酶的基本性質

酶的基本性質第1頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月

內容

第一節(jié)酶的基本性質*第二節(jié)酶的分類與命名第三節(jié)酶的作用機制*第四節(jié)酶促反應動力學*第五節(jié)酶活調節(jié)第六節(jié)酶的活力測定第七節(jié)維生素與輔酶第2頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月第一節(jié)酶的基本性質酶學發(fā)展簡史酶的定義**酶的組成*酶的功能部位**酶促反應的特點第3頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月一、酶學發(fā)展簡史公元前兩千多年，我國已有釀酒記載。一百余年前，Pasteur認為發(fā)酵是酵母細胞生命活動的結果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一詞。1897年，Buchner兄弟用不含細胞的酵母提取液，實現(xiàn)了發(fā)酵。1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結晶。1982年，Cech首次發(fā)現(xiàn)RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1986年，Schultz和Lerner等人研制成功抗體酶（abzyme）。1995年，JackW.Szostak研究室首先報道了具有DNA連接酶活性的DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。第4頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月生醇發(fā)酵

1897年，Buchner兄弟用不含細胞的酵母汁成功實現(xiàn)了發(fā)酵。提出了發(fā)酵與活細胞無關，而與細胞液中的酶有關。"forhis

biochemical

researchesandhisdiscoveryofcell-freefermentation"

1907NobelPrizeinChemistry

第5頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月脲酶的結晶

1926年，Sumner從刀豆種子得到脲酶結晶，首次證明酶是具有催化活性的蛋白質；1930-36年，Northrop得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的結晶，并進一步證明了酶是蛋白質。

TheNobelPrizeinChemistry，1946“fordiscoverythatenzymescanbecrystallized”

J.B.SumnerJ.H.Northrop第6頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月核酶(ribozyme)的發(fā)現(xiàn)1982年，Cech和Altman對四膜蟲的研究中發(fā)現(xiàn)某些RNA分子具有催化活性，從而發(fā)現(xiàn)核酶，打破了以往酶是蛋白質的傳統(tǒng)觀念。

SidneyAltman，YaleUniversityThomasCechUniversityofColorado2人共同獲1989年諾貝爾化學獎。第7頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月二、酶的定義酶是一類由活細胞產生的，對其特異底物具有高效催化作用的蛋白質。**酶是活細胞產生的，以蛋白質為主要成分的生物催化劑（biocatalysts）

。將生物催化劑分為兩類酶非酶生物催化劑如：核酶（脫氧核酶）第8頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月酶及生物催化劑概念的發(fā)展……克隆酶、化學修飾酶生物催化劑（Biocatalyst）蛋白質類：

Enzyme(天然酶、生物工程酶)核酸類：Ribozyme;Deoxyribozyme模擬生物催化劑：人工酶第9頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月三、酶的組成蛋白質部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)

金屬離子小分子有機化合物結合蛋白質酶全酶(holoenzyme)結合酶(conjugatedenzyme)單純酶(simpleenzyme)1、酶的分子組成第10頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月金屬離子的作用參與催化反應，傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；穩(wěn)定酶的構象；中和陰離子，降低反應中的靜電斥力等。金屬離子：Fe2+、Zn2+、Cu+、Cu2+、Mn2+、Mg2+小分子有機化合物的作用參與酶的催化過程，在反應中傳遞電子、質子或一些基團。有機小分子：NAD，NADP，F(xiàn)AD，生物素，卟啉第11頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月金屬酶(metalloenzyme)金屬離子與酶結合緊密，提取過程中不易丟失。金屬激活酶(metal-activatedenzyme)金屬離子為酶的活性所必需，但與酶的結合不甚緊密。酶需要該種金屬離子才能發(fā)揮最大活性，金屬離子起激活劑的作用

金屬離子的存在形式第12頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月輔助因子分類（按其與酶蛋白結合的緊密程度）

輔酶

(coenzyme):與酶蛋白結合疏松，可用透析或超濾的方法除去。

輔基

(prostheticgroup):與酶蛋白結合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。第13頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月輔助因子的作用特點一種酶蛋白一般只和一種輔助因子結合，成為一種特異性的酶；但一種輔助因子能與不同的酶蛋白結合構成許多種特異性的酶。第14頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月*各部分在催化反應中的作用酶蛋白決定反應的特異性（底物專一性）輔助因子決定酶促反應的類型和反應的性質（反應專一性）第15頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月2、酶的結構組成按酶的分子結構特點分類單體酶(monomericenzyme)：僅由單一肽鏈組成的具有完全催化活性的酶。如：溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等寡聚酶(oligomericenzyme)：由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶。如：乳酸脫氫酶、丙酮酸激酶等多酶體系(multienzymesystem)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復合物。

如：丙酮酸脫氫酶系、脂肪酸合成酶復合體等。第16頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月***多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme)：一些多酶體系在進化過程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。多功能酶第17頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月四、酶促反應的特點酶與一般催化劑的共同點酶促反應的特性第18頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月1、酶與一般催化劑的共同點在反應前后沒有質和量的變化；只能催化熱力學允許的化學反應；只能加速可逆反應的進程，而不改變反應的平衡點。都是通過降低反應分子的活化能來加快化學反應的速度第19頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月反應總能量改變非催化反應活化能酶促反應活化能

一般催化劑催化反應的活化能能量反應過程底物產物酶促反應活化能的改變

活化能：底物分子從基態(tài)轉變到活化態(tài)所需的能量。第20頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月（1）酶促反應具有極高的效率2、酶促反應的特點催化效率通常比非催化反應高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍；酶比一般催化劑更有效地降低反應的活化能。第21頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月酶對它所作用的底物及催化的反應有嚴格的選擇性。*酶的特異性(specificity)或專一性：酶與底物結合的專一性（2）酶促反應具有高度的特異性第22頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月按照酶對底物選擇性的嚴格程度，

酶的專一性可大致分為3種類型：絕對專一性：只作用于一種化合物

相對專一性：作用于一類化合物或一種化學鍵立體結構專一性：只作用于立體異構體中的一種第23頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月絕對專一性：只催化某一種底物

脲酶只能催化尿素水解第24頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月相對專一性（1）鍵專一性只要求作用于特定的化學鍵第25頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月相對專一性（2）族專一性（基團專一性，groupspecificity）如α-D-葡萄糖苷酶不但要求作用物具有一定化學鍵，而且對此鍵兩端連接的兩個基團也有一定的要求?？纱呋崽腔螓溠刻撬?，但不能使含有-葡萄糖苷的纖維二糖水解。第26頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月消化道內幾種蛋白酶的專一性胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶羧肽酶氨肽酶R1=Phe、Trp、TyrR3=Arg、Lys第27頁，課件共30頁，創(chuàng)作于2023年2月立體專一性

（1）旋光異構專一性：（2）幾何異構專一性：L-