03 生物化學習題與解析酶

1、一、選擇題（一）A型題酶的活性中心是指A結(jié)合抑制劑使酶活性降低或喪失的部位B結(jié)合底物并催化其轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的部位C結(jié)合別構(gòu)劑并調(diào)節(jié)酶活性的部位D結(jié)合激活劑使酶活性增高的部位E酶的活性中心由催化基團和輔酶組成酶促反應中，決定反應特異性的是A.酶蛋白B.輔酶C.別構(gòu)劑D.金屬離子E.輔基關于酶的敘述正確的是A酶是生物催化劑，它的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)和核酸B體內(nèi)的生物催化劑都是蛋白質(zhì)C酶是活細胞合成的具有催化作用的蛋白質(zhì)D酶改變反應的平衡點，所以能加速反應的進程E酶的底物都是有機化合物酶蛋白變性后活性喪失原因是A酶蛋白被完全降解為氨基酸B酶蛋白的一級結(jié)構(gòu)受到破壞C酶蛋白的空間結(jié)構(gòu)受到破壞D酶蛋白不再溶于水E

2、失去了激活劑含有維生素B1的輔酶是ANAD+BFADCTPPDCoAEFMN解釋酶的專一性較合理的學說是A鎖-鑰學說B化學滲透學說C誘導契合學說D化學偶聯(lián)學說E中間產(chǎn)物學說酶的競爭性抑制劑的特點是A當?shù)孜餄舛仍黾訒r，抑制劑作用不減B抑制劑和酶活性中心的結(jié)合部位相結(jié)合C抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物不相似D當抑制劑的濃度增加時，酶變性失活E抑制劑與酶的結(jié)合是不可逆的磺胺類藥物能抑菌，是因為細菌利用對氨基苯甲酸合成二氫葉酸時，磺胺是二氫葉酸合成酶的A競爭性抑制劑B不可逆抑制劑C非競爭性抑制劑D.反競爭性抑制劑E.別構(gòu)抑制劑關于酶的共價修飾，正確的是A活性中心的催化基團經(jīng)修飾后，改變酶的催化活性B通過打斷某些肽

3、鍵，使酶的活性中心形成而改變酶的活性C只涉及酶的一級結(jié)構(gòu)的改變而不涉及高級結(jié)構(gòu)的改變D有級聯(lián)放大效應E只包括磷酸化修飾和甲基化修飾關于關鍵酶的敘述，正確的是A一個反應體系中的所有酶B只受別構(gòu)調(diào)節(jié)而不受共價修飾C一個代謝途徑只有一個關鍵酶D并不催化處于代謝途徑起始或終末的反應E一般催化代謝途徑中速度較慢、不可逆的反應關于有機磷化合物對酶的抑制，敘述正確的是A因能用解磷定解毒，故屬于可逆性抑制B能強烈抑制膽堿酯酶活性C該抑制能被過量的GSH解除D有機磷化合物與酶活性中心的巰基結(jié)合E該抑制能被適量的二巰基丙醇解除關于非競爭性抑制劑的敘述，正確的是A由于抑制劑結(jié)合酶活性中心以外的部位，酶與底物結(jié)合后，

4、還能與抑制劑結(jié)合B酶的Km與抑制劑濃度成反比C與酶活性中心上的必需基團結(jié)合，影響酶與底物的結(jié)合D在有非競爭性抑制劑存在的情況下，如加入足量的酶，能達到正常的VmaxE也稱為別構(gòu)抑制劑反競爭性抑制作用的動力學特點是AKm降低，Vmax降低B抑制劑可與酶和酶-底物復合物同時結(jié)合CKm不變，Vmax降低D抑制劑只與酶或酶-底物復合物結(jié)合EKm降低，Vmax增高酶和一般催化劑相比，其特點之一是A溫度能影響催化效率B高溫時會出現(xiàn)變性C降低反應的活化能D提高速度常數(shù)E不改變平衡常數(shù)關于Km的敘述，正確的是A指酶-底物復合物的解離常數(shù)B酶的Km越大，底物與酶的親和力越大C是酶的特征性常數(shù)，與酶的濃度無關D與

