蛋白質(zhì)化學(xué)習(xí)題20141024(共9頁)

1、PAGE PAGE 18蛋白質(zhì)化學(xué)(huxu)習(xí)題(xt)一、填空題綴合(zhuh)蛋白質(zhì)（conjugated protein）也稱結(jié)合蛋白質(zhì)，由蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)兩部分組成。組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸僅有20種，且均屬L-氨基酸，除了甘氨酸。根據(jù)側(cè)鏈的結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)，氨基酸可分為四類：即非極性疏水性氨基酸、極性中性氨基酸、酸性氨基酸、堿性氨基酸蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式有：a-螺旋 ( a -helix )、-折疊 ( b-pleated sheet )、-轉(zhuǎn)角 ( b-turn )、無規(guī)卷曲 ( random coil )蛋白質(zhì)具有重要的生物學(xué)功能：（1）催化：酶（2）調(diào)節(jié)：胰島素（3）轉(zhuǎn)運：血

2、紅蛋白（4）貯存：卵清蛋白（5）運動：微管蛋白（6）結(jié)構(gòu)成分：角蛋白（7）防御和進攻：抗體（8）參與細(xì)胞間信息傳遞大多數(shù)蛋白質(zhì)只含少量甘氨酸，但是膠原蛋白含三分之一的甘氨酸。組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸僅有20種，其中側(cè)鏈含有羥基的氨基酸為絲氨酸和蘇氨酸；側(cè)鏈含有巰基的氨基酸為半胱氨酸。谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽，其中谷氨酸和半胱氨酸之間形成的肽鍵是由谷氨酸的 -羧基 （-羧基 還是-羧基）和半胱氨酸的-氨基構(gòu)成。谷胱甘肽是酸性肽，其在體內(nèi)重要的作用為體內(nèi)重要的還原劑。根據(jù)蛋白質(zhì)組成成分，可以將蛋白質(zhì)分成單純蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)。對于簡單蛋白來說，一級結(jié)構(gòu)是其氨基酸殘基的順序和其二

3、硫鍵的位置。根據(jù)糖蛋白中糖基或糖鏈和蛋白質(zhì)的連接方式, 糖基化可以大致被分為四類：N-連接糖基化；、O-連接糖基化；C-甘露糖糖基化；糖基磷脂酰肌醇(GPI) 錨區(qū)。蛋白質(zhì)糖基化中N連接寡糖可分為三型，即高甘露糖型、復(fù)雜型和雜合型穩(wěn)定三級結(jié)構(gòu)的組成因素：氫鍵、疏水作用、離子鍵和二硫鍵蛋白質(zhì)肽鏈的合成是從N端開始向C端延長整個蛋白質(zhì)的翻譯過程可分為 ：翻譯的起始(initiation)、翻譯的延長(elongation)、翻譯的終止(termination )肽鏈延長在核蛋白體上連續(xù)性循環(huán)式進行，又稱為核蛋白體循環(huán)(ribosomal cycle)，每次循環(huán)增加一個氨基酸，包括以下三步：進位(e

4、ntrance)、成肽(peptide bond formation)和轉(zhuǎn)位(translocation)/結(jié)構(gòu)域有三種主要的類型：TIM桶(TIM barrel)、Rossman折疊模式、馬蹄形折疊模式影響血紅蛋白與氧結(jié)合的因素有氧分壓、二氧化碳分壓、氫離子濃度、2、3-二磷酸甘油酸。許多蛋白質(zhì)是一種穩(wěn)定的親水膠體，這是由于其分子表面的和。在所有/桶結(jié)構(gòu)域中，活性部位均處于一個非常相似的位置，即位于由連接折疊鏈羧基端與螺旋氨基端的八個環(huán)所構(gòu)成的漏斗形口袋底部。-結(jié)構(gòu)域最常見的有三種：上下走向的桶、希臘鑰匙和膠凍卷桶G蛋白的亞基和亞基都通過與G鏈的N端以及G鏈的C端區(qū)域共價結(jié)合的脂質(zhì)，錨定于膜

5、上胰島素是由胰島細(xì)胞受內(nèi)源性或外源性物質(zhì)如葡萄糖、乳糖等刺激而分泌，細(xì)胞細(xì)胞核第11對染色體短臂上胰島素基因區(qū)序列經(jīng)mRNA轉(zhuǎn)錄，然后轉(zhuǎn)譯成由105個氨基酸殘基構(gòu)成的前胰島素原（preproinsulin），此肽鏈再經(jīng)蛋白酶水解作用除其前肽，生成86個氨基酸組成的胰島素原，進入高爾基體后，再經(jīng)酶解生成沒有作用的C肽，同時生成胰島素，分泌到B細(xì)胞外，進入血液循環(huán)中。對于(duy)糖基化的場所而言，N糖鏈的形成是一個共轉(zhuǎn)譯的過程，因此其發(fā)生的場所是在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)，而O糖鏈的形成主要是在肽鏈被在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)合成后進行的后加工，因此發(fā)生在高爾基體在細(xì)胞表面發(fā)現(xiàn)(fxin)的許多蛋白質(zhì)都是通過一系列復(fù)雜的糖基-磷

