第三章 蛋白質

第三章蛋白質一、蛋白質概述1、蛋白質的重要性(1)構成和修補人體組織

人體的每個組織，從皮膚、毛發(fā)、肌肉到內臟、大腦、血液及骨骼，都是以蛋白質為主要成分。人體受到外傷后的組織修補也需要大量蛋白質。(2)酶和激素的主要材料

人體內的各種化學反應，幾乎全部由酶來催化。迄今已發(fā)現上千種酶，這些酶的原料皆為蛋白質。在人體內起調節(jié)作用的各種激素，如生長激素、胰島素等，也是以蛋白質為主要原料而構成。(3)構成抗體

人體在遭到外界的病菌和病毒侵襲時，體內可產生一種與之相對應的抗體，以消除“入侵者”對人體的危害，這種抗體就是各種免疫球蛋白。因而，蛋白質是維持人體正常免疫功能所必需的營養(yǎng)素。（4)調節(jié)體液平衡

人體血液與組織之間經常交換水分，但彼此間可以保持平衡，這種平衡是靠電解質濃度和血漿蛋白濃度來維持的。如果膳食中缺少蛋白質，就會使血漿蛋白含量下降，使血液的滲透壓低于組織液，導致血液內的水分過量滲透到周圍組織中；形成水腫。(5)運輸各類物質

各類物質通過血液循環(huán)被輸送到人體的各個系統(tǒng)，其載體也是蛋白質。如血紅蛋白承擔運氧，轉鐵蛋白負責鐵的輸送。所以，蛋白質又被稱為人體內的“運輸大隊長”。(6)維持神經系統(tǒng)正常功能

大腦干重的近一半是蛋白質。在大腦發(fā)育時期缺乏蛋白質供給，會影響腦細胞的數量，從而影響智力發(fā)展。一些感覺蛋白，如味蕾上的味覺蛋白、視網膜上的視色素等的主要成分都是蛋白質。(7)提供熱能

1克蛋白質在人體中被氧化后，能提供4.35千卡的熱能。占人體供能的10~15%。缺乏蛋白質，會逐步引發(fā)許多疾病和亞健康現象，主要表現有：1.免疫力低力、常感冒或病毒感染。2.易患“三高”—高血脂、高血壓、高血糖。3.消瘦或水腫。4.容易疲勞、體力不支。5.記憶力下降，視力減弱、貧血、頭暈、注意力不集中。6.肌肉萎縮、皮膚松馳、呈衰老跡象。7.易產生牙齦萎縮、出血。尤其是鈣、VC也不足時。8.雙腳平足也是缺蛋白質引起。2、蛋白質的含量與分布常用食品（100克）中蛋白質含量(克)表豬肉13.8—18.5大米8.5

牛肉15.8—21.7小米9.7

羊肉14.3—18.7面粉11.0

雞肉21.5大豆39.2

鯉魚18.1紅薯1.3

雞蛋13.4大白菜1.1

牛奶3.3花生25.8C：50-55%H：6.5-7.3%O：20-23%S：0.3-2.5%N：15-17%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I等二、蛋白質的元素組成蛋白質與碳水化合物、脂肪的最大區(qū)別在于含有氮元素，而且含量非常接近，平均在16%左右，因此1g氮相當于6.25g蛋白質。三、蛋白質的基本單位-氨基酸概念：蛋白質是由氨基酸(通過酰胺鍵聯結)按各種不同順序排列結合成的高分子有機物質。其組成的基本單元是氨基酸；組成蛋白質的氨基酸約為20種。三、蛋白質的基本單位-氨基酸氨基酸是蛋白質的構成單位。共同特點：一個碳原子上同時連接一個羧基和一個氨基。CCOOHHRNH2所有的蛋白質都是由20種氨基酸構成的必需氨基酸、非必需氨基酸、條件必需氨基酸條件性必需氨基酸必需氨基酸：人體生長發(fā)育所必需，但是人體又不能自身合成，必須從食物中攝取。“假設來借一兩本書”條件必需氨基酸：半胱氨酸和酪氨酸。由甲硫氨酸和苯丙氨酸轉化而成，如果食品中含有這兩種氨基酸、甲硫氨酸和苯丙氨酸的需求量會相應減少。半必需氨基酸：精氨酸、半胱氨酸（?；撬崆疤幔?。本身不是必需氨基酸，但在嚴重應激情況下（如發(fā)生疾病或受傷），一旦缺乏便不能維持氮平衡與正常生理功能。限制氨基酸和蛋白質評分如果一種食品中，含有八種必需氨基酸，同時八種必需氨基酸的含量都比較接近人體，那么這種食品的蛋白質就越有價值，越容易被人體所吸收。一般用氨基酸模式評價蛋白質質量。是指某種蛋白質中各種必需氨基酸的構成比例，以色氨酸的含量為1，其他必需氨基酸與之相比所得的比值。與參考蛋白質（人體蛋白質）相比，缺乏較多的稱為限制氨基酸，缺乏最多的稱為第一限制氨基酸。米面中賴氨酸為第一限制氨基酸，蘇氨酸含量也不高。大豆中賴氨酸含量較高，但甲硫氨酸缺乏。當食物中任何一種必需氨基酸缺乏或過量，可造成體內氨基酸的不平衡，使其他氨基酸不能被利用，影響蛋白質的合成。

