《生物化學(xué)》知識(shí)點(diǎn)總結(jié)

論方法，從份子水平研究生物體的化學(xué)組成，及其在體內(nèi)明生命現(xiàn)象本質(zhì)的一門科學(xué)。其研究?jī)?nèi)容包括①生物體的化學(xué)組質(zhì)及功能②生物份子的分解與合成，反應(yīng)過程中的能量變化③生控，即遺傳信息的貯存、傳遞和表達(dá)。生物化學(xué)主要從份子水平、遺傳、記憶與思維等復(fù)雜生命現(xiàn)象的本質(zhì)2.問答題(1)生物化學(xué)的發(fā)展史分為哪幾個(gè)階段？工作是分析和研究生物體的組成成份以及生物體的排泄物和分泌紀(jì)中葉)：是生物化學(xué)蓬勃發(fā)展的階段，這一時(shí)期人們基本弄清了生物體內(nèi)各種主要化學(xué)物質(zhì)的代謝途徑③功能生物化學(xué)階段(20世紀(jì)中(2)組成生物體的元素有多少種？第一類元素和第二類元素各包含哪些元素？質(zhì)(1)蛋白質(zhì)：蛋白質(zhì)是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等電點(diǎn)：當(dāng)氨基酸溶液在某一定pH時(shí)，是某特定氨基酸份子上所帶的正負(fù)電(4)N端與C端：N端(也稱N末端)指多肽鏈中含有游離α-氨基的一端，C端(也稱C末端)指多肽鏈中含有α-羧基的一端(5)肽與肽鍵：肽鍵是由一個(gè)氨基酸的α-羧基與另一個(gè)氨基酸的α-氨基脫水縮合而形成(6)氨基酸殘基：肽鏈中的氨基酸不具有完整的氨基酸結(jié)構(gòu)，每一個(gè)氨基酸的殘存部份稱(7)肽單元(肽單位)：多肽鏈中從一個(gè)α-碳原子到相鄰α-碳原子之間的結(jié)構(gòu)，具有以下一個(gè)剛性的平面結(jié)構(gòu)②肽平面中的羰基與氧大多處于相反位置③NH基碳間的化學(xué)鍵是單鍵，可自由旋轉(zhuǎn)(8)結(jié)構(gòu)域：多肽鏈的二級(jí)或者超二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進(jìn)一步繞蜿蜒疊而形成的相對(duì)獨(dú)立的三維有以下特點(diǎn)①空間上彼此分隔，具有一定的生物學(xué)功能②結(jié)構(gòu)域與份子整體以共價(jià)鍵相連，普通難以分離(區(qū)別于蛋白質(zhì)亞基)③不同蛋白質(zhì)份子中結(jié)份子中的幾個(gè)結(jié)構(gòu)域彼此相似或者很不相同(9)份子?。河捎诨蛲蛔兊仍?qū)е碌鞍踪|(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生變異，使蛋白質(zhì)的生物學(xué)功的疾病(10)蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)：蛋白質(zhì)(或者亞基)因與某小份子物質(zhì)相互作用而發(fā)生構(gòu)象變化，導(dǎo)致蛋白質(zhì)(或者亞基)功能的變化，稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)(酶的變構(gòu)效應(yīng)稱為別構(gòu)效應(yīng))(11)蛋白質(zhì)的協(xié)同效應(yīng)：一個(gè)寡聚體蛋白質(zhì)的一個(gè)亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)，其中具有促進(jìn)作用的稱為正協(xié)同稱為負(fù)協(xié)同效應(yīng)(12)蛋白質(zhì)變性：在某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)份子的特定空間構(gòu)象被破壞，物活性的喪失，變性的本質(zhì)是非共價(jià)鍵和二硫鍵的破壞，但成變性的因素有加熱、乙醇等有機(jī)溶劑、強(qiáng)堿、強(qiáng)酸、重金白質(zhì)的溶解度降低、粘度增加，結(jié)晶能力消失、生物活性喪(14)蛋白質(zhì)復(fù)性：若蛋白質(zhì)的變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可部份恢復(fù)其(1)組成生物體的氨基酸數(shù)量是多少？氨基酸的結(jié)構(gòu)通式、氨基酸的等電點(diǎn)及計(jì)算公式？