生物化學(xué)題庫及答案0001

學(xué)習(xí)必備——歡迎千載生物化學(xué)試題庫蛋白質(zhì)化學(xué)一、填空題.構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有上種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為 非極性側(cè)鏈氨基酸和極性側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具有疏水性;而后一類氨基酸側(cè)鏈（或基團）共有的特征是具有親水性。堿性氨基酸（PH6?7時荷正電）有兩3種，它們分別是」氨基酸和精。組氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是天冬氨基酸和 谷氨基酸。.紫外吸收法（280nm）定量測定蛋白質(zhì)時其主要依據(jù)是因為大多數(shù)可溶性蛋白質(zhì)分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或色氨基酸。.絲氨酸側(cè)鏈特征基團是 一OH ；半胱氨酸的側(cè)鏈基團是一SH;組氨酸的側(cè)鏈基團是。這三種氨基酸三字母代表符號分別是.氨基酸與水合印三酮反應(yīng)的基團是氨基 ，除脯氨酸以外反應(yīng)產(chǎn)物的顏色是藍紫色；因為脯氨酸是一亞氨基酸，它與水合印三酮的反應(yīng)則顯示黃色。.蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中主鍵稱為一肽 鍵，次級鍵有 、、學(xué)習(xí)必備——歡迎千載一氫鍵——疏水鍵 、范德華力 、—二硫鍵 ；次級鍵中屬于共價鍵的是 二硫鍵 鍵。.鐮刀狀貧血癥是最早認識的一種分子病，患者的血紅蛋白分子p亞基的第六位谷氨酸被纈氨酸所替代，前一種氨基酸為極性側(cè)鏈氨基酸，后者為非極性側(cè)鏈氨基酸，這種微小的差異導(dǎo)致紅血蛋白分子在氧分壓較低時易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血。.Edman反應(yīng)的主要試劑是 異硫氰酸苯酯 ；在寡肽或多肽序列測定中，Edman反應(yīng)的主要特點是從N-端依次對氨基酸進行分析鑒定.蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的基本類型有a-螺旋 、p-折疊p轉(zhuǎn)角無規(guī)卷曲 ——和 。其中維持前三種二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定鍵的次級鍵為氫 鍵。此外多肽鏈中決定這些結(jié)構(gòu)的形成與存在的根本性因與氨基酸種類數(shù)目排列次序 、 、有關(guān)。而當我肽鏈中出現(xiàn)脯氨酸殘基的時候，多肽鏈的aa-螺旋往往會中斷O.蛋白質(zhì)水溶液是一種比較穩(wěn)定的親水膠體，其穩(wěn)定性主要因素有兩個，分別是分子表面有水化膜同性電荷斥力學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.蛋白質(zhì)處于等電點時，所具有的主要特征是 溶解度最低、電場中無電泳行為。.在適當濃度的p-巰基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）喪失原有活性。這主要是因為RNA酶的空間結(jié)構(gòu) 被破壞造成的。其中p-巰基乙醇可使RNA酶分子中的二硫鍵破壞。而8M脲可使氫鍵破壞。當用透析方法去除p-巰基乙醇和脲的情況下，RNA酶又恢復(fù)原有催化功能，這種現(xiàn)象稱為復(fù)性。.細胞色素C,血紅蛋白的等電點分別為10和7.1,在pH8.5的溶液中它們分別荷的電性是正電、負電。.在生理pH條件下，蛋白質(zhì)分子中谷氨酸和天冬氨酸殘基的側(cè)鏈幾乎完全帶負電，而組氨酸、3氨酸或選氨酸殘基側(cè)鏈完全荷正電（假設(shè)該蛋白質(zhì)含有這些氨基酸組分）。.包含兩個相鄰肽鍵的主肽鏈原子可表示為一單個肽平面及包含的原子可表示為O.當氨基酸溶液的pH=pI時，氨基酸（主要）以_^性 離子形式存在；當pH〉pI時，氨基酸（主要）以負離子形式存在；當pH<pI時，氨基酸（主要）以正離子形式存在。.側(cè)鏈含一OH的氨基酸有——酪氨酸 、絲氨酸 和三種。側(cè)鏈含一SH的氨基酸是半胱 氨基酸。.人體必需氨基酸是指人體自身不能合成的、必須靠食物提供的氨基酸。這些氨基酸包括學(xué)習(xí)必備——歡迎千載、 、 、 等八種。.蛋白質(zhì)變性的主要原因是空間結(jié)構(gòu) 被破壞；蛋白質(zhì)變性后的主要特征是失去生物活性，各種理化性質(zhì)改變，易被蛋白水解酶消化；變性蛋白質(zhì)在去除致變因素后仍能(部分)恢復(fù)原有生物活性，表明一級結(jié)構(gòu)沒被破壞。這是因為一級結(jié)構(gòu)含有 高級結(jié)構(gòu)。 的結(jié)構(gòu)信息，所以蛋白質(zhì)分子構(gòu)象恢復(fù)后仍能表現(xiàn)原有生物功能。.鹽析作用是指中性鹽使蛋白質(zhì)沉淀; 鹽 溶 作 用 是 指。重金屬的正離子作用而生成不易溶解的鹽.當外界因素(介質(zhì)的pH〉pI、電場電壓、介質(zhì)中離子強度、溫度等)確定后，決定蛋白質(zhì)在電場中泳動速度快慢的主要因素是相對分子質(zhì)量和電荷數(shù)目。二、選擇填空題.側(cè)鏈含有咪唑基的氨基酸是(D )A、甲硫氨酸 B、半胱氨酸C、精氨酸D、組氨酸.PH為8時，荷正電的氨基酸為(B)A、Glu B、Lys C、Ser D、Asn.精氨酸的Pk「2.17、Pk2=9.04(a-NH)Pk:12.48(胍基)PI=(C)A、1/2(2.17+9.04) B、1/2(2.17+12.48)C、1/2(9.04+12,48) D、1/3(2.17+9。04+12。48).谷氨酸的Pkj2.19(a-COOH)、pk2=9.67(a-NH3).pk「4.25(y-COOH)pl=(C學(xué)習(xí)必備——歡迎千載A、1/2（2.19+9。67） B、1/2（9.67+4.25）C、1/2（2.19+4.25） D、1/3（2.17+9.04+9.67）.氨基酸不具有的化學(xué)反應(yīng)是（D ）A、肼反應(yīng)B、異硫氰酸苯酯反應(yīng) C、茚三酮反應(yīng) 口、雙縮脲反應(yīng).當層析系統(tǒng)為正丁醇：冰醋酸：水=4：1：5時，用紙層析法分離苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和蘇氨酸（T）時則它們的Rf值之間關(guān)系應(yīng)為：（A）A、F〉A(chǔ)〉TB、F〉T〉A(chǔ)C、A〉F〉T D、T〉A(chǔ)〉F.氨基酸與亞硝酸反應(yīng)所釋放的\氣中，氨基酸的貢獻是（B）A、25%B、50% C、80% D、100%.寡肽或多肽測序時下列試劑中最好的是（C ）A、2,4-二硝基氟苯 B、肼C、異硫氰酸苯酸 口、丹酰氯.下列敘述中不屬于蛋白質(zhì)一般結(jié)構(gòu)內(nèi)容的是（C ）A、多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數(shù)目、排列次序B、多肽鏈中氨基酸殘基的鍵鏈方式C、多肽鏈中主肽鏈的空間走向，如a-螺旋D、胰島分子中A鏈與B鏈間含有兩條二硫鍵，分別是A7-S-S-B7,A20-S-S-B1910.下列敘述中哪項有誤（C）A、蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數(shù)目、排列次序在決定它的二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)乃至四級結(jié)構(gòu)中起重要作用B、主肽鏈的折疊單位?肽平面之間相關(guān)一個Ca碳原子學(xué)習(xí)必備——歡迎千載C、蛋白質(zhì)變性過程中空間結(jié)構(gòu)和一級結(jié)構(gòu)被破壞，因而喪失了原有生物活性口、維持蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的次級鍵有氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水力和范德華力.蛋白質(zhì)變性過程中與下列哪項無關(guān)（D）A、理化因素致使氫鍵破壞 B、疏水作用破壞C、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)破壞 D、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)破壞，分子量變小.加入下列試劑不會導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性的是（D）A、尿素（脲）B、鹽酸胍&十二烷基磺酸SDS D、硫酸銨.血紅蛋白的氧合動力學(xué)曲線呈S形，這是由于（B）A、氧可氧化Fe（II）,使之變?yōu)镕e（III）B、第一個亞基氧合后構(gòu)象變化，引起其余亞基氧合能力增強C、這是變構(gòu)效應(yīng)的顯著特點，它有利于血紅蛋白質(zhì)執(zhí)行輸氧功能的發(fā)揮D、亞基空間構(gòu)象靠次級鍵維持，而亞基之間靠次級鍵締合，構(gòu)象易變.下列因素中主要影響蛋白質(zhì)a-螺旋形成的是（C ）A、堿性氨基酸的相近排列 B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在 D、甘氨酸的存在.蛋白質(zhì)中多肽鏈形成a-螺旋時，主要靠哪種次級鍵維持a ）A、疏水鍵B、肽鍵 C、氫鍵 口、二硫鍵.關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述，哪項不恰當（A）A、胰島素分子是由兩條肽鏈構(gòu)成，所以它是多亞基蛋白，具有四級結(jié)構(gòu)B、蛋白質(zhì)基本結(jié)構(gòu)（一級結(jié)構(gòu)）中本身包含有高級結(jié)構(gòu)的信息，所以在生

