生化課件蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)

SecondaryStructureofProteins蛋白質(zhì)具有唯一的化學(xué)結(jié)構(gòu) 一個(gè)經(jīng)典蛋白質(zhì)的共價(jià)骨架含有數(shù)百個(gè)化學(xué)鍵，由于圍繞這些化學(xué)鍵發(fā)生的可能的自由旋轉(zhuǎn)，蛋白質(zhì)分子可能有無限個(gè)空間構(gòu)象。然而每個(gè)蛋白質(zhì)具有一種特定的化學(xué)或結(jié)構(gòu)上的功能，表明每一種蛋白質(zhì)只有一個(gè)唯一的三維結(jié)構(gòu)。1920s后期，幾種蛋白質(zhì)被結(jié)晶，包括血紅蛋白（Mr64500）和脲酶（Mr48300），表明多數(shù)蛋白質(zhì)能被結(jié)晶，即使非常大的蛋白質(zhì)也能形成唯一的結(jié)構(gòu)，支持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能之間的必然關(guān)系。NativeProteins 蛋白質(zhì)中原子的空間排列是蛋白質(zhì)的構(gòu)象，一個(gè)蛋白質(zhì)的可能構(gòu)象包括在不打破共價(jià)鍵的前提下的任意的結(jié)構(gòu)狀態(tài)。如單鍵旋轉(zhuǎn)可以導(dǎo)致構(gòu)象的改變。一個(gè)蛋白質(zhì)分子中有數(shù)百個(gè)單鍵，理論上存在無數(shù)的構(gòu)象，生理?xiàng)l件下，會(huì)呈現(xiàn)一個(gè)或幾個(gè)主要的構(gòu)象狀態(tài)。在特定條件下存在的構(gòu)象通常是熱力學(xué)上最穩(wěn)定的構(gòu)象，具有最低的自由能。處于功能及折疊狀態(tài)構(gòu)象的蛋白質(zhì)被稱為天然蛋白質(zhì)（nativeproteins）。蛋白質(zhì)的構(gòu)象由弱的作用力維持 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)上的穩(wěn)定性可以定義為維持天然蛋白質(zhì)構(gòu)象的趨勢(shì)或能力。天然蛋白質(zhì)是穩(wěn)定的，生理?xiàng)l件下拆開蛋白質(zhì)折疊及非折疊狀態(tài)所需要的能量在20-65kJ/mol。 打破一個(gè)單的共價(jià)鍵需要200-460kJ/mol，而弱的作用力在4-30kJ/mol。單個(gè)共價(jià)鍵對(duì)維持蛋白質(zhì)構(gòu)象的作用要比單個(gè)非共價(jià)鍵作用的要強(qiáng)得多。但由于非共價(jià)作用的數(shù)量多，非共價(jià)作用仍然是維持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的主要作用。通常具有最低自由能的蛋白質(zhì)構(gòu)象（最穩(wěn)定的構(gòu)象）是最大數(shù)量弱相互作用力所維持的那種。 蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性不是簡(jiǎn)單的所有的多種弱作用力構(gòu)象的自由能的總和。在折疊的多肽鏈中每一個(gè)氫鍵結(jié)合的基團(tuán)在折疊前與水發(fā)生氫鍵作用，對(duì)于一個(gè)蛋白質(zhì)中形成的每一個(gè)氫鍵，相同基團(tuán)與水之間的氫鍵（相同的強(qiáng)度）被打破。一個(gè)特定的弱作用力對(duì)穩(wěn)定性的凈貢獻(xiàn)，或者折疊狀態(tài)和非折疊狀態(tài)自由能的差異可能趨向于零，這也能解釋為什么蛋白質(zhì)可以形成天然構(gòu)象。 生理?xiàng)l件下，蛋白質(zhì)分子氫鍵和離子鍵的形成主要是由相同熵效應(yīng)所驅(qū)動(dòng)的。極性基團(tuán)與水形成氫鍵，溶解于水。然而對(duì)于每個(gè)單位質(zhì)量(unitmass)的氫鍵的數(shù)量，純水的要比其他液體或溶液的要大。所以即使是最強(qiáng)極性的分子，它的溶解性也是有限度的，因?yàn)樗鼈兊拇嬖趯?dǎo)致了每個(gè)單位質(zhì)量氫鍵的凈減少。因此極性分子的周圍會(huì)形成一個(gè)結(jié)構(gòu)化了的水的水化層(solvationshell)。盡管在一個(gè)大分子內(nèi)兩個(gè)極性基團(tuán)形成的分子間的氫鍵或離子鍵作用的自由能主要被消除相同基團(tuán)與水之間的這種相互作用所抵消，但在分子間相互作用形成時(shí)，結(jié)構(gòu)化了的水的釋放提供了一個(gè)折疊所需要的熵的驅(qū)動(dòng)力。疏水作用對(duì)維持蛋白質(zhì)的構(gòu)象重要 蛋白質(zhì)的內(nèi)部通常是疏水氨基酸側(cè)鏈緊密包裹的核心。蛋白質(zhì)內(nèi)部任何極性的或帶電的基團(tuán)都有一個(gè)可以形成氫鍵或離子作用的配體。一個(gè)氫鍵對(duì)于一個(gè)天然結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性幾乎沒有貢獻(xiàn)，但在一個(gè)蛋白質(zhì)的疏水核心內(nèi)如果存在沒有相應(yīng)配體的氫鍵作用或帶電基團(tuán)，對(duì)蛋白質(zhì)的構(gòu)象是絕對(duì)不穩(wěn)定的，熱力學(xué)上也是不能成立的。蛋白質(zhì)中基團(tuán)間氫鍵的形成是協(xié)同的，一個(gè)氫鍵的形成可以促進(jìn)其他氫鍵的形成。所有氫鍵及其他非共價(jià)作用對(duì)穩(wěn)定蛋白質(zhì)的構(gòu)象的作用仍在討論，帶電相反基團(tuán)間形成的離子對(duì)（鹽橋）也是穩(wěn)定蛋白質(zhì)天然構(gòu)象的貢獻(xiàn)。作用力

