生物化學(xué)學(xué)習(xí)指南習(xí)題與解答

1、.PAGE ：.；PAGE 175第一章 蛋白質(zhì)化學(xué)I 主要內(nèi)容一、蛋白質(zhì)的生物學(xué)意義 蛋白質(zhì)是生物體內(nèi)最為重要的有機(jī)化學(xué)物質(zhì)之一，它幾乎參與了生物體一切的生命活動(dòng)，如生物體的構(gòu)成、機(jī)體的運(yùn)動(dòng)、化學(xué)催化、機(jī)體的免疫維護(hù)、生物遺傳信息的傳送與表達(dá)等等，可以說蛋白質(zhì)是一切生命活動(dòng)的重要支柱，沒有蛋白質(zhì)就沒有生命景象的存在，因此，蛋白質(zhì)化學(xué)是生物化學(xué)中一個(gè)重要的研討方面。二、 蛋白質(zhì)的元素組成 蛋白質(zhì)是由C、H、O、N、S等幾種元素構(gòu)成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量根本一樣，因此經(jīng)過測(cè)定蛋白質(zhì)樣品中元素含量就可以推測(cè)出樣品中蛋白質(zhì)的含

2、量。三、 蛋白質(zhì)的氨基酸組成 一氨基酸的構(gòu)造及特點(diǎn) 普通的蛋白質(zhì)都是由20種氨基酸構(gòu)成，這些氨基酸都是在蛋白質(zhì)的合成過程中直接加進(jìn)去的，并有專門的遺傳密碼與其對(duì)應(yīng)，這些構(gòu)成蛋白質(zhì)的根本氨基酸稱為天然氨基酸(通用氨基酸)。天然氨基酸具有如下特點(diǎn)： 1. 20種天然氨基酸均有專門的遺傳密碼與其對(duì)應(yīng)，它們?cè)诘鞍踪|(zhì)的合成中是直接加上去的。 2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一個(gè)手性碳原子。 3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均為-氨基酸。 4. 氨基酸雖有D、L型之分，但存在于天然蛋白質(zhì)中的氨基酸均為L(zhǎng)-型氨基酸。 二天然氨基酸的分類 1.根據(jù)氨基酸分子中氨基和羧基的相對(duì)數(shù)量進(jìn)展分類 2.根據(jù)氨基酸分子構(gòu)

3、造分類 3.根據(jù)氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)極性分類 氨基酸根據(jù)其側(cè)鏈基團(tuán)在近中性的pH條件下能否帶電荷以及帶電荷的種類分成四類：非極性氨基酸、極性不帶電荷氨基酸、極性帶正電荷氨基酸、極性帶負(fù)電荷氨基酸。 三稀有蛋白質(zhì)氨基酸 這部分主要是指雖然在蛋白質(zhì)中有所存在，含量卻較少的一類氨基酸。蛋白質(zhì)中的稀有氨基酸是在蛋白質(zhì)合成后的加工過程中經(jīng)過化學(xué)的方法在天然氨基酸的根底上添加某些基團(tuán)而構(gòu)成的。 四非蛋白質(zhì)氨基酸 非蛋白質(zhì)氨基酸是細(xì)胞中不參與天然蛋白質(zhì)合成的一類氨基酸。 五氨基酸的重要理化性質(zhì) 1. 普通理化性質(zhì) 2. 氨基酸的酸堿性質(zhì)與等電點(diǎn) 3. 氨基酸的主要化學(xué)性質(zhì) 1茚三酮反響 2桑格反響Sanger r

4、eaction 3埃德曼反響Edman reaction 4. 氨基酸的光學(xué)性質(zhì) 由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不對(duì)稱碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光景象的存在。20種天然氨基酸在可見光范圍內(nèi)都沒有明顯的光吸收景象，但在紫外區(qū)有三種氨基酸確有明顯的光吸收作用。五、蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造 為研討方便，人們將蛋白質(zhì)構(gòu)造分成不同的層次，1952年Linderstron-Lang 將蛋白質(zhì)分成三個(gè)構(gòu)造層次，1953年Bernal又提出四級(jí)構(gòu)造，以后人們又在構(gòu)造與功能的研討中提出了超二級(jí)構(gòu)造及構(gòu)造域概念，因此，目前，目前人們以為蛋白質(zhì)可以分成六個(gè)構(gòu)造層次進(jìn)展研討。 一蛋白質(zhì)的一級(jí)構(gòu)造 根據(jù)1

5、969年國(guó)際實(shí)際化學(xué)和運(yùn)用化學(xué)協(xié)會(huì)IUPAC的規(guī)定蛋白質(zhì)的一級(jí)構(gòu)造Primary structure是指蛋白質(zhì)分子中氨基酸的陳列順序。 氨基酸與氨基酸之間經(jīng)過酰胺鍵相連構(gòu)成的化合物稱為肽或蛋白質(zhì)，通常構(gòu)成肽鏈的氨基酸數(shù)目在10個(gè)以下的稱為寡肽，10以上者稱為多肽或蛋白質(zhì)。 蛋白質(zhì)與多肽鏈的區(qū)別： 1氨基酸組成數(shù)量。普通都在100個(gè)以上，分子量在10，000以上。 2具有特定的空間構(gòu)造。 3構(gòu)造與功能之間的對(duì)應(yīng)關(guān)系。 二蛋白質(zhì)的二級(jí)構(gòu)造 蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈本身、部分的、有規(guī)那么的空間排布方式蛋白質(zhì)的二級(jí)構(gòu)造。蛋白質(zhì)的二級(jí)構(gòu)造主要包括-螺旋構(gòu)造、-折疊、-轉(zhuǎn)角、無規(guī)那么卷曲自在回轉(zhuǎn) 1、蛋白質(zhì)二級(jí)構(gòu)

6、造的主要類型 -螺旋構(gòu)造是美國(guó)麻省理工學(xué)院的Pauling、 Corey 在 1953 年對(duì)動(dòng)物毛發(fā)構(gòu)造的X- 光衍射分析中發(fā)現(xiàn)的一種蛋白構(gòu)造， - 螺旋構(gòu)造有左旋和右旋兩種。 多肽鏈主鏈圍繞其中心軸環(huán)繞而成的一種螺旋管狀構(gòu)造，螺旋構(gòu)造每螺旋上升一圈需求3.6個(gè)氨基酸殘基，垂直上升0.54nm；螺旋構(gòu)造中每個(gè)氨基酸殘基上的氨基氫與其后第四個(gè)氨基酸殘基的羰基氧構(gòu)成氫鍵，其氫鍵的走向與螺旋軸平行。 -折疊構(gòu)造也是Pauling和Corey在蠶絲絲心蛋白中發(fā)現(xiàn)的一種蛋白構(gòu)造。 -折疊構(gòu)造是由幾條多肽鏈或一條多肽鏈的幾個(gè)片段平行折疊構(gòu)成的一種片層構(gòu)造；相鄰的主鏈之間借助于鏈內(nèi)或鏈間氫鏈相連構(gòu)成片層，主

7、鏈中相鄰氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)上下交替陳列在片層的上方或下方；-折疊構(gòu)造分平行或反平行兩種構(gòu)造。 - 轉(zhuǎn)角是指多肽鏈走向發(fā)生180回折，其轉(zhuǎn)角處的構(gòu)造。 無規(guī)那么卷曲自在回轉(zhuǎn) 2、超二級(jí)構(gòu)造與構(gòu)造域 1超二級(jí)構(gòu)造Supersecodary structure是指由兩個(gè)或多個(gè)二級(jí)構(gòu)造單元被長(zhǎng)度不等，走向不規(guī)那么的銜接肽彼此相連，構(gòu)成的有規(guī)律的、在空間上可以識(shí)別的二級(jí)構(gòu)造組合體稱為超二級(jí)構(gòu)造。超二級(jí)構(gòu)造根據(jù)其復(fù)雜程度分為簡(jiǎn)單超二級(jí)構(gòu)造和復(fù)雜超二級(jí)構(gòu)造兩種類型。由兩個(gè)或少數(shù)構(gòu)象單元經(jīng)銜接肽相連構(gòu)成的超二級(jí)構(gòu)造稱簡(jiǎn)單超二級(jí)構(gòu)造，普通包括- corner、-發(fā)夾 -hairpin、 -發(fā)夾-hairpin

