最全生物化學(xué)筆記_考研復(fù)習(xí)重點22頁

1、醫(yī)學(xué)考研 醫(yī)學(xué)院校 執(zhí)業(yè)醫(yī)師 執(zhí)業(yè)藥師 執(zhí)業(yè)護(hù)士 衛(wèi)生資格醫(yī)學(xué)圖譜 資源下載 醫(yī)學(xué)英語 臨床技能 理論教學(xué) 藥學(xué)理論論壇 網(wǎng)校 博客網(wǎng)站地圖最新更新主站精華論壇精華院校首頁 | 北京大學(xué) | 中國協(xié)和 | 復(fù)旦大學(xué)| 中山大學(xué)| 浙江大學(xué) | 中南大學(xué) | 同濟大學(xué) | 更多 | 考研論壇您現(xiàn)在的位置： 醫(yī)學(xué)全在線 考研院校 華東地區(qū) 1 復(fù)旦大學(xué) 報考指南 正文 :復(fù)旦大學(xué)醫(yī)學(xué)考研生物化學(xué)筆記完整版 復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)筆記完整版來源：醫(yī)學(xué)全在線 醫(yī)學(xué)考研論壇 第一篇 生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能第一章 氨基酸和蛋白質(zhì)一、組成蛋白質(zhì)的 20 種氨基酸的分類、非極性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮

2、氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 、極性氨 基酸 極性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸 第一篇 生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能第一章 氨基酸和蛋白質(zhì)一、組成蛋白質(zhì)的 20 種氨基酸的分類、非極性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、極性氨基酸 極性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸、組氨酸 其中：屬于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸屬于亞氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在識記時可以只

3、記第一個字，如堿性氨基酸包括：賴精組二、氨基酸的理化性質(zhì)、兩性解離及等電點 氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類物質(zhì)結(jié)合成鹽，故它是一種兩性電解質(zhì)。在某 一的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的 稱為該氨基酸的等電點。、氨基酸的紫外吸收性質(zhì)芳香族氨基酸在 280nm 波長附近有最大的紫外吸收峰，由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基，氨基酸 殘基數(shù)與蛋白質(zhì)含量成正比，故通過對 280nm 波長的紫外吸光度的測量可對蛋白質(zhì)溶液進(jìn)行定量分析。、茚三酮反應(yīng) 氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應(yīng)可生成藍(lán)紫色化合物，此化合物最大吸收峰在 570nm

4、波長處。由于此 吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方法。三、肽 兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去分子水縮合成最簡單的二肽。二肽中 游離的氨基和羧基繼續(xù)借脫水作用縮合連成多肽。10 個以內(nèi)氨基酸連接而成多肽稱為寡肽； 39 個氨基酸殘基組成的促腎上腺皮質(zhì)激素稱為多肽； 51 個氨基酸殘基組成的胰島素歸為蛋白質(zhì)。多肽連中的自由氨基末端稱為端，自由羧基末端稱為端，命名從端指向端。 人體內(nèi)存在許多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽 （GSH） ：是由谷、 半胱和甘氨酸組成的三肽。 半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團(tuán)。 GSH 的巰基具有還原

5、性，可作為體內(nèi)重要的還原劑保護(hù)體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中巰基免被氧化，使蛋白質(zhì)或酶處于 活性狀態(tài)。四、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu) 、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序。 主要化學(xué)鍵：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵。、蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)：包括二級、三級、四級結(jié)構(gòu)。 ）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈骨架原子的相對空 間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。二級結(jié)構(gòu)以一級結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)，多為短距離效應(yīng)?？煞譃椋?螺旋：多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，順時鐘走向，即右手螺旋，每隔 3.6 個氨基酸 殘基上升一圈，螺距為 0.540nm。 -螺旋的每個肽鍵的 -和

6、第四個肽鍵的羧基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與 螺旋長軸基本平形。 -折疊：多肽鏈充分伸展，各肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈基團(tuán)交錯位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)上下方；它 們之間靠鏈間肽鍵羧基上的氧和亞氨基上的氫形成氫鍵維系構(gòu)象穩(wěn)定 -轉(zhuǎn)角：常發(fā)生于肽鏈進(jìn)行 180 度回折時的轉(zhuǎn)角上， 常有個氨基酸殘基組成， 第二個殘基常為脯氨酸。無規(guī)卷曲：無確定規(guī)律性的那段肽鏈。主要化學(xué)鍵：氫鍵。 ）蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，顯示為長距離效應(yīng)。主要化學(xué)鍵：疏水鍵（最主要 ） 、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵、范德華力。 ）蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：對蛋白質(zhì)分子的二、三級結(jié)構(gòu)而言，只涉及一條多肽鏈卷曲而成的蛋白質(zhì)。

7、在體 內(nèi)有許多蛋白質(zhì)分子含有二條或多條肽鏈，每一條多肽鏈都有其完整的三級結(jié)構(gòu)，稱為蛋白質(zhì)的亞基，亞基 與亞基之間呈特定的三維空間排布，并以非共價鍵相連接。這種蛋白質(zhì)分子中各個亞基的空間排布及亞基接 觸部位的布局和相互作用，為四級結(jié)構(gòu)。由一條肽鏈形成的蛋白質(zhì)沒有四級結(jié)構(gòu)。主要化學(xué)鍵：疏水鍵、氫鍵、離子鍵五、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系 、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象和特定生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。一級結(jié)構(gòu)相似的多肽或蛋白質(zhì)，其空間構(gòu)象 以及功能也相似。尿素或鹽酸胍可破壞次級鍵 -巰基乙醇可破壞二硫鍵 、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)特有性質(zhì)和功能的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。 肌紅蛋白：只有三級結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì)，易與氧氣結(jié)合，氧解離曲線呈直