因此，在飲食中提倡食物多樣化，將多種食物混合食用，使必需氨基酸互相補充，使其模式更接近人體的需要，以提高蛋白質的營養(yǎng)價值，這種現象稱為“蛋白質的互補作用”。一般講，魚肉奶蛋等動物蛋白質的氨基酸模式與人類接近，因此，營養(yǎng)價值也較高，被稱為完全蛋白，植物性蛋白質的氨基酸與人類較遠，營養(yǎng)價值較低，谷類蛋白質缺少賴氨酸、色氨酸，影響了其營養(yǎng)價值，我們稱之為限制氨基酸（CAA）。將大豆與谷類混合使用時，兩者有較好的互補作用，這也是改善蛋白質營養(yǎng)價值的較好方法。氨基酸的理化性質1、溶解性：由于各種氨基酸分子內都具有羧基和氨基，因而基本都能溶于水。所有的氨基酸都易溶于稀酸或稀堿中。2、旋光性：比旋光度是氨基酸的物理常數。3、光吸收：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸在280nm有最大吸收值，幾乎所有蛋白質中都含有這三種氨基酸，所以蛋白質在280nm下，吸收值與蛋白質濃度成正比，可用于測定蛋白質含量。4、味感：氨基酸調料是第三代調味品。

疏水性氨基酸多具有苦味，而親水性氨基酸多具有甜味，兩種酸性氨基酸的鈉鹽具有顯著的鮮味。5.氨基酸的兩性解離及其等電點氨基酸的酸性基團羧基-COOH能夠給出質子生成帶負電荷的羧酸根離子-COO-,而堿性基團氨基-NH2能夠接受質子生成帶正電荷的銨離子-NH3+，因而氨基酸在水溶液中都是以帶電離子形式存在的，即：H3N+CHRCOO-

這種離子形式被稱為兩性離子或偶極離子。5.氨基酸的兩性解離及其等電點氨基酸為兩性電解質，既表現出酸性質，又表現出堿的性質，它是兩性化合物，在強酸溶液中，以正離子形式存在，在強堿性溶液中，以負離子形式存在

H2NCRCOO-H3N+CHRCOO-H3N+CHRCOOHⅡⅠⅢ

含有一個游離-H2N或-COOH基團的離子Ⅱ和Ⅲ，與偶極離子Ⅰ處于平衡狀態(tài)H+OH-H+OH-氨基酸的等電點：氨基酸是兩性物質，其解離情況因所處溶液PH的不同而不同。當溶液的PH為某一值時，氨基酸的酸式解離程度與堿式解離程度相等，即氨基酸此時以兩性離子狀態(tài)存在，在電場中，兩性離子既不向負極移動也不向正極移動，氨基酸分子所帶的凈電荷為零，這種氨基酸帶凈電荷為零時溶液的PH稱為氨基酸的等電點（PI）。氨基酸的等電性

當氨基酸的溶液置于電場中時，所發(fā)生的變化取決于溶液的酸堿度+←H2NCRCOO-H3N+CHRCOO-H3N+CHRCOOH→

-ⅡⅠⅢpH〉等電點等電點pIpH〈等電點

在相當于堿性溶液中，陰離子Ⅱ的量超過陽離子Ⅲ，因此氨基酸向陽極遷移；在相當于酸性溶液中，陽離子Ⅲ是過量的，因此氨基酸向陰極遷移。如果二者相等，無凈遷移。這就是電泳分離氨基酸的理論依據。OH-H+H+OH-練習分離三種氨基酸：丙氨酸（PI=6.02），賴氨酸（PI=9.74）和谷氨酸（PI=3.22）。提示：PH=6.02可在PH=6.02的緩沖液條件下進行電泳，此時賴氨酸（PH<PI）帶正電荷，將向負極移動；谷氨酸（PH>PI）帶負電荷，將向正極移動；而丙氨酸（PH=PI）帶凈電荷為零，不發(fā)生移動，從而三種氨基酸得以分離。氨基酸的pI是氨基酸的特征常數。在等電點時，氨基酸在水中的溶解度最小，易于結晶沉淀。氨基酸不帶電，分子間斥力減小，易沉淀。中性氨基酸等電點在5～6.3，酸性氨基酸等電點在2.8～3.2，堿性氨基酸在7.6～10.86、與水合茚三酮反應非常靈敏，生成藍紫色物質（脯氨酸生成黃色物質）。用于氨基酸的定性定量分析。（指紋顯色劑）7、與亞硝胺反應：α-氨基酸能與亞硝酸定量作用，產生氮氣和羥基酸，放出的氮氣一半來自氨基酸的氨基，一半來自亞硝酸；測定N2的體積就可以計算氨基酸含量