破壞因子氫鍵：

α-螺旋，β-折疊 尿素，鹽酸胍（guanidinehydrochloride

）疏水作用：

形成球蛋白的核心

去垢劑，有機(jī)溶劑VanderWaals力：穩(wěn)定緊密堆積的基團(tuán)和原子離子鍵：穩(wěn)定α-螺旋，三、四級(jí)結(jié)構(gòu)酸、堿二硫鍵：穩(wěn)定三、四級(jí)結(jié)構(gòu)還原劑配位鍵：與金屬離子的結(jié)合螯合劑EDTA維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的作用力H2NC(:NH)NH2HCl蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)的原則疏水殘基主要被包埋在蛋白質(zhì)的內(nèi)部，遠(yuǎn)離水的作用。極性或帶電殘基主要存在于蛋白質(zhì)的表面。蛋白質(zhì)分子中的氫鍵數(shù)量被最大化。不溶性蛋白質(zhì)或膜中的蛋白質(zhì)由于它們的作用或環(huán)境遵循不同的規(guī)則，但弱的作用力對(duì)它們的結(jié)構(gòu)仍然是關(guān)鍵的作用。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的層次

一級(jí)結(jié)構(gòu)：氨基酸序列 二級(jí)結(jié)構(gòu)：α螺旋，β折疊

超二級(jí)結(jié)構(gòu)

Module結(jié)構(gòu)域（domain） 三級(jí)結(jié)構(gòu)：所有原子空間位置

四級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)多聚體肽鍵的特征

-肽鍵是一個(gè)剛性的平面結(jié)構(gòu)Inthelate1930s,LinusPaulingandRobertCoreyembarkedonaseriesofstudiesthatlaidthefoundationforourpresentunderstandingofproteinstructure.Theybeganwithacarefulanalysisofthepeptidebond.Eachpeptidebondhassomedouble-bondcharacterduetoresonanceandcannotrotate.六個(gè)原子（-Cα—CO—NH—Cα-）基本上同處于一個(gè)平面，這就是肽鍵平面。肽鏈中能夠旋轉(zhuǎn)的只有α碳原子所形成的單鍵，此單鍵的旋轉(zhuǎn)決定兩個(gè)肽鍵平面的位置關(guān)系，于是肽鍵平面成為肽鏈盤曲折疊的基本單位。