8、角雙曲線。 血紅蛋白：具有個亞基組成的四級結(jié)構(gòu)，可結(jié)合分子氧。成人由兩條-肽鏈（ 141 個氨基酸殘基 ）和兩條 -肽鏈（ 146 個氨基酸殘基 ）組成。 在氧分壓較低時， 與氧氣結(jié)合較難， 氧解離曲線呈狀曲線。 因為： 第一個亞基與氧氣結(jié)合以后，促進(jìn)第二及第三個亞基與氧氣的結(jié)合，當(dāng)前三個亞基與氧氣結(jié)合后，又大大促 進(jìn)第四個亞基與氧氣結(jié)合，稱正協(xié)同效應(yīng)。結(jié)合氧后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。六、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì) 、蛋白質(zhì)的兩性電離：蛋白質(zhì)兩端的氨基和羧基及側(cè)鏈中的某些基團(tuán)，在一定的溶液條件下可解 離成帶負(fù)電荷或正電荷的基團(tuán)。、蛋白質(zhì)的沉淀：在適當(dāng)條件下，蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象。包括：丙酮沉淀，破壞水化

9、層。也可用乙醇。鹽析，將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質(zhì)溶液，破壞在水溶液中的穩(wěn)定因素電荷而沉淀。 、蛋白質(zhì)變性：在某些物理和化學(xué)因素作用下，其特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改 變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結(jié)構(gòu)的改變。變性后，其溶解度降低， 粘度增加，結(jié)晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。常見的導(dǎo)致變性的因素有：加熱、乙醇等有機 溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑、超聲波、紫外線、震蕩等。、蛋白質(zhì)的紫外吸收：由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在 280nm 處有特征性 吸收峰，可用蛋白質(zhì)定量測定。、蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)茚三酮

10、反應(yīng)：經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生此反應(yīng)，詳見二、雙縮脲反應(yīng)：蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸酮共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基酸不出現(xiàn) 此反應(yīng)。蛋白質(zhì)水解加強，氨基酸濃度升高，雙縮脲呈色深度下降，可檢測蛋白質(zhì)水解程度。七、蛋白質(zhì)的分離和純化 、沉淀，見六、 、電泳：蛋白質(zhì)在高于或低于其等電點的溶液中是帶電的，在電場中能向電場的正極或負(fù)極移動。根 據(jù)支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。、透析：利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。、層析：離子交換層析，利用蛋白質(zhì)的兩性游離性質(zhì)，在某一特定時，各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同，故可以 通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負(fù)電量小的

11、蛋白質(zhì)首先被洗脫下來。分子篩，又稱凝膠過濾。小分子蛋白質(zhì)進(jìn)入孔內(nèi)，滯留時間長，大分子蛋白質(zhì)不能時入孔內(nèi)而徑直流出。、超速離心：既可以用來分離純化蛋白質(zhì)也可以用作測定蛋白質(zhì)的分子量。不同蛋白質(zhì)其密度與形態(tài) 各不相同而分開。八、多肽鏈中氨基酸序列分析 a.分析純化蛋白質(zhì)的氨基酸殘基組成 （蛋白質(zhì)水解為個別氨基酸，測各氨基酸的量及在蛋白質(zhì)中的百分組成 ）測定肽鏈頭、尾的氨基酸殘基 二硝基氟苯法（ DNP 法 ） 頭端 尾端 羧肽酶、法等 丹酰氯法水解肽鏈，分別分析 胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶 ）法：水解芳香族氨基酸的羧基側(cè)肽鍵胰蛋白酶法：水解賴氨酸、精氨酸的羧基側(cè)肽鍵溴化脯法：水解蛋氨酸羧基側(cè)的肽鍵Ed

12、man 降解法測定各肽段的氨基酸順序(氨基末端氨基酸的游離 - 氨基與異硫氰酸苯酯反應(yīng)形成衍生物，用層析法鑒定氨基酸種類)b.通過核酸推演氨基酸序列。第二章 核酸的結(jié)構(gòu)與功能、核酸的分子組成：基本組成單位是核苷酸，而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接而成。兩類核酸：脫氧核糖核酸( DNA) ，存在于細(xì)胞核和線粒體內(nèi)。 核糖核酸( RNA) ，存在于細(xì)胞質(zhì)和細(xì)胞核內(nèi)。NH2OCH3 OOOOONH2胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鳥嘌呤NH2腺嘌呤嘌呤和嘧啶環(huán)中均含有共軛雙鍵，因此對波長、堿基：260nm 左右的紫外光有較強吸收，這一重要的理化性質(zhì)被用 于對核酸、核苷酸、核苷及堿基進(jìn)行定性定量分析。、戊

13、糖： DNA 分子的核苷酸的 糖是 -D-2- 脫氧核糖， RNA 中為 -D-核糖。 、磷酸：生物體內(nèi)多數(shù)核苷酸的磷酸基團(tuán)位于核糖的第五位碳原子上。二、核酸的一級結(jié)構(gòu) 核苷酸在多肽鏈上的排列順序為核酸的一級結(jié)構(gòu)，核苷酸之間通過3， 5磷酸二酯鍵連接。三、DNA 的空間結(jié)構(gòu)與功能、 DNA 的二級結(jié)構(gòu)DNA 雙螺旋結(jié)構(gòu)是核酸的二級結(jié)構(gòu)。雙螺旋的骨架由 糖和磷酸基構(gòu)成，兩股鏈之間的堿基互補配對， 是遺傳信息傳遞者， DNA 半保留復(fù)制的基礎(chǔ)，結(jié)構(gòu)要點：a.DNA 是一反向平行的互補雙鏈結(jié)構(gòu) 親水的脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側(cè)，而堿基位于內(nèi) 側(cè)，堿基之間以氫鍵相結(jié)合，其中，腺嘌呤始終與胸腺

