氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)

氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第1頁

蛋白質(zhì)、碳水化合物、脂肪(甘油醇脂肪酸酯)是人所需營養(yǎng)中三種要素。19.1氨基酸結(jié)構(gòu)、名稱和物性

羧酸分子中烴基上一個(gè)或幾個(gè)氫原子被氨基取代生成化合物叫氨基酸。1定義氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第2頁按氨基與羧基相對(duì)位置分：α-氨基酸，β-氨基酸按氨基與羧基數(shù)目來分：中性氨基酸、酸性氨基酸，堿性氨基酸3氨基酸構(gòu)型和存在形式構(gòu)型（用D、L表示）

-氨基酸通式 L型

-氨基酸D型

-氨基酸 L-甘油醛除甘氨酸，天然

-氨基酸都是有旋光，而且都是L型。2分類氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第3頁存在形式：氨基酸都以偶極離子形式存在。

組氨酸谷氨酸 丙氨酸 氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第4頁4名稱和物理性質(zhì)450頁表19-1

名稱氨基酸碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。其構(gòu)型表示方法與糖一樣，用D或L表示。每個(gè)氨基酸都有俗名，并都用一個(gè)縮寫符號(hào)表示。450頁表19-1

物理性質(zhì)大個(gè)別氨基酸在水中有一定溶解度；酸性氨基酸在水中溶解度較差；氨基酸在200度以下都是穩(wěn)定；氨基酸pKa為2左右；每一個(gè)光學(xué)純氨基酸都有旋光值。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第5頁5八個(gè)必需氨基酸纈氨酸亮氨酸異亮氨酸苯丙氨酸蘇氨酸蛋氨酸賴氨酸色氨酸氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第6頁1等電點(diǎn)2與茚三酮反應(yīng)3氨基酸金屬鹽絡(luò)合物形成19.1.2氨基酸性質(zhì)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第7頁谷氨酸 焦谷氨酸總述：含有胺和羧酸共性。比如形成酰胺2分子甘氨酸 2,5-二嗪哌酮-2H2O-H2O氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第8頁

一個(gè)氨基酸總能夠找到一個(gè)pH值，在該pH值下，正、負(fù)離子濃度完全相等，此時(shí)向陽極移動(dòng)和向陰極移動(dòng)離子彼此抵消（即沒有凈遷移），或者說，電場(chǎng)中不顯示離子遷移。將此時(shí)pH值稱為該氨基酸等電點(diǎn)。氨基酸特殊性質(zhì)1等電點(diǎn)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第9頁中性氨基酸等電點(diǎn)：pH=6.2~6.8

酸性氨基酸等電點(diǎn)：pH=2.8~3.2

堿性氨基酸等電點(diǎn)：pH=7.6~10.8

不一樣氨基酸有不一樣等電點(diǎn)，所以能夠經(jīng)過測(cè)定氨基酸等電點(diǎn)來判別氨基酸。

等電點(diǎn)時(shí)，以兩性離子形式存在氨基酸濃度最大（在水溶液中），氨基酸溶解度最小。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第10頁2與茚三酮反應(yīng)凡是有游離氨基氨基酸都能夠和茚三酮發(fā)生呈紫色反應(yīng)。茚 茚三酮水合茚三酮+紫色-CO2，-RCHO-3H2O互變異構(gòu)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第11頁3氨基酸金屬鹽絡(luò)合物形成金屬上有空軌道，N上有未共用電子對(duì)！

氨基酸金屬鹽絡(luò)合物含有很好結(jié)晶形狀,該反應(yīng)可用來沉淀和判別一些氨基酸。氨基酸受熱4種改變見書本453頁并與323頁羥基酸比較氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第12頁4.氨基酸氨基反應(yīng)1.氨基?；被岱肿又邪被荃；甚０?/p>

