生物化學-練習卷作業(yè)答案

1、作業(yè)題一、填空題1、組成蛋白質分子的堿性氨基酸有 賴氨酸、精氨酸和組氨酸。酸性氨基酸有 天 冬氨酸和谷氨酸。2、在生理條件下（pH7.0左右），蛋白質分子中的精氨酸側鏈和賴氨酸側鏈幾乎 完全帶正電荷，但是 組氨酸側鏈則帶部分正電荷3、脯氨酸和羥脯氨酸與西三酮反應產(chǎn)生 重魚的物質，而其他氨基酸與西三酮反 應產(chǎn)生紫色的物質4、常麗醞開蛋白質分子中二硫鍵的方法有 氧化法,常用的試劑為 過甲酸;還 反法，常用的試劑為 I琉基乙醇或琉基乙酸5、維持蛋白質構像的化學鍵有噠繩、二硫鍵、氫鍵、疏水鍵、離子鍵和范德華 力。6、當溶液中鹽離子強度低時，可增加蛋白質的溶解度，這種現(xiàn)象稱鹽逡。當溶液中鹽離子強度高時，

2、可使蛋白質沉淀，這種現(xiàn)象稱 鹽近。7、蛋白質的二級結構是指a -螺旋、八折疊、轉角、無規(guī)則卷曲等幾種類 型8、測定蛋白質濃度的方法主要有 凱氏定氮法、雙縮月尿法、Lowry法、紫外吸收 達。9、天冬氨酸和賴氨酸是尿素合成途徑中重要的氨基酸10.大多數(shù)蛋白質中氮的含量較恒定，平均為16%如測得1g樣品含氮量為10mg, 則蛋白質含量為6.25%11、組成蛋白質的氨基酸分子結構中含有羥基的有 酪氨酸,絲氨酸，蘇氨酸12、組成蛋白質的20種氨基酸中，含有咪唾環(huán)的氨基酸是 組氨酸,含硫的氨基酸是甲硫氨酸,半胱氨酸,胱氨酸13、蛋白質中的苯丙氨酸，酪氨酸，和色氨酸3種氨基酸具有特性,因而使蛋 白質在28

3、0nmM有最大吸收值。14 .鑒定蛋白質多肽鏈氨基末端常用的方法有脫解法 和 竣肽酶法15 .肽鍵實際上是一個共振雜化體,因此肽鍵具有部分 雙鍵的性質16 .最早提出蛋白質變性理論的科學家是 吳憲二、判斷題1、天然氨基酸都具有一個不對稱 a-碳原子答：錯。因為甘氨酸并沒有不對稱的 a-碳原子。2、雙縮月尿反應是肽和蛋白質特有的反應，二肽也有雙縮月尿反應答：錯。雙縮月尿只能與含有兩個或兩個以上肽鍵的蛋白質或多肽反應，二肽只有一個肽鍵，無法發(fā)生雙縮月尿反應。3、組氨酸是人體的一種半必須氨基酸答：對。因為在幼兒時候，組氨酸是必需氨基酸，無法自身合成；而到了成人， 人體自身就能合成組氨酸，就成為了非必

4、需氨基酸。4、在一次實驗中，蛋白質順序儀可以測定肽鏈長度為200個氨基酸殘基的氨基酸順序答：錯誤。5、維持蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵答：錯誤。維持蛋白質三級結構最重要的結構應該是疏水鍵。6、大多數(shù)蛋白質主要帶電基團是由它 N端的氨基和C端的竣基組成答：錯誤。應該是由R基團。7、變性蛋白質溶解度降低是因為蛋白質分子的電荷被中和以及除去了蛋白質外面的水化層所引起的。答：錯誤。8、溶液的pH值可以影響氨基酸的等電點答：錯誤。等電點是氨基酸所帶凈電荷為零時溶液的pH值，溶液pH值不影響。9、.氨基酸與西三酮反應都生成藍紫色化合物答：錯誤。脯氨酸和羥脯氨酸與西三酮反應生成黃色物質。10、竣基碳和