8、、拱形構(gòu)造arch。 由多個(gè)構(gòu)象單元或由簡(jiǎn)單的超二級(jí)構(gòu)造進(jìn)一步組合構(gòu)成的有規(guī)律的在空間上可辯識(shí)的構(gòu)造，詳細(xì)可分為-螺旋超螺旋、 X構(gòu)造、 -迂回、 -折疊桶四種方式。2構(gòu)造域Structural domain 也叫轄區(qū)，是指存在于球狀蛋白質(zhì)分子內(nèi)部由相鄰的多個(gè)二級(jí)構(gòu)造單元彼此相連構(gòu)成的球狀亞單位。構(gòu)造域是獨(dú)立的構(gòu)造單位、功能單位和獨(dú)立的構(gòu)造構(gòu)成單位。構(gòu)造域主要包括-構(gòu)造域、-折疊域、+ 構(gòu)造域和/ 構(gòu)造域。 構(gòu)造域作為獨(dú)立的構(gòu)造單位，具有內(nèi)在的穩(wěn)定性，構(gòu)造域之間經(jīng)過柔性肽段相連。多數(shù)蛋白質(zhì)具有多個(gè)構(gòu)造域，其構(gòu)造域能夠一樣，如磷酸丙糖異構(gòu)酶具有兩個(gè)類似的構(gòu)造域，也能夠不同，如丙酮酸激酶。三蛋白質(zhì)

9、的三級(jí)構(gòu)造 在二級(jí)構(gòu)造的根底上，多肽鏈進(jìn)一步環(huán)繞折疊構(gòu)成的球狀蛋白質(zhì)構(gòu)造稱為蛋白質(zhì)的三級(jí)構(gòu)造。換言之是指構(gòu)成球狀蛋白質(zhì)的多肽鏈中一切原子和基團(tuán)的空間排布。它是由不同的二級(jí)構(gòu)造單元按照一定的方式彼此組合而成的一種蛋白質(zhì)構(gòu)造。 四蛋白質(zhì)的四級(jí)構(gòu)造 由兩個(gè)及其以上具有三級(jí)構(gòu)造的多肽鏈鏈相互聚集構(gòu)成的蛋白質(zhì)空間構(gòu)造稱為蛋白質(zhì)四級(jí)構(gòu)造。四級(jí)構(gòu)造構(gòu)成的意義：四級(jí)構(gòu)造賦予蛋白質(zhì)更加復(fù)雜的構(gòu)造，以便執(zhí)行更復(fù)雜的功能如在酶類中，除功能簡(jiǎn)單的水解酶，其它酶大多數(shù)是寡聚蛋白。經(jīng)過亞基間的相互作用，可以對(duì)酶或其它功能蛋白的活性進(jìn)展調(diào)理。催化相關(guān)代謝的酶構(gòu)成多酶復(fù)合物，可以提高酶促反響的速度?？梢缘糜么笮?、種類有限的亞

10、基組合成構(gòu)造復(fù)雜的大分子蛋白質(zhì)。可以降低細(xì)胞內(nèi)的浸透壓。節(jié)約編碼的信息量。 (五)維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的作用力 在不同蛋白質(zhì)構(gòu)造中起主要作用的穩(wěn)定要素不同，在蛋白質(zhì)一級(jí)構(gòu)造中起主要穩(wěn)定作用的要素是共價(jià)鍵；在蛋白質(zhì)二級(jí)構(gòu)造中起主要作用的穩(wěn)定要素是氫鍵；在蛋白質(zhì)三、四級(jí)構(gòu)造中起最主要作用的要素是疏水力。五、蛋白質(zhì)分子構(gòu)造與功能的關(guān)系 一蛋白質(zhì)一級(jí)構(gòu)造與功能的關(guān)系 蛋白質(zhì)一級(jí)構(gòu)造是決議蛋白質(zhì)空間構(gòu)造及其生物學(xué)功能的重要根底，在細(xì)胞內(nèi)特定的環(huán)境條件下，蛋白質(zhì)一級(jí)構(gòu)造決議蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造，蛋白質(zhì)一級(jí)構(gòu)造經(jīng)過決議蛋白質(zhì)空間構(gòu)造的方式間接地決議和影響蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能。蛋白質(zhì)一級(jí)構(gòu)造與生物進(jìn)化的關(guān)系、蛋白質(zhì)一

11、級(jí)構(gòu)造與分子病的關(guān)系是生物化學(xué)中研討較為清楚的兩個(gè)例子。 (二)蛋白質(zhì)空間構(gòu)造與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)空間構(gòu)造直接決議和影響蛋白質(zhì)的功能，蛋白質(zhì)空間構(gòu)造的變化必然導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物功能的改動(dòng)，如核糖核酸酶空間構(gòu)造變化與功能關(guān)系、血紅蛋白空間構(gòu)造變化與功能關(guān)系以及調(diào)理酶構(gòu)造變化與酶活性變化等。 II 習(xí) 題名詞解釋 端與端: 蛋白質(zhì)一級(jí)構(gòu)造: 氨基酸殘基: n=3.613: 肽單位、肽平面: 寡聚蛋白: 蛋白量變性:8超二級(jí)構(gòu)造與構(gòu)造域:二、是非題 判別以下各句話意思的正確與否，正確的在題后括號(hào)內(nèi)畫“，錯(cuò)誤 的畫“，假設(shè)是錯(cuò)誤的，請(qǐng)闡明其理由1.組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸，它們至少含有一個(gè)不對(duì)稱碳原子。2.

12、氨基酸立體異構(gòu)體雖有-型和-型之分，但在蛋白質(zhì)中所發(fā)現(xiàn)的氨基酸均為型。3.等摩爾的-la和-la混合液，不能引起偏振光平面的偏轉(zhuǎn)。4.從蛋白質(zhì)酸水解液中可以得到一切20種天然氨基酸。5.氨基酸在水溶液或固體形狀是以兩性離子方式存在的。6.內(nèi)部氫鍵的構(gòu)成的是驅(qū)使蛋白質(zhì)折疊的主要力量。7.在外界環(huán)境一定的條件下，蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造主要是由它的一級(jí)構(gòu)造所決議的。9.天然蛋白質(zhì)中多肽鏈的螺旋構(gòu)象都是右旋的。11.某一蛋白質(zhì)樣品，當(dāng)其酸性氨基酸數(shù)目等于堿性氨基酸數(shù)目時(shí)，此蛋白質(zhì)樣品的等電點(diǎn)pH是。13.血紅蛋白和細(xì)胞色素都是含鐵卟啉的色蛋白，兩者的功能雖然不同，但它們的作用機(jī)制一樣，都是經(jīng)過鐵離子化合價(jià)的

13、變化來實(shí)現(xiàn)的。 17蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化伴隨自在能的變化，最穩(wěn)定的構(gòu)象自在能最低。18剛性平面構(gòu)造的肽單位是蛋白質(zhì)主鏈骨架的反復(fù)單位。19蛋白質(zhì)分子的亞基就是蛋白質(zhì)的構(gòu)造域。20脯氨酸不能維持螺旋，凡有脯氨酸的部位肽鏈都發(fā)生彎轉(zhuǎn)。21有機(jī)溶劑引起蛋白量變性的主要緣由之一是降低介質(zhì)的介電常數(shù)。22血紅蛋白比肌紅蛋白攜氧才干高，這是由于它有多個(gè)亞基。23蛋白質(zhì)和酶原的激活過程闡明蛋白質(zhì)的一級(jí)構(gòu)造變化與蛋白質(zhì)的功能親密相關(guān)。24肌紅蛋白和血紅蛋白的和鏈有共同的三級(jí)構(gòu)造。 三、填空題 組成蛋白質(zhì)的氨基酸有20種，其中，必需氨基酸有 種，即 。通用氨基酸除 外都有旋光性； 在穩(wěn)定許多蛋白質(zhì)構(gòu)造中起重要作用，