荷相等，稱為兩性離子，在電場(chǎng)中既不向陽(yáng)極也中性氨基酸pI=(pK'+pK')12一氨基二羧基氨基酸一氨基二羧基氨基酸pI=(pK'+pK')212pI(pK'+pK')223(2)氨基酸根據(jù)R基團(tuán)的極性和在中性條件下帶電荷的情況如何分類？并舉例分類名稱結(jié)構(gòu)縮寫丙氨酸Ala(A)纈氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L)Ile(I)Ile(I)etetMGly(G) (中性氨基酸，不帶電) (中性氨基酸，不帶電)Thr(T) (中性氨基酸，不帶電)Cys(C) (中性氨基酸，不帶電)Tyr(Y) (中性氨基酸，不帶電)Asn(N) (中性氨基酸，不帶電)Gln(Q) (中性氨基酸，不帶電)Asp(D) (酸性氨基酸，帶負(fù)電)Glu(E) (酸性氨基酸，帶負(fù)電)Lys(K) (堿性氨基酸，帶正電)Arg(R) (堿性氨基酸，帶正電)極極性氨基酸組氨酸 (堿性氨基酸，帶正電)(3)蛋白質(zhì)中氮含量是多少，如何測(cè)定粗蛋白的氮含量？(4)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)有哪幾種形式？其要點(diǎn)包括什么？肽鏈主鏈環(huán)繞中心軸形成右手螺旋，側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)；每圈螺旋基本平行多肽鏈充分伸展，相鄰肽單元之間折疊形成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈位于鋸鍵，以穩(wěn)固β-折疊，氫鍵與螺旋長(zhǎng)軸垂直有確定規(guī)律性的肽鏈結(jié)構(gòu)；是蛋白質(zhì)份子的一些沒有規(guī)律的松散具有可塑性(5)一個(gè)螺旋片段含有180個(gè)氨基酸殘基，該片段中共有多少圈螺旋？計(jì)算該片段的軸長(zhǎng)(6)維持蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的作用力有哪些？維持空間結(jié)構(gòu)的作用力有哪些？維持蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的作用力(主要的化學(xué)鍵)：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包括二硫鍵維持空間結(jié)構(gòu)的作用力：氫鍵、疏水鍵、離子鍵、范德華力等(統(tǒng)稱次級(jí)鍵)非化學(xué)(7)簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)：一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)；同源蛋白質(zhì)(在不同生物體內(nèi)的作用相同或者相似的蛋白質(zhì))的一級(jí)結(jié)構(gòu)的種屬差異揭示了進(jìn)化的歷程，如細(xì)胞色素C；一級(jí)喪失，造成生理功能的變化，甚至引起疾病；肽質(zhì)的前體激活的重要步驟結(jié)構(gòu)的變化使其能夠更充分、更協(xié)調(diào)地發(fā)生物功能；蛋白質(zhì)的變性與復(fù)性與其空間結(jié)構(gòu)關(guān)系密切；蛋白質(zhì)的構(gòu)象改變可影響其功能，嚴(yán)重時(shí)導(dǎo)致疾病的發(fā)生(蛋白質(zhì)構(gòu)象病，如瘋牛病) (8)簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)的常見分類方式蛋白質(zhì)、纖維狀蛋白質(zhì)、膜蛋白質(zhì)(輔基)]常蛋白(9)簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)的主要性質(zhì)蛋白質(zhì)份子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側(cè)鏈中淀和凝固：在某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)份子的特定空可恢復(fù)或者部份恢復(fù)其原有的構(gòu)象及功能，稱為復(fù)性。在一定條件外，肽鏈因互相纏繞繼而會(huì)萃，于是從溶液中析出，稱為蛋白質(zhì)沉淀，有時(shí)蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀，但并不變性。