5、亞氨基氮之間的部分雙鍵性質，所以肽鍵不能自由旋轉。答：正確。11、鹽析法可使蛋白質沉淀，但不引起變性，所以鹽析法常用于蛋白質的分離制 備答：正確。12、蛋白質在等電點時，凈電荷為零，溶解度最小答：正確。13、構型的改變必需有舊的共價鍵的破壞和新的共價鍵的形成，而構象的改變則不發(fā)生此變化答：正確。14、用竣肽酶A水解一個肽，發(fā)現(xiàn)釋放最快的是Leu,其次是Gly,據(jù)此可斷定， 此肽的C端序列是Gly- Leu答：正確。15、蛋白質分子中個別氨基酸的取代未必會引起蛋白質活性的改變答：正確。16、在蛋白質和多肽中，只有一種連接氨基酸殘基的共價鍵，即肽鍵答：錯誤。17、從熱力學上講蛋白質分子最穩(wěn)定的構象

6、是自由能最低時的構象答：正確三、選擇題1、已知 Lys 的 pk1,pKR, pK2分別為 2.18 , 8.96 ,10.52 ,則它的 pI 值為（9.74）2、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋轉的氨基酸是（ C ）A丙氨酸 B 亮氨酸C 甘氨酸 D 組氨酸3、蛋白質分子在280nm處有吸收峰，它主要是由哪種氨基酸引起的（C）A谷氨酸 B 色氨酸 C苯丙氨酸D組氨酸4、蛋白質哪一種水解過程中由于多數(shù)氨基酸被遭到不同程度的破壞，產(chǎn)生消旋現(xiàn)象 BA酸水解 B 酶水解C 堿水解 D酸和酶水解5、下列關于a-螺旋的敘述，哪些是錯誤的（C）A、氨基酸殘基之間形成的=C=OW H-N侖間的氫鍵使

7、a-螺旋穩(wěn)定B、減弱側鏈基團R之間不利的相互作用，可使a-螺旋穩(wěn)定C、疏水作用使a-螺旋穩(wěn)定D、脯氨酸和甘氨酸的出現(xiàn)可使a -螺旋中斷6、蛋白質三維結構的構象特征主要取決于：BA、氨基酸的組成、順序和數(shù)目B、氫鍵、離子鍵、范德華力和疏水作用等構象維系力C、溫度、PH和離子強度等環(huán)境條件D、各氨基酸間彼此借以相連的肽鍵7、典型的a-螺旋是：C(A)2.6 10；(B)3 10；(C)3.6 13；(D)4.0 158、對一個富含His殘基的蛋白質，在使用離子交換層析時應優(yōu)先考慮(C)(A)嚴格控制蛋白質上樣液的濃度(B)嚴格控制鹽梯度(C)嚴格控制洗脫液的PH值(D)嚴格控制洗脫液的體積9、用凝

8、膠過濾法(亦稱為分子篩層析)分離含有溶菌酶( Mr = 14, 000)、胰凝 乳蛋白酶原(Mr = 25, 000 )、卵清蛋白(Mr = 45, 000 )和醛縮酶(Mr = 150, 000)的蛋白質混合物。最后從層析柱上洗脫下來的蛋白質是DA.醛縮酶 B.胰凝乳蛋白酶原C.卵清蛋白D.溶菌酶10、下面是關于天然蛋白質肽鍵的某些敘述，其中正確的是( D )A.肽鍵氫原子和氧原子總是處于 C- N鍵相反的兩側B.肽鍵可以自由旋轉C.肽鍵的C- N鍵比一般的C- N鍵短 D.肽鍵的C- N鍵具有部分雙鍵的性質 11.蛋白質變性伴隨有結構上的變化是( C )A 肽鏈的斷裂 B氨基酸殘基的化學修