2.氨基烴基化氨基酸與RX作用則烴基化成N-烴基氨基酸3.與亞硝酸反應(yīng)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第13頁1斯瑞克合成法--醛氨氰化法2赫爾--烏爾哈--澤林斯基α-溴化法3蓋布瑞爾法4丙二酸酯法19.3氨基酸合成氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第14頁改進(jìn)方法：用NH4CNorNH4Cl+KCN代替HCN+NH3應(yīng)用：合成比原料醛多一個(gè)碳氨基酸氨基酸起源：（1）天然產(chǎn)物酸性水解 （2）微生物發(fā)酵法 （3）化學(xué)合成法1斯瑞克合成法--醛氨氰化法RCHO+HCN+NH3H3+O

氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第15頁應(yīng)用蓋布瑞爾法能夠制備很純氨基酸。2赫爾--烏爾哈--澤林斯基α-溴化法RCH2COOHNH3Br2P在封管或高壓釜內(nèi)進(jìn)行3蓋布瑞爾法可參看372頁H3O+氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第16頁1.經(jīng)過酰基丙二酸酯法4丙二酸酯法+NC-CH=CH2H3+OH2/Pt醋酸麥克爾加成堿H2/催加熱-CO2氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第17頁OH-絲氨酸合成+CH2=OH3+O-CO2

絲氨酸（65%）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第18頁2.經(jīng)過溴代丙二酸酯法合成CH2(COOEt)2BrCH(COOEt)2ClCH2CH2SCH3HClBr2CCl4NaNaOH蛋氨酸（50%）

烷基化

氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第19頁谷氨酸合成+CH2=CHCOOEt麥克爾加成NaOEtH3+O

谷氨酸（70%）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第20頁脯氨酸合成H3+ONaOEtBr(CH2)3BrEtOHNaOH脯氨酸70%分子內(nèi)親核取代

氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第21頁一個(gè)氨基酸羧基與另一分子氨基酸氨基經(jīng)過失水反應(yīng)，形成一個(gè)酰氨鍵，新生成化合物稱為肽，肽分子中酰氨鍵叫肽鍵。二分子氨基酸失水形成肽叫二肽，多個(gè)分子氨基酸失水形成肽叫多肽。19.2多肽定義、命名和結(jié)構(gòu)19.2.1定義氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第22頁19.2.2命名455頁甘氨酸 丙氨酸 亮氨酸產(chǎn)物三肽名稱為：甘氨酰-丙氨酰-亮氨酸（甘-丙-亮）（Gly-Ala-Leu）-2H2O肽鍵C-端N端氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第23頁1.肽鍵和肽幾何形狀19.3.3結(jié)構(gòu)2.二硫鍵Na+液NH3空氣氧化Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly?NH2SS牛催產(chǎn)素氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第24頁19.5.1氨基保護(hù)19.35.2羧基保護(hù)19.5.3側(cè)鏈保護(hù)19.5.4接肽方法

1混合酸酐法2活潑酯法、

3碳二亞胺法4環(huán)酸酐法、

5固相接肽19.5多肽合成氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第25頁保護(hù)基必須具備條件（1）易在預(yù)定部位引入（2）在某特定條件下，保護(hù)基很易除去（3）引入和除去保護(hù)基時(shí)，分子中其它部位不會(huì)受到影響，尤其是已接好肽鍵。多肽合成必須處理下面四個(gè)問題1.氨基保護(hù)2.羧基保護(hù)3.側(cè)鏈保護(hù)4.接肽方法氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第26頁C6H5CH2OH+COCl2（光氣)19.5.1氨基保護(hù)1.用氯代甲酸苯甲酯（或稱苯甲氧基甲酰氯）保護(hù)Benzoxycarbonyl（簡寫Z）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第27頁H2Pd/C+NH3CH2CO2-OH-H+SOCl2+NH3CH2CO2-,OH-H+H+CF3COOH（1mol）上保護(hù)基接肽去保護(hù)基反應(yīng)過程：氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第28頁2用氯代甲酸三級(jí)丁酯保護(hù)t-Butoxycarbonyl