6、脂(ln zh)酰肌醇(GPI)基團錨定在脂膜上。該基團是由一系列的甘露糖、半乳糖、氨基半乳糖、乙醇胺和磷脂酰肌醇等基團組成的。蛋白質(zhì)構(gòu)象研究的開創(chuàng)人鮑林(Pauling)和科里(Corey)在30年代后期的研究中提出蛋白質(zhì)肽單位的剛性和共面性。折疊鏈能以兩種不同的方式相互作用，從而形成打褶的片層。首先，平排的折疊鏈中的氨基酸可以沿著同一個生物化學(xué)方向(從氨基端到羧基端)排列，這種情況下片層被稱為平行的(parallel)。其次，相鄰折疊鏈中的氨基酸可以有不同的方向，從氨基端到羧基端，接著是羧基端到氨基端，再是氨基端到羧基端，然后反復(fù)多次。在這種情況下，片層被稱為反平行的(antiparall

7、el)。蛋白質(zhì)中規(guī)正的二級結(jié)構(gòu)主要是維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)輪廓所需的“支架”(scaffold)，最多參與了和其他分子的結(jié)合，而直接和蛋白質(zhì)生物活性有關(guān)、有更大活動性的位點絕大多數(shù)是由轉(zhuǎn)角和環(huán)形構(gòu)成的。在簡單考慮被連接模體的基礎(chǔ)上，MRc分子生物學(xué)實驗室的Michael Levitt和Cyrus Chothia提出了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的分類方法，并把域結(jié)構(gòu)(domain structures)分為三個主要的類型：結(jié)構(gòu)域、結(jié)構(gòu)域、/結(jié)構(gòu)域-結(jié)構(gòu)域的基本類型：卷曲之卷曲(coiled-coil) 、四螺旋捆（four-helix bundle）、珠蛋白折疊（globin fold）蛋白激酶按照激活該酶的調(diào)節(jié)劑

8、可以分為cAMP調(diào)節(jié)的蛋白激酶, cGMP調(diào)節(jié)的蛋白激酶和 calcium調(diào)節(jié)的蛋白激酶。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)中回折共分為-turn、-turn、-turn和-turn。最常見的結(jié)構(gòu)域是/結(jié)構(gòu)域。其結(jié)構(gòu)組成中：中心是平行的或混合型的片層，周圍是螺旋。所有糖酵解酶都是/結(jié)構(gòu)域二、名詞解釋糖基化：指蛋白質(zhì)在糖基轉(zhuǎn)移酶作用下將糖轉(zhuǎn)移至蛋白質(zhì)，和蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基形成糖苷鍵的過程。糖基化是對蛋白的重要的修飾作用，有調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)功能作用。協(xié)同效應(yīng)：一個寡聚體蛋白質(zhì)的一個亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)：凡蛋白質(zhì)（或亞基）因與某小分子物質(zhì)相互作用

9、而發(fā)生構(gòu)象變化，導(dǎo)致蛋白質(zhì)（或亞基）功能的變化，稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)。N-連接糖基化：新合成蛋白進行糖基化修飾的一種方式。肽鏈中天冬酰胺殘基側(cè)鏈氮原子與寡糖中的N- 乙酰葡萄糖連接，所以將這種糖基化稱為N-連接的糖基化。這一過程在在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中進行的。N-連接糖基化第一步是將一個14糖的核心寡聚糖鏈添加到新形成多肽鏈的天冬酰胺上，其氨基酸的特征序列是Asn-X-Ser/Thr(X代表任何一種氨基酸)，天冬酰胺作為受體。O-連接糖基化：該糖基化發(fā)生在糙面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)或高爾基體中進行，由不同的糖基轉(zhuǎn)移酶催化，每次加上一個單糖，寡糖鏈連接到絲氨酸或蘇氨酸殘基側(cè)鏈的羥基上，修飾的糖鏈一般只含1-4個糖殘基，且第