14、由于它可參與構(gòu)成鏈內(nèi)和鏈間的共價(jià)鍵。氨基酸構(gòu)造上的共同點(diǎn)是：(1) ,(2) ，(3) 。蛋白質(zhì)的主鏈構(gòu)象單元有 ， ， ， 四種。在典型的螺旋構(gòu)造中，一個(gè)氨基酸的氨基氫與其前面第 個(gè)氨基酸殘基的羰基氧構(gòu)成氫鍵，在此封鎖體系內(nèi)，共含有 個(gè)原子。9在正常生理?xiàng)l件下(pH7)，蛋白質(zhì)分子中 和 的側(cè)鏈部分帶正電荷。11球蛋白分子中 基團(tuán)陳列在外部， 基團(tuán)陳列在分子的內(nèi)部。14用紫外光吸收法測(cè)定蛋白質(zhì)含量的根據(jù)是一切的蛋白質(zhì)分子中都含有 、 和 三種氨基酸。15 1965年中國(guó)科學(xué)家完成了由51個(gè)氨基酸殘基組成的 合成。16目前己知的超二級(jí)構(gòu)造有 、 、 和 四種根本方式。l7維持蛋白質(zhì)三級(jí)構(gòu)造的作

15、用力是 ， ， 和鹽鍵。19在pH6.0時(shí)將G1y，A1a，G1u，Lys，Arg和Ser的混合物進(jìn)展紙電泳，向陽極挪動(dòng) 快的是 ；向陰極挪動(dòng)最快的是 和 ；挪動(dòng)很慢接近原點(diǎn)的是 ， 和 。 四、選擇題在生理H條件下，帶正電荷的氨基酸是： Ala Try Trp Lys以下哪些氨基酸只含非必需氨基酸： 芳香族氨基酸 堿性氨基酸 酸性氨基酸 支鏈氨基酸以下哪些蛋白質(zhì)是不溶于水的？ 血紅蛋白 酶 抗體 膠原蛋白細(xì)胞色素氧化酶除含有血色素輔基外，還含有： 銅 鐵 鎂 鋅蛋白質(zhì)在280nm有最大光吸收，主要是由于其中含有： Phe Tyr His Trpp在pH附近的是： Ser Glu Asn Hi

16、s維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)造穩(wěn)定的主要要素是： 疏水作用 氫鍵 范德華作用力 鹽鍵10在效應(yīng)物作用下，蛋白質(zhì)產(chǎn)生的變構(gòu)(或別構(gòu))效應(yīng)是由于蛋白質(zhì)的 A 一級(jí)構(gòu)造發(fā)生變化 B 構(gòu)型發(fā)生變化 C 構(gòu)象發(fā)生變化D 氨基酸序列發(fā)生變化11以下具有協(xié)同效應(yīng)的蛋白質(zhì)是： A 肌紅蛋白B 血紅蛋白 C 絲心蛋白D 彈性蛋白12同源蛋白是指： A 來源一樣的各種蛋白質(zhì) B 來源不同的同一種蛋白質(zhì) C 來源一樣的同一種蛋白質(zhì) D 來源不同的各種蛋白質(zhì)13如下哪些表達(dá)是正確的： 肽鍵中的具有部分雙鍵性質(zhì)； 肽單位中的六個(gè)原子處在一個(gè)平面上； 兩個(gè)相臨近的碳呈反式分布； 的二面角在0180內(nèi)可以自在旋轉(zhuǎn)。15蛋白質(zhì)空間構(gòu)造

17、穩(wěn)定機(jī)制中，包括以下哪種氨基酸與賴氨酸殘基的相互作用。A G1u B ArgC His D Asp五、問答與計(jì)算 1什么是蛋白質(zhì)的一、二、三、四級(jí)構(gòu)造？主要的穩(wěn)定要素各是什么？ 2什么是蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)(pI)?為什么說在等電點(diǎn)時(shí)蛋白質(zhì)的溶解度最低?3將固體氨基酸溶于pH7的水中所得的氨基酸溶液，有的pH大于7，有的小于7，這種景象闡明什么?5指出用電泳技術(shù)分別以下物質(zhì)，pH是多少時(shí)最適宜?血清清蛋白(pI4.9)和血紅蛋白(pI6.8)；肌紅蛋白(pI7.0)和胰凝乳蛋白梅(pI9.5)；卵清蛋白(pI4.6)、血清清蛋白和肽酶(pI5.0)。 7某氨基酸的水溶液pH值為6.0，問此氨基酸的等

18、電點(diǎn)是大于6，等于6，還是小于6？9舉例闡明蛋白質(zhì)構(gòu)造與功能的關(guān)系？第二章 核酸化學(xué)I 主要內(nèi)容一、核酸的種類、分布及主要功能核酸是以核苷酸為根本單位構(gòu)成的生物大分子。核酸根據(jù)其所含戊糖種類的不同分為核糖核酸簡(jiǎn)稱RNA和脫氧核糖核酸簡(jiǎn)稱DNA二種類型。DNA是絕大多數(shù)生物體內(nèi)遺傳信息的儲(chǔ)存者和傳送者，主要在遺傳信息的儲(chǔ)存和傳送中發(fā)揚(yáng)作用；大多數(shù)為雙鏈，少數(shù)為單鏈；真核細(xì)胞中分布在細(xì)胞核，原核細(xì)胞中存在于擬核區(qū)。RNA普通是線狀、單鏈，少數(shù)為環(huán)狀雙鏈；主要作用是參與蛋白質(zhì)的生物合成，并根據(jù)其功能不同分為mRNA、tRNA和rRNA；主要分布在細(xì)胞質(zhì)中。另外，RNA在少數(shù)生物體內(nèi)還起著遺傳信息載體

19、的作用。二、核酸的化學(xué)組成核酸是由核苷酸為根本單位構(gòu)成的一類生物大分子。部分分解可以構(gòu)成多核苷酸、核苷酸、核苷，完全水解可以構(gòu)成磷酸、戊糖和含氮堿基。參與核酸構(gòu)成的含氮堿基主要有腺嘌呤、鳥嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶。戊糖與含氮堿基之間經(jīng)過C-N相連構(gòu)成核苷糖苷，核苷中戊糖基5-OH與磷酸反響構(gòu)成核苷酸。細(xì)胞中存在的核苷酸絕大多數(shù)均為5-核苷酸，以3，5-磷酸二酯鍵構(gòu)成核酸分子。三、核酸的分子構(gòu)造一1DNA或RNA一級(jí)構(gòu)造 DNA或RNA分子中核苷酸的陳列順序稱為DNA或RNA的一級(jí)構(gòu)造。核酸分子中遺傳信息就儲(chǔ)存在特定的核苷酸堿基陳列順序之中。二DNA的二、三級(jí)構(gòu)造1DNA二級(jí)構(gòu)造特點(diǎn)：1該

20、構(gòu)造由兩條反向平行的DNA單鏈圍繞其中心軸向右環(huán)繞而成，其中一條鏈的方向是從3- 5，而另一條鏈的走向是從5- 3；2由磷酸和脫氧核糖交替陳列構(gòu)成雙螺旋構(gòu)造的主鏈骨架，位于雙螺旋構(gòu)造的外側(cè)，糖環(huán)平面與中心軸的走向相平行，堿基那么位于雙螺旋構(gòu)造的內(nèi)部，其平面與中心軸的走向垂直；3每螺旋上升一圈需求10個(gè)堿基對(duì)，螺距是3.4nm直徑2.0nm；4DNA雙鏈對(duì)應(yīng)位置堿基之間具有嚴(yán)厲的規(guī)律性，即A=T，G=C。2. 維持DNA二級(jí)構(gòu)造穩(wěn)定的要素：1互補(bǔ)堿基對(duì)間的氫鍵；2堿基堆集力；3離子鍵。3. 生物學(xué)意義：1提示了DNA分子上遺傳信息的儲(chǔ)存規(guī)律；2提示了DNA分子的可復(fù)制性以及DNA分子內(nèi)遺傳信息的

21、傳送方式。DNA的三級(jí)構(gòu)造是指雙螺旋的卷曲構(gòu)象，最常見的是超螺旋構(gòu)造。三RNA二、三級(jí)構(gòu)造RNA普通由一條鏈構(gòu)成，二級(jí)構(gòu)造的最主要特點(diǎn)是“發(fā)夾構(gòu)造。tRNA二級(jí)構(gòu)造呈三葉草形，三級(jí)構(gòu)造呈“倒L形。四、核酸的主要性質(zhì)1溶解性和旋光性。2紫外吸收特性：核苷酸定量分析(摩爾消光系數(shù))法。3堿基、核苷和核苷酸的解離；堿基和磷酸上的可解離基團(tuán)，核苷和核苷酸的等電點(diǎn)4變性、復(fù)性及DNA的分子雜交。II 習(xí) 題一、 名詞解釋 1.稀有核苷： 2.DNA二級(jí)構(gòu)造：3.三葉草模型 4.“線團(tuán)轉(zhuǎn)變： 5.分子雜交：6. 增色效應(yīng)： 7 Tm： 是非題: 判別以下各句話意思的正確與否，正確的在題后括號(hào)內(nèi)畫“，錯(cuò)誤

