散法(opticalrotatorydispersion,ORD)(5)園二色性（circulardichroism,CD）

(6)氫同位素交換法第25頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指肽鏈的主鏈在空間的排列、或規(guī)則的幾何走向、旋轉(zhuǎn)及折疊。只涉及肽鏈主鏈的構(gòu)象及鏈內(nèi)或鏈間形成的氫鍵。主要有α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角。第26頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月肽單位肽單位是一個剛性的平面結(jié)構(gòu)肽平面中羰基氧與亞氨基氫幾乎總是處于相反的位置Cα和亞氨基N及Cα與羰基C之間的鍵是單鍵，可以自由旋轉(zhuǎn)ψ和φ這一對兩面角決定了相鄰兩個酰胺平面的相對位置,也就決定了肽鏈的構(gòu)象。第27頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月α-螺旋Righthanded(右手旋)每3.6氨基酸繞一圈，每圈5.4?高肽鍵上C=O氧與它后面（C端）第四個殘基上的N-H氫間形成氫鍵。每個氫鍵以13個原子夾著(α13)整個αhelix呈圓筒狀，且有偶極性氨基酸殘基側(cè)鏈向外氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。α-螺旋在許多蛋白中存在，如α-角蛋白、血紅蛋白、肌紅蛋白等，主要由α-螺旋結(jié)構(gòu)組成。第28頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月α-螺旋多肽主鏈按右手或左手方向盤繞，形成右手螺旋或左手螺旋。左手螺旋與右手螺旋不是對映體。天然蛋白質(zhì)絕大部分是右手螺旋，到目前為止僅在嗜熱菌蛋白酶中發(fā)現(xiàn)了一段左手螺旋(不穩(wěn)定)；存在尺寸不同的螺旋。第29頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月β－折疊由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯(lián)而形成的。主鏈構(gòu)象：呈鋸齒樁折疊構(gòu)象α-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm；氫鍵：主要是由兩條肽鏈之間形成；在同一肽鏈的不同部分之間也可以形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內(nèi)氫鍵的交聯(lián)氫鍵與鏈的長軸接近垂直。第30頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月β－折疊平行式所有肽鏈的N-端都在同一邊反平行式相鄰兩條肽鏈的方向相反。第31頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)角部分由四個AA殘基組成彎曲處第一個AA殘基的-C=O和第四個殘基的–N-H之間形成氫鍵，形成不穩(wěn)定的環(huán)狀結(jié)構(gòu)β-轉(zhuǎn)角經(jīng)常出現(xiàn)在連接反平行β-折疊片的端頭。主要存在于球狀蛋白第32頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上，肽鏈在空間進一步盤繞、折疊形成特定的構(gòu)象，包括主鏈和側(cè)鏈構(gòu)象，三級結(jié)構(gòu)的形成使肽鏈中所有的原子都達到空間上的重新排布，是有特定構(gòu)形的活性分子。氫鍵

Hydrogenbond離子鍵

Ionicinteraction疏水鍵

Hydrophobicinteraction二硫鍵

Disulfidebond范德華力

VanderWaalsinteraction第33頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)（1）具備三級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)一般都是球蛋白，都有近似球狀或橢球狀的外形，而且整個分子排列緊密，內(nèi)部有時只能容納幾個水分子。（2）大多數(shù)疏水性氨基酸側(cè)鏈都埋藏在分子內(nèi)部，它們相互作用形成一個致密的疏水核，這對穩(wěn)定蛋白質(zhì)的構(gòu)象有十分重要的作用，而且這些疏水區(qū)域常常是蛋白質(zhì)分子的功能部位或活性中心。（3）大多數(shù)親水性氨基酸側(cè)鏈都分布在分子的表面，它們與水接觸并強烈水化，形成親水的分子外殼，從而使球蛋白分子可溶于水。第34頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月肌紅蛋白的三級結(jié)構(gòu)第35頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月第36頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)(QuaternaryStructure)是指由多條各自具有一、二、三級結(jié)構(gòu)的肽鏈通過非共價鍵連接起來的結(jié)構(gòu)形式；各個亞基在這些蛋白質(zhì)中的空間排列方式及亞基之間的相互作用關(guān)系。這種蛋白質(zhì)分子中，最小的單位通常稱為亞基或亞單位Subunit，它一般由一條肽鏈構(gòu)成，無生理活性；維持亞基之間的化學(xué)鍵主要是疏水力。由多個亞基聚集而成的蛋白質(zhì)常常稱為寡聚蛋白第37頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月第38頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的作用活性調(diào)節(jié)作用：