蛋白質(zhì)變性后的絮狀凝塊，此凝塊不易溶解于強(qiáng)酸和強(qiáng)堿中，稱為蛋白質(zhì)的凝固作用：由于蛋白質(zhì)份子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm處有波長(zhǎng)的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白質(zhì)濃度成正比(用來測(cè)含量)：經(jīng)水解產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生于茚三酮的反應(yīng)；蛋白質(zhì)和多肽分子中的肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或者紅色(稱為雙縮脲反應(yīng)，用以檢測(cè)水酸(1)核苷：核苷是由戊糖與含氮堿基經(jīng)脫水縮合而生成的化合物，在大多數(shù)情況下，核苷(2)核苷酸：核苷酸是由核苷與磷酸經(jīng)脫水縮合后生成的磷酸酯類化合物，包括核糖核苷(3)核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)：核苷酸通過3’,5’-磷酸二酯鍵連接成核酸(即多聚核苷酸)，DNA(4)DNA的復(fù)性與變性：核酸的變性指核酸雙螺旋區(qū)的多聚核苷酸鏈間的氫鍵斷裂，形之是失去部份或者全部生物活性，但其變性并不涉及磷酸二酯鍵的斷不改變。能夠引起核酸變性的因素不少，升溫、酸堿度改變、甲醛A地和成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程(5)份子雜交：在退火條件下，不同來源的DNA互補(bǔ)鏈形成雙鏈，或者DNA單鏈和RNA(6)增色效應(yīng)：核酸變性后，260nm處的紫外吸收明顯增加，這種現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)(7)減色效應(yīng)：核酸復(fù)性后，紫外吸收降低，這種現(xiàn)象稱為減色效應(yīng)(8)基因與基因組：基因指遺傳學(xué)中DNA份子中最小的功能單位，某物種所含有的全部的基因組，基因組的大小與生物的復(fù)雜性有關(guān)(9)Tm(熔解溫度)：通常把加熱變形使DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)失去一半時(shí)的溫度或者紫外光T特征，用不對(duì)稱比率(A+T)/(G+C)衡量⑤親緣越近的生物，其DNA堿基組成越相近，(11)探針：在核酸雜交的分析過程中，常將已知順序的核苷酸片段用放射性同位素或者熒已知順序的核酸片段稱為探針(1)某DNA樣品含腺嘌呤15.1%(按摩爾堿基計(jì))，計(jì)算其余堿基的百分含量AA胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)四種；RNA的基本單位是核糖核苷酸，每一份子核糖核苷酸 (G)、胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)四種。②份子結(jié)構(gòu)：DNA為雙鏈份子，其中大多數(shù)是是 (3)簡(jiǎn)述DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的要點(diǎn)及生物學(xué)意義DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的要點(diǎn)：①DNA份子由兩條多聚脫氧核糖核苷酸鏈(DNA單鏈)組軸平行盤繞，形成右手雙螺旋結(jié)構(gòu)。螺旋中兩條鏈的方向相反，其，嘌呤堿基的總數(shù)等于嘧啶堿基的總數(shù)除一條新的互補(bǔ)鏈，這樣就得到了兩對(duì)鏈，解決了遺傳復(fù)制中樣DNA征？ tRNA旋結(jié)構(gòu)，保守性最強(qiáng)。二級(jí)結(jié)形折疊而成，呈倒L型。