22、的畫“，假設(shè)是錯(cuò)誤的，請(qǐng)闡明其理由。 1核苷由堿基和核糖以-型C-N糖苷鍵相連。2核苷酸是由核苷與磷酸脫水縮合而成，核苷酸是核苷的磷酸酯3DNA與RNA一樣，在1N KOH溶液中不很穩(wěn)定，生成2，3脫氧核苷酸。4DNA堿基配對(duì)規(guī)律(AT, GC)僅適用于雙鏈DNA而不適用單鏈DNA.5在DNA變性過程中,總是GC對(duì)豐富的區(qū)段先解鏈分開。6DNA是一切生物的遺傳物質(zhì)。7在DNA部分雙螺旋區(qū)內(nèi)，兩條鏈之間的方向也是反向平行的。 8不同來源的DNA單鏈，在一定條件下能進(jìn)展分子雜交，是由于它們有共同的堿基組成。9當(dāng)某DNA溶液溫度升高到一定程度時(shí)，OD260提高30，闡明它是該DNA分子為雙鏈DNA。

23、10DNA分子的可復(fù)制性主要是由DNA雙鏈對(duì)應(yīng)位置之間堿基的互補(bǔ)性所決議的。11DNA變性后由雙螺旋構(gòu)造變成線團(tuán)構(gòu)造。12Tm值低的DNA分子中(A-T)高。13雙鏈DNA中，一條鏈上某一區(qū)段的核苷酸順序?yàn)椋?pCpTpGpGpApC，那么另一條鏈上相應(yīng)的區(qū)段的核苷酸順序?yàn)?pGpApCpTpG.14由于RNA不是雙鏈，因此一切的RNA分子中都沒有雙螺旋構(gòu)造。15DNA兩條鏈間的堿基配對(duì)原那么總是A對(duì)T、C對(duì)G、而DNA與mRNA之間的堿基配對(duì)原那么為A對(duì)U、T對(duì)A以及G對(duì)C。16DNA的復(fù)制和轉(zhuǎn)錄都必需根據(jù)堿基配對(duì)的原那么。17某氨基酸t(yī)RNA反密碼子為GUC，在mRNA上相對(duì)應(yīng)的密碼子應(yīng)該

24、是CAG。18細(xì)胞內(nèi)DNA的核苷酸順序都不是隨機(jī)的而是由遺傳性決議的。填空題1核苷酸是由 、 和磷酸基三者組成的。2在各種RNA中 含稀有堿基最多。3DNA雙螺旋的直徑為_ ，雙螺旋每隔_旋轉(zhuǎn)一圈，約相當(dāng)于_對(duì)，核糖磷酸主鏈位于螺旋體_ _側(cè)，堿基對(duì)位于螺旋體_側(cè)。4真核生物的DNA存在于 ，其生物學(xué)作用是 。5一切RNA的核苷酸順序都是由它們的 。6將雙鏈DNA放置在pH2以下或pHl2以上，其OD260 ,在同樣條件下單鏈DNA的OD260 。7B型DNA雙螺旋是由兩條鏈?zhǔn)?平行的，螺距 每個(gè)螺旋的堿基對(duì)基數(shù)為 。8DNA抗堿的緣由是 決議的。9將A、U、C和G四種核苷酸溶解在pH3.5的

25、緩沖液中，從負(fù)極向正極進(jìn)展電泳， 跑得最快， 跑得最慢。10從E.coli中分別的DNA樣品內(nèi)含有20的腺嘌呤(A)，那么T ，G十C 。11某DNA片段的堿基順序?yàn)镚CTACTAAGC，它的互補(bǔ)鏈順序應(yīng)為 。12酵母tRNAAla二級(jí)構(gòu)造模型呈 _狀；主要包括_ _、_ _ 、_、 和_五部分組成。13當(dāng)溫度逐漸升到一定高度時(shí)，DNA雙鏈 稱為變性。當(dāng)溫度逐漸降低時(shí)，DNA的兩條鏈 ，稱為 。14DNA的復(fù)性速度與 、 以及DNA片段的大小有關(guān)。15天然DNA的負(fù)超螺旋是由于DNA雙螺旋中兩條鏈 引起的為 手超螺旋，正超螺旋是由于DNA雙螺旋中兩條鏈 引起的為 手超螺旋。16tRNA的二級(jí)構(gòu)

26、造呈 形，三級(jí)構(gòu)造的外形像 。17核酸分子含有_ _和_ _堿，所以對(duì)_nm的波長(zhǎng)有劇烈吸收。18維持DNA雙螺旋構(gòu)造穩(wěn)定的要素有_ _ _ _、_ _和_。選擇題1在雙鏈DNA中，堿基含量關(guān)系錯(cuò)誤的選項(xiàng)是： A AT、GC; B A+TGC; C GC+mC; D A+GCT; 2雙鏈DNA的Tm上升是以下哪組堿基高引起的? A A+G; B C+T; C A+T; D G+C. 3Watson-Crick的DNA雙螺旋模型表示: A 一個(gè)三鏈構(gòu)造; B 雙鏈走向是反向平行的; C 堿基A與G配對(duì); D 堿基之間共價(jià)結(jié)合; 4DNA熱變性的顯著變化是: A 磷酸二酯鏈斷裂; B 生成2,3環(huán)

27、核苷酸; C Tm值與GC含量有關(guān); D 260nm吸收值添加; 5絕大多數(shù)真核生物的mRNA的5端有: A PolyA; B CCAOH; B 帽子構(gòu)造、起始密碼; D 終止密碼; 6各類核酸中含稀有核苷最多的是: A tRNA B rRNA; C mRNA; D DNA. 7假尿苷中的糖苷鍵是: A CN銜接; B CC銜接; C NN銜接; D OC銜接; 8與DNA序列5pTpApGpA3互補(bǔ)的序列是: A 5pTpCpTpA3; B 5pApTpCpT3; C 5pUpCpUpA3; D 5pGpCpGpA3; 9以下關(guān)于DNA的表達(dá)哪項(xiàng)是錯(cuò)誤的?A 不同生物的DNA一級(jí)構(gòu)造不同。B

28、 破壞DNA雙螺旋，260nm光吸收添加。 C 一切生物的DNA都為雙鏈構(gòu)造。 D 細(xì)胞核DNA與線粒體DNA的三級(jí)構(gòu)造不同; 10以下哪項(xiàng)可闡明DNA是生物遺傳信息的攜帶者? A 不同生物的堿基組成應(yīng)該是一樣的； B 病毒感染是經(jīng)過蛋白質(zhì)侵入宿主細(xì)胞來完成的； C 同終身物體不同組織的DNA通常具有一樣的堿基組成。 D 生物體的DNA堿基組成隨年齡和營(yíng)養(yǎng)情況的改動(dòng)而改動(dòng)。 11存在于DNA中的bp是: A A-T; B U-A; C C-G; D G-A. 12對(duì)于細(xì)胞中RNA來說: A 含量最多的是rRNA; B 含修飾核苷最多的是tRNA; C 一切RNA都在于細(xì)胞質(zhì)中； D 壽命最短、

29、含量最少的是mRNA; 13核酸變性時(shí): A 氫鍵斷裂、雙鏈脫解、堿基堆積破壞； B 分子量不變； C 在退火條件下互補(bǔ)單鏈可以重新締合為雙鏈； D 單鏈核酸增色效應(yīng)不顯著。14DNA的Tm與介質(zhì)的離子強(qiáng)度有關(guān)，所以DNA制品應(yīng)保管在：A 高濃度的緩沖浪中 B 低濃度的緩沖液中C 純水中 D 有機(jī)試劑中15熱變性后的DNA： A 紫外吸收添加 B 磷酸二酯鍵斷裂 C 構(gòu)成三股螺旋 D (G-C)含量添加*16以下過程中與DNA體外重組無關(guān)的是： A 用專注性的限制性內(nèi)切酶在特定的互補(bǔ)位點(diǎn)切割載體DNA和供體DNA B 經(jīng)過銜接酶催化載體DNA與供體DNA接合。 C 將重組后的DNA經(jīng)過結(jié)合反響