9、飾C一些側鏈基團的暴露D 氨基酸排列順序的改變12 .含有 Ala,Asp,Lys,Cys 的混合液，pI 依次分別為 6.0, 2.77, 9.74, 5.07, pH9中電泳分離這四種氨基酸，自正極開始，電泳區(qū)帶的順序是(B)A Ala, Cys, Lys, AspB Asp, Cys, Ala, LysC Lys, Ala, Cys, AspD Cys, Lys, Ala, Asp13 .能保護琉基酶不被氧化的物質是(A )A GSH B 尿素 C SDS D DNFB14 .下列哪種情況最可能形成B折疊(B )A poly Pro B Ala-Val-Ala-Val-Ala-ValC

10、poly Gly D Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala15 .下列關于蛋白質結構敘述不正確的是(B )A三級結構具有空間構象B各種蛋白質均具有一、二、三和四級結構C無規(guī)則卷曲是在一級結構基礎上形成的D a螺旋屬二級結構16 .變性蛋白質的主要特點是：DA粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物學活性降低或喪失四、簡答題1、為什么說蛋白質是生命活動最重要的物質基礎？答：蛋白質是生命活動的主要承擔者，蛋白質具有的作用包括：1 .許多蛋白質是構成細胞和生物體結構的重要物質，稱為結構蛋白。2 .細胞內的化學反應離不開酶的催化，絕大多數(shù)酶是蛋白質。3 .有些蛋白質(如血紅蛋白)具有運輸

11、的功能。4 .有些蛋白質起信息傳遞的作用，能夠調節(jié)機體的生命活動，如胰島素。5 .有些蛋白質有免疫功能，人體的抗體是蛋白質，可以幫助人體抵御病菌和病 毒等抗原的侵害。2、試舉例說明蛋白質結構與功能的關系(包括一級結構、高級結構與功能的關 系)。答：蛋白質特定的空間結構由它的一級結構決定，而蛋白質的生物學功能則是 由它的特定的空間結構決定。(1) 一級結構與功能的關系蛋白質一級結構是其生物學功能的重要基礎。一般來說，一級結構不同，生物 學功能各異。特別是在一級結構中的“關鍵”部分發(fā)生變化，其功能也相應發(fā) 生改變。例如：鐮型貧血癥，一個氨基酸殘基的改變就導致了血紅蛋白空間結 構的明顯改變，從而引起

12、血紅蛋白功能的改變。遺傳信息決定了生物全部蛋白質的氨基酸序列。因此蛋白質一級結構進化關系 密切。通過同源蛋白質之間的序列比對能揭示進化上的關系。不同物種的同源 蛋白質氨基酸序列的差異，反映出不同物種在進化程度上的差別和種屬的遠近。(2)高級結構與功能的關系蛋白質分子特定的空間構象是表現(xiàn)其省區(qū)學功能或活性所必需的。事實上，蛋 白質空間構象的形成或改變，是蛋白質行使其生物學功能的重要體現(xiàn)。當?shù)鞍?質分子與其他分子，如酶的底物分子、與抗體蛋白特異性結合的抗原，以及與 受體蛋白相結合的配體等相互作用時，蛋白質的空間構象會發(fā)生變化，這種結 構改變所產(chǎn)生的物理、化學效應對生命至關重要。3、為什么說蛋白質水

13、溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？答：蛋白質分子的大小正好在納米級，符合膠體大?。坏鞍踪|水溶液具有膠體的性質：布朗運動，丁達爾現(xiàn)象，電泳等；所以蛋白質水溶液可以穩(wěn)定存在，又是親水的。4、什么是蛋白質的變性？變性的機制是什么？舉例說明蛋白質變性在實踐中的 應用。答：蛋白質由氨基酸組成，具有一定的空間結構，在某些物理和化學因素作用 下其特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失， 這種現(xiàn)象稱為蛋白質變性。天然蛋白質受到物理化學等因素的影響，導致生物活性的喪失，理化性質的改 變以及不對稱性增加的過程。實質是蛋白質分子內的次級鍵遭到破壞，引起天然構象解體，但一級結構保持 完整的過程生活中

