農業(yè)三份講義-基礎生物化學

緒論緒論生物化學的概念生物化學的研究內容生物化學的發(fā)展簡史生物化學的應用生物化學的學習方法1.概念生物化學（biochemistry）是研究生物體的化學組成和化學變化的科學，即研究生命活動化學本質的學科。對象：一切生物

化學組成：元素――分子*――細胞――組織/器官……生物體

化學變化：新陳代謝、遺傳變異2.研究內容生物體的化學組成（靜態(tài)生化）S生物小分子PH2O、無機鹽微量C單糖、二糖多糖（淀粉、纖維素等）H脂肪酸脂類（卵磷脂、腦磷脂等）O氨基酸蛋白質（白蛋白、清蛋白）N核苷酸核酸（DNA、RNA）生物大分子主要研究生物大分子的組成、結構、性質、功能GlyIleValCysGluGlnAlaSerPheLysValCysProArgAspLeuTyrThrAsnLysHisLeuSSH3N+——COO-2.研究內容生物體的化學變化（動態(tài)生化）

新陳代謝：生物分子合成和分解遺傳信息的傳遞和表達（中心法則）：復制3.發(fā)展簡史產生：18世紀末－19世紀初獨立：1877年，Hoppe-Seyler首先使用Biochemistry，生物化學宣布誕生。發(fā)展：20世紀初－40年代，動態(tài)階段深化：20世紀50年代——至今1953年，Watson和Crick提出了DNA雙螺旋模型，奠定了現(xiàn)代分子生物學的基礎。1973年，Cohn和Boyer分別完成了DNA體外重組?；蚬こ陶Q生。1997年，克隆羊“多莉”誕生。2000年6月26日2003年4月14日，中、美、日、德、法、英等6國科學家宣布人類基因組序列圖繪制成功，人類基因組計劃的所有目標全部實現(xiàn)。

4.應用生化知識的應用：生化技術的應用：生化產品的應用：

第一部分蛋白質第一節(jié)蛋白質概述第二節(jié)氨基酸第三節(jié)肽第四節(jié)蛋白質的結構第五節(jié)蛋白質的理化性質

第一節(jié)蛋白質概述一、蛋白質的形成過程二、蛋白質的功能三、蛋白質的元素組成四、蛋白質的基本組成單位什么是蛋白質?蛋白質是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物。一、形成過程二、功能蛋白質是生命活動的物質基礎結構成分酶運動防御等運輸三、元素組成特點：碳50-55％氫6-8％氧20-23％氮15-17％硫0—3％其他微量

其中N含量％＝16％蛋白質含量＝氮含量/16％＝氮含量×6.25蛋白質含量％＝？凱氏定氮法測定蛋白質含量的理論依據四、基本組成單位蛋白質肽氨基酸水解水解酸堿酶單純蛋白質：僅由氨基酸組成結合蛋白質：還含有其它成分

N端

C端第二節(jié)氨基酸一、氨基酸的基本結構二、氨基酸的分類三、氨基酸的性質氨基酸是指含有氨基的羧酸。在天然蛋白質中共有種。它們都有共同的基本結構（脯氨酸除外）20氫原子氨基羧基側鏈基團α-碳原子一基本結構R－側鏈基團20種氨基酸的不同在于側鏈基團R-的不同。脯氨酸Pro亞氨基酸除甘氨酸外，均是L-α-氨基酸。二、分類（pH=7.0）非極性極性帶負電荷（酸性氨基酸）帶正電荷（堿性氨基酸）不帶電荷極性與非極性與蛋白質空間結構形成密切相關。非極性氨基酸R-:脂肪族，芳香族等非極性側鏈基團。包括甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、纈氨酸Vla、亮氨酸Leu、異亮氨酸Ile、苯丙氨酸Phe、甲硫氨酸Met、色氨酸Trp或Try、脯氨酸Pro共9種。甘氨酸Glycine(Gly)

丙氨酸

Alanine(Ala)纈氨酸

Val亮氨酸

Leu異亮氨酸

Ile苯丙氨酸Phe甲硫氨酸Met色氨酸Trp吲哚環(huán)脯氨酸Pro極性不帶電荷氨基酸R：極性側鏈基團，如-CH2-OH、-CH2-SH等。包括絲氨酸Ser、蘇氨酸Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn，谷酰胺Gln共6種。半胱氨酸Cys

半胱氨酸+胱氨酸二硫鍵-HH

半胱氨酸胱氨酸絲氨酸Ser蘇氨酸Thr酪氨酸Tyr天冬酰胺Asn谷酰胺Gln包括天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu共2種。極性帶負電荷（酸性氨基酸）R-含有-COOH，可解離H＋帶負電荷。天冬氨酸Asp谷氨酸Glu極性帶正電荷（堿性氨基酸）R-含有－NH2，可接受H＋帶正電荷。包括精氨酸Arg、組氨酸His、賴氨酸Lys共3種。精氨酸Arg胍基賴氨酸Lys組氨酸His咪唑基特殊屬于芳香族氨基酸的是：色氨酸Trp、酪氨酸Tyr、苯丙氨酸Phe屬于亞氨基酸的是：脯氨酸Pro含硫氨基酸包括：

半胱氨酸Cys、甲硫氨酸Met分子量最小的氨基酸是甘氨酸Gly能形成二硫鍵的氨基酸是半胱氨酸Cys含二羧基一氨基的氨基酸有谷氨酸Glu、天冬氨酸Asp不常見的蛋白質氨基酸三、氨基酸的性質（一）物理性質旋光性除甘氨酸外，都具有旋光性。左旋用（-）表示，右旋用（＋）表示。光吸收在近紫外區(qū)(220-300nm)只有酪氨酸Tyr、苯丙氨酸Phe和色氨酸Trp有吸收光的能力。

