蛋白質的功能性質

§5．5蛋白質的功能性質

FunctionalPropertiesofProteins引言1、蛋白質的功能性質定義：在食品加工、保藏、制備和消費期間影響蛋白質在食品體系中的性能的那些蛋白質的物理和化學性質。2、決定蛋白質功能性質的物理化學性質包括：分子大小、形狀;氨基酸組成和順序;凈電荷和電荷分布;疏水性和親水性之比;二級、三級、四級結構;分子柔性和剛性;蛋白質分子間相互作用于和同其它組分作用的能力。3、食品蛋白質在食品體系中功能作用本文檔共102頁；當前第1頁；編輯于星期三\17點56分功能食品蛋白質類型溶解性飲料乳清蛋白粘度湯、調味汁明膠持水性香腸、蛋糕、肌肉蛋白，雞蛋蛋白膠凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘結-粘合肉、香腸、面條肌肉蛋白，雞蛋蛋白彈性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香腸、蛋糕肌肉蛋白，雞蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕雞蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和風味的結合油炸面圈谷物蛋白食品蛋白質在食品體系中的功能作用本文檔共102頁；當前第2頁；編輯于星期三\17點56分§5．5．2蛋白質的水合

PropertiesHydrationofProteins

1、水對蛋白質的作用①水能改變蛋白質的物理化學性質②水-蛋白質相互作用，決定了蛋白質的許多功能（分散性,潤濕性，腫脹，溶解性，增稠，粘度，持水能力，膠凝作用，凝結，乳化，起泡）③水能同蛋白質分子的一些基團相結合?；鶊F包括：帶電基團（離子-偶極）、主鏈肽基團、酰胺基、羥基（偶極-偶極）和非極性基團（偶極-誘導偶極）本文檔共102頁；當前第3頁；編輯于星期三\17點56分2、蛋白質結合水的能力：當干蛋白質粉與相對濕度為90~95%水蒸氣達到平衡時，每克蛋白質所結合的水的克數(shù)。含帶電基團AA殘基結合6molH2O/mol殘基不帶電的極性殘基結合2molH2O/mol殘基非極性殘基結合1molH2O/mol殘基計算水合能力的經(jīng)驗公式：a=fc+0.4fP+0.2fNa:水合能力，gH2O/g蛋白質

fc、fP、fN：蛋白質分子中帶電、極性的、非極性的殘基所占的分數(shù)計算值與實際值存在不同差別：單體球狀蛋（相符）、低聚蛋白質（偏高）、酪蛋白膠團（偏低）。本文檔共102頁；當前第4頁；編輯于星期三\17點56分氨基酸殘基水合能力/（molH2O/mol殘基)極性氨基酸Asn2Gln2Pro3Ser,The2Trp2Asp(非離子化）2Glu(非離子化）2Tyr3Arg(非離子化）3Lys(非離子化）4氨基酸殘基的水合能力

本文檔共102頁；當前第5頁；編輯于星期三\17點56分氨基酸殘基水合能力/（molH2O/mol殘基)Asp6Glu7Tyr-7Arg+3His+4Lys+非極性殘基4Ala1Gly1Phe0Val,Ile,Leu,Met1本文檔共102頁；當前第6頁；編輯于星期三\17點56分3、蛋白質與水結合是一個逐步過程本文檔共102頁；當前第7頁；編輯于星期三\17點56分蛋白質水合能力/(gH2O/g蛋白質）純蛋白質肌紅蛋白0.44血清清蛋白0.33血紅蛋白0.62膠原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30商業(yè)蛋白質產(chǎn)品乳清濃縮蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33各種蛋白質的水合能力本文檔共102頁；當前第8頁；編輯于星期三\17點56分蛋白質結合水溫度pH鹽的種類離子強度3.影響蛋白質結合水能力的因素本文檔共102頁；當前第9頁；編輯于星期三\17點56分

在pI由于蛋白質–

蛋白質相互作用增強，使得蛋白質與水相互作用最弱，所以蛋白質水合力最低；而高于或低于pI，由于凈電荷和推斥力的增加，使蛋白質腫脹結合較多水。大多數(shù)蛋白質結合水能力在pH=9~10比任何pH來的大。⑴pH：本文檔共102頁；當前第10頁；編輯于星期三\17點56分⑵離子強度：

低鹽濃度（<0.2mol/L）鹽能提高蛋白質的結合水能力。鹽離子與蛋白質的結合并沒有影響蛋白質分子上帶電基團的水合殼層，蛋白質結合水能力的增加基本上來自于結合離子自身締合的水；高鹽濃度，更多的水與鹽離子結合，導致蛋白質脫水。本文檔共102頁；當前第11頁；編輯于星期三\17點56分⑶T：T↑，蛋白質結合水的能力一般下降（由于H鍵作用和離子基團的水合作用的減弱）。變性蛋白質結合水能力：一般比天然蛋白質高約10%（∵變性，原埋藏疏水基團暴露，表面積與體積之比↑）；變性導致蛋白質聚集，∵蛋白質–

