摘要細胞骨架的結(jié)構(gòu)與功能上課講義

1、摘要：細胞骨架的結(jié)構(gòu)與功能精品文檔細胞骨架的結(jié)構(gòu)與功能 摘要：細胞骨架一般是指 真核細胞 中的蛋白纖維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，所 組成的結(jié)構(gòu)體系 稱為 “細胞骨架系統(tǒng) ”，是細胞的重要保守結(jié)構(gòu)之一， 主要包括微管，微絲和 中間纖維 ；而廣義的細胞骨架還包括核骨架、核纖層和細胞外基質(zhì)，形成貫穿 于細胞核、細胞質(zhì)、細胞外的一體化網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu) (Alberts B et al.,2002) 。 細胞骨 架除了維持細胞的 特定形狀及細胞內(nèi)部結(jié)構(gòu)的有序性等基本功能外 , 還在細胞的 物質(zhì)運輸、能量與信息傳遞、基因表達、細胞的運動、細胞的分裂分化及凋亡 中起重要作用。關(guān)鍵詞：細胞骨架； 微管；微絲；中間纖維； 結(jié)構(gòu)；功能2

2、0 世紀 60年代之前，電鏡制樣大多 采用低溫固定，而細胞骨架會在低溫 下解聚，所以科研工作者們一直沒有注意到它。直到 1963 年 Slauterback 首次 用電鏡在水螅刺細胞中第一次觀察到微管以來 ,細胞骨架的重要作用被揭示 , 現(xiàn) 在已知, 細胞骨架的作用不僅在于維持細胞形態(tài)穩(wěn)定 ,而且還參與了調(diào)節(jié)細胞的 重要生命活動 , 如細胞的物質(zhì)運輸、能量與信息傳遞、基因表達、細胞的分裂分 化以及凋亡等 (Bershadsky ,A et al., 1988 )。細胞骨架不僅在維持細胞形態(tài)，承受外力、保持細胞內(nèi)部結(jié)構(gòu)的有序性方 面起重要作用，而且還參與 許多重要的生命活動，如：在植物細胞中細胞

3、骨架 指導(dǎo)細胞壁的合成；在細胞分裂中細胞骨架牽引染色體分離，在細胞物質(zhì)運輸 中，各類小泡和細胞器可沿著細胞骨架定向轉(zhuǎn)運；在肌肉細胞中，細胞骨架和 它的結(jié)合蛋白組成動力系統(tǒng)；在白細胞的遷移、精子的游動、神經(jīng)細胞軸突和 樹突的伸展等方面都與細胞骨架有關(guān)；維持細胞的形態(tài)，為各種細胞器的定位收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔和實施功能提供基礎(chǔ)，確保細胞中各種生命活動在時間和空間上有序進行；同 時，細胞骨架對離子通道也有調(diào)節(jié)作用。既然細胞骨架對生物體如此的必不可少，所以有必要從細胞骨架的基本成 分微管、微絲和中間纖維的結(jié)構(gòu)和功能來對細胞骨架的研究進展做一個概述。 微管的結(jié)構(gòu)與功能微管是一種具有

4、極性的細胞骨架 , 可在所有哺乳類動物細胞中存在，它是由 13 條原纖維構(gòu)成的中空管狀結(jié)構(gòu)，直徑 2225 納米，除了紅細胞外，所有微 管均由約 55kD結(jié)構(gòu)相似的 及 微管蛋白組成 , 且每一條原纖維由微管蛋白 二聚體線性排列而成 (Claire E. Walczak et al.,2010) 。兩種亞基均可結(jié)合 GTP，-微管蛋白結(jié)合的 GTP從不發(fā)生水解或交換，是 -微管蛋白的固有組成 部分；而作為 GTP酶，- 微管蛋白可水解結(jié)合的 GTP，結(jié)合的 GDP可交換為 GTP，稱為可交換位。微管和微絲一樣，具有生長速度較快解離速度較慢的(+)端和生長速度較慢解離速度較快的 (-) 端，另外

