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文檔簡介

生物化學上冊中英文名詞解釋匯總第一部分:糖類1. 糖(Saccharide):糖是多羥醛或多羥酮及其縮聚物和某些衍生物的總稱。2. 單糖(monosaccharide):也稱簡單糖,不能被水解成更小分子的糖類,是多羥醛或多羥酮。常見的單糖有葡萄糖(Glucose)、果糖(Fructose)、半乳糖(galactose)。3. 寡糖(oligosaccharide):又稱低聚糖,是由220個單糖通過糖苷鍵連接而成的糖類物質??煞譃槎恰⑷?、四糖、五糖等。4. 二糖(disaccharide):又稱雙糖,是最簡單的寡糖,由2個分子單糖縮合而成。常見的二糖有蔗糖(sucrose)、乳糖(lactose)、麥芽糖(maltose)。5. 多糖(polysaccharide):由多分子單糖或單糖的衍生物聚合而成。6. 同多糖(homopolysaccharide)由同一種單糖聚合而成,如淀粉(starch)、糖原(glycogen)、纖維素(cellulose)。7. 雜多糖(heteropolysaccharide)有不同種單糖或單糖衍生物聚合而成,如透明質酸(hyaluronic acid,HA)、肝素(heparin,Hp)等。8. 糖胺聚糖(glycosaminoglycan,GAG)又稱粘多糖,氨基多糖和酸性多糖。是動植物特別是高等動物的結締組織中的一類結構多糖。例如透明質酸.硫酸軟骨素.硫酸角質素等。9. 蛋白聚糖(proteoglycan):由一條或多條糖胺聚糖和一個核心蛋白共價連接而成,糖含量可超過95%。主要存在于軟骨、腱等結締組織,構成細胞間質。由于糖胺聚糖有密集的負電荷,在組織中可吸收大量的水而賦予粘性和彈性,具有穩(wěn)定、支持和保護細胞的作用。10. 糖蛋白(glycoprotein):短鏈寡糖與蛋白質以共價鍵連接而形成的復合物,其總體性質更接近蛋白質。糖蛋白的寡糖鏈參與分子識別和細胞識別。11. 糖脂(glycolipid)12. 脂多糖(lipopolysaccharide)第二部分 脂質1. 脂質:lipid是一類低溶于水而高溶于非極性溶劑的生物有機分子。2. 儲存脂質 (storage lipid) 、結構脂質 (structure lipid)、活性脂質(active lipid)3. 單純脂質 (simple lipid)、復合脂質(compound lipid)、 衍生脂質(derived lipid)4. 脂肪(真脂(fat)、脂肪酸(fatty acid,FA)5. 必需脂酸 (essential FA) 亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸等多不飽和脂酸是人體不可缺乏的營養(yǎng)素,不能自身合成,需從食物獲取。6. 磷脂酰膽堿 (phosphatidyl Choline,PC) 也稱卵磷脂(lecithin) 可降低膽固醇,增加高密度脂蛋白的作用,防止降低動脈硬化。7. 膽堿(Choline) 、膽固醇(cholesterol)8. 脂蛋白(lipoprotein)脂質與蛋白質以非共價鍵結合而成的復合物a. 乳糜微粒(chylomicron)主要功能是從小腸轉運三酰甘油、膽固醇以及其他脂質到血漿和其他組織。b. 極低密度脂蛋白(very low density lipoprotein,VLDL)主要功能是從肝臟運載內源性三酰甘油和膽固醇至各個靶組織。c. 中間密度脂蛋白(intermediate density lipoprotein,IDL) 一部分被肝臟直接吸收,一部分轉化為LDL。d. 低密度脂蛋白(low density lipoprotein,LDL)把膽固醇從肝臟運送到全身組織,過量時則其攜帶的膽固醇便積存在動脈上引起動脈硬化。e. 高密度脂蛋白(high density lipoprotein,HDL)會將膽固醇從周邊組織輸送到肝臟代謝 第三部分:氨基酸以及蛋白質共價結構1. 單純蛋白質(simple proein):許多蛋白質僅有氨基酸組成,不含其它化學成分。2. 綴合蛋白質(conjugated protein):許多其它蛋白質含有除氨基酸外的 各種化學成分作為其結構的一部分。3. 輔基(prosthetic group)配體(ligand):許多其它蛋白質含有除氨基酸外的各種化學成分作為其結構的一部分,這些非蛋白質部分,稱為輔基。4. 纖維狀蛋白質(fibrous protein)、球狀蛋白質(globular protein)、膜蛋白質(membrane protein)。5. 單體蛋白質(monomeric protein):有一條多肽鏈構成的蛋白質。6. 寡聚蛋白質(oligomeric protein)多聚蛋白質(multimeric protein):由兩條或多條多肽鏈構成的蛋白質。