10、一個糖殘基為N-乙酰半乳糖胺。蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)就是由共價鍵結(jié)合形成并連接的蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)分子(fnz)伴侶（chaperon）：細(xì)胞內(nèi)存在的可以幫助蛋白質(zhì)新生肽鏈折疊的蛋白質(zhì),早期(zoq)的名稱-熱休克蛋白質(zhì)和熱激蛋白質(zhì)鹽析(yn x)法：鹽離子與水分子作用，原來溶液中大部分的自由水轉(zhuǎn)變?yōu)辂}離子的水化水，從而降低蛋白質(zhì)極性基團與水分子之間的作用，破壞蛋白質(zhì)分子表面的水化層，暴露出來的蛋白質(zhì)表面疏水性區(qū)域相互結(jié)合，形成沉淀。凝膠過濾：凝膠過濾也稱為體積排除層析，也可稱為分子篩。這類層析的基本原理和吸附或交換無關(guān)，它的依據(jù)是多孔的載體對不同體積和不同形狀分子的排阻能力的不同，

11、從而對混合物進行分離。通常是分子量大的分子在前，小分子在后；同樣分子量的分子，則是線狀分子在前，球狀分子在后。就這一點而言，凝膠過濾和超離心分析有相似之處。七元重復(fù)組合：兩段右手螺旋所形成的左手超級卷曲，使每圈的殘基數(shù)從3.6下降到3.5，因而螺旋之間的側(cè)鏈相互作用模式是每七個殘基，也就是兩圈后，重復(fù)一次。這也反映在形成螺旋狀卷曲之卷曲結(jié)構(gòu)的多肽鏈的氨基酸序列中。此序列以七個殘基的周期而重復(fù)，稱為七元重復(fù)組合。上下走向的桶：當(dāng)每個連續(xù)的折疊鏈被添加到前一個折疊鏈的旁側(cè)，直到最后一股折疊鏈與第一股折疊鏈通過氫鍵相連，形成一個閉合的桶，所得到的拓?fù)涫亲詈唵蔚?。這些結(jié)構(gòu)稱為上下走向的片層或者上下走向

12、的桶模體：在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中經(jīng)常可發(fā)現(xiàn)，一些二級結(jié)構(gòu)元件的簡單組合具有特異的幾何排列。此類單元被稱為超二級結(jié)構(gòu)，或稱模體(motifs)。鋅指（zinc finger）：一種常出現(xiàn)在DNA結(jié)合蛋白中的一種結(jié)構(gòu)基元。是由一個含有大約30個氨基酸的環(huán)和一個與環(huán)上的4個Cys或2個Cys和2個His配位的Zn2+構(gòu)成，形成的結(jié)構(gòu)像手指狀。蛋白質(zhì)的靶向輸送(protein targeting)：蛋白質(zhì)合成后需要經(jīng)過復(fù)雜機制，定向輸送到最終發(fā)揮生物功能的細(xì)胞靶部位，這一過程稱為蛋白質(zhì)的靶向輸送。TIM桶(TIM barrel)：是/結(jié)構(gòu)域的一種，在該種結(jié)構(gòu)域中，有一個由扭曲的平行折疊鏈通過緊密排列而形成的核

13、心，猶如桶的木板；連接平行折疊鏈的螺旋在桶的外側(cè)，如：丙糖磷酸異構(gòu)酶(triosephosphate isomerase)。馬蹄形折疊模式(horseshoe fold)：是/結(jié)構(gòu)域的一種，該結(jié)構(gòu)域由一些氨基酸序列構(gòu)成，它們含有由亮氨酸殘基的特定模式所構(gòu)成的重復(fù)區(qū)域，即所謂的富亮氨酸模體(leucine-rich motifs)，此模體構(gòu)成螺旋和折疊鏈。折疊鏈形成彎曲的平行片層，所有的螺旋在其外側(cè)。如：核糖核酸酶抑制劑，其結(jié)構(gòu)的形狀像一個馬蹄。Rossman折疊模式(Rossman fold) ：也叫敞開的片層類型，該種結(jié)構(gòu)域含有一個敞開的扭曲片層，它的兩側(cè)均有螺旋，如醇脫氫酶平行螺旋結(jié)構(gòu)域：

14、在這些螺旋結(jié)構(gòu)中，多肽鏈卷曲成一個寬的螺旋。形成這種結(jié)構(gòu)時，折疊鏈被一些環(huán)區(qū)所分隔。在最簡單的形式即兩片層螺旋中，螺旋的每一圈包含兩股折疊鏈和兩個環(huán)區(qū)（圖5.28）。在細(xì)胞外細(xì)菌蛋白水解酶中，這樣的結(jié)構(gòu)單元重復(fù)三次，形成右手卷曲的結(jié)構(gòu)，其中含有由兩個相鄰的三股折疊鏈組成的平行片層，它們之間有一個疏水核心。三、選擇題1、在寡聚蛋白質(zhì)中，亞基間的立體排布、相互作用以及接觸部位間的空間結(jié)構(gòu)稱之謂( )A、三級結(jié)構(gòu) B、締合現(xiàn)象 C、四級結(jié)構(gòu) D、變構(gòu)現(xiàn)象2、形成穩(wěn)定的肽鏈空間結(jié)構(gòu)，非常重要的一點是肽鍵中的四個原子以及和它相鄰的兩個-碳原子處于( )A、不斷繞動狀態(tài) B、可以相對自由旋轉(zhuǎn)(xunzhu