功合成rRNARNA80%)，與蛋白質(zhì)組成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合(6)簡(jiǎn)述tRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)要點(diǎn)A起攜帶氨基酸的作用②反密碼區(qū)：與氨基酸接受區(qū)相對(duì)的普通含有，中間的三個(gè)核苷酸殘基稱為反密碼子③二氫尿嘧啶區(qū)：該區(qū)域含成環(huán)(TψC)由7個(gè)核苷酸組成，通過由5對(duì)堿基組成的雙螺旋區(qū)(TψC臂)與tRNA其(7)簡(jiǎn)述核酸的主要性質(zhì)點(diǎn)：由于核酸份子中既具有酸性基團(tuán)，有具有堿性基團(tuán)，于是核的水解有堿水解和酶水解兩種方式，前者通過在堿性條件下沒有切斷磷酸二酯鍵(限制性核酸內(nèi)切酶)或者沒有選擇性地切斷行為引起的性質(zhì)變化不明顯，份子量越大復(fù)性越艱難，濃度越大，復(fù)性越艱難構(gòu)，具有芳環(huán)、氨、酮、烯醇等相應(yīng)的化學(xué)性質(zhì)，并且具有弱堿性四章糖羥基酮及其衍生物或者縮聚物的總稱，俗稱碳水化合物(1)簡(jiǎn)述糖的功能及分類？并舉例說明糖的分類：根據(jù)大小分為單糖(大約20種)、寡糖(2-10種)、多糖和糖綴合物。單糖酮糖如赤蘚酮糖)、戊糖(醛糖如核糖，酮糖如核酮糖)、己糖(醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖，酮糖如果糖、山梨糖)、庚糖(景天酮糖)。寡糖按照所含糖基多少分為二糖(蔗糖、麥芽糖、乳糖)、三糖(棉子糖)…六糖。多糖分為均多糖(淀粉、糖原、甲殼素、纖維素)和雜多糖(半纖維素、粘多糖)。糖綴合物分為糖蛋白和糖脂兩類 (2)說明麥芽糖(組成淀粉的基本單位)、纖維二糖(組成纖維素的基本單位)所含單糖β-葡萄糖(1-C和4-C上的羥基均在環(huán)平面(3)列舉出四種多糖的名稱均多糖(由一種單糖聚合而成)：淀粉(有直鏈淀粉和支鏈淀粉兩種，后者存在1-6糖苷鍵，兩者均是植物細(xì)胞的能源儲(chǔ)存形式)、糖原(動(dòng)物及細(xì)菌的儲(chǔ)能物質(zhì)，貯存于動(dòng)物的肝臟和肌肉中，結(jié)構(gòu)于支鏈淀粉類似，遇碘顯紅紫色)、纖維素[葡萄糖β(1-4)糖苷鍵連雜多糖(由幾種不同的單糖聚合而成)：半纖維素(存在于植物細(xì)胞壁中的所有雜多糖的總稱)、粘多糖(糖胺聚糖。是含氨基己糖的雜多糖的總稱，表現(xiàn)為一定的粘性和酸性，如透明質(zhì)酸和肝素)、藥物多糖(中藥的有效成份)、其他雜多糖如瓊脂和果膠物膜反應(yīng)形成的化合物，包括某些不溶于水的大份子脂肪酸和大份子的醇類，分為簡(jiǎn)單脂(不與脂肪酸結(jié)合的脂，如固醇類、萜類、前列腺素)和結(jié)合脂(與脂肪酸結(jié)合的脂，如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蠟和脂蛋白)(1)簡(jiǎn)述脂的功能。儲(chǔ)能物質(zhì)，因?yàn)槠渚哂袩嶂蹈?、不溶于水、易于?huì)萃的特點(diǎn)②位于體表的脂類具有機(jī)械性的保護(hù)作用③脂類(磷脂酰甘油酯)是組成細(xì)胞膜的主要成份內(nèi)是維生素及激素的前體物質(zhì)(2)簡(jiǎn)述生物膜的流動(dòng)鑲嵌模型？生物膜分為細(xì)胞膜和細(xì)胞器膜，其共同特點(diǎn)是單層的生物膜(細(xì)胞膜)是流動(dòng)的磷脂，蛋白質(zhì)無規(guī)則地分布在磷脂雙份子層中。脂類的流動(dòng)性使得生物方便蛋白質(zhì)的運(yùn)動(dòng)，也使得細(xì)胞可變形；膜的流動(dòng)性與脂的種類和擇性透過的運(yùn)輸通道，同時(shí)也是細(xì)胞間信息傳遞、識(shí)別的受體。細(xì)類似，但由于功能的分化而多為雙層膜，內(nèi)層膜浮現(xiàn)擴(kuò)大現(xiàn)象，成(1)酶：酶是一類具有高效性和專一性的生物催化劑(2)單酶(單純蛋白酶)：除了蛋白質(zhì)外，不含有其他物質(zhì)的酶，如脲酶等普通水解酶(3)全酶(結(jié)合蛋白酶)：含酶蛋白(脫輔酶，決定反應(yīng)底物的種類，即酶的專一性)和非蛋白小份子物質(zhì)(傳遞氫、電子、基團(tuán)，決定反應(yīng)的類型、性質(zhì))的酶。酶蛋白與輔助兩部份結(jié)合稱為全酶(4)輔酶：與酶蛋白結(jié)合較松、容易脫離酶蛋白、可用透析法除去的小份子有機(jī)物或者金屬(5)輔基：與酶蛋白結(jié)合較為密切、不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學(xué)處理才干與中的鐵卟啉程度不同(7)寡聚酶：寡聚酶是由兩個(gè)或者兩個(gè)以上的亞基組成的酶，亞基可以相同也可以不同，亞此容易分開，多數(shù)寡聚酶在代謝中起調(diào)節(jié)作用 (8)多酶體系(多酶復(fù)合物)：由幾種酶靠非共價(jià)鍵彼此嵌合而成，通常是系列反應(yīng)中2-6有利于一系列反應(yīng)的連續(xù)進(jìn)行，以提高酶的催化效率，同時(shí)便于機(jī) (9)酶的專一性：一種酶只能作用于一種物質(zhì)物質(zhì)或者結(jié)構(gòu)相似的一類物質(zhì)，促使其發(fā)生現(xiàn)象稱為酶的專一性。