蛋白質相互作用結合水能力↓本文檔共102頁；當前第12頁；編輯于星期三\17點56分§5．5．3溶解度

一、概述1、Pro.溶解度影響的功能性質(增稠,起泡,乳化,膠凝)。2、影響Pro.溶解性主要相互作用：疏水、離子相互作用。①

疏水相互作用促進Pro.-Pro.作用,使Pro.溶解度↓②

離子相互作用促進Pro.-水作用，使Pro.溶解度↑3、蛋白質離子化殘基使溶液中Pro.分子產(chǎn)生兩種推斥力第一種推斥力：除pI外的任何pH時，由蛋白質分子帶凈的正電荷或負的電荷而在蛋白質分子間產(chǎn)生靜電推斥。第二種推斥力：在蛋白質分子的離子基團的水合殼層之間的推斥。本文檔共102頁；當前第13頁；編輯于星期三\17點56分蛋白質----蛋白質+溶劑---溶劑蛋白質----溶劑實質疏水相互作用離子相互作用蛋白質的溶解度大小+溶解度

本文檔共102頁；當前第14頁；編輯于星期三\17點56分4、Bigelow認為Pro.溶解度基本上與AA殘基的平均疏水性和電荷頻率有關。

平均疏水性△g＝∑△g殘基／n△g殘基：每一種AA殘基的疏水性；n：Pro.總殘基數(shù)電荷頻率σ=(n++n－)/nBigelow觀點：平均疏水性愈小/電荷頻率愈大，Pro.溶解度愈高。缺點：沒考慮比起整個Pro.分子的平均疏水性和電荷頻率，與周圍水接觸的Pro.表面的親水性是決定Pro.溶解度更為重要的因素。Pro.分子結構表面疏水性小區(qū)數(shù)目愈少，Pro.溶解度越大。本文檔共102頁；當前第15頁；編輯于星期三\17點56分5、分類：根據(jù)蛋白質的溶解性質分成四類：清蛋白能溶于pH=6.6水例:血清清蛋白質,卵清蛋白質球蛋白 能溶于pH=7.0稀鹽溶液例:大豆蛋白質谷蛋白溶于酸(pH=2)堿(pH=1.2)溶液例:小麥谷蛋白質醇溶谷蛋白能溶于70%乙醇例:玉米醇溶蛋白質本文檔共102頁；當前第16頁；編輯于星期三\17點56分6、術語:水溶性蛋白質（WSP）

watersolubleprotein水可分散蛋白質（WDP）

waterdespersion蛋白質分散性指標（PDI）

proteindispersibilityindex氮溶解性指標（NSI）

nitrogensolubilityindex本文檔共102頁；當前第17頁；編輯于星期三\17點56分二、pH和溶解度

Pro.在低于和高于pI的pH時，Pro.分別帶有凈的正電荷和凈負電荷，則帶電氨基酸殘基的靜電推斥和水合作用促進了Pro.的溶解。

Pro.在pI附近，由于缺乏靜電推斥作用，疏水相互作用導致Pro.聚集和沉淀，溶解度最低。本文檔共102頁；當前第18頁；編輯于星期三\17點56分pH和溶解度本文檔共102頁；當前第19頁；編輯于星期三\17點56分大多數(shù)食品Pro.酸性（即Pro.分子中Asp\Glu殘基總和大于Lys\Arg\His殘基總和），pH=4~5沉淀所以，大多數(shù)食品蛋白質溶解度pH圖是一條U形曲線。最低溶解度出現(xiàn)在蛋白質pI附近反例：β-乳球蛋白質（pI=5.2）牛血清清蛋白（pI=4.8）在pI高度溶解。解釋：因為這些蛋白質分子中表面親水性殘基數(shù)量遠遠高于表面疏水性殘基數(shù)量。熱變性會改變蛋白質的pH-溶解度關系曲線本文檔共102頁；當前第20頁；編輯于星期三\17點56分三、離子強度和溶解度離子強度μ＝0.5∑Ci

Zi2鹽析：鹽溶：在相同的μ，各種離子對蛋白質溶解度有特異的離子效應。遵循Hofemister系列陰離子提高蛋白質溶解能力順序：

SO42－＜F－＜Cl－＜Br－＜I－＜Cl4－＜SCN－陽離子降低蛋白質溶解度能力順序：

NH4+＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋本文檔共102頁；當前第21頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第22頁；編輯于星期三\17點56分鹽溶低濃度時，中性鹽可以增加蛋白質的溶解度鹽溶作用機理：蛋白質吸附鹽類離子，帶電表層使蛋白質分子被此排斥，蛋白質與水分子的作用加強，溶解度提高。同樣濃度（摩爾數(shù)/升）的兩價離子的中性外，如MgCl2\（NH4）2SO4對蛋白質溶解度的影響效果，要比單價離子的中性鹽如NaCl,NH4Cl大得多。本文檔共102頁；當前第23頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第24頁；編輯于星期三\17點56分鹽析當離子強度增加到足夠高時，例如,飽和或半飽和程度，很多蛋白質從水溶液中沉淀出來，這種現(xiàn)象叫鹽析。

鹽析原理:大量中性鹽的加入，使水的活度降低，原來的溶液中的大部分自由水轉變?yōu)辂}離子的水化水。降低蛋白質極性基團與水分子間的相互作用，破壞蛋白質分子表面的水化層。本文檔共102頁；當前第25頁；編輯于星期三\17點56分四、溫度和溶解度