15、n) C、同一平面 D、隨不同外界環(huán)境而變化的狀態(tài)3、破壞(phui)螺旋(luxun)結(jié)構(gòu)的氨基酸殘基之一是：（ ） A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸4、肽鏈中的肽鍵大都是：( ) A、順式結(jié)構(gòu) B、順式和反式共存 C、反式結(jié)構(gòu)5、維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要因素是：( ) A、靜電作用力 B、氫鍵 C、疏水鍵 D、范德華作用力6、下列蛋白具有三股螺旋結(jié)構(gòu)的一種是：（ ）A-角蛋自 B肌紅蛋白 C肌球蛋白 D原膠原蛋白7、可用于測定蛋白質(zhì)分子量的方法是：（ ）ASDS 聚丙烯酰胺凝膠電泳 B離子交換層析C凱氏定氮法 D親和層析8、谷胱甘肽（ ）A由Glu，Cys 和Ala 組成

16、B三個氨基酸由一個-肽鍵和一個-肽鍵連接C兩個谷胱甘肽可通過Cys 上的SH 氧化形成二硫鍵而連接起來D參與氧化還原反應(yīng)9、具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)是：（ ）A肌紅蛋白 B血紅蛋白 C胰島素 D乳酸脫氫酶10、與大多數(shù)蛋自質(zhì)相比，膠原蛋白中氨基酸含量高的是：（ ）A脯氨酸 B羥脯氨酸 C甘氨酸 D異亮氨酸11、視黃醇結(jié)合蛋白結(jié)合視黃醇的結(jié)構(gòu)域是（）A一個上下走向的桶 B希臘鑰匙 C膠凍卷桶 D-螺旋12、分離純化蛋白質(zhì)可用離子交換層析法，其原理是：（ ）A蛋白質(zhì)的溶解度不同B組成蛋白質(zhì)的氨基酸種類和數(shù)目不同C蛋白質(zhì)分子能與其對應(yīng)的配基進行特異性結(jié)合D蛋白質(zhì)所帶電荷不同13. 大多數(shù)G蛋白是異三聚體

17、，含有亞基(45kD)、亞基(35kD)和亞基(8kD)的各一個拷貝。具有GTP酶活性的是( )。A亞基 B亞基 C亞基 DG蛋白中沒有哪個亞基具有GTP酶活性答案：1. C 2.C 3.C 4.C 5.B 6 D 7.A 8.B 9.B 10.C11.A12.D13.A 四、是非題1、一氨基一羧基氨基酸的pI為中性，因為-COOH和-NH3+的解離度相等。（ ） 2、構(gòu)型的改變必須有舊的共價健的破壞和新的共價鍵的形成，而構(gòu)象的改變則不發(fā)生此變。（ ）3、生物體內(nèi)只有蛋白質(zhì)才含有氨基酸。（ ）4、所有的蛋白質(zhì)都具有一、二、三、四級結(jié)構(gòu)。（ ）5. 蛋白質(zhì)中所有氨基酸在紫外光區(qū)都有光吸收特性。（

18、 ）6、.當(dāng)某一酸性蛋白質(zhì)（pI7）溶解在pH9.0的緩沖溶液中，此蛋白質(zhì)所帶的凈電荷為負(fù)（ ）7、鐮刀型紅細(xì)胞貧血病是一種先天遺傳性的分子病，其病因是由于正常血紅蛋白分子中的一個谷氨酸殘基被纈氨酸殘基所置換。（ ）8、鐮刀型紅細(xì)胞貧血病是一種先天性遺傳病，其病因是由于血紅蛋白的代謝發(fā)生障礙。（ ）9、在蛋白質(zhì)和多肽中，只有一種連接氨基酸殘基的共價鍵，即肽鍵。（ ） 10、從熱力學(xué)上講蛋白質(zhì)分子最穩(wěn)定的構(gòu)象是自由能最低時的構(gòu)象。（ ）11、天然氨基酸都有一個不對稱-碳原子。（ ）12、變性后的蛋白質(zhì)其分子量也發(fā)生(fshng)改變。（ ）13、蛋白質(zhì)在等電點時凈電荷為零，溶解度最小。（ ）14