酶的專一性包括結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性兩類。結(jié)構(gòu)專一性有相對(duì)專一性[包括鍵專一性(只能作用于一定的鍵，對(duì)鍵兩邊的基團(tuán)沒有要求)、基團(tuán)專一性(除要求一定的鍵之外，對(duì)鍵一端的集團(tuán)也有要求)]和絕對(duì)專一性(對(duì)于底物的化學(xué)結(jié)構(gòu)要求非常嚴(yán)格，只作用于一種底物)兩類。立體異構(gòu)專一性(超專一)指當(dāng)?shù)孜镉辛Ⅲw異構(gòu)體時(shí)，酶只能作用于其中的一種，對(duì)其對(duì)映體則沒有作用 (10)誘導(dǎo)契合學(xué)說：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，變，使酶的催化和結(jié)合部位達(dá)到活性部位所需的方位，從而底物能下的化學(xué)反應(yīng) (11)中間產(chǎn)物學(xué)說：當(dāng)酶催化某一化學(xué)反應(yīng)時(shí)，酶首先與底物結(jié)合，形成中間符合產(chǎn)物 (12)酶的活性部位：酶份子中與底物直接結(jié)合，并催化底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)的部位，有底組成，前者負(fù)責(zé)與底物的結(jié)合，后者負(fù)責(zé)催化底物鍵的斷裂，決定的催化性質(zhì)。酶活中心的體積占酶總體積的比例很小，是三維實(shí)體 (13)必需基團(tuán)：必需基團(tuán)指參預(yù)構(gòu)成酶活性中心和維持酶的特定構(gòu)象所必需的基團(tuán)，既團(tuán)，也包括活性中心之外的必需基團(tuán) (14)酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)：指研究酶促反應(yīng)的速度以及影響此速度的各種因素的科學(xué)。前者 (15)抗體酶：抗體酶是抗體的高度選擇性和酶的高度催化作用結(jié)合的產(chǎn)物，本質(zhì)上是一球蛋白在可變區(qū)賦予了酶的屬性，所以也稱為催化性抗體。他是用普通單克隆抗體制備的程序獲得具有催化反應(yīng)活性的抗體，普通情物催化功能的生物份子(17)同工酶：指有機(jī)體內(nèi)催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的份子結(jié)構(gòu)組成有所不不同(1)酶作為催化劑有哪些特點(diǎn)？：酶的催化作用具有高效性、高度專一性，同時(shí)酶易失活、活酶需要輔助因子，反應(yīng)條件溫和②酶和普通催化劑的共性：只能反應(yīng)，自身不參預(yù)反應(yīng)，不能改變平衡常數(shù) (2)闡述酶的化學(xué)本質(zhì)學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)(惟獨(dú)有催化作用的蛋白質(zhì)才成為酶)，少數(shù)為RNA。結(jié)合酶含有蛋白質(zhì)和非蛋白小份子物質(zhì)，其蛋白質(zhì)和輔助因子單獨(dú)輔助因子可以是小份子有機(jī)化合物或者金屬離子，分為輔酶和輔基兩除去，輔基只能通過化學(xué)處理除去，但二者間沒有明顯界限。通常特定的輔酶結(jié)合才干成為有活性的全酶，并且一種輔酶可以與多種成具有不同專一性的全酶 體異構(gòu)專一性。結(jié)構(gòu)專一性包括相對(duì)專一性和絕對(duì)專專一性是當(dāng)?shù)孜镉辛Ⅲw異構(gòu)體時(shí)，酶只對(duì)其中的一種有作用，對(duì)其對(duì)(4)輔基和輔酶有何不同？在酶催化反應(yīng)中它們起什么作用？脫離酶蛋白，可用透析法除去小份子有機(jī)物。輔基與酶去，需要經(jīng)過一定的化學(xué)處理才干分開酶蛋白和輔基。