相鄰氨基酸殘基的-碳原子被3個(gè)共價(jià)鍵隔開多肽鏈折疊的空間限制 肽鍵C-N的雙鍵特性限制了肽鍵的旋轉(zhuǎn)，肽鏈上重復(fù)出現(xiàn)的肽鍵平面成為肽單位(peptideunit)或肽基(peptidegroup)。肽鏈主鏈上只有碳原子鏈接的兩個(gè)鍵是單鍵，可自由旋轉(zhuǎn)。為表示C旋轉(zhuǎn)形成的鍵角，將N-C的鍵角標(biāo)為(phi)，C-C的鍵角標(biāo)為(psi)。當(dāng)多肽處于完全伸展構(gòu)象即所有肽基處于同一平面時(shí)，和為1800，因此和可以是-1800和之間的任意值。但由于肽鏈骨架和氨基酸側(cè)鏈之間原子的立體干擾會(huì)阻止其中很多值的出現(xiàn)。兩個(gè)肽平面以一個(gè)Cα為中心發(fā)生旋轉(zhuǎn)多肽鏈的所有可能構(gòu)象都能用和兩個(gè)構(gòu)象角（conformationalangle)或稱二面角（dihedralangle)來描述。蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(secondary

structure)是指多肽鏈中主鏈原子的局部空間排布即構(gòu)象，不涉及側(cè)鏈部分的構(gòu)象。

Pauling等人對(duì)一些簡(jiǎn)單的肽及氨基酸的酰胺等進(jìn)行了X射線衍射等系列分析，1951年預(yù)測(cè)了蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。和均為1800，為完全伸展的肽鏈構(gòu)象。和均為零時(shí)的構(gòu)象，由于相鄰肽平面的H原子和O原子之間在空間上重疊，此構(gòu)象實(shí)際上并不允許存在。和同時(shí)旋轉(zhuǎn)1800，則轉(zhuǎn)變?yōu)橥耆煺沟碾逆湗?gòu)象(前頁)。拉馬錢德蘭圖

Ramachandranplot印度生物物理學(xué)家G.N.Ramachandran，第一個(gè)計(jì)算出stericallyallowedregion。他以角和角為坐標(biāo)軸，作出Ramachandranplot。它可以精確地從蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)里畫出除glycine外的所有氨基酸。闡述蛋白質(zhì)或肽立體結(jié)構(gòu)中肽鍵內(nèi)α碳原子和羰基碳原子間鍵的旋轉(zhuǎn)度對(duì)α碳原子和氮原子間鍵的旋轉(zhuǎn)度所繪制的圖，主要用來指明蛋白質(zhì)或肽類允許和不允許的構(gòu)象。RamachandranPlot

-Alaresidue深藍(lán)色區(qū)域表示在沒有立體重疊即完全允許時(shí)的構(gòu)象；中等藍(lán)色區(qū)域表示處于極端限制情況下不利的原子接觸時(shí)所允許的構(gòu)象；淺藍(lán)色區(qū)域表示在鍵角允許有一些可變性的情況下的構(gòu)象。圖中的不對(duì)稱性來自L-立體化學(xué)的氨基酸殘基，其他帶有非分支側(cè)鏈的L-氨基酸殘基的結(jié)果基本一致。對(duì)分支點(diǎn)氨基酸如Val,Ile及Thr，允許的區(qū)域要比Ala的要小,Gly的區(qū)域要大，Pro所允許的區(qū)域要受到非常嚴(yán)格的限制蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)ProteinSecondaryStructureThetermsecondarystructurereferstothelocalconformationofsomepartofthepolypeptide.Thediscussionofsecondarystructuremostusefullyfocusesoncommonregularfoldingpatternsofthepolypeptidebackbone.Themostprominentarethehelixandconformations.蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的類型α-helixkeratintriplehelicescollagentriplehelicesβ-sheetβ-turnLinusCarlPauling