19、、肌紅蛋白結(jié)構(gòu)域的類型(lixng)屬于-結(jié)構(gòu)域。（）15、/桶結(jié)構(gòu)域中，其疏水核心只含有(hn yu)來自-螺旋中殘基的側(cè)鏈16、用凝膠過濾層析（分子篩層析）分離蛋白質(zhì)時，總是分子量小的先下來，分子量大的后下來。答案：1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12. 13. 14. 15. 16. 五、簡答題1、簡述什么是分子伴侶及其功能分子伴侶 (chaperon)通過提供一個保護環(huán)境從而加速蛋白質(zhì)折疊成天然構(gòu)象或形成四級結(jié)構(gòu)的一類蛋白質(zhì)作用：* 可逆地與未折疊肽段的疏水部分結(jié)合隨后松開，如此重復(fù)進行可使肽鏈正確折疊。 * 與錯誤聚集的肽段結(jié)合，誘導(dǎo)其正確折疊。

20、 * 對蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的正確形成起重要的作用。 2、簡述環(huán)形的特征環(huán)形的特征有以下兩個方面：1、由不超過16個殘基(最常見的是由68個殘基)組成的肽段，尤其以8個殘基的小環(huán)最多；2、這個肽段改變了蛋白質(zhì)肽鏈的走向，構(gòu)成環(huán)的首尾兩個殘基間的距離小于1nm，一般介于0.37-1nm之間，多數(shù)是0.5-0.7nm，最常見的距離是0.5-0.55nm。3、簡述氨基酸殘基側(cè)鏈?zhǔn)侨绾斡绊?螺旋的形成在多肽鏈中連續(xù)的出現(xiàn)帶同種電荷的極性氨基酸，-螺旋就不穩(wěn)定。在多肽鏈中只要出現(xiàn)pro，-螺旋就被中斷，產(chǎn)生一個彎曲（bend）或結(jié)節(jié)（kink）。Gly的R基太小，難以形成-螺旋所需的兩面角，所以和Pro一

21、樣也是螺旋的最大破壞者。肽鏈中連續(xù)出現(xiàn)帶龐大側(cè)鏈的氨基酸如Ile，由于空間位阻，也難以形成-螺旋。4、-折疊的特點與-螺旋結(jié)構(gòu)完全不同，呈折紙狀。-折疊多肽鏈充分伸展，每個肽單元以C為旋轉(zhuǎn)點，依次折疊為鋸齒狀結(jié)構(gòu)，氨基酸側(cè)鏈交替地位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)上下方。在兩條相鄰的肽鏈之間形成氫鏈。5、簡述N-糖鏈的合成的過程1、在一個糖鏈脂質(zhì)載體-多萜醇-上形成一個14個糖基的前體，（通常被稱為G寡糖）2、糖蛋白的肽鏈進入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)，在一個糖鏈轉(zhuǎn)移酶的作用下，G寡糖被整體轉(zhuǎn)移到肽鏈中特定氨基酸殘基順序中的天冬酰胺的側(cè)鏈上3、在葡萄糖苷酶的作用下，G寡糖非還原端的葡萄糖被切除同時，在糖鏈的協(xié)同下，肽鏈進行折疊，期間

22、糖鏈還起到肽鏈折疊質(zhì)量監(jiān)控的作用6、簡述什么是糖基磷脂酰肌醇(GPI) 錨區(qū)在細(xì)胞表面發(fā)現(xiàn)的許多蛋白質(zhì)都是通過一系列復(fù)雜的糖基-磷脂酰肌醇(GPI)基團錨定在脂膜上。這些基團命名為GPI錨定(GPI anchor =glycosyl-phosphatidyl inositol anchor糖基磷脂酰肌醇錨著點)，是由一系列的甘露糖、半乳糖、氨基半乳糖、乙醇胺和磷脂酰肌醇等基團組成的。所有的真核生物細(xì)胞都含有通過GPI基團錨定到膜上的細(xì)胞表面蛋白質(zhì)。這些蛋白質(zhì)的功能各不相同，有的在細(xì)胞的表面作為受體，而有的則起黏附分子的作用，但它們卻總是分布在外膜上。7、簡述規(guī)正的二級結(jié)構(gòu)(jigu)形成的原因