蛋白質的紫外吸收峰在280nm形態(tài)：這三個性質使氨基酸具有離子化合物的特征。溶解性：熔點：兩性解離水溶液或結晶狀態(tài)氨基酸是以兩性離子形式存在的。兩性離子氨基酸是不是只有兩性離子形式？-pK1'+H+H+H+H++pK2'-pH=7pH=1

pH=10凈電荷為正正離子AA+氨基酸所帶電荷取決于溶液的pH值。凈電荷為0兩性離子AA0

凈電荷為負負離子AA-兩性解離過程氨基酸的等電點氨基酸分子所帶的-NH3+和-COO-數目相等時溶液的pH值即為該氨基酸的等電點，簡稱pI。pH<pIpH=pIpH>pI正電荷兩性離子負電荷負極移動（電場中）不移動正極移動溶液的pH偏離pI越遠，氨基酸帶凈電荷越多，在電場中越容易分離。氨基酸溶解度最小，容易聚集沉淀。應用：丙氨酸Ala的pI＝6.02，在pH＝7時，在電場中向（）極移動。答案：正自測pI值決定于兩性離子兩邊的pK值的算術平均值。等電點計算22223RNHRCOOHNH2COOHpKpKpIpKpKpIpKpKpI+=+=+=----aaaa堿性酸性中性（二）化學性質茚三酮水合茚三酮CO2NH3RCHO++++CCCOOHOHH2NCHCOOHRCCCOOOHOH水合茚三酮還原茚三酮水合茚三酮還原茚三酮籃紫色化合物脯氨酸是亞氨基酸，生成黃色化合物1.與茚三酮反應2、甲醛反應3.Sanger反應2，4-二硝基氟苯（DNFB）＋氨基酸二硝基苯基氨基酸（DNP－氨基酸）弱堿4.Edman反應異硫氰酸苯酯（PITC）＋氨基酸苯氨基硫甲酰氨基酸（PTC－氨基酸）苯乙內酰硫脲氨基酸（PTH－氨基酸）無水HF弱堿蛋白質順序自動分析儀測序原理5.與熒光胺反應6.與5’，5’－雙硫基－雙（2-硝基苯甲酸）反應第三節(jié)肽肽鍵肽多肽（鏈）天然活性肽肽鍵：α－羧基和α－氨基之間脫去一分子水形成的酰胺鍵（－CO-NH－）

是蛋白質中氨基酸間最基本的連接方式。N端C端多肽（鏈）：多個氨基酸殘基之間以肽鍵連接起來的鏈狀化合物叫多肽或多肽鏈。肽：氨基酸間脫水之后形成的化合物。還原型谷胱甘肽（γ－谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，縮寫GSH）

天然活性肽——谷胱甘肽GSH過氧化物酶H2O22GSH2H2OGSSG

GSH還原酶NADPH+H+NADP+氧化型谷胱甘肽催產素合升壓素促腎上腺皮質激素腦肽膽囊收縮素胰高血糖素問：Ala-Leu與Leu

–Ala是否為同一肽？第四節(jié)蛋白質的結構一、一級結構二、空間結構三、結構與功能的關系一、一級結構（共價結構）指多肽鏈中氨基酸的排列順序?；瘜W鍵：肽鍵、二硫鍵牛核糖核酸酶

51015202530

1

AASXDXSLVEVHXXVFIVPPXILQAVVSIA31TTRXDDXDSAAASIPMVPGWVLKQVXGSQA61GSFLAIVMGGGDLEVILIXLAGYQESSIXA91SRSLAASMXTTAIPSDLWGNXAXSNAAFSS121XEFSSXAGSVPLGFTFXEAGAKEXVIKGQI151TXQAXAFSLAXLXKLISAMXNAXFPAGDXX181XXVADIXDSHGILXXVNYTDAXIKMGIIFG211SGVNAAYWCDSTXIADAADAGXXGGAGXMX241VCCXQDSFRKAFPSLPQIXYXXTLNXXSPX271AXKTFEKNSXAKNXGQSLRDVLMXYKXXGQ301XHXXXAXDFXAANVENSSYPAKIQKLPHFD331LRXXXDLFXGDQGIAXKTXMKXVVRRXLFL361IAAYAFRLVVCXIXAICQKKGYSSGHIAAX391GSXRDYSGFSXNSATXNXNIYGWPQSAXXS421KPIXITPAIDGEGAAXXVIXSIASSQXXXA酵母菌己糖(磷酸)激酶的一級結構451XXSAXXA一級結構序列的測定二、蛋白質的空間結構多肽鏈沿一定方向折疊、盤繞形成的特有空間構象（旋轉產生）肽平面:肽鍵的4個原子和與之相連的2個C形成肽平面，是多肽鏈主鏈骨架的重復單位。肽平面/肽單元(peptideunit)CαCαCONRHRHH0.151nm0.132nm0.146nmCCα3Cα2Cα1CNNHHHOOR肽平面1肽平面2肽平面及其旋轉ψΦ主要的化學鍵：

氫鍵

包括α-螺旋、β-折疊、β-轉角和無規(guī)卷曲組成空間結構單元。（一）二級結構蛋白質多肽鏈本身的折疊和盤繞方式。

α-螺旋(α-helix)

β-折疊(β-

pleatedsheet)β-轉角(β-turn)無規(guī)則卷曲（randomcoil）1.-螺旋存在于纖維狀蛋白質（α角蛋白：皮膚、毛發(fā)、指甲、和角）和球狀蛋白質中。-螺旋2.-折疊存在于纖維狀蛋白質（-角蛋白：蠶絲、蜘蛛絲中絲心蛋白）和球蛋白中。3.-轉角存在與球蛋白中。一般由四個氨基酸組成，常見氨基酸：Pro,Gly以主鏈間氫鍵維持穩(wěn)定。-轉角要點多肽鏈中180度回折處形成的特定構象。4.無規(guī)卷曲沒有確定規(guī)律性的肽鏈結構，存在于球狀蛋白質中。（常常是酶的功能部位）（二）超二級結構若干相鄰的二級結構單元組合在一起，相互作用，形成有規(guī)則的（在空間上可辨認的）二級結構組合體。常見類型：、、、組合組合是球狀蛋白質的折疊單位。在超二級結構基礎上，多肽鏈進一步繞曲折疊成（空間可以區(qū)分的）近似球狀的三維實體。（三）結構域細胞色素b乳酸脫氫酶免疫球蛋白（四）蛋白質的三級結構在二級結構、超二級結構和結構域基礎上，多肽鏈進一步盤繞折疊形成更為復雜的球狀實體，叫三級結構。即多肽鏈中所有原子在三維空間的排布方式。蛋白質可能含有1個或多個結構域。疏水作用N端

C端肌紅蛋白（五）四級結構兩條及以上具有獨立三級結構的肽鏈通過非共價鍵聚合而成。（每一條肽鏈稱為一個亞基）包括各亞基空間排布及相互關系寡聚蛋白：由多個亞基聚集而成的蛋白質。胰島素二聚體血紅蛋白（22）（六）維持空間結構的作用力氫鍵：C＝O?

?

?

?