5、底物的種類無關E與環(huán)境的pH無關關于酶的最適pH，敘述錯誤的是A與底物的種類有關B與底物的濃度有關C與緩沖液的種類有關D與緩沖液的濃度無關E與酶的純度有關關于酶和底物的結(jié)合，敘述錯誤的是A一般為非共價結(jié)合B若底物為蛋白質(zhì)等大分子，結(jié)合范圍涉及整個酶分子C若底物為小分子化合物，結(jié)合范圍只是酶的活性中心D酶構(gòu)象的破壞，則嚴重影響酶-底物復合物的形成E結(jié)合基團可能也具有催化功能，催化基團也有結(jié)合作用關于酶的最適溫度，敘述錯誤的是A與底物的種類和濃度有關B與介質(zhì)的種類和pH有關C與環(huán)境的離子強度無關D與酶的種類和濃度有關E以酶活力對溫度作圖圖形呈倒U形關于酶的磷酸化修飾，敘述錯誤的是A酶經(jīng)磷酸化修飾后

6、，酶的活性增加B磷酸化和去磷酸化反應是由各種蛋白激酶催化的C被磷酸化的部位是酶活性中心的絲氨酸、蘇氨酸及酪氨酸殘基的羥基D磷酸化時需消耗ATPE別構(gòu)酶不能進行磷酸化修飾酶原激活的主要途徑是A化學修飾B亞基的聚合和解離C別構(gòu)激活D翻譯后加工E水解一個或幾個特定的肽段化學毒氣（路易士氣）與酶活性中心結(jié)合的基團是A.絲氨酸的羥基B.組氨酸的咪唑基C.賴氨酸的8-氨基D半胱氨酸的巰基E谷氨酸的氨基濃度為10-6mol/L的碳酸酐酶在一秒鐘內(nèi)催化生成0.6mol/L的H2CO3，則碳酸酐酶的轉(zhuǎn)換數(shù)為A.6X10-4B.6X10-3C.0.6D.6X10-5E.1.7X10-6酶促反應動力學研究的是A.酶

7、分子的空間構(gòu)象及其與輔助因子的相互關系B.酶的電泳行為C.酶促反應速度及其影響因素D.酶與底物的空間構(gòu)象及其相互關系E.酶活性中心各基團的相互關系反競爭性抑制劑對酶促反應速度的影響是A.Kmt,Vmax不變B.KmI,VmaxIC.Km不變,VmaxID.KmI,VmaxtE.KmI,Vmax不變有關乳酸脫氫酶同工酶的敘述,正確的是A.乳酸脫氫酶含有M亞基和H亞基兩種,故有兩種同工酶B.M亞基和H亞基都來自同一染色體的某一基因位點C.它們在人體各組織器官的分布無顯著差別D.它們的電泳行為相同E.它們對同一底物有不同的Km值關于同工酶敘述正確的是A.催化相同的化學反應B.分子結(jié)構(gòu)相同C.理化性質(zhì)

8、相同D.電泳行為相同E.翻譯后化學修飾不同所造成的結(jié)果也不同L-谷氨酸脫氫酶屬于A.氧化還原酶類B.水解酶類C.裂合酶類D.轉(zhuǎn)移酶類E.合成酶類能使酶發(fā)生不可逆破壞的因素是A.強堿B.低溫C.透析D.鹽析E.競爭性抑制關于酶與臨床醫(yī)學關系的敘述,錯誤的是：A.體液酶活性改變可用于疾病診斷B.乙醇可誘導堿性磷酸酶生成增加C.酶可用于治療疾病D酪氨酸酶缺乏可引起白化病E細胞損傷時，細胞酶釋入血中的量增加心肌梗塞時，乳酸脫氫酶的同工酶譜增加最顯著的是：ALDH5BLDH4CLDH3DLDH2ELDH1測定血清酶活性常用的方法是A在最適條件下完成酶促反應所需要的時間B以280nm的紫外吸收測酶蛋白的含