23、：(1) 肽鍵(ti jin)不能轉(zhuǎn)動形成(xngchng)Peptide bond 平面(2) 一個胺基酸R 基團與前后R 基團的限制Peptide bond 平面不能任意轉(zhuǎn)動(3) R基團的大小、電荷限制 只做規(guī)律折迭 Helix, Sheet (4) 穩(wěn)定二級構(gòu)造的力量：氫鍵8、簡述蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)與三級結(jié)構(gòu)的氫鍵的區(qū)別三級結(jié)構(gòu)的氫鍵與二級結(jié)構(gòu)的氫鍵同，請注意這些氫鍵并是在-helix 之內(nèi)，那些以脊骨的C=O 及N-H 所鍵結(jié)成的氫鍵，而是氨基酸側(cè)鏈基團間所造成的氫鍵9、簡述/結(jié)構(gòu)域中TIM桶類型的特點：TIM桶(TIM barrel)：在該種結(jié)構(gòu)域中，有一個由扭曲的平行折疊鏈通過緊密排

24、列而形成的核心，猶如桶的木板。連接平行折疊鏈的螺旋在桶的外側(cè)。10、-結(jié)構(gòu)域的特點及其功能結(jié)構(gòu)特點： 1、結(jié)構(gòu)域的核心由折疊鏈構(gòu)成，數(shù)目從四五股到十股以上。2、折疊鏈主要采取反平行的排列方式，往往形成兩個組合在一起的片層，彼此緊靠。功能：這類結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)最具有多樣性，包括酶、運輸?shù)鞍踪|(zhì)、抗體、細(xì)胞表面蛋白質(zhì)，還有病毒的外殼蛋白質(zhì)。11、與G蛋白相連的受體分子通常具有哪幾個區(qū)域可識別特異分子信號的細(xì)胞外結(jié)構(gòu)域、一段可轉(zhuǎn)導(dǎo)信號的穿膜區(qū)域，產(chǎn)生應(yīng)答的細(xì)胞內(nèi)結(jié)構(gòu)域12、簡述原核生物中調(diào)控DNA轉(zhuǎn)錄的蛋白質(zhì)的DNA結(jié)合結(jié)構(gòu)域的特點：這些結(jié)構(gòu)域相對較小，少于100個氨基酸殘基；很多原核生物的DNA結(jié)合結(jié)構(gòu)

25、域含有一個螺旋-轉(zhuǎn)角-螺旋模體(helix-turn-helix motif)，它識別并結(jié)合DNA的專一調(diào)控區(qū)；兩個螺旋相對于彼此有同樣的取向，而且在所有與DNA結(jié)合的螺旋-轉(zhuǎn)角-螺旋模體中，由具有相似結(jié)構(gòu)的一個環(huán)區(qū)所連接。13、原核生物中的調(diào)控DNA轉(zhuǎn)錄的蛋白有哪幾類？簡述它們的功能。阻遏蛋白在結(jié)構(gòu)基因的啟動子處緊密結(jié)合于DNA，阻止RNA聚合酶接近，從而阻礙轉(zhuǎn)錄的啟動。激活蛋白結(jié)合于啟動子的鄰近區(qū)域，幫助聚合酶結(jié)合相鄰的啟動子，從而增加基因轉(zhuǎn)錄的速率。14、簡要說明糖基化和糖化的區(qū)別，以及糖基化的功能和作用。糖基化（glycosylation）：在酶的作用下，糖鏈接到肽鏈的過程；糖化（gl

26、ycation）：非酶催化的糖鏈接到肽鏈的過程。糖基化的功能和作用：增強蛋白質(zhì)的親水性、提高溶解度、幫助蛋白質(zhì)肽鏈的折疊、保護蛋白質(zhì)免受蛋白酶的隨機降解等等。15、簡述鋅指結(jié)構(gòu)的含義鋅指(zincfinger)：每個重復(fù)的指狀結(jié)構(gòu)約含23個氨基酸殘基，鋅以4個配價鍵與4個半胱氨酸或2個半胱氨酸和2個組氨酸相結(jié)合。整個蛋白質(zhì)分子可有29個這樣的鋅指重復(fù)單位。每一個單位可以其指部伸人DNA雙螺旋的深溝，接觸5個核苷酸。例如與GC框結(jié)合的轉(zhuǎn)錄因子SP1中就有連續(xù)的3個鋅指重復(fù)結(jié)構(gòu)。16、簡述(jin sh)結(jié)構(gòu)域的含義可以獨立地折疊成穩(wěn)定三級結(jié)構(gòu)的一條多肽鏈或一條多肽鏈的一部分，是三級結(jié)構(gòu)的基本單元

