人體“酶”與疾病的

人體“酶”與疾病的關系是什么，要詳細的？最合適答案：簡單的說：酶(enzyme)是由活細胞合成的、對其特異底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白質(zhì)，是生物體內(nèi)多數(shù)反應的一種生物催化劑。酶不改變反應的平衡，它只是通過降低活化能加快化學反應的速度。酶具有專一性，一種酶只能催化一種或一類反應。除此以外，還具有高效性、溫和性。酶(enzyme)是生物體內(nèi)多數(shù)反應的一種生物催化劑，除少數(shù)RNA外幾乎均蛋白質(zhì)。酶不改變反應的平衡，它只是通過降低活化能加快化學反應的速度。酶具有專一性，一種酶只能催化一種或一類反應。除此以外，還具有高效性、溫和性。酶的溫和性，是指酶所催化的化學反應一般是在比有些吻合的條件下進行的。一般來說，動物體內(nèi)的酶最適溫度在35到40攝氏度之間，植物體內(nèi)的酶最適溫度在40-50攝氏度之間；細菌和真菌體內(nèi)的酶最適溫度差別有些大，有得酶最適溫度可高達70攝氏度。動物體內(nèi)的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.5，植物體內(nèi)的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。酶的活力酶活力單位(U,activeunit)：酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規(guī)定：1個酶活力單位是指在特定條件(25oC，其它為最適條件)下，在1min內(nèi)能轉(zhuǎn)化1pmol底物的酶量，或是轉(zhuǎn)化底物中川mol的有關基團的酶量。比活(specificactivity):每分鐘每毫克酶蛋白在25oC下轉(zhuǎn)化的底物的微摩爾數(shù)。比活是酶純度的測量。活化能(activationenergy):將1mol反應底物中所有分子由其態(tài)轉(zhuǎn)化為過度態(tài)所需要的能量?；钚圆课?activeenergy):酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基部分?；钚圆课煌ǔＮ挥诘鞍踪|(zhì)的結(jié)構(gòu)域或亞基之間的裂隙或是蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常均由在三維空間上靠得非常進的一些氨基酸殘基組成。酶的催化酸-堿催化(acid-basecatalysis):質(zhì)子轉(zhuǎn)移加速反應的催化作用。共價催化(covalentcatalysis)：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然后被轉(zhuǎn)移給第二個底物。許多酶催化的基團轉(zhuǎn)移反應均通過共價方式進行的。靠近效應(proximityeffect)：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結(jié)果，這將導致更頻繁地形成過度態(tài)。分類和命名通常按照酶所催化的反應類型和所作用的底物來分類和命名。所有已知的酶按反應性質(zhì)分成6大類，再分成若干亞類和亞亞類。有習慣命名和國際系統(tǒng)命名兩種方法。習慣命名法不尤其精確，但有些簡便，像催化乳酸脫氫生成丙酮酸的酶就叫乳酸脫氫酶；給催化水解作用的酶命名時略去反應類型，如水解蛋白質(zhì)的酶叫蛋白酶，水解淀粉的酶叫淀粉酶；有時還在酶的名稱前面標上酶的其他特點如來源、酸堿性等以示區(qū)別，如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。催化機理酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物(酶的底物)結(jié)合成絡合物，通過降低反應的能來增強化學反應的速度，在恒定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別有些大，但其平均值有些低，這是反應的初態(tài)。S（底物）fP（產(chǎn)物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的S分子已被激活成為活化（過渡態(tài)）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質(zhì)的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：與S暫時結(jié)合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態(tài)（過渡態(tài)）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。ES再反應產(chǎn)生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結(jié)合，再重復這個循環(huán)。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內(nèi)有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應（2H2O2-2H2O+O2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應速度約增加1011倍。酶作用的pH和溫度條件（細胞內(nèi)條件）都非常溫和，為何會有巨大的催化活性？有4種主要因素使酶加速化學反應。酶催化效率的促進因素酶活測定 初速度（initialvelocity）：酶促反應最初階段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度非常低，其逆反應可以不可以忽略不計。米氏方程（Michaelis-Mententequation）:表示一個酶促反應的起始速度（U）與底物濃度（［s］）關系的速度方程：U=Umax［s］/（Km+［s］）米氏常數(shù)（Michaelisconstant）:對于一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度（U0）達到最大反應速度（Umax）一半時的底物濃度。催化常數(shù)（catalyticnumber）（Kcat）:也稱為轉(zhuǎn)換數(shù)。是一個動力學常數(shù)，是在底物處于飽和狀態(tài)下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。催化常數(shù)等于最大反應速度除以總的酶濃度（Umax/［E］total）?；蚴敲磕γ富钚圆课幻棵腌娹D(zhuǎn)化為產(chǎn)物的底物的量（摩［爾］）。雙倒數(shù)作圖（double-reciprocalplot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數(shù)（1/V）對底物度的倒數(shù)（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數(shù)和最大反應速度的倒數(shù)。酶活調(diào)整競爭性抑制作用（competitiveinhibition）：通過增加底物濃度可以不可以逆轉(zhuǎn)的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質(zhì)的結(jié)合部位。