14、嘧啶配對，形成兩個氫鍵，鳥嘌呤始終與胞嘧啶配對， 形成三個氫鍵。b.DNA 是右手螺旋結(jié)構(gòu) 螺旋直徑為 2nm。每旋轉(zhuǎn)一周包含了 10 個堿基， 每個堿基的旋轉(zhuǎn)角度為 36 度。 螺距為 3.4nm ，每個堿基平面之間的距離為 0.34nm。DNA 雙螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的維系 橫向靠互補堿基的氫鍵維系， 縱向則靠堿基平面間的疏水性堆積力維持， 尤以后者為重要。、 DNA 的三級結(jié)構(gòu) 三級結(jié)構(gòu)是在雙螺旋基礎(chǔ)上進(jìn)一步扭曲形成超螺旋，使體積壓縮。在真核生物細(xì)胞核內(nèi)， DNA 三級結(jié)構(gòu) 與一組組蛋白共同組成核小體。在核小體的基礎(chǔ)上， DNA 鏈經(jīng)反復(fù)折疊形成染色體。、功能DNA 的基本功能就是作為生物遺傳信

15、息復(fù)制的模板和基因轉(zhuǎn)錄的模板，它是生命遺傳繁殖的物質(zhì)基礎(chǔ)， 也是個體生命活動的基礎(chǔ)。DNA 中的核糖和磷酸構(gòu)成的分子骨架是沒有差別的，不同區(qū)段的 DNA 分子只是堿基的排列順序不同。四、RNA 的空間結(jié)構(gòu)與功能DNA 是遺傳信息的載體，而遺傳作用是由蛋白質(zhì)功能來體現(xiàn)的，在兩者之間 RNA 起著中介作用。其種類繁 多，分子較小，一般以單鏈存在，可有局部二級結(jié)構(gòu)，各類 RNA 在遺傳信息表達(dá)為氨基酸序列過程中發(fā)揮不 同作用。如：名 稱 功 能 核蛋白體 RNA (rRNA) 核蛋白體組成成分 信使 RNA (mRNA) 蛋白質(zhì)合成模板 轉(zhuǎn)運 RNA (tRNA) 轉(zhuǎn)運氨基酸 不均一核 RNA (H

16、nRNA) 成熟 mRNA 的前體 小核 RNA (SnRNA) 參與 HnRNA 的剪接、轉(zhuǎn)運 小核仁 RNA (SnoRNA) rRNA 的加工和修飾 、信使 RNA (半衰期最短 ) )hnRNA 為 mRNA 的初級產(chǎn)物，經(jīng)過剪接切除內(nèi)含子，拼接外顯子，成為成熟的 mRNA 并移位到細(xì)胞 質(zhì) )大多數(shù)的真核 mRNA 在轉(zhuǎn)錄后末端加上一個- 甲基鳥嘌呤及三磷酸鳥苷帽子，帽子結(jié)構(gòu)在mRNA 作為模板翻譯成蛋白質(zhì)的過程中具有促進(jìn)核蛋白體與 mRNA 的結(jié)合， 加速翻譯起始速度的作用， 同時 可以增強 mRNA 的穩(wěn)定性。 末端多了一個多聚腺苷酸尾巴， 可能與 mRNA 從核內(nèi)向胞質(zhì)的轉(zhuǎn)位及

17、 mRNA 的穩(wěn)定性有關(guān)。 ) 功能是把核內(nèi) DNA 的堿基順序，按照堿基互補的原則，抄錄并轉(zhuǎn)送至胞質(zhì)，以決定蛋白質(zhì)合成的氨 基酸排列順序。 mRNA 分子上每 3 個核苷酸為一組，決定肽鏈上某一個氨基酸，為三聯(lián)體密碼。、轉(zhuǎn)運 RNA （分子量最小 ）tRNA 分子中含有 10 20稀有堿基，包括雙氫尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。 ）二級結(jié)構(gòu)為三葉草形，位于左右兩側(cè)的環(huán)狀結(jié)構(gòu)分別稱為 DHU 環(huán)和 T環(huán)，位于下方的環(huán)叫作反密 碼環(huán)。反密碼環(huán)中間的 3個堿基為反密碼子，與 mRNA 上相應(yīng)的三聯(lián)體密碼子形成堿基互補。所有 tRNA3 末端均有相同的 CCA-OH 結(jié)構(gòu)。 ）三級結(jié)構(gòu)為倒 L

18、型。）功能是在細(xì)胞蛋白質(zhì)合成過程中作為各種氨基酸的戴本并將其轉(zhuǎn)呈給 mRNA 。、核蛋白體 RNA （含量最多 ） ）原核生物的 rRNA 的小亞基為 16S，大亞基為 5S、 23S；真核生物的 rRNA 的小亞基為 18S，大亞基 為 5S、 5.8S、 28S。真核生物的 18SrRNA 的二級結(jié)構(gòu)呈花狀。 ）rRNA 與核糖體蛋白共同構(gòu)成核糖體，它是蛋白質(zhì)合成機器核蛋白體的組成成分，參與蛋白質(zhì)的 合成。、核酶：某些 RNA 分子本身具有自我催化能，可以完成 rRNA 的剪接。這種具有催化作用的 RNA 稱 為核酶。五、核酸的理化性質(zhì)、 DNA 的變性在某些理化因素作用下，如加熱， DN