H

-

N。離子鍵（鹽鍵）：范德華力：疏水作用力：——次級鍵三、結構與功能的關系一級結構決定空間結構?？臻g結構決定功能。1.一級結構與功能的關系一級結構決定空間結構生物進化分子病天然狀態(tài)，有催化活性尿素、β-巰基乙醇去除尿素、β-巰基乙醇非折疊狀態(tài)，無活性別構現(xiàn)象：當蛋白質表現(xiàn)功能時，其構象發(fā)生改變，從而改變了整個分子的性質，這種現(xiàn)象就稱為別構現(xiàn)象。2.空間結構與功能的關系第五節(jié)蛋白質的性質一、相對分子質量二、兩性解離與等電點三、膠體性質四、沉淀反應五、變性、復性六、顏色反應一、蛋白質相對分子質量可用沉降系數表示。1S＝1×10-13S蛋白質的等電點：蛋白質分子所帶的正負電荷相同而成為兩性離子時溶液的pH稱為該蛋白質的等電點（pI）。二、兩性解離與等電點：當pH<pI時，蛋白質帶凈正電荷，在電場中向負極移動。當pH>pI時，蛋白質帶凈負電荷，在電場中向正極移動。溶液的pH偏離蛋白質的pI越遠，蛋白質帶凈電荷越多，在電場中越容易分離。三、蛋白質的膠體性質透析：利用膠體對半透膜的不可滲透性純化蛋白質的方法稱為透析法。蛋白質膠體溶液穩(wěn)定的因素——水化膜、表面電荷破壞膠體溶液的穩(wěn)定條件，會使蛋白質能夠從溶液中沉淀出來。+++++++帶正電荷的蛋白質－－－－－－－－帶負電荷的蛋白質在等電點的蛋白質水化膜++++++++帶正電荷的蛋白質－－－－－－－－帶負電荷的蛋白質不穩(wěn)定的蛋白質顆粒酸堿酸堿酸堿脫水作用脫水作用脫水作用四、蛋白質沉淀作用中性鹽沉淀有機溶劑沉淀等電點沉淀重金屬鹽沉淀生物堿試劑沉淀加熱變性沉淀1.中性鹽沉淀（鹽析法）

鹽溶：

分段鹽析：

鹽析：加入高濃度的中性鹽使蛋白質從溶液中析出的現(xiàn)象。中性鹽：硫酸銨（最常用）優(yōu)點：蛋白質不變性4.生物堿試劑沉淀：三氯乙酸，苦味酸，鎢酸等5.加熱變性沉淀：豆腐6.等電點沉淀：Glu的生產3.重金屬鹽沉淀：Ag+,Cu2+,Hg2+,Pb2+2.有機溶劑沉淀：冷乙醇、甲醇、丙酮等五、蛋白質的變性與復性變性：天然蛋白質受理化因素影響，次級鍵被破壞，致使理化性質和生物學活性均有所改變的現(xiàn)象。變性表現(xiàn)：生物學活性喪失，理化性質改變物理：高溫，高壓，劇烈振蕩，各種射線化學：強酸、強堿，重金屬鹽，有機溶劑等復性：若去除變性因素后，蛋白質恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性。六、蛋白質的顏色反應1.雙縮脲反應蛋白質＋雙縮脲試劑（堿性硫酸銅）

紫紅色化合物（540nm）共熱2.米倫氏反應3.乙醛酸反應4.坂口反應5.福林試劑反應

第二部分核酸

主要內容：介紹核酸的分類和化學組成，重點討論DNA和RNA的結構特征，初步認識核酸的結構特征與其功能的相關性；介紹核酸的主要理化性質和核酸研究的一般方法。返回思考第一節(jié)核酸的研究歷史和重要性第二節(jié)核酸的分類和基本結構單位—核苷酸第三節(jié)DNA的分子結構第四節(jié)RNA的分子結構第五節(jié)核酸的某些理化性質及核酸研究常用技術第六節(jié)人類基因組計劃簡介

核酸分類和分布脫氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遺傳信息的貯存和攜帶者，生物的主要遺傳物質。在真核細胞中，DNA主要集中在細胞核內，線粒體和葉綠體中均有各自的DNA。原核細胞沒有明顯的細胞核結構，DNA存在于稱為類核的結構區(qū)。每個原核細胞只有一個染色體，每個染色體含一個雙鏈環(huán)狀DNA。核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要參與遺傳信息的傳遞和表達過程，細胞內的RNA主要存在于細胞質中，少量存在于細胞核中，病毒中RNA本身就是遺傳信息的儲存者。另外在植物中還發(fā)現(xiàn)了一類比病毒還小得多的侵染性致病因子稱為類病毒，它是不含蛋白質的游離的RNA分子，還發(fā)現(xiàn)有些RNA具生物催化作用（ribozyme）。核酸的研究歷史和重要性1869

Miescher從膿細胞的細胞核中分離出了一種含磷酸的有機物，當時稱為核素（nuclein）,后稱為核酸（nucleicacid）1944Avery

等通過肺炎球菌轉化試驗證明DNA是遺傳物質1953

Watson和Crick提出DNA結構的雙螺旋模型1958

Crick提出遺傳信息傳遞的中心法則70年代建立DNA重組技術80年代以后分子生物學、分子遺傳學等學科突飛猛進發(fā)展，實施人類基因組計劃（HGP）核酸的基本結構單位—核苷酸1核酸分子中核苷酸的化學組成與命名(1)堿基、核苷、核苷酸的概念和關系

(2)

常見堿基的結構與命名法

(3)

常見（脫氧）核苷酸的基本結構與命名(4)稀有核苷酸2細胞內游離核苷酸及其衍生物5′-磷酸核苷酸的基本結構OO（N=A、G、C、U、T）HH(O)H1′2′NOHCH2HH5′4′3′PO-OOO-堿基、核苷、核苷酸的概念和關系

NitrogenousbasePentosesugarHOCH2HOHDoxyribose(inDNA)HOCH2HOOHRibose(inRNA)PhosphatePyrimidinesCytosineThymineUracilCUTPurihesAdenineGuanineAG基本堿基結構和命名嘌呤嘧啶Adenine

(A)Guanine

(G)Cytosine(C)Uracil(U)Thymine(T)核苷酸的結構和命名腺嘌呤核苷酸（AMP）

Adenosine

monophosphate脫氧腺嘌呤核苷酸（dAMP）Deoxyadenosine

monophosphateOH鳥嘌呤核苷酸（GMP）胞嘧啶核苷酸（CMP）尿嘧啶核苷酸（UMP）脫氧鳥嘌呤核苷酸（dGMP）脫氧胞嘧啶核苷酸（dCMP）脫氧胸腺嘧啶核苷酸（dTMP）HPPPPPPPP常見（脫氧）核苷酸的結構和命名鳥嘌呤核苷酸（GMP）尿嘧啶核苷酸（UMP）胞嘧啶核苷酸（CMP）腺嘌呤核苷酸（AMP）脫氧腺嘌呤核苷酸（dAMP）脫氧鳥嘌呤核苷酸（dGMP）脫氧胞嘧啶核苷酸（dCMP）脫氧胸腺嘧啶核苷酸（dTMP）幾種稀有核苷酸假尿苷（）二氫尿嘧啶（DHU）AmCH3CH3H3Cm26GHH5OPOOHOA(G)OOOHCH2HHHHcAMP(cGMP)的結構