30、引入寄主細(xì)胞。 D 經(jīng)常根據(jù)載體所具有的抗藥性來挑選含有重組DNA的細(xì)菌。17核酸分子中的共價(jià)鍵包括： A 嘌呤堿基第9位N與核糖第1位C之間銜接的糖苷鍵 B 磷酸與磷酸之間的磷酸酯鍵 C 磷酸與核糖第1位C之間銜接的磷酸酯鍵 D 核糖與核糖之間銜接的糖苷鍵19以下哪種物質(zhì)不是由核酸與蛋白質(zhì)結(jié)合而成的復(fù)合物： A 病毒 B 核糖體 C 蛋白質(zhì)生物合成70S起始物 D 線粒體內(nèi)膜20以下關(guān)于核糖體的表達(dá)正確的選項(xiàng)是： A 大小亞基嚴(yán)密結(jié)合任何時(shí)候都不分開。 B 細(xì)胞內(nèi)有游離的也有與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合的核糖體。 C 核糖體是一個(gè)完好的轉(zhuǎn)錄單位。 D 核糖體由兩個(gè)一樣的亞基組成。21Crick的擺動(dòng)假說較好

31、的描畫了： A 密碼子的第三位變動(dòng)不影響與反密碼子的正確配對(duì) B 新生肽鏈在核糖體上的延伸機(jī)理。 C 由鏈霉素引起的翻譯錯(cuò)誤。 D 溶原性噬菌體經(jīng)過誘導(dǎo)可變成烈性噬菌體。22分別出某病毒核酸的堿基組成為：A27，G30，C22，T21，該病毒應(yīng)為：A 單鏈DNA B 雙鏈DNAC 單鏈RNA D 雙鏈RNA問答與計(jì)算：1雙螺旋構(gòu)造模型的主要內(nèi)容是什么？ 生物體內(nèi)遺傳信息的傳送主要是經(jīng)過什么方式實(shí)現(xiàn)的？2簡(jiǎn)要描畫酵母tRNAAla的三葉草模型。3有一DNA分子，其(A+G)(T+C)在一單鏈中的比值為0.9，試計(jì)算在另一互補(bǔ)鏈中(A+G)(T+C)的比值。4DNA樣品在水浴中加熱到定溫度，然后冷

32、至室溫測(cè)其OD260，請(qǐng)問在以下情況下加熱與退火前后OD260的變化如何?(a)加熱的溫度接近該DNA的Tm值；(b)加熱的溫度遠(yuǎn)遠(yuǎn)超越該DNA的Tm值。6根據(jù)同源蛋白質(zhì)的知識(shí)，闡明為什么編碼同源蛋白質(zhì)的基因(DNA片段)可以雜交?第三章 酶 學(xué)I 主要內(nèi)容一、酶的組成分類 1酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)，可以分為簡(jiǎn)單蛋白和結(jié)合蛋白。 2簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)酶類：這些酶的活性僅僅由它們的蛋白質(zhì)構(gòu)造決議。3結(jié)合蛋白質(zhì)酶類：這些酶的活性取決于酶蛋白和輔因子兩部分。輔因子主要包括無機(jī)離子和有機(jī)小分子兩種物質(zhì)，其中有機(jī)小分子又根據(jù)其與酶蛋白結(jié)合的嚴(yán)密程度不同分為輔酶和輔基。在結(jié)合蛋白質(zhì)酶類分子中，酶促反響的專注性主要由

33、酶蛋白質(zhì)的構(gòu)造決議，催化性質(zhì)那么主要由輔因子化學(xué)構(gòu)造所決議。二、酶的催化特性 1高效性：酶的催化效率非常高，酶促反響的速度與化學(xué)催化劑催化的反響速度高1010倍左右。 2專注性：每一種酶只能作用于某一類或某一種物質(zhì)。根據(jù)專注性的程度可分為絕對(duì)、相對(duì)專注性和立體構(gòu)造專注性三種類型。 3溫暖性：酶普通是在體溫、近中性的pH及有水的環(huán)境下進(jìn)展，作用條件較為溫暖。 4酶活性的可調(diào)理性：細(xì)胞內(nèi)酶活性可以受底物濃度、產(chǎn)物濃度等許多要素的影響。三、酶的命名和分類 1命名法：習(xí)慣命名法和系統(tǒng)命名法。 2國(guó)際系統(tǒng)分類和編號(hào)：根據(jù)國(guó)際系統(tǒng)分類法的原那么，一切的酶促反響按反響性質(zhì)分 為六大類，用1，2，3，4，5，

34、6的編號(hào)來表示。 1-氧化復(fù)原酶類；2-轉(zhuǎn)移酶類；3-水解酶類；4-裂合酶類；5-異構(gòu)酶類；6-合成酶類。 如：Ecl.1.1.27 乳酸：NAD+氧化復(fù)原酶。四、酶活力(或酶活性)、比活力表示法 用反響初速度表示酶活力。 酶活力單位：U；酶的比活力：Umg蛋白質(zhì)五、酶促反響動(dòng)力學(xué)1底物濃度對(duì)酶促反響速度的影響。 米氏常數(shù)(Km)：當(dāng)酶反響速度到達(dá)最大反響速度一半時(shí)的底物濃度。它是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的種類有關(guān)，而與底物濃度無關(guān)；米氏常數(shù)(Km)的測(cè)定主要采用雙倒數(shù)作圖法。2溫度對(duì)酶反響速度的影響：最適溫度：酶反響速度最大的環(huán)境溫度，它是酶的條件性特征常數(shù)，只在一定情況下才有意義。3pH

35、對(duì)酶促反響速度的影響：最適pH：酶反響速度最大的介質(zhì)pH值。4酶濃度對(duì)酶反響速度的影響：當(dāng)?shù)孜餄舛冗h(yuǎn)遠(yuǎn)大于酶濃度時(shí)，反響速度與酶濃度成 正比。5激活劑對(duì)酶反響速度的影響：無機(jī)激活劑，如陰離子、陽離子。有機(jī)激活劑，如某些復(fù)原劑以及由酶作用引起的酶原激活。酶原激活是指在某些酶的作用下無活性的酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚悦傅倪^程。6抑制劑對(duì)酶反響速度的影響。 (1)不可逆性抑制造用：這類抑制劑與酶分子中的特定基團(tuán)以共價(jià)鍵結(jié)合而使酶失 活，不能經(jīng)過去除抑制劑的方法恢復(fù)酶活性。 (2)可逆性抑制造用：這類抑制劑與酶的結(jié)合是可逆的，去除抑制劑酶活性可以恢復(fù)的抑制造用。 a競(jìng)爭(zhēng)性抑制：底物與抑制劑競(jìng)爭(zhēng)性地與酶活性中心的

36、同一部位結(jié)合。添加底物濃度可減少抑制劑的作用。當(dāng)競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在時(shí)，Km增大：Vmax不變。 b非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與酶的結(jié)合與底物不在同一位點(diǎn)，抑制劑可以和酶(E)結(jié)合也可與酶和底物(S)的復(fù)合物(ES)結(jié)合。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在時(shí)，Km不變；Vmax減小。c反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑只能與酶與底物的復(fù)合物結(jié)合，當(dāng)反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在時(shí)，及Km和Vmax都變小。酶促反響機(jī)制酶促化學(xué)反響比非酶促反響速度快，最根本的緣由是酶促反響與非酶促反響的反響歷程不一樣，在酶促反響中都要閱歷一個(gè)酶與底物結(jié)合構(gòu)成酶底復(fù)合物，酶底復(fù)合物進(jìn)一步轉(zhuǎn)化構(gòu)成產(chǎn)物并釋放出游離酶的根本過程。1酶作用機(jī)制酶活性中心：底物結(jié)合部