14、煮熟的雞蛋就是蛋青(蛋白質)變成固體了。酶是蛋白質，加酶洗衣粉使用溫度不能過高也是避免蛋白質變性。重金屬也可以使蛋白質變性.重金屬中毒后，醫(yī)生往往讓喝雞蛋清，這樣蛋清 和金屬就沉淀了5、蛋白質的酸水解和堿水解分別得到哪些氨基酸，各有何特點？答：蛋白質堿水解，只有色氨酸不被破壞；蛋白質酸水解，色氨酸被破壞，天 冬酰胺和谷氨酰胺脫酰胺基。在酸性條件下水解的程度比較小；在堿性條件下的水解程度比較大，趨于完全, 在堿性條件下水解出來的氨基酸與堿發(fā)生反應成鹽。6、按氨基酸R基的極性性質將其分為哪幾類？請寫出各類的性質，氨基酸的名 稱以及三字符號和單字符號答：非極性氨基酸（疏水氨基酸）：9種甘氨酸（Gly

15、, G）丙氨酸（Ala, A） 繳氨酸（Val, V 亮氨酸（Leu, L）異亮氨酸（Ile , I ）脯氨酸（Pro, P）苯 丙氨酸（Phe, F）,色氨酸（Trp, W 蛋氨酸（Met, M2、極性氨基酸（親水氨基酸）：1）極性不帶電荷/極性中性氨基酸：6種絲氨酸（Ser, S）酪氨酸（Tyr, Y 半胱氨酸（Cys, C）蘇氨酸（Thr, T）天冬酰胺（Asn, N）谷氨酰胺（Gln, Q） 2）帶正電氨基酸（堿性氨基酸）3種賴氨酸（Lys, K）精氨酸（Arg, R）組氨酸（His , H）3）帶負電氨基酸（酸性氨基酸）2種 天冬氨酸（Asp, D）谷氨酸（Glu, E）7、羊毛衫等

16、羊毛制品在熱水中洗后在電干燥器內干燥，會收縮。但絲制品進行 同樣處理，卻不會收縮。如何解釋這兩種現(xiàn)象？答:羊毛纖維多肽鏈的主要結構單位是連續(xù)的 a-螺旋圈，其螺距為5.4A。當處 于熱水（或蒸汽）環(huán)境下，使纖維伸展為具有B-折疊構象中相鄰R基團之間的距離是7。0A。當干燥后，多肽鏈重新由B折疊轉化為a螺旋構象，所以羊毛收 縮了。而絲制品中的主要成分是絲心蛋白，它主要是由呈現(xiàn)B折疊構象的多肽鏈組成的，絲中的B-折疊含有一些小的、包裝緊密的氨基酸側鏈，所以比羊毛 中的a-螺旋更穩(wěn)定，水洗和干燥其構象基本不變。8、簡述甘氨酸的特點及其在蛋白質結構中的作用答：甘氨酸的特點是側鏈 R基團很小，在a-螺旋

17、中任取二面角，破壞a-螺旋； 在B -折疊中，片層緊密而穩(wěn)定。氨基酸小且具有柔性，常出現(xiàn)在B -轉角中。所以甘氨酸小，不易產(chǎn)生空間位阻，有更高的構象柔韌性，在蛋白質結構中有 重要作用。9、胃液（pH= 1.5）的胃蛋白酶的等電點約為1,遠比其他蛋白質低。試問等電 點如此低的胃蛋白酶必須存在有大量的什么樣的官能團？什么樣的氨基酸才能 提供這樣的基團？答：必須存在-COO-;Asp與Glu兩種氨基酸能提供這樣的基團。10、許多蛋白質在280nm處具有很強的紫外吸收，但明膠例外，為什么？答：許多蛋白質在280nm處具有芳香環(huán)側鏈的氨基酸殘基，如色氨酸和苯丙氨 酸，而使其具有紫外吸收能力。明膠系膠原蛋