R-CH-COOH+NHO2→R-CH-COOH+N2+H2ONH2OH蛋白質為生物高分子物質，具有三維空間結構，因此其結構與功能之間的關系非常密切。一般將蛋白質分子的結構分為一級結構與空間結構兩類蛋白質的一級結構就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序，也是蛋白質最基本的結構。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。蛋白質的一級結構決定了蛋白質的二級、三級等高級結構，是蛋白質發(fā)揮生物功能的決定因素。四、蛋白質的結構1、蛋白質的一級結構+一級結構中主要的化學鍵是肽鍵。肽鍵：由一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基形成的酰胺鍵。兩個氨基酸形成最簡單的肽，稱為二肽。多個氨基酸形成的鏈狀結構稱為多肽，多肽鏈是蛋白質的構成單位。書寫的時候一般把自由氨基寫在左側，自由羧基寫在右側。當蛋白質中含有半胱氨酸的時候，兩個半胱氨酸形成二硫鍵。蛋白質的一級結構1、肽鍵：由一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基形成的酰胺鍵2、肽：這種由若干個氨基酸縮合而成的聚合物成為肽3、多肽鏈也是氨基酸的構成單位4、氨基酸殘基：由于每形成一個肽鍵時都要脫去一份子的水，因此多肽鏈中的每一個氨基酸單位都不再是一個完整的氨基酸分子，因此稱之為氨基酸殘基5、多肽鏈有兩個末端：其中一個末端的氨基酸殘基是具有游離氨基而稱為氨基末端（N-末端），另一個末端的氨基酸殘基具有游離的羥基而稱為羧基末端（C-末端）6、不同蛋白質的主共價鏈結構是完全相同的。肽主鏈、肽單位（肽平面）、肽鍵、氨基酸殘基、N-末端、C-末端7、半胱氨基酸之間形成二硫鍵蛋白質的一級結構蛋白質的一級結構是指肽鏈中的氨基酸排列順序。但事實上，蛋白質的一級結構研究的內容不僅包括肽鏈中的氨基酸順序，還包括蛋白質分子中多肽鏈的數目，末端氨基酸殘基的種類，多肽鏈內和鏈間二硫鍵的位置等等。一級結構決定了蛋白質的空間結構，是蛋白質發(fā)揮生物功能的決定因素。2、蛋白質的二級結構蛋白質的一級結構是依靠肽鍵來維持，而高級結構也依賴眾多的化學鍵。蛋白質的二級結構是指多肽鏈中彼此靠近的氨基酸殘基之間通過氫鍵相互作用而形成的空間關系。只有形成特定的空間結構以后，蛋白質才能表現出生物功能。蛋白質的二級結構是多肽鏈中主鏈原子的局部空間排布，不涉及側鏈部分的構象。蛋白質的二級結構是多肽鏈折疊和盤旋方式。每3.6個氨基酸殘基上升一圈，螺距為0.54nm，氨基酸側鏈伸向螺旋外側。一般螺旋為右手螺旋。氫鍵是維持α-螺旋結構穩(wěn)定的主要次級鍵。（1）α-螺旋（2）β-折疊兩個以上肽段平行排布并以氫鍵相連所形成的結構稱為β-折疊。蛋白質的二級結構多肽主鏈的羰基和亞氨基之間形成的氫鍵是維持蛋白質二級結構的最主要的作用力。3、蛋白質三級結構概念：蛋白質的多肽鏈在各種二級結構的基礎上再進一步盤曲或折疊形成具有一定規(guī)律的空間結構，也有認為是指蛋白質分子主鏈折疊盤曲形成構象的基礎上，分子中的各個側鏈形成的一定的構象。穩(wěn)定蛋白質三級結構的因素主要有：蛋白質結構穩(wěn)定疏水相互作用氫鍵范德華引力靜電相互作用二硫鍵（1）具備三級結構的蛋白質一般都是球蛋白，都有近似球狀或橢球狀的外形，而且整個分子排列緊密，內部有時只能容納幾個水分子。（2）大多數疏水性氨基酸側鏈都埋藏在分子內部，它們相互作用形成一個致密的疏水核，這對穩(wěn)定蛋白質的構象有十分重要的作用，而且這些疏水區(qū)域常常是蛋白質分子的功能部位或活性中心。（3）大多數親水性氨基酸側鏈都分布在分子的表面，它們與水接觸并強烈水化，形成親水的分子外殼，從而使球蛋白分子可溶于水。三級結構主要化學鍵包括疏水鍵(最主要)、鹽鍵、二硫鍵（共價鍵）、氫鍵、范德華力。這些作用力比較小，很容易受外界條件影響。如果外界條件改變了，這些作用力消失了，那么蛋白質的三級結構，甚至二級結構就會發(fā)生改變，蛋白質的生理功能就將消失。二級結構討論的是共價主鏈的構象，三級結構則涉及主鏈和側鏈所有原子和原子團的空間結構。