9、量C分離提純酶蛋白，稱取重量計算酶含量D在規(guī)定條件下，測其單位時間內(nèi)酶促底物減少量或產(chǎn)物生產(chǎn)量E以上方法都常用（二）B型題A拋物線B矩形雙曲線C直線D平行線ES形曲線競爭性抑制作用與反應速度的關系曲線是反競爭性抑制作用與反應速度的關系曲線一般是底物濃度與反應速度的關系曲線是變構(gòu)酶的動力學曲線是A競爭性抑制B非競爭性抑制C反競爭性抑制D不可逆性抑制E反饋抑制砷化物對巰基酶的抑制是甲氨蝶呤對四氫葉酸合成的抑制是丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制是A寡聚酶B限制性內(nèi)切酶C多酶體系D酶原E單體酶由一條多肽鏈組成無催化活性基因工程中的工具酶11.可催化一系列連續(xù)的酶促反應A轉(zhuǎn)移酶B水解酶C異構(gòu)酶D裂解酶E氧化還

10、原酶12.醛縮酶屬于消化酶屬于磷酸化酶屬于過氧化氫酶屬于A有機磷農(nóng)藥B磺胺類藥物C二巰基丙醇D解磷定E琥珀酸16.二氫葉酸合成酶的抑制劑膽堿酯酶的抑制劑有機磷農(nóng)藥中毒的解毒重金屬鹽中毒的解毒A米氏常數(shù)B酶的活性單位C酶的轉(zhuǎn)換數(shù)D酶的最大反應速度E酶的速度單位時間內(nèi)生成一定量的產(chǎn)物所需的酶量可以反映酶對底物的親和力每秒鐘1mol酶催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的摩爾數(shù)A多數(shù)酶發(fā)生不可逆變性B酶促反應速度最大C多數(shù)酶開始變性D溫度增高，酶促反應速度不變E活性降低，但未變性環(huán)境溫度60C環(huán)境溫度80C酶在0C時環(huán)境溫度與最適溫度相當A酶濃度B抑制劑C激活劑DpH值E底物濃度能使酶活性增加影響酶與底物的解離可與酶

11、的必需基團結(jié)合，影響酶的活性酶被底物飽和時，反應速度與之成正比A氨基轉(zhuǎn)移B羧化反應C丙酮酸脫羧D琥珀酸脫氫E丙酮酸激酶磷酸吡哆醛與磷酸吡哆胺作輔酶FAD作輔酶生物素作輔酶A.斜率t,縱軸截距I,橫軸截距不變B.斜率f,縱軸截距不變，橫軸截距fC.斜率t,縱軸截距t,橫軸截距不變D斜率不變，橫軸截距t,縱軸截距IE斜率不變，橫軸截距I,縱軸截距t34.競爭性抑制的林-貝作圖特點是非競爭性抑制的林-貝作圖特點是反競爭性抑制的林-貝作圖特點是（三）X型題對酶的敘述正確的是A輔酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)B能降低反應活化能C活細胞產(chǎn)生的生物催化劑D催化熱力學上不能進行的反應E酶的催化效率沒有一般催化劑高大多數(shù)酶具

12、有的特征是A單體酶B為球狀蛋白質(zhì),分子量都較大C以酶原的形式分泌D表現(xiàn)出酶活性對pH值特有的依賴關系E最適溫度可隨反應時間的縮短而升高LDH1和LDH5的敘述正確的是A二者在心肌和肝臟分布量不同B催化相同的反應,但生理意義不同C分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)不同D用電泳的方法可將其分離E骨骼肌和紅細胞中含量最高金屬離子在酶促反應中的作用是A參與酶與底物結(jié)合B可作催化基團C在氧化還原反應中傳遞電子D轉(zhuǎn)移某些化學基團E穩(wěn)定酶分子構(gòu)象酶的輔助因子包括A金屬離子B小分子有機化合物CH2ODCO2ENH3酶的化學修飾包括A甲基與去甲基化B磷酸化與去磷酸化C乙酰化與去乙?；疍腺苷化與脫腺苷化E.-SH與-S-S-的互