在恒定pH和離子強度，大多數(shù)蛋白質溶解度在0-40℃范圍內隨T↑，而↑特例：β-酪蛋白和一些谷類蛋白質其溶解度與T呈負相關性。原因：當T>40℃熱動能↑導致蛋白質結構展開（變性）于是原先埋藏在蛋白質結構內部的非極性基團暴露，促進了聚集和沉淀使蛋白質溶解度↓本文檔共102頁；當前第26頁；編輯于星期三\17點56分五、有機溶劑和溶解度加入有機溶劑，例能與水互溶的乙醇或丙酮，蛋白質溶解度↓原因：有機溶劑降低了水的介電常數(shù)，提高了分子內和分子間的靜電作用力，靜電斥力導致蛋白質分子結構的展開。在此狀態(tài)，而介電常數(shù)促進暴露的肽基團間分子間H鍵形成和帶相反電荷的基團間的分子間靜電相互吸引。分子間極性相互作用導致蛋白質在有機溶劑-水體系中溶解度下降或沉淀。而疏水相互作用對非極性殘基有增溶作用。本文檔共102頁；當前第27頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第28頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第29頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第30頁；編輯于星期三\17點56分§5．5．4蛋白質的界面性質

(Interfacialpropertiesofproteins)一、概述1、天然的兩親物質蛋白質不同于低相對分子量的表活劑，蛋白質能在界面形成高粘彈性薄膜，且能經(jīng)受保藏和處理中的機械沖擊，所以比低相對分子量表面活性劑對泡沫、乳狀液、分散體系穩(wěn)定性更強。本文檔共102頁；當前第31頁；編輯于星期三\17點56分2、影響蛋白質表面活性的因素內在因素：

AA組成、非極性AA與極性AA之比、疏水性基團與親水性基團的分布、二級三級和四級結構、二硫鍵和游離巰基、分子大小和形狀、分子柔性

外在因素：

pH、離子強度和種類、蛋白質濃度、時間、溫度、能量輸入本文檔共102頁；當前第32頁；編輯于星期三\17點56分

內在因素外在因素氨基酸組成pH非極性AA與極性AA之比離子強度和種類疏水性基團與親水性基團的分布蛋白質濃度二級、三級和四級結構時間二硫鍵溫度分子大小和形狀分子柔性影響蛋白質界面性質的因素本文檔共102頁；當前第33頁；編輯于星期三\17點56分3、理想表活性蛋白質具有3個性能①

能快速地吸附至界面；②

能快速地展開并在界面上再定向；③

一旦到達界面，能與鄰近分子相互作用于形成具有強粘結性和粘彈性的膜，能經(jīng)受熱和機械運動。本文檔共102頁；當前第34頁；編輯于星期三\17點56分（1）快速能附到界面能否快速能附到界面取決于：其表面疏水和親水小區(qū)分布模式，（即蛋白質表面分子特性）蛋白質表面疏水小區(qū)數(shù)目↑，蛋白質自發(fā)的吸附到界面的可能性↑蛋白質表面非常親水，不含可辨別疏水水區(qū)，不發(fā)生吸附。蛋白質表面單個疏水性殘基未形成小區(qū)，不發(fā)生吸附本文檔共102頁；當前第35頁；編輯于星期三\17點56分（2）展開和在界面上定向低相對分子量表活劑，親水端、疏水端在界面定向吸附。蛋白質具有龐大體積和折疊，一旦吸附界面，分子一大部分仍留在體相，一小部分束縛在界面上。蛋白質部分吸附在界面的牢固程度取決于：

A固定在界面上肽片段的數(shù)目和這些片段與界面相互作用的能量。

[當肽片段與界面相互作用于的自由能變化（負值）在數(shù)值上遠遠大于蛋白質分子的熱動能時蛋白質才保留在界面上。]B分子構象的柔性。高度柔性，易于吸附。本文檔共102頁；當前第36頁；編輯于星期三\17點56分（3）界面蛋白質膜的機械強度取決于內聚的分子間相互作用于力：吸引的靜電相互作用、H鍵、疏水相互作用

a、若疏水相互作用太強，會導致蛋白質在界面聚集、凝結最終沉淀，損害膜完整性。

b、若靜電推斥力遠大于相互吸引力，也會妨礙粘結厚膜的形成。所以吸引、推斥和水合作用力之間的平衡是形成穩(wěn)定粘彈性膜的必要條件。本文檔共102頁；當前第37頁；編輯于星期三\17點56分4、多肽鏈在界面形成的三種構象①

臥式（train）直接鋪展在表面上的鏈節(jié)的平面排列②

尾式（tail）與表面無接觸的鏈節(jié)伸入溶劑的排列③

環(huán)式（loop）連接兩個臥式的不接觸表面的鏈節(jié)的空間排列本文檔共102頁；當前第38頁；編輯于星期三\17點56分二、乳化性質

1、測定蛋白質乳化性質的方法評定食品乳化性質的方法有：油滴大小分布乳化活力乳化能力乳化穩(wěn)定性本文檔共102頁；當前第39頁；編輯于星期三\17點56分Ⅰ、由蛋白質穩(wěn)定乳狀液物理和感官性質取決于形成液滴的大小和總界面面積。測定平均液滴大小的方法有：光學顯微鏡法、電子顯微鏡法、光散射法、

