生物化學(xué)作業(yè)參考答案（酶、生物膜、維生素、糖代謝、脂代謝、蛋白質(zhì)降解）

1、作業(yè)參考答案酶化學(xué)1.酶的化學(xué)本質(zhì)：除有催化活性的RNA之外的幾乎都是蛋白質(zhì)。（大多數(shù)是蛋白質(zhì)，少數(shù)為RNA）酶蛋白的結(jié)構(gòu)：（1） 單體酶：一般由一條肽鏈組成，少數(shù)由多條肽鏈組成，肽鏈間由二硫鍵相連。（2） 寡聚酶：由兩個或兩個以上亞基組成，亞基可相同也可不同，亞基之間靠非共價鍵鍵結(jié)合。（3） 多酶復(fù)合體：幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成，每一種酶催化一種反應(yīng)，前一個酶的產(chǎn)物是后一個酶的底物。（4） 結(jié)合蛋白酶的蛋白質(zhì)部分稱酶蛋白，非蛋白質(zhì)部分稱輔酶。2.酶的活性中心：又稱酶的活性部位，指酶分子中能同底物結(jié)合并起催化反應(yīng)的空間部位。酶的活性中心特點(diǎn)： （1）酶的活性中心由結(jié)合部位和催化部

2、位組成；（2）單純蛋白酶的活性中心由肽鏈的氨基酸殘基或小肽段組成的三維結(jié)構(gòu)；（3）結(jié)合酶的活性中心除含有組成活性中心的氨基酸殘基之外還含有輔基的某些化學(xué)結(jié)構(gòu)；（4）酶的活性中心不是一個點(diǎn)、一條線或一個面，而是一個三維結(jié)構(gòu)，組成活性中心部位的氨基酸可能位于同一肽鏈的不同部位，也可能位于不同肽鏈；（5）酶活性中心的氨基酸殘基在一級結(jié)構(gòu)上可能相距甚遠(yuǎn)，通過肽鏈的盤繞、折疊而在空間結(jié)構(gòu)上相互靠近。3.酶的催化機(jī)制：（參照課本詳述p216-217）（1）底物與酶的接近與定向效應(yīng)；（2）酶加速化學(xué)反應(yīng)：鄰近效應(yīng)與軌道定向?qū)W說；共價催化；底物構(gòu)象改變學(xué)說；酸堿催化；微環(huán)境催化。4. 酶促反應(yīng)在開始時速率較大

3、，一定時間后，由于反應(yīng)物濃度逐漸增加，反應(yīng)速率漸漸下降，最后完全停止。如果底物濃度相當(dāng)大，而PH及溫度又保持恒定，則在反應(yīng)初期的一定短時間內(nèi)，酶的反應(yīng)速率尚不受反應(yīng)產(chǎn)物的影響，可以保持不變，故測酶的反應(yīng)速率一般只測反應(yīng)開始后的初速。5.酶濃度、底物濃度、PH、溫度、激活劑、抑制劑、反應(yīng)產(chǎn)物。（參照課本詳述p221-228）6.（1）抑制作用：由于酶的必需基團(tuán)或活性中心化學(xué)性質(zhì)的改變引起的酶活力降低或喪失。（2）抑制作用分類：主要分為可逆和不可逆抑制兩種，可逆抑制又分為競爭性抑制、非競爭性抑制、反競爭性抑制。（3）各類抑制作用特點(diǎn)：不可逆抑制：酶（E）與抑制劑（I）的結(jié)合是不可逆的，通常以牢固的

4、共價鍵與酶蛋白中心必需基團(tuán)結(jié)合使酶活力喪失。這種結(jié)合一旦發(fā)生，不能用稀釋或透析的方法去除抑制劑而使酶活力恢復(fù)。可逆抑制：酶與抑制劑以非共價鍵可逆結(jié)合，EI的解離很快，用透析方法可除去抑制劑，酶活力可以恢復(fù)。競爭性抑制：抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)相似，共同競爭同一酶的活性中心，抑制程度強(qiáng)弱取決于抑制劑濃度和底物濃度的相對比例。競爭性抑制可用增加底物濃度以減低或減除抑制劑的影響。動力學(xué)參數(shù)Km值增加，Vmax不變。非競爭性抑制：抑制劑與酶活性外的必需基團(tuán)結(jié)合，不影響酶與底物的結(jié)合，酶與底物的結(jié)合也不影響與抑制劑的結(jié)合。抑制程度的大小決定與抑制劑的濃度。動力學(xué)參數(shù)Km值不變，Vmax降低。反競爭性抑制：

5、抑制劑僅與酶和底物形成的中間產(chǎn)物(ES)結(jié)合，生成三者復(fù)合物，不能解離出產(chǎn)物，增加S反而抑制作用越強(qiáng)。動力學(xué)參數(shù)Km值減小，Vmax降低。7. 酶活力也稱酶活性，酶所催化化學(xué)反應(yīng)的速率。表示方法：（1） 酶活力單位：規(guī)定條件下每分鐘催化一微摩爾底物轉(zhuǎn)化的酶量為一個酶單位（IU）；最適條件下，每分鐘內(nèi)轉(zhuǎn)化1摩爾底物所需的酶量（Kat）。（2） 酶的比活力：每毫克蛋白質(zhì)所含的酶活力單位數(shù)（U/mg蛋白質(zhì)），酶的比活力說明酶的純度。（3） 酶的轉(zhuǎn)換數(shù)：酶被底物飽和時，每分子酶在單位時間內(nèi)轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù)。8.酶：是生物體系的催化劑，受多種因素調(diào)節(jié)控制，具有高效的催化活性和專一性。與一般的無機(jī)催化劑相