Cyclicadenylie(Guanine)acid核糖和脫氧核糖細胞內游離核苷酸及其衍生物

多磷酸核苷酸

環(huán)核苷酸輔酶類核苷酸。

5′-NMP5′-NDP5′-NTPN=A、G、C、U

5′-dNMP5′-dNDP5′-dNTPN=A、G、C、T腺苷酸及其多磷酸化合物

AMPAdenosine

monophosphate

ADPAdenosine

diphosphate

ATPAdenosine

triphosphate

第三節(jié)DNA的分子結構

一、DNA一級結構二、DNA的二級結構三、DNA的三級結構DNA的一級結構

DNA分子中各脫氧核苷酸之間的連接方式（3′-5′磷酸二酯鍵）和排列順序叫做DNA的一級結構，簡稱為堿基序列。一級結構的走向的規(guī)定為5′→3′。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列順序，因此攜帶有不同的遺傳信息。

一級結構的表示法結構式，線條式，字母式

一級結構測定5′3′DNA、RNA的一級結構

DNA一級結構5′3′OHOHOH5′3′RNA一級結構DNA一級結構的表示法5′3′結構式5′3′

p

p

p

pOH3′ACTG1′線條式5′

ACTGCATAGCTCGA3′字母式DNA酶法序列分析的原理酶反應電泳方向模板CCGGTAGCAACT3′5′GG5′3′引物dATPdCTPdGTPdTTP+ddATPdATPdCTPdGTPdTTP+ddTTPdATPdCTPdGTPdTTP+ddGTPdATPdCTPdGTPdTTP+ddCTPGGCCAGGCCATCGTTGAGGCGGCCGGCCATCGGCCATCGTTGGGCCATCGGGCCATGGCCATCGTGGCCATCGTTACGTAGTTGCTACC3′5′TCAACGATGG5′3′讀出模板互補序列讀出模板序列DNA的二級結構

（1）DNA的雙螺旋結構(Watson-Crick模型)

DNA雙螺旋結構特征及意義（2）DNA雙螺旋的多態(tài)性（3）某些其它DNA螺旋結構

DNA回文結構、三股螺旋DNA的雙螺旋結構的形成5′3′5′3′5′3′5′3′磷酸核糖堿基T-A堿基對C-G堿基對DNA的雙螺旋模型特點

兩條反向平行的多聚核苷酸鏈沿一個假設的中心軸右旋相互盤繞而形成。

磷酸和脫氧核糖單位作為不變的骨架組成位于外側，作為可變成分的堿基位于內側，鏈間堿基按A—T，G—C配對（堿基配對原則，Chargaff定律）

螺旋直徑2nm，相鄰堿基平面垂直距離0.34nm,螺旋結構每隔10個堿基對（basepair,bp）重復一次，間隔為3.4nm

氫鍵堿基堆集力磷酸基上負電荷被胞內組蛋白或正離子中和堿基處于疏水環(huán)境中DNA的雙螺旋結構穩(wěn)定因素

DNA的雙螺旋結構的意義

該模型揭示了DNA作為遺傳物質的穩(wěn)定性特征，最有價值的是確認了堿基配對原則，這是是DNA復制、轉錄和反轉錄的分子基礎，亦是遺傳信息傳遞和表達的分子基礎。該模型的提出是本世紀生命科學的重大突破之一，它奠定了生物化學和分子生物學乃至整個生命科學飛速發(fā)展的基石。DNA雙螺旋的不同構象

三種DNA雙螺旋構象比較A-DNAZ-DNAB-DNAABZ外型粗短適中細長螺旋方向右手右手左手螺旋直徑2.55nm2.37nm1.84nm堿基直升0.23nm0.34nm0.38nm堿基夾角32.7034.6060.00每圈堿基數1110.412軸心與堿基對關系2.46nm3.32nm4.56nm堿基傾角1901090糖苷鍵構象反式反式C、T反式，G順式大溝很窄很深很寬較深平坦小溝很寬、淺窄、深較窄很深DNA雙螺旋構象的類型A-DNAZ-DNAB-DNADNA回文序列及幾種結構形式回文序列發(fā)夾式結構十字形結構中心區(qū)域DNA二級結構的多樣性DNA分子中十字形結構的形成富于AT富于ATHolliday結構Southern印跡法DNA分子限制片段限制性酶切割瓊脂糖電泳轉移至硝酸纖維素膜上與放射性標記DNA探針雜交放射自顯影帶有DNA片段的凝膠凝膠濾膜用緩沖液轉移DNA吸附有DNA片段的膜DNA三鏈間的堿基配對DNA分子內的三鏈結構多聚嘌呤多聚嘧啶DNA分子間的三鏈結構

DNA的三級結構

在細胞內，由于DNA分子與其它分子（主要是蛋白質）的相互作用，使DNA雙螺旋進一步扭曲形成的高級結構.實例：超螺旋

染色體（chromosome）

病毒（virus）DNA超螺旋結構的形成

核小體盤繞及染色質示意圖組蛋白與DNA的結合真核生物染色體DNA組裝不同層次的結構

DNA（2nm）核小體鏈（11nm，每個核小體200bp）纖絲（30nm，每圈6個核小體）突環(huán)（150nm，每個突環(huán)大約75000bp）玫瑰花結（300nm，6個突環(huán)）螺旋圈（700nm，每圈30個玫瑰花）染色體（1400nm，

每個染色體含10個玫瑰花200bp）噬菌體T2結構頭部頸圈尾部基板尾絲尖釘DNA動物病毒切面模式圖

被膜（脂蛋白、碳水化合物）衣殼（蛋白質）核酸突起（糖蛋白）病毒粒（DNA或RNA）第四節(jié)

RNA的分子結構

一、RNA一級結構和類別二、tRNA的分子結構三、rRNA的分子結構四、mRNA的分子結構RNA的一級結構

RNA分子中各核苷之間的連接方式（3′-5′磷酸二酯鍵）和排列順序叫做RNA的一級結構OHOHOH5′3′

RNA與DNA的差異

DNA

RNA糖脫氧核糖核糖堿基AGCTAGCU不含稀有堿基含稀有堿基RNA的類別

信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白質合成中起模板作用；核糖體RNA（ribosoalRNA，rRNA）：與蛋白質結合構成核糖體（ribosome）,核糖體是蛋白質合成的場所；轉移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白質合成時起著攜帶活化氨基酸的作用。tRNA的結構二級結構特征：單鏈三葉草葉形四臂四環(huán)三級結構特征：在二級結構基礎上進一步折疊扭曲形成倒L型酵母tRNAAla