27、(dnyun)，也是功能單元。一個蛋白質(zhì)的不同結(jié)構(gòu)域常常與不同的功能相關(guān)聯(lián)。17、簡要(jinyo)介紹片層結(jié)構(gòu)的特點：是肽鏈相當(dāng)伸展的結(jié)構(gòu)，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110角。氨基酸殘基的R側(cè)鏈伸出在鋸齒的上方或下方。依靠兩條肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的兩段肽鏈間的CO與HN形成氫鍵，使構(gòu)象穩(wěn)定。兩段肽鏈可以是平行的，也可以是反平行的。即前者兩條鏈從“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。片層結(jié)構(gòu)的形式十分多樣，正、反平行能相互交替。平行的片層結(jié)構(gòu)中，兩個殘基的間距為0.65nm；反平行的片層結(jié)構(gòu)，則間距為0.7nm。18、簡述層析技術(shù)的一般概念：層析技術(shù)是一組相關(guān)分離方法的總稱

28、，當(dāng)待分離的混合物隨流動相通過固定相時，由于各組份的理化性質(zhì)存在差異，與兩相發(fā)生相互作用（吸附、溶解、結(jié)合等）的能力不同，在兩相中的分配（含量對比）不同，而且隨流動相向前移動，各組份不斷地在兩相中進行再分配，從而達(dá)到將各組份分離的目的。19、卷曲之卷曲(coiled-coil) 結(jié)構(gòu)及其在蛋白中的作用早在1953年Francis Crick就指出，兩條螺旋不是筆直的棒狀，而是彼此絞在一起形成超級卷曲的排列。其作用在于：（1）、卷曲之卷曲是一些纖維狀蛋白質(zhì)的基礎(chǔ)，纖維中的卷曲之卷曲可延伸到幾百個氨基酸殘基，產(chǎn)生長而柔韌的二聚體，對纖維的強度和韌性都有貢獻。（2）、短得多的卷曲之卷曲結(jié)構(gòu)被用于一些

29、轉(zhuǎn)錄因子中，促進或防止形成同二聚體或異二聚體。20、-結(jié)構(gòu)域中的四螺旋捆結(jié)構(gòu)的定義并舉例說明最簡單和最常見的螺旋結(jié)構(gòu)域是由四股螺旋組成，且各個螺旋軸幾乎彼此平行。順序相鄰的螺旋是反平行的，螺旋也可以通過不同的拓?fù)渑帕衼硇纬伤穆菪ΑＫ穆菪τ蓛蓪ζ叫械穆菪苑雌叫械慕M合方式構(gòu)成。如人生長激素21、簡述離子交換層析的基本操作22、珠蛋白折疊模型珠蛋白折疊模型是蛋白質(zhì)中一種常見的三維折疊，通常此模型含有8個螺旋，并且有時某些蛋白中，有些螺旋的末端還有額外的螺旋延伸這種折疊模式已經(jīng)在許多相關(guān)的蛋白質(zhì)中被發(fā)現(xiàn)，包括肌紅蛋白、血紅蛋白和藻類中的集光組裝體藻藍(lán)蛋白。 23、血紅鐮狀細(xì)胞產(chǎn)生的原因紅細(xì)胞中的

30、血紅蛋白濃度極高，達(dá)340mgmL。這個濃度幾乎同結(jié)晶狀態(tài)下的濃度一樣高。血紅蛋白分子呈球狀，大小為50A55A65A。在細(xì)胞內(nèi)，分子間的平均距離僅10A。然而，它們還能相對轉(zhuǎn)動和流動，這確實令人吃驚。鐮狀紅細(xì)胞的突變使血紅蛋白的一個帶電殘基變成疏水殘基，結(jié)果在表面產(chǎn)生疏水斑塊。這樣的斑塊和另一脫氧形式血紅蛋白分子的疏水口袋相適合并結(jié)合。在氧合血紅蛋白中，口袋的形態(tài)略有不同，所以在肺里血紅蛋白之間不發(fā)生相互作用。然而在毛細(xì)血管里，血紅蛋白釋放氧以后就能發(fā)生上述疏水相互作用，高濃度的血紅蛋白在細(xì)胞內(nèi)聚合成纖維；纖維使紅細(xì)胞變硬，并畸變?yōu)殓牭稜睢ｇ牋罴?xì)胞貧血因此得名。六、論述題1、胰島素分泌(fn

31、m)的過程：胰島素是由胰島細(xì)胞受內(nèi)源性或外源性物質(zhì)如葡萄糖、乳糖、核糖、精氨酸、胰高血糖素等的刺激(cj)而分泌；在細(xì)胞(xbo)的細(xì)胞核中，第11對染色體短臂上胰島素基因區(qū)DNA向mRNA轉(zhuǎn)錄，mRNA從細(xì)胞核移向細(xì)胞漿的內(nèi)質(zhì)網(wǎng)，轉(zhuǎn)譯成由105個氨基酸殘基構(gòu)成的前胰島素原（preproinsulin）。前胰島素原經(jīng)過蛋白水解作用除其前肽，生成86個氨基酸組成的長肽鏈胰島素原（Proinsulin）胰島素原隨細(xì)胞漿中的微泡進入高爾基體，經(jīng)蛋白水解酶的作用，切去31、32、60三個精氨酸連接的鏈，斷鏈生成沒有作用的C肽，同時生成胰島素，分泌到B細(xì)胞外，進入血液循環(huán)中。同時：未經(jīng)過蛋白酶水解的胰島