(1901-1994)1926年，留學(xué)Sommerfeld實(shí)驗(yàn)室（1年7個(gè)月）1928年，發(fā)明雜化軌道，創(chuàng)立量子化學(xué)1930年，去LaurenceBragg實(shí)驗(yàn)室學(xué)X-ray衍射1936年，與Mirsky一起發(fā)表蛋白質(zhì)變性的理論---氫鍵1937年，開始搭α-helix的模型，發(fā)現(xiàn)5.4A的周期，與Astbury的Keratin蛋白測(cè)定得到的5.1A不符。此后化了約10年的時(shí)間測(cè)定各種含肽鍵的小分子的結(jié)構(gòu)，得出肽鍵的6個(gè)原子在同一平面上的結(jié)論1949年，人造絲X-ray數(shù)據(jù)發(fā)表，他看到了5.4A的周期1950年，α-helix模型發(fā)表，次年發(fā)表β-sheet模型1954年，Nobel化學(xué)獎(jiǎng)1964年，Nobel和平獎(jiǎng)70年代，提倡VitaminC治百病80年代，鹽湖城丑聞

螺旋是一種普遍的蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)

螺旋是蛋白質(zhì)中最常見、含量最豐富的二級(jí)結(jié)構(gòu)。螺旋中的每個(gè)氨基酸殘基C的成對(duì)二面角的和各自取同一數(shù)值，=-570、=-480，即形成周期性有規(guī)則的構(gòu)象。多肽的主鏈可以按右手方向或左手方向盤繞形成右手螺旋或左手螺旋。每周螺旋占3.6個(gè)氨基酸殘基、沿螺旋軸方向上升0.54nm、每個(gè)氨基酸殘基繞軸旋轉(zhuǎn)1000，沿軸上升0.15nm。螺旋中氨基酸殘基的側(cè)鏈伸向外側(cè)，相鄰螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鍵，氫鍵的取向與中心軸幾乎呈平行關(guān)系。氫鍵由肽鍵上的N-H的氫與其后面（N端）的第四個(gè)氨基酸殘基上的C=O的氧之間形成。肽平面的相疊形成α螺旋（a）右手螺旋的形成，剛性的肽鍵平面與螺旋的長(zhǎng)軸平行。（b）右手螺旋的球-棍模型，顯示鏈內(nèi)氫鍵，重復(fù)的單位是單個(gè)螺旋的重復(fù)，3.6個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成一個(gè)螺旋。從一個(gè)末端看到的螺旋狀態(tài)，由長(zhǎng)軸的上端往下看，顯示R基團(tuán)的位置。球-棍模型用于強(qiáng)調(diào)螺旋的排列。因?yàn)榍虿荒鼙憩F(xiàn)出單個(gè)原子的范德華半徑，圖示的空心螺旋是個(gè)假象(見d圖模型)。顯示螺旋內(nèi)部的原子，它們是緊密接觸的。螺旋的物理參數(shù) O----------------------------H|||--C-[-NH-C-HR-CO-]n=3-N—N端C端 這里，n=3表示氫鍵封閉的環(huán)共包括13（33+4）個(gè)原子。常用3.613-螺旋（n=3）代表-螺旋，其中3.6表示每圈螺旋含3.6個(gè)氨基酸殘基（非整數(shù)螺旋），3.6下角的13表示氫鍵封閉的環(huán)內(nèi)含13個(gè)原子。α-螺旋的特性（物理參數(shù)）氫鍵取向與主軸基本平行右旋，3.6個(gè)氨基酸一個(gè)周期，螺距0.54nm第n個(gè)AA(NH)與第n-4個(gè)AA(CO)形成氫鍵，環(huán)內(nèi)原子數(shù)13。310-螺旋 310-螺旋（n=2）表示該螺旋每圈含3個(gè)氨基酸殘基（整數(shù)螺旋），氫鍵所封閉的環(huán)內(nèi)含10（32+4）個(gè)原子。這種螺旋是當(dāng)成對(duì)二面角取=-490、=-260時(shí)的螺旋構(gòu)象，只存在于蛋白質(zhì)構(gòu)象的-轉(zhuǎn)角（-turn）中。Pauling預(yù)測(cè)的三種螺旋結(jié)構(gòu)3.010helixπ16