的二級結構

DHU環(huán)IGC反密碼子反密碼環(huán)氨基酸臂可變環(huán)TψC環(huán)CCAAla3′5′tRNA的三級結構

rRNA的分子結構特征：

單鏈，螺旋化程度較tRNA低

與蛋白質組成核糖體后方能發(fā)揮其功能5sRNA的二級結構

mRNA的分子結構原核生物mRNA特征：

先導區(qū)+翻譯區(qū)（多順反子）+末端序列真核生物mRNA特征：

“帽子”（m7G-5′ppp5′-N-3′p）+單順反子+“尾巴”（PolyA）原核細胞mRNA的結構特點5′3′順反子順反子順反子插入順序插入順序先導區(qū)末端順序真核細胞mRNA的結構特點AAAAAAA-OH5′

“帽子”PolyA

3′

順反子m7G-5′ppp-N-3′p第五節(jié)核酸的某些理化性質及

核酸研究常用技術

一、核酸的兩性解離性質

二、核酸的紫外吸收特性（λmax=260nm）三、核酸的變性、復性和分子雜交

四、核酸的熔解溫度（Tm）

五、核酸的沉降特性

沉降系數（s）的概念DNA的紫外吸收光譜天然DNA變性DNA核苷酸總吸收值1232202402602800.10.20.30.4波長（nm）光吸收123DNA的變性過程加熱部分雙螺旋解開無規(guī)則線團鏈內堿基配對核酸的變性、復性和雜交變性（加熱）探針雜交（緩慢冷卻）復性（緩慢冷卻）

變性：在物理、化學因素影響下，DNA堿基對間的氫鍵斷裂，雙螺旋解開，這是一個是躍變過程，伴有A260增加（增色效應）,DNA的功能喪失。復性：在一定條件下，變性DNA單鏈間堿基重新配對恢復雙螺旋結構，伴有A260減小（減色效應）,DNA的功能恢復。分子雜交的原理示意圖

不同來源的DNA單鏈間或單鏈DNA與RNA之間只要有堿基配對的區(qū)域，在復性時可形成局部雙螺旋區(qū)，稱核酸分子雜交（hybridization）制備特定的探針（probe）通過雜交技術可進行基因的檢測和定位研究。實例：southern印跡法Tm：熔解溫度（meltingtemperature）Polyd(A-T)DNAPolyd(G-C)

DNA的變性發(fā)生在一個很窄的溫度范圍內，通常把熱變性過程中A260達到最大值一半時的溫度稱為該DNA的熔解溫度，用Tm表示。

Tm的大小與DNA分子中（G+C）的百分含量成正相關，測定Tm值可推算核酸堿基組成及判斷DNA純度。某些DNA的Tm值60801001.01.41.2100%A260t\0CTmTmTm123123第六節(jié)DNA研究進展

一、人類基因組計劃簡介（HumanGenomeProject，HGP）二、DNA芯片技術簡介（DNAchip）人類基因組計劃簡介

（HumanGenomeProject，HGP）

該計劃是美國科學家在1985年率先提出，1990年正式啟動。美、英、德、法、日先后參加了此項工作，1999年我國成為HGP的第六個成員國。

HGP旨在闡明人類基因組DNA所具有的3×109核苷酸的序列，發(fā)現(xiàn)所有的人類基因并闡明其在染色體上的位置，破譯人類的全部遺傳信息，使得人類第一次在分子水平上全面地認識自我。到目前為止，已完成了人類基因組的框架圖，測序的工作已基本完成。

HGP的實施，揭開了生命科學新的一頁，它可以造福于人類，但也面臨的倫理的挑戰(zhàn)。HGP取得的成就

完成了人類基因組工作草圖繪制,揭示了人類基因組若干細節(jié)基本上測定了人類基因組上的堿基序列一些模式生物(果蠅、擬南介等)和作物（如水稻）基因草圖繪制成功，測序基本完成促進了生物信息學、蛋白質組學、糖組學的迅猛發(fā)展人類基因組草圖繪就，中國科學家功不可沒HGP面臨的挑戰(zhàn)基因的隱私權問題基因組圖譜和信息的使用與人的社會權利問題基因資源問題基因知識的濫用問題DNA芯片技術簡介

DNA芯片(DNAchip)技術是采用寡核苷酸原位合成或顯微打印手段，將數以萬計的DNA探針片段有序地固化于支持物表面上，產生二維DNA探針陣列，然后與標記的樣品進行雜交，通過檢測雜交信號來實現(xiàn)對生物樣品的快速、并行、高效地檢測或診斷。由于常用硅芯片作為固相支持物，且在制備過程中運用了計算機芯片的制備技術，所以稱為DNA芯片技術。人類將進入生物經濟時代基因——操縱生命的工具基因組——潛藏著巨大的經濟價值基因技術——21世紀的投資熱點

誰掌握了人類基因圖譜，就等于誰破譯了人類的生命密碼，獲得了操縱生命的工具。與互聯(lián)網相比，網絡只是對人類的信息溝通帶來了巨大的革命，而基因領域的革命則能夠從根本上改變人類的命運，基因工程所帶來的商業(yè)機會將會大大超過網絡。肺炎球菌轉化實驗圖解光滑型細胞（有毒）粗糙型細胞（無毒）破碎細胞DNAase降解后的DNA粗糙型細胞接受光滑型DNA只有粗糙型大多數仍為粗糙型少數光滑型細胞被轉化SSRRR+DNA沉降系數（S）

生物大分子在單位離心力場作用下的沉降速度稱為沉降系數。即沉降系數是微顆粒在離心力場的作用下，從靜止狀態(tài)到達極限速度所需要的時間。其單位用Svedberg，即s表示，s=1×10-13秒。

沉降系數（S）與分子量（M）的關系M=RTsD(1-)Svederg方程:問答題1、某DNA樣品含腺嘌呤15.1%（按摩爾堿基計），計算其余堿基的百分含量。2、DNA雙螺旋結構是什么時候，由誰提出來的？試述其結構模型。3、DNA雙螺旋結構有些什么基本特點？這些特點能解釋哪些最重要的生命現(xiàn)象？4、tRNA的結構有何特點？有何功能？5、DNA和RNA的結構有何異同？6、簡述核酸研究的進展，在生命科學中有何重大意義？6、計算（1）分子量為3105的雙股DNA分子的長度；（2）這種DNA一分子占有的體積；（3）這種DNA一分子占有的螺旋圈數。（一個互補的脫氧核苷酸殘基對的平均分子量為618）