6、比，具有以下特點(diǎn)：（1）極高的催化效率；（2）高度的專一性（特異性）；（3）催化活性在體內(nèi)受到調(diào)控；（4）酶不穩(wěn)定，容易失去它的催化活性；（5）酶的催化活性與輔酶、輔基和金屬離子有關(guān)。9.酶分類：氧化還原酶、轉(zhuǎn)移酶、水解酶、裂和酶、異構(gòu)酶、連接酶參照課本詳述p19410.全酶、輔酶、調(diào)節(jié)酶等的定義參考教材。11.別構(gòu)酶定義、特性（結(jié)構(gòu)、性質(zhì)）、生化功用（別構(gòu)效應(yīng)）p22912.Km意義：酶促反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度一半時所對應(yīng)的底物濃度，是酶的特征常數(shù)之一。說明的問題：（1） Km不是ES的單獨(dú)解離常數(shù)，而是ES在參加酶促反應(yīng)中整個復(fù)雜化學(xué)平衡的解離常數(shù)，因為在一種酶促反應(yīng)中，不是只有一種中間

7、產(chǎn)物ES生成，而可能有一系列ES生成。Km代表整個反應(yīng)中底物濃度與反應(yīng)速率的關(guān)系；（2） 嚴(yán)格條件下，不同酶有不同的Km值，因為它是酶的重要物理常數(shù)，可通過測定Km值鑒定不同的酶類，Km值受底物、PH、溫度和離子強(qiáng)度的影響；（3） 一種酶也可以作用于幾種底物，就有幾個不同的Km值，其中Km值最小的底物稱為該酶的最適底物；（4） 當(dāng)速率常數(shù)K2比K3大很多時，Km表示E與S的親和力。Km值高表示E與S 的親和力弱，Km值低時表示親和力強(qiáng)。13.米氏方程推導(dǎo)見教材第一題估計值，不需要雙倒數(shù)作圖。生物膜作業(yè)1.細(xì)胞膜結(jié)構(gòu)：薄層狀，只有幾個分子厚，是液態(tài)的活動結(jié)構(gòu), 具有脂質(zhì)雙層結(jié)構(gòu)，是流動鑲嵌模型。

8、細(xì)胞膜具有脂質(zhì)雙層結(jié)構(gòu)，脂質(zhì)分子排列成雙層薄膜，約5nm厚，在脂質(zhì)雙層內(nèi)外鑲嵌著蛋白質(zhì)分子，有的在內(nèi)表面，有的深埋在脂質(zhì)雙層中或貫穿脂質(zhì)雙層，糖蛋白和糖脂的糖基支鏈一般伸出外表面，膜蛋白在內(nèi)外兩側(cè)分布不對稱，疏水的膜蛋白嵌入不連續(xù)的脂質(zhì)雙層中，在一定水平上移動，稱流動鑲嵌模型。2.細(xì)胞膜功能：(1)保護(hù)功能：細(xì)胞質(zhì)膜是有機(jī)屏障，保護(hù)細(xì)胞不受或少受外界環(huán)境因素改變的影響；(2)轉(zhuǎn)運(yùn)功能：控制各種物質(zhì)進(jìn)出細(xì)胞膜的過程；(3)信息傳遞：高等動物神經(jīng)沖動的傳導(dǎo)和生物遺傳信息的傳遞需要細(xì)胞膜才能完成；(4)能量轉(zhuǎn)換：能量轉(zhuǎn)換的主要形式通過氧化磷酸化，真核細(xì)胞發(fā)生于線粒體膜，原核細(xì)胞發(fā)生于細(xì)胞質(zhì)膜；(5)

9、免疫功能：細(xì)胞膜上有專一性抗原受體，激活后引起細(xì)胞產(chǎn)生相應(yīng)抗體；(6)運(yùn)動功能：某些細(xì)胞和生物的運(yùn)動與細(xì)胞膜有關(guān)。3.細(xì)胞質(zhì)內(nèi)細(xì)胞器及其功能：細(xì)胞核、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)、微粒體與微體、線粒體、核糖體、高爾基體、溶酶體、葉綠體（功能參見教材319-321）維生素化學(xué)1. 維生素A、D、E、K的功能（1） 維生素A：維持上皮組織的健康及正常視覺（p242 、）（2） 維生素D：調(diào)節(jié)鈣、磷代謝，維持血液鈣、磷濃度正常，從而促進(jìn)鈣化，是牙齒、骨骼正常發(fā)育；增加血鈣；促進(jìn)血液凝固劑維持神經(jīng)肌肉正常敏感性等作用。（3） 維生素E:與動物生殖有關(guān)，維持骨骼肌、心肌、平滑肌和周圍血管的正常功能，防止肌肉萎縮；維生素E的抗