hemoglobin（血紅蛋白）可調(diào)節(jié)酶催化活性的開啟和關(guān)閉酶的復(fù)合體：pyruvatedehydrogenase（丙酮酸脫氫酶）聚集數(shù)種酶在一起可提高催化效率構(gòu)成結(jié)構(gòu)組織：action,myosin（阻凝蛋白）構(gòu)成生物體最基本的結(jié)構(gòu)物質(zhì)和功能物質(zhì)第39頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月幾種重要的蛋白質(zhì)纖維狀蛋白角蛋白：α-角蛋白皮膚以及皮膚的衍生物如：毛發(fā)、鱗、羽、甲、蹄、爪絲蛋白（絲心蛋白）：β-角蛋白，反平行β折疊,

如：蠶絲、蜘蛛絲球狀蛋白血紅蛋白：2條α-鏈，2條β-鏈呼吸蛋白免疫球蛋白：抗體第40頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月角蛋白Keratin角蛋白廣泛存在于動物的皮膚及皮膚的衍生物，如毛發(fā)、甲、角、鱗和羽等，屬于結(jié)構(gòu)蛋白。角蛋白中主要的是α-角蛋白。α-角蛋白主要由α-螺旋構(gòu)象的多肽鏈組成。一般是由三條右手α-螺旋肽鏈形成一個原纖維，原纖維的肽鏈之間有二硫鍵交聯(lián)以維持其穩(wěn)定性α-角蛋白的伸縮性能很好，當(dāng)α-角蛋白被過度-拉伸時，則氫鍵被破壞而不能復(fù)原。此時α-角蛋白轉(zhuǎn)變成β-折疊結(jié)構(gòu)，稱為β-角蛋白。第41頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月毛發(fā)的結(jié)構(gòu)一根毛發(fā)周圍是一層鱗狀細胞(scaIecell)，中間為皮層細胞(corticalcelI)。皮層細胞橫截面直徑約為20μm。在這些細胞中，大纖維沿軸向排列。所以一根毛發(fā)具有高度有序的結(jié)構(gòu)。毛發(fā)性能就決定于α—螺旋結(jié)構(gòu)以及這樣的組織方式。第42頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月第43頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月卷發(fā)(燙發(fā))的生物化學(xué)基礎(chǔ)永久性卷發(fā)(燙發(fā))是一項生物化學(xué)工程(biochemicalengineering),α—角蛋白在濕熱條件下可以伸展轉(zhuǎn)變?yōu)棣隆獦?gòu)象，但在冷卻干燥時又可自發(fā)地恢復(fù)原狀。這是因為α—角蛋白的側(cè)鏈R基一般都比較大，不適于處在β—構(gòu)象狀態(tài)，此外α—角蛋白中的螺旋多肽鏈間有著很多的二硫鍵交聯(lián)，這些交聯(lián)鍵也是當(dāng)外力解除后使肽鏈恢復(fù)原狀(α—螺旋構(gòu)象)的重要力量。這就是卷發(fā)行業(yè)的生化基礎(chǔ)。第44頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月β-角蛋白絲心蛋白(fibroin)這是蠶絲和蜘蛛絲的一種蛋白質(zhì)。絲心蛋白具有抗張強度高，質(zhì)地柔軟的特性，但不能拉伸。它具有0.7nm周期，這與α—角蛋白在濕熱中伸展后形成的β—角蛋白很相似(0.65nm周期)。絲心蛋白是典型的反平行式公折疊片，多肽鏈取鋸齒狀折疊構(gòu)象，酰胺基的取向使相鄰的Cα為側(cè)鏈騰出空間，從而避免了任何空間位阻。在這種結(jié)構(gòu)中，側(cè)鏈交替地分布在折疊片的兩側(cè)。第45頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月絲蛋白的結(jié)構(gòu)絲蛋白是由伸展的肽鏈沿纖維軸平行排列成反向β-折疊結(jié)構(gòu)。分子中不含α-螺旋。絲蛋白的肽鏈通常是由多個六肽單元重復(fù)而成。這六肽的氨基酸順序為：-（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n-第46頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月球狀蛋白球狀蛋白是結(jié)構(gòu)最復(fù)雜，功能最多的一類蛋白質(zhì)。