18、白的部分降解產(chǎn)物，膠原蛋白具 有特殊的氨基酸組成，含芳香環(huán)的氨基酸比例太低，因而明膠蛋白溶液在280nm 不具吸收能力。11、許多天然蛋白質富含二硫鍵，其機械性質（張力強度、黏性、硬度等）都與 二硫鍵的含量有關。例如：富含二硫鍵的麥谷蛋白，使小麥面的黏性和彈性增加。 同樣，烏龜殼的堅硬性也是由于其 a -角蛋白中存在廣泛的二硫鍵之故。（1）二硫鍵含量和蛋白質的機械性質之間相關性的分子基礎是什么？ （2）大多數(shù)球狀蛋白當短暫加熱到65c時，就會變性失去其活性。但是含多個二硫鍵的球蛋白 卻必須在更高的溫度下加熱更長的時間才能使之變性，此種蛋白質的一個例子就是牛胰蛋白酶抑制劑（BPT1,它含有58個

19、氨基酸殘基，呈單鏈，含有3個二硫 鍵。冷卻BPT1的變性溶液時，蛋白質的活性得到恢復。此性質的分子基礎是什 么？答：（1）二硫鍵為共價鍵，它比穩(wěn)定大多數(shù)蛋白質的非共價鍵相互作用要強得多。二硫鍵使蛋白質肽鏈間相互交聯(lián)，增加其機械強度和硬度；（2）胱氨酸殘基（二硫鍵）避免了蛋白質完全解折疊。12、用強酸性陽離子交換樹脂分離下列每對氨基酸，當用PH7.0的緩沖液洗脫時，下述每對中先從柱上洗脫下來的是那種氨基酸？（1）天冬氨酸和賴氨酸，（2）精氨酸和甲硫氨酸，（3）谷氨酸和繳氨酸，（4） 甘氨酸和亮氨酸，（5）絲氨酸和丙氨酸答：（1） Asp凈電荷為負，Lys靜電荷為正，Lys與樹脂磺酸基相反離子吸附

20、作 用大，故Asp Lys （2） Arg凈電荷為正，Met靜電荷接近零，故Met Arg （3） Glu凈電荷為負，Val凈電荷接近零，故 Glu Val （4） Gly和Leu凈電荷都接 近零，但Leu的非極性側鏈與樹脂骨架之間的非極性相互作用大，故 Gly Leu13、計算出由丙氨酸、甘氨酸、組氨酸、精氨酸和繳氨酸所構成的可能的五肽數(shù) 目？答：五肽的第一個殘基是五個殘基中的一個，第二個殘基是余下四個殘基中的 一個，余此類推。因此，可能形成的五肽數(shù)目是： 5X4X3X2X1 = 12014、一種分子量為24000, PI為5.5的酶被一種分子量類似，但 PI為7.0的蛋 白質和另一種分子量

21、為100000, PH為5.5的蛋白質污染，提出一種純化該酶的 方答：用凝膠過濾（即分子排阻層析）法先出去相對分子質量為 100 000、pI為 5.4的蛋白質，余留下來的低相對分子質量的含酶的混合物再用層析法分離， 就 能獲得所需要的純酶。15、誤服重金屬鹽（銅鹽、鍥鹽、汞鹽，銀鹽）怎么辦？為什么？答：大量服用牛奶等富含蛋白質的物質。人體重金屬中毒皆因人體中蛋白質遇 到重金屬變性，若是喝下富含蛋白質的物質，會代替人體中的蛋白質變性，從 而保住人體中蛋白質不受破壞，總而不會造成中毒等狀況。16、已知某蛋白質是由一定數(shù)量的鏈內二硫鍵連接的兩個多肽鏈組成的。1.00g該蛋白樣品可以與25.00mg

22、還原型谷胱甘肽（GSH,MW =30限應（1）該蛋白的最小相對分子質量是多少？（2）如果該蛋白真實相對分子質量為 98 240,則每分子中含有幾個二硫鍵？（3）多少mg的琉基乙醇（MW=78.0可以與起始的1.00g該蛋白完全反應？答：（1） 5*10A （-3） /307=1/M*2, M= 24560;（2）由題意可知有4個二硫鍵；（3） m=78*2/24560/1000=6.35mg17、氨基酸殘基的平均相對分子質量為110,某一蛋白質的多肽鏈在一些區(qū)段為 a螺旋構象，在另一些區(qū)段為B-折疊構象，該蛋白質的相對分子質量為240000, 多肽鏈外形的長度為5.06 X 10-5cm,請計