7. 亞基或亞單位(subunit):寡聚蛋白質中的多肽鏈。8. 二硫鍵(disulfide bond):在蛋白質或多肽分子中連接氨基酸殘基的共價鍵,除肽鍵外,較常見的一個是兩個半胱氨酸殘基的側鏈之間形成的化學鍵。9. 多肽(polypeptide)/寡肽(oligopeptide):通常把含有幾個至十幾個氨基酸殘基的肽鏈統(tǒng)稱為寡肽,更長的肽鏈成為多肽。10. 氨基酸殘基(aminoacid residue):肽鏈中的氨基酸因為參加肽鍵的形成已經不是原來完整的分子,故稱為氨基酸殘基。11. 蛋白質(protein)、肽(或肽鏈)(peptide chain)、肽基肽單位(petpide group)12. 蛋白質的一級結構(primary structure):多肽鏈中氨基酸的排列順序,包括二硫鍵的位置稱為蛋白質的一級結構。第四部分:蛋白質三維結構1. Hydrogen bond:氫鍵 2. hydrophobic interation:疏水作用(熵效應)3. X-ray crystallography: X射線晶體學4. EM(electron microscopy):電子顯微學5. NMR(nuclear magnetic resonance):核磁共振6. -helix:-螺旋7. -pleated sheet:-折疊 8. -turn:-轉角9. random coil:無規(guī)卷曲10. Primary structure:一級結構 肽鏈中氨基酸的排列順序,包括二硫鍵的位置稱為蛋白質的一級結構11. secondary structure:二級結構 蛋白質主鏈折疊產生的由氫鍵維系的有規(guī)則的構象。12. super secondary structure:超二級結構 由若干相鄰的二級結構元件組合在一起,彼此相互作用,形成種類不多的、有規(guī)則的二級結構組合,在多種蛋白質中充當三級結構的構件。13. teriary structure:三級結構 指由二級結構元件構建成的總三維結構,包括一級結構中相距遠的肽段之間的幾何相互關系和側鏈在三維空間中彼此間的相互關系。 14. quaternary structure:四級結構 指寡聚蛋白質中亞基締合形成聚集體的方式。15. Stucture domain:結構域 多肽鏈在二級結構或超二級結構的基礎上形成三級結構的局部折疊區(qū),它是相對獨立的緊密球狀實體。16. homomultimeric protein:同多聚蛋白質,由單一類型的亞基組成17. heteromultimeric protein:雜多聚蛋白質,由幾種不同類型亞基組成18. allosteric effect:別構效應, 多亞基蛋白質一般具有多個結合部位,結合在蛋白質分子的特定部位上的配體對該分子的其他部位所產生的影響(如改變親和力或催化能力)19. allosteric protein:別構蛋白質,具有別構效應的蛋白質20. allosteric site:別構部位,除活性部位外還有別的配體(如效應物或調節(jié)物)的結合部位第五部分 蛋白質的結構與功能的關系1. 同源蛋白質(Homologous protein) :在不同生物體中,行使相同或相似功能的蛋白質,具有明顯系列同源的蛋白質也稱同源蛋白質。2. 趨異突變 ( divergent mutation ):導致蛋白質一級結構改變,使蛋白質被淘汰或者形成新的蛋白質。3. 中性突變 ( neutral mutation ):中性突變是指這種突變對生物體的生存既沒有好處,也沒有害處,也就是說,對生物的生殖力和生活力,即適合度沒有影響,因而自然選擇對它們不起作用。4. 細胞色素C ( cytochrome C):細胞色素C是生物氧化的一個非常重要的電子傳遞體,在線粒體崤上與其它氧化酶排列成呼吸鏈,參與細胞呼吸過程。5. 分子病 (molecular disease):基因突變引起的某個功能蛋白的一個或幾個氨基酸殘基發(fā)生了遺傳性替代從而導致整個分子的 三維結構發(fā)生改變,功能部分或全部喪失,由此引起的疾病稱分子病。6. 血紅蛋白(hemoglobin)=球蛋白(globin)+血紅素(heme)7. 蛋白質前體( precursor protein):生物剛合成的無活性的蛋白質,也稱為蛋白原或前蛋白質。8. 血紅蛋白的別構效應(變構效應)(allosteric effect):指亞基的蛋白質分子由于一個亞基構象的改變而引起其余亞基以至整個分子構象,性質和功能發(fā)生變化。 9. 效應物 effector 10. 血紅蛋白Hb 、 肌紅蛋白Mb ;緊張態(tài)T態(tài)(tense state) 、松弛態(tài)R(relaxed state);波耳效應(Bohr effect)、2,3-二磷酸甘油酸 2,3-Diphosphoglycerate (DPG)。