Coulter計數(shù)器測知平均液滴大小后計算總界面面積A=3φ/Rφ分散相的體積分數(shù)；R乳狀液粒子平均半徑乳化活力指標（EAI）：單位質量的蛋白質所產(chǎn)生的界面面積。

EAI=3φ/Rm本文檔共102頁；當前第40頁；編輯于星期三\17點56分Ⅱ濁度法測EAI

濁度T=2.303A/lA:吸光度;l:光路長度據(jù)光散射Mie理論：乳狀液界面積是它濁度2倍。則：EAI=2T/(1-φ)ρΦ：油的體積分數(shù)；ρ：每單位體積水相中的蛋白質缺陷：是根據(jù)單個波長500nm測定的濁度而計算的。可采用此法定性比較不同蛋白質乳化活力或蛋白質經(jīng)不同方式處理后乳化活力的變化。本文檔共102頁；當前第41頁；編輯于星期三\17點56分2、蛋白質的載量吸附在乳狀液油-水界面上的蛋白質量與乳狀液穩(wěn)定性有關。測定方法：將乳狀液離心→分離出水相→重復地洗滌油相離心以除去任何松散地被吸附的蛋白質。則:

最初乳狀液中總蛋白質量-

乳狀液洗出液洗出的液體中蛋白質量

=吸附在乳化粒子上的蛋白質量已知乳化粒子的總界面積，可得每平方米界面積吸附蛋白質的量。蛋白質載量在1-3mg/m2界面面積范圍內。本文檔共102頁；當前第42頁；編輯于星期三\17點56分3、乳化能力（EC）⑴EC定義：指在乳狀液相轉變前，每克蛋白質所能乳化的油的體積。

EC隨相轉變到達時，蛋白質濃度的增加而減少。（未吸附的蛋白質積累在水相）⑵測定方法：T一定，將油加至連續(xù)攪拌的蛋白質-水溶液。根據(jù)粘度，顏色的突變或電阻的增加檢測相轉變。①測電導：水電導>油電導，則O/W→W/O電導↑②測η：η水<η油，則O/W→W/Oη↑③通常油相中加染料本文檔共102頁；當前第43頁；編輯于星期三\17點56分

4、乳狀液穩(wěn)定性ES(emulsionstability)由蛋白質穩(wěn)定的乳狀液一般在數(shù)月內穩(wěn)定測定方法：①

ES=乳油層體積/乳狀液體積×100%

在乳狀液經(jīng)受標準化的離心處理后測得②

可采用濁度法，ESI評價穩(wěn)定性③

重量法：30℃靜置48h，從試管底部取樣，分別測定放置前后管底的脂肪含量與總固形物含量，計算脂肪上浮率CR與沉淀率SR本文檔共102頁；當前第44頁；編輯于星期三\17點56分

5、影響蛋白質乳化作用的因素內在因素：

pH、離子強度、溫度、存在的低相對分子量表活劑、糖、油相體積、蛋白質類型、使用的油的熔點。外在因素：制備乳狀液設備類型、能量輸入速度、剪切速度本文檔共102頁；當前第45頁；編輯于星期三\17點56分⑴蛋白質溶解度在25-80%溶解度范圍內，蛋白質溶解度與乳化性質之間無確定關系。然而pro.一定的溶解度是必需的?！呓缑婺し€(wěn)定性取決于pro.-油相，pro.-水相的相互作用例：香腸，0.5mol/LNaCl鹽溶作用提高蛋白質溶解度和展開程度，促進乳化性大豆分離蛋白質，熱處理→降低溶解度→降低乳化性能本文檔共102頁；當前第46頁；編輯于星期三\17點56分⑵pH影響蛋白質穩(wěn)定的乳狀液形成及穩(wěn)定。在pI有高溶解度的蛋白質（例：明膠，蛋清蛋白，）在此pH具有最高乳化活力和乳化能力。原因：在pI時缺乏凈電荷靜電推斥相互作用①

有助于在界面達到最高蛋白質載量②

促使高粘彈性膜的形成。靜電斥力相互作用在某些情況下促進絮凝和聚結，降低乳狀液穩(wěn)定性。大多數(shù)食品蛋白質在等電點微溶，則在此pH它們一般不具良好的乳化能力。本文檔共102頁；當前第47頁；編輯于星期三\17點56分⑶蛋白質表面性質影響乳化能力蛋白質乳化性質與它表面疏水性存在一個弱正相關,然而與平均疏水性不存在此關系測定方法：疏水性熒光探測劑（順十八碳四烯酸）與蛋白質結合的量而定。⑷油-水界面蛋白質分子的柔性可能是決定蛋白質乳化性質重要因素本文檔共102頁；當前第48頁；編輯于星期三\17點56分⑸蛋白質乳化作用前的部分變性（展開），若沒有造成不溶解，能改進其乳化性質。例：β-乳球蛋白，熱處理使原內部-SH暴露