學(xué)習(xí)必備——歡迎千載學(xué)習(xí)必備——歡迎千載物體系中，它具有特定的三維結(jié)構(gòu)C、非級性氨基酸側(cè)鏈的疏水性基團，避開水相，相互聚集的傾向，對多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上按一定方式進一步折疊起著重要作用D、亞基間的空間排布是四級結(jié)構(gòu)的內(nèi)容，亞基間是非共價締合的.有關(guān)亞基的描述，哪一項不恰當（C）A、每種亞基都有各自的三維結(jié)構(gòu)B、亞基內(nèi)除肽鍵外還可能會有其它共價鍵存在C、一個亞基（單位）只含有一條多肽鏈D、亞基單位獨立存在時具備原有生物活性.關(guān)于可溶性蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的敘述，哪一項不恰當（B ）A、疏水性氨基酸殘基盡可能包裹在分子內(nèi)部B、親水性氨基酸殘基盡可能位于分子內(nèi)部C、羧基、氨基、胍基等可解離基團多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等殘基盡可能位于分子內(nèi)部.蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)形成的驅(qū)動力是（A、.蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)形成的驅(qū)動力是（A、范德華力 B、疏水作用力.引起蛋白質(zhì)變性原因主要是（AA、三維結(jié)構(gòu)破壞C、膠體穩(wěn)定性因素被破壞.以下蛋白質(zhì)中屬寡聚蛋白的是（A、胰島素B、RnaseB）C、氫鍵 D、離子鍵）B、肽鍵破壞D、亞基的解聚）C、血紅蛋白 D、肌紅蛋白學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.下列測定蛋白質(zhì)分子量的方法中，哪一種不常用（A ）A、SDS法B、滲透壓法C、超離心法D、凝膠過濾（分子篩）法.分子結(jié)構(gòu)式為HS—CH2學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.下列測定蛋白質(zhì)分子量的方法中，哪一種不常用（A ）A、SDS法B、滲透壓法C、超離心法D、凝膠過濾（分子篩）法.分子結(jié)構(gòu)式為HS—CH2lCH—COO-的氨基酸為（C）A、絲氨酸B、蘇氨酸 C、半胱氨酸 D、賴氨酸.下列氨基酸中為酪氨酸的是（、）AjFI -ch—ch—coo— -B、ho—2 +—ch—ch—coo—2+nh33nhnh3d、ch—s—ch—ch—ch—coo—3 + 2 2nh3.變構(gòu)效應(yīng)是多亞基功能蛋白、寡聚酶及多酶復(fù)合體的作用特征，下列動力學(xué)曲線中哪種一般是別構(gòu)酶（蛋白質(zhì)）所表現(xiàn)的：（B）A、.關(guān)于二級結(jié)構(gòu)敘述哪一項不正確（D）人、右手。-螺旋比左手。-螺旋穩(wěn)定，因為左手。-螺旋中L-構(gòu)型氨基酸殘基側(cè)鏈空間位阻大，不穩(wěn)定；B、一條多肽鏈或某多肽片斷能否形成a-螺旋，以及形成的螺旋是否穩(wěn)定與它的氨基酸組成和排列順序有極大關(guān)系；C、多聚的異亮氨基酸R基空間位阻大，因而不能形成a-螺旋；D、0-折疊在蛋白質(zhì)中反平行式較平行式穩(wěn)定，所以蛋白質(zhì)中只有反平行式學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.根據(jù)下表選出正確答案:樣品液中蛋白質(zhì)的組分蛋白質(zhì)的pI蛋白質(zhì)分子量MW（KD）A6.240B4.530C7.860D8.380①pH8.6條件下電泳一定時間，最靠近陽極的組分一般是（A ）；②SephadexG］。。柱層析時，最先洗脫出來的組分應(yīng)該是（B）。28.前胰島素原信號肽的主要特征是富含下列哪類氨基酸殘基（）A、堿性氨基酸殘基 B、酸性氨基酸殘基C、羥基氨基酸殘基 D、親水性氨基酸殘基.蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的構(gòu)象特征主要取決于（D）A、氨基酸的組成、順序和數(shù)目 B、氫鍵、鹽鍵、范德華力和疏水力C、溫度、pH和離子強度等環(huán)境條件 D、肽鏈間或肽鏈內(nèi)的二硫鍵.雙縮脲法測定禾谷類作物樣品中的蛋白質(zhì)含量時，加入少量的四氯化碳（CC14）其主要作用是（D ）A、促進雙縮脲反應(yīng) B、消除色素類對比色的干擾C、促進難溶性物質(zhì)沉淀 口、保持反應(yīng)物顏色的穩(wěn)定.醋酸纖維薄膜電泳時，下列說法不正確的一項是（ ）學(xué)習(xí)必備——歡迎千載A、點樣前醋酸纖維薄膜必須用純水浸泡一定的時間，使處于濕潤狀態(tài)B、以血清為樣品，pH8.6條件下，點樣的一端應(yīng)置于電泳槽的陰極一端C、電泳過程中保持恒定的電壓（90?110V）可使蛋白質(zhì)組分有效分離D、點樣量太多時，蛋白質(zhì)組分相互粘聯(lián),指印譜帶會嚴重拖尾，結(jié)果不易分析三、是非判斷（用“對”、“錯”表示，并填入括號中）.胰島素分子中含有兩條多肽鏈，所以每個胰島素分子是由兩個亞基構(gòu)成（錯）.蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的種類數(shù)目、排列次序決定它的二級、三級結(jié)構(gòu)，即一級結(jié)構(gòu)含有高級結(jié)構(gòu)的結(jié)構(gòu)信息。（V）.肽鍵中相關(guān)的六個原子無論在二級或三級結(jié)構(gòu)中，一般都處在一個剛性平面內(nèi)。（V）.構(gòu)成天然蛋白質(zhì)的氨基酸，其D—構(gòu)型和L一型普遍存在。（錯）.變構(gòu)效應(yīng)是蛋白質(zhì)及生物大分子普遍的性質(zhì)，它有利于這些生物大分子功能的調(diào)節(jié)。（V）.功能蛋白質(zhì)分子中，只要個別氨基酸殘基發(fā)生改變都會引起生物功能的喪失。（錯）.具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，當它的每個亞基單獨存在時仍能保持蛋白質(zhì)有的生物活性。（錯）.胰島素分子中含有AjS-S-B/A/S-S-B/DAjS-S-%三個二硫鍵，這些屬于二級結(jié)構(gòu)的內(nèi)容。（錯）.-折疊是主肽鏈相當伸展的結(jié)構(gòu)，因此它僅存在于某些纖維狀蛋白質(zhì)中。（錯）學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.在RNase（核糖核酸酶）分子中存在His/His.側(cè)鏈的咪唑基及LysjN^由于多肽鏈是按特定方式折疊成一定空間結(jié)構(gòu)，這三個在一級結(jié)構(gòu)上相距甚遠的氨基酸殘基才彼此靠近構(gòu)成RNase的催化中心。（對）.變性后的蛋白質(zhì)電泳行為不會改變（錯）.沉降系數(shù)S是蛋白質(zhì)以及核酸分子量大小常用的表示單位。（對）.調(diào)節(jié)溶液的pH值對鹽析分離蛋白質(zhì)影響不大。（錯 ）.Folin-酚試劑法測定蛋白質(zhì)的靈敏度較高，但由于不同蛋白質(zhì)含有酪氨酸的量不盡相同，會使測定結(jié)果往往帶來較大偏差。（對）.重金屬鹽對人畜的毒性，主要是重金屬離子會在人體內(nèi)與功能蛋白質(zhì)結(jié)合引起蛋白質(zhì)變性所致。（對）.利用蛋白質(zhì)系數(shù)計算粗蛋白含量時對不同的生物樣品都一樣（即為6.25）。TOC\o"1-5"\h\z（ ）.胰蛋白酶作用時對肽鍵N-端氨基酸殘基的要求是賴氨酸或精氨酸，這種專一性可稱為基團專一性。（ ）.同源蛋白質(zhì)中，保守性較強的氨基酸殘基在決定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)與功能方面起重要作用，因此致死性突變常常與它們的密碼子突變有關(guān)。（ ）Il O.肽平面或酰胺平面是因為一C—NH—結(jié)構(gòu)中C=0的兀電子離域或說是：sp2雜化N的孤對電子與C=0P-兀共軛后引起的。（ ）.有兩種蛋白質(zhì)A和B的等電點分別是6.5和7.2,在pH為8.5的條件下同一靜電場中A一定比B向異極泳動速度快。（ ）.多肽鏈出現(xiàn)180°回折的地方會形成轉(zhuǎn)角，其中甘氨酸和脯氨酸常出現(xiàn)在p-轉(zhuǎn)角處，因為其側(cè)鏈較短，對4-1氫鍵形成空間位阻小。（ ）