10、氧化作用于營養(yǎng)性貧血也有關(guān)；強(qiáng)抗氧化作用能保護(hù)不飽和脂肪酸及自由基，維護(hù)細(xì)胞的完整和功能，抗衰老。（4） 維生素K：促進(jìn)血液凝固；在氧化磷酸化中作為電子受體。2. 維生素B族與輔酶的關(guān)系：（1） B1與TPP（p250）（2） B2與FMN、FAD（p251）（3） B3與輔酶A（p252）（4） 維生素PP和NAD、NADP （p253）（5） B6和PLP、PMP（p254）（6） 生物素與羧化輔酶(p256)（7） 葉酸與四氫葉酸（p257）（8） B12與輔酶（p260）糖代謝1.3. 激素調(diào)節(jié)糖原的分解與合成：主要通過cAMP與cGMP來調(diào)節(jié)。（1）腎上腺素和胰高血糖素促進(jìn)糖原分解，

11、與靶細(xì)胞膜上的受體結(jié)合活化了G蛋白，然后活化了腺苷酸環(huán)化酶，使ATP轉(zhuǎn)化為cAMP，而cAMP又使蛋白激酶和磷酸化激酶活化，在ATP協(xié)助下使無活性的二聚體磷酸化酶b變成活性的四聚體磷酸化酶a，促進(jìn)糖原磷酸解，最終分解為葡萄糖；（2）腎上腺素一方面通過專一的受體和G蛋白刺激腺苷酸環(huán)化酶是ATP轉(zhuǎn)化為cAMP，另一方面通過反饋效應(yīng)調(diào)節(jié)糖原合成；（3）cGMP濃度升高會促進(jìn)糖原合成，通過與cAMP相互制約，調(diào)節(jié)糖代謝。4. 糖酵解和糖異生兩條反向途徑的協(xié)調(diào)控制：在反向途徑中均由酶的作用來控制。糖酵解受到己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶控制。（參照教材p377詳述）糖異生過程受葡糖-6-磷酸激酶、果

12、糖-1,6-二磷酸激酶、丙酮酸羧化酶、烯醇丙酮酸磷酸羧激酶控制。（參照教材p378詳述）5. TCA循環(huán)的關(guān)鍵酶和關(guān)鍵步驟：檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶、-酮戊二酸脫氫酶復(fù)合物（關(guān)鍵步驟參見教材p349、p351）脂代謝2.比較脂酸的合成和氧化：（1）發(fā)生位置：脂肪酸合成發(fā)生于胞質(zhì)溶膠，脂肪酸-氧化發(fā)生于線粒體；（2）反應(yīng)過程：脂肪酸合成有三羧酸轉(zhuǎn)運(yùn)機(jī)制，它是運(yùn)送乙酰-CoA；脂肪酸氧化以-氧化為主，脂肪酸-氧化有肉堿載體系統(tǒng)，它是運(yùn)送脂酰-CoA；脂肪酸合成時，是從分子的甲基端開始到羧基為止，即羧基是最后形成的；脂肪酸降解則持相反的方向，羧基的離去開始于第一步；脂肪酸合成由還原途徑構(gòu)成，需要有

13、NADPH參與，脂肪酸降解則由氧化途徑構(gòu)成，需要有FAD和NAD+參與；脂肪酸合成中，脂肪鏈獲取2碳單位而得到延伸，脂肪酸-氧化則是使乙酰-CoA形式的2碳單位降解，以實(shí)現(xiàn)脂肪鏈的縮短。（3）酰基的載體：脂肪酸合成的載體為ACP，脂肪酸-氧化的載體為輔酶A。蛋白質(zhì)降解與氨基酸1. 細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)降解途徑：（參照教材詳述p422）（1） 溶酶體的蛋白質(zhì)降解途徑；（2） 泛素介導(dǎo)的蛋白質(zhì)降解途徑。2. 尿素循環(huán)及反應(yīng)部位：（可參照教材p431圖，畫圖也可）尿素循環(huán)的全過程可分為幾個階段：（1）二氧化碳和氮?dú)馀c鳥氨酸作用生成瓜氨酸（2）瓜氨酸與天冬氨酸作用生成精氨酸（3）精氨酸被精氨酸水解酶水解后放出尿素，并形成鳥氨酸循環(huán)。具體如下：（1）氨甲酰磷酸的合成 有脫氫和脫酰胺釋放出的氨在ATP、Mg2+存在的條件下與活性二氧化碳結(jié)合形成氨甲酰磷酸；（2）瓜氨酸的合成 氨甲酰磷酸在有Mg2+的存在下與鳥氨酸結(jié)合生成瓜氨酸；（3）精氨基琥珀酸中間物的生成 瓜氨酸與天冬氨酸作用形成一種中間產(chǎn)物，反應(yīng)消耗了兩個高能磷酸鍵；（4）精氨酸的合成 精氨基琥珀酸經(jīng)裂解酶分裂成精氨酸和延胡索