對于各類蛋白質，空間結構中的每一部分對于行使生物活性所起的作用并不是等同的，真正與活性直接相關的往往只是分子中的局部區(qū)域，人們把這一區(qū)域稱為蛋白質的活性中心。在球狀蛋白質表面往往有一個內陷的凹穴，此結構一般都是疏水的，活性中心就位于這一區(qū)域。4、蛋白質的四級結構蛋白質的四級結構1、蛋白質的四級結構：由多條肽鏈組成的蛋白質分子中，每一條肽鏈都具有獨立的三級結構，這樣的三級結構單位在相互締合，則構成了蛋白質的空間構象，即蛋白質的四級結構。這樣的蛋白質被稱為寡聚蛋白，寡聚蛋白分子中的每個三級結構單位成為一個亞基或亞單位2、維持四級結構的主要的力：疏水鍵、范德華力、氫鍵3、亞基之間不含有共價鍵4、亞基間的次級鍵結構比二、三級結構疏松，因此一定條件下四級結構的蛋白質可分離為其組成的亞基，而亞基本身構象不變5、寡聚蛋白的亞基雖然本身具有完整的三級結構，但是每個亞基單獨存在的時候往往沒有生物活性，只有各亞基共同締合成四級結構后，才能表現出完整的生物功能。作業(yè)：維持蛋白質結構的化學鍵維持蛋白質的空間結構的化學鍵定義五、蛋白質的理化性質1、等電點蛋白質和氨基酸一樣，是一種兩性電解質。當在一定pH值下，蛋白質的陰陽離子數相等，凈電荷為零，此時的pH值稱為該種蛋白質的等電點。此時蛋白質的溶解度最小。牛乳中主要是酪蛋白，等電點為4.6。當酸乳中pH值降低后，牛乳中酪蛋白的溶解度降低，形成凝乳狀。2、膠體性質蛋白質作為大分子物質，顆粒大小處于膠體離子的范圍，所以蛋白質分子是膠體溶液。維持膠體溶液穩(wěn)定的因素：1）蛋白質表面有親水基2）蛋白質膠粒表面帶有同種電荷3、蛋白質的溶解性蛋白質在低鹽溶液下，溶解度較大；蛋白質在高鹽溶液下，溶解度下降。蛋白質的溶解度是衡量蛋白質食品加工屬性的重要指標。4、蛋白質的變性和復性蛋白質在某些理化因素作用下（高溫、高壓、乙醇、重金屬離子以及生物堿），空間結構被破壞，導致理化性質發(fā)生改變，生理活性喪失。蛋白質的變性作用涉及蛋白質的二級、三級、四級結構的喪失，當一級結構保持不變，肽鍵不發(fā)生斷裂，所以變性前后的蛋白質相對分子質量不變。如果外界因素不劇烈，在消除外界條件后，蛋白質能恢復或部分恢復其原有的構相和功能。稱為復性。在食品中主要應用在豆腐制作、乳品解毒等。燒傷病人飲食應該適當增加優(yōu)質蛋白質，幫助傷口愈合。蛋白質變性所產生的影響①溶解度降低，原因是二級結構發(fā)生變化，疏水基團暴露于分子表面；②與水的結合能力降低；③生物活性（功能）喪失；④結構松散，容易被水解；熟食易于消化就是這個道理（雞蛋，豆腐）⑤黏度變大；影響蛋白變性的因素1）加熱：蛋白熱變性的一般規(guī)律：大多數蛋白質在45～50℃時開始變性。將該性質用于食品工業(yè)如高溫瞬時殺菌，就是利用高溫快速破壞活性蛋白質或微生物酶的原理．2）冷凍：蛋白質可以發(fā)生凍結變性。3）流體靜壓：25℃下要求100～1200MPa的比較高的壓力。高流體壓力可以使微生物細胞膜及細胞內的蛋白發(fā)生變性，從而導致微生物死亡，因此現在高流體靜壓加工正在成為食品加工中的一項新技術。4）剪切力：一些食品在加工過程，如擠壓、打擦、捏合、高速均質等，會產生高的剪切力。這樣的剪切力加上高溫能使蛋白質發(fā)生不可逆的變性。面團的揉制就是典型的例子。5）電磁輻射：低輻射能量只會影響蛋白分子的構象，只發(fā)生變性而不會導致營養(yǎng)價值的改變，因此微波對食品進行加工只會改變食品的性狀而不會改變食品的營養(yǎng)，是一種比較好的食品加工方法。6）pH值：促使蛋白質分子的構象發(fā)生變化，酸乳中蛋白質發(fā)生適度變性，更加容易被人體所吸收7）無機離子：用乳清、牛乳解毒。鈣離子、鎂離子使豆?jié){中蛋白質發(fā)生變性，制作豆腐。8）有機溶劑：許多有機溶劑可以導致蛋白質分子發(fā)生變性。5、蛋白質的呈色反應用于蛋白質的定性和定量雙縮脲反應：加入硫酸銅，生成紫紅色物質，用于檢測蛋白質的水解程度。酚試劑反應：加入酚試劑，生成藍色物質茚三酮反應：加入水合茚三酮，加熱，生成藍紫色物質。米倫反應：加入米倫試劑，先生成白色沉淀，加熱后沉淀變?yōu)榇u紅色。并非蛋白質的特征反應。6、蛋白質水解蛋白質經過酸、堿或酶催化水解后，經過一系列中間產物，最后生成氨基酸，中間產物主要是蛋白胨和各種肽類：蛋白質→蛋白胨→小肽→二肽→氨基酸注意：