19、A 分子互補堿基對之間的氫鍵斷裂，使 DNA 雙螺旋結(jié)構(gòu)松散，變 成單鏈，即為變性。監(jiān)測是否發(fā)生變性的一個最常用的指標(biāo)是 DNA 在紫外區(qū) 260nm 波長處的吸光值變化。 解鏈過程中， 吸光值增加， 并與解鏈程度有一定的比例關(guān)系， 稱為 DNA 的增色效應(yīng)。 紫外光吸收值達(dá)到最大 值的 50時的溫度稱為 DNA 的解鏈溫度（ Tm） ，一種 DNA 分子的 Tm 值大小與其所含堿基中的 GC 比例 相關(guān)， G C 比例越高， Tm 值越高。、 DNA 的復(fù)性和雜交變性 DNA 在適當(dāng)條件下， 兩條互補鏈可重新恢復(fù)天然的雙螺旋構(gòu)象， 這一現(xiàn)象稱為復(fù)性， 其過程為退火， 產(chǎn)生減色效應(yīng)。不同來源的

20、核酸變性后，合并一起復(fù)性，只要這些核苷酸序列可以形成堿基互補配對，就會 形成雜化雙鏈， 這一過程為雜交。 雜交可發(fā)生于 DNA DNA 之間， RNA RNA 之間以及 RNA DNA 之間。六、核酸酶（注意與核酶區(qū)別 ）指所有可以水解核酸的酶，在細(xì)胞內(nèi)催化核酸的降解?？煞譃?DNA 酶和 RNA 酶；外切酶和內(nèi)切酶；其 中一部分具有嚴(yán)格的序列依賴性，稱為限制性內(nèi)切酶。第三章 酶一、酶的組成單純酶：僅由氨基酸殘基構(gòu)成的酶。結(jié)合酶：酶蛋白：決定反應(yīng)的特異性； 輔助因子：決定反應(yīng)的種類與性質(zhì)；可以為金屬離子或小分子有機化合物。可分為輔酶：與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用透析或超濾方法除去。 輔基：與酶蛋白

21、結(jié)合緊密，不能用透析或超濾方法除去。 酶蛋白與輔助因子結(jié)合形成的復(fù)合物稱為全酶，只有全酶才有催化作用。參與組成輔酶的維生素轉(zhuǎn)移的基團(tuán) 輔酶或輔基 所含維生素氫原子 NAD+ NADP+ 尼克酰胺（維生素 PP）FMN FAD 維生素 B2醛基 TPP 維生素 B1酰基 輔酶 A 硫辛酸 泛酸、硫辛酸烷基 鈷胺類輔酶類 維生素 B12二氧化碳 生物素 生物素氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛（維生素 B6） 甲基、等一碳單位 四氫葉酸 葉酸二、酶的活性中心 酶的活性中心由酶作用的必需基團(tuán)組成，這些必需基團(tuán)在空間位置上接近組成特定的空間結(jié)構(gòu)，能與底 物特異地結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。對結(jié)合酶來說，輔助因子參與

22、酶活性中心的組成。但有一些必需基團(tuán)并 不參加活性中心的組成。三、酶反應(yīng)動力學(xué)酶促反應(yīng)的速度取決于底物濃度、酶濃度、PH 、溫度、激動劑和抑制劑等。、底物濃度）在底物濃度較低時，反應(yīng)速度隨底物濃度的增加而上升，加大底物濃度，反應(yīng)速度趨緩，底物濃度進(jìn) 一步增高，反應(yīng)速度不再隨底物濃度增大而加快，達(dá)最大反應(yīng)速度，此時酶的活性中心被底物飽合。 ） 米氏方程式V Vmax S Km S米氏常數(shù) Km 值等于酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時的底物濃度。Km 值愈小，酶與底物的親和力愈大。Km 值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)、酶所催化的底物和反應(yīng)環(huán)境如溫度、PH、離子強度有關(guān)，與酶的濃度無關(guān)。Vmax 是

23、酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃度呈正比。、酶濃度在酶促反應(yīng)系統(tǒng)中， 當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟪^酶濃度，使酶被底物飽和時， 反應(yīng)速度與酶的濃度成正比關(guān)系。 、溫度 溫度對酶促反應(yīng)速度具有雙重影響。升高溫度一方面可加快酶促反應(yīng)速度，同時也增加酶的變性。酶促 反應(yīng)最快時的環(huán)境溫度稱為酶促反應(yīng)的最適溫度。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破 壞。酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反應(yīng)進(jìn)行的時間有關(guān)。、 PH酶活性受其反應(yīng)環(huán)境的 PH 影響，且不同的酶對 PH 有不同要求， 酶活性最大的某一 PH 值為酶的最適 PH 值，如胃蛋白酶的最適 PH約為 1.8，肝精氨酸酶最適 PH 為 9.8

24、，但多數(shù)酶的最適 PH 接近中性。最適 PH 不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液的種類與濃度、以及酶的純度等因素影響。、激活劑 使酶由無活性或使酶活性增加的物質(zhì)稱為酶的激活劑，大多為金屬離子，也有許多有機化合物激活劑。 分為必需激活劑和非必需激活劑。、抑制劑 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)統(tǒng)稱為酶的抑制劑。大多與酶的活性中心內(nèi)、外必 需基團(tuán)相結(jié)合，從而抑制酶的催化活性?？煞譃椋海┎豢赡嫘砸种苿阂怨矁r鍵與酶活性中心上的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活。此種抑制劑不能用透析、 超濾等方法去除。又可分為：a.專一性抑制劑：如農(nóng)藥敵百蟲、敵敵畏等有機磷化合物能特民地與膽堿酯酶活性中心絲

25、氨酸殘基的羥 基結(jié)合，使酶失活，解磷定可解除有機磷化合物對羥基酶的抑制作用。b.非專一性抑制劑：如低濃度的重金屬離子如汞離子、銀離子可與酶分子的巰基結(jié)合，使酶失活，二巰 基丙醇可解毒?；瘜W(xué)毒氣路易士氣是一種含砷的化合物，能抑制體內(nèi)的巰基酶而使人畜中毒。）可逆性抑制劑： 通常以非共價鍵與酶和 （或 ）酶底物復(fù)合物可逆性結(jié)合， 使酶活性降低或消失。 采用 透析或超濾的方法可將抑制劑除去，使酶恢復(fù)活性?？煞譃椋篴.競爭性抑制劑：與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶與底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物。如丙二酸對琥珀酸 脫氫酶的抑制作用；磺胺類藥物由于化學(xué)結(jié)構(gòu)與對氨基苯甲酸相似，是二氫葉酸合成酶的競爭抑制劑，抑制 二

