生物化學(xué)復(fù)習(xí)題簡(jiǎn)答題答案

1、1、如何用化學(xué)方法鑒別葡萄糖、核糖、果糖、蔗糖和淀粉？答：葡萄糖（6C醛糖，有還原性），核糖（5C醛糖，有還原性），果糖（6C酮糖，有還原性），蔗糖（二糖，無還原性），淀粉（多糖） 加入碘液，淀粉變藍(lán)；向其他溶液加入濃鹽酸和間苯二酚，葡萄糖和果糖變淺紅或紅色，核糖變藍(lán)綠色,蔗糖不變色；其他兩種變紅色的溶液中加入溴水，不褪色為果糖，褪色為葡萄糖。2、血紅蛋白由兩個(gè)亞基和兩個(gè)亞基組成四聚體，其亞基和亞基結(jié)構(gòu)類似于肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)。但肌紅蛋白許多親水殘基在血紅蛋白中被疏水殘基取代。解釋該現(xiàn)象如何與疏水殘基折疊到分子內(nèi)部的原則相一致？在維持血紅蛋白四級(jí)結(jié)構(gòu)作用力方面，能得出什么結(jié)論？ 答： 疏水側(cè)鏈在血

2、紅蛋白亞基表面的某些區(qū)域形成疏水面，這樣亞基和亞基能相互緊密的結(jié)合在一起形成一定的空間結(jié)構(gòu)。它們的疏水側(cè)鏈雖然分布在血紅蛋白亞基的表面，但就整個(gè)血紅蛋白分子來看，依然是在血紅蛋白分子的內(nèi)部。（4分） 疏水作用是維持血紅蛋白四級(jí)結(jié)構(gòu)的主要作用力。（1分）3、分析鐮刀狀細(xì)胞貧血癥的發(fā)病機(jī)理。答：鐮刀型細(xì)胞貧血癥是DNA中堿基CTT突變?yōu)镃AT，即其中一個(gè)堿基T變成A，結(jié)果轉(zhuǎn)錄出的信使RNA不同，致使血紅蛋白鏈中N端第6個(gè)氨基酸由谷氨酸（Glu）轉(zhuǎn)變?yōu)槔i氨酸(Val)，所以血紅蛋白在進(jìn)行空間折疊時(shí)，血紅蛋白由正常球形變?yōu)榘魻?，以致產(chǎn)生病變。4、豬油的皂化值是193-203，碘價(jià)是54-70；椰子油的

3、皂化值是246-265，碘價(jià)是8-10.依據(jù)這些數(shù)值說明豬油和椰子油的分子結(jié)構(gòu)有什么差別？答：皂化值與脂肪相對(duì)分子質(zhì)量成反比，而碘價(jià)是表示脂肪的不飽和度。豬油的皂化值小于椰子油說明豬油相對(duì)分子質(zhì)量比椰子油大，及說明豬油的脂肪酸有較長(zhǎng)的碳鏈；豬油的碘價(jià)大于椰子油，說明豬油碳鏈的不飽和程度大于椰子油，即豬油的脂肪酸具有較多的不飽和鍵。5、用熱水洗滌羊毛衣服和真絲衣服會(huì)發(fā)生什么現(xiàn)象？為什么？答： 羊毛衫等羊毛制品經(jīng)熱水洗后干燥，則收縮。但絲制品進(jìn)行同樣處理，卻不收縮。羊毛纖維多肽鏈主要結(jié)構(gòu)單位是連續(xù)的-螺旋圈，其螺距為5.4A。當(dāng)處于熱水（或蒸汽）環(huán)境下，使纖維伸展為具有-折疊構(gòu)象的多肽鏈。在-折疊