5、它還是兩種運載分子驅(qū)動蛋白和 動力蛋白的行走軌道。微管在胞質(zhì)中形成網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，作為運輸路軌并起支撐作用。微管對低溫、 高壓和秋水仙素敏感。微管確定膜性細胞器的位置和作為膜泡運輸?shù)膶?dǎo)軌，是 細胞骨架的架構(gòu)主干，并也是某些胞器的主體。例如中心粒就是由9 組 3 聯(lián)微管組成的構(gòu)造，而真核生物的纖毛與鞭毛也是由以微管為主體的9+2 結(jié)構(gòu)，即由 9 個二聯(lián)微管和一對中央微管構(gòu)成； 基體的微管組成為 9+0，并且二聯(lián)微管 為三聯(lián)微管所取代，結(jié)構(gòu)類似于中心粒，組成的軸絲為主體。微管形成的有些結(jié)構(gòu)是比較穩(wěn)定的，是由于微管結(jié)合蛋白的作用和酶修飾 的原因，如神經(jīng)細胞軸突、纖毛和鞭毛中的微管纖維。大多數(shù)微管纖維處于動

6、收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔態(tài)的聚合和災(zāi)變狀態(tài)，這是實現(xiàn)其功能所必需的性質(zhì)（如紡錘體）。與秋水仙 素結(jié)合的微管蛋白可加合到微管上，并阻止其他微管蛋白單體繼續(xù)添加，進而 破壞紡錘體的結(jié)構(gòu)，長春花堿具有類似的功能。紫杉酚，能促進微管的聚合， 并使已形成的微管穩(wěn)定，然而這種穩(wěn)定性會破壞微管的正常功能。這些藥物可 以利用破壞微管功能以阻止細胞分裂，成為癌癥治療的新希望。人們至少發(fā)現(xiàn)兩種明顯區(qū)別的 - 微管蛋白及三種明顯區(qū)別的 - 微管基 因，它們產(chǎn)生具有特定功能的微管蛋白 mRN，A 由于這些編碼在結(jié)構(gòu)組分上十分 近似蛋白質(zhì)分子，在不同組織存在多少特異性的具有差異表達的微管蛋白亞 型，

7、尚待深入研究。微管球蛋白結(jié)合的 GTP水解并不是微管組裝所必需的步 驟，但是結(jié)合 GTP的微管蛋白二聚體能加合到微管纖維上，在快速生長的纖維 兩端微管球蛋白結(jié)合的 GTP來不及水解，形成的“帽子”，使微管纖維較為穩(wěn) 定。一旦暴露出結(jié)合 GDP的亞單位微管，則開始去組裝。微管組織中心是微管 進行組裝的區(qū)域，著絲粒、成膜體、中心體、基體均具有微管組織中心的功 能。所有微管組織中心都具有微管球蛋白，這種球蛋白的含量很低，可聚合成 環(huán)狀復(fù)合體，像模板一樣參與微管蛋白的核化，幫助和球蛋白聚合為微管纖 維。除了 - 微管蛋白與 - 微管蛋白有編碼相似的不同變異型，近幾年來又發(fā) 現(xiàn)了多種編碼差異更大的新的微

8、管蛋白，形成不同的基因家族。其中g(shù)amma微管蛋白位于細胞內(nèi)的微管組織中心，是用以提供 及 微管蛋白進行聚合反應(yīng) 形成微管的起始核心。而 delta 與 epsilon 則被認為與中心體的結(jié)構(gòu)與形成有 關(guān)。其他尚有 eta, zeta, theta 等等多種變異，不過通常僅存在少數(shù)幾種真核單收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔細胞生物如原蟲或纖毛蟲里，可能跟這些生物獨特的結(jié)構(gòu)與生理習(xí)性有關(guān)，進 一步詳情仍待研究。蛋白與微管密切相關(guān)，附著于微管多聚體上，參與微管的組裝并增加微管 的穩(wěn)定性，這些蛋白叫做微管結(jié)合蛋白（ MAPs ），在微管結(jié)構(gòu)中約占 10 15%。微管結(jié)合蛋白分子至少包含一