輔、電子、基團(tuán)的作用，決定反應(yīng)的類型和性質(zhì) 號(hào)1)、轉(zhuǎn)移酶(編號(hào)2)、水解酶(編號(hào)3)、裂合酶(編號(hào)4)、異構(gòu)酶(編號(hào)5)、合成酶 類仍可分為亞亞類，按照正整數(shù)順序編號(hào)④按照酶在亞亞類中的(6)根據(jù)國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)的建議，酶分為哪幾大類？每一大類催化的化學(xué)反應(yīng)的特點(diǎn)是什酰乙酸脫羧酶k.天冬酰胺合成酶l.碳酸酐酶A-2H+B(輔酶)A-X+BA-B+HO2A-BA+B-2HBO+HO2A+B-XA+BABPj.k.123456(7)試述酶催化的作用機(jī)理循普通催化劑的規(guī)律，即能加速化學(xué)反應(yīng)速率，具有微量高效能的反應(yīng)；只能縮短平衡達(dá)到的時(shí)間，不改變平衡點(diǎn)；對(duì)正反應(yīng)用②酶加速反應(yīng)的本質(zhì)——降低活化能：反應(yīng)體系中活化份子越酶通過降低活化能，間接增加活化份子數(shù)，使得化學(xué)反應(yīng)加速③理論：在酶促反應(yīng)中，酶和底物首先生成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物，之 (8)闡述酶具有高效催化的份子機(jī)理(闡述與酶高催化效率有關(guān)的因素)催化基團(tuán)與底物之間集合于同一份子而使有效濃度得以極大提近似份子內(nèi)的反應(yīng)，使反應(yīng)速率大大增加成的非共價(jià)作用：酶的的活性中心的某些基團(tuán)或者離子可以使反應(yīng)的過渡態(tài)，形成相互契合的酶-底物復(fù)合物，降反應(yīng)易于發(fā)生份子具有一定的柔韌性，其作用的專一性不僅取決于酶和底物的正確的空間取位。當(dāng)?shù)孜锱c酶的結(jié)合部位結(jié)合時(shí)，產(chǎn)生變化，酶與底物徹底契合，反應(yīng)發(fā)生酶促反應(yīng)有酸堿催化、共價(jià)催化和金屬離子催化三種機(jī)理。酸堿應(yīng)物提供質(zhì)子或者接受質(zhì)子以穩(wěn)定過渡態(tài)、加速反應(yīng)。共價(jià)催化絡(luò)合物(9)闡述酶活性部位的組成與特點(diǎn)部位組成，結(jié)合部位負(fù)責(zé)與底物的結(jié)合，決定酶的專催化底物鍵的斷裂形成新鍵，決定酶的催化性質(zhì)。活性部位的共同特酶份子總體積相當(dāng)小的一部份②酶的活性部位具有三維實(shí)體，在一級(jí)，但在空間結(jié)構(gòu)上可能很接近③底物和酶的活性部位有誘導(dǎo)契合作用于酶份子表面的一個(gè)裂縫內(nèi)⑤底物通過次級(jí)鍵較弱的力結(jié)合到酶上⑥韌性和可運(yùn)動(dòng)性，酶變性過程中，活性部位最先被破壞 。抑制劑指能夠使酶的必需基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶活活性的物質(zhì)。抑制劑的影響作用可分為失活作用和變性作用，失活作但酶未變性，而引起酶活力的降低或者喪失，分為可逆抑制作用(包括競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用)和不可逆抑制作用，兩者可以用能否使用透析、超制劑使酶復(fù)性區(qū)別，可逆抑制可以用物理方法除去抑制劑，不可逆抑響。每種酶有自身的酶反應(yīng)最適溫度，溫度的影響具有兩面活劑能夠提高酶活性，大部份是無機(jī)離子或者簡(jiǎn)單的有機(jī)物底物足夠過量而其他條件固定的條件下，若反應(yīng)系統(tǒng)中不含不利于酶發(fā)揮作用的因素，酶促反應(yīng)的反應(yīng)速率與酶的濃度成(11)試寫出米氏方程并加以討論米氏方程：V=V[S]max，雙倒數(shù)形式：0K+[S]m1K=mVV0max()+[S]Vax=m()+=m()+VV[S]0maxVV[S]0max1K1VV[S]0max11VV[S]0max1aK1KmV1=m()+=m()+1K1K=K(12)試討論米氏常數(shù)的定義及其意義1常數(shù)和復(fù)合物轉(zhuǎn)化為酶與產(chǎn)物的平衡常數(shù)。米氏常數(shù)是酶的特征與底物種類有關(guān)，而與酶濃度無關(guān)，可以鑒定酶。