宿舍:7#1721 劉露 第六章 蛋白質的分離純化1. Dialysis(透析):利用蛋白質分子不能通過半透膜的性質,使蛋白質和其它小分子物質如無機鹽、單糖等分開的方法。2. ultafiltration(超濾):利用壓力或離心機,強行使水和其它小分子溶質通過半透膜,而蛋白質被截留在膜上,以達到濃縮和脫鹽的目的。3. Density gradient(密度梯度):蛋白質質量和密度大的顆粒沉降的快,進而形成密度梯度。4. Gel permeation(l凝膠滲透):根據(jù)分子大小分離蛋白質的方法。5. Salting in(鹽溶):中性鹽可以增加蛋白質的溶解度。6. Ionic strength(離子強度):中性鹽影響蛋白質溶解度的能力是它們離子強度的函數(shù)。7. Salting out(鹽析):很多蛋白質可以從水溶液中沉淀出來。8. Electrophoresis(電泳):不處于等電狀態(tài)的蛋白質分子,將向著與其電性相反的電極運動。9. Two-dimensional electrophoresis(雙向電泳):二次電泳。10. Capillary electrophoresis(毛細管電泳):用于分離多種生物分子。11. Isoelectric focusing(等電聚焦):一種高分辨率的蛋白質分離技術。12. Chromatofocusing(聚焦層析):根據(jù)蛋白質的等電點差異分離蛋白質混合物的柱層析方法。13. Hydrophobic interaction chromatography(疏水作用層析):根據(jù)蛋白質表面的疏水性差別發(fā)展起來的一種純化技術。14. Affinity chromatography(親和層析):利用蛋白質分子對其配體分子特有的識別能力,建立起來的有效純化方法。15. Fast protein liquid chromatograpy(快速蛋白質液相層析):專門用于蛋白質層析。16. Denaturation 蛋白質的變性 蛋白質在某些物理或化學因素的作用下,其特定的的空間構象被破壞,也即有序的空間結構變成無序的空間結構,從而導致其理化性質發(fā)生改變和生物學活性的喪失稱為蛋白質的變性作用(denaturation)。 17. Renaturation蛋白質的復性 如果除去變性因素,在適當條件下變性蛋白質可恢復其天然構象和生物活性,這種現(xiàn)象稱為蛋白質的復性(renaturation)。第七部分 酶通論整理: 李事如1. 活化分子(activation molecule)具有較高能量,處于活化態(tài)的分子2. 轉化數(shù)(turnover number,TN)在一定條件下每秒鐘每微摩爾酶分子轉換底物的微摩爾數(shù)。3. 底物(substrate)被作用的反應物4. 反饋抑制(feedback inhibition)催化此物質生成的第一步的酶,往往被它們終端產物抑制。5. 調節(jié)亞基(regulatory subunit)、催化亞基(cotalytic subunit)6. 抑制劑(inhibitor):使酶的必須基因或活性部位中的基團的化學性質改變而降低酶活力甚至使酶完全喪失活性的物質7. 激活劑(activator):凡是能提高酶活性對的物質。8. 別構調控(allosteric rugulation)、酶原激活(proenzyme )、可逆共價修飾(reversible covalent modification)9. 同工酶(isoenzyme):催化相同的化學反應,但是其蛋白質分子結構,理化性質和免疫性能等方面存在明顯的差異的一組酶。10. 抗體酶(Abzyme):一種具有催化能力的蛋白質,其本質是免疫球蛋白,但是在易變區(qū)被賦予了酶的屬性,所以又稱“催化性抗體”(catalytic antibody)11. 胰凝乳蛋白酶(chymotrypsin)/ 羧肽酶(ribonuclease)12. 鎖鑰學說(lock and key thoery)、誘導契合學說(induced-fit hypothesis)13. 脫輔酶(apoenzyme/apoprotein)、 全酶(holoenzyme)、 輔因子(cofactor)14. 單體酶(monomeric enzyme)一條肽鏈組成15. 寡聚酶(oligomeric enzyme)兩個或兩個以上亞基組成的酶16. 多酶復合體(multienzyme complex)是由集中酶靠費共價鍵彼此嵌合而形成17. 國際酶學委員會(EC,enzymes commision)1氧化還原酶類(oxido-reductases)、2轉移酶類(transferases)、3水解酶類(hydrolases) 、4裂合酶類(lyases)、5異構酶類(isomerases)、6連接酶類(ligases or synthatases)18. 酶的專一性(specificity) 酶對催化的反應和反應物有嚴格的選擇性。19. 