堿水解可以使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破壞；

酸水解可破壞色氨酸；酶法較為理想，它的反應條件溫和，對氨基酸破壞少，但需要一系列酶作用才能使一種蛋白質完全水解成游離氨基酸。六、蛋白質的分類根據分子組成和溶解度分類1、單純蛋白：只含有氨基酸的蛋白質。（1）清蛋白：它們是分子量很低的蛋白質，能溶于中性無鹽的水中。例如蛋清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、牛乳中的乳清蛋白、谷物中的麥谷蛋白和豆科種子里的豆白蛋白等即是。（2）谷蛋白：不溶于水、乙醇及鹽溶液中，能溶于很稀的酸和堿溶液中。例如小麥中的谷蛋白和水稻中的米谷蛋白即是。（3）球蛋白：不溶于水，但可溶于稀酸、稀堿及中性鹽溶液，如牛乳中的乳清球蛋白、血清球蛋白，肉中的肌球蛋白和肌動蛋白與大豆中的大豆球蛋白即是。（4）組蛋白：為一種堿性蛋白質，因為它含有大量的賴氨酸和精氨酸，能溶于水中。（5）醇溶蛋白：不溶于水及中性有機溶劑中，能溶于50％~90％酒精中。這種蛋白質主要存在谷物中，并含大量的脯氨酸和谷氨酸，例如玉米醇溶谷蛋白，小麥醇溶谷蛋白和大麥醇溶谷蛋白即是。（6）精蛋白：為一種低分子量(400—8000)的堿性很強的蛋白質，它含有豐富的精氨酸，例如鯡魚中的鯡精蛋白。（7）硬蛋白：不溶于水和中性溶劑中并能抵抗酶的水解。這是一種具有結構功能和結合功能的纖維狀蛋白。例如肌肉中的膠原蛋白、腱中的彈性蛋白和毛發(fā)及角蹄中的角蛋白即是；明膠為其衍生物。2、結合蛋白（1）核蛋白：由核酸與蛋白質結合而成的復合物。存在細胞核及核糖體中。（2）磷蛋白：為許多主要食物中一種很重要的蛋白質。磷酸基團是與絲氨酸或蘇氨酸中的羥基結合，如牛乳中的酪蛋白和雞蛋黃中的磷蛋白即是（3）脂蛋白：為油脂與蛋白質結合的復合物，具有極性的乳化能力，存在于牛乳和蛋黃中。與蛋白質結合的油脂有甘油三脂、磷脂、膽固醇及其衍生物。有些蛋白質如視紫紅蛋白能與細胞的生物膜相結合，與生物膜的脂雙層結合的部分為富含疏水氨基酸的肽段，它們呈α一螺旋結構，這類蛋白質稱為膜蛋白。（4）糖蛋白：糖蛋白是碳水化合物與蛋白質結合的復合物。這些碳水化合物是氨基葡萄糖、氨基半乳糖、半乳糖、甘露糖、海藻糖等中的一種或多種，與蛋白質間的共價鍵或羥基生成配糖體。糖蛋白可溶于堿性溶液。哺乳動物的粘性分泌物、血漿蛋白、卵粘蛋白及大豆某些部位中之蛋白質都屬于糖蛋白。（5）色蛋白：為蛋白質與有色輔基結合而成的復合物，后者多為金屬。色蛋白有許多種，如血紅蛋白、肌紅蛋白、葉綠素蛋白及黃素蛋白等七、食物中的蛋白質1、肉類蛋白：肉類蛋白質主要存在于肌肉中。分類：肌漿蛋白：肌溶蛋白、肌紅蛋白、肌粒中的蛋白質肌原纖維蛋白：肌球蛋白、肌動蛋白、肌動球蛋白?；|蛋白：膠原蛋白、彈性蛋白、網狀蛋白肌漿中的蛋白質是可溶性蛋白，在食品加工過程中比較損失。肌紅蛋白中含有Fe，使肌肉呈紅色，一般運動量大的肌肉含量多且色深。肌球蛋白是球蛋白，能溶于稀鹽溶液。因此在肉制品加工過程中，加入鹽可提高肉的粘性和口感。膠原蛋白膠原蛋白屬于動物性蛋白質，在動物細胞中扮演著粘結功能的角色，廣泛存在動物細胞，也是細胞外基質最重要的組成成分，也是動物結締組織中最主要的一種結構性蛋白質，是硬蛋白的一種。膠原蛋白是人體骨骼、尤其是軟骨組織中的重要組成成分。膠原蛋白就像骨骼中的一張充滿小洞的網，它會牢牢地留住就要流失的鈣質。沒有這張充滿小洞的網，即便是補充了過量的鈣，也會白白地流失掉。在軟骨中，膠原蛋白是一條條細長纖維形成的網套，醣蛋白則是具有彈性的球體，水分則填塞其中。這些組成都必須完整，才可使軟骨負荷重力