通過米氏常數(shù)親和力的大小，米氏常數(shù)越大，親和力越小，米氏常數(shù)越小，親率為最大速率的一半時(shí)，米氏常數(shù)為此時(shí)的底物濃度 V[S][S]將V0=0.8Vmax帶入米氏方程，有0[S]，即0[S]，[S]=4Kmmm(14)如何區(qū)別競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑和反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑？并分別簡(jiǎn)述它們的動(dòng)競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑(I)與底物(S)競(jìng)爭(zhēng)酶的結(jié)合部位，從而影響了底物與酶的正程度取決于底物及抑制劑的相對(duì)濃度，抑制作用和酶結(jié)合，兩者沒有競(jìng)爭(zhēng)作用，但中間的三元復(fù)合性降低，抑制劑結(jié)構(gòu)與底物沒有共同之處，抑制劑與酶活性部位m(16)由酶反應(yīng)S→P測(cè)得數(shù)據(jù)如下：倒數(shù)形式，在數(shù)據(jù)中任取兩點(diǎn)，求得直線方程為V[S]0部與底物結(jié)合，處于過量狀態(tài)，因此濃度增加一倍，速率不變育和代謝必須的一類微量有機(jī)物質(zhì)，這種物質(zhì)由于足，所以必須由食物供給。已知絕大多數(shù)維生素為酶的輔酶或者質(zhì)代謝中起重要作用(1)根據(jù)溶解性，維生素分為幾類？各類維生素的生物學(xué)功能？每類分別包括哪些？物基團(tuán)的轉(zhuǎn)移B族維生素(B1、B2、B3、維生素B2即核黃素，在體內(nèi)以黃素單核苷酸(FMN)和黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)酶，通過氧化態(tài)和還原態(tài)的互變，起促進(jìn)底物脫氫或者傳遞氫的、脂和蛋白質(zhì)的代謝A移酶系的輔酶，以一碳基團(tuán)(甲基、甲酰基、甲烯基、羥甲基等)的載體參預(yù)一些生物活酸、膽堿、蛋白質(zhì)等的合成經(jīng)炎、皮膚麻木、心理衰竭、四肢無力、肌肉萎縮、下肢浮腫等癥狀(腳氣病)②缺乏造成腸胃蠕動(dòng)緩慢，消化液分泌減少、食欲不振消化不良中浮現(xiàn)甲基丙二酸，即甲基丙二酸尿癥C化過程受阻，肝臟中膽固醇堆積，血液中膽固醇升高③芳香族氨基影響維生素A缺乏癥：夜盲癥；影響發(fā)育(生長(zhǎng)發(fā)育受阻)；上皮組織干燥(上皮細(xì)胞角質(zhì)化)及反抗病菌能力降低，于是易于感染病影響；氧化磷酸化過程中電子傳遞受到影響(1)新陳代謝：反之生物與周圍環(huán)境進(jìn)行物質(zhì)與能量交換的過程，是物質(zhì)代謝和能量代謝的有機(jī)統(tǒng)一；包括同化作用(需能的生物小份子合成生物大份子)和異化總用(釋放能量代謝，能量的交換過程稱①由酶催化，反應(yīng)條件溫和②諸多反應(yīng)有嚴(yán)格順序，彼此協(xié)(2)高能化合物：在生化反應(yīng)中，某些化合物隨水解反應(yīng)或者集團(tuán)基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)可釋放出大同點(diǎn)：境經(jīng)酶催化逐步釋放能量，體外氧化能量一次性驀地釋放；生物氧氧結(jié)合形成水，有機(jī)酸脫羧產(chǎn)生二氧化碳；體外氧化氧直接與碳和 (4)呼吸鏈：代謝物脫下的成對(duì)氫原子通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應(yīng)逐步傳遞，最一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈，又稱電子傳遞鏈，由遞氫體和電子傳(7)磷氧比：指物質(zhì)氧化時(shí)，每消耗1mol氧原子所對(duì)應(yīng)消耗的無機(jī)磷酸摩爾數(shù)，即生成(1)生物體的新陳代謝有哪些共同的特點(diǎn)？研究代謝有哪些主要方法？酶催化，反應(yīng)條件溫和②諸多反應(yīng)有嚴(yán)格順序，彼此協(xié)調(diào)外培養(yǎng)的細(xì)胞、細(xì)胞器以及細(xì)胞提取物②同位素示蹤：追蹤代謝過程間產(chǎn)物及標(biāo)記位置③代謝途徑阻斷：采用抗代謝物或者酶的阻斷抑制劑被抑制后的情況④突變體研究方法：利用基因和酶的對(duì)應(yīng)關(guān)系觀察基和底物的堆積對(duì)突變體的影響(2)簡(jiǎn)述生物氧化的特點(diǎn)。