學(xué)習(xí)必備——歡迎千載TOC\o"1-5"\h\z.苯丙氨酸疏水性比纈氨酸強（ ）.由于靜電作用，在等電點時氨基酸的溶解度最?。?）.滲透壓法、超離心法、凝膠過濾法及PAGE（聚丙稀酰胺凝膠電泳）法都是利用蛋白質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)來測定蛋白質(zhì)的分子量的（ ）.當某種蛋白質(zhì)分子的酸性氨基酸殘基數(shù)目等于堿性氨基酸殘基數(shù)目時，此蛋白質(zhì)的等電點為7.0（ ）.蛋白質(zhì)的亞基（或稱為亞單位）和肽是同義詞（ ）四、解釋下列名詞1.二面角四、解釋下列名詞1.二面角4.蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)7.別構(gòu)效應(yīng)10.結(jié)合蛋白質(zhì)13.蛋白質(zhì)分段鹽析16.構(gòu)象19.肽平面22.超二級結(jié)構(gòu)25.蛋白質(zhì)的復(fù)性作用.蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu).蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu).同源蛋白質(zhì)11.蛋白質(zhì)變性作用14.結(jié)構(gòu)域17.構(gòu)型20.a一螺旋23.p一轉(zhuǎn)角26.亞基.蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu).超二級結(jié)構(gòu).簡單蛋白質(zhì)12.蛋白質(zhì)鹽析作用15.寡聚蛋白18.肽單位21.p一折疊或p一折疊片24.蛋白質(zhì)的變性作用五、問答題.組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸依據(jù)什么分類？各類氨基酸的共同特性是什么?這種分類在生物學(xué)上有何重要意義？.蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)與高級結(jié)構(gòu)之間存在的關(guān)系如何？.Edman反應(yīng)所有的試劑和反應(yīng)的特點如何？學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.何謂蛋白質(zhì)等電點？等電點時蛋白質(zhì)的存在特點是什么？.何謂鹽析？分段鹽析粗分蛋白質(zhì)的原理是什么？.哪些因素可引起蛋白質(zhì)變性？變性后蛋白質(zhì)的性質(zhì)有哪些改變？.蛋白質(zhì)分離分析技術(shù)常用的有哪幾種，簡述凝膠過濾、電泳基本原理。.有哪些沉淀蛋白質(zhì)的方法？其中鹽析和有機溶劑沉淀法有何區(qū)別或特點？.澳化氟在多肽裂解中的作用部位，和裂解產(chǎn)物的末端氨酸殘基為何物？.舉例說明蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系。.舉例說明蛋白質(zhì)變構(gòu)效應(yīng)與意義。.一樣品液中蛋白質(zhì)組分為A（30KD）、B（20KD）、C（60KD）,分析說明用SephadexG100凝膠過濾分離此樣品時，各組分被洗脫出來的先后次序。.多聚賴氨酸（poly—Lys）在pH7時呈無規(guī)線團，在pH10時則呈a—螺旋；而多聚的谷氨酸酸（poly—Glu）在pH7時也呈無規(guī)線團，而在pH4時則呈a—螺旋，為什么？.簡述胰蛋白酶原激活過程。.a—螺旋的特征是什么？如何以通式表示？.高濃度的硫酸銨（pH5時）可使麥清蛋白沉淀析出，并用于初步分離該種蛋白的早期步，簡要說明其原理。.用陽離子交換柱層析一氨基酸混合液（洗脫劑：pH3.25,0.2N檸檬酸鈉）,其結(jié)果如下：①各洗脫峰的面積大小或高度有何含義？②Asp比Glu先洗脫出來的原因？學(xué)習(xí)必備——歡迎千載洗脫劑流出體積.為什么雞蛋清可用作鉛中毒或汞中毒的解毒劑？六、計算題.測得一種蛋白質(zhì)分子中Trp殘基占分子量的0.29%,計算該蛋白質(zhì)的最低分子量（注：Trp的分子量為204Da）。Trp殘基MW/蛋白質(zhì)MW=0.29%,蛋白質(zhì)MW=64138Dao.一種蛋白質(zhì)按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%異亮氨酸，計算該蛋白質(zhì)最低分子量。（注：兩種氨基酸的分子量都是131Da）。.某種氨基酸a—COOHpK=2.4,a—N+HpK=9.6,①一N+HpK=10.6,計算該種氨基酸的等電點（pl）。.某種四肽a—COOHpK=2.4,a—N+HpK=9.8,側(cè)鏈一N+HpK=10.6側(cè)鏈一COOHpK=4.2,試計算此種多肽的等電點（pl）是多少？.有一種多肽，其側(cè)鏈上羧基30個（pK=4.3）,嘧唑基有10個（pK=7）,s學(xué)習(xí)必備——歡迎千載—N+H3（pK=10）,設(shè)C末端a—羧基pK=3.5,N—末端氨基pK=9.5,計算此多肽的pI。.已知氨基酸平均分子量為120Da。有一種多肽的分子量是15120Da,如果此多肽完全以a—螺旋形式存在，試計算此a—螺旋的長度和圈數(shù)。答案：一、填空 1.20非極性極性疏水親水賴精天冬 2.色苯丙酪3.—OH—SH—COOHNNH4.氨基紫紅亮黃5.肽氫鍵二硫鍵疏水作用（鍵）范德華力二硫鍵6.谷纈極非極7.異硫氰酸苯酯從N-端依次對氨基酸進行分析鑒定8.a-螺旋卜折疊B轉(zhuǎn)角無規(guī)卷曲氫氨基酸種類數(shù)目排列次序中斷9.分子表面的水化膜同性電荷斥力10.溶解度最低電場中無電泳行為11.空間結(jié)構(gòu)二硫氫復(fù)性 12.正電負電13.谷天冬賴精細15.bac二、選擇填空 1.D2.B3.C4.C5.D6.A7.B8.C9.C10.C.D12.D13.B14.C15.C16.A17.C18.B19.B20.A22.B23.C24.B25.B26.D三、判斷題 1.X 2.V3.V 4.X5.V6. X7.X8.X 9.X.V11.X 12.V 13.X14. V15.V16.X17.V18.V 19.V20.X21.X22.V六、計算題.解:Trp殘基MW/蛋白質(zhì)MW=0.29%,蛋白質(zhì)MW=64138Da。學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.解：異亮氨酸/亮氨酸=2.48%/1.65%=1.5/1=3/2所以，在此蛋白質(zhì)中的亮氨酸至少有2個，異亮氨酸至少有3個。由此推理出：1.65%=2X（131—18）/蛋白質(zhì)MW答案：蛋白質(zhì)MW=13697Da。3.答案：pI=10.1 4.答案：pI=7.05.解：要計算多肽的等電點，首先應(yīng)該找到靜電荷為零的分子狀態(tài)。在此多肽中最多可以帶有（30+1）個單位負電荷，而正電荷最多只有（15+10+1）個，相差了5個電荷。要想讓正負電荷數(shù)相等，只能讓30個羧基（側(cè)鏈一COOHpK=4.3）少帶5個負電荷（一COOHpK=3.5,它比側(cè)鏈一COOH易于解離，難于接受質(zhì)子），即在30個側(cè)鏈一COOH中有25個處于解離狀態(tài)（一COO—）,5個不解離（一COOH）。因此：pH=pKa+lg（［堿］/［酸］）=4.3+lg（25/5）=5.0。6.解：答案：肽鏈長度=43.92（nm）；該蛋白質(zhì)（或多肽）分子量=14640Da核酸一、選擇題.ATP分子中各組分的連結(jié)方式是：BA、R-A-P-P-PB、A-R-P-P-PC、P-A-R-P-PD、P-R-A-P-PE、P-A-P-R-P.決定tRNA攜帶氨基酸特異性的關(guān)鍵部位是：EA、3/末端B、TC環(huán) C、=氫尿嘧啶環(huán)D、額外環(huán)E、反密碼子環(huán).構(gòu)成多核苷酸鏈骨架的關(guān)鍵是：E學(xué)習(xí)必備——歡迎千載A、2',3’一磷酸二酯鍵B、2',4’一磷酸二酯鍵C、2',5’一磷酸二酯鍵D、3’,4磷酸二酯鍵E、3’,5’一磷酸二酯鍵.含稀有堿基較多的核酸是：CA、核DNA B、線粒體DNA C、tRNA D、mRNA E、rRNA.有關(guān)DNA的敘述哪項絕對錯誤：EA、A=T B、G=C C、Pu=PyD、C總二C+mCE、A=G,T=C.真核細胞mRNA帽結(jié)構(gòu)最多見的是：BA、mvApppNmPB、mvGpppNmPC、mvUpppNmPD、mvCpppNmPE、mvTpppNmP.DNA變性后，下列那一項變化是正確的？BA、對260nm紫外吸收減少 B、溶液粘度下降 C、磷酸二酯鍵斷裂D、核苷鍵斷裂 E、嘌吟環(huán)破裂.雙鏈DNA的Tm較高是由于下列哪組核苷酸含量較高所致:DA、A+G B、C+T C、A+T D、G+C E、A+C.DNA復(fù)性的重要標志是:DA、溶解度降低 B、溶液粘度降低C、紫外吸收增大D、紫外吸收降低二、填空題.核酸可分為DNA和RNA兩大類，前者主要存在于真學(xué)習(xí)必備——歡迎千載核細胞的細胞核 和原核細胞擬核 部位，后者主要存在于細胞的細胞質(zhì)部位。.構(gòu)成核酸的基本單位是—核苷酸，由網(wǎng)、含氮堿基和磷酸3個部分組成..在DNA和RNA中，核苷酸殘基以3'—5'磷酸二酯鍵互相連接，形成不分枝的鏈狀分子。由于含氮堿基具有共軛雙鍵，所以核苷酸和核酸在260nm處有最大紫外吸收值。.細胞的RNA主要包括tRNA、mRNA和rRNA3類，其中含量最多的是rRNA,分子量最小的是tRNA，半壽期最短的是,mRNA.核外DNA主要有線粒體DNA葉綠體DNA、和質(zhì)粒DNA.RNA中常見的堿基是—腺嘌呤、鳥嘌吟和尿嘧啶胞嘧啶.DNA常見的堿基有腺嘌吟、，鳥嘌呤 、胸腺嘧啶和胞嘧啶。