13、變關于pH值對酶促反應的影響，正確的是A影響酶分子中許多基團的解離狀態(tài)B影響底物分子的解離狀態(tài)C影響輔酶的解離狀態(tài)D最適pH值是酶的特征性常數(shù)E影響酶-底物復合物的解離狀態(tài)影響酶促反應速度的因素有A抑制劑B激活劑C酶濃度D底物濃度EpH競爭性抑制作用的特點是A抑制劑與酶的活性中心結(jié)合B抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似C增加底物濃度可解除抑制D抑制程度與S和I有關E增加酶濃度可解除抑制磺胺類藥抑制細菌生長是因為A屬于非競爭性抑制作用B抑制細菌二氫葉酸合成酶C造成四氫葉酸缺乏而影響核酸的合成D抑制細菌二氫葉酸還原酶E屬于反競爭性抑制作用關于酶催化作用的機制正確的是A鄰近效應與定向作用B酸堿雙重催化作用C表面效

14、應D共價催化作用E酶與底物如鎖子和鑰匙的關系，進行鎖-匙的結(jié)合關于同工酶的敘述，正確的是A由相同的基因控制而產(chǎn)生B催化相同的化學反應C具有相同的理化性質(zhì)和免疫學性質(zhì)D對底物的Km值不同E由多亞基組成關于溫度對酶促反應的影響，正確的是A溫度越高反應速度越快B最適溫度是酶的特征性常數(shù)C低溫一般不使酶破壞，溫度回升后，酶又可以恢復活性D.溫度升高至60C以上時，大多數(shù)酶開始變性E.酶的最適溫度與反應進行的時間有關.關于酶含量調(diào)節(jié)敘述正確的是A.底物常阻遏酶的合成B.終產(chǎn)物常誘導酶的合成C.屬于遲緩調(diào)節(jié)D.細胞內(nèi)酶的含量一般與酶活性呈正相關E.屬于快速調(diào)節(jié)二、是非題競爭性抑制劑抑制程度與作用時間無關。

15、非競爭性抑制作用可用增加S的方法減輕抑制程度。輔酶和輔基的區(qū)別是生物學性質(zhì)不同。關于誘導契合學說，底物和酶的結(jié)構(gòu)相互誘導、變形，構(gòu)象匹配。輔酶決定酶的特異性。心肌細胞中含量最多的乳酸脫氫酶是LDH3。競爭性抑制劑對酶促反應速度的影響是Kmt,VmaxI。酶原激活是酶原向酶的轉(zhuǎn)化過程。酶促反應達到最大速度后，增加底物濃度不能加快反應速度的原因是全部酶與底物合成酶-底物復合體?；前奉愃幬飳毦淙~酸合成酶的抑制作用屬于競爭性抑制作用。酶促反應的作用是加快反應平衡達到的速率。酶的輔酶是酶催化活性所必需的小分子化合物。酶都是活細胞生成的蛋白質(zhì)。變構(gòu)酶的催化部位與調(diào)節(jié)部位一定都處于同一亞基上。三、填空

16、題迄今為止，人們已發(fā)現(xiàn)兩類生物催化劑，一類是，另一類是和。酶原的激活是的轉(zhuǎn)化過程，實際上是的過程。有競爭性抑制劑存在時，酶促反應的最大速度（Vmax），Km值；非競爭性抑制劑存在時，酶促反應的最大速度，Km值TOC o 1-5 h z酶的特異性取決于，而酶促反應種類與性質(zhì)取決于。酶的催化作用不同于一般催化劑，其主要特點是、和。影響酶促反應速度的因素有、和。酶的特異性，一般可分為特異性、特異性和特異性。磺胺類藥物的結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)相似，它可以競爭性抑制細菌體內(nèi)的酶活性中心包括和兩個功能部位。酶的必需基團，常見的有、TOC o 1-5 h z酶是具有催化能力的。輔助因子可分為兩類，分別是和。全酶由和組成

