備課素材：蛋白質(zhì)問題釋疑 高一上學(xué)期生物人教版必修1

蛋白質(zhì)問題釋疑1.氨基酸中心碳原子（靠近羧基的碳原子）是否必須結(jié)合H？人教版必修一教材第29頁提到，“每種氨基酸至少都含有一個(gè)氨基(-NH2)和一個(gè)羧基(-C00H),并且都有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基連接在同一個(gè)碳原子上。這個(gè)碳原子還連接一個(gè)氫原子和一個(gè)側(cè)鏈基團(tuán)，這個(gè)側(cè)鏈基團(tuán)用R表示?！蹦敲?，氨基酸中心碳原子（靠近羧基的碳原子）是否必須結(jié)合H？現(xiàn)已經(jīng)發(fā)現(xiàn)的天然氨基酸有300多種，但參與生物體蛋白質(zhì)合成的氨基酸主要是21種標(biāo)準(zhǔn)氨基酸，這21種標(biāo)準(zhǔn)氨基酸除了脯氨酸外，其余均為a-氨基酸。a-氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)為：其靠近羧基的碳原子（即中心碳原子）上結(jié)合一個(gè)氨基（—NH2）、一個(gè)羧基（—COOH）、一個(gè)氫原子（—H）和一個(gè)側(cè)鏈基團(tuán)。側(cè)鏈以字母R表示，R不同構(gòu)成不同氨基酸。所以，教材中提到的氨基酸，其中心碳原子上必須結(jié)合H。

2.為什么氨基酸既有酸性又有堿性？人教版必修一教材第29頁“氨基酸分子結(jié)構(gòu)通式”圖：那么，氨基酸為什么即有酸性又有堿性？通常根據(jù)氨基酸分子中所含氨基（—NH2）和羧基（—COOH）的數(shù)目，將其分為中性、酸性和堿性氨基酸三類。中性氨基酸含1個(gè)氨基和1個(gè)羧基，酸性氨基酸含1個(gè)氨基和2個(gè)羧基，堿性氨基酸有的含有2個(gè)氨基和1個(gè)羧基。堿性氨基酸（精氨酸、賴氨酸、組氨酸）是指PH為7.0時(shí)帶凈正電荷的側(cè)鏈都帶有含氮堿基基團(tuán)的氨基酸，即水解生成的氫氧根負(fù)離子多于氫正離子的氨基酸，其特點(diǎn)是側(cè)鏈常含有可質(zhì)子化的堿性化學(xué)基團(tuán)，分別是胍基、氨基、咪唑基”。精氨酸是21種氨基酸中堿性最強(qiáng)的氨基酸，它的側(cè)鏈胍基離子的PK值（平衡常數(shù)的負(fù)對(duì)數(shù)）最高（PK=12.5）。天冬氨酸和谷氨酸是二羧基氨基酸，分子中除了都含有a-羧酸外，天冬氨酸還含有β-羧基，谷氨酸還含有γ-羧基，在PH為7.0時(shí)帶負(fù)電荷，所以兩個(gè)氨基酸又稱為酸性氨基酸。由于兩個(gè)氨基酸的側(cè)鏈在PH為7.0時(shí)都離子化了，所以蛋白質(zhì)中是帶負(fù)電荷的。這兩個(gè)氨基酸經(jīng)常出現(xiàn)在蛋白質(zhì)分子表而上。3.催化脫水縮合反應(yīng)形成肽鍵的酶來自哪里？人教版必修一教材第30頁“蛋白質(zhì)是以氨基酸為基本單位構(gòu)成的生物大分子。氨基酸分子首先通過互相結(jié)合的方式進(jìn)行連接:一個(gè)氨基酸分子的羧基(—COOH）和另一個(gè)氨基酸分子的氨基(—NH2)相連接，同時(shí)脫去一分子的水，這種結(jié)合方式叫作脫水縮合。連接兩個(gè)氨基酸分子的化學(xué)鍵叫作肽鍵。由兩個(gè)氨基酸縮合而成的化合物，叫作二肽”。那么，氨基酸脫水綜合形成肽鍵的酶在哪里？核糖體上有起催化作用的活性部位，其中，催化肽鏈的肽鍵形成（脫水縮合反應(yīng)）的物質(zhì)只包括rRNA。這表明核糖體蛋白質(zhì)本身不參與將遺傳信息變成蛋白質(zhì)的反應(yīng)，它們的作用類似于黏土或者沙漿，將關(guān)鍵的rRNA“磚”粘在一起，從而穩(wěn)定rRNA，有助于rRNA催化蛋白質(zhì)合成時(shí)自身構(gòu)象的改變。因此，核糖體中的rRNA才具有催化功能，核糖體實(shí)際上是核酶。即催化脫水縮合反應(yīng)形成肽鍵的酶為核糖體中的rRNA。4.蛋白酶水解蛋白質(zhì)后得到的產(chǎn)物都是氨基酸嗎？蛋白質(zhì)一定被水解成氨基酸才能被消化道吸收嗎？人教版必修一教材第30頁討論題第2題，“進(jìn)入人體消化道的蛋白質(zhì)食物，要經(jīng)過哪些消化酶的作用才能分解為氨基酸？這些氨基酸進(jìn)入人體細(xì)胞后，需經(jīng)過怎樣的過程才能變?yōu)槿梭w的蛋白質(zhì)？