對運動人群來說，關節(jié)的不斷劇烈磨損會形成軟骨損傷，短期內乃至永久地得不到恢復。對一般人來說，在25歲之后，體內的膠原蛋白就開始逐漸流失，尤其是女性，由于年齡造成的體內激素失調，流失的速度要比男性快數倍。因此維持關節(jié)和骨骼健康的最佳辦法就是及時地補充鈣質以及膠原蛋白。豬腳、豬皮與骨骼都有一層粘稠狀的膠質，吃起來軟而具有彈性，也相當粘，這就是膠原蛋白。

膠原蛋白富含除色氨酸和半胱氨酸外的18種氨基酸，其中維持人體生長所必需的氨基酸有7種。膠原蛋白中的甘氨酸占30％．脯氨酸和羥脯氨酸共占約25％，是各種蛋白質中含量最高的，丙氨酸、谷氨酸的含量也比較高．同時還含有在一般蛋白中少見的羥脯氨酸和焦谷氨酸和在其他蛋白質幾乎不存在的羥基賴氨酸。所以膠原蛋白的營養(yǎng)十分豐富。生理功能：膠原蛋白作為功能保健食品使用：可以預防心血管?。貉芯勘砻鳎z原蛋白可以降低血甘油三酯和膽固醇。并可增高體內某些缺乏的必需微量元素?？梢宰鳛橐环N補鈣食品

：膠原蛋白的特征氨基酸羥基脯氨酸是血漿中運輸鈣到骨細胞的運載工具．鎮(zhèn)靜作用：膠原蛋白中含有大量甘氨酸．在人體內不僅參與合成膠原．而且還是大腦細胞中是一種中樞神經抑制性遞質。以產生對中樞神經的鎮(zhèn)靜作用，對焦慮癥、神經衰弱等有良好的治療作用膠原蛋白食品。是更年期婦女的良好食品。（阿膠）將膠原蛋白加熱分解后，生成明膠。食品中明膠是從動物的膠原質中，通過部分酸法水解(A型)，或者部分堿法水解(B型)，甚至還可以通過酶解，提純而得。明膠是一種無脂肪的高蛋白，且不含膽固醇，是一種天然營養(yǎng)型的食品增稠劑。食用后既不會使人發(fā)胖，也不會導致體力下降。明膠還是一種強有力的保護膠體，乳化力強，進入胃后能抑制牛奶、豆?jié){等蛋白質因胃酸作用而引起的凝聚作用，從而有利于食物消化。