17、。與酶蛋白結(jié)合的輔酶稱為。酶對稱為酶的專一性，一般可分為、和三種。酶的活性是指，一般用來衡量。Km值是酶的常數(shù)，在一定的情況下，Km值愈大，表示酶與底物的親和力。酶所催化的反應叫，參加反應的物質(zhì)叫。酶的可逆性抑制主要分為、和三類。不可逆性抑制劑常與酶的上的必需基團以鍵相結(jié)合。在酶濃度不變的情況下，底物濃度對酶促反應速度作圖呈，雙倒數(shù)作圖呈。最適溫度酶的特征性常數(shù)，隨著反應時間延長，最適溫度可能。四、名詞解釋holoenzymeessentialgroupactivecenterabsolutespecificityrelativespecificityKminhibitorcompetitiv

18、einhibitionzymogenallostericregulationcovalentmodificationisoenzyme五、問答題試說明最大反應速度（Vmax）的意義及應用。以乳酸脫氫酶為例，說明同工酶的生理意義和病理意義。簡述酶作為生物催化劑與一般催化劑的共性及其特性。試述酶的多元催化作用。酶活性中心的必需基團分為哪兩類？在酶促反應中其作用是什么？酶的特異性有哪幾種類型？以磺胺藥為例說明競爭性抑制作用在臨床上的應用。試述溫度對酶促反應影響的雙重性。簡述酶的分子組成、作用特點、作用機制、結(jié)構(gòu)與功能的關系及影響酶促反應速度的因素及其作用機制。10比較酶的不可逆抑制與可逆抑制的作用特

19、點。比較三種可逆性抑制的作用特點。參考答案一、選擇題（一）A型題1B2A3C4C5C6C7B8A9D10E11B12A13B14B15C16D17B18C19D20E21D22D23C24B25E26A27A28A29B30E31D（二）B型題1C2D3B4E5D6A7A8E9D10B11C12D13C14A15E16B17A18D19C20B21A22C23C24A25E26B27C28D29B30A31A32D33B34B35C36D（三）X型題1BC2BDE3ABCD4ABCE5AB6ABCDE7ABCE8ABCDE9ABCD10BC11ABCD12BDE13CDE14CD二、是非題1A

20、2B3B4A5B6B7B8A9B10A11A12A13B14B三、填空題酶核酶脫氧核酶酶原向酶酶的活性中心形成或暴露的過程。不變增加下降不變酶蛋白輔助因子高度的特異性高度的催化效率可調(diào)節(jié)性底物濃度酶濃度溫度pH激活劑抑制劑絕對相對立體異構(gòu)對氨基苯甲酸二氫葉酸合成酶結(jié)合催化絲氨酸殘基上的羥基半胱氨酸殘基上的巰基；組氨酸殘基上的咪唑基酸性氨基酸殘基上的羧基蛋白質(zhì)金屬離子小分子有機化合物輔酶輔基共價輔基底物的選擇性絕對專一性相對專一性立體異構(gòu)專一性酶催化化學反應的能力酶促反應速度的大小特征性物理愈小酶促反應底物競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制活性中心共價矩形雙曲線直線不是降低。四、名詞解釋全酶，指

21、酶蛋白與輔助因子結(jié)合形成的復合物。必需基團，指與酶活性密切相關的化學基團。活性中心，指酶的必需基團在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠，但空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異的結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的區(qū)域。絕對特異性，指有的酶只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。relativespecificity相對特異性，指有一些酶的特異性相對較差，這種酶作用于一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的選擇性稱為相對特異性。Km米氏常數(shù)，指酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。inhibitor抑制劑，指凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)。compe

22、titiveinhibition競爭性抑制作用，指抑制劑與酶的底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶與底物結(jié)合成中間產(chǎn)物的一種抑制作用。zymogen酶原，指酶在細胞內(nèi)合成或初分泌，或在其發(fā)揮催化功能前只是酶的無活性前體，必須在一定的條件下，這些酶的前體水解開一個或幾個特定的肽鍵，致使構(gòu)象發(fā)生改變，表現(xiàn)出酶的活性的這種無活性酶的前體。allostericregulation變構(gòu)調(diào)節(jié)，指代謝物與關鍵酶分子活性中心以外的某個部位以非共價鍵可逆的結(jié)合，使酶發(fā)生變構(gòu)而改變其催化活性，對酶催化活性的這種調(diào)節(jié)方式稱變構(gòu)調(diào)節(jié)。covalentmodification共價修飾，指酶蛋白肽鏈上的一些