4、構(gòu)象中相鄰R基團(tuán)之間的距離是7.0A。當(dāng)干燥后，多肽鏈重新由折疊轉(zhuǎn)化為螺旋構(gòu)象，所以羊毛收縮了。而絲制品中的主要成分是絲心蛋白，它主要是由呈現(xiàn)折疊構(gòu)象的多肽鏈組成的，絲中的-折疊含有一些小的、包裝緊密的氨基酸側(cè)鏈，所以比羊毛中的-螺旋更穩(wěn)定，水洗和干燥其構(gòu)象基本不變。7、酶溶液加熱時(shí)，活性逐漸喪失。已糖激酶在45°C加熱12min后，活性喪失50%；如果己糖激酶溶液中有大量底物時(shí)，同樣的處理，活性喪失3%，解釋該現(xiàn)象。答：酶底物復(fù)合物比單純的酶更穩(wěn)定。8、用實(shí)際事例解釋蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，空間結(jié)構(gòu)是發(fā)揮生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。答：（1）一級(jí)結(jié)構(gòu)決定論二級(jí)結(jié)構(gòu)；一級(jí)結(jié)構(gòu)決定了三級(jí)

5、結(jié)構(gòu)：牛胰核糖核酸酶；一級(jí)結(jié)構(gòu)決定了四級(jí)結(jié)構(gòu)：血紅蛋白；所以一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)。（2）肌紅蛋白（Mb）和血紅蛋白（Hb）是典型的例子。肌紅蛋白（Mb）和血紅蛋白（Hb）都能與氧進(jìn)行可逆的結(jié)合，氧結(jié)合在血紅素輔基上。然而Hb是四聚體分子，可以轉(zhuǎn)運(yùn)氧；Mb是單體，可以儲(chǔ)存氧，并且可以使氧在肌肉內(nèi)很容易地?cái)U(kuò)散。9、比較酶促反應(yīng)的序列機(jī)制和乒乓機(jī)制的差異。答：序列：底物的結(jié)合和產(chǎn)物的釋放有一定的順序，產(chǎn)物不能在底物完全結(jié)合前釋放。 乒乓：酶同a的反應(yīng)產(chǎn)物在和第二個(gè)底物b結(jié)合前釋放出來。10、蛋白質(zhì)主要二級(jí)結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)是什么？影響該結(jié)構(gòu)形成的因素有哪些？答：特點(diǎn)：二級(jí)結(jié)構(gòu)主要有-螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角

6、。常見的二級(jí)結(jié)構(gòu)有-螺旋和-折疊。二級(jí)結(jié)構(gòu)是通過骨架上的羰基和酰胺基團(tuán)之間形成的氫鍵維持的，氫鍵是穩(wěn)定二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要作用力。因素：氫鍵。螺旋和折疊的主鏈氫鍵排布上有很大的差別，在疏水聚集上也有影響。另外，一些氨基酸的結(jié)構(gòu)也對(duì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的形成有一定的影響，有時(shí)候二級(jí)結(jié)構(gòu)的形成還需要三級(jí)結(jié)構(gòu)的支持。11、寫出下列簡(jiǎn)寫符號(hào)的脂肪酸結(jié)構(gòu)式：（1） 16：0 （2）14：3（7，10，13）（1）CH3（CH2）14COOH （2）CH2CHCH2CHCHCH2CHCH（CH2）5COOH13、為什么某些含油食品采用真空或充氮包裝或使用低透氣性材料包裝？有何作用？答：一般來說，油脂與空氣接觸的表面積與油脂

7、氧化速率成正比，使用這些包裝方法可以防止含油食品的氧化變質(zhì)。14、有一個(gè)A肽：1）酸水解得到：Ala、Arg、Ser、Glu、Phe、Met；2）當(dāng)A肽與FDNB試劑反應(yīng)后得：DNP-Ala；3）當(dāng)A肽用CNBr降解時(shí)得到：游離的Ser和一種肽 ；4）當(dāng)A肽用胰蛋白酶降解時(shí)得到兩種肽：一種含Ala、Arg，另一種含其它氨基酸；5）當(dāng)A肽用糜蛋白酶降解時(shí)得到兩種肽：一種含Met、Ser，另一種含其它氨基酸；問A肽的氨基酸排列順序如何？ 答：AlaArgGlupheMetSer15、根據(jù)酶促反應(yīng)SP測(cè)得如下數(shù)據(jù)： S/mol/L v/ nmol/(L·min) 6.25×10-