名詞解釋變性和復姓分子雜交增色效應和減色效應回文結構TmcAMPChargaff定律DNA的念珠狀結構第三部分酶第一節(jié)酶的概述第二節(jié)酶的作用機制第三節(jié)酶促反應動力學第四節(jié)重要的酶第一節(jié)酶的概述第一節(jié)酶的概述一、什么是酶？酶的化學本質是什么？酶是一類活細胞產生的具有催化能力的生物催化劑。本質是蛋白質和RNA1982年塞克T.R.Cech（核酶）二、酶如何進行分類？第一節(jié)酶的概述1.氧化還原酶類：加氧去氫被氧化2.轉移酶類3.水解酶類4.裂解酶類：移去一個基團并形成雙鍵5.異構酶類6.合成酶類：A+B＋ATPA.B＋ADP＋Pi每種酶均由四個數字組成。第一節(jié)酶的概述EC.1.1.1.271.第1大類1.第1大類中第1亞類氧化基團是CHOH1.第1亞類中第1亞亞類受氫體是NAD+27第1亞亞類中的第27個酶

——乳酸脫氫酶EC.酶學委員會三、什么是酶的習慣命名法和系統(tǒng)命名法？第一節(jié)酶的概述習慣命名如：乳酸脫氫酶；淀粉酶；胃蛋白酶等。系統(tǒng)命名（1961年）底物名+反應性質如：乳酸脫氫酶：乳酸：NAD＋氧化還原酶一些酶的命名舉例四、什么是全酶？酶蛋白：蛋白質部分輔助因子（非蛋白）

金屬離子小分子有機物結合酶（全酶）單純酶第一節(jié)酶的概述輔助因子分類:輔酶:與酶蛋白結合疏松輔基:與酶蛋白結合緊密第一節(jié)酶的概述注意:1種輔酶可能被多種酶共用。如NAD+是多種脫氫酶的輔酶。金屬離子的作用：參與催化反應；穩(wěn)定酶的構象。如Mg2+、Zn2+、Fe2+、Cu2+等。第一節(jié)酶的概述小分子化合物的作用：傳遞電子、原子或其它基團。如維生素B族衍生物。酶蛋白決定反應的專一性輔助因子決定反應的類型五、什么是單體酶、寡聚酶和多酶復合體？第一節(jié)酶的概述根據酶蛋白的特點進行的分類單體酶：一條多肽鏈。寡聚酶：由多個亞基組成。多酶復合體：幾種酶嵌合。脂肪酸合成酶復合體。第二節(jié)酶的作用機制第二節(jié)酶的作用機制一、什么是酶的活性部位（中心）？是指酶分子中能同底物結合并起催化反應的空間部位。結合部位：與底物相結合,決定酶的專一性；催化部位：催化底物轉變成產物,決定酶的催化能力一些酶活性中心的氨基酸殘基酶殘基總數活性中心殘基牛胰核糖核酸酶124His12,His119,Lys41溶菌酶129Asp52,Glu35牛胰凝乳蛋白酶245His57,Asp102,Ser195牛胰蛋白酶238His46,Asp90,Ser183木瓜蛋白酶212Cys25,His159

彈性蛋白酶240His45,Asp93,Ser188枯草桿菌蛋白酶275His46,Ser221碳酸酐酶258His93-Zn-His95His117

第二節(jié)酶的作用機制活性中心的特點：空間結構彼此靠近位于酶分子表面，呈裂縫狀第二節(jié)酶的作用機制二、什么是必需基團？酶發(fā)揮催化活性必需的化學基團。活性中心必需基團：結合基團和催化基團活性中心外必需基團：維持構象必需底物

活性中心以外的必需基團結合基團催化基團

活性中心

三、酶和一般催化劑有何共性，又有何區(qū)別？共性：用量少，效率高；不改變平衡點可降低活化能。第二節(jié)酶的作用機制第二節(jié)酶的作用機制區(qū)別（特性）：1.催化效率極高；第二節(jié)酶的作用機制2.高度專一性（特異性）；

相對專一性

鍵專一性結構專一性基團專一性

絕對專一性

旋光異構專一性立體異構專一性

幾何異構專一性3.易失活；4.活力可調節(jié)第二節(jié)酶的作用機制四、酶的專一性作用機制是什么？（結合基團有關）1.鎖與鑰匙假說：酶與底物的結合如同鎖與鑰匙的關系。底物進行反應的部位與酶活性中心在結構上具有緊密的互補關系。（1890）第二節(jié)酶的作用機制第二節(jié)酶的作用機制S

P

P

SE+S EScomplexE+P++EEE鑰匙鎖鎖與鑰匙假說：

第二節(jié)酶的作用機制2.誘導契合假說：當底物與酶相互靠近時，底物可誘導酶的構象發(fā)生變化，使其有利于與底物結合，酶與底物在此基礎上互補結合，進行反應。（1958）第二節(jié)酶的作用機制E+S EScomplexE+PS

P

P

SS++EEE誘導契合假說：第二節(jié)酶的作用機制五、酶為什么有極高的催化效率？因為酶能大幅度降低反應所需活化能。A+BA……BC+D反應物（初始態(tài)）中間物（過渡態(tài)）產物（終態(tài)）活化能：底物從初始態(tài)轉變到過渡態(tài)所需的能量?；罨茉酱?，過渡態(tài)越難形成，反應越難進行。過渡態(tài)初態(tài)終態(tài)能量反應過程活化能自由能變第二節(jié)酶的作用機制第二節(jié)酶的作用機制有效碰撞

反應發(fā)生的條件：

反應快速進行的條件：活化能小溫度高第二節(jié)酶的作用機制六、酶是如何降低反應活化能的？

中間產物學說：酶與底物先通過形成不穩(wěn)定的中間產物，然后再分解為產物并放出酶。E+SESE+P

k1

k2k3第二節(jié)酶的作用機制七、影響酶高效催化的因素（機制）是什么？（催化基團有關）1.鄰近效應和定向效應：鄰近效應：底物接近酶的活性部位而使酶的催化活性增加的效應。定向效應：底物分子反應基團對著催化基團幾何地定向，有利于催化反應進行的效應。AB酶鄰近效應和定向效應：第二節(jié)酶的作用機制第二節(jié)酶的作用機制2.張力和形變：酶的催化基團作用于底物，使敏感鍵產生“張力”，甚至形變，促進反應進行。第二節(jié)酶的作用機制3.共價催化作用酶的催化基團和底物形成一個反應活性很高的易變成過渡態(tài)的共價中間物，使活化能大大降低。親核催化：酶提供一個電子對給底物。Ser－OH，Cys-SH，His－咪唑基——親核基團親電催化：酶從底物奪取一個電子對。Mg2+，Mn2+，F(xiàn)e3＋——親電基團第二節(jié)酶的作用機制4.酸堿催化作用——多元催化由酸類和堿類引起的酸堿催化。廣義：酶的催化基團中質子供體(酸)或質子受體(堿)對底物的催化。羧基，氨基，His的咪唑基等。狹義：H+或OH-