人體中的蛋白質(zhì)和食物中的蛋白質(zhì)功能會(huì)一樣嗎？為什么？”答：食物中的蛋白質(zhì)要經(jīng)過胃蛋白酶、胰蛋白酶、腸肽酶等多種水解酶的作用，才能分解為氨基酸。這些氨基酸進(jìn)入人體細(xì)胞后，要經(jīng)過脫水縮合形成二肽、三肽……多肽，由多肽鏈才能構(gòu)成人體蛋白質(zhì)。人體蛋白質(zhì)與食物中的蛋白質(zhì)功能不一樣，因?yàn)樗鼈兊慕Y(jié)構(gòu)不同。那么，蛋白酶水解蛋白質(zhì)后得到的產(chǎn)物都是氨基酸嗎？蛋白質(zhì)一定被水解成氨基酸才能被消化道吸收嗎？首先，蛋白酶水解蛋白質(zhì)后得到的產(chǎn)并不都是氨基酸，其水解產(chǎn)物是多肽、寡肽和少量氨基酸。蛋白酶又稱肽鏈內(nèi)切酶，能夠水解蛋白質(zhì)和多肽內(nèi)部的肽鍵，不同蛋白酶的作用部位不同，例如：胰蛋白酶可水解由賴氨酸、精氨酸的羧基形成的肽鍵；糜蛋白酶可水解含有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等殘基羧基形成的肽鍵。而胃蛋白酶對(duì)肽鍵的特異性較差，在酸性條件下，可水解各種水溶性蛋白質(zhì)，產(chǎn)物為多肽、寡肽和少量氨基酸。其次，蛋白質(zhì)也不一定被水解成氨基酸才能被消化道吸收。過去人們一直認(rèn)為蛋白質(zhì)必須降解為游離的氨基酸才能被吸收。在1960年，Newey和Smyth用有力的證證實(shí)了完整的Gly—Gly可被轉(zhuǎn)運(yùn)吸收，1984年，Hara等研究表明，蛋白質(zhì)在消化道中的消化終產(chǎn)物往往是小肽，并且小肽能夠完整地通過腸黏膜細(xì)胞進(jìn)人體循環(huán)。目前，人們已經(jīng)認(rèn)識(shí)到，除了游離氨基酸外，短肽更容易被小腸黏膜所吸收，尤其是二、三肽。研究表明，在腸黏膜細(xì)胞上存在主動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)載體，可將二肽、三肽經(jīng)耗能的主動(dòng)運(yùn)輸方式吸收。肽被吸收后，大部分在腸黏膜細(xì)胞中進(jìn)一步被水解為氨基酸，小部分也可直接吸收入血。5.蛋白質(zhì)變性后還能復(fù)性嗎？人教版必修一教材第30頁“與社會(huì)的聯(lián)系”。蛋白質(zhì)變性是指蛋白質(zhì)在某些物理和化學(xué)因素作用下其特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性喪失的現(xiàn)象。例如，雞蛋、肉類經(jīng)煮熟后蛋白質(zhì)變性就不能恢復(fù)原來狀態(tài)。原因是高溫使蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)變得伸展、松散，容易被蛋白酶水解，因此吃熟雞蛋、熟肉容易消化。又如，經(jīng)過加熱、加酸、加酒精等引起細(xì)菌和病毒的蛋白質(zhì)變性，可以達(dá)到消毒、滅菌的目的。那么，蛋白質(zhì)變性后還能復(fù)性嗎？在物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)分子特定的空間構(gòu)象被破壞，從有序的空間結(jié)構(gòu)變成無序的空間結(jié)構(gòu)，進(jìn)而導(dǎo)致蛋白質(zhì)理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質(zhì)的變性。物理因素如高溫、放射線等，化學(xué)變性劑如SDS、尿素、鹽酸胍能夠破壞蛋白質(zhì)的疏水作用、鹽鍵、氫鍵、范德華力，因而能破壞其高級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)變性的本質(zhì)，是二硫鍵以及非共價(jià)鍵的破壞導(dǎo)致高級(jí)結(jié)構(gòu)和空間構(gòu)象的破壞，但不涉及一級(jí)結(jié)構(gòu)中氨基酸序列的改變。高溫、強(qiáng)酸或強(qiáng)堿條件下，除了會(huì)破壞非共價(jià)鍵的相互作用，還會(huì)由于共價(jià)鍵的破壞引起蛋白質(zhì)不可逆的失活。另外一些化學(xué)試劑，例如被稱為離液劑的脲、鹽酸胍是常用的蛋白質(zhì)變性劑，其主要機(jī)制還不是清楚，現(xiàn)在認(rèn)為離液劑破壞疏水作用來增加非極性物質(zhì)在水中的溶解度。這些試劑的影響有時(shí)是