-SH+-SH→-S-S-，使蛋白質在界面上有限的聚合作用，提高了β-乳球蛋白膜強度，有助于穩(wěn)定乳狀液。本文檔共102頁；當前第49頁；編輯于星期三\17點56分三、起泡性質FoaningProperties1、概念：泡沫：是由一個連續(xù)的水相和一個分散的氣相所組成的。例：面包，蛋糕，糖果，啤酒。蛋白質的起泡性質：是指它在汽-液界面形成堅韌的薄膜使大量氣泡并入和穩(wěn)定的能力。蛋白質起泡能力：是指pro.能產(chǎn)生的界面面積的量。膨脹率:(overrun)=（泡沫體積－起始液體的體積）/起始液體的體積×100%起泡力:(FP)=并入的氣體的體積/液體的體×100%泡沫穩(wěn)定性：50%液體從泡沫中排出所需的時間，或泡沫體積減少50%所需的時間。泡沫強度：指一柱泡沫在破裂前所經(jīng)受的最大重量。本文檔共102頁；當前第50頁；編輯于星期三\17點56分蛋白質起泡力牛血清清蛋白280乳清分離蛋白600雞蛋蛋清240卵清蛋白40牛血漿260β-乳球蛋白480血纖維蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明膠（酸法加工豬皮明膠）760不同蛋白質溶液的起泡力本文檔共102頁；當前第51頁；編輯于星期三\17點56分補充：泡沫也是一種乳狀液，特點如下：①

氣泡比乳狀液粒子大的多，氣態(tài)在水中的溶解度比油大②

氣泡界面張力比乳狀液大③

泡沫更易于分層，(氣泡體積大，密度?。?/p>

氣泡具有很大的壓縮性，比乳狀液大105倍，易于變形⑤

液態(tài)泡沫比乳狀液更易受外界條件影響本文檔共102頁；當前第52頁；編輯于星期三\17點56分2．影響泡沫形成和穩(wěn)定的蛋白質分子性質

a.

作為一有效的起泡劑，蛋白質必須滿足的基本要求：①必須快速地吸附到氣—水界面②

必須易于在界面上展開和重排③必須通過分子間相互作用形成粘合性膜

b.影響蛋白質起泡性質的分子性質溶解度、疏水性（或雙親性）、分子（或鏈段）的柔性、具有相互作用活性的鏈段、帶電基團的配置、極性基團的配置

蛋白質的起泡力與平均疏水性正相關

本文檔共102頁；當前第53頁；編輯于星期三\17點56分溶解度快速擴散至界面疏水性（或兩親性）帶電、極性和非極性殘基的分布促進界面相互作用分子(或鏈段)的柔性推進在界面上的展開具有相互作用活性的鏈段具有不同功能性鏈段的配置促進在氣、水和界面相的相互作用帶電基團的配置在鄰近氣泡之間的電荷推斥極性基團的配置防止氣泡和緊密靠近；水合作用、滲透和空間效應（受此性質和蛋白質膜的成分的影響）蛋白質分子的性質與起泡性的關系

本文檔共102頁；當前第54頁；編輯于星期三\17點56分c.區(qū)分起泡力和穩(wěn)定泡沫能力

一般地說，具有良好起起泡力的蛋白質不具有穩(wěn)定泡沫的能力，而能產(chǎn)生穩(wěn)定泡沫的蛋白質往往顯示不良的起泡力。⑴蛋白質起泡力影響因素：蛋白質吸附速度、柔性、疏水性⑵蛋白質泡沫穩(wěn)定性：蛋白質膜的流變性質，即決定于水合作用，厚度和有利的分子間相互作用

本文檔共102頁；當前第55頁；編輯于星期三\17點56分穩(wěn)泡：Ⅰ、僅部分展開和保留一定程度的折疊結構的蛋白質比那些在氣-水界面上完全展開的蛋白質通常形成較厚密的膜和較穩(wěn)定的泡沫。（∵折疊結構，以環(huán)的形式伸展至表面，這些環(huán)狀結構之間的非共價相互作用促使凝膠網(wǎng)狀結構形成而此結構具有卓越的粘彈性和力學性質）

Ⅱ、電荷密度，與穩(wěn)泡呈相反關系本文檔共102頁；當前第56頁；編輯于星期三\17點56分3、影響蛋白質起泡性質的環(huán)境因素⑴pH

若在pI不聚結，蛋白質穩(wěn)定的泡沫在蛋白質的等電點比任何pH更為穩(wěn)定∵在pI缺乏推斥相互作用，∴有利于在界面上的蛋白質-蛋白質相互作用和形成粘稠的膜。同時，缺乏斥力，被吸附至界面的蛋白質數(shù)量上升，故提高蛋白質起泡力和泡沫穩(wěn)定性。本文檔共102頁；當前第57頁；編輯于星期三\17點56分