廣義酸基團廣義堿基團pKa（質子供體）（質子受體）酶活性中心廣義酸堿基團－第三節(jié)酶促反應動力學第三節(jié)酶促反應動力學一、什么是酶促反應動力學？

反應速度：單位時間內底物減少或產物增加的速度，常用初速度來衡量。是研究酶促反應速度及其影響因素的科學。第三節(jié)酶促反應動力學二、影響酶促反應速度的因素有哪些？底物濃度[S]酶濃度[E]反應溫度pH值激活劑A抑制劑I※研究一種因素的影響時，其余各因素需恒定。（一）底物濃度對酶促反應速度影響當[S]很低時[S]

與v成比例

——一級反應當[S]較高時[S]與v不成比例——混合級反應當[S]很高時[S]，v不變——零級反應

vVmax0.30.2Vmax20.1012345678[S]KmVmax[S]Km+[S]V=雙曲線第三節(jié)酶促反應動力學什么是米氏方程?V=Vmax[S]Km+[S]V：不同[S]時的反應速度Vmax：最大反應速度[S]：底物濃度Ｋm：米氏常數當反應速度為最大反應速度一半時

Km值的推導Km＝[S]2＝Km+[S]

Vmax

Vmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2第三節(jié)酶促反應動力學第三節(jié)酶促反應動力學米氏常數的物理意義是什么？Km：酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。Km是酶的特征性常數。同一酶對于不同底物有不同的Km值。Km最小的底物為酶的最適底物(天然底物)。Km可表示酶與底物的親和力。Km越大，親和力越小。第三節(jié)酶促反應動力學如何求米氏常數——雙倒數作圖法1=

Km

11VVmax[S]Vmax×＋1/V-1/Km01/[S]斜率=Km/Vmax1/VmaxV=Vmax[S]Km+[S]第三節(jié)酶促反應動力學（二）酶濃度對酶促反應速度影響v[E]o反應速度與酶濃度成正比（三）溫度對酶促反應速度影響酶的最適溫度:酶促反應速度最大時的溫度。最適溫度第三節(jié)酶促反應動力學第三節(jié)酶促反應動力學（四）pH對酶促反應速度影響最適pH酶的最適pH:酶促反應速度最大時的pH。2810pH酶的活性

pH對某些酶活性的影響A:胃蛋白酶;B:葡萄糖-6-磷酸酶AB第三節(jié)酶促反應動力學一些酶的最適pH值酶最適pH胃蛋白酶1.8過氧化氫酶7.6胰蛋白酶7.7延胡索酸酶7.8核糖核酸酶7.8精氨酸酶9.8堿性磷酸酶10.5第三節(jié)酶促反應動力學第三節(jié)酶促反應動力學激活劑(A):凡是能提高酶活性的物質。（五）激活劑對酶促反應速度影響無機離子或化合物：

小分子有機物：第三節(jié)酶促反應動力學第三節(jié)酶促反應動力學（六）抑制劑對酶促反應速度影響抑制劑(I)：凡能使酶的催化活性下降（或失活）而不引起酶蛋白變性的物質。

與變性的區(qū)別I對酶有一定選擇性抑制作用的類型不可逆抑制可逆抑制競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制第三節(jié)酶促反應動力學第三節(jié)酶促反應動力學1.不可逆抑制：I以共價鍵與酶活性中心的必需基團相結合。可以通過化學方法解除。解除方法：

SEHg+SCOONaCHSHCHSHCOONa

SHE+HgSHCOONaCHSCHSCOONa二巰基丁二酸鈉第三節(jié)酶促反應動力學

SHSE+Hg2+EHg+2H+SHS例：巰基酶的抑制第三節(jié)酶促反應動力學2.可逆抑制：

I以非共價鍵與酶結合而引起酶活力降低?？梢酝ㄟ^物理方法解除。競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制第三節(jié)酶促反應動力學（1）競爭性抑制：最常見。①I與底物競爭酶的活性中心而而抑制酶活性+IEIE+SE+PES反應模式②動力學變化：Km增加，Vmax不變。第三節(jié)酶促反應動力學例：

COOHCH2CH2COOH琥珀酸脫氫酶+FAD+FADH2

COOHCHCHCOOH琥珀酸延胡索酸

COOHCH2COOH丙二酸第三節(jié)酶促反應動力學例：磺胺類藥物的抑菌機制與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶二氫蝶呤啶＋對氨基苯甲酸＋谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸第三節(jié)酶促反應動力學（2）非競爭性抑制：①I與酶分子活性中心以外的必需基團結合而抑制酶活性，I和S之間不存在競爭關系。

*反應模式E+SESE+P+IEI+SEIS+I第三節(jié)酶促反應動力學②動力學變化：Km不變，Vmax減小第三節(jié)酶促反應動力學第三節(jié)酶促反應動力學（3）反競爭性抑制：

①I與酶和底物的中間復合物結合而抑制酶活性。E+SE+PES+IESI反應模式②動力學變化：Km減小，Vmax減小。第三節(jié)酶促反應動力學酶活力：酶催化反應的能力酶活力單位：第三節(jié)酶促反應動力學1.國際單位（IU,1976年）：在特定條件下,1min內催化1μmol底物轉變?yōu)楫a物所需的酶量；2.催量（kat,1979年）：在特定條件下,1Sec內催化1mol底物轉變?yōu)楫a物所需的酶量.