簡寫B(tài)OC在多肽中應(yīng)用：CF3COOHHOAc-OH,25oC上保護(hù)基接肽（過程略）去保護(hù)基氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第29頁*1.催化氫化和稀堿都不能除去BOC，通常見溫和酸性水解法除去。*2.若氨基酸中有多個(gè)氨基，在接肽前均需保護(hù)。*3.用Z保護(hù)還是用BOC保護(hù)，視實(shí)際情況而定。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第30頁19.2羧基保護(hù)使用酸為：CF3COOHHBr/HOAcA代表：HClCH3OH接肽Na2CO3接肽Pd/H2(CH3)2C=CH2接肽H3+O去保護(hù)基去保護(hù)基上保護(hù)基上保護(hù)基上保護(hù)基去保護(hù)基AAA氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第31頁比如：19.3側(cè)鏈保護(hù)

當(dāng)氨基酸側(cè)鏈帶有一些官能團(tuán)時(shí)，在合成多肽時(shí)，有時(shí)也需要加以保護(hù)，保護(hù)方法，要視詳細(xì)情況而定。巰基經(jīng)常見苯甲基保護(hù)，保護(hù)基能夠在鈉、液氨作用下除去。上保護(hù)基去保護(hù)基空氣中氧化Na,NH3(l)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第32頁19.5.4接肽方法1混合酸酐法（活化羧基）-OH,25oCN(C2H5)3-5-0oC-(C2H5)3N?HClH2/Pd-C接肽C6H5CH2OCOCl氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第33頁2活潑酯法N(C2H5)3H+氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第34頁3.碳二亞胺法接肽dicyclohexylcarbodimide(DCC)接肽H2/Pd-C去保護(hù)基氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第35頁失水機(jī)制二環(huán)己基脲氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第36頁1.保護(hù)氨基和活化羧基同時(shí)完成2.氨基甲酸不穩(wěn)定4.環(huán)酸酐法接肽-CO2二肽環(huán)狀酸酐21氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第37頁5.固相接肽麥爾德創(chuàng)造；處理了蛋白質(zhì)和多肽一些合成問題。在不溶高分子樹脂表面上進(jìn)行接肽反應(yīng)稱為固相接肽。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第38頁生物活性

合成多肽必須確保氨基酸排列次序與天然多肽相同，并與天然多肽不論在物理、化學(xué)性質(zhì)和生物活力各方面都一樣，才含有意義。我國1965年6月發(fā)表合成成功牛胰島素文章，生物活性1.2~70%美國1967年發(fā)表文章（胰島素合成方法改進(jìn)）前蘇聯(lián)1972年發(fā)表文章（胰島素合成方法改進(jìn)）胰島素是一個(gè)激素，可用于治療糖尿病，但只能用和人體結(jié)構(gòu)相近胰島素，如豬胰島素，其它則不起療效。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第39頁測(cè)定肽或蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)需要進(jìn)行下面幾項(xiàng)工作：一測(cè)定分子中是否存在二硫鍵二檢測(cè)氨基酸組成及其相對(duì)百分比三測(cè)定肽或蛋白質(zhì)中各氨基酸排列次序19.6多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第40頁19.6.1測(cè)定分子中是否存在二硫鍵

多肽或蛋白質(zhì)分子中有二硫鍵，需要切斷。其方法是用過酸氧化。19.6.2檢測(cè)氨基酸組成及其相對(duì)百分比該工作由氨基酸自動(dòng)分析儀完成氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第41頁

在N-端引入含有特定基團(tuán)標(biāo)識(shí)化合物，這種標(biāo)識(shí)基團(tuán)有顏色、熒光、紫外吸收等性質(zhì)，然后分離判定含有這種基團(tuán)氨基酸衍生物。19.6.3測(cè)定肽或蛋白質(zhì)中各氨基酸排列次序1.N-端氨基酸單元分析氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第42頁DNFB+Gly-Ala-PheDNFB-Gly-Ala-PheDNFB-GlyAlaPheH+