8、6 15.0 7.50×10-5 56.25 1 .00×10-4 60.0 1.00×10-3 74.9 1.00×10-2 75.0計(jì)算Vmax與Km，并計(jì)算S=5. 0×10-5mol/L時(shí)的酶促反應(yīng)速率？ 解：V=S·Vmax/（Km+S）有15=6.25x10-6Vmax/(Km+6.25x10-6) 60=1.00x10-4Vmax/(Km+1.00x10-4) 由得Km=2.5x10-5，Vmax=75nmol/(L·min) 把 S=5.0x10-5mol/L 代入米氏方程得：V=50nmol/(L·

9、;min）16、敘述DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)特點(diǎn)。答：兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞同一中心相互纏繞；兩條鏈均為右手螺旋。嘌呤和嘧啶堿位于雙螺旋內(nèi)側(cè)，磷酸與核糖在外側(cè)，彼此通過3,5-磷酸二酯鍵相連接，形成DNA分子的骨架。雙螺旋的平均直徑為2nm，兩個(gè)相鄰的堿基對(duì)之間的高度，即堿基堆積距離為0.34nm，兩個(gè)核苷酸之間夾角為36º，因此，沿中心軸沒旋轉(zhuǎn)一周有10個(gè)核苷酸，每一轉(zhuǎn)的高度(即螺距)為3.4nm。兩條核苷酸鏈依靠彼此堿基之間形成的氫鍵聯(lián)系結(jié)合在一起。堿基在一條鏈上的排列順序不受任何限制，由于A和T靠二條氫鍵相連，G和C靠三條氫鍵相連和堿基之間的堆積力（stacking force

10、），因此，DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)比較穩(wěn)定。17、分析比較競(jìng)爭(zhēng)性抑制、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制和反競(jìng)爭(zhēng)性抑制對(duì)酶促反應(yīng)的影響。 答：加入競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，Vmax不變，Km增大。 加入非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，Vmax降低，Km不變。 加入反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，Vmax降低，Km降低。18、試述凝膠過濾層析分離蛋白質(zhì)的原理。答：原理是固定相是多孔凝膠，各組份的分子大小不同，因而在凝膠上受阻滯的程度不同；也就是蛋白質(zhì)的大小不一，凝膠上有大小不一的孔；大的蛋白質(zhì)在凝膠中不進(jìn)入孔內(nèi)直接下來，速度最快，中等大小的進(jìn)入大孔中，下來速度較慢；小的蛋白質(zhì)則進(jìn)入大小孔中，下來速度最慢。19、一個(gè)純酶對(duì)水透析后，活性喪失，原因可能是（1）透析除去了必

11、要的輔助因子（2）在低離子強(qiáng)度溶液中酶去折疊。試通過實(shí)驗(yàn)證明是哪種原因引起的酶活性喪失？答：向透析后的酶加入輔助因子，觀察酶活是否可以恢復(fù)。用以EDTA螯合金屬離子的酶做為對(duì)照。第二可以加入非輔助因子的離子來增加離子強(qiáng)度，觀察酶活是否恢復(fù)。20、油脂氫化和自動(dòng)氧化都會(huì)引起碘值下降，原因是否一致？為什么？答：油脂中含有碳碳雙鍵，碘值就是測(cè)定的雙鍵含量，原理是碘單質(zhì)與碳碳雙鍵加成反應(yīng)。氫化是用氫氣與雙鍵加成反應(yīng)使雙鍵轉(zhuǎn)化為單鍵，因而碘值下降；自動(dòng)氧化是氧氣把雙鍵氧化，雙鍵斷裂成碳氧雙鍵，碳氧雙鍵不能和碘單質(zhì)加成，進(jìn)而碘值也降低。總之是碳碳雙鍵減少引起的碘值下降。22、結(jié)合肌紅蛋白和血紅蛋白的氧合曲