26、氫葉酸的合成；許多抗代謝的抗癌藥物，如氨甲蝶呤（MTX） 、 5-氟尿嘧啶（ -FU ）、 6-巰基嘌呤（ 6-MP）等，幾乎都是酶的競爭性抑制劑，分別抑制四氫葉酸、脫氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。Vmax 不變， Km 值增大 b.非競爭性抑制劑：與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合，不影響酶與底物的結(jié)合，酶和底物的結(jié)合也不影 響與抑制劑的結(jié)合。Vmax 降低， Km 值不變反競爭性抑制劑：僅與酶和底物形成的中間產(chǎn)物結(jié)合，使中間產(chǎn)物的量下降。Vmax 、 Km 均降低第一篇 生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能 第一章 氨基酸和蛋白質(zhì) 一、組成蛋白質(zhì)的 20 種 氨基酸的分類 、非極性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、

27、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、 脯氨酸 、極性氨基酸 極性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、 谷氨酰胺、蘇氨酸四、酶活性的調(diào)節(jié)、酶原的激活 有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時只是酶的無活性前體，必須在一定條件下，這些酶的前體水解一個或幾 個特定的肽鍵， 致使構(gòu)象發(fā)生改變， 表現(xiàn)出酶的活性。酶原的激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。 生理意義是避免細(xì)胞產(chǎn)生的蛋白酶對細(xì)胞進(jìn)行自身消化，并使酶在特定的部位環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代 謝正常進(jìn)行。、變構(gòu)酶體內(nèi)一些代謝物可以與某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地結(jié)合， 使酶發(fā)生變構(gòu)并改變其催化活性， 有變構(gòu)激活與變構(gòu)抑

28、制。、酶的共價修飾調(diào)節(jié) 酶蛋白肽鏈上的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價結(jié)合，從而改變酶的活性，這一過程稱為酶 的共價修飾。在共價修飾過程中，酶發(fā)生無活性與有活性兩種形式的互變。酶的共價修飾包括磷酸化與脫磷 酸化、乙?；c脫乙?；⒓谆c脫甲基化、腺苷化與脫腺苷化等，其中以磷酸化修飾最為常見。五、同工酶 同工酶是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。同工 酶是由不同基因或等位基因編碼的多肽鏈， 或由同一基因轉(zhuǎn)錄生成的不同 mRNA 翻譯的不同多肽鏈組成的蛋 白質(zhì)。翻譯后經(jīng)修飾生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或

29、同 一細(xì)胞的不同亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)中。如乳酸脫氫酶是四聚體酶。亞基有兩型：骨骼肌型（ M 型）和心肌型（ H 型 ）。兩型亞基以不同比例組成 五種同工酶，如 LDH1 （ HHHH） 、LDH2（HHHM） 等。它們具有不同的電泳速度，對同一底物表現(xiàn)不同的 Km 值。單個亞基無酶的催化活性。心肌、腎以 LDH1 為主，肝、骨骼肌以 LDH5 為主。肌酸激酶是二聚體， 亞基有 M 型（肌型 ）和 B 型（腦型 ）兩種。腦中含 CK1（ BB 型 ）；骨骼肌中含 CK3（MM 型）；CK2 （MB 型）僅見于心肌。第四章 維生素一、脂溶性維生素、維生素 A 作用：與眼視覺有關(guān)，合成視紫紅質(zhì)的原料；維持上皮

30、組織結(jié)構(gòu)完整；促進(jìn)生長發(fā)育。 缺乏可引起夜盲癥、干眼病等。、維生素 D 作用：調(diào)節(jié)鈣磷代謝，促進(jìn)鈣磷吸收。 缺乏兒童引起佝僂病，成人引起軟骨病。、維生素 E 作用：體內(nèi)最重要的抗氧化劑，保護(hù)生物膜的結(jié)構(gòu)與功能；促進(jìn)血紅素代謝；動物實驗發(fā)現(xiàn)與性器官的 成熟與胚胎發(fā)育有關(guān)。、維生素 K 作用：與肝臟合成凝血因子、有關(guān)。 缺乏時可引起凝血時間延長，血塊回縮不良。二、水溶性維生素、維生素 B1 又名硫胺素，體內(nèi)的活性型為焦磷酸硫胺素（ TPP）TPP 是 -酮酸氧化脫羧酶和轉(zhuǎn)酮醇酶的輔酶，并可抑制膽堿酯酶的活性，缺乏時可引起腳氣病和（或）末梢神經(jīng)炎。、維生素 B2 又名核黃素，體內(nèi)的活性型為黃素單核苷

31、酸（ FMN） 和黃素腺嘌呤二核苷酸（ FAD）FMN 和 FAD 是體內(nèi)氧化還原酶的輔基，缺乏時可引起口角炎、唇炎、陰囊炎、眼瞼炎等癥。、維生素 PP 包括尼克酸及尼克酰胺，肝內(nèi)能將色氨酸轉(zhuǎn)變成維生素PP，體內(nèi)的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD ）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（ NADP ）。NAD 和 NADP 在體內(nèi)是多種不需氧脫氫酶的輔酶，缺乏時稱為癩皮癥，主要表現(xiàn)為皮炎、腹瀉及癡 呆。、維生素 B6 包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，體內(nèi)活性型為磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。 磷酸吡哆醛是氨基酸代謝中的轉(zhuǎn)氨酶及脫羧酶的輔酶，也是- 氨基 -酮戊酸（ ALA） 合成酶的輔酶。、泛酸又稱遍多