水解105oCpH=8-9室溫二硝基氟苯法（桑格爾法）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第43頁肼解法：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)（或多肽）與無水肼在100℃反應(yīng)5-10h后，除C端氨基酸外，全部氨基酸都轉(zhuǎn)變成對(duì)應(yīng)氨基酸酰肼，C端氨基酸則以游離氨基酸放出。

2.C-末端測(cè)定NH2-NH2100oC5-10hGly-Ala-PheGlyNHNH2AlaNHNH2Phe氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第44頁多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定由氨基酸組成多肽數(shù)目驚人，情況十分復(fù)雜。假定100個(gè)氨基酸聚合成線形分子，可能含有2100中多肽。比如：由甘氨酸、纈氨酸、亮氨酸三種氨基酸就可組成六種三肽。甘-纈-亮；甘-亮-纈；纈-亮-甘；纈-甘-亮；亮-甘-纈；亮-纈-甘。多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定主要是作以下工作：①了解某一多肽是由哪些氨基酸組成。②各種氨基酸相對(duì)百分比。③確定各氨基酸排列次序。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第45頁多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定工作步驟以下：1．測(cè)定分子量2．氨基酸定量分析

當(dāng)代方法是將水解后氨基酸混和液用氨基酸分析儀進(jìn)行分離和測(cè)定?！惆被岬鞍踪|(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第46頁3．端基分析（測(cè)定N端和C端）（1）測(cè)定N端（有兩種方法）a2,4-=硝基氟苯法——桑格爾(Sanger-英國人)法2,4-=硝基氟苯與氨基酸N端氨基反應(yīng)后，再水解，分離除N-二硝基苯基氨基酸，用色譜法分析，即可知道N端為何氨基酸。此法缺點(diǎn)是全部肽鍵都被水解掉了氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第47頁b

異硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法——艾德曼(Edman)降解法測(cè)定咪唑衍生物R，即可知是哪種氨基酸。異硫氰酸苯酯法特點(diǎn)是，除多肽N端氨基酸外，其余多肽鏈會(huì)保留下來。這么就能夠繼續(xù)不停測(cè)定其N端。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第48頁（2）測(cè)定C端a

多肽與肼反應(yīng)全部肽鍵（酰胺）都與肼反應(yīng)而斷裂成酰肼，只有C端氨基酸有游離羧基，不會(huì)與肼反應(yīng)成酰肼。這就是說與肼反應(yīng)后仍含有游離羧基氨基酸就是多肽C端氨基酸。b

羧肽酶水解法在羧肽酶催化下，多肽鏈中只有C端氨基酸能逐一斷裂下來。4．肽鏈選擇性斷裂及判定上述測(cè)定多肽結(jié)構(gòu)次序方法，對(duì)于分子量大多肽是不適用。對(duì)于大分子量多肽次序測(cè)定，是將其多肽用不一樣蛋白酶進(jìn)行個(gè)別水解，使之生成二肽、三肽等碎片，再用端基分析法分析個(gè)碎片結(jié)構(gòu)，最終將各碎片在排列次序上比較并合并，即可推出多肽中氨基酸次序。個(gè)別水解法常見蛋白酶有：胰蛋白酶——只水解羰基屬于賴氨酸、精氨酸肽鍵。糜蛋白酶——水解羰基屬于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸肽鍵。溴化氰———只能斷裂羰基屬于蛋氨酸肽鍵。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第49頁例1：某八肽