9、個結(jié)合微管的結(jié)構(gòu)域和一個向外突出的結(jié)構(gòu) 域。突出部位伸到微管外與其它細胞組分（如微管束、中間纖維、質(zhì)膜）結(jié) 合。微管結(jié)合蛋白能促進微管聚集成束，增加微管穩(wěn)定性或強度，促進微管組 裝。一類主要的微管結(jié)合蛋白家族叫作裝配微管結(jié)合蛋白 , 作用是將微管在胞 質(zhì)溶膠中進行交聯(lián)。這些微管結(jié)合蛋白的結(jié)構(gòu)中具有兩個結(jié)構(gòu)域 , 一個是堿性 的微管蛋白結(jié)合結(jié)構(gòu)域 , 另一個是酸性的外伸的結(jié)構(gòu)域。其能使微管相互交聯(lián) 形成束狀結(jié)構(gòu)，也可以使微管同其它細胞結(jié)構(gòu)交聯(lián)；通過與微管成核點的作用 促進微管的聚合，在細胞內(nèi)沿微管轉(zhuǎn)運囊泡和顆粒，因為一些分子馬達能夠同 微管結(jié)合轉(zhuǎn)運細胞的物質(zhì)；提高微管的穩(wěn)定性，由于微管結(jié)合蛋白同

10、微管壁的 結(jié)合，自然就改變了微管組裝和解聚的動力學(xué)。同時，微管結(jié)合蛋白同微管的 結(jié)合能夠控制微管的長度防止微管的解聚，所以微管結(jié)合蛋白擴展了微管蛋白 的功能。細胞中的微管就像混凝土中的鋼筋一樣，起支撐作用，在培養(yǎng)的細胞中， 微管呈放射狀排列在核外，（ +）端指向質(zhì)膜，形成平貼在培養(yǎng)皿上的形狀。在 神經(jīng)細胞的軸突和樹突中，微管束沿長軸排列，起支撐作用，在胚胎發(fā)育階段 為管幫助軸突生長，突入周圍組織，在成熟的軸突中，微管是物質(zhì)運輸?shù)穆?軌。收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔微管起細胞內(nèi)物質(zhì)運輸?shù)穆奋壸饔?，破壞微管會抑制細胞?nèi)的物質(zhì)運輸。 與微管結(jié)合而起運輸作用的馬達蛋白有兩大類：驅(qū)動蛋白

11、，動力蛋白，兩者均 需 ATP提供能量。驅(qū)動蛋白發(fā)現(xiàn)于 1985 年，是由兩條輕鏈和兩條重鏈構(gòu)成的四 聚體，外觀具有兩個球形的頭（具有 ATP酶活性）、一個螺旋狀的桿和兩個扇 子狀的尾。通過結(jié)合和水解 ATP，導(dǎo)致頸部發(fā)生構(gòu)象改變，使兩個頭部交替與 微管結(jié)合，從而沿微管“行走”，將“尾部”結(jié)合的“貨物”（運輸泡或細胞器）轉(zhuǎn)運 到其它地方。據(jù)估計哺乳動物中類似于驅(qū)動蛋白的蛋白（ KLP, kinesin-like protein or KRB, kinesin-related protein ）超過 50 余種，大多數(shù) KLP 能向著微 管（ +）極運輸小泡，也有些如 Ncd 蛋白（一種著絲點相

12、關(guān)的蛋白）趨向微管 的（- ）極。微管還能形成紡錘體，紡錘體是一種微管構(gòu)成的動態(tài)結(jié)構(gòu)，其作用是在分 裂細胞中牽引染色體到達分裂極。纖毛與鞭毛是相似的兩種細胞外長物，前者較短，約 510um；后者較長， 約 150um，兩者直徑相似，均為 0.15-0.3um 。鞭毛和纖毛均由基體和鞭桿兩部 分構(gòu)成，鞭毛中的微管為 9+2結(jié)構(gòu)，即由 9 個二聯(lián)微管和一對中央微管構(gòu)成， 其中二聯(lián)微管由 AB兩個管組成， A管由 13條原纖維組成， B管由 10條原纖維 組成，兩者共用 3 條。A管對著相鄰的 B管伸出兩條動力蛋白臂，并向鞭毛中 央發(fā)出一條輻?；w的微管組成為 9+0，并且二聯(lián)微管為三聯(lián)微管所取代，