32、酸，在體內(nèi)的活性型為輔酶 A 及酰基載體蛋白（ ACP） 。 在體內(nèi)輔酶 A 及?；d體蛋白（ ACP） 構(gòu)成酰基轉(zhuǎn)移酶的輔酶。、生物素 生物素是體內(nèi)多種羧化酶的輔酶，如丙酮酸羧化酶，參與二氧化碳的羧化過程。、葉酸 以四氫葉酸的形式參與一碳基團(tuán)的轉(zhuǎn)移，一碳單位在體內(nèi)參加多種物質(zhì)的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷 酸等。葉酸缺乏時， DNA 合成受抑制，骨髓幼紅細(xì)胞 DNA 合成減少，造成巨幼紅細(xì)胞貧血。、維生素 B12 又名鈷胺素，唯一含金屬元素的維生素。 參與同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反應(yīng)，催化這一反應(yīng)的蛋氨酸合成酶（又稱甲基轉(zhuǎn)移酶 ） 的輔基是維生素 B12 ，它參與甲基的轉(zhuǎn)移。一方面不

33、利于蛋氨酸的生成，同時也影響四氫葉酸的再生，最終影響 嘌呤、嘧啶的合成，而導(dǎo)致核酸合成障礙，產(chǎn)生巨幼紅細(xì)胞性貧血。、維生素 C促進(jìn)膠原蛋白的合成；是催化膽固醇轉(zhuǎn)變成7-羥膽固醇反應(yīng)的 7-羥化酶的輔酶；參與芳香族氨基酸的代謝；增加鐵的吸收；參與體內(nèi)氧化還原反應(yīng)，保護(hù)巰基等作用。第二篇 物質(zhì)代謝及其調(diào)節(jié)第一章 糖代謝一、糖酵解、過程：見圖 1-1糖酵解過程中包含兩個底物水平磷酸化：一為1,3-二磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)?3-磷酸甘油酸；二為磷酸烯醇式丙酮酸轉(zhuǎn)變?yōu)楸?。、調(diào)節(jié) ）磷酸果糖激酶 -1變構(gòu)抑制劑： ATP、檸檬酸變構(gòu)激活劑： AMP 、 ADP 、1，6-雙磷酸果糖（產(chǎn)物反饋激，比較少見 ）

34、和 2，6-雙磷酸果糖（最強的激活 劑）。 ）丙酮酸激酶 變構(gòu)抑制劑： ATP 、肝內(nèi)的丙氨酸 變構(gòu)激活劑： 1， 6-雙磷酸果糖 ）葡萄糖激酶變構(gòu)抑制劑：長鏈脂酰輔酶 A 注：此項無需死記硬背，理解基礎(chǔ)上記憶是很容易的，如知道糖酵解是產(chǎn)生能量的，那么有 ATP 等能量 形式存在，則可抑制該反應(yīng)，以利節(jié)能，上述的檸檬酸經(jīng)三羧酸循環(huán)也是可以產(chǎn)生能量的，因此也起抑制作 用；產(chǎn)物一般來說是反饋抑制的；但也有特殊，如上述的1，6-雙磷酸果糖。特殊的需要記憶，只屬少數(shù)。以下類同。關(guān)于共價修飾的調(diào)節(jié)，只需記住幾個特殊的即可，下面章節(jié)提及。（1）糖原1-磷酸葡萄糖（2）葡萄糖 己糖激酶 6-磷酸葡萄糖6-磷

35、酸果糖 6-磷酸果糖 -1- 激酶ATP ADP ATP ADP磷酸二羥丙酮二磷酸果糖3-磷酸甘油醛 1,3-二磷酸甘油酸NAD+NADH H+3-磷酸甘油酸 2-磷酸甘油酸 磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸激酶ADP ATP ADP ATP 丙酮酸 乳酸NADH H+NAD+注：紅色表示該酶為該反應(yīng)的限速酶；藍(lán)色 ATP 表示消耗，紅色 ATP 和 NADH 等表示生成的能量或可以轉(zhuǎn) 變?yōu)槟芰康奈镔|(zhì)。以下類同。（圖 1-1）、生理意義）迅速提供能量， 尤其對肌肉收縮更為重要。 若反應(yīng)按 （ ）進(jìn)行，可凈生成分子 ATP，若反應(yīng)按 （） 進(jìn)行，可凈生成分子 ATP；另外，酵解過程中生成的個NADH 在

36、有氧條件下經(jīng)電子傳遞鏈，發(fā)生氧化磷酸化，可生成更多的 ATP，但在缺氧條件下丙酮酸轉(zhuǎn)化為乳酸將消耗 NADH ，無 NADH 凈生成。）成熟紅細(xì)胞完全依賴糖酵解供能，神經(jīng)、白細(xì)胞、骨髓等代謝極為活躍，即使不缺氧也常由糖酵解提 供部分能量。 ）紅細(xì)胞內(nèi) 1，3-二磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變成的 2， -二磷酸甘油酸可與血紅蛋白結(jié)合，使氧氣與血紅蛋白結(jié) 合力下降，釋放氧氣。）肌肉中產(chǎn)生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸轉(zhuǎn)變） 在肝臟中能作為糖異生的原料，生成葡萄糖。、乳酸循環(huán)葡萄糖 葡萄糖 葡萄糖糖糖異酵生解途途徑徑丙酮酸丙酮酸乳酸 乳酸乳酸（肝） （血液） （肌肉）乳酸循環(huán)是由于肝內(nèi)糖異生活躍，又有葡萄糖-6-磷酸酶