helixαhelix第X個(gè)氨基酸的氨基與（X－n）個(gè)氨基酸的羧基之間形成氫鍵環(huán)內(nèi)原子數(shù)N＝3n+1蛋白質(zhì)的-螺旋幾乎都是右手螺旋 蛋白質(zhì)中的-螺旋幾乎都是右手的，右手的比左手的穩(wěn)定。前提是螺旋都是由L-氨基酸殘基組成的，因此右手螺旋和左手螺旋不是對(duì)映體。左手螺旋中L-型氨基酸殘基側(cè)鏈的第一個(gè)碳原子（C)過于接近主鏈上C=O的氧原子，以致結(jié)構(gòu)不舒適，能量較高，構(gòu)象不穩(wěn)定。而右手螺旋中，空間位阻較小，較為符合立體化學(xué)空間要求，在肽鏈折疊中容易形成，構(gòu)象穩(wěn)定。左手螺旋雖然稀少，但偶爾也有出現(xiàn)。左旋和右旋的判斷-構(gòu)象將多肽鏈組織成片狀結(jié)構(gòu)

-構(gòu)象也稱-折疊、-結(jié)構(gòu)、-折疊片，是蛋白質(zhì)中第二種最常見的二級(jí)結(jié)構(gòu)。兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈側(cè)向聚集在一起，相鄰肽鏈主鏈上的-NH和C=O之間形成有規(guī)則的氫鍵，這種構(gòu)象為-構(gòu)象。在-構(gòu)象中，所有的肽鍵都參與鏈間氫鍵的交聯(lián)，氫鍵與肽鏈的長(zhǎng)軸接近垂直，在肽鏈的長(zhǎng)軸方向上具有重復(fù)單位。除作為某些纖維蛋白質(zhì)的基本構(gòu)象外，-構(gòu)象還普遍存在于球狀蛋白質(zhì)中。-構(gòu)象分為兩種類型：平行式(parallel)和反平行式(antiparallel)。（1）是肽鏈相當(dāng)伸展的結(jié)構(gòu)，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。氨基酸殘基的R側(cè)鏈伸出在鋸齒的上方或下方。

（2）依靠?jī)蓷l肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的兩段肽鏈間的C＝O與HN形成氫鍵，使構(gòu)象穩(wěn)定。

（3）兩段肽鏈可以是平行的，也可以是反平行的。即前者兩條鏈從“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片層結(jié)構(gòu)的形式十分多樣，正、反平行能相互交替。

（4）平行β－片層結(jié)構(gòu)中，兩個(gè)氨基酸殘基的間距為0.65nm；反平行β－片層結(jié)構(gòu)，則間距為0.7nm。β－片層結(jié)構(gòu)特點(diǎn)反平行β－片層結(jié)構(gòu)中，兩個(gè)殘基之間的間距為0.7nm。平行β－片層結(jié)構(gòu)中，兩個(gè)殘基的間距為0.65nm。-構(gòu)象的空間特征 -構(gòu)象中，多肽主鏈呈鋸齒狀折疊構(gòu)象，側(cè)鏈的C-C鍵幾乎垂直于折疊片平面，側(cè)鏈R基交替分布在片層平面的兩側(cè)。反平行-構(gòu)象在纖維軸上的重復(fù)周期為7.0?，而平行-構(gòu)象是6.5?。平行式構(gòu)象的=-1190、=，反平行式中=-1390、=。纖維狀蛋白質(zhì)中主要為反平行式，球狀蛋白質(zhì)中兩種形式幾乎同樣廣泛存在。蛋白質(zhì)分子中，肽鏈經(jīng)常會(huì)出現(xiàn)180°的回折，在這種回折角處的構(gòu)象就是β－轉(zhuǎn)角(β－turn或β－bend)。β－轉(zhuǎn)角中，第一個(gè)氨基酸殘基的-C＝O與第四個(gè)氨基酸殘基的-NH形成氫鍵，從而使結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。-轉(zhuǎn)角（-turn)-轉(zhuǎn)角也是蛋白質(zhì)中的常見結(jié)構(gòu)