23、算a螺旋構象占此分子的百分之多少？答：該蛋白質共有的氨基酸殘基數(shù)目為：240000/120=2000（個）設其中有n個氨基酸處于B-折疊構象，則：3.6n+1.5 X （2000 - n）=5.06 X10-5 x 108式中（2000-n）為處于a-螺旋的氨基酸數(shù)目2.1n = 2060 n = 981 即有981個氨 基酸處于B-折疊構象，所以a-螺旋的氨基酸數(shù)目為：2000 - 981 = 1019（個）所以a -螺旋氨基酸占總數(shù)的百分數(shù)為:1019/2000 X 100%=50.95%18、氨基酸的定量分析表明牛血清清蛋白含有0.58%的色氨酸（色氨酸的相對分子質量為204）。（1）試

24、計算牛血清清蛋白的最小相對分子質量（假設每個蛋白 分子只含有一個色氨酸殘基）（2）凝膠過濾測得的牛血清清蛋白的相對分子質量 為70 000 ,試問血清清蛋白分子含有幾個色氨酸殘基？答：（1）牛血清蛋白的最小分子量 =204+ 0.58%Q35200 該血清蛋白分子中含色氨酸分子數(shù) =70000 35200弋2五、名詞解釋氨基酸的等電點（pI）:當溶液濃度為某一 pH時，氨基酸分子中所含的-NH3琲口-COO數(shù)目正好相等，凈 電荷為零，這一 pH即為氨基酸的等電點，簡稱 pI肽鍵和肽鏈：肽鍵是一分子氨基酸的a -竣基和一分子氨基酸的a -氨基脫水縮合形成的酰 胺鍵，即-CO-NHp每兩個氨基酸相

25、互連接形成一個肽鍵，多個氨基酸相互連接就形成了多個肽鍵，由多個氨基酸相互連接形成的含有多個肽鍵的一條鏈狀結構稱為肽鏈。一級結構：蛋白質的一級結構包括組成蛋白質的多肽鏈數(shù)目、多肽鏈的氨基酸序列，以及多肽鏈的內或鏈間二硫鍵的數(shù)目和位置。二級結構：蛋白質的二級結構是指肽鏈的主鏈空間的排列。它只涉及肽鏈主鏈的構象及鏈內或鏈間形成的氫鍵。三級結構：蛋白質的三級結構是指在二級結構的基礎上，肽鏈在空間進一步盤繞、折疊形 成的包括主鏈和側鏈構象在內的特征三維結構。蛋白質變性與復性：蛋白質因受某些物理或化學因素的影響，分子的空間構象被破壞，從而導致其 理化性質發(fā)生改變并失去原有的生物學活性的現(xiàn)象稱為蛋白質的變性

26、作用。如 果變性條件劇烈持久，蛋白質的變性是不可逆的。如果變性條件不劇烈，這種 變性作用是可逆的，說明蛋白質分子內部結構的變化不大。這時，如果除去變 性因素，在適當條件下變性蛋白質可恢復其天然構象和生物活性，這種現(xiàn)象稱 為蛋白質的復性分子?。悍肿硬∮捎谶z傳上的原因而造成的蛋白質分子結構或合成量的異常所引起的疾病。蛋白質分子是由基因編碼的，即由脫氧核糖核酸（DNA）分子上的堿基順序決定的。如果DNA分子的堿基種類或順序發(fā)生變化，那么由它所編碼的蛋白質 分子的結構就發(fā)生相應的變化，嚴重的蛋白質分子異?？蓪е录膊〉陌l(fā)生。實 際上任何由遺傳原因引起的蛋白質功能異常所帶來的疾病都是分子病，但習慣 上把酶