同點(diǎn)：生物氧化中底物的加氧、脫氫、失電子，遵循氧釋放；與氧結(jié)合形成水，有機(jī)酸脫羧產(chǎn)生二氧化碳；體外氧化氧直接(3)呼吸鏈中如何確定傳遞體的順序？請(qǐng)寫出呼吸鏈中復(fù)合體Ⅰ、輔酶Q、復(fù)合體Ⅱ、復(fù)實(shí)驗(yàn)確定：①標(biāo)準(zhǔn)氧化和還原電位②拆開和重組③特異抑制劑阻ADHI虎魄酸復(fù)合體IIO2(4)分別寫出魚藤酮、抗霉素A、氰化物(CN)、疊氮化物(NaN3)、一氧化碳(CO)和硫化氫(H2S)對(duì)呼吸鏈傳遞體的抑制部位?；?NaN3)、一氧化碳(CO)和硫化氫(H2S)：Cytaa3與O2間 (5)簡(jiǎn)述氧化磷酸化作用機(jī)制。將質(zhì)子從線粒體內(nèi)膜的基質(zhì)側(cè)泵到內(nèi)膜胞漿側(cè)，產(chǎn)生膜內(nèi)外電化學(xué)(2)三羧酸循環(huán)：由乙酰CoA與草酰乙酸縮合形成檸檬酸開始，經(jīng)反復(fù)脫氫、脫羧再生(3)磷酸戊糖途徑：磷酸己糖經(jīng)過以磷酸戊糖為代表的中間產(chǎn)物形成磷酸核糖和NADPH(4)糖異生作用：對(duì)于植物來說指光合作用，即在植物的葉綠體重在光能驅(qū)動(dòng)下二氧化碳的過程；對(duì)于動(dòng)物來說，指由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變成葡萄糖或者糖原的丙酮酸、生糖氨基酸等，部位為肝臟和腎臟(5)糖原的合成作用：由葡萄糖合成糖原的過程稱為糖原合成作用，包括活化、縮合和分(6)糖原異生：由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)樘窃倪^程稱為糖原異生過程(1)寫出糖酵解的產(chǎn)能步驟，并進(jìn)行能量計(jì)算。 (2)寫出三羧酸酸循環(huán)產(chǎn)能步驟，并進(jìn)行能量計(jì)算。第二階段為脫碳脫氫階段，由丙酮酸形成乙酰CoA，同時(shí)1份子丙酮酸生成1份子(3)淀粉是通過什么途徑可以一步一步降解為CO2和水，及其反應(yīng)部位。酸葡萄胞外分解中三種酶的作用部位是：α-淀粉酶在淀-淀粉酶從非還原端開始，水解α-1,4糖苷鍵，挨次(4)簡(jiǎn)述糖酵解的生物學(xué)意義的主要供能方式，如劇烈運(yùn)動(dòng)和在高原環(huán)境中時(shí)②糖酵解是某情況下少數(shù)組織的能量來源，如成熟紅細(xì)胞、神經(jīng)組織、白細(xì)臟的糖酵解途徑的主要功能是為其他代謝提供合成原料 (5)簡(jiǎn)述三羧酸循環(huán)的生物學(xué)意義脂肪和蛋白質(zhì)的共同氧化途徑②三羧酸循環(huán)是三大物質(zhì)代謝聯(lián)物的碳骨架 (6)磷酸戊糖途徑分為哪兩個(gè)階段，并簡(jiǎn)述其生物學(xué)意義。磷酸戊糖途徑分為氧化階段(脫碳產(chǎn)能)和非氧化階段(重組)。氧化階段過程為：6-O于合成各類多糖②提供NADPH作為供氫體參預(yù)多種代謝反應(yīng)，為體內(nèi)代謝反應(yīng)提(8)簡(jiǎn)述糖原的合成過程 (UDPG)②縮合階段：UDPG與引物(麥芽糖等)在糖原合酶的催化下生成比引物多一個(gè)(1)脂肪動(dòng)員：貯存于脂肪細(xì)胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶(HSL)的催化下水解并身各組織細(xì)胞攝取利用的過程稱為脂肪動(dòng)員(3)酮體：脂肪酸在肝臟中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羥丁酸和丙酮三種中間產(chǎn)物(1)簡(jiǎn)述三脂酰甘油的水解及甘油的氧化三脂酰甘油的水解過程即脂肪動(dòng)員過程，甘油三酯在激素敏感脂肪酶(HSL)的催化甘油只能在肝臟中異生為糖或者參預(yù)糖代謝氧化，脂肪酸則可以提丙酮，參預(yù)到糖酵解過程形成丙酮酸，最終經(jīng)三羧酸循環(huán)徹底氧過程中，此為另一條氧化途徑(2)1mol硬脂酸徹底氧化可產(chǎn)生多少molATP(寫出計(jì)算過程)？(3)脂肪酸除β-氧化外，還有哪些氧化途徑？微生物具備的ω-氧化(快速雙向的β-氧化)(4)比較脂肪酸的β-氧化與從頭合成的不同電子供體或者受體FAD，NAD+脂肪酸氧化能量變化(5)酮體的代謝主要的生理意義是什么？是肝臟輸出能源的一種