若pI時蛋白質溶解度很低度(多數(shù)食品蛋白質),形成泡沫數(shù)量級很少，然而，泡沫穩(wěn)定性卻很高。之所以穩(wěn)泡是由于那些不溶解的蛋白質粒子的吸附增加了蛋白質膜的粘合力。提高了泡沫的穩(wěn)定性。在pI以外的pH，蛋白質的起泡能力往往是好的，但泡沫穩(wěn)定性差。本文檔共102頁；當前第58頁；編輯于星期三\17點56分⑵鹽鹽對蛋白質起泡性質的影響取決于鹽的種類和蛋白質的性質在指定鹽溶液中，蛋白質被鹽溶時，則顯示較差的起泡性蛋白質被鹽析時，則顯示較好的起泡性鹽離子好的起泡和穩(wěn)泡性，皆歸于蛋白質分子的交聯(lián)和形成具有較好粘彈性的膜。本文檔共102頁；當前第59頁；編輯于星期三\17點56分⑶糖蔗糖、乳糖等加入蛋白質溶液往往會損害降低蛋白質的起泡力，而改進泡沫穩(wěn)定性。穩(wěn)泡↑：因為它提高了體相粘度，從而降低了泡沫結構中薄層液體的排出速度。起泡↓：因為在糖溶液中蛋白質結構較穩(wěn)定，所以當?shù)鞍踪|分子吸附到界面上進較難展開，這就降低了蛋白質在攪打時產(chǎn)生大的界面面積和泡沫體積的能力。在加工蛋糕時，在攪打后加糖。本文檔共102頁；當前第60頁；編輯于星期三\17點56分⑷脂：↓穩(wěn)泡性脂類尤其是磷脂，具有比蛋白質更大的表面活性，所以它們以競爭方式在界面上取代蛋白質，故減少膜厚度和粘合性最終因膜的削弱而導致泡沫穩(wěn)定性降低。⑸蛋白質濃度蛋白質濃度越高，泡沫愈堅硬。泡沫硬度是由小氣泡和高粘度造成的。高蛋白質濃度提高了粘度有助于在界面形成多層的粘合蛋白質膜。一般大多數(shù)蛋白質在濃度2~8%范圍顯示最高起泡能力。本文檔共102頁；當前第61頁；編輯于星期三\17點56分⑹溫度a溫度降低導致疏水相互作用減少，從而使界面上形成不良的蛋白質膜

例：β-乳球蛋白質，膨脹率25℃-3℃穩(wěn)泡性降低8倍b部分熱變性能改進蛋白質起泡性質例：乳清分離蛋白質70℃加熱1min，起泡性得以改進；

90℃加熱5min起泡性變差。因為蛋白質通過-SH+-SH→-S-S-形成廣泛聚合而相對分子質量很高的聚合物，在起泡過程中不能吸附至汽-液界面。本文檔共102頁；當前第62頁；編輯于星期三\17點56分夏天或冬天會出現(xiàn)蛋糕面糊攪打不起現(xiàn)象。解釋：蛋清在17~20℃其膠粘性維持在最佳狀態(tài)，起泡性能最好。

T太高，蛋清變得稀薄，膠粘性減弱，無法保留打入空氣；

T太低，蛋清粘膠性過濃，在攪打時不易拌入空氣。本文檔共102頁；當前第63頁；編輯于星期三\17點56分4、制備泡沫的方法：制備泡沫的方法影響蛋白質的起泡性質。鼓泡或壓縮空氣經(jīng)噴霧器攪動液體形成氣泡較大的濕泡沫。在適當速度下攪打液體形成小氣泡泡沫。（剪切導致蛋白質在吸附前部分變性）本文檔共102頁；當前第64頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第65頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第66頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第67頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第68頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第69頁；編輯于星期三\17點56分本文檔共102頁；當前第70頁；編輯于星期三\17點56分風味結合

蛋白質本身沒有氣味，然而它能結合風味化合物從而影響感官品質。例：大豆蛋白質，豆腥味，青草味，結合了不飽合脂肪酸氧化的（醛，酮，醇等）蛋白質可作為風味物的載體和改良劑。蛋白質與風味物牢固結合并在加工中保留住它們，當食品在口中被咀嚼時，風味物又能釋放出來。本文檔共102頁；當前第71頁；編輯于星期三\17點56分一、蛋白質的構象與風味物的結合