27、蛋白分子催化功能異常引起的疾病歸屬于先天性代謝缺陷而把除了酶蛋 白以外的其他蛋白質異常引起的疾病稱為分子病兩性離子：兩性離子是總電荷為0,電中性的化合物，但是帶正電和負電的原子不同。有些 化學家將此術語限定為未具有相鄰正負電荷的化合物。此定義將諸如氧化胺的 化合物排除。兩性離子為極性，通常易溶于水，難溶于大部分有機溶劑。同源蛋白質：不同物種中具有相同或相似功能的蛋白質或具有明顯序列同源性的蛋白質。不變殘基：同源蛋白質中，氨基酸殘基相同的稱為不變殘基可變殘基：同源蛋白質中，氨基酸殘基不同的稱為可變殘基。構型：在立體化學中，因分子中存在不對稱中心而產(chǎn)生的異構體中的原子或取代基團 的空間排列關系。有

28、 D型和L型兩種。構型的改變要有共價鍵的斷裂和重新組 成，從而導致光學活性的變化構象：指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產(chǎn)生的原子的空 問排布。a螺旋：a -螺旋是蛋白質二級結構的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律的螺旋式上升，每3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈，向上平移 0.15nm,故螺距 為0.54nm。螺旋的方向為右手螺旋。氨基酸側鏈 R基團伸向螺旋外側，每個肽 鍵的N-H和第四個肽鍵的好基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由于肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故 a-螺旋十分穩(wěn)定。B折疊：蛋白質的二級結構，肽鍵平面折疊成鋸齒狀，相鄰肽鏈主鏈的N-H和C

29、=O之間形成有規(guī)則的氫鍵，在B-折疊中，所有的肽鍵都參與鏈間氫鍵的形成，氫鍵與 B -折疊的長軸呈垂直關系。B轉角：蛋白質的二級結構蘊含著蛋白一級序列的生物信息， 是三級結構，四級結構（亞 基）的結構基礎，常見的二級結構有 a螺旋，b折疊，b轉角，loop無規(guī)線團等 等，二級結構是功能發(fā)揮的基礎鹽析：鹽析一般是指溶液中加入無機鹽類而使某種物質溶解度降低而析出的過程鹽溶：在蛋白質水溶液中，加入少量的中性鹽，如硫酸錢、硫酸鈉、氯化鈉等，會增 加蛋白質分子表面的電荷，增強蛋白質分子與水分子的作用，從而使蛋白質在 水溶液中的溶解度增大。這種現(xiàn)象稱為鹽溶。疏水作用：疏水作用是指水介質中球狀蛋白質的折疊總

30、是傾向于把疏水殘基埋藏在分子內 部的現(xiàn)象。 疏水作用及疏水和親水的平衡在蛋白質結構與功能的方方面面都起 著重要的作用。別構效應：別構效應又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋 白質生物活性改變的現(xiàn)象。別構效應某種不直接涉及蛋白質活性的物質，結合 于蛋白質活性部位以外的其他部位（別構部位），引起蛋白質分子的構象變化， 而導致蛋白質活性改變的現(xiàn)象。協(xié)同效應：在血紅蛋白與氧結合的過程中，首先一個氧分子與血紅蛋白四個亞基中的一個 結合，與氧結合之后的珠蛋白結構發(fā)生變化，造成整個血紅蛋白結構的變化， 這種變化使得第二個氧分子相比于第一個氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個 亞基結合，而它的結合會進一步促進第三個氧分子的結合，以此類推直到構成 血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧分子結合。而在組織內釋放氧的過程也是這 樣，一個氧分子的離去會刺激另一個的離去，直到完全釋放所有的氧分子，這 種有趣的現(xiàn)象稱為協(xié)同效應。六、綜合設計1、鈣調蛋白（CaM是由148個氨基酸組成的單鏈分子，其pl值在3.9-4.1之間, 分子量約為17KDa該蛋白能夠耐一定的高溫，在 900C加熱3-4min后仍然能夠 保持80%勺活性。該蛋白分子中含有較多的疏水性殘