這類蛋白結(jié)構(gòu)緊密，分子的外層多為親水性殘基，能夠發(fā)生水化；內(nèi)部主要為疏水性氨基酸殘基。因此，許多球蛋白分子的表面是親水性的，而內(nèi)部則是疏水性的。典型的球蛋白是血紅蛋白。血紅蛋白是一種結(jié)合蛋白。血紅蛋白含有四條肽鏈，每一條肽鏈各與一個血紅素相連接。血紅素同肽鏈的連接是血紅素的Fe原子以配價鍵與肽鏈分子中的組氨酸咪唑基的氮原子相連。第47頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月血紅蛋白血紅蛋白是脊椎動物紅細胞主要組成部分，它的主要功能是運輸氧和二氧化碳。血紅蛋白中，血紅素Fe原子的第六配價鍵可以與不同的分子結(jié)合：無氧存在時，與水結(jié)合，生成去氧血紅蛋白(Hb)；有氧存在時，能夠與氧結(jié)合形成氧合血紅蛋白(HbO2)。血紅蛋白與氧的結(jié)合不牢固，容易離解。HbO2的形成和離解受氧的分壓和pH等因素的影響，氧的分壓和pH較高時，有利于血紅蛋白與氧的結(jié)合，反之，則有利于離解。第48頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月血紅蛋白煤氣中毒的機制一氧化碳（CO）也能與血紅素Fe原子結(jié)合。由于CO與血紅蛋白結(jié)合的能力是O2的200倍，第49頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月免疫球蛋白免疫球蛋白是一類血漿糖蛋白(serumglycoprotein)。糖蛋白中的蛋白質(zhì)與糖是共價聯(lián)接的。免疫球蛋白是被脊椎動物作為抗體合成的。它的合成場所是網(wǎng)狀內(nèi)皮系統(tǒng)的細胞。這些細胞分布在脾、肝和淋巴節(jié)等組織中。當(dāng)一類外來的被稱為抗原的物質(zhì)，如多糖、核酸和蛋白質(zhì)等侵入機體時即引起抗體的產(chǎn)生，這就是所謂免疫反應(yīng)。抗體就是免疫球蛋白。第50頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月免疫球蛋白的結(jié)構(gòu)第51頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月免疫球蛋白G人的免疫球蛋白可分為五大類，其分子量范圍從150000到950000道爾頓。免疫球蛋白M(IgM)是對一個抗原作出反應(yīng)時產(chǎn)生的第一個抗體。免疫球蛋白G(IgG)是一類最簡單的免疫球蛋白。IgG含有兩條相同的高分子量的重鏈(heavychain)和兩條相同的低分子量的輕鏈(lightchain)。四條鏈通過二硫鍵共價聯(lián)接成Y字形結(jié)構(gòu)。每一免疫球蛋白分子含有二個抗原結(jié)合部位，它們位于Y形結(jié)構(gòu)的二個頂點。第52頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月抗體的特點抗體具有兩個最顯著的特點，一是高度特異性，二是多樣性。高度特異性就是一種抗體一般只能與引起它產(chǎn)生的相應(yīng)抗原發(fā)生反應(yīng)。抗原—抗體復(fù)合物往往是不溶的，因此常從溶液中沉淀出來，此即“沉淀反應(yīng)”。在體外，沉淀反應(yīng)已被廣泛用于研究抗原—抗體反應(yīng)，并成為免疫學(xué)的基礎(chǔ)。多樣性就是它們可以和成千上萬的各種抗原(天然的和人工的)起反應(yīng)?！阏f來，一個抗原與接受該抗原的動物關(guān)系愈遠，則產(chǎn)生抗體所需的時間愈短，抗體反應(yīng)也愈強。第53頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月第54頁，課件共60頁，創(chuàng)作于2023年2月抗原某些低分子量的物質(zhì)可以與抗體結(jié)合，但它們本身不能刺激抗體的產(chǎn)生。如果它們與大分子緊密結(jié)合，則能刺激抗體的產(chǎn)生。這些小分子物質(zhì)稱為半抗原(hapte