1、蛋白質與風味物結合機制

干蛋白質粉與風味物結合機制：主要通過范德華力、H鍵、靜電相互作用，風味物被物理截留于干蛋白質粉的裂縫和毛細管中。

液態(tài)或高水分食品與風味的結合機制：非極性配位體（風味物）與蛋白質表面的疏水性小區(qū)或空穴相互作用；風味物也能與蛋白質極性基團（羥基、羧基）通過H鍵和靜電相互作用。2、結合的性質：風味物與蛋白質相互作用于通常是完全可逆的（非共價結合）。本文檔共102頁；當前第72頁；編輯于星期三\17點56分二、影響風味結合的因素疏水相互作用1、溫度溫度對風味結合影響很小。除非蛋白質發(fā)生顯著的熱展開。熱變性蛋白質與風味物結合能力較強。2、鹽鹽對蛋白質風味結合影響與它的鹽溶和鹽析性質有關。鹽溶類型的鹽使疏水相互作用去穩(wěn)定，降低風味結合；鹽析類型的鹽提高風味結合。本文檔共102頁；當前第73頁；編輯于星期三\17點56分3、PHPH對風味結合的影響一般與pH誘導的蛋白質構象變化有關。通常在堿性PH比酸性PH更能促進風味結合。4、化學改性化學會改變蛋白質的風味結合性質。蛋白質中二硫鍵被亞硫酸鹽裂開引起蛋白質結構展開，提高風味結合能力。5、蛋白質經(jīng)酶催化水解，原分子結構中疏水區(qū)被打破，疏水區(qū)數(shù)減少，則降低蛋白質風味結合能力（這也是從油料種子蛋白質除去不良風味方法）本文檔共102頁；當前第74頁；編輯于星期三\17點56分流體具有流動性，即沒有固定形狀，在外力作用下，其內部產(chǎn)生相對運動；另一方面，在運動的狀態(tài)下，流體還有一種抗拒內在的向前運動的特性，稱之為粘性。粘性是流動的反面。本文檔共102頁；當前第75頁；編輯于星期三\17點56分以管為例，管道內任意一點速度不等，中心速度最大；管壁速度為0；各層速度不同，層與層之間發(fā)生相對運動，速度大的對相鄰速度小的層發(fā)生一個推動其向運動方向前進的力，速度小的流體層對速度大的流體層也有一個大小相等、方向相反的力。這種運動著的流體內部相鄰兩流體層間相互作用力稱為流體的內摩擦力，又稱為粘性摩擦力。推動力F∝（△υ/△y）S本文檔共102頁；當前第76頁；編輯于星期三\17點56分溶液粘度與它在一個力（剪切力）作用于下流動的阻力有關.對一理想溶液剪切力直接比例于剪切速度，（剪切力：單位面積上的作用力，F(xiàn)/A，剪切速度：兩層液體之產(chǎn)的粘度梯度dγ/dr）表示：F/A=ηdγ/dr牛頓流體溶液流動性質主要取決于溶質的類型.若相對而言分子質量相同，隨機線團形大分子溶液粘度比緊密折疊狀大分子溶液粘度大。本文檔共102頁；當前第77頁；編輯于星期三\17點56分蛋白質溶液尤其是高濃度蛋白質溶液不具有牛頓流體的性質，當剪切速度上升，η下降，即剪切變稀，稱之為假塑性（果醬，果膠）服從F/A=m(dγ/dr)nm：粘度系數(shù)；n：流動性質指數(shù)造成蛋白質假塑性大原因⑴Ⅰ蛋白質分子將主軸沿流動方向定向，以減小摩擦阻力。⑵蛋白質的水合范圍沿著流動方向形變⑶H鍵和其他微弱相互作用力而形成的二聚體和低聚體離解成單體本文檔共102頁；當前第78頁；編輯于星期三\17點56分（Gelation）1、凝膠化作用應用：果凍、燒煮雞蛋產(chǎn)品、重組肉制品、豆腐、香腸、仿真海產(chǎn)品、牛乳的凝結、面團網(wǎng)狀結構形成2、食品蛋白質凝膠制備：加熱蛋白質溶液→溶膠狀態(tài)蛋白質變性→“預凝膠”狀態(tài)（不可逆）預凝膠冷卻→凝膠化作用

(熱動能降低，使得功能基團之間形成穩(wěn)定的非共價鍵)3、凝膠網(wǎng)狀結構形成所涉及的相互作用力：H鍵、疏水、靜電相互作用力、金屬離子的交聯(lián)相互作用、二硫鍵

本文檔共102頁；當前第79頁；編輯于星期三\17點56分

4、

凝膠結構的可逆性：依靠非共價相互作用維持的凝膠網(wǎng)狀結構是可逆的依靠疏水相互作用形成的凝膠網(wǎng)狀結構是不可逆的由二硫鍵形成的共價網(wǎng)狀結構也是不可逆的。

5、蛋白質形成凝膠兩類：凝結塊（不透明）凝膠和透明凝膠本文檔共102頁；當前第80頁；編輯于星期三\17點56分

6、影響形成凝膠類型的因素結構和分子性質，例：平均疏水性、凈電荷、相對對分子量、蛋白質濃度。＞31.5%的非極性AA殘基蛋白質→凝結塊類型凝膠＜31.5%的非級性AA殘基蛋白質→半透明類型凝膠

7、影響凝膠形成因素：

pH,金屬離子，蛋白質濃度本文檔共102頁；當前第81頁；編輯于星期三\17點56分7、凝膠機制：吸引的疏水相互作用和推斥的靜電相互作用之間的平衡控制著凝膠體系

Pro.-Pro.相互作用＞Pro.-溶劑相互作用→沉淀或凝結塊

Pro.-Pro.相互作用＜Pro.-溶劑相互作用→不凝結當疏水性和親水性作用之間的關系處于兩個極端之間→凝結塊凝膠或半透明凝膠。8、蛋白質凝膠化作用在食品加工中的應用果凍、豆腐、香腸、重組肉制品本文檔共102頁；當前第82頁；編輯于星期三\17點56分§5．6在食品加工中蛋白質的物理、化學和營養(yǎng)變化營養(yǎng)質量的變化和有毒化合物的形成一、適度熱處理的影響

1、蛋白質的部分變性，能改進其消化率和必需AA的生物有效性。

2、適度熱處理能使一些酶失活。例：蛋白質酶、脂酶、淀粉酶、脂肪氧合酶、多酚氧化酶。若不能使這些酶失活將導致食品在保藏期間產(chǎn)生不良的風味，酸敗，質構變化和變色。