37、可水解 6-磷酸葡萄糖，釋出葡萄糖。肌肉除糖異生活性低外，又沒有葡萄糖 -6-磷酸酶。生理意義：避免損失乳酸以及防止因乳酸堆積引起酸中毒。二、糖有氧氧化、過程1）、經(jīng)糖酵解過程生成丙酮酸2）、丙酮酸 丙酮酸脫氫酶復(fù)合體 乙酰輔酶 ANAD+ NADH H+限速酶的輔酶有： TPP FADNAD+3）、三羧酸循環(huán)草酰乙酸乙酰輔酶 A 檸檬酸合成酶-酮戊二酸 -酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體NAD+ NADH H+延胡索酸 蘋果酸CoA 及硫辛酸檸檬酸 異檸檬酸 異檸檬酸脫氫酶NAD+ NADH H+ 琥珀酸酰 CoA 琥珀酸GDP GTP草酰乙酸FAD FADH2NAD+ NADH H+三羧酸循環(huán)中限速酶

38、 -酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體的輔酶與丙酮酸脫氫酶復(fù)合體的輔酶同。 三羧酸循環(huán)中有一個底物水平磷酸化，即琥珀酰 COA 轉(zhuǎn)變成琥珀酸，生成 GTP；加上糖酵解過程中的兩個， 本書中共三個底物水平磷酸化。、調(diào)節(jié) ）丙酮酸脫氫酶復(fù)合體 抑制：乙酰輔酶 A 、NADH 、 ATP 激活： AMP 、鈣離子 ）異檸檬酸脫氫酶和 -酮戊二酸脫氫酶 NADH 、ATP 反饋抑制 、生理意義）基本生理功能是氧化供能。 ）三羧酸循環(huán)是體內(nèi)糖、脂肪和蛋白質(zhì)三大營養(yǎng)物質(zhì)代謝的最終共同途徑。 ）三羧酸循環(huán)也是三大代謝聯(lián)系的樞紐。、有氧氧化生成的 ATP 葡萄糖有氧氧化生成的 ATP 反 應(yīng) 輔酶 ATP 第一階段 葡萄糖

39、 6-磷酸葡萄糖 -1 6-磷酸果糖 1，6 雙磷酸果糖 -12*3-磷酸甘油醛 2*1,3-二磷酸甘油酸 NAD+ 2*3 或 2*2（詳見 ） 2*1,3- 二磷酸甘油酸2*3-磷酸甘油酸 2*12*磷酸烯醇式丙酮酸2* 丙酮酸 2*1第二階段 2*丙酮酸 2*乙酰 CoA NAD+ 2*3 第三階段 2*異檸檬酸 2* -酮戊二酸 NAD+ 2*3 2*-酮戊二酸 2*琥珀酰 CoA NAD+ 2*32*琥珀酰 CoA 2* 琥珀酸 2*12*琥珀酸 2*延胡索酸 FAD 2*22*蘋果酸 2*草酰乙酸 NAD+ 2*3凈生成 38 或 36 個 ATP、巴斯德效應(yīng)有氧氧化抑制糖酵解的現(xiàn)

40、象。三、磷酸戊糖途徑、 過程6-磷酸葡萄糖NADP+6-磷酸葡萄糖脫氫酶NADPH6-磷酸葡萄糖酸內(nèi)酯6-磷酸葡萄糖酸NADP+NADPH5-磷酸核酮糖5-磷酸核糖5-磷酸木酮糖7-磷酸景天糖3-磷酸甘油醛5-磷酸木酮糖3-磷酸甘油醛6-磷酸果糖、生理意義4-磷酸赤蘚糖6-磷酸果糖6-磷酸果糖 ）為核酸的生物合成提供 -磷酸核糖，肌組織內(nèi)缺乏 -磷酸葡萄糖脫氫酶，磷酸核糖可經(jīng)酵解途徑的 中間產(chǎn)物 - 磷酸甘油醛和 -磷酸果糖經(jīng)基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)生成。 ）提供 NADPHa.NADPH 是供氫體， 參加各種生物合成反應(yīng)， 如從乙酰輔酶 A 合成脂酸、膽固醇； -酮戊二酸與 NADPH及氨生成谷氨酸，谷

41、氨酸可與其他 - 酮酸進(jìn)行轉(zhuǎn)氨基反應(yīng)而生成相應(yīng)的氨基酸。b.NADPH 是谷胱甘肽還原酶的輔酶， 對維持細(xì)胞中還原型谷胱甘肽的正常含量進(jìn)而保護(hù)巰基酶的活性及 維持紅細(xì)胞膜完整性很重要，并可保持血紅蛋白鐵于二價。NADPH 參與體內(nèi)羥化反應(yīng)，有些羥化反應(yīng)與生物合成有關(guān)，如從膽固醇合成膽汁酸、類固醇激素等； 有些羥化反應(yīng)則與生物轉(zhuǎn)化有關(guān)。四、糖原合成與分解、合成 過程：葡萄糖 6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖 UDPG 焦磷酸化酶 尿苷二磷酸葡萄糖UTP PPi (UDPG) 糖原合成酶 (G)n+1 UDP(G)n 注： )UDPG 可看作是活性葡萄糖，在體內(nèi)充作葡萄糖供體。 )糖原引物是指原有的細(xì)

42、胞內(nèi)較小的糖原分子，游離葡萄糖不能作為UDPG 的葡萄糖基的接受體。)葡萄糖基轉(zhuǎn)移給糖原引物的糖鏈末端，形成-1，4 糖苷鍵。在糖原合酶作用下，糖鏈只能延長，不能形成分支。當(dāng)糖鏈長度達(dá)到1218 個葡萄糖基時，分支酶將約 6 7 個葡萄糖基轉(zhuǎn)移至鄰近的糖鏈上，以-1，6 糖苷鍵相接。調(diào)節(jié)：糖原合成酶的共價修飾調(diào)節(jié)。、分解 過程：(G)n+1 磷酸化酶 (G)n 1-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖 葡萄糖 -6-磷酸酶 GPi注： )磷酸化酶只能分解 -1，4糖苷鍵，對 -1，6 糖苷鍵無作用。 )糖鏈分解至離分支處約個葡萄基時，轉(zhuǎn)移酶把個葡萄基轉(zhuǎn)移至鄰近糖鏈的末端， 仍以 -1 ，4糖苷鍵相接， 剩