明膠在食品中的應用1、作為食品添加劑使用

在肉制品中用做肉制品改良劑．加入肉制品中可以改善結締組織的嫩度．使其具有良好的品質．增加蛋白質含量+既口感好又有營養(yǎng)。2、冷飲制品

明膠保持組織細膩和降低溶化速度等作用。明膠在冰淇淋中的用量一般為0．25％~0．60％。

3、乳制品

可以起到抗乳清析出、乳化穩(wěn)定等功效．4、糕點糖果

添加量為3％～5％，可延長面包的老化時間．提高面包的體積及面包的松度。

明膠可以使柔軟的糖果保持穩(wěn)定形態(tài)，承受較大的荷載也不會變形。橡皮糖中常用。5、食品新型包裝材料

2、乳蛋白質牛乳中蛋白質包括80%的酪蛋白和20%乳清蛋白。在各種蛋白質中，乳清蛋白的營養(yǎng)價值是最高的。乳清蛋白較易被消化吸收，母乳中乳清蛋白含60%，酪蛋白含40%，故喝母乳的嬰兒糞便較軟，量也較少。另外，乳清中富含半胱氨酸和蛋氨酸，它們能維持人體內抗氧化劑的水平。還有許多實驗研究都證明，服用乳清蛋白濃縮物能促進體液免疫和細胞免疫，刺激人體免疫系統(tǒng)，阻止化學誘發(fā)性癌癥的發(fā)生。所以乳清蛋白又是一種非常好的增強免疫力的蛋白。酪蛋白是一種大型、堅硬、致密、較困難消化分解的凝乳(curds)。酪蛋白是乳中含量最高的蛋白質，是其促進常量元素（Ca、Mg）與微量元素（Fe、Zn、Cu、Cr、Ni、Co、Mn、Se）高效吸收的功能特性，使其具有“礦物質載體”的美譽。酪蛋白可以和金屬離子，特別是鈣離子結合形成可溶性復合物，一方面有效避免了鈣在小腸中性或微堿性環(huán)境中形成沉淀，另一方面還可在沒有VD參與的條件下使鈣被腸壁細胞吸收。3、小麥蛋白麥清蛋白：完全蛋白，含量少。麥球蛋白：完全蛋白，含量少。麥膠蛋白：不完全蛋白，含量高麥谷蛋白：不完全蛋白，含量高麥膠蛋白和麥谷蛋白是面筋的主要成分。共同特點是：谷氨酰胺和脯氨酸含量高，賴氨酸含量低。面筋的制作方法1、原料準備：將面粉置于容器中，加入相當面粉重量40%的水(水中含3%的食鹽)，充分拌和，加工成粘性強的面團。然后靜置1小時，夏季靜置時間可稍短些，以防變酸。加水量不可過多。以免蛋白質來不及粘結就分散在水中，給操作帶來困難，也影響面筋提取率。2、制?。簩⒚鎴F置于密孔羅、篩或粗布中淋水，揉洗時淀粉隨水流走，留在羅里或布內的粘在一起的蛋白質即為濕面筋。水洗的次數越多，面筋中的淀粉夾雜率越低，蛋白質的成分越高，質量也就越好。一般水洗3～5次。洗過面粉的水中含有大量淀粉，經沉淀可獲得小麥淀粉。濕面筋的含水率為38%，蛋白質為60%左右，表面光滑，彈性足，韌性好。4、大豆蛋白大豆蛋白是植物蛋白中最重要來源。大豆類產品所含的蛋白質，含量約為38%，是谷類食物的4～5倍，大豆蛋白質的氨基酸組成的牛奶蛋白質相近，除蛋氨酸略低外，其余必需氨基酸含量均較豐富，是植物性的完全蛋白質，在營養(yǎng)價值上，可與動物蛋白等同。美國食品藥品監(jiān)督局（FDA）1999年曾發(fā)表聲明：每天攝入25克大豆蛋白有減少罹患心腦血管疾病的風險。用大豆蛋白制作的飲品，被營養(yǎng)學家譽為“綠色牛奶”。大豆蛋白質對膽固醇高的人有明顯降低的功效。豆蛋白飲品中的精氨酸含量比牛奶高，其精氨酸與賴氨酸之比例也較合理；其中的脂質、亞油酸極為豐富而不含膽固醇，可防止成年期心血管疾病發(fā)生。豐富的卵磷脂，可以清除血液中多余的固醇類，有“血管清道夫”的美稱。大豆蛋白飲品比牛奶容易消化吸收。牛奶進入胃后易結成大而硬的塊裝物，而豆奶進入胃后則結成小的薄片，而且松軟不堅硬，可使其更易消化吸收。近年來，人們將大豆蛋白質構化，制成植物肉。加工方法如下：