其中胸腺嘧啶的氫鍵結(jié)合性質(zhì)類似于RNA中的尿的啶.在含DNA和RNA的試管中加入稀的NaOH溶液，室溫放置24小時后，RNA被水解了。.核苷中，核糖及脫氧核糖與堿基間的糖苷鍵是.C-N鍵。.Watson-CrickDNA雙螺旋每盤旋一圈有J0對核苷酸，高度為3.4nm，直徑為2nm。.組成DNA的兩條多核苷酸鏈是反向平行的，兩鏈的堿基學(xué)習(xí)必備——歡迎千載順序互補,其中A與二_配對，形成2個氫鍵，G與c配對，形成一個氫鍵。.由于連接互補堿基的兩個糖苷鍵并非彼此處于對角線的兩端，在DNA雙螺旋的表面形成較寬的大溝和較窄的小溝.維持DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的主要作用力是 氫鍵、堿基堆積力、反離子作用.核酸變性時，260nm紫外吸收顯著升高，稱為增色效應(yīng)變性的DNA復(fù)性時，紫外吸收回復(fù)到原來水平，稱為減色效應(yīng)。.DNA熱變性呈現(xiàn)出協(xié)同性，同時伴隨A260增大，吸光度增幅中點所對應(yīng)的溫度叫做,熔解溫度，用符號」m表示，其值的大小與DNA中GC堿基對含量呈正相關(guān)。.DNA在水溶液中熱變性后，如果將溶液迅速冷卻，則大部分DNA保持單鏈狀態(tài)，若使溶液緩慢冷卻，則DNA重新形成雙螺旋.稀有核苷中的糖苷鍵是C-C連接。.RNA一般以單鏈存在，鏈中自身互補的反平行序列形成雙螺旋結(jié)構(gòu)，這種結(jié)構(gòu)與它們間的單鏈組成發(fā)夾或莖環(huán)結(jié)構(gòu)。.病毒和噬菌體只含一種核酸，有的只有出上 ，另一些只有DNA.染色質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位是核小體,由組蛋白核心和它外側(cè)盤繞的DNA組成，核心由H2AH2BH3H4各兩分子組成，核小體之間由DNA相互連接，并結(jié)合有H1。學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.tRNA的二級結(jié)構(gòu)呈，三葉草型，三級結(jié)構(gòu)呈.如 型，其3'末端有一共同堿基序列CCA,其功能是結(jié)合氨基酸。.真核細胞的mRNA帽子由m7GpppNmp組成，其尾部由多聚腺苷酸組成，帽子的功能是參與起始和保護mRNA，尾巴的功能是保護mRNA.含氧的堿基有烯醇式和酮式兩種互變異構(gòu)體，在生理pH條件下，主要以酮式—式存在，這有利于氫鍵 形成。三、是非題.DNA是生物遺傳物質(zhì)，RNA則不是。錯.同種生物體不同組織中的DNA,其堿基組成也不同。錯.核小體是構(gòu)成染色體的基本單位。V.多核苷酸鏈內(nèi)共價鍵斷裂叫變性。錯.DNA的Tm值和A-T含量有關(guān)，A-T含量高則Tm高。錯.真核生物mRNA的5'端有一個多聚A的結(jié)構(gòu)。錯.DNA分子含有等摩爾數(shù)的A、G、T、C。錯.真核細胞的DNA全部定位于細胞核。錯.B-DNA代表細內(nèi)DNA的基本構(gòu)象，在某些情況下，還會呈現(xiàn)A型，Z型和三股螺旋的局部構(gòu)象。對.構(gòu)成RNA分子中局部雙螺旋的兩個片段也是反向平行的。對.復(fù)性后DNA分子中的兩條鏈并不一定是變性之前的兩條互補鏈。對學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.自然界的DNA都是雙鏈的，RNA都是單鏈的。錯四、名詞解釋反密碼子Chargaff規(guī)則核酸的變性核酸的復(fù)性退火增色效應(yīng)減色效應(yīng)發(fā)夾結(jié)構(gòu)分子雜交DNA的解鏈（溶解）溫度堿基堆積力超螺旋DNADNA的一級結(jié)構(gòu)DNA的二級結(jié)構(gòu)五、問答題.核酸的組成和在細胞內(nèi)的分布如何？.核酸分子中單核苷酸間是通過什么鍵連接起來的？什么是堿基配對？.簡述DNA和RNA分子的立體結(jié)構(gòu)，它們各有哪些特點？穩(wěn)定DNA結(jié)構(gòu)的力有哪些？.下列三種DNA中，C哪個的Tm值最高？A哪個的Tm值最低？為什么？A、AAGTTCTCTGAATTAB、AGTCGTCAATGCATTC、GGATCTCCAAGTCATTTCAAGAGACTTAAT TCAGCAGTTACGTAACCTAGAGGTTCAGTA.將下列DNA分子加熱變性，再在各自的最適溫度下復(fù)性，哪種DNA復(fù)性形成原來結(jié)構(gòu)的可能性更大？為什么？AA、ATATATATAT B、TAGACGATGCTATATATATA ATCTGCTACG.真核mRNA和原核mRNA各有何異同特點？六、計算題.由結(jié)核分枝桿菌提純出含有15.1%（按摩爾計算）的腺嘌吟的DNA樣品，學(xué)習(xí)必備——歡迎千載計算其它堿基的百分含量。.計算分子量為3X107的雙螺旋DNA分子的長度，含有多少螺旋（按一對脫氧核苷酸的平均分子量為618計算）？.人體有1014個細胞，每個體細胞含有6.4X109對核苷酸，試計算人體DNA的總長度（Km）。答案：一、選擇題1.B2.E3.E 4.C 5.E 6.B 7.B 8.D9.D二、填空題1.DNARNA細胞核類（擬）核細胞質(zhì)2.核苷酸戊糖含氮堿基磷酸3.3'-5'磷酸二酯鍵共軛雙鍵260 4.mRNAtRNArRNArRNAtRNAmRNA5.線粒體DNA葉綠體DNA質(zhì)粒DNA6.腺嘌吟鳥嘌吟尿嘧啶胞嘧啶7.腺嘌吟鳥嘌吟胸腺嘧啶胞嘧啶胸腺尿嘧啶8.RNA9.C-N10.103.4nm2nm11.反平行互補GC三AT二12.大溝（槽）小溝（槽）13.氫鍵堿基堆積力反離子作用14.增色效應(yīng)減色效應(yīng)15.協(xié)同性解鏈（溶解）溫度TmG+C16.單鏈雙螺旋17.C-C18.單鏈雙螺旋發(fā)夾或莖環(huán)19.RNADNA20.核小體組蛋白DNAH2AH2BH3H4DNAH121.三葉草倒LCCA結(jié)合氨基酸22.m7GpppNmp多聚腺苷酸參與起始和保護mRNA保護mRNA23.酮式氫鍵三、是非題1.X2.X3.J4.X5.X6.X7.X8.X9.V10.J11.V12.X四、略。五、問答題學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.核酸由DNA和RNA組成。在真核細胞中，DNA主要分布于細胞核內(nèi)，另外葉綠體、線粒體和質(zhì)粒中也有DNA；RNA主要分布在細胞核和細胞質(zhì)中，另外葉綠體和線粒體中也有RNA。.核酸中核苷酸之間是通過3'—5'磷酸二酯鍵相連接的。堿基配對是指在核酸中G-C和A-T（U）之間以氫鍵相連的結(jié)合方式。.DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型特點：兩條反平行的多核苷酸鏈形成右手雙螺旋；糖和磷酸在外側(cè)形成螺旋軌跡，堿基伸向內(nèi)部，并且堿基平面與中心軸垂直，雙螺旋結(jié)構(gòu)上有大溝和小溝；雙螺旋結(jié)構(gòu)直徑2nm,螺距3.4nm,每個螺旋包含10個堿基對；A和T配對，G和C配對，A、T之間形成兩個氫鍵，G、C之間形成三個氫鍵。DNA三級結(jié)構(gòu)為線狀、環(huán)狀和超螺旋結(jié)構(gòu)。穩(wěn)定DNA結(jié)構(gòu)的作用力有：氫鍵，堿基堆積力，反離子作用。RNA中立體結(jié)構(gòu)最清楚的是tRNA,tRNA的二級結(jié)構(gòu)為三葉草型，tRNA的三級結(jié)構(gòu)為倒“L”型。維持RNA立體結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵。.c最高a最低c的G-C對多，a的G-C對少.a復(fù)性成原來結(jié)構(gòu)可能性最大，因為它是單一重復(fù)序列。.真核mRNA的特點是：（1）在mRNA5一末端有“帽子結(jié)構(gòu)”m7G（5'）pppNm；（2）在mRNA鏈的3'末端，有一段多聚腺苷酸（polyA）尾巴；（3）mRNA一般為單順反子，即一條mRNA只含有一條肽鏈的信息，指導(dǎo)一條肽鏈的形成；（4）mRNA的代謝半衰期較長（幾天）。原核mRNA的特點：（1）5'一末端無帽子結(jié)構(gòu)存在；3'—末端不含polyA結(jié)構(gòu)；（3）一般為多順反子結(jié)構(gòu)，即一個mRNA中常含有幾個蛋白質(zhì)的信息，能指導(dǎo)幾個蛋白質(zhì)的合成；（4）mRNA代謝半衰期較短（小于10分鐘）。學(xué)習(xí)必備——歡迎千載六、1.A=T=15.1%G=C=34.9%2.1.65X10-3cm4854個 3.2.2X糖類化學(xué)一、填空題.纖維素是由—D-葡萄糖組成,它們之間通過__8-1,4 糖苷鍵相連。.常用定量測定還原糖的試劑為_Fehling試劑和 試劑。Benedict3.人血液中含量最豐富的糖是—葡萄糖，肝臟中含量最豐富的糖是—糖原，肌肉中含量最豐富的糖是—糖原。.乳糖是由一分子_半乳糖和一分子—葡萄糖組成,它們之間通過—B-1,4 糖苷鍵相連。.鑒別糖的普通方法為—Molisch 試驗。.蛋白聚糖是由_糖胺聚糖和—蛋白質(zhì)共價結(jié)合形成的復(fù)合物。.糖苷是指糖的—半縮醛（或半縮酮）羥基 和醇、酚等化合物失水而形成的縮醛（或縮酮）等形式的化合物。.判斷一個糖的D-型和L-型是以―離羰基最遠的一個不對稱碳原子上羥基的位置作依據(jù)。.多糖的構(gòu)象大致可分為—螺旋帶狀皺折無規(guī)卷曲、、和四種類型，決定其構(gòu)象的主要因素是—糖鏈的一級結(jié)構(gòu)。