37、位和催化部位。2酶作用專注性的機(jī)理：(1)鎖與鑰匙學(xué)說。 (2)誘導(dǎo)契合假說3酶作用高效性的機(jī)理： (1)接近與定向；(2)變形與扭曲；(3)共價(jià)催化；(4)酸堿催化；(5)酶活性部位的低介電區(qū)。4某些酶的作用原理 (1)溶菌酶：活性部位有Glu35和Asp52，典型的酸堿催化。 (2)胰凝乳蛋白酶：活性部位有Aspl02、His57和Serl95組成的質(zhì)子電荷傳送系統(tǒng)。 5抗體酶與核糖酶七、酶活性的調(diào)理和調(diào)理酶 1別構(gòu)調(diào)理酶。 2共價(jià)調(diào)理酶。 3酶原的激活。II 習(xí) 題一、名詞解釋 m與s： 雙成分酶： 活性中心： 變構(gòu)酶： 酶原激活： 寡聚酶： 同工酶： 酶活力、比活力：二、是非題 判別以

38、下各句話意思的正確與否，正確的在題后括號(hào)內(nèi)畫“，錯(cuò)誤的畫“，假設(shè)是錯(cuò)誤的，請(qǐng)闡明其理由1構(gòu)成酶活性部位的氨基酸殘基，在一級(jí)構(gòu)造上并不相連，而在空間構(gòu)造上卻處在相近位置。2在底物濃度為限制要素時(shí)，酶促反響速度隨時(shí)間而減小。3只需底物濃度足夠大，即使是有競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的存在，酶的最大反響速度依然可以到達(dá)。 4丁二酸脫氫酶受丙二酸的抑制，但此抑制造用可以經(jīng)過添加丁二酸濃度的方式來解除或減輕。 5輔酶和輔基都是酶活性不可少的部分，它們與酶促反響的性質(zhì)有關(guān)6當(dāng)S Km時(shí)，酶促反響速度與酶濃度成正比。7抑制劑二異丙基氟磷酸(DFP或DIFP)能與活性部位中含有Ser-OH的酶結(jié)合使其失活。8在結(jié)合酶類中，酶

39、促反響的專注性主要由酶蛋白的構(gòu)造決議，催化性質(zhì)那么主要由輔因子的化學(xué)構(gòu)造所決議。9根據(jù)定義：酶活力是指酶催化一定化學(xué)反響的才干。普通來說，測(cè)定酶活力時(shí)，測(cè)定產(chǎn)物生成量，比測(cè)定底物減少量更準(zhǔn)確。10假設(shè)體系中一切的酶都以酶底復(fù)合物的方式存在，那么v=max。 11酶活力的測(cè)定，本質(zhì)上就是測(cè)定酶催化的反響速度。12最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，因此可以說溫度與酶促反響的速度無關(guān)。13酶催化反響速度的才干不能直接用酶的體積和質(zhì)量來表示，這主要是由酶本身的化學(xué)性質(zhì)所決議的。14同工酶是指功能和構(gòu)造都一樣的一類酶。15在競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在時(shí)，參與足夠量的底物可使酶促反響速度到達(dá)正常的Vmax。16反競(jìng)爭(zhēng)性抑

40、制劑是既能改動(dòng)酶促反響的Km值，又能改動(dòng)Vmax的一類抑制劑。17有些酶的Km值能夠由于構(gòu)造上與底物無關(guān)的代謝物的存在而改動(dòng)。18將具有絕對(duì)專注性的酶與底物的關(guān)系，比喻為鎖和鑰匙的關(guān)系還比較恰當(dāng)。19一切酶的米氏常數(shù)(Km)都可被看成是酶與底物的結(jié)合常數(shù)(Ks)，即KmKs。20脲酶的專注性很強(qiáng)，除尿素外不作用于其它物質(zhì)。三、填空題 1酶分為六大類，l ，2 ，3 ， 4 ，5 ， 6 。 2結(jié)合酶類是由 和 組成。3為準(zhǔn)確測(cè)定酶活力，必需滿足下面三個(gè)條件，即 、 。 4當(dāng)?shù)孜餄舛冗h(yuǎn)遠(yuǎn)大于Km，酶促反響速度與酶濃度 。5影響酶促反響速度的要素主有 、 、 、 、 和 六種。6溶菌酶的活性部位有

41、 和 兩種氨基酸殘基，其催化機(jī)制是典型的 。7胰臟分泌的蛋白酶具有一樣的作用機(jī)制，活性部位都是由 、 和 組成的 ，它們的區(qū)別是 。8用雙倒數(shù)作圖法求Km時(shí)，橫坐標(biāo)為 ，縱坐標(biāo)為 。10酶的比活力是指單位質(zhì)量蛋白質(zhì)所具有的酶活力大小，普通采用 和 兩種方式來表示。11競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑使酶促反響的Km ，而Vmax 。12天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶(ATCase)催化 和 生成氨甲酰天冬氨酸。它的正調(diào)理物是 ，負(fù)調(diào)理物是CTP。13能催化多種底物進(jìn)展化學(xué)反響的酶有 個(gè)Km值，其中Km 的底物是該酶的最適底物。14與無機(jī)催化劑相比，酶催化作用主要具有 、 、 和 四方面主要特性。15乳酸脫氫酶以 為輔酶，它的

42、酶蛋白由 個(gè)亞基構(gòu)成，其亞基分為 和 兩種。16迄今知的變構(gòu)酶大多都是 酶，它含有 個(gè)以上亞基構(gòu)成，除具有活性中心外，還具有 中心。四、選擇題 米氏常數(shù)： 隨酶濃度的增大而增大； 隨酶濃度增大而減??； 隨底物濃的增大而減小； 是酶的特征性常數(shù)。 生物素作用是： 轉(zhuǎn)氨酶的輔酶； 脫羧酶的輔酶； 一碳單位的載體； 羧化酶的輔酶。用雙倒數(shù)作圖法求max和m值時(shí)，假設(shè)以表示底物，表示反響速度，哪么圖中軸的實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)表示： 1/V； 1/S V S 競(jìng)爭(zhēng)性抑制造用可以經(jīng)過以下哪種方式來減輕或消除？ 添加底物濃度； 添加酶濃度； 減少底物濃度； 以上方式都不行。 磺胺藥物冶病的原理是： 直接殺死細(xì)菌； 葉酸

43、合成的非競(jìng)爭(zhēng)性抑劑； 葉酸合成的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑 以上三者都不行。 有機(jī)磷農(nóng)藥作為酶的抑制劑，是作用于酶活性部位的： 硫基； 羥基； 羧基； 咪唑基。 抑制劑與酶結(jié)合，使酶催化作用降低，是由于： 酶蛋白量變性失活； 占據(jù)酶的活性部位； 抑制劑與酶必需基團(tuán)結(jié)合； 和。 將一種非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑加到一種酶反響系統(tǒng)中： m值添加、max升高； m值添加、max不變； m值不變、max升高； m值不變、max變小。 酶加速其化學(xué)反響速度的緣由是： 使產(chǎn)物比非酶反響更穩(wěn)定； 使底物獲得更多的自在能； 縮短反響到達(dá)平衡所需時(shí)間； 保證底物全部構(gòu)成產(chǎn)物。10ATCase的負(fù)調(diào)理物是： CTP； UTP； ATP；

44、Asp 11在以下酶的輔因子中，不含AMP的是： NAD+ NADP+ CoASH； FMN。 12維生素6輔酶方式是： 吡哆醇； 吡哆醛； 吡哆胺； 磷酸吡哆醛。 13催化反響.的酶是： 合成酶類； 裂合酶類； 轉(zhuǎn)移酶類 氧化復(fù)原酶類。 14大多數(shù)酶都具有如下特征： 都能加速化學(xué)反響速度； 對(duì)底物有嚴(yán)厲的選擇性； 分子量大多都在5000以上； 近中性pH值時(shí)活性最大。15以下具別構(gòu)行為的物質(zhì)是： 葡萄糖異構(gòu)酶； ATCase； 乳酸脫氫酶； 血紅蛋白。16具有協(xié)同效應(yīng)的酶，其構(gòu)造根底是 A 酶蛋白分子的解離和聚合 B 酶蛋白可產(chǎn)生別構(gòu)效應(yīng) C 酶蛋白的降解作用 D 酶蛋白與非蛋白物質(zhì)結(jié)合17