這種抑制使Km增大而Umax不變。非競爭性抑制作用（noncompetitiveinhibition）:抑制劑不僅與游離酶結(jié)合，也可以不可以與酶-底物復合物結(jié)合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km不變而Umax變小。反競爭性抑制作用（uncompetitiveinhibition）:抑制劑只與酶-底物復合物結(jié)合而不與游離的酶結(jié)合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km和Umax都變小但Umax/Km不變。非常大一類復雜的蛋白質(zhì)物質(zhì)［enzyme;ferment］，在促進可逆反應（如水解和氧化）方面起著像催化劑相同的作用。在許多工業(yè)過程中是有用的（如發(fā)酵、皮革鞣制及干酪生產(chǎn)）酶是一種有機的膠狀物質(zhì)，由蛋白質(zhì)組成，對于生物的化學變化起催化作用，發(fā)酵就是靠它的作用：?原。酶的妙用酶在生物體內(nèi)的功能在生物體內(nèi)的酶是具有生物活性的蛋白質(zhì)，存在于生物體內(nèi)的細胞和組織中，作為生物體內(nèi)化學反應的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內(nèi)及其復雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行.酶的催化效率尤其高（即高效性），比一般的化學催化劑的效率高107?1018倍，這就是生物體內(nèi)許多化學反應非常容易進行的原因之一.酶的催化具有高度的化學選擇性和專一性.一種酶往往只能對某一種或某一類反應起催化作用，且酶和被催化的反應物在結(jié)構(gòu)上往往有相似性.一般在37r前后，接近中性的環(huán)境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑相同，隨著溫度升高，活性也增強，但由于酶是蛋白質(zhì)，因此溫度過高，會失去活性（變性,）因此酶的催化溫度一般不可以高于60r，否則，酶的催化效率就會降低，甚至會失去催化作用.強酸、強堿、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用.人體內(nèi)存在大量酶，結(jié)構(gòu)復雜，種類繁多，到目前為止，已發(fā)現(xiàn)3000種以上（即多樣性）.如米飯在口腔內(nèi)咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由于米飯中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成葡萄糖的緣故.因此，吃飯時多咀嚼可以不可以讓食物與唾液充分混合，有利于消化.此外人體內(nèi)還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶.人體從食物中攝取的蛋白質(zhì)，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結(jié)合成人體所需的各種蛋白質(zhì)，這其中發(fā)生了許多復雜的化學反應.可以不可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界.酶在醫(yī)療上的作用隨著對酶研究的發(fā)展，酶在醫(yī)學上的重要性越來越引起了人們的注意，應用越來越廣泛.下面分三個方面介紹.酶與某些疾病的關系酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化癥是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或?qū)Σ编舾胁∪耸且?—磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏.許多中毒性疾病幾乎均由于某些酶被抑制所引起的.如常用的有機磷農(nóng)藥（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時，就是因它們與膽堿酯酶活性中心必需基團絲氨酸上的一個一OH結(jié)合而使酶失去活性.膽堿酯酶能催化乙酰膽堿水解成膽堿和乙酸，當膽堿酯酶被抑制失活后，乙酰膽堿水解作用受抑，造成乙酰膽堿推積，出現(xiàn)一系列中毒癥狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等.某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團（如半胱氨酸的一SH）結(jié)合而使酶失去活性.酶在疾病診斷上的應用正常人體內(nèi)酶活性有些穩(wěn)定，當人體某些器官和組織受損或發(fā)生疾病后，某些酶被釋放入血、尿或體液內(nèi).如急性胰腺炎時，血清和尿中淀粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細胞壞死或通透性增強，大量轉(zhuǎn)氨酶釋放入血，使血清轉(zhuǎn)氨酶升高；心肌梗塞時，血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高；當有機磷農(nóng)藥中毒時，膽堿酯酶活性受抑制，血清膽堿酯酶活性下降;某些肝膽疾病，尤其是膽道梗阻時，血清r一谷氨酰移換酶增高等等.因此，借助血、尿或體液內(nèi)酶的活性測定，可以不可以了解或判定某些疾病的發(fā)生和發(fā)展.酶在臨床治療上的應用近年來，酶療法已逐漸被人們所認識，廣泛受到重視，各種酶制劑在臨床上的應用越來越普遍.如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質(zhì)分解，此原理已用于外科擴創(chuàng)，化膿傷口凈化及胸、腹腔漿膜粘連的療法等.在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及彌漫性血管內(nèi)凝血等病的療法中，可應用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等.一些輔酶，如輔酶A、輔酶Q等，可用于腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療.另外，還利用酶的競爭性抑制的原理，合成一些化學藥物，進行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的療法.如磺胺類藥和許多抗菌素能抑制某些細菌生長所必需的酶類，故有抑菌和殺菌作用；許多抗腫瘤藥物能抑制細胞內(nèi)與核酸或蛋白質(zhì)合成有關的酶類，從而抑制瘤細胞的分化和增殖，以對抗腫瘤的生長；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用于治療甲狀腺機能亢進等.酶在生產(chǎn)、生活中的應用如釀酒工業(yè)中使用的酵母菌，就是通過有關的微生物產(chǎn)生的，酶的作用將淀粉等通過水解、氧化等過程，最后轉(zhuǎn)化為酒精；醬油、食醋的生產(chǎn)也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纖維素酶處理過的飼料，營養(yǎng)價值增強；洗