二、是非題1錯」］果糖是左旋的，因此它屬于L-構(gòu)型。.［錯］從熱力學(xué)上講，葡萄糖的船式構(gòu)象比椅式構(gòu)象更穩(wěn)定。.［］糖原、淀粉和纖維素分子中都有一個還原端，所以它們都有還原性。.［錯］同一種單糖的a-型和B-型是對映體。.［錯］糖的變旋現(xiàn)象是指糖溶液放置后，旋光方向從右旋變成左旋或從左旋變成右旋。.［錯］D-葡萄糖的對映體為L-葡萄糖，后者存在于自然界。.［對］D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一種糖脎。.［對］糖鏈的合成無模板，糖基的順序由基因編碼的轉(zhuǎn)移酶決定。.［對］醛式葡萄糖變成環(huán)狀后無還原性。.［對］肽聚糖分子中不僅有L-型氨基酸，而且還有D-型氨基酸。學(xué)習(xí)必備——歡迎千載三、選擇題.[B]下列哪種糖無還原性？A.麥芽糖B.蔗糖C.阿拉伯糖D.木糖E.果糖.[D]環(huán)狀結(jié)構(gòu)的己醛糖其立體異構(gòu)體的數(shù)目為A.4B.3C.18D.32E.64.A[]下列物質(zhì)中哪種不是糖胺聚糖？A.果膠B.硫酸軟骨素C.透明質(zhì)酸D.肝素E.硫酸粘液素.[C]下圖的結(jié)構(gòu)式代表哪種糖?A.a-D-葡萄糖B.B-D-葡萄糖a-D-半乳糖B-D-半乳糖a-D-果糖5.[C]下列有關(guān)葡萄糖的敘述,哪個是錯的？A.顯示還原性B.在強酸中脫水形成5-羥甲基糠醛C.莫利希(Molisch)試驗陰性D.與苯肼反應(yīng)生成脎E.新配制的葡萄糖水溶液其比旋光度隨時間而改變.[A]糖胺聚糖中不含硫的是學(xué)習(xí)必備——歡迎千載A.透明質(zhì)酸B.硫酸軟骨素C.硫酸皮膚素D.硫酸角質(zhì)素E.肝素.[C]下列哪種糖不能生成糖脎？A.葡萄糖.果糖C.蔗糖D.乳糖E.麥芽糖.[A]下列四種情況中，哪些尿能和班乃德(Benedict)試劑呈陽性反應(yīng)？.血中過高濃度的半乳糖溢入尿中(半乳糖血癥).正常膳食的人由于飲過量的含戊醛糖的混合酒造成尿中出現(xiàn)戊糖(戊糖尿).尿中有過量的果糖(果糖尿).實驗室的技術(shù)員錯把蔗糖加到尿的樣液中A.1,2,3 B.1,3 C.2,4 D.4 E.1,2,3,4.[C]a-淀粉酶水解支鏈淀粉的結(jié)果是.完全水解成葡萄糖和麥芽糖.主要產(chǎn)物為糊精.使a-1,6糖苷鍵水解.在淀粉-1,6-葡萄糖苷酶存在時，完全水解成葡萄糖和麥芽糖A.1,2,3 B.1,3 C.2,4 D.4 E.1,2,3,4.[A]有關(guān)糖原結(jié)構(gòu)的下列敘述哪些是正確的？.有a-1,4糖苷鍵.有a-1,6糖苷鍵.糖原由a-D-葡萄糖組成.糖原是沒有分支的分子A.1,2,3 B.1,3 C.2,4 D.4 E.1,2,3,4四、問答與計算1.大腸桿菌糖原的樣品25mg,ffl2ml1mol/LH2sO4水解。水解液中和后，再稀釋到10ml。最終溶液的葡萄糖含量為2.35mg/ml。分離出的糖原純度是多少？

D學(xué)習(xí)必備——歡迎千載D學(xué)習(xí)必備——歡迎千載上述化合物中(1)哪個是半縮酮形式的酮糖？C(2)哪個是吡喃戊糖D?(3)哪個是糖苷？E(4)哪個是a-D-醛糖？B3.五只試劑瓶中分別裝的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液但不知哪只瓶中裝的是哪種糖液，可用什么最簡便的化學(xué)方法鑒別？答案：一填空題1D-葡萄糖B-1,42FehlingBenedict3葡萄糖糖原糖原D-葡萄糖D-半乳糖B-1,4Molisch6糖胺聚糖蛋白質(zhì)7半縮醛(或半縮酮)羥基8離羰基最遠的一個不對稱9螺旋帶狀皺折無規(guī)卷曲糖鏈的一級結(jié)構(gòu)二是非題1錯2錯3錯4錯5錯6錯7對8對9對10對三選擇題1B2D3A4C5C6A7C8A9C10A四問答與計算84.6%(1)C(2)D (3)E (4)B3用下列化學(xué)試劑依次鑒別學(xué)習(xí)必備——歡迎千載(1)碘I2(2)Fehling試劑或Benedict試劑（3）澳水（4）HCl,甲基間苯二酚核糖黃色或紅色褪色綠色葡萄糖黃色或紅色褪色果糖黃色或紅色蔗糖淀粉藍色或紫紅色酶一、填空題.酶是活細胞 產(chǎn)生的，具有催化活性的 蛋白質(zhì)。.T.Cech從自我剪切的RNA中發(fā)現(xiàn)了具有催化活性的RNA,稱之為（Ribozyme）核酶_這是對酶概念的重要發(fā)展。.結(jié)合酶是由 酶蛋白和輔因子兩部分組成，其中任何一部分都無—催化活性，只有 全酶才有催化活性。.有一種化合物為A—B,某一酶對化合物的A,B基團及其連接的鍵都有嚴格的要求，稱為絕對專一性，若對A基團和鍵有要求稱為基團專一性，若對A,B之間的鍵合方式有要求則稱為鍵專一性.酶發(fā)生催化作用過程可表示為E+S-ES-E+P,當?shù)孜餄舛茸銐驅(qū)W習(xí)必備——歡迎千載大時，酶都轉(zhuǎn)變?yōu)?—.ES此時酶促反應(yīng)速成度為_.最大。.競爭性抑制劑使酶促反應(yīng)的km變大而Vmax不變.磺胺類藥物能抑制細菌生長，i因為它是.對氨基苯甲酸；結(jié)構(gòu)類似物，能競爭性地抑制酶活性。.當?shù)孜餄舛冗h遠大于 Km,酶促反應(yīng)速度與酶濃度 .成正比。.PH對酶活力的影響，主要是由于它和 —影響酶和底物的基團解離；酶分子的穩(wěn)定性.溫度對酶作用的影響是雙重的：①②—.溫度增加，速度加快；溫度增加，變性加快。.同工酶是一類—催化作用相同但分子組成和理化性質(zhì)不同的一類酶酶，乳酸脫氫酶是由 —兩種亞基組成的四聚體，有5種同工酶。.與酶高催化效率有關(guān)的因素有.誘導(dǎo)契合與底物變形；靠近和定向效應(yīng)；酸堿催化；共價催化；、、、和活性中心的疏水微環(huán)境.對于某些調(diào)節(jié)酶來說，、V對［S］作圖是S形曲線是因為底物結(jié)合到酶分子上產(chǎn)生的一種_正協(xié)同效應(yīng)而引起的。.測定酶活力時要求在特定的.pH；和溫度條件下，學(xué)習(xí)必備——歡迎千載而且酶濃度必須 遠遠小于底物濃度。.解釋別構(gòu)酶變構(gòu)機理，主要有序變模型 齊變模型和;兩種。.能催化多種底物進行化學(xué)反應(yīng)的酶有且 個Km值，該酶最適底物的Km值最小—.與化學(xué)催化劑相比，酶具有高效性；溫和性；專一性；調(diào)節(jié)性、、和 等催化特性。.在某一酶溶液中加入6-SH能提出高此酶活力，那么可以推測巰基(-SH)基可能是酶活性中心的必需基團。.影響酶促反應(yīng)速度的因素有 .[S]、[E]、pH, _、溫度；激活劑；抑制劑、 、 。.從酶蛋白結(jié)構(gòu)看，僅具有三級結(jié)構(gòu)的酶為單體酶，具有四級結(jié)構(gòu)的酶寡聚酶，而在系列反應(yīng)中催化一系列反應(yīng)的一組酶為多酶體系二、選擇題C1.有四種輔因子⑴NAD,(2)FAD,(3)磷酸吡哆素，(4)生物素，屬于轉(zhuǎn)移基團的輔酶因子為：C、(3)(4)D、(1)(4)A、C、(3)(4)D、(1)(4)學(xué)習(xí)必備——歡迎千載B2.哪一種維生素具有可逆的氧化還原特性：A、硫胺素B、核黃素C、生物素D、泛酸A3.含B族維生素的輔酶在酶促反應(yīng)中的作用是：A、傳遞電子、質(zhì)子和化學(xué)基團 B、穩(wěn)定酶蛋白的構(gòu)象C、提高酶的催化性質(zhì) D、決定酶的專一性B4.有機磷農(nóng)藥作為酶的抑制劑是作用于酶活性中心的：A、巰基 B、羥基 C、羧基 D、咪唑基D5.從組織中提取酶時，最理想的結(jié)果是:B、轉(zhuǎn)換系數(shù)最高DB、轉(zhuǎn)換系數(shù)最高D、比活力最高B、SDS一聚丙烯酰胺凝膠電泳D、聚丙烯酰胺凝膠電泳B、降低反應(yīng)的活化能D、降低反應(yīng)物的能量水平C、靠近及定向D、微環(huán)境影響B(tài)、隨酶濃度的增加而減小D、是酶的特征常數(shù)C、酶活力單位數(shù)值很大D6.同工酶鑒定最常用的電泳方法是：A、紙電泳C、醋酸纖維薄膜電泳B7.酶催化底物時將產(chǎn)生哪種效應(yīng)A、提高產(chǎn)物能量水平C、提高反應(yīng)所需活化能A8.下列不屬于酶催化高效率的因素為:A、對環(huán)境變化敏感 B、共價催化D9.米氏常數(shù):A、隨酶濃度的增加而增加C、隨底物濃度的增加而增大A、FADB、NADP+CA、FADB、NADP+C、輔酶QD、輔酶A學(xué)習(xí)必備——歡迎千載B11.下列那一項符合“誘導(dǎo)契合”學(xué)說：A、酶與底物的關(guān)系如鎖鑰關(guān)系B、酶活性中心有可變性，在底物的影響下其空間構(gòu)象發(fā)生一定的改變，才能與底物進行反應(yīng)。C、底物的結(jié)構(gòu)朝著適應(yīng)活性中心方向改變而酶的構(gòu)象不發(fā)生改變。D、底物類似物不能誘導(dǎo)酶分子構(gòu)象的改變12.下列各圖屬于非競爭性抑制動力學(xué)曲線是：TOC\o"1-5"\h\z田 同 口1 1 1m m mA B CD13.關(guān)于米氏常數(shù)Km的說法，哪個是正確的？A、飽和底物濃度時的速度 B、在一定酶濃度下，最大速度的一半C、飽和底物濃度的一半 D、速度達最大速度一半時的底物濃度A14.酶的競爭性抑制劑具有下列哪種動力學(xué)效應(yīng)：A、Vm不變，Km增大 B、Vm不變，Km減小C、Vm增大，Km不變 D、Vm減小，Km不變A15.