45、別構(gòu)酶的反響速度與底物濃度的關(guān)系曲線是： A 雙倒數(shù)曲線 B S形曲線 C U形曲線 D 直線18酶的不可逆性抑制的機(jī)制是： A 使酶蛋白變性 B 與酶的催化部位以共價(jià)鍵結(jié)合 C 使酶降解 D 與酶作用的底物以共價(jià)鍵結(jié)合19丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制是由于： A 丙二酸在性質(zhì)上與酶作用的底物類似 B 丙二酸在構(gòu)造上與酶作用的底物類似 C 丙二酸在性質(zhì)上與酶類似 D 丙二酸在構(gòu)造上與酶類似 、20國(guó)際上經(jīng)常采用Hill系數(shù)判別別構(gòu)酶的類型，典型的米氏類型酶的： A Hill系數(shù)1 B Hill系數(shù)1 C Hil1系數(shù)1 D Hill系數(shù)o21以下關(guān)于同工酶的表達(dá)正確的選項(xiàng)是： A 同工酶是由多個(gè)

46、亞基以共價(jià)鍵結(jié)合構(gòu)成的復(fù)合物 B 同工酶對(duì)同一種底物有不同的專注性。 C 同工酶是催化同一種反響，但構(gòu)造不完全一樣的同一種酶的多種方式 D 各種同工酶在電場(chǎng)電泳時(shí)，遷移率一樣。 五、問答與計(jì)算1酶的化學(xué)本質(zhì)是什么？如何證明？酶作為催化劑具有哪些主要特點(diǎn)？2什么是酶的活性中心?底物結(jié)合部位、催化部位和變構(gòu)部位之間有什么關(guān)系?為什么酶對(duì)其催化反響的正向及逆向底物都具有專注性?3酶活力為什么不能直接用酶制劑的質(zhì)量或體積來表示？4. 酶的催化本質(zhì)是什么？為什么能比無機(jī)催化劑更有效地催化化學(xué)反響？5什么是酶的抑制造用？有哪幾種類型？研討酶的抑制造用有什么實(shí)踐意義？6許多酶由一樣的亞單位組成，這一景象的生

47、物學(xué)意義是什么?7請(qǐng)簡(jiǎn)要闡明Fisher提出的鎖與鑰匙學(xué)說和Koshland提出的誘導(dǎo)契合學(xué)說的主要內(nèi)容。8舉例闡明同工酶存在的生物學(xué)意義。9測(cè)定酶活力時(shí)：(1)酶和底物為什么必需用緩沖液配制?(2)酶和底物是先分別保溫，然后混合，還是先混合后保溫，為什么?10己糖激酶催化葡萄糖磷酸化時(shí)，Km值為0.15mmol/L，催化果糖磷酸化時(shí)，Km為1.5mmo1L。假設(shè)兩種反響的Vmax一樣。(1)寫出己糖激酶催化葡萄糖和果糖磷酸化的反響式。(2)分別計(jì)算葡萄糖和果糖為底物(S)時(shí)，S0.15，1.5，15mmol/L時(shí)，酶催化反響的速度V是多少?11絕大多數(shù)酶溶解在純水中會(huì)失活，為什么?12多數(shù)酶

48、的稀釋液在猛烈震蕩時(shí)會(huì)產(chǎn)生泡沫，此時(shí)即使酶的分子量并沒有變化，也會(huì) 導(dǎo)致酶活性降低或喪失，請(qǐng)闡明這是為什么? 13某酶在溶液中會(huì)喪失活性，但假設(shè)此溶液中同時(shí)存在巰基乙醇可以防止酶失活，該酶 應(yīng)該是一種什么酶，為什么?14稱取25mg蛋白酶粉配制成25m1酶液，從中取出0.1ml，以酪蛋白為底物用Folin酚比色法測(cè)定酶活力，結(jié)果闡明每小時(shí)產(chǎn)生1500Pg酪氨酸。另取2ml酶液用凱氏定氮法測(cè)得蛋白氮為0.2mg；假設(shè)以每分鐘產(chǎn)生1Pg酪氨酸的酶量為一個(gè)活力單位，求：(a)1ml酶液中蛋白的含量及活力單位；(b)1g酶制劑的總蛋白含量及總活力；(c)酶的比活力。15有一克酶制劑，配成1000ml水

49、溶液，從中取出1ml測(cè)定酶活力，得每分鐘分解0.25克淀粉，求每克酶制劑的酶活力單位數(shù)一個(gè)酶活力單位為每小時(shí)分解一克淀粉的酶量。16某酶在10ml反響混合液中進(jìn)展反響，所得結(jié)果如下： ol/L uoL/分 5.010-20.25 5.010-30.25 5.010-40.25 5.010-50.20 5.010-60.071 5.010-70.0096 按以上數(shù)據(jù)求解以下各題：1此酶的max是多少？2m是多少？3當(dāng)1.010-6時(shí)和1.010-1時(shí)，酶的活力單位各是多少？4假設(shè)酶濃度添加4倍，m和max各是多少？第四章 維生素和輔酶I 主要內(nèi)容維生素是指維持生物體正常生命活動(dòng)必需的一類微量有機(jī)

50、物質(zhì)。維生素在生物體內(nèi)的主要作用是作為輔酶、輔基或輔酶、輔基的重要成分，參與各類代謝反響，因此維生素含量雖少，但對(duì)機(jī)體的正常生命活動(dòng)影響很大，供應(yīng)缺乏可以引起缺乏癥，并且只需經(jīng)過補(bǔ)充相應(yīng)的維生素的方法才干恢復(fù)正常。不同維生素由于構(gòu)造、理化性質(zhì)彼此相差很大，目前維生素普通根據(jù)溶解性質(zhì)的不同分為水溶性維生素和脂溶性維生素兩種類型。一、水溶性維生素1維生素B1硫胺素 體內(nèi)主要以焦硫酸硫胺素簡(jiǎn)稱TPP方式存在，是丙酮酸脫氫酶、酮戊二酸脫氫酶以及轉(zhuǎn)酮酶的輔酶。2維生素B2核黃素 體內(nèi)主要以黃素單核苷酸(FMN)和黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD) 方式存在，是體內(nèi)脫氫酶(如琥珀酸脫氫酶)的輔基。3尼克酸和尼克

51、酰胺 體內(nèi)主要以尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)方式存在，是體內(nèi)許多脫氫酶的輔酶，主要作為氫載體在生物氧化過程中發(fā)揚(yáng)重要作用。4泛酸(遍多酸) 體內(nèi)以輔酶ACoASH方式存在，是生物體內(nèi)重要活性?；妮d體。5葉酸 體內(nèi)以四氫葉酸簡(jiǎn)稱THFA方式存在，是“一碳單位的載體，在“一碳單位的傳送過程中發(fā)揚(yáng)作用。6生物素 酵母茵的生長(zhǎng)因子，在體內(nèi)傳送二氧化碳，是羧化酶的輔酶。7維生素B6吡哆醛 體內(nèi)以磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺方式參與氨基酸代謝，是轉(zhuǎn)氨酶、消旋酶及脫羧酶的輔酶。8維生素B12鉆胺素 體內(nèi)維生素B12輔酶方式存在，變位酶(甲基丙二酸單酰CoA)的輔酶

52、，可防止惡性貧血。9維生素C抗壞血酸 是多種生物氧化體系中氫的重要載體，還具有抗氧化等作用。10硫辛酸 復(fù)原方式為二氫硫辛酸，兩者相互轉(zhuǎn)換傳送氫，是硫辛酸轉(zhuǎn)乙酰酶和二氫硫辛酸脫氫酶的輔酶。該當(dāng)指出硫辛酸和維生素C是酵母和微生物的生長(zhǎng)因子，但不是人和動(dòng)物必需從食物中獲得的維生素，這兩種物質(zhì)在體內(nèi)可以生成。二、脂溶性維生素1維生素A 化學(xué)稱號(hào)為視黃醇，是一類含己烯環(huán)的異戊二烯聚合物。在體內(nèi)可轉(zhuǎn)變?yōu)橐朁S醛，可防止夜盲證。2維生素D 維生素D有維生素D2和維生素D3兩種。分別由麥角固醇和7脫氫膽固醇經(jīng)紫外線照射轉(zhuǎn)變而成。在體內(nèi)有促進(jìn)鈣磷吸收的作用，可防止軟骨病。3維生素E 化學(xué)稱號(hào)為生育酚，天然維生素