-轉(zhuǎn)角（-turn）也稱回折（reverseturn）、-彎曲（-bend）或發(fā)夾結(jié)構(gòu)（hairpinstructure），是球狀蛋白質(zhì)中發(fā)現(xiàn)的另一種二級(jí)結(jié)構(gòu)。有三種類型（兩種主要），每個(gè)類型都有4個(gè)氨基酸殘基，彎曲處的第一個(gè)氨基酸殘基的C=O和第四個(gè)氨基酸殘基的NH之間形成一個(gè)41氫鍵，產(chǎn)生一個(gè)不很穩(wěn)定的環(huán)形結(jié)構(gòu)，連接-螺旋或-構(gòu)象。Gly及Pro殘基常出現(xiàn)在-轉(zhuǎn)角處，前者因?yàn)樾『涂勺?，后者因?yàn)殡逆I中Pro的亞氨氮通常是順式構(gòu)型。兩種主要類型的-轉(zhuǎn)角-轉(zhuǎn)角常出現(xiàn)在球狀蛋白質(zhì)的表面附近，這里，肽基中間的兩個(gè)氨基酸殘基能與水形成氫鍵。β轉(zhuǎn)角相當(dāng)于半圈3.010螺旋I型是II型出現(xiàn)幾率的2倍多，I型和II型的關(guān)系在于中心肽單位旋轉(zhuǎn)了1800。II型轉(zhuǎn)角總有Gly殘基作為第三個(gè)殘基（C3），否則由于空間位阻不能形成氫鍵。III型-轉(zhuǎn)角 類型III的-轉(zhuǎn)角是在第一個(gè)氨基酸殘基與第三個(gè)氨基酸殘基之間形成的一小段310-螺旋。類型III與I幾乎沒有區(qū)別，因?yàn)樗鼈兊腃1的構(gòu)象一樣，且C2的構(gòu)象相差也很小。Pro以外的氨基酸殘基形成的肽鍵，99.95%是反式構(gòu)型，但由Pro亞氨氮形成的肽鍵中，約6%的肽鍵為順式構(gòu)型，而這些多數(shù)出現(xiàn)在-轉(zhuǎn)角位置。β－凸起(β－bugle) β－凸起是一種小片的非重復(fù)結(jié)構(gòu)，能單獨(dú)存在，但大多數(shù)經(jīng)常作為反平行β－折疊片中的一種不規(guī)則情況而存在。β－凸起可認(rèn)為是β－折疊股中額外插入的一個(gè)殘基，它使得在兩個(gè)正常氫鍵之間的凸起折疊股上是兩個(gè)殘基，而另一側(cè)的正常股上是一個(gè)殘基。?無規(guī)則卷曲（Randoncoil）

無規(guī)則卷曲或稱卷曲(coil)，泛指那些不能被歸入明確的二級(jí)結(jié)構(gòu)如折疊片或螺旋的多肽區(qū)段。這些區(qū)段大多數(shù)既不是卷曲，也不是完全無規(guī)則的，存在少數(shù)柔性的無序片段。它們也像其他二級(jí)結(jié)構(gòu)那樣是明確而穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)，否則蛋白質(zhì)就不可能形成三維空間上每維都具周期性結(jié)構(gòu)的晶體。它們受側(cè)鏈相互作用的影響很大，經(jīng)常構(gòu)成酶活性部位和其他蛋白質(zhì)特異的功能部位如許多鈣結(jié)合蛋白中結(jié)合鈣離子的EF手結(jié)構(gòu)（E-Fhandstructure)的中央環(huán)。RNase中的一些二級(jí)結(jié)構(gòu)常見的二級(jí)結(jié)構(gòu)具有特征的