12、線，分析動(dòng)物體內(nèi)的氧從肺中轉(zhuǎn)運(yùn)到肌肉的過程。肺泡中氧的分壓為100 torr，肌肉毛細(xì)管中氧的分壓為20 torr，血紅蛋白的P50=26torr，肌紅蛋白的P50=2torr。血紅蛋白在肺泡中的Y值是0.97，在肌肉毛細(xì)管中Y值是0.25。釋放的O2是兩個(gè)Y值之差，即為0.72，這個(gè)差值越大，運(yùn)輸?shù)腛2的效率就越高。答：當(dāng)pO2為2.8 torr（1 torr133.3 pascal; 1大氣壓760 torr）時(shí)，肌紅蛋白處于半飽和狀態(tài)。所以在同樣的條件下，肌紅蛋白的pO2比血紅蛋白的pO2（26 torr）低得多，反映了肌紅蛋白對(duì)氧的高親和性。肌紅蛋白和血紅蛋白的生理作用直接與它們?cè)诘脱?/p>

13、壓下對(duì)氧的相對(duì)親和性有關(guān)。當(dāng)在高pO2情況下，如在肺部（大約100 torr）時(shí)，肌紅蛋白和血紅蛋白對(duì)氧的親和性都很高，兩者幾乎都被飽和了。然而當(dāng)處于低于大約50 torr以下的pO2時(shí)，肌紅蛋白對(duì)氧的親和性明顯要比血紅蛋白對(duì)氧的親和性高得多。在肌肉等組織的毛細(xì)管內(nèi)，由于pO2低（2040 torr），血紅蛋白對(duì)氧的親和性低，所以紅細(xì)胞中血紅蛋白載有的很多氧被釋放出來，釋放出來的氧都可被肌肉中的肌紅蛋白結(jié)合。肌紅蛋白和血紅蛋白對(duì)氧親和性的差異形成了一個(gè)有效的將氧從肺轉(zhuǎn)運(yùn)到肌肉的氧轉(zhuǎn)運(yùn)系統(tǒng)。23、經(jīng)氨基酸分析測(cè)知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸（MW1312），23.2µg的酪氨酸(

14、MW204.2)，問該蛋白質(zhì)的最低分子量是多少？答：根據(jù)亮氨酸(Leu)含量計(jì)算的最低分子量為=1.0x103g / 45x106g2915.6 根據(jù)酪氨酸(Tyr)含量計(jì)算的最低分子量為=1.0x103g / 23.2x106g=8801.7 根據(jù)氨基酸殘基計(jì)算最低分子量的原理，一般是假定在一個(gè)蛋白質(zhì)分子中只有一個(gè)該氨基酸殘基存在。亮氨酸和酪氨酸的摩爾數(shù)比率是：(45/131.2) / (23.2/204.2) = 0.343 / 0.114 = 3，因此，該蛋白質(zhì)的最小分子量應(yīng)是每分子中含有3個(gè)亮氨酸殘基，l個(gè)酪氨酸殘基時(shí)的分子量。即：2 9156 x 3=8 746.8或 8 8017

15、x1 24、螺旋的穩(wěn)定性不僅取決于肽鏈內(nèi)部的氫鍵，還與氨基酸側(cè)鏈的性質(zhì)有關(guān)。室溫下，在下列溶液中那些能形成螺旋？哪些形成無規(guī)則結(jié)構(gòu)？結(jié)合氨基酸的酸堿性質(zhì)，說明理由。（1）多聚亮氨酸pH=7 （2）多聚蘇氨酸pH=7 （3）多聚精氨酸pH=7（4）多聚精氨酸pH=13答：（1）多聚亮氨酸的R基團(tuán)不帶電荷，適合于形成-螺旋。（2）蘇氨酸R基團(tuán)上有分支，所以不能形成-螺旋。（3）在pH7.0時(shí)，所有精氨酸的R基團(tuán)帶正電荷，由于靜電斥力，使氫鍵不能形成，所以形成無規(guī)則結(jié)構(gòu)。（4）在pH13.0時(shí)，精氨酸的R基團(tuán)不帶電荷，并且 -碳位上沒有分支，所以能形成-螺旋。25、敘述蛋白質(zhì)螺旋的特點(diǎn)以及影響螺旋形