13、結(jié) 構(gòu)類似于中心粒。纖毛和鞭毛的運動是依靠動力蛋白水解ATP，使相鄰的二聯(lián)微管相互滑動。有一種男性不育癥是由于精子沒有活力造成的，這種病人同時 還患有慢性支氣管炎，主要是因為是鞭毛和纖毛沒有動力蛋白臂，不能排出侵 入肺部的粒子收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔微絲的結(jié)構(gòu)與功能微絲是由肌動蛋白組成的直徑約 7nm的骨架纖維，又稱肌動蛋白纖維。微 絲和它的結(jié)合蛋白以及肌球蛋白三者構(gòu)成化學(xué)機械系統(tǒng)，利用化學(xué)能產(chǎn)生機械 運動。微絲也普遍存在于所有真核細胞中，是一個實心狀的纖維，直徑為 4nm- 7nm一般細胞中含量約占細胞內(nèi)總蛋白質(zhì)的 1%-2%，（Cantiello H. F. et al

14、., 1996） 。但在活動較強的細胞中可占 20%-30%。在一般細胞主要分布于細胞的表 面，直接影響細胞的形狀。微絲具有多種功能，在不同細胞的表現(xiàn)不同，在肌 細胞組成粗肌絲、細肌絲，可以收縮（如收縮蛋白），在非肌細胞中主要起支 撐作用、非肌性運動和信息傳導(dǎo)作用。微絲主要由肌動蛋白構(gòu)成，和肌球蛋白（一種分子馬達蛋白）一起作用， 使細胞運動。它們參與細胞的變形蟲運動、植物細胞的細胞質(zhì)流動與肌肉細胞 的收縮。如同微管蛋白，肌動蛋白的基因組成一個超家族，并組成多種極為相 似的結(jié)構(gòu)。例如，各種肌肉細胞有不同的機動蛋白 : 骨骼肌的條紋纖維，血管 壁的平滑肌，胃腸道壁的平滑肌。它們在氨基酸組分上有微小

15、的差異，在肌肉 與非肌細胞中都還存在及肌動蛋白，它們與具有橫紋的肌動蛋白可有 25 個 氨基酸的差異。 分布于各種肌肉細胞中， 和 分布于肌細胞和非肌細胞 中。肌動蛋白纖維是由兩條線性排列的肌動蛋白鏈形成的螺旋，狀如雙線捻成 的繩子，肌動蛋白的單體為球形分子，稱為球形肌動蛋白 G-actin ，它的多聚 體稱為纖維形肌動蛋白 F-actin 。植物細胞的細胞質(zhì)流動，微絲中的肌動蛋白 與肌球蛋白在細胞質(zhì)形成三維的網(wǎng)絡(luò)體系。肌動蛋白位于外質(zhì)，肌球蛋白位于收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔內(nèi)質(zhì)。 肌球蛋白連結(jié)著細胞質(zhì)顆粒，由 ATP供給能量，肌球蛋白與細胞質(zhì)顆粒 的結(jié)合體沿著肌動蛋白纖維絲

16、滑動，從而帶動整個細胞質(zhì)的環(huán)流 （Otterbein LR et al,2001） 。肌動蛋白在進化上高度保守，酵母和兔子肌肉的肌動蛋白有 88%的同源 性。不同類型肌肉細胞的 - 肌動蛋白分子一級結(jié)構(gòu)（約 400個氨基酸殘基） 僅相差 46 個氨基酸殘基， -肌動蛋白或 -肌動蛋白與 -橫紋肌肌動蛋白 相差約 25 個氨基酸殘基。多數(shù)簡單的真核生物，如酵母或粘菌，含單個肌動蛋 白基因，僅合成一種肌動蛋白。真核生物含有多個肌動蛋白基因，如海膽有 11 個，網(wǎng)柄菌屬有 17 個，在某些植物中有 60 個。肌動蛋白要經(jīng)過翻譯后修飾， 如 N-端乙酰化或組氨酸殘基的甲基化。在適宜的溫度，存在 ATP