1Kat=6107IU

第三節(jié)酶促反應動力學酶的比活力：每mg酶蛋白所含酶活力的單位數。用U/mg蛋白表示。此值越高，酶的純度越高。第四節(jié)重要的酶第四節(jié)重要的酶一、變構酶和變構調節(jié)變構酶：又稱別構酶，既有活性中心又有別構中心的酶。變構激活劑變構抑制劑變構調節(jié)：調節(jié)物與別構中心非共價結合后，酶分子的構象發(fā)生改變，進而使酶活性受到影響。別構劑：v[S]變構酶的S形曲線變構激活變構酶米氏酶正常酶第四節(jié)重要的酶二、共價修飾酶與共價修飾調節(jié)共價修飾調節(jié)：某種物質可與酶蛋白分子上的基團發(fā)生共價結合，從而改變酶的活性。第四節(jié)重要的酶共價修飾酶：通過共價修飾調節(jié)活性的酶。常見：磷酸化和去磷酸化酶促化學修飾對酶活性的調節(jié)酶化學修飾類型酶活性改變酶丙酮酸脫羧酶磷酸果糖激酶丙酮酸脫氫酶HMG-CoA還原酶HMG-CoA還原酶激酶乙酰CoA羧化酶脂肪細胞甘油三脂脂肪酶黃嘌呤氧化酶磷酸化/脫磷酸化磷酸化/脫磷酸化磷酸化/脫磷酸化磷酸化/脫磷酸化磷酸化/脫磷酸化磷酸化/脫磷酸化磷酸化/脫磷酸化磷酸化/脫磷酸化磷酸化/脫磷酸化磷酸化/脫磷酸化-SH/-S-S-激活/抑制激活/抑制抑制/激活抑制/激活抑制/激活抑制/激活抑制/激活激活/抑制抑制/激活激活/抑制脫氫酶/氧化酶第四節(jié)重要的酶三、同工酶：催化相同的化學反應但酶蛋白的結構不同的一組酶。第四節(jié)重要的酶乳酸脫氫酶（LDH）同工酶:

LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5(H4)(H3M)(H2M2)(HM3)(M4)M

H乳酸脫氫酶（LDH）CH3CCOOHOCH3CCOOHHOH+NAD+NADH+H++四、抗體酶：既具有抗體又具有催化功能的蛋白質稱為抗體酶。第四部分維生素與輔酶第一節(jié)維生素概論

第二節(jié)水溶性維生素

第三節(jié)脂溶性維生素第一節(jié)維生素概論一、維生素動物或人體不能合成或者合成量不足，必須由食物供給一類微量有機物質。二、分類根據其溶解性質分為：脂溶性維生素：維生素A、D、E、K水溶性維生素：維生素B族、C和硫辛酸第一節(jié)維生素概論三、特點

水溶性維生素﹡易溶于水，故易隨尿液排出。﹡體內不易儲存。第一節(jié)維生素概論

脂溶性維生素﹡不溶于水，溶于脂類，并隨其一同吸收。﹡過量服用有害。第一節(jié)維生素概論四、生理功能多以衍生物（或本身）——輔酶或輔基形式參與代謝（尤其是水溶性維生素）及行使獨特生理功能。第一節(jié)維生素概論第二節(jié)水溶性維生素名稱——輔酶形式——生理功能——缺乏癥各種維生素的輔酶（輔基）形式

與視紫紅質（暗視覺）合成有關，增強免疫力調節(jié)鈣、磷代謝維持生殖機能、抗氧化作用

凝血酶原的生物合成.羧化酶輔酶

11-順視黃醛1，25-二羥膽鈣化醇[1，25-（OH）2D3]

脂溶性維生素：維生素A（抗干眼病維生素）維生素D（抗佝僂病維生素）維生素E（生育酚）維生素K（凝血維生素）

α-酮酸脫羧酶輔酶和轉酮酶輔酶氧化還原酶輔基，遞氫作用同上?；篙o酶，酰基轉移作用脫氫酶輔酶，遞氫作用同上氨基酸轉氨、脫羧、消旋酶輔酶羧化酶輔酶，是CO2載體轉一碳單位酶輔酶，一碳單位載體變?yōu)槊篙o酶、甲基化酶輔酶酰基轉移，遞氫作用Pro羥化酶輔酶、氧化還原反應焦磷酸硫胺素（TPP）黃素單核苷酸（FMN）黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）輔酶A（CoA-SH

）、?；d體蛋白(ACP)煙酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋

）磷酸吡哆醛（PLP）、磷酸吡哆胺（PMP）生物素四氫葉酸（THFA,FH4）脫氧腺苷鈷胺素（輔酶B12）、甲基鈷胺素硫辛酸維生素C水溶性維生素：維生素B1（硫胺素）維生素B2（核黃素）

維生素B3

（泛酸）維生素B5或維生素PP（煙酸或尼克酸和煙酰胺或尼克酰胺）維生素B6（吡哆醛、醇、胺）維生素B7（生物素）維生素B11（葉酸、蝶酰谷氨酸）維生素B12（鈷胺素）硫辛酸維生素C（抗壞血酸）

主要功能

輔酶、輔基或活性形式

類型

脂溶性維生素：維生素A（抗干眼病維生素）維生素D（抗佝僂病維生素）維生素E（生育酚）維生素K（凝血維生素）水溶性維生素：維生素B1（硫胺素）維生素B2（核黃素）維生素B3

（泛酸）維生素B5或維生素PP（煙酸或尼克酸和煙酰胺或尼克酰胺）維生素B6（吡哆醛、醇、胺）維生素B7（生物素）維生素B11（葉酸）維生素B12（鈷胺素）維生素C（抗壞血酸）硫辛酸類型

夜盲癥，干眼病佝僂病，軟骨病

無凝血時間延長

腳氣病或多發(fā)性神經炎口角炎，眼角膜炎

無癩皮病無無巨幼紅細胞貧血惡性貧血壞血病缺乏癥

胡蘿卜、肝臟、魚肝油魚肝油、蛋黃、肝、奶麥胚油及其它植物油肝、菠菜

谷物種子的外皮、酵母中動物肝臟、酵母中存在廣泛肉類、谷物和花生中酵母、蛋黃、肝臟、谷類存在廣泛青菜、肝臟和酵母動物肝臟、肉類和魚類新鮮蔬菜和水果動物的肝臟和酵母來源一、維生素B1輔酶：TPP（焦磷酸硫胺素）功能：脫羧酶輔酶及轉酮酶輔酶。注：多食糖類，需多補充維生素B1。缺乏癥：腳氣病，多發(fā)性神經炎。名稱：硫胺素二、維生素B2名稱：核黃素功能：氧化還原酶輔基，遞氫作用。輔基：黃素單核苷酸（FMN）黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）FMN+2HFMNH2FAD+2HFADH2缺乏癥：口角炎，眼角膜炎。三、維生素B3名稱：泛酸或遍多酸功能：?；篙o酶，遞?；饔?。輔酶：輔酶A（CoA-SH）?；d體蛋白（ACP）

OO-SH＋R-C-OH-S-C-R+H2O

四、維生素B5或PP名稱：煙酸和煙酰胺或尼克酸和尼克酰胺輔酶：煙酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+或CoⅠ）煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+或CoⅡ）NAD++2HNADH+H+NADP++2HNADPH+H+

功能：脫氫酶的輔酶，遞氫作用。

缺乏癥：癩皮病注：色氨酸（Trp）能轉化為B5。長期單獨食用玉米易得癩皮病。五、維生素B6

名稱：吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺

注：大量食用蛋白質需多補充維生