16、成的因素。答：主要特征:肽鏈以螺旋狀盤卷前進(jìn)，每圈螺旋由3.6個(gè)氨基酸構(gòu)成，螺圈間距（螺距）為5.44埃；螺旋結(jié)構(gòu)被規(guī)則排布的氫鍵所穩(wěn)定，氫鍵排布的方式是：每個(gè)氨基酸殘基的NH與其氨基側(cè)相間三個(gè)氨基酸殘基的C=O形成氫鍵。這樣構(gòu)成的由一個(gè)氫鍵閉合的環(huán)，包含13個(gè)原子。因此，-螺旋常被準(zhǔn)確地表示為3.613螺旋。螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉(zhuǎn)和左手旋轉(zhuǎn)，在蛋白質(zhì)分子中實(shí)際存在的是右手螺旋。 形成的因素:側(cè)鏈基團(tuán)的電荷性質(zhì)和大小都有影響，甘氨酸由于側(cè)鏈太小，構(gòu)象不穩(wěn)定，是螺旋的破壞者； 連續(xù)存在帶相同電荷的氨基酸殘基； 存在脯氨酸殘基，脯氨酸由于其亞氨基少一個(gè)氫原子，無法形成氫鍵，而且CN鍵不能旋轉(zhuǎn)

17、，所以是螺旋的破壞者，肽鏈中出現(xiàn)脯氨酸就中斷螺旋，形成一個(gè)“結(jié)節(jié)”。27、研究發(fā)現(xiàn)，多聚一LLys在pH7.0呈隨機(jī)螺旋結(jié)構(gòu)，但在pH10為螺旋構(gòu)象，為什么？預(yù)測(cè)多聚一LGlu在什么pH條件下為隨機(jī)螺旋，在什么pH下為螺旋構(gòu)象？為什么？答：在 pH7.0 時(shí)賴氨酸側(cè)鏈上的氨基帶正電荷，它們之間的靜電排斤作用阻止了螺旋的形成。在 pH10 時(shí)，由于接近賴氨酸的等電點(diǎn)，側(cè)鏈?zhǔn)欠琴|(zhì)子化的狀態(tài)，允許螺旋的形成。對(duì)多聚 -L-Glu 來說，在 pH7.0 時(shí)，由于側(cè)鏈羧基都帶負(fù)電荷，它們之間的靜電排斥，將干擾螺旋的形成，應(yīng)呈隨機(jī)螺旋狀態(tài)，在接近谷氨酸側(cè)鏈的 pK 值為 4.25 4.0 時(shí)，因谷氨酸的側(cè)

18、鏈羥基是非質(zhì)子化的，應(yīng)呈螺旋構(gòu)象。29、血紅蛋白和肌紅蛋白都具有氧合功能，但它們的氧合曲線不同，為什么？ 血紅蛋白有兩條鏈和兩條鏈組成。血紅蛋白的鏈和鏈與肌紅蛋白的構(gòu)象十分相似，尤其是鏈。它們所含的氨基酸種類、數(shù)目、氨基酸的排列順序都有較大的差異，但它們的三級(jí)結(jié)構(gòu)十分相似。使它們都具有基本的氧合功能。但血紅蛋白是一個(gè)四聚體，它的分子結(jié)構(gòu)要比肌紅蛋白復(fù)雜得多；因此除了運(yùn)輸氧以外，還有肌紅蛋白所沒有的功能。如運(yùn)輸質(zhì)子和二氧化碳。血紅蛋白的氧合曲線為S形，而肌紅蛋白的氧合曲線為雙曲線，S形曲線說明血紅蛋白與氧的結(jié)合具有協(xié)同性。脫氧血紅蛋白分子中，它的四條多肽鏈的C端都參與了鹽橋的形成。由于多個(gè)鹽橋的