1.碎餅將已榨過油的大豆餅，用機械粉碎，磨成豆粉備用。

2.配料豆粉25公斤，純堿200克，食用鹽200克，開水11公斤，充分攪拌，混合均勻，做成200克圓形的豆粉團備用。

3.將成型豆粉團一個接一個放入“植物蛋白膨爆機”，其主要作用是：①加壓加熱使豆粉團熟透。②壓制成4.5厘米寬、0.5厘米厚的人造肉帶條。螺旋藻近幾十年來，科學家發(fā)現螺旋藻是人類迄今為止所發(fā)現的最優(yōu)秀的純天然蛋白質食品源，并且是蛋白質含最高達60～70%，相當于小麥的6倍，豬肉的4倍，魚肉的3倍，雞蛋的5倍，干酪的2.4倍，且消化吸收率高達95%以上。其特有的藻藍蛋白，能夠提高淋巴細胞活性，增強人體免疫力，因此對胃腸疾病及肝病患者康復具有特殊意義。其中維生素及礦物質含量極為豐富，包括維生素B1、維生素B2、維生素B6、維生素B12、維生素E、維生素K等，并含鋅、鐵、鉀、鈣、鎂、磷、硒、碘等微量元素，其生物鋅、鐵比例基本與人體生理需要一致，最容易被人體吸收，能快速改善小孩厭食癥，提高食欲。其類胡蘿卜素含量是胡蘿卜的1.5倍，維生素B12含量是豬肝的4倍，鐵含量是菠菜的23倍，是鐵含量最豐富的食物，因此，螺旋藻對防治貧血有積極意義。氨基酸螺旋藻FAO標準亮氨酸6.94.8異亮氨酸4.74.2賴氨酸4.64.2蛋氨酸1.92.2苯丙氨酸3.92.2蘇氨酸4.32.8色氨酸1.01.4頡氨酸5.64.2八、蛋白質在食品中的功能特性1、水合功能：水合作用是蛋白質與水結合的能力，也稱持水力。影響蛋白質持水力的因素有：pH值：一般來說，肉制品的pH值下降，持水力下降。因此在肉制品加工過程中加入聚合磷酸鹽，既改善風味，又能提高穩(wěn)定食品的pH值，增加肉制品的持水力。鹽溶液：低鹽溶液，蛋白質的水合能力增加。在肉制品的加工中，加2%~2.5%的鹽腌制或用注入鹽水，能使蛋白質的持水力增加，增大肉制品的體積和質量2.溶解性大多數蛋白質在加熱時溶解度明顯的不可逆的降低。但是在食品加工中熱處理是不可避免的。因此在制作蛋白質飲料中，選擇可溶性強的蛋白質是提高蛋白質飲料的重要標準。3、粘度Pr的粘度、稠度是流體食品如飲料、肉湯、湯汁等的主要功能性質，對蛋白質食品的輸送、混合、加熱、冷卻等加工過程也有實際意義。4、膠凝作用變性的蛋白質分子聚集形成有序的蛋白質網絡結構過程稱為膠凝作用。蛋白質的膠凝作用是食品非常重要的功能性質，在許多食品的制備中起著重要作用，如乳制品、各種加熱的肉糜，魚制品等。蛋白質的膠凝作用可以形成固體彈性凝膠，也可提高吸水性、增稠性、粘著性、乳化性和發(fā)泡性。一般來講與蛋白質的變性相比，其聚集速度慢將有利于伸展的蛋白質分子更好取向，有利于更好地形成有序、均勻光滑、粘稠、彈性好、透明、穩(wěn)定性好的凝膠，否則所形成的凝膠缺乏彈性、不透明、穩(wěn)定性差。形成凝膠的條件（1）在多數情況下熱處理是凝膠形成的必需條件，然后再冷卻。有時加入少量的酸或Ca2+鹽可提高膠凝速度和膠凝強度；（2）有時不需要加熱也可以形成凝膠，如有些蛋白質只需要加入Ca2+鹽，或適當的酶解，或加入堿使之堿化后再調PH值至等電點，就可發(fā)生膠凝作用。5、面團的形成小麥胚乳中面筋蛋白質在有水存在下室溫混和、揉捏能夠形成強內聚力和粘彈性糊狀物，這是小麥面粉轉化為面包面團，并經發(fā)酵烘烤形成面包的基礎。小麥面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂類、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面團網絡結構和構成面包質地。影響面團形成的因素（1）在面包制作過程中麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的平衡非常重要。大分子的麥谷蛋白與面包的強度有關，它的含量過高會抑制發(fā)酵過程中殘留CO2的膨脹，抑制面團的鼓起；麥醇溶蛋白含量過高會導致過度的膨脹，產生的面筋膜易破裂和易滲透，面團塌陷。（2）在面團中加入極性脂類、變性球蛋白有利于麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的相互作用，提高面筋的網絡結構。加入KBrO3氧化劑則有利于面團的彈性和韌性。6、乳化作用.蛋白質在食品乳膠體中的穩(wěn)定作用：許多食品（如牛乳、冰淇淋、黃油、干酪、蛋黃醬、肉餡）屬于乳膠體，蛋白質在穩(wěn)定這些乳膠體的食品中起著重要作用，它在分散的油滴和連續(xù)水相的界面上吸附，能使液滴產生抗凝集性的物理學作用?？扇苄訮r的乳化特性是由于Pr具有親水基團和疏水基團，他們濃集在油-水表面，降低體系的表面張力和減少形成乳濁液所需的能量。影響乳化作用的因素（1）Pr的種類：球蛋白（如血清蛋白、乳清蛋白）具有很穩(wěn)定的結構和很強的親水性，故不是很好的乳化劑；而酪蛋白由于其無規(guī)則卷曲的結構特點及肽鏈上的高度親水區(qū)域和高度疏水區(qū)域是很好的乳化劑。大豆蛋白離析物、肉和魚肉蛋白質等也是很好的乳化劑。（2）蛋白質的溶解度：與其乳化性質呈正相關。一般來講，蛋白質的溶解性有利于蛋白質的乳化性，如肉糜中有NaCl存在時（0.5～1M）可提高蛋白質的乳化容量。（3）pH對乳化作用的影響：因蛋白質種類的不同而不同，如明膠、卵清蛋白在pI時具有良好的乳化性，而大多蛋白質如大豆蛋白、花生蛋白、酪蛋白、肌原纖維蛋白、乳清蛋白等在非PI時的乳化性更好。（4）加熱會降低吸附在界面上蛋白質膜的粘度，因而降低乳濁液的穩(wěn)定性，但是如果加熱蛋白質產生了膠凝作用就能提高其粘度和硬度，提高乳濁液的穩(wěn)定性。7、發(fā)泡性食品泡沫通常是指氣泡在連續(xù)液相或半固相中形成的分散體。氣泡的直徑從1μm到幾個cm不等。典型的食品