17、、K+、 Mg2+離子 的條件下，肌動蛋白單體可自組裝為纖維。結(jié)合 ATP的肌動蛋白對微絲纖維末端的親和力高，而結(jié)合 ADP的肌動蛋白 對纖維末端的親和力低，容易脫落。當(dāng)溶液中 ATP-actin 濃度高時，微絲快速 生長，在微絲纖維的兩端形成 ATP-actin “帽子”，這樣的微絲有較高的穩(wěn)定性。 （Otterbein LR et al,2001） 。伴隨著 ATP水解，微絲結(jié)合的 ATP就變成了 ADP， 當(dāng) ADP-actin 暴露出來后，微絲就開始去組裝而變短。微絲具有極性，肌動蛋 白單體加到（ +）極的速度要比加到（ - ）極的速度快 5-10 倍。溶液中 ATP-肌 動蛋白的濃度

18、也影響組裝的速度。當(dāng)處于臨界濃度時， ATP-actin 可能繼續(xù)在 （+）端添加、而在（ - ）端開始分離，表現(xiàn)出一種 “踏車 ”現(xiàn)象。細胞中微絲參與形成的結(jié)構(gòu)除肌原纖維、微絨毛等屬于穩(wěn)定結(jié)構(gòu)外，其他 大都處于動態(tài)的組裝和去組裝過程中，并通過這種方式實現(xiàn)其功能。細胞松弛 素可切斷微絲纖維，并結(jié)合在微絲末端抑制肌動蛋白加合到微絲纖維上，特異收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔性的抑制微絲功能。而鬼筆環(huán)肽與微絲能夠特異性的結(jié)合，使微絲纖維穩(wěn)定而 抑制其功能。熒光標記的鬼筆環(huán)肽可特異性的顯示微絲。微絲除參與形成肌原纖維外還具有以下功能。形成應(yīng)力纖維：非肌細胞中的應(yīng)力纖維與肌原纖維有很多類似

19、之處：都包含 myosin II 、原肌球蛋白、 filamin 和 -actinin 。培養(yǎng)的成纖維細胞中具有豐富的 應(yīng)力纖維，并通過粘著斑固定在基質(zhì)上。在體內(nèi)應(yīng)力纖維使細胞具有抗剪切 力。形成微絨毛：微絨毛亦稱細絨毛、絨毛狀突起。是動物細胞游離面的細胞質(zhì) 突起，被細胞膜所包圍，直徑約 0.1 微米長度由 0.2 微米到數(shù)微米，廣泛地存 在于動物細胞中，但以成長期的卵母細胞、小腸、腎小管的曲細尿管的上皮細 胞等吸收機能旺盛的細胞和內(nèi)耳、鼻、側(cè)線等感覺細胞中較為豐富。細胞的變形運動：微絲纖維生長，使細胞表面突出，形成片足；在片足與基 質(zhì)接觸的位置形成粘著斑；在 myosin 的作用下微絲纖維滑

20、動，使細胞主體前 移；解除細胞后方的粘和點。如此不斷循環(huán)，細胞向前移動。阿米巴原蟲、白 細胞、成纖維細胞都能以這種方式運動。胞質(zhì)分裂：有絲分裂末期，兩個即將分離的子細胞內(nèi)產(chǎn)生收縮環(huán)，收縮環(huán) 由平行排列的微絲和 myosin II 組成。隨著收縮環(huán)的收縮，兩個子細胞的胞質(zhì)分 離，在細胞松馳素存在的情況下，不能形成胞質(zhì)分裂環(huán)，因此形成雙核細胞。頂體反應(yīng)：在精卵結(jié)合時，微絲使頂體突出穿入卵子的膠質(zhì)里，融合后受精 卵細胞表面積增大，形成微絨毛，微絲參與形成微絨毛，有利于吸收營養(yǎng)。其他功能：如細胞器運動、質(zhì)膜的流動性、胞質(zhì)環(huán)流均與微絲的活動有關(guān)， 抑制微絲的藥物（細胞松弛素）可增強膜的流動、破壞胞質(zhì)環(huán)流