鍵角和氨基酸組成-螺旋和-構(gòu)象是多種蛋白質(zhì)中最主要的重復(fù)二級(jí)結(jié)構(gòu)。每一種類型的二級(jí)結(jié)構(gòu)可以用每一個(gè)氨基酸殘基上的鍵角和來描述。一些氨基酸殘基對(duì)于不同類型的二級(jí)結(jié)構(gòu)的適合程度不同，其中有些具有偏好，如Pro和Gly在-轉(zhuǎn)角處常見，而在-螺旋中幾乎很少出現(xiàn)。纖維狀蛋白質(zhì)FibrousProteins-Keratin,collagenandsilkfibroinnicelyillustratetherelationshipbetweenproteinstructureandbiologicalfunction.廣泛分布于脊椎和無脊椎動(dòng)物，是動(dòng)物體的基本支架和外保護(hù)成分，占脊椎動(dòng)物體內(nèi)蛋白質(zhì)總量的一半甚至更多。分子是有規(guī)則的線性結(jié)構(gòu)，與多肽鏈的有規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)有關(guān)，而有規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)是它們的氨基酸順序的規(guī)則性反映。纖維狀蛋白質(zhì)擁有相同的特性，為它們所存在的結(jié)構(gòu)提供強(qiáng)度和/或彈性，基本的結(jié)構(gòu)單位是簡(jiǎn)單的重復(fù)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。所有的纖維狀蛋白質(zhì)不溶于水，與它們的分子的內(nèi)部及表面含有高濃度的疏水性氨基酸殘基有關(guān)。角蛋白(-Keratin)角蛋白包括皮膚及其衍生物發(fā)、毛、鱗、羽、甲、蹄、角、爪、絲等，為結(jié)構(gòu)蛋白。-角蛋白中，兩股（或三股）右手-螺旋向左纏繞，擰成一根原纖維(protofibril)（直徑2nm)，再排列成“9+2”的電纜式結(jié)構(gòu)—微纖維(microfibril)（直徑為8nm），數(shù)百根微纖維結(jié)合成不規(guī)則纖維束—大纖維（macrofibril)，直徑200nm。角蛋白含有豐富的二硫鍵，每四個(gè)螺旋就有一個(gè)交聯(lián)二硫鍵，保證了纖維結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定和強(qiáng)大剛性。-角蛋白在濕熱條件下可轉(zhuǎn)變?yōu)?構(gòu)象，冷卻干燥又回復(fù)原狀。也有天然存在的-角蛋白，如絲心蛋白(fibroin)，是典型的反平行折疊片。角蛋白keratin的結(jié)構(gòu)特征righthandedhelixStructureofHairtwostrandsof-keratin,orientedinparallelarewrappedabouteachother-suppertwistedcoiledcoilsuppertwistingamplifiesthestrengthofthestructure初原纖維：由兩股纏繞的螺旋進(jìn)一步形成原纖維32strandsof-keratinAboutfourprotofibrils-32strandsof-keratinbinetoformanintermediatefilament.-角蛋白中螺旋多肽鏈間有著豐富的二硫鍵交聯(lián)，是當(dāng)外力解除后肽鏈恢復(fù)原狀的重要力量。膠原蛋白（Collagen）也稱膠原，動(dòng)物骨、腱、軟骨、皮膚的結(jié)構(gòu)蛋白，有四種以上類型。I型膠原蛋白在體內(nèi)以膠原纖維形式存在，基本單位是原膠原蛋白分子(tropocollagen)，長(zhǎng)度280nm，直徑1.5nm，Mr300000。原膠原蛋白分子經(jīng)多級(jí)聚合形成膠原纖維。Rich認(rèn)為膠原蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)是由3條多肽鏈組成的三股螺旋，是一種右手超螺旋結(jié)構(gòu)，螺距8.6nm，每股每圈包含30個(gè)氨基酸殘基，其中的每一股螺旋是一種特殊的左手螺旋，螺距0.95nm，每一螺