43、下個以 -1，6 糖苷鍵與糖鏈形成分支的葡萄糖基被-1，6 葡萄糖苷酶水解成游離葡萄糖。轉(zhuǎn)移酶與 -1， 6 葡萄糖苷酶是同一酶的兩種活性，合稱脫支酶。NADH丙酮酸丙酮酸ATP丙酮酸丙酮酸丙酮酸羧化酶草酰乙酸草酰乙酸天冬氨酸蘋果酸GTP天冬氨酸NADH草酰乙酸蘋果酸丙氨酸等生糖氨基酸( 線粒體內(nèi) ) )最終產(chǎn)物中約 85為 1-磷酸葡萄糖，其余為游離葡萄糖。 調(diào)節(jié)：磷酸化酶受共價修飾調(diào)節(jié)，葡萄糖起變構(gòu)抑制作用。 五、糖異生途徑 、 過程 乳酸磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶(胞液)甘油 ATP3-磷酸甘油磷酸烯醇式丙酮酸2-磷酸甘油酸ATP 3-磷酸甘油酸NADH 1，3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油醛磷

44、酸二羥丙酮NADH雙磷酸果糖果糖雙磷酸酶6-磷酸果糖糖原6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖注意：酸羧化酶僅存在于線粒體內(nèi)，故胞液中的丙酮酸必須進(jìn)入線粒體，才能羧化生成草酰乙酸。但是，草酰乙酸 不能直接透過線粒體膜，需借助兩種方式將其轉(zhuǎn)運入胞液：一是經(jīng)蘋果酸途徑，多數(shù)為以丙酮酸或生糖氨基是經(jīng)葡萄糖 -6-磷酸酶 葡萄糖 )糖異生過程中丙酮酸不能直接轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿嵯┐际奖?，需?jīng)過草酰乙酸的中間步驟，由于草酰乙酸為原料異生成糖時；另一種是經(jīng)天冬氨酸途徑，多數(shù)為乳酸為原料異生成糖時。)在糖異生過程中， 1，3-二磷酸甘油酸還原成 3-磷酸甘油醛時，需 NADH ，當(dāng)以乳酸為原料異生成糖時， 其脫氫生成丙酮酸

45、時已在胞液中產(chǎn)生了 NADH 以供利用； 而以生糖氨基酸為原料進(jìn)行糖異生時， NADH 則必 須由線粒體內(nèi)提供，可來自脂酸 - 氧化或三羧酸循環(huán)。）甘油異生成糖耗一個 ATP ，同時也生成一個 NADH、 調(diào)節(jié)雙磷酸果糖的水平是肝內(nèi)調(diào)節(jié)糖的分解或糖異生反應(yīng)方向的主要信號，糖酵解加強， 則糖異生減弱； 反之亦然。、 生理意義）空腹或饑餓時依賴氨基酸、甘油等異生成糖，以維持血糖水平恒定。）補充肝糖原，攝入的相當(dāng)一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，后者再異生成糖原。合成糖 原的這條途徑稱三碳途徑。）調(diào)節(jié)酸堿平衡，長期饑餓進(jìn)，腎糖異生增強，有利于維持酸堿平衡。第二章 脂類代謝一、甘油三酯的合

46、成代謝 合成部位：肝、脂肪組織、小腸，其中肝的合成能力最強。合成原料：甘油、脂肪酸、 甘油一酯途徑（小腸粘膜細(xì)胞 ）2-甘油一酯 脂酰 CoA 轉(zhuǎn)移酶 1,2-甘油二酯 脂酰 CoA 轉(zhuǎn)移酶 甘油三酯脂酰 CoA 脂酰 CoA、甘油二酯途徑（肝細(xì)胞及脂肪細(xì)胞 ）葡萄糖3-磷酸甘油 脂酰 CoA 轉(zhuǎn)移酶 1 脂酰 -3-磷酸甘油 脂酰 CoA 轉(zhuǎn)移酶脂酰 CoA 脂酰 CoA磷脂酸 磷脂酸磷酸酶 1,2甘油二酯 脂酰 CoA 轉(zhuǎn)移酶 甘油三酯脂酰 CoA二、甘油三酯的分解代謝、脂肪的動員 儲存在脂肪細(xì)胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解為游離脂肪酸（FFA） 及甘油并釋放入血以供其它組織氧化利用的過程。甘

47、油三酯 激素敏感性甘油三酯脂肪酶 甘油二酯 甘油一酯 甘油 FFA FFA FFA-磷酸甘油磷酸二羥丙酮、脂肪酸的 - 氧化 ）脂肪酸活化（胞液中 ） 脂酸 脂酰 CoA 合成酶糖酵解或糖異生途徑ATP AMP ）脂酰 CoA 進(jìn)入線粒體脂酰 CoA 肉毒堿線肉毒堿脂酰 CoA肉毒堿脂酰轉(zhuǎn)移酶粒 酶CoASH 脂酰肉毒堿體脂酰肉毒堿CoASH脂酰 CoA （含高能硫酯鍵 ）脂肪酸 -氧化脂酰 CoA 進(jìn)入線粒體基質(zhì)后，進(jìn)行脫氫、加水、再脫氫及硫解等四步連續(xù)反應(yīng)，生成1 分子比原來少 2 個碳原子的脂酰 CoA 、1分子乙酰 CoA 、1分子 FADH2 和 1分子 NADH 。以上生成的比原來少 2個碳原子的脂酰CoA，可再