生物化學(xué)和分子生物學(xué)筆記-生物氧化

下冊(cè)P114第24產(chǎn)生的能量一般都在ATP等特殊化合物中。隨NADH和FADH2的氧化的能量使磷酸化形成ATP。（一）如：NADH被O2氫化。0 電極反應(yīng)：1/2O+2H++2e-==HO NAD++2H++2e-==NADH+H0

1/2O+NADH+H+==H 能變化：ΔG0=-n =-223.062 F23.062KcalV-1mol-同理計(jì) FADH2被O2氧E0值，判斷電子流動(dòng)方向，在酶催化下發(fā)生反應(yīng)。合體組成，排列順序?yàn)?（P120圖24-2）NADH→NADH-→細(xì)胞色素→細(xì)胞色素C→細(xì)胞色素氧化酶 黃素蛋白：FMN, 鐵硫中心：Fe-S復(fù)合體 細(xì)胞色素：血紅素 ⑴.NADH+H++FMN→⑵.FMNH2+Fe-S（氧化型）→`FMN+Fe-S（還原型⑶.Fe-S（還原型）+Q`→`Fe-S（氧化型Fe-SFe-S，2Fe-2S4Fe-4SP12224-53Fe3+2Fe2+輔酶Q(CoQ):為易流動(dòng)的疏水電子載體，與蛋白質(zhì)結(jié)合不緊密，能在膜內(nèi)擴(kuò)散，有氧化型（醌式）和還原型（酚）。結(jié)構(gòu)式見(jiàn)P123 圖24-6。含有異戊二烯為單位構(gòu)成的長(zhǎng)碳?xì)滏?，異戊二烯的?shù)目n因動(dòng)物而異，哺乳動(dòng)物n=10記作Q10。索酸的琥珀酸脫氫酶構(gòu)成完整的酶復(fù)合體，輔基FAD,Fe-S。FADH2+Q→⑴.FADH2+Fe-S(+3)→FAD+Fe-⑵.Fe-S(+2)+QH2→Fe-ab、cP12443b566562CC1。一個(gè)電子傳遞為：QH22Fe2SC1CQH2b(b566-b562QH2P12624-10C：（CytCytcCoQ都是傳遞電子的流動(dòng)載體，在接受細(xì)胞色素還原酶電子后立即傳遞給Cytc4（CytaCyta3）aa3CuACuB由于結(jié)合的蛋白不同而有差異電子傳遞順序?yàn)椋篊ytc→a–CuA→a3–CuB→O2。42H2ONADH-Q中，能的變化都足以將H+從線粒體內(nèi)膜基質(zhì)“泵”出到線粒體的內(nèi)外膜間隙，產(chǎn)生氫離子梯度，為下一步產(chǎn)生ATP準(zhǔn)備所需的能。24-15A：QH2Cytc1a3Fe3+作用。COa3中Fe2+作用，均阻斷電子在細(xì)胞色素氧NADH→NADH-Q- CytC1CytC細(xì)胞色素氧化酶魚藤酮 抗霉素 將生物氧化過(guò)程中的能用以使和無(wú)機(jī)磷酸生成高能ATP的作用都在細(xì)胞線粒 +3P1+1/2O2→ATP部為三個(gè)能量部位4。一個(gè)ATP要3個(gè)質(zhì)子通過(guò)ATP酶驅(qū)動(dòng)2.5個(gè)ATP需7.5個(gè)質(zhì)子驅(qū)動(dòng)，ATP是粒體ATP酶作用下完成的，現(xiàn)稱ATP合酶，又稱復(fù)合體V 提出，1978年獲 如 圖24-18所示0H+泵，使H+H+H+濃度梯度；電化學(xué)電勢(shì)驅(qū)動(dòng)H+通過(guò)ATP合酶FFATP回到線粒體基質(zhì)，能與ATP合0膜電勢(shì)驅(qū)動(dòng)質(zhì)子流通過(guò)ATP合酶，同時(shí)出與酶牢固結(jié)合的ATP，ATP是在能驅(qū)動(dòng)力下與Pi的。（四）（2，-二酚），當(dāng)pH=7時(shí)DNP呈酚負(fù)子形式，不能透膜。在酸性環(huán)境（H濃度提高），DNPH+DNP褐色脂肪細(xì)胞線粒體內(nèi)/