19、存在，使它處于受約束的強(qiáng)制狀態(tài)。當(dāng)一個(gè)氧分子沖破了某種阻力和血紅蛋白的一個(gè)亞基結(jié)合后，這些鹽橋被打斷，使得亞基的構(gòu)象發(fā)生改變，從而引起鄰近亞基的構(gòu)象也發(fā)生改變，這種構(gòu)象的變化就更易于和氧的結(jié)合；并繼續(xù)影響第三個(gè)、第四個(gè)亞基與氧的結(jié)合，故表現(xiàn)出S型的氧合曲線。30、一次突變，某蛋白質(zhì)分子內(nèi)的一個(gè)丙氨酸轉(zhuǎn)變?yōu)槔i氨酸導(dǎo)致該蛋白質(zhì)生物活性的丟失；然而在另一次突變時(shí)，由于一個(gè)異亮氨酸轉(zhuǎn)變?yōu)楦拾彼岫乖摰鞍踪|(zhì)的活性恢復(fù)了，請(qǐng)分析可能的原因是什么？答：第一次突變時(shí)丙氨酸轉(zhuǎn)變成了纈氨酸，因后者的側(cè)鏈較大，使蛋白質(zhì)的構(gòu)象改變；另一次突變后由于異亮氨酸轉(zhuǎn)變?yōu)楦拾彼幔拾彼岬膫?cè)鏈較?。ê捅彼嵯嗨疲a(bǔ)償了第一次突

20、變?cè)斐傻挠绊憽?1、已知丙氨酸是某酶的底物結(jié)合部位上的一個(gè)氨基酸；一次突變丙氨酸轉(zhuǎn)變?yōu)楦拾彼幔富钚詻]有受到影響。在另一次突變時(shí)，丙氨酸變成了谷氨酸，使該酶的活性明顯喪失，請(qǐng)分析原因。答：丙氨酸（Ala）和甘氨酸（Gly）都屬于中性氨基酸，所以Ala變成Gly后，酶的活性部位的性質(zhì)基本不變。然而谷氨酸（Glu）屬于酸性氨基酸，Ala變成Glu后，活性部位在生理?xiàng)l件下易于釋放質(zhì)子H+，帶上負(fù)電荷，從而導(dǎo)致該酶活性部位的性質(zhì)發(fā)生較大的改變，降低了與底物結(jié)合的能力，導(dǎo)致催化活性顯著下降。32、從一級(jí)結(jié)構(gòu)看，胰蛋白酶含有13個(gè)賴氨酸和2個(gè)精氨酸，為什么胰蛋白酶不能水解自身？答：因?yàn)橐鹊鞍酌阜肿訕?gòu)象是

21、高度折疊的，賴和精氨酸被埋于分子內(nèi)，且遠(yuǎn)離酶的活性部位。33、新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖濃度高?？墒顷碌挠衩踪A存幾天后就不那么甜了，因?yàn)?0糖已經(jīng)轉(zhuǎn)化為淀粉了。如果將新鮮玉米去掉外皮后浸入沸水幾分鐘，然后于冷水中冷卻，儲(chǔ)存在冰箱中可保持其甜味。這是什么道理？答：采下的玉米在沸水中浸泡數(shù)分鐘，可以使其中將糖轉(zhuǎn)化成淀粉的酶基本失活，而后將玉米存放在冰箱中，可以使殘存的酶處于一種低活性狀態(tài)，從而保持了玉米的甜度。34、氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58的色氨酸（色氨酸的分子量為204）。（a）試計(jì)算牛血清白蛋白的最小分子量（假設(shè)每個(gè)蛋白分子只含有一個(gè)色氨酸殘基）。（b）凝膠過濾

22、測(cè)得的牛血清白蛋白的分子量為70，000，試問血清白蛋白分子含有幾個(gè)色氨酸殘基？答：（204-18）÷0.58%=32000g/mol (b)70000÷35200235、根據(jù)蛋白質(zhì)一級(jí)氨基酸序列可以預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)。假設(shè)有下列氨基酸序列（如圖）： 1 5 10 Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try- 15 20 25 Glu-Ala-Gln- Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg（1）預(yù)測(cè)在該序列的哪一部位可能會(huì)出彎或-轉(zhuǎn)角。（2）何處可能形成鏈內(nèi)二硫鍵？（3）假設(shè)該序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸殘基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在內(nèi)部