完全水解后，經(jīng)分析氨基酸組成為：丙、亮、賴、苯丙、脯、絲、酪、纈。

端基分析：N-端丙……亮C-端。

胰蛋白酶催化水解：分離得到酪氨酸，一個(gè)三肽和一個(gè)四肽。

用Edman降解分別測(cè)定三肽、四肽次序，結(jié)果為：丙-脯-苯丙；賴-絲-纈-亮。

由上述信息得知，八肽次序?yàn)椋篎.Sanger及其它工作者化了約10年時(shí)間與1953年（35歲）首先測(cè)定出牛胰島素氨基酸次序，由此Sanger取得了1958年（41歲）諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。今后，有幾百種多肽和蛋白質(zhì)氨基酸次序被測(cè)定出來，其中包含含333個(gè)氨基酸單位甘油醛-3-磷酸酯脫氫酶。以后F.Sanger又測(cè)定了DNA核苷酸次序，因而他第二次（1980年62歲）取得了諾貝爾獎(jiǎng)（同美國人伯格、吉爾伯特共享）。兩次取得諾貝爾獎(jiǎng)化學(xué)家是極少見，所以說，F(xiàn).Sanger是一個(gè)偉大化學(xué)家。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第50頁19.7蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和特征相對(duì)分子質(zhì)量超出1萬多肽稱為蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)有兩個(gè)主要性質(zhì)：鹽析、變性氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第51頁19.7.1蛋白質(zhì)分類458頁

依據(jù)蛋白質(zhì)形狀分為：（1）纖維蛋白質(zhì)如絲蛋白、角蛋白等；（2）球狀蛋白質(zhì)如蛋清蛋白、酪蛋白、血紅蛋白、γ-球代表蛋白（感冒抗體）等。2．依據(jù)組成份：單純蛋白質(zhì)——其水解最終產(chǎn)物是α-氨基酸。（2）結(jié)合蛋白質(zhì)——α-氨基酸+非蛋白質(zhì)（輔基）輔基為糖時(shí)稱為糖蛋白；輔基為核酸時(shí)稱為核蛋白；輔基為血紅素時(shí)稱為血紅素蛋白等。依據(jù)蛋白質(zhì)功效分；（1）活性蛋白按生理作用不一樣又可分為；酶、激素、抗體、收縮蛋白、運(yùn)輸?shù)鞍椎?。?）非活性蛋白擔(dān)任生物保護(hù)或支持作用蛋白，但本身不含有生物活性物質(zhì)。比如：貯存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），結(jié)構(gòu)蛋白（角蛋白、彈性蛋白膠原等）等等。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第52頁蛋白質(zhì)性質(zhì)1．兩性及等電點(diǎn)多肽鏈中有游離氨基和羧基等酸堿基團(tuán)，含有兩性。2．膠體性質(zhì)與沉淀作用蛋白質(zhì)是大分子化合物，分子顆粒直徑在膠粒幅度之內(nèi)（0.1~0.001μ）呈膠體性質(zhì)。蛋白質(zhì)顆粒表面都帶電荷，在酸性溶液中帶正電荷，在堿性溶液中帶負(fù)電荷，到達(dá)幫助帶有同性電荷就于周圍電性相反離子組成穩(wěn)定雙電層。因?yàn)橥噪姾上喑?，顆粒相互隔絕而不粘合，形成穩(wěn)定膠體體系。蛋白質(zhì)與水形成親水膠體，也和其它膠體一樣不是十分穩(wěn)定，在各種原因影響之下，蛋白質(zhì)輕易析出沉淀。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第53頁（1）可逆沉淀（鹽析

2）不可逆沉淀蛋白質(zhì)與重金屬鹽作用，或在蛋白質(zhì)溶液中加入有機(jī)溶劑（如丙酮、乙醇等）則發(fā)生不可逆沉淀。如70-75%酒精可破壞細(xì)菌水化膜，是細(xì)菌發(fā)生沉淀和變性，從而起到消毒作用。3．蛋白質(zhì)變性作用蛋白質(zhì)在一定條件下，共價(jià)鍵不變，但構(gòu)象發(fā)生改變而喪失生物活性過程成為蛋白質(zhì)變性作用。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第54頁變性條件：