23、基團在其它酶的催化下可與某些化學基團發(fā)生可逆的共價結(jié)合，從而改變酶的活性的過程。isoenzyme同工酶，指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)乃至免疫學性質(zhì)不同的一組酶。五、問答題1.試說明最大反應速度（Vmax）的意義及應用。答：最大反應速度（Vmax）是酶完全被底物飽和時的反應速度，它除受pH和溫度影響外，還受抑制劑，特別是非競爭性抑制劑和競爭性抑制劑的影響。如果酶的濃度已知，則可利用Vmax計算酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即單位時間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。2.以乳酸脫氫酶為例，說明同工酶的生理意義和病理意義。答：不同組織中LDH的同工酶譜不同，使不同組織具有不同的代謝特征。如

24、心肌中LDH1和LDH2含量最多，而骨骼肌和肝臟中以LDH4和LDH5為主。LDH1和LDH2對乳酸親和力大，所以有利于心肌利用乳酸氧化獲得能量；LDH4和LDH5對丙酮酸親和力大，有利于使丙酮酸還原為乳酸，這與肌肉在供氧不足時能由酵解作用取得能量的生理過程相適應。由于同工酶在組織器官中的分布有差異，因此，血清同工酶譜分析有助于器官疾病的診斷。如心肌病變時LDH1和LDH2活性升高；肝臟病變時LDH4和LDH5活性升高。簡述酶作為生物催化劑與一般催化劑的共性及其特性。答：酶與一般催化劑的共性：催化熱力學允許的化學反應；可以加快化學反應的速度，而不改變反應的平衡點，即不改變反應的平衡常數(shù)；在反應

25、前后，酶本身沒有結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和數(shù)量上的改變，且微量的酶便可發(fā)揮巨大的催化作用。特性：酶作為生物催化劑有三個特點：催化效率更高，具有高度的特異性，酶催化活性和酶含量的可調(diào)節(jié)性。（1）酶的催化效率極高，可比一般催化劑高1071013倍；（2）酶作用的專一性。即酶對底物具有嚴格的選擇性；（3）酶的高度不穩(wěn)定性。由于酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)，它對周圍環(huán)境極為敏感，它極易受外界條件的影響而改變其構(gòu)象和性質(zhì)，因而也必然影響到它的催化活性。試述酶的多元催化作用。答：酶的多元催化作用表現(xiàn)在三個方面：（1）酸-堿催化作用：酶是兩性解離的蛋白質(zhì)，酶活性中心有些基團則可以成為質(zhì)子的供體（酸），有些基團則可以成為質(zhì)子的接受

26、體（堿）。這些基團參與質(zhì)子的轉(zhuǎn)移，可使反應速度提高102105倍。（2）共價催化作用：很多酶的催化基團在催化過程中通過和底物形成瞬間共價鍵而將底物激活，并很容易進一步被水解形成產(chǎn)物和游離的酶。（3）親核催化作用，酶活性中心有的基團屬于親核基團，可以提供電子給帶有部分正電荷的過渡態(tài)中間物，從而加速產(chǎn)物的生成。許多酶促反應常常有多種催化機制同時介入，共同完成催化反應，這是酶促反應高效率的重要原因。酶活性中心的必需基團分為哪兩類？在酶促反應中其作用是什么？答：酶的活性中心內(nèi)的必需基團，一類是結(jié)合基團，其作用是與底物相結(jié)合，使底物與酶的一定構(gòu)象形成復合物。另一類是催化基團，其作用是影響底物中某些化學鍵