21、。收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔中間纖維的結(jié)構(gòu)與功能60 年代中期，在哺乳動物細胞中發(fā)現(xiàn) 10nm纖維，因其直徑介于肌粗絲和 細絲之間，故被命名為中間纖維， 又稱中間絲、中等纖維，直徑 10nm左右，介 于微絲和微管之間。與微管不同的是中間纖維是最穩(wěn)定的細胞骨架成分，它主 要起支撐作用。構(gòu)成它的蛋白質(zhì)多達 5種，常見的有波形蛋白 纖維、角蛋白 纖 維、結(jié)蛋白 纖維 、神經(jīng)元纖維、神經(jīng)膠質(zhì)纖維。在不同細胞中，成分變化較 大。中間纖維使細胞具有張力和抗剪切力。中間纖維有共同的基本結(jié)構(gòu)，即構(gòu) 建成一個中央 螺旋桿狀區(qū)，兩側(cè)則是大小和化學(xué)組成不同的端區(qū)。端區(qū)的多 樣性決定了中間纖維外形和

22、性質(zhì)的差異和特異性。中間纖維在細胞中圍繞著細 胞核分布，成束成網(wǎng)，并擴展到細胞質(zhì)膜，與質(zhì)膜相連結(jié)。角蛋白 纖維，分子量約 40-70KD，出現(xiàn)在表皮細胞中，在人類上皮細胞中有 20 多種不同的角蛋白，分為和兩類。角蛋白又稱胞質(zhì)角蛋白，分布于體 表、體腔的上皮細胞中。角蛋白為頭發(fā)、指甲等堅韌結(jié)構(gòu)所具有。根據(jù)組成氨 基酸的不同，亦可將角蛋白分為：酸性角蛋白（ I 型）和中性或堿性角蛋白 （II 型），角蛋白組裝時必須由 I 型和 II 型以 1：1 的比例混合組成異二聚 體，才能進一步形成中間纖維；結(jié)蛋白 纖維，又稱骨骼蛋白 纖維 ，分子量約 52KD，存在于肌肉細胞中，它的主要功能是使肌纖維連在

23、一起；膠質(zhì)原纖維酸 性蛋白，又稱膠質(zhì)原纖維，分子量約 50KD，存在于星形神經(jīng)膠質(zhì)細胞和周圍神 經(jīng)的許旺細胞，主要起支撐作用；波形纖維蛋白，分子量約53KD，廣泛存在于間充質(zhì)細胞及中胚層來源的細胞中，波形蛋白一端與核膜相連，另一端與細胞 表面處的橋粒或半橋粒相連，將細胞核和細胞器維持在特定的空間；神經(jīng)纖絲收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔蛋白，是由三種分子量不同的多肽組成的異聚體，神經(jīng)纖絲蛋白的功能是提供 彈性使神經(jīng)纖維易于伸展和防止斷裂。構(gòu)成中間纖維的蛋白結(jié)構(gòu)單元并非是一成不變的，而是隨細胞的生命活動 而呈現(xiàn)高度的動態(tài)性，它們均由單體蛋白以較弱的非共價鍵結(jié)合在一起，構(gòu)成 纖維型多聚

24、體，很容易進行 組裝和去組裝，這正是實現(xiàn)其功能所必需的特點。 中間纖維蛋白的氨基酸順序已基本清楚，許多肽鏈序列已經(jīng)測定。研究發(fā)現(xiàn)中 間纖維蛋白來源于同一基因家族，具有高度同源性。 中間纖維具有組織特異 性，不同類型細胞含有不同中間纖維蛋白。腫瘤細胞轉(zhuǎn)移后仍保留源細胞的中 間纖維，因此可用中間纖維抗體來鑒定腫瘤的來源。如乳腺癌和胃腸道癌，含 有角蛋白，因此可斷定它來源于上皮組織。大多數(shù)細胞中含有一種中間纖維， 但也有少數(shù)細胞含有 2 種以上，如骨骼肌細胞含有結(jié)蛋白和波形蛋白。中間纖維的組織及動態(tài)變化。與微絲、微管不同，中間纖維蛋白合成后， 基本上均組裝為中間纖維，游離的單體很少。細胞內(nèi)的中間纖維