53、E有八種分別以希臘字母、1、2、和生育酚命名。在體內(nèi)有抗氧化作用，維護(hù)線粒體膜上的磷脂免受自在基的氧化。4維生素K 維生素K由丹麥科學(xué)家命名，其中K(“Koagulationvitamin)即血凝維生素。化學(xué)構(gòu)造為2甲基1，4萘醌，在體內(nèi)與凝血酶原的激活過程有關(guān)。水溶性與脂水溶性兩類維生素不僅理化性質(zhì)不同，而且分布和代謝也各不一樣。脂水溶性維生素都存在于食物脂肪中，隨脂肪的消化吸收而吸收，并可在肝中大量積累，因此一次大量攝取，可以供以后長(zhǎng)期運(yùn)用，但假設(shè)長(zhǎng)期大量服用，可以引起中毒景象如維生素A、維生素D中毒。與此相反，水溶性維生素在體內(nèi)不能大量?jī)?chǔ)存，每種維生素的腎閾值不同，當(dāng)血漿中的維生素超越其

54、腎閾值時(shí)，就會(huì)隨尿液或汗液排出，因此需求經(jīng)常補(bǔ)充，但卻不會(huì)引起中毒反響。脂溶性維生素普通多與某一種特定的生理功能或代謝反響有關(guān)，水溶性維生素那么普通多與能量代謝有關(guān)。II 習(xí) 題一、名詞解釋1維生素：2輔酶、輔基：3維生素缺乏癥：4維生素中毒癥：5脂溶性、水溶性維生素：6維生素原二、是非題: 判別以下每句話的意思正確與否，對(duì)的畫“，錯(cuò)的畫“，并闡明理由。1胡蘿卜中含有的胡蘿卜素是維生素A的前體。2維生素A預(yù)防夜盲癥是由于它可轉(zhuǎn)變?yōu)橐朁S醛。3維生素對(duì)人和動(dòng)物的作用都是一樣的，由于它們?cè)隗w內(nèi)的含量都非常少。4維生素E又稱生育酚，所以它與人的生育才干有關(guān)。5維生素K的存在是維持人和動(dòng)物凝血因子正常功

55、能的必要條件6TPP是琥珀酸脫氫酶、谷氨酸脫氫酶等的輔酶。7NAD+可以接受兩個(gè)質(zhì)子和兩個(gè)電子。8NAD+和NADP+脫下的氫都是經(jīng)過呼吸鏈交給分子氧生成水。9嚴(yán)厲地說硫辛酸不屬于維生素，由于它可以在動(dòng)物體內(nèi)合成。10尼克酸(煙酸)合成的主要原料是含色氨酸豐富的蛋白質(zhì)。11維生素C(即抗壞血酸)可以在動(dòng)物體內(nèi)合成，所以不能算做維生素。12缺乏維生素C會(huì)引起壞血病，維生素C可提高機(jī)體的抗病才干和解毒作用。13GPT在血液中的含量是檢查肝功能的目的之一，GPT實(shí)踐上是一種轉(zhuǎn)氨酶。14攝入的維生素C越多，在體內(nèi)儲(chǔ)存的維生素C就越多。15玉米中缺乏色氨酸，長(zhǎng)期以玉米為主食，有能夠發(fā)生癩皮病。16臨床上

56、治療消化不良常用維生素B1，由于維生素B1可以促進(jìn)胃腸蠕動(dòng)，添加消化液分泌。三、填空題1胡蘿卜素有 ， 和三種，其中 轉(zhuǎn)變?yōu)榫S生素A的效率最高。2維生素Bl構(gòu)成的輔酶是 ，假設(shè)缺乏，糖代謝發(fā)生妨礙， 和 在神經(jīng)組織堆積，引起腳氣病。3維生素B2是由 和6，7二甲基異咯嗪環(huán)縮合成的桔黃色針狀結(jié)晶，故維生素B2又稱 。4FMN、FAD在有關(guān)酶的催化反響中起 作用，這是由于維生素B2分子 環(huán)上的1位和10位氯原子具有活潑雙鍵能可逆地加氫脫氫的緣故。5維生素C是 的輔酶，它參與膠原分子中 的羥基化反響。6維生素PP的化學(xué)本質(zhì)是 ，缺乏它會(huì)引起 病。7維生素B6包括 、 和 ，其中 和 經(jīng)磷酸化成為輔酶

57、，起 作用。8生物素是 的輔酶，在有關(guān)催化反響中起 作用。9葉酸是由 、 和L-谷氨酸構(gòu)成的，在代謝中以 方式，起 作用。10維生素B12在體內(nèi)的輔酶方式有5脫氧腺苷鈷胺素、氰鈷胺素、羧鈷胺素、甲基鈷胺素，其中 是維生素B12在體內(nèi)的主要存在方式，作為 的輔酶在代謝中起作用。11人類長(zhǎng)期不攝入蔬菜、水果，將能夠?qū)е?和 這兩種維生素的缺乏。12維生素PP包括 、 兩種物質(zhì)，它們都是 的衍生物，在體內(nèi)主要由 生成。13維生素B12的吸收與正常胃幽門部粘膜分泌的一種 有親密關(guān)系，它能促進(jìn)維生素B12 ，并能 。四、選擇題以下關(guān)于維生素D的表達(dá)不正確的選項(xiàng)是： A 膽固醇類物質(zhì)可轉(zhuǎn)變成維生素D B

58、普通來說熱帶的兒童不缺乏維生素DC 未經(jīng)紫外線照射的純牛奶含維生素D很多D 人皮膚中的7脫氫膽固醇可經(jīng)紫外線照射轉(zhuǎn)變成維生素D2可預(yù)防夜盲癥的維生素是： A 維生素BB 維生素C C 維生索DD 維生素A3以下物質(zhì)中與丙酮酸和-酮戊二酸脫氫酶系無關(guān)的是：A 磷酸砒哆醛B 焦磷酸硫胺索C FADD CoASH4不能從飲食攝入蔬菜的病人，會(huì)導(dǎo)致哪種維生素缺乏： A 葉酸B 核黃素C 生物素D 硫胺素5長(zhǎng)期食用精米和精面的人容易得頹廢病，這是由于缺乏 A 煙酸和煙酰胺B 泛酸 C 磷酸吡哆醛D 硫辛酸6攝入較多不飽和脂肪酸的人，為防止丙酸積累應(yīng)該補(bǔ)充： A 生物素 B 輔酶Q C 肉堿D 維生素B1

59、27為防止佝樓病，幼兒必需特別留意補(bǔ)充： A 維生素Bl和Fe2+B 維生素D和Ca2+ C 維生素C和Cu2+D 維生素E和Co2+8經(jīng)常服用生雞蛋的人，容易發(fā)生哪種物質(zhì)缺乏： A 抗生素B 硫胺素 C 生物素D 鉆胺素9在氧化脫羧反響過程中，需求以下哪種輔酶參與： A 焦磷酸硫胺素B 羧化生物素 C 抗壞血酸D 葉酸10泛酸作為輔酶的成分參與以下哪個(gè)過程中： A 脫羧作用B 脫氫作用 C 轉(zhuǎn)?；饔肈 轉(zhuǎn)氨作用11人體最能耐受下面哪一種營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)長(zhǎng)期缺乏： A 蛋白質(zhì)B 碳水化合物 C 鈣D 碘12關(guān)于維生素與輔酶的表達(dá)，正確的選項(xiàng)是： A 生物體內(nèi)一切的輔酶都是維生素及其衍生物 B 輔酶就

60、是維生素，維生素的作用就是用作輔酶。 C 一切B族維生素都可作輔酶或輔酶的前體。 D 維生素A攝如過量也不會(huì)產(chǎn)生中毒。13維生素B2缺乏會(huì)引起： A 壞血病B 腳氣病 C 貧血病D 口角炎14以下物質(zhì)的分子中沒有環(huán)狀構(gòu)造的是： A 四氫葉酸B 膽鈣化固醇 C 泛酸D 生物素15以下維生素中有兩種可由動(dòng)物體內(nèi)的腸道細(xì)菌合成，它們是： A 核黃素和煙酸B 維生素B12和維生素D C 抗壞血酸和維生素KD 生物素和維生素K16激素與維生素的主要區(qū)別在于： A 生物體對(duì)它們的需求量不同。 B 維生素只存在于動(dòng)物體內(nèi)，激素只存在于植物體內(nèi)。 C 在動(dòng)物體內(nèi)能合成激素，但不能合成所需求的維生素。 D 維生