27、的穩(wěn)定性，催化底物發(fā)生化學反應并將其轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物。酶的特異性有哪幾種類型？答：酶的特異性可分為三種類型：（1）酶的絕對特異性，即一種酶僅作用于一種底物催化一種化學反應，對其他任何底物都無催化作用；（2）酶的相對特異性，即一種酶可作用于一類化合物或一種化學鍵；（3）立體異構(gòu)特異性，即一種酶僅作用于立體異構(gòu)中的一種，而對另一種則無作用。以磺胺類藥為例說明競爭性抑制作用在臨床上的應用。答：細菌在生長繁殖過程中，必須從宿主體內(nèi)攝取對氨基苯甲酸，在其他因素的參與下由二氫葉酸合成酶的催化生成二氫葉酸，后者在二氫葉酸還原酶的催化下生成四氫葉酸參與核酸的合成，細菌才可以生長繁殖，磺胺藥的基本結(jié)構(gòu)與對氨基苯甲酸相

28、似，能競爭性地與二氫葉酸合成酶結(jié)合，從而抑制了細菌的二氫葉酸合成，抑制了細菌的生長繁殖。由于這是一種競爭性抑制作用，故在治療中需維持磺胺藥在體液中的高濃度才能有好的療效。因而首次用量需加倍，同時要日服藥4次，以維持血中藥物的高濃度。試述溫度對酶促反應影響的雙重性。答：一般化學反應速度隨溫度升高，反應速度加快，酶促反應在一定溫度范圍內(nèi)遵循這個規(guī)律，但酶是一種蛋白質(zhì)，溫度的升高可影響其空間構(gòu)象的穩(wěn)定性，促使酶蛋白變性，因此反應溫度在一定范圍內(nèi)既可加速反應的進行，反應溫度過高促使酶失去催化能力。因此，溫度對酶促反應的影響具有雙重性。簡述酶的分子組成、作用特點、作用機制、結(jié)構(gòu)與功能的關系及影響酶促反應

29、速度的因素及其作用機制。答：第一：酶根據(jù)分子組成不同可以分為單純酶和結(jié)合酶，結(jié)合酶包括酶蛋白和輔助因子，其中輔助因子多為金屬離子和小分子有機物。第二：酶的作用特點包括：酶的高效性；酶的特異性；酶的可調(diào)節(jié)性；酶的特異性包括：絕對特異性，相對特異性，立體異構(gòu)特異性酶的可調(diào)節(jié)性包括：酶活性的調(diào)節(jié)和酶含量的調(diào)節(jié)第三，酶的作用機制：酶活性中心與底物結(jié)合后促進底物形成過渡態(tài)而提高反應速率。酶與底物誘導契合形成酶-底物復合物，通過鄰近效應，定向排列，表面效應使底物容易轉(zhuǎn)變成過渡態(tài)，酶通過多元催化發(fā)揮高效催化作用。第四，結(jié)構(gòu)與功能的關系：單純酶：催化活性依靠酶蛋白的三維空間結(jié)構(gòu)的完整。三維空間與活性中心結(jié)構(gòu)相

30、關，與酶活性密切相關的化學基團稱酶的必需基團。這些必需基團在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠，但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能和底物特異的結(jié)合，并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，這一區(qū)域稱為酶的活性中心。酶的活性中心是酶具有催化活性的關鍵部位，酶三級結(jié)構(gòu)的完整是活性中心結(jié)構(gòu)維持的必備條件。有些酶必需具備蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)才能保持催化活性，如同工酶。結(jié)合酶：除酶蛋白結(jié)構(gòu)完整外，酶蛋白必須與輔助因子結(jié)合形成全酶發(fā)揮催化功能。第五，影響酶促反應速度的因素以及作用機制：底物的濃度：S低時，酶的活性中心未被充分占據(jù)，隨S的升高反應速度加快。當酶的活性中心被底物飽和后，繼續(xù)加大底物濃度，反應速度也不再增加。解釋S與酶促反應速度的關系最合適的學說是中間產(chǎn)物學說，根據(jù)中間產(chǎn)物學說推導出米-曼氏方程：Km值是酶促反應速度達最大反應速度一