下面關(guān)于酶的描述，哪一項不正確：A、所有的酶都是蛋白質(zhì)B、酶是生物催化劑 C、酶具有專一性D、酶是在細胞內(nèi)合成的，但也可以在細胞外發(fā)揮催化功能學(xué)習(xí)必備——歡迎千載B16.催化下列反應(yīng)的酶屬于哪一大類：1,6一二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羥丙酮A、水解酶B、裂解酶C、氧化還原酶 D、轉(zhuǎn)移酶C17.下列哪一項不是輔酶的功能：A、傳遞氫 B、轉(zhuǎn)移基團C、決定酶的專一性 D、某些物質(zhì)分解代謝時的載體D18.下列關(guān)于酶活性中心的描述，哪一項是錯誤的：A、活性中心是酶分子中直接與底物結(jié)合，并發(fā)揮催化功能的部位B、活性中心的基團按功能可分為兩類，一類是結(jié)合基團，一類是催化基團C、酶活性中心的基團可以是同一條肽鏈但在一級結(jié)構(gòu)上相距很遠的基團D、不同肽鏈上的有關(guān)基團不能構(gòu)成該酶的活性中心D19.下列哪一種抑制劑不是瑚珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑：人、乙二酸8、丙二酸以丁二酸D、碘乙酸C20.酶原激活的實質(zhì)是：A、激活劑與酶結(jié)合使酶激活 B、酶蛋白的別構(gòu)效應(yīng)C、酶原分子空間構(gòu)象發(fā)生了變化而一級結(jié)構(gòu)不變D、酶原分子一級結(jié)構(gòu)發(fā)生改變從而形成或暴露出活性中心C21.酶原激活的生理意義是：A、加速代謝 B、恢復(fù)酶活性C、生物自我保護的方式 D、保護酶的方式B22.一個簡單的米氏酶催化反應(yīng)，當［S］<<Km時：A、反應(yīng)速度最大 B、底物濃度與反應(yīng)速度成正比C、增加酶濃度，反應(yīng)速度顯著變大 D、［S］濃度增加，Km值也隨之變大學(xué)習(xí)必備——歡迎千載C23.下列哪一項不能加速酶促反應(yīng)速度：A、底物濃集在酶活性中心 B、使底物的化學(xué)鍵有適當方向C、升高反應(yīng)的活化能D、提供酸性或堿性側(cè)鏈基團作為質(zhì)子供體或受體C24.關(guān)于酶的抑制劑的敘述正確的是：A、酶的抑制劑中一部分是酶的變性劑B、酶的抑制劑只與活性中心上的基團結(jié)合C、酶的抑制劑均能使酶促反應(yīng)速度下降D、酶的抑制劑一般是大分子物質(zhì)B25.胰蛋白酶原經(jīng)腸激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，這一步驟是A、誘導(dǎo)契合 B、酶原激活 C、反饋調(diào)節(jié) D、同促效應(yīng)B26.酶的比活力是指：A、任何純酶的活力與其粗酶的活力比 B、每毫克蛋白的酶活力單位數(shù)C、每毫升反應(yīng)混合液的活力單位D、以某種酶的活力作為1來表示其他酶的相對活力B27.泛酸是下列哪一過程的輔酶組成成分：A、脫羧作用 B、乙?；饔?C、脫氫作用 D、氧化作用B28.下列哪一種維生素是輔酶A的前體：A、核黃素 B、泛酸 C、鉆胺素 D、吡哆胺A29.下列那種維生素衍生出了TPP:A、維生素B] B、維生素B2 C、維生素B5 D、生物素30.某一酶的動力學(xué)資料如下圖，它的Km為：611/V學(xué)習(xí)必備——歡迎千載-3-2-1012 31/[S]A、2 B、3 C、0.33 D、0.5三、是非題.測定酶活力時，底物的濃度不必大于酶的濃度。.酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度無關(guān)。.當?shù)孜锾幱陲柡退綍r，酶促反應(yīng)的速度與酶濃度成正比。.酶有幾種底物時，其Km值也不相同。.某些調(diào)節(jié)酶的VS的S形曲線表明，酶與少量底物的結(jié)合增加了酶對后續(xù)底物的親和力。.在非競爭性抑制劑存在下，加入足夠量的底物，酶促反應(yīng)能夠達到正常的Vm.O.如果有一個合適的酶存在，達到過渡態(tài)所需的活化能就減少。.T.Cech從自我剪切的RNA中發(fā)現(xiàn)了有催化活性的RNA,稱之為核酶。.同工酶指功能相同、結(jié)構(gòu)相同的一類酶。.最適溫度是酶特征的物理常數(shù)，它與作用時間長短有關(guān)。11對.酶促反應(yīng)中，酶飽和現(xiàn)象是普遍存在的。.轉(zhuǎn)氨酶的輔酶是吡哆醛。.酶之所以有高的催化效率是因為它可提高反應(yīng)活化能。學(xué)習(xí)必備——歡迎千載14對.對于多酶體系，正調(diào)節(jié)物一般是別構(gòu)酶的底物，負調(diào)節(jié)物一般是別構(gòu)酶的直接產(chǎn)物或代謝序列的最終產(chǎn)物15.對共價調(diào)節(jié)酶進行共價修飾是由非酶蛋白進行的。16對.反競爭性抑制作用的特點是Km值變小，Vm也變小。17.別構(gòu)酶調(diào)節(jié)機制中的齊變模型更能解釋負協(xié)同效應(yīng)。四、計算題.某底物在溶液中的濃度為0.001mmol,而其活性中心的濃度的為100mmol,求活性中心的濃度比溶液中的的濃度高多少倍？.酶作用于某底物的米氏常數(shù)為0.005mol,其反應(yīng)速度分別為最大反應(yīng)速度90%,50%,10%時，底物濃度應(yīng)為多少？.催化焦磷酸水解的酶的分子量為120000，由六個相同的亞基組成，純酶的比活力為3600U/mg酶，它的一個活力單位（U）規(guī)定為：15分鐘內(nèi)在37℃標準條件下水解10微摩爾焦磷酸的酶量。求：（1）每mg酶在每秒鐘內(nèi)水解多少摩爾底物。（2）每mg酶中有多少摩爾的活性中心？（假設(shè)每個亞基上有一個活性中心）。（3）酶的轉(zhuǎn)換系數(shù).稱取25mg的蛋白酶粉配制成25ml酶液，從中取出0.1ml,以酪蛋白為底物用Folin-酚比色法測定酶活力，結(jié)果表明每小時產(chǎn)生1500Hg酪氨酸。另取2ml酶液，用凱氏定氮法測得蛋白氮為0.2mg。若以每分鐘產(chǎn)生1Hg酪氨酸的量為1個活力單位計算，根據(jù)以上數(shù)據(jù)，求：A、1ml酶液中蛋白的含量及活力單位。B.1g酶制劑的總蛋白含量及總活力。 C.酶比活力.某酶的Km=4.7X10-5mol/L；Vmax=22umol/min。當[S]=2X10-4mol/L,[I]=5X10-4mol/L,Ki=3X10-4mol/L時，求：I為競爭性抑制和非競爭性抑制時，V分學(xué)習(xí)必備——歡迎千載別是多少?五、名詞解釋酶的活性中心 酶的專一性 競爭性抑制作用 非競爭性抑制作用別構(gòu)酶別構(gòu)效應(yīng)同工酶酶的比活力酶原激活寡聚酶酶的轉(zhuǎn)換數(shù)輔酶和輔基誘導(dǎo)契合全酶別構(gòu)酶的序變模型及齊變模型固化酶多酶體系RNA酶過渡態(tài)六、問答題.為什么處于低介電環(huán)境中的基團之間的反應(yīng)會得到加強？.影響酶高催化效率的因素及其機理是什么？為什么說咪唑基是酸堿催化中的重要基團？.什么是別構(gòu)效應(yīng)？簡述別構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)和動力學(xué)特點及其在調(diào)節(jié)酶促反應(yīng)中的作用。.某酶在溶液中會喪失活性，但若此溶液中同時存在巰基乙醇可以避免酶失活，該酶應(yīng)該是一種什么酶，為什么？含-SH的酶，容易氧化與其它巰基生成-S-S-,HS-CH2cH3可防止酶失活.測定酶活力時為什么以初速度為準？初速度時，產(chǎn)物增加量與時間呈正比.為什么酶的最適pH不是一個物理常數(shù)？最適pH隨底物種類、濃度、與緩沖液成分不同而不同，.羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解時，其催化機制的幾個效應(yīng)是什么？.同工酶作為一個重要生化指標，主要用于哪些研究領(lǐng)域？利用同工酶研究細胞基因、了解植物的生長發(fā)育、預(yù)測植物的雜種優(yōu)勢、研究植物的抗逆性等。學(xué)習(xí)必備——歡迎千載答案..一、填空題1.活細胞；蛋白質(zhì)2.RNA；(Ribozyme)核酶3.酶蛋白；輔因子；無；全酶4.絕對專一性；基團專一性；鍵專一性5.ES；最大6.變大；不變7.對氨基苯甲酸；競爭；二氫葉酸合成酶 8.成正比； 9.影響酶和底物的基團解離；酶分子的穩(wěn)定性10.溫度增加，速度加快；溫度增加，變性加快。11.催化作用相同但分子組成和理化性質(zhì)不同的一類酶；兩；五12.誘導(dǎo)契合與底物變形；靠近和定向效應(yīng)；酸堿催化；共價催化；疏水微環(huán)境13.正協(xié)同14.pH；溫度；遠遠小于 15.序變模型；齊變模型 16.多；最小17.高效性；溫和性；專一性；調(diào)節(jié)性 18.巰基(-SH) 19.[S]；[E]；pH，溫度；激活劑；抑制劑20.單體酶；寡聚酶；多酶體系二、選擇填空1.C2.B3.A4.B5.D6.D7.B8.A9.D10.C11.B12.B13.D14.A15.A16.B17.C18.D19.D20.C21.C22.B23.C24.C25.B26.B27.B28.B29.A30.C三、是非題 1.X2.X 3.V 4.V5. V6.X7. V8.V9.X10.X11.V 12.X13.X 14. V15.X 16.V17.X四、計算題 1.1X105 2. 0.45mol/L, 0.05mol/L, 0.006mol/L3.(1)4X10-5mol/sec(2)5X10-8mol(3)8X102/sec(即摩爾焦磷酸?