3、植物蛋白質含有蛋白質類的抗營養(yǎng)因子，熱處理可以改善。例：豆，油料種子蛋白質含胰蛋白質酶和胰凝乳蛋白質抑制劑外源凝集素，加熱使之失活。

4、引起氨基酸脫硫胱酰胺異構化

5、有養(yǎng)存在時加熱處理，色氨酸部分受到破壞。

T>200℃，堿性條件下，色氨酸發(fā)生異構化。

6、劇烈熱處理引起蛋白質生成環(huán)狀衍生物本文檔共102頁；當前第83頁；編輯于星期三\17點56分二、在提取和分級時組成的變化從生物材料制備分離蛋白質的一些操作單元，提取、等電點沉淀、鹽沉淀、熱凝結、超濾。粗提取液中的一些蛋白質可能損失。例pI沉淀，而一些富含S的清蛋白質在pI是可溶的。三、AA的化學變化在高溫加工時，蛋白質經(jīng)受一些化學變化，包括：外消旋、水解去硫、去酰胺。這些變化大部分是不可逆的，甚至形成有毒AA。例：堿性條件熱加工，L-AA外消旋D-AA，而D-AA殘基肽鍵難被胃和胰蛋白酶水解，使蛋白質消化率下降，D-AA有易被小腸吸引，即使吸引，也不能在體內被用來合成蛋白質。本文檔共102頁；當前第84頁；編輯于星期三\17點56分四、蛋白質交聯(lián)一些食品中同時含有分子內和分子間的交聯(lián)。1、天然蛋白質的一些交聯(lián)使代謝性蛋白質水解降到最低；2、加工蛋白質尤其在堿性條件下，也能誘導交聯(lián)的形成，這種非天然性的共價交聯(lián)降低了包含在或接近交聯(lián)的必需AA的消化率和生物有效性。3、離子輻照導致蛋白質聚合。

本文檔共102頁；當前第85頁；編輯于星期三\17點56分DHA與賴氨酸、鳥氨酸、半胱氨酸形成交聯(lián)_NHCHCO2(CH)4NH232NH)(CH2OCCHNH_32NH_NHCHCO2CHSHCH2HNCCO脫氫丙氨酸2_NHCHCO2(CH)4NH2CHCHCOHN賴氨酰丙氨酸殘基_NHCHCO2(CH)NH2CHCHCOHN3鳥氨丙氨酸殘基_NHCHCO22CHCHCOHNCHS羊毛硫氨酸殘基+本文檔共102頁；當前第86頁；編輯于星期三\17點56分五、氧化劑的影響過氧化氫、過氧化苯甲酰、次氯酸鈉；食品加工中也會產(chǎn)生內源氧化性化合物，這些高活性氧化劑能導致一些AA殘基的氧化和蛋白質的聚合。最敏感的AA殘基是Met、Cys、Trp本文檔共102頁；當前第87頁；編輯于星期三\17點56分半胱氨酸的氧化蛋氨酸的氧化

本文檔共102頁；當前第88頁；編輯于星期三\17點56分色氨酸的氧化

本文檔共102頁；當前第89頁；編輯于星期三\17點56分

六、羰胺反應蛋白質的羰-胺反應后，感官、營養(yǎng)受到較大影響，除還原糖外，食品中的醛、酮也能參與羰-胺反應。例：魚肌肉冷凍期間變硬，是甲醛與魚蛋白質反應。七、食品中蛋白質的其它反應

1、與脂肪反應：不飽和脂肪氧化產(chǎn)生烷氧自由基和過氧化氫自由基，這些自由基與蛋白質反應生成脂-蛋白質自由基，它能使蛋白質聚合交聯(lián)。fat的氫過氧化物分解的醛、酮與pro.發(fā)生mailard反應

2、與多酚反應：酚→醌，醌與蛋白質巰基和氨基發(fā)生不可逆反應；單寧與蛋白質-SH、-NH2結合。降低AA消化率和生物有效性。

本文檔共102頁；當前第90頁；編輯于星期三\17點56分3、與硝酸鹽的反應：肉制品中加亞硝酸鹽，改進色澤，防止細菌生長。亞硝鹽與第二胺（在某種程度上與第一、三胺）反應，生成N-亞硝胺，是最具毒性的致癌物。4、與亞硫酸鹽的反應：亞硫酸鹽還原蛋白質中二硫鍵產(chǎn)生S-磺酸鹽衍生物

P-S-S+SO32－→P-S-SO3－+P-S－

本文檔共102頁；當前第91頁；編輯于星期三\17點56分加工因素與蛋白質功能性質例常用提取蛋白方法等電點沉淀：分離后蛋白質成分不同與原料中蛋白質成分，這是因為原料中一些次要蛋白質在主要蛋白質等電點PH仍然是溶解的而沒有沉淀下來。其蛋白質組成成分的變化顯然會影響蛋白質的功能性質。超濾（UF）：制備乳清濃縮蛋白時，由于除去了乳清中部分乳糖和灰份而顯著的影響WPS的功能性。若UF采用一定溫度（50-55）處理，進而改變WPS的水合能力、凝膠能力、起泡能力和乳化作