25、蛋白均受到不 同程度的化學(xué)修飾，包括乙?；?，磷酸化等，可能與中間纖維的動態(tài)變化及功 能活動有關(guān)。對細胞中中間纖維的組織尚了解不多在同一個細胞中，中間纖維 有不同的組織結(jié)構(gòu)，如散在的纖維，復(fù)雜的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，粗大的中間纖維束，密 集的中間纖維“鄰核帽”等，中間纖維在胞質(zhì)中形成精細發(fā)達的纖維網(wǎng)絡(luò)，外與 細胞膜及細胞外基質(zhì)相連，內(nèi)與核纖層有直接聯(lián)系，目前對中間纖維與核膜和 細胞表面聯(lián)系的認識仍是初步的。在胞質(zhì)中中間纖維與微絲、微管及其它細胞 器有錯綜復(fù)雜的纖維聯(lián)絡(luò)。中間纖維與其它骨架組分確切關(guān)系尚知之不多。盡 管中間纖維在細胞中是相當(dāng)穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)，在一定的生理條件或?qū)嶒灄l件下，中 間纖維或中間纖維網(wǎng)會發(fā)生

26、改變，如有絲分裂過程中中間纖維發(fā)生解聚和重組收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔裝。其它如胰酶消化、秋水仙素處理、顯微注射中間纖維蛋白抗體、熱休克、 病毒感染、酒精肝病都可對細胞內(nèi)中間纖維網(wǎng)的組織狀態(tài)產(chǎn)生影響，使中間纖 維網(wǎng)崩塌。迄今對組織中的中間纖維的結(jié)構(gòu)組織僅有一些概念性的了解，中間 纖維通過橋粒在細胞間連續(xù)，推測中間纖維跨細胞的結(jié)構(gòu)，對維持上皮的連續(xù) 性是重要的 (Ning Wang et al.,1993) 。 中間纖維與細胞分化，微絲和微管在各 種細胞中均相同，而中間纖維蛋白的表達具有組織特異性，中間纖維與細胞分 化的關(guān)系非常密切。自發(fā)現(xiàn)中間纖維以來，一般認為中間纖維在生物進

27、化中的起源比微絲和微 管晚，免疫細胞化學(xué)、電鏡及生化研究顯示中間纖維似乎局限于脊椎動物細 胞，其進化上的保守性比微絲和微管要差。然而，近年來有一些報道顯示在無 脊椎動物細胞中可能也存在類中間纖維蛋白或 10nm樣纖維。植物細胞中是否存 在中間纖維？尚是一個有待解決的問題，翟中和等以膠體金免疫電鏡技術(shù)、免 疫印跡技術(shù)及分子雜交技術(shù)對植物細胞類中間纖維結(jié)構(gòu)，蛋白成分及其基因同 源序列進行了初步研究，從多方面提供了植物細胞中存在類中間纖維的證據(jù)。 從中間纖維蛋白一級結(jié)構(gòu)及其基因的分析認為中間纖維蛋白應(yīng)屬于同一基因家 族，由同一個祖先基因進化而來，并提出中間纖維蛋白基因進化模式。最近對 無脊椎動物細胞