物理原因：干燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、紫外線、X射線、超聲等等?；瘜W(xué)原因：強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑（三氯乙酸、乙醇等等）。變性后特點(diǎn)：①喪失生物活性②溶解度降低③易被水解（對(duì)水解酶抵抗力減弱）。變性作用利用：①消毒、殺菌、點(diǎn)豆腐等；②排毒（重金屬鹽中毒搶救）；③腫瘤治療（放療殺死癌細(xì)胞）；變性作用防治：①種子貯存；②人體衰老（遲緩變性）；③預(yù)防紫外光灼傷皮膚。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第55頁4．蛋白質(zhì)顏色反應(yīng)（1）縮二脲反應(yīng)蛋白質(zhì)與新配置堿性硫酸銅溶液反應(yīng)，呈紫色，稱為縮二脲反應(yīng)。（2）蛋白黃反應(yīng)蛋白質(zhì)中含有苯環(huán)氨基酸，遇濃硝酸發(fā)生硝化反應(yīng)而生成黃色硝基化合物反應(yīng)稱為蛋白黃反應(yīng)。（3）米勒反應(yīng)蛋白質(zhì)中酪氨酸酚基碰到硝酸汞硝酸溶液（4）茚三酮反應(yīng)蛋白質(zhì)與稀茚三酮溶液共熱，即展現(xiàn)藍(lán)色。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第56頁蛋白質(zhì)有四級(jí)結(jié)構(gòu)肽鏈中各種氨基酸相互聯(lián)接次序是蛋白質(zhì)初級(jí)結(jié)構(gòu)，也叫一級(jí)結(jié)構(gòu)。多肽鏈主鏈骨架中若干肽段，經(jīng)過氫鍵，形成有規(guī)則構(gòu)象，這稱為二級(jí)結(jié)構(gòu)。

α-螺旋 β-折疊

460頁在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上，多肽鏈間經(jīng)過氨基酸殘基側(cè)鏈相互作用而進(jìn)行盤旋和折疊，因而產(chǎn)生特定三維空間結(jié)構(gòu)，這稱為三級(jí)結(jié)構(gòu)，也稱為蛋白質(zhì)亞基。各個(gè)亞基在低聚蛋白中空間排布及相互作用，稱為蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)生理活性是由二級(jí)、三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)來決定。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第57頁19.8酶酶：酶是一類在生物體內(nèi)有催化活性蛋白質(zhì)。輔酶：與酶蛋白松弛地結(jié)合輔助因子稱為輔酶。輔基：與酶蛋白緊密地結(jié)合輔助因子稱為輔基。全酶：酶蛋白與輔助因子結(jié)合后形成復(fù)合物稱為全酶。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第58頁D-2-脫氧核糖核苷+磷酸19.9核酸D-核糖+堿基結(jié)構(gòu)組成核糖核苷酸核糖核酸D-核糖核苷+磷酸核酸 脫氧核糖核酸脫氧核糖核甘酸D-2-脫氧核糖+堿基聚合聚合氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第59頁核酸基礎(chǔ)單位1.糖D-核糖D-2-脫氧核糖氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第60頁2.堿基C（胞嘧啶）U（脲嘧啶）T（胸腺嘧啶）A（腺嘌呤）G（鳥嘌呤）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第61頁RNA組成鳥苷（G）腺苷（A）胞苷（C）脲苷（U）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第62頁

將遺傳密碼翻譯變成特異蛋白質(zhì)，以執(zhí)行各種生命功效，使后代表現(xiàn)出與親代相同遺傳性狀。RNA作用氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第63頁DNA

組

成2-脫氧胸腺苷dT2-脫氧胞苷dC2-脫氧腺苷dA2-脫氧鳥苷dG氨基酸蛋白質(zhì)核酸專業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第64頁攜帶全部遺傳密碼。DNA所攜帶全部遺傳信息都記載在DNA所包含全部核苷酸排列次序中。

DNA即使只有四種類型核苷酸，但它相對(duì)分子質(zhì)量極大，這四種核苷酸在DNA分子中排列方式近乎無窮，一個(gè)含1000個(gè)核苷酸DNA分子，有41000種排列方式，這是一個(gè)天文數(shù)字，這就