秒T/摩爾酶4.A、0.625mg蛋白質(zhì)，250單位，B、0.625g,2.5X105單位C、400單位/毫克蛋白學(xué)習(xí)必備——歡迎千載5.競爭性:V=13.5(mol/L)/min；抑制程度為：24.1%非競爭性：V=6.67(umol/L)min；抑制程度為：62.5%五、名詞解釋(略)六、問答題(要點)1.水減弱極性基團之間的相互作用。.含-SH的酶，容易氧化與其它巰基生成-S-S-,HS-CH2cH3可防止酶失活。.初速度時，產(chǎn)物增加量與時間呈正比。.最適pH隨底物種類、濃度、與緩沖液成分不同而不同，.無共價催化。.利用同工酶研究細胞基因、了解植物的生長發(fā)育、預(yù)測植物的雜種優(yōu)勢、研究植物的抗逆性等。生物膜一、選擇題.磷脂酰肌醇分子中的磷酸肌醇部分是這種膜脂的那個部分？CA、親水尾部 B、疏水頭部 C、極性頭部 D、非極性尾部.在生理條件下，膜脂主要處于什么狀態(tài)？CA、液態(tài) B、固態(tài) C、液晶態(tài) D、凝膠態(tài).以下那種因素不影響膜脂的流動性？CA、膜脂的脂肪酸組分 B、膽固醇含量 C、糖的種類 D、溫度.哪種組分可以用磷酸鹽緩沖液從生物膜上分離下來？學(xué)習(xí)必備——歡迎千載A、外周蛋白 8、嵌入蛋白 C、跨膜蛋白 D、共價結(jié)合的糖類.哪些組分需要用去垢劑或有機溶劑從生物膜上分離下來？A、外周蛋白8、嵌入蛋白C、共價結(jié)合的糖類D、膜脂的脂肪酸部分.以下哪種物質(zhì)幾乎不能通過擴散而通過生物膜?BA、H2O B、H+ C、丙酮 D、乙醇.下列各項中，哪一項不屬于生物膜的功能：A、主動運輸 B、被動運輸 C、能量轉(zhuǎn)化 D、生物遺傳.當生物膜中不飽和脂肪酸增加時，生物膜的相變溫度：A、增加 B、降低 C、不變 D、范圍增大.生物膜的功能主要主要決定于：A、膜蛋白 B、膜脂C、糖類 D、膜的結(jié)合水.人們所說的“泵”是指：A、載體B、膜脂 C、主動運輸?shù)妮d體D、膜上的受體.已知細胞內(nèi)外的Ca2+是外高內(nèi)低，那么Ca2+從細胞內(nèi)向細胞外運輸屬于哪種方式？A、簡單擴散 B、促進擴散 C、外排作用D、主動運輸二、填空題.構(gòu)成生物膜的三類膜脂是磷脂 、糖脂和固醇類化合物。.磷脂 是生物膜中常見的極性脂，它又可分為 磷脂酰甘油學(xué)習(xí)必備——歡迎千載和—鞘磷脂兩類。.耐寒植物的膜脂中不飽和脂肪酸含量較高，從而使膜脂流動性增大，相變溫度且低。.當溫度高于膜脂的相變溫度時，膜脂處于相，溫度低于相變溫度時則處于相。.膽固醇可使膜脂的相變溫度范圍，對膜脂的性具有一定的調(diào)節(jié)功能。.膜的獨特功能由特定的執(zhí)行，按照在膜上的定位，膜蛋白可分為和。.下圖中為外周蛋白，為嵌入蛋白，其中為跨膜蛋白。生物膜.1972年提出生物膜的“流動鑲嵌模型”，該模型突出了膜的性和膜蛋白分布的性。.被動運輸是梯度進行的，溶質(zhì)的凈運輸從側(cè)向側(cè)擴散,該運輸方式包括和兩種。.主動運輸是梯度進行的，必須借助于某些來驅(qū)動。學(xué)習(xí)必備——歡迎千載三、是非題.質(zhì)膜中與膜蛋白和膜脂共價結(jié)合的糖都朝向細胞外側(cè)定位。.生物膜是由極性脂和蛋白質(zhì)通過非共價鍵形成的片狀聚集體，膜脂和膜蛋白都可以自由地進行側(cè)向擴散和翻轉(zhuǎn)擴散。.膜的獨特功能由特定的蛋白質(zhì)執(zhí)行的，功能越復(fù)雜的生物膜，膜蛋白的含量越高。.生物膜的不對稱性僅指膜蛋白的定向排列，膜脂可做側(cè)向擴散和翻轉(zhuǎn)擴散，在雙分子層中的分布是相同的。.各類生物膜的極性脂均為磷脂、糖脂和膽固醇。.主動運轉(zhuǎn)有兩個顯著特點：一是逆濃度梯度進行，因而需要能量驅(qū)動，二是具有方向性。.膜上的質(zhì)子泵實際上是具有定向轉(zhuǎn)運H+和具有ATP酶活性的跨膜蛋白。.所有的主動運輸系統(tǒng)都具有ATPase活性。.極少數(shù)的膜蛋白通過共價鍵結(jié)合于膜脂。.膜脂的雙分子層結(jié)構(gòu)及其適當?shù)牧鲃有允悄さ鞍妆３忠欢?gòu)象表現(xiàn)正常功能的必要條件。.在相變溫度以上，膽固醇可增加膜脂的有序性，限制膜脂的流動性；在相變溫度以下，膽固醇又可擾亂膜脂的有序性，從而增加膜脂的流動性。四、名詞解釋極性脂中性脂脂雙層分子外周蛋白嵌入蛋白跨膜蛋白相變溫度液晶相主動運輸 被動運輸簡單擴散促進擴散質(zhì)子泵學(xué)習(xí)必備——歡迎千載五、問答題.正常生物膜中，脂質(zhì)分子以什么的結(jié)構(gòu)和狀態(tài)存在？.流動鑲嵌模型的要點是什么？.外周蛋白和嵌入蛋白在提取性質(zhì)上有那些不同？現(xiàn)代生物膜的結(jié)構(gòu)要點是什么？.什么是生物膜的相變？生物膜可以幾種狀態(tài)存在？.什么是液晶相？它有何特點？.影響生物膜相變的因素有那些？他們是如何對生物膜的相變影響的？.物質(zhì)的跨膜運輸有那些主要類型？各種類型的要點是什么？答案：一、選擇題1.C2.C3.C4.A5.B6.B7.D8.B9.A10.C11.D二、填空題1.磷脂糖脂固醇類化合物2.磷脂磷脂酰甘油鞘磷脂3.不飽和增大降低4.液晶晶膠5.變寬流動6.膜蛋白外周蛋白嵌入蛋白7.BEGACDFA8.Sanger流動不對稱9.順濃度梯度高濃度低濃度簡單擴散幫助擴散10.逆濃度梯度放能反應(yīng)三、是非題1.V2.X3.V4.X5.X6.V7.V8.X9.V10.V11.V四、略。五、問答題.脂質(zhì)分子以脂雙層結(jié)構(gòu)存在，其狀態(tài)為液晶態(tài)。.蛋白質(zhì)和脂質(zhì)分子都有流動性，膜具有二側(cè)不對稱性，蛋白質(zhì)附在膜表面或嵌入膜內(nèi)部學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.由于外周蛋白與膜以極性鍵結(jié)合，所以可以有普通的方法予以提?。挥捎谇度氲鞍着c膜通過非極性鍵結(jié)合，所以只能用特殊的方法予以提取。現(xiàn)代生物膜結(jié)構(gòu)要點：脂雙層是生物膜的骨架；蛋白質(zhì)以外周蛋白和嵌入蛋白兩種方式與膜結(jié)合；膜脂和膜蛋白在結(jié)構(gòu)和功能上都具有二側(cè)不對稱性；膜具有一定的流動性；膜組分之間有相互作用。.生物膜從一種狀態(tài)變?yōu)榱硪环N狀態(tài)的變化過程為生物膜的相變，一般指液晶相與晶膠相之間的變化。生物膜可以三種狀態(tài)存在，即：晶膠相、液晶相和液相。.生物膜既有液態(tài)的流動性，又有晶體的有序性的狀態(tài)稱為液晶相。其特點為：頭部有序，尾部無序，短程有序，長程無序，有序的流動，流動的有序。.影響生物膜相變的因素及其作用為：A、脂肪酸鏈的長度，其長度越長，膜的相變溫度越高；B、脂肪酸鏈的不飽和度，其不飽和度越高，膜的相變溫度越低；C、固醇類，他們可使液晶相存在溫度范圍變寬；D、蛋白質(zhì)，其影響與固醇類相似。.有兩種運輸類型，即主動運輸和被動運輸，被動運輸又分為簡單擴散和幫助擴散兩種。簡單擴散運輸方向為從高濃度向低濃度，不需載體和能量；幫助擴散運輸方向同上，需要載體，但不需能量；主動運輸運輸方向為從低濃度向高濃度，需要載體和能量。生物氧化與氧化磷酸化一、選擇題.生物氧化的底物是：A、無機離子 B、蛋白質(zhì)C、核酸 D、小分子有機物.除了哪一種化合物外，下列化合物都含有高能鍵？學(xué)習(xí)必備——歡迎千載A、磷酸烯醇式丙酮酸BA、磷酸烯醇式丙酮酸C、ADP D、G-6-PE、1,3-二磷酸甘油酸.下列哪一種氧化還原體系的氧化還原電位最大？A、延胡羧酸一丙酮酸 B、CoQ（氧化型）fCoQ（還原型）C、CytaFe2+fCytaFe3+D、CytbFe3+fCytbFe2+ E、NAD+一NADH.呼吸鏈的電子傳遞體中，有一組分不是蛋白質(zhì)而是脂質(zhì)，這就是：A、NAD+B、FMN C、FE、SD、CoQE、Cyt.2,4—二硝基苯酚抑制細胞的功能，可能是由于阻斷下列哪一種生化作用而引起？A、NADH脫氫酶的作用 B、電子傳遞過程 C、氧化磷酸化D、三羧酸循環(huán) E、以上都不是.當電子通過呼吸鏈傳遞給氧被CN-抑制后，這時偶聯(lián)磷酸化：A、在部位1進行 B、在部位2進行C、部位1、2仍可進行D、在部位1、2、3都可進行E、在部位1、2、3都不能進行，呼吸鏈中斷.呼吸鏈的各細胞色素在電子傳遞中的排列順序是：A、c「bfcfaa3fO2 B、cfc「bfaa3fO2C、c「cfbfaa3fO2 D、bfqfcfaa3fO2.在呼吸鏈中，將復(fù)合物I、復(fù)合物n與細胞色素系統(tǒng)連接起來的物質(zhì)是什么？A、FMN B、Fe?S蛋白 C、CoQD、Cytb學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.下述那種物質(zhì)專一的抑制F0因子？A、魚藤酮 B、抗霉素A C、寡霉素D、蒼術(shù)苷.下列各種酶中，不屬于植物線粒體電子傳遞系統(tǒng)的為：八、內(nèi)膜外側(cè)NADH：泛醍氧化還原酶8、內(nèi)膜內(nèi)側(cè)對魚藤酮不敏感NADH脫氫酶C、抗氧的末端氧化酶 D、一磷酸甘油脫氫酶.下列呼吸鏈組分中，屬于外周蛋白的是：A、NADH脫氫酶 B、輔酶QC、細胞色素cD、細胞色素a-a3.下列哪種物質(zhì)抑制呼吸鏈的電子由NADH向輔酶Q的傳遞：A、抗霉素AB、魚藤酮 C、一氧化碳 D、硫化氫.下列哪個部位不是偶聯(lián)部位：A、FMNfCoQ B、NADHTMAC、b^c D、a1a3fO2.ATP的合成部位是：A、OSCP B、F1因子C、F0因子 D、任意部位.目前公認的氧化磷酸化理論是：A、化學(xué)偶聯(lián)假說B、構(gòu)象偶聯(lián)假說C、化學(xué)滲透假說D、中間產(chǎn)物學(xué)說.下列代謝物中氧化時脫下的電子進入FADH2電子傳遞鏈的是：A、丙酮酸 B、蘋果酸C、異檸檬酸 D、磷酸甘油.下列呼吸鏈組分中氧化還原電位最高的是：A、FMN B、Cytb C、Cytc D、Cytc1