32、素原，一小部分隨著胰島素進入血液循環(huán)，胰島素原的生物活性僅有胰島素的5%。胰島素半衰期為515分鐘。在肝臟，先將胰島素分子中的二硫鍵還原，產(chǎn)生游離的AB鏈，再在胰島素酶作用下水解成為氨基酸而滅活。2、試論述轉(zhuǎn)角的生物學(xué)意義：對于構(gòu)成球蛋白轉(zhuǎn)角是一種對球狀蛋向質(zhì)非常重要的構(gòu)象單元，可看成是最小的片層。如果沒有轉(zhuǎn)角、環(huán)形和特定卷曲，就很難想像球狀蛋白是否還能存在。這幾種構(gòu)象單元把另外兩種構(gòu)象單元連接成為球狀蛋白質(zhì)。一些常見的氨基酸殘基側(cè)鏈的修飾發(fā)生在轉(zhuǎn)角或其附近。例如，在NXS/T（Asn-X-Ser/Thr）上的N糖基化，還是S/T上的O糖基化，以及磷酸化等轉(zhuǎn)譯后的加工等。例如：1984年的一個

33、報道指出，105個糖蛋白中的139個N糖基化位點(NXS/T)中的70%在轉(zhuǎn)角處，20在折疊鏈處，10在螺旋中。同時以Ac-N-A-T-NH為模型，進行結(jié)構(gòu)分析指出，其能量最低的構(gòu)象體是轉(zhuǎn)角。在14種磷酸化的蛋白質(zhì)中有30個可磷酸化的殘基，其中24/30(80)在轉(zhuǎn)角處，4/30(13.3%)在轉(zhuǎn)角的附近，不超過2個殘基。酪蛋白中常見的磷酸化部位是在SXQ的羥基上。轉(zhuǎn)角這種二級結(jié)構(gòu)在進化中的保守性比氨基酸序列的保守性強。對10種胰島素原、9種蛋白酶抑制劑和12種動物胰臟RNase的肽鏈氨基酸殘基序列和轉(zhuǎn)角保守性進行比較，結(jié)果這3組蛋白質(zhì)的序列保守性分別為33、20和65%；而轉(zhuǎn)角保守性分別為7

34、8、85和92。由此不難看出，轉(zhuǎn)角保守性均比肽鏈氨基酸殘基序列保守性強。如果粗略地定量，轉(zhuǎn)角保守性均比肽鏈氨基酸殘基序列保守性大約在25以上。而且在胰島素原的C肽中第1518位是轉(zhuǎn)角，它連接了兩條螺旋。在l0種胰島素原中此轉(zhuǎn)角都嚴(yán)格不變。調(diào)控DNA轉(zhuǎn)錄的蛋白質(zhì)通過其多肽鏈中一些不連續(xù)的DNA結(jié)合結(jié)構(gòu)域，來識別專一的DNA序列。3、試論述大腸桿菌株系的裂解-溶原狀態(tài)基因調(diào)控的分子機制有些大腸桿菌株系能在中等劑量紫外線照射的刺激下停止生長和開始產(chǎn)生能裂解菌體的噬菌體。這種名為溶原性株系的細(xì)菌帶有整合進細(xì)菌染色體的噬菌體DNA。當(dāng)正常細(xì)胞生長時，噬菌體是休眠的，噬菌體DNA作為細(xì)菌染色體整合的一部分而被復(fù)制，但噬菌體基因不表達(dá)。這一狀態(tài)下的噬菌體稱為溫和噬菌體。紫外光啟動噬菌體基因，后者產(chǎn)生新的噬菌體，細(xì)菌最終死亡。噬菌體和相關(guān)的噬菌體產(chǎn)生(chnshng)的原核調(diào)節(jié)蛋白1、這些噬菌體產(chǎn)生兩類調(diào)節(jié)(tioji)蛋白-即阻遏(z )蛋白(repressor)和Cro；2、研究證明：Cro是一種阻遏蛋白； 阻遏蛋白具有阻遏蛋白和激活蛋白兩種功能?；蚪M的相對較小區(qū)域內(nèi)含有啟動/關(guān)閉開關(guān)的全部