28、中間纖維蛋白一級結(jié)構(gòu)的研究表明，核纖層蛋白與無脊椎動物 細胞中間纖維蛋白更為相似。中間纖維的功能至今仍是很不清楚的，一個重要的原因是迄今尚未找到一 種中間纖維特異性工具藥。一般認為，中間纖維在細胞質(zhì)中起支架作用，并與 細胞核定位有關(guān)。同時，中間纖維在細胞間或者組織中起支架作用，如角蛋白 中間纖維參與了橋粒的形成和維持，結(jié)蛋白纖維參與了肌肉 Z 盤的構(gòu)造，但上收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔述支架功能都是基于形態(tài)學(xué)觀察推測的。中間纖維在胞質(zhì)中形成精細發(fā)達的纖 維網(wǎng)絡(luò)，外與細胞膜及細胞外基質(zhì)相連，內(nèi)與核纖層有直接聯(lián)系，推測中間纖 維參與傳遞細胞內(nèi)機械的或分子的信息，可以是從細胞膜傳至細

29、胞核，也可以 是由細胞核傳至細胞膜。 Traub 提出中間纖維蛋白核功能的模型，其根據(jù)是波 形纖維蛋白與 DNA及組蛋白均有較強的親和力，并發(fā)現(xiàn) Ca2+激活的中性硫醇蛋 白酶和另一種 Ca2+激活的水解酶可以優(yōu)先水解波形纖維蛋白氨基端，使其失去 裝配成纖維的能力。中間纖維蛋白核功能假說的主要觀點是：中間纖維網(wǎng)架直 接伸到細胞膜，當(dāng)外界信號如激素、外源凝集素、免疫球蛋白、生長因子等與 細胞膜上受體作用時，即啟動了 Ca2+的流入， Ca2+濃度升高引起級聯(lián)反應(yīng)，導(dǎo) 致 Ca2+調(diào)酶的激活，中間纖維蛋白的 N 端被水解，其大分子產(chǎn)物失去裝配成纖 維的能力并進入細胞核內(nèi)，通過與組蛋白和 DNA的作

30、用來調(diào)節(jié)復(fù)制和轉(zhuǎn)錄。近 年來發(fā)現(xiàn)中間纖維與 mRNA的運輸有關(guān)，胞質(zhì) mRNA錨定于中間纖維可能對其在 細胞內(nèi)的定位及是否翻譯起決定作用?？偨Y(jié) 細胞骨架是細胞的保守結(jié)構(gòu)，其基本組成微管、微絲及中間纖維都具有十 分重要的功能。目前趨于一致的認識是對細胞骨架的結(jié)構(gòu)和功能的探究代表了 一種獨立的研究方向，通過對細胞骨架的研究將闡明很多全新的生物學(xué)機理， 因此 ,研究細胞骨架，將有助于開拓一個新的生物學(xué)熱點，這對人類在生命科學(xué) 領(lǐng)域的探索又將是一個極大的進步。隨著細胞骨架研究技術(shù)的發(fā)展和普及 ,以及 各種顯微技術(shù)和細胞內(nèi)熒光成像技術(shù)的成熟 ,細胞骨架的研究在未來可能成為生 物學(xué)研究領(lǐng)域中的一個炙手可熱

31、的話題。收集于網(wǎng)絡(luò)，如有侵權(quán)請聯(lián)系管理員刪除精品文檔對細胞骨架包括微管、微絲以及中間纖維等的研究，大多是在真核細胞中 進行的，科學(xué)工作者們認為細胞骨架僅為真核生物所特有的結(jié)構(gòu)，但近年來的 研究發(fā)現(xiàn)它也存在于細菌等原核生物中。現(xiàn)在科學(xué)家已經(jīng)在細菌中發(fā)現(xiàn)的 FtsZ 、MreB 和 CreS 依次與真核細胞骨架蛋白中的微管蛋白、肌動蛋白絲及中 間絲類似。對原核生物的細胞骨架的研究將有助于探索生命的起源，所以，對 細胞骨架的研究會隨著時代的發(fā)展以及的生命科學(xué)研究的進步而不斷加深，將 會向著更加廣闊的領(lǐng)域延伸。參考文獻：1 Bershadsky, A., AND J. Vasiliev. Cytoskeleton. New York: Plenum, 19882 Transmembrane crosstalk between the extracellular matrix and the cytoskeleton.Nature Reviews Molecular Cell Biology 2:793-8053 Daniel A. Fletcher ,R. Dyche