學(xué)習(xí)必備——歡迎千載學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.ATP含有幾個高能鍵:A、1個 B、2個 C、3個 D、4個.證明化學(xué)滲透學(xué)說的實驗是：A、氧化磷酸化重組 B、細胞融合 C、冰凍蝕刻 D、同位素標記.ATP從線粒體向外運輸?shù)姆绞绞牵篈、簡單擴散 B、促進擴散 C、主動運輸 D、外排作用二、填空題,同時產(chǎn)生的.生物氧化是在細胞中,同時產(chǎn)生的過程。.反應(yīng)的自由能變化用來表示，標準自由能變化用表示，生物化學(xué)中pH7.0時的標準自由能變化則表示為。.高能磷酸化合物通常是指水解時的化合物，其中重要的是，被稱為能量代謝的。.真核細胞生物氧化的主要場所是，呼吸鏈和氧化磷酸化偶聯(lián)因子都定位于。.以NADH為輔酶的脫氫酶類主要是參與作用，即參與從到的電子傳遞作用；以NADPH為輔酶的脫氫酶類主要是將分解代謝中間產(chǎn)物上的轉(zhuǎn)移到反應(yīng)中需電子的中間物上。學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.由NADH-O2的電子傳遞中，釋放的能量足以偶聯(lián)ATP合成的3個部位是、 和 O.魚藤酮、抗霉素A和CN-、N「、CO的抑制部位分別是、 和O.解釋電子傳遞氧化磷酸化機制的三種假說分別是、和，其中得到多數(shù)人的支持。.生物體內(nèi)磷酸化作用可分為、和O.人們常見的解偶聯(lián)劑是,其作用機理是O.NADH經(jīng)電子傳遞和氧化磷酸化可產(chǎn)生個ATP,琥珀酸可產(chǎn)生個ATPO.當電子從NADH經(jīng)傳遞給氧時，呼吸鏈的復(fù)合體可將對H+從泵到,從而形成H+的梯度，當一對H+經(jīng)回到線粒體時，可產(chǎn)生個ATP。.F1-F0復(fù)合體由部分組成，其F1的功能是,F0的功能是，連接頭部和基部的蛋白質(zhì)叫o可抑制該復(fù)合體的功能。.動物線粒體中，外源NADH可經(jīng)過系統(tǒng)轉(zhuǎn)移到呼吸鏈上，這種系統(tǒng)有種，分別為和；而植物的外源NADH是經(jīng)過將電子傳遞給呼吸鏈的。學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.線粒體內(nèi)部的ATP是通過載體，以方式運出去的。.線粒體外部的磷酸是通過方式運進來的。三、是非題.在生物圈中，能量從光養(yǎng)生物流向化養(yǎng)生物，而物質(zhì)在二者之間循環(huán)。.磷酸肌酸是高能磷酸化合物的貯存形式，可隨時轉(zhuǎn)化為ATP供機體利用。.解偶聯(lián)劑可抑制呼吸鏈的電子傳遞。.電子通過呼吸鏈時，按照各組分的氧化還原電勢依次從還原端向氧化端傳遞。.生物化學(xué)中的高能鍵是指水解斷裂時釋放較多自由能的不穩(wěn)定鍵。.NADPH/NADP+的氧化還原電勢稍低于NADH/NAD+,更容易經(jīng)呼吸鏈氧化。.植物細胞除了有對CN-敏感的細胞色素氧化酶外，還有抗氰的末端氧化酶。.ADP的磷酸化作用對電子傳遞起限速作用。四、名詞解釋生物氧化高能化合物 P/O穿梭作用能荷F1-F0復(fù)合體高能鍵電子傳遞抑制劑解偶聯(lián)劑氧化磷酸化抑制劑五、問答題.生物氧化的特點和方式是什么？.CO2與H2O以哪些方式生成？學(xué)習(xí)必備——歡迎千載.簡述化學(xué)滲透學(xué)說。.ATP具有高的水解自由能的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)是什么？為什么說ATP是生物體內(nèi)的“能量通貨”？答案：一、選擇題1.D2.D3.C4.D5.C6.E7.D8.C9.C10.D11.C12.B13.B14.B15.C16.D17.C18.B19.A20.C二、填空題1.有機分子氧化分解可利用的能量2.AGAG0AG0'3.釋放的自由能大于20.92kJ/molATP通貨4.線粒體線粒體內(nèi)膜5.生物氧化底物氧H++e-生物合成6.NADH-CoQCytb-CytcCyta-a3-O27.復(fù)合體I復(fù)合體III復(fù)合體IV8.構(gòu)象偶聯(lián)假說化學(xué)偶聯(lián)假說化學(xué)滲透學(xué)說化學(xué)滲透學(xué)說9.氧化磷酸化光合磷酸化底物水平磷酸化10.2,4-二硝基苯酚瓦解H+電化學(xué)梯度11.3212.呼吸鏈3內(nèi)膜內(nèi)側(cè)內(nèi)膜外側(cè)電化學(xué)F1-F0復(fù)合體內(nèi)側(cè)113.三合成ATPH+通道和整個復(fù)合體的基底OSCP寡霉素14.穿梭二a-磷酸甘油穿梭系統(tǒng)蘋果酸穿梭系統(tǒng)內(nèi)膜外側(cè)和外膜上的NADH脫氫酶及遞體15.腺苷酸交換16.交換和協(xié)同三、是非題172.V3.X475.V6.X7.V8.V四、略。五、問答題1.特點：常溫、酶催化、多步反應(yīng)、能量逐步釋放、放出的能量貯存于特殊化合物。方式：單純失電子、脫氫、加水脫氫、加氧。.CO2的生成方式為：單純脫羧和氧化脫羧。水的生成方式為：代謝物中的氫經(jīng)一酶體系和多酶體系作用與氧結(jié)合而生成水。.線粒體內(nèi)膜是一個封閉系統(tǒng)，當電子從NADH經(jīng)呼吸鏈傳遞給氧時，呼吸學(xué)習(xí)必備——歡迎千載鏈的復(fù)合體可將H+從內(nèi)膜內(nèi)側(cè)泵到內(nèi)膜外側(cè)，從而形成H+的電化學(xué)梯度，當一對H+經(jīng)F1—F0復(fù)合體回到線粒體內(nèi)部時時，可產(chǎn)生一個ATP。4.負電荷集中和共振雜化。能量通貨的原因：ATP的水解自由能居中，可作為多數(shù)需能反應(yīng)酶的底物。糖代謝一、選擇題.果糖激酶所催化的反應(yīng)產(chǎn)物是：A、F-1-P B、F-6-PC、F-1,6-2PD、G-6-P E、G-1-P.醛縮酶所催化的反應(yīng)產(chǎn)物是：A、G-6-P B、F-6-P C、1,3-二磷酸甘油酸D、3一磷酸甘油酸 E、磷酸二羥丙酮.14C標記葡萄糖分子的第1,4碳原子上經(jīng)無氧分解為乳酸，14C應(yīng)標記在乳酸的：A、羧基碳上 B、羥基碳上 C、甲基碳上D、羥基和羧基碳上 E、羧基和甲基碳上.哪步反應(yīng)是通過底物水平磷酸化方式生成高能化合物的？A、草酰琥珀酸一a一酮戊二酸B、 a一酮戊二酸一琥珀酰CoAC、琥珀酰CoA-琥珀酸 D、琥珀酸一延胡羧酸 E、蘋果酸一草酰乙酸.糖無氧分解有一步不可逆反應(yīng)是下列那個酶催化的？A、3一磷酸甘油醛脫氫酶 B、丙酮酸激酶 C、醛縮酶D、磷酸丙糖異構(gòu)酶 E、乳酸脫氫酶.丙酮酸脫氫酶系催化的反應(yīng)不需要下述那種物質(zhì)?學(xué)習(xí)必備——歡迎千載A、乙酰CoA B、硫辛酸C、TPPD、生物素E、NAD+.三羧酸循環(huán)的限速酶是：A、丙酮酸脫氫酶 B、順烏頭酸酶 C、琥珀酸脫氫酶D、異檸檬酸脫氫酶 E、延胡羧酸酶.糖無氧氧化時，不可逆轉(zhuǎn)的反應(yīng)產(chǎn)物是：A、乳酸 B、甘油酸一3一P C、F-6-P D、乙醇.三羧酸循環(huán)中催化琥珀酸形成延胡羧酸的琥珀酸脫氫酶的輔助因子是：A、NAD+ B、CoA-SHC、FADD、TPP E、NADP+.下面哪種酶在糖酵解和糖異生作用中都起作用：A、丙酮酸激酶 B、丙酮酸羧化酶 C、3一磷酸甘油酸脫氫酶D、己糖激酶 E、果糖一1,6一二磷酸酯酶.催化直鏈淀粉轉(zhuǎn)化為支鏈淀粉的酶是：A、R酶B、D酶C、Q酶 D、a—1,6糖苷酶.支鏈淀粉降解分支點由下列那個酶催化？A、a和0—淀粉酶B、Q酶C、淀粉磷酸化酶 D、R一酶.三羧酸循環(huán)的下列反應(yīng)中非氧化還原的步驟是：A、檸檬酸一異檸檬酸 B、異檸檬酸一。一酮戊二酸C、。一酮戊二酸一琥珀酸 D、琥珀酸一延胡羧酸.一分子乙酰CoA經(jīng)三羧酸循環(huán)徹底氧化后產(chǎn)物是：A、草酰乙酸B、草酰乙酸和CO2C、CO2+H2OD、CO2,NADH和FADH2.關(guān)于磷酸戊糖途徑的敘述錯誤的是：A、6一磷酸葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)槲焯菍W(xué)習(xí)必備——歡迎千載B、6—磷酸葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)槲焯菚r每生成分子CO2,同時生成1分子NADH+HC、6—磷酸葡萄糖生成磷酸戊糖需要脫羧D、此途徑生成NADPH+H+和磷酸戊糖.由琥珀酸一草酰乙酸時的P/O是：A、2 B、2.5 C、3D、3.5E、4.胞漿中1mol乳酸徹底氧化后，產(chǎn)生的ATP數(shù)是：A、9或10 B、11或12C、13或14D、15或16E、17或18.胞漿中形成的NADH+H+經(jīng)蘋果酸穿梭后，每mol產(chǎn)生的ATP數(shù)是：A、1 B、2 C、3 D、4 E、5.下述哪個酶催化的反應(yīng)不屬于底物水平磷酸化反應(yīng)：A、磷酸甘油酸激酶 B、磷酸果糖激酶C、丙酮酸