絕對專一性(absolute specific)有些酶對底物要求非常嚴格,只作用于一種底物,而不作用于任何其他物質20. 相對專一性(relative specific)對鏈兩端的集團要求程度不同,對其中一個要求嚴格,兒對另一個要求不嚴格21. 立體異構專一性(stereospecific)當?shù)孜锞哂辛Ⅲw異構體時,酶只能作用其中的一種,這種專一性稱為立體異構專一性。22. 酶的活力單位(activity unit):指在一定條件下使酶促反應達到某一速度時所需要的酶量。酶活力單位是一個人為規(guī)定的標準。國際單位 :1IU指在規(guī)定條件(最適pH,最適底物濃度)下,每分鐘轉化1umol底物的酶量。23. 酶的比活力(specific activity):指每毫克酶蛋白所含的酶活力單位數(shù)。比活力=酶活力單位數(shù)(U)/酶蛋白質量(mg)。24. 酶工程(enzyme engineering):研究酶的生產,純化,固定化技術,酶分子結構的修飾和改造以及在工農業(yè),醫(yī)藥衛(wèi)生和理論研究等方面的應用。第八部分 酶促反應動力學1. 酶促反應動力學 kinetics of enzyme-catalyzed reaction 研究酶促反應的速率以及影響此速率的各種因素的科學。2. 失活作用 inactivation 可使酶蛋白變性而酶活力喪失的作用。3. 抑制作用 inhibition 由于酶的必需基團化學性質的改變,但酶未變性,而引起的酶活力降低或喪失的作用。4. 不可逆抑制 irrerersible inhibition 抑制劑與酶的必需基團以共價鍵結合而引起酶活力的喪失,不能用透析、過濾等物理方法除去抑制劑而使酶活性復活。5. 可逆抑制 rerersible inhibition 抑制劑與酶以非共價鍵結合而引起酶活力降低或喪失,能用物理方法除去抑制劑而使酶復活,這種抑制作用是可逆的。6. 競爭性抑制 competitire inhibition 抑制劑和底物競爭酶的結合位點,從而影響底物與酶的正常結合。7. 非競爭性抑制 noncompetitire inhibition 這類抑制作用的特點是底物和抑制劑同時和酶結合,兩種沒有競爭作用。但復合物不能進一步分解為產物,因此酶活力降低。8. 反競爭性抑制 uncompetitire inhibition 酶只有與底物結合后才能與抑制劑結合。9. 過渡態(tài)transition seare 底物和酶結合成中間復合物后被激活的過渡形式。10. 最適溫度optimum temperature :按化學反應的一般規(guī)律,化學反應速度隨溫度增高而加快。但酶的化學本質是蛋白質,溫度升高又會使酶蛋白變性、活性降低而反應速度下降。當溫度較低時,前一影響較大,反應速度隨溫度升高而加快,一般溫度每升高10,反應速度大約增加一倍。但溫度超過一定數(shù)值后,酶受熱變性的因素占優(yōu)勢,反應速度反而隨溫度上升而減緩,形成倒V形或倒U形曲線。在此曲線頂點所代表的溫度條件下,酶促反應速度最大, 這一溫度稱為酶的最適溫度(optimum temperature)。酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù),這是因為它與反應所需時間有關,不是一個固定的值。酶可以在短時間內耐受較高的溫度,相反,延長反應時間,最適溫度便降低。11. 最適PH optimum PH:酶反應體系的pH變化會對酶的性質產生顯著的影響,尤其會對酶活性中心的必需基團的解離程度和催化基團中質子供體或質子受體所需的離子化狀態(tài)產生影響;同時也會影響底物和輔酶的解離程度,最終影響酶與底物的結合(即ES的生成)。只有在特定的pH條件下,酶、底物和輔酶的解離情況,最適宜于它們互相匹配而結合,方可發(fā)生催化作用,使酶促反應速度達最大值,此時,反應體系的pH值稱為酶的最適pH(optimum pH)。 最適pH不是酶的特征性常數(shù),它受底物濃度、緩沖液的種類和濃度以及酶的純度等因素的影響。12. 激活劑 activiator 凡是能提高酶活性的物質稱為激活劑。第九部分 酶的高效催化機制1. Active site 酶的活性部位: 少數(shù)特異的氨基酸殘基參與底物結合及催化作用,這些特異的氨基酸殘基比較集中的區(qū)域,即與酶活力直接相關的區(qū)域稱為酶的活性部位。2. Serine proteases絲氨酸蛋白酶: 絲氨酸蛋白酶是一個最有特色的蛋白酶家族,它們的作用是斷裂大分子蛋白質中的肽鍵,使之成為小分子蛋白質。其激活是通過活性中心一組氨基酸殘基變化實現(xiàn)的,它們之中一定有一個是絲氨酸(其名字的由來)。在哺乳類動物里面,絲氨酸蛋白酶扮演著很重要的角色,特別是在消化,凝血

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