基于分形維數(shù)的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分析

#基于分形維數(shù)的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分析第一章引（前）言1．1分形研究蛋白質(zhì)的意研義：蛋白質(zhì)是生命科學的重要研究對象?；蚴巧锛毎械倪z傳物質(zhì)，基因必須以蛋白質(zhì)形式表達出來，才能顯示出生物的各種遺傳性狀。因此，蛋白質(zhì)的研究是生物信息科學中至關(guān)重要。生物信息學的主要目的之一在于了解蛋白質(zhì)序列和三級結(jié)構(gòu)之間的關(guān)系。從分形的角度來研究蛋白質(zhì)是近來比較新穎的研究方法。從分形的角度來研究蛋白質(zhì)是近來比較新穎的研究方法。由于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的復雜性和不規(guī)則性，用傳統(tǒng)的方法無法對其進行很好的描述。分形作為研究和探索自然界復雜的不規(guī)則形體的數(shù)學理論，已經(jīng)在很多領(lǐng)域得到廣泛應用。由于分形反映的是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)不同尺度間的相似性，因此將分形應用于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)研究具有很大的優(yōu)勢。2蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)研究現(xiàn)狀［2］：自從20世紀50年代以來，關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的研究受到物理學家，生物化學家，分子生物學家，生物信息學家的高度重視，取得了豐碩的收獲。MareWilkins和KeithWilliams在1994年首次提出蛋白質(zhì)組（Preteome）分析。蛋白質(zhì)組包括一組染色體所有蛋白質(zhì)的表達。在多細胞生物中，所表達的蛋白質(zhì)根據(jù)細胞類型而有所差異。由于基因調(diào)控會從胚胎階段開始隨著發(fā)育階段的不同而改變，所以，蛋白質(zhì)表達也會隨著時間變化。蛋白質(zhì)組分析的內(nèi)容不僅包括編碼蛋白質(zhì)的基因的序列，位置結(jié)構(gòu)和功能，更注重于轉(zhuǎn)錄后修飾形式存在的每一個蛋白質(zhì)的準確生化狀態(tài)。面對龐大的生物信息數(shù)據(jù)庫,傳統(tǒng)的計算機科學算法和模型越來越顯示出不足,世界上許多研究人員提出新的思想和方法。例如：人工神經(jīng)網(wǎng)絡，隱含馬爾科夫模型，支持向量機模型，遺傳模型算法等。第一章基本理論知識的的介紹1分形及其分形理論的簡介［1］嚴格而且正式地定義分形是一件非常復雜而且困難地事情。Mandelbrot,Taylor,Falconer等都曾對分形作過嘗試性定義，企圖從數(shù)學的角度進行更詳細的描述，但這些定義很難驗證是適用于一般的情形。這些定義中，最為流行的幾個定義是：“分形是一種具有自相似特性的現(xiàn)象，圖象或者物理過程”；“其組成部分以某種方式與整體相似的形體叫分形”；“分形是Hausdorff維數(shù)大于拓撲維數(shù)的幾何”“分形是具有伸縮對稱性或膨脹對稱性的幾何對象”。［4］吳標度性和自相似性是各種定義中都提到的分形特點。在不同尺度上表現(xiàn)出

相同程度的粗糙性和破碎性意味著標度變換下的不變性，這種不變性就是無標度性。在無標度性意義下，這些不規(guī)則的實體意味著規(guī)則，復雜性意味著簡單。而無標度性的表現(xiàn)就是自相似性?？梢允蔷哂袊栏竦淖韵嗨铺匦?，如，Kohn雪花和Sierpinski三角形，但更多的是并不嚴格的自相似特性，從心臟的跳動，變幻莫測的天氣到股票的起落，從無邊的海岸線，神奇的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)到城市規(guī)模分布等許多現(xiàn)象都是如此。分形幾何的主要工具就是它的許多形式的維數(shù)。我們已經(jīng)習慣一條(光滑的)曲線是一維的，而一個曲面是二維的。事實上，對于分形集來說，它們的維數(shù)卻是分數(shù)。分形可以分為規(guī)則分形和不規(guī)則分形。它們的維數(shù)計算方法也有很多,這里我們主要介紹不規(guī)則分形的盒維數(shù)計算方法。假設有一個平面分形體為A，盒子邊長為e,N(￡)為至少包含一個A中點A的盒子數(shù)。不斷減小e,就可以得到一系列N(e)。如果A公式1lnN(e)公式1limae—o-lne存在，則稱這個極限值為集A的盒維數(shù)，記為dim(A)。B盒維數(shù)法也適用于一維和三維的不規(guī)則分形。對于一維空間中的，用等分的直線段來測量；對三維空間中的分形，可以用等分成小立方體的網(wǎng)格進行測量。多重分形是分形理論主要的研究方向之一。它描述的是一個具有標度特性的分形幾何體在生長過程中不同層次的特征。將所研究的對象分成不同線度的小區(qū)域并將具有生長幾率的那些區(qū)域用特征標度指數(shù)a來表征，這樣就得到了一個由不同的a組成的集合。它的性質(zhì)反映了所研究的問題的某種可以區(qū)別的特性。多重分形也可以分為規(guī)則多重分形和不規(guī)則多重分形。規(guī)則多重分形可以用解析方法或統(tǒng)計物理的方法得到它們的多重分形譜，不規(guī)則多重分形譜只能用統(tǒng)計物理的方法得出。這里我們主要用到的是不規(guī)則多重分形，統(tǒng)計物理給出了它的計算方法。對照經(jīng)典的盒維數(shù)法，它沒有區(qū)分包含點的盒子中點的個數(shù)。而多重分形方法則需考慮點集的空間分布，設N是點的總數(shù)，N是包含在第i個盒子內(nèi)的點數(shù)，i公式2定義概率公式2p二N/Nii那么集合M={p,i=0,1,,N}就包含了點集分布的所有信息。定義配分數(shù):i公式3咒(e)=毀)pq=(q)公式3qii=1由式(3)可見，當q二0時，咒(￡)就等于N(e)，此時的分形維數(shù)就退化為0分形的盒維數(shù)。因此，q次信息維也被定義為InX(e)limq——D(q)屮-1一。*8q豐1公式4工pInpq-1

lim—￡匕I—0In8多重分形一般用廣義維數(shù)譜曲線D-q來描述，不難理解，廣義維數(shù)譜比簡q單的分形維數(shù)包含有更多的特征信息。描述多重分形的另外一組參量是f(a)-a。這兩套參量間的關(guān)系為Legendre變換D=[qa-f(a)]或f(a)=aq-t(q)公式5qq-1其中T(q)為質(zhì)量指數(shù)。其為t(q)=(q-1)D。q通過q-Dq對曲線圖或a-f(a)對曲線圖可以描述多重分形的奇異性特征。q如在a-f(a)對曲線圖中，多重分形譜的參數(shù)a、f(a)反映的是概率最小子maxmax集的性質(zhì)，a、f(a)反映的是概率最大子集的性質(zhì)，f(a)和相應的a反minminmax0映的是最或然子集的性質(zhì)。多重分形譜的寬度a反映了概率分布范圍的大小等等。2.2聚類理論知識的簡介對樣本或指標進行聚類，我們都可以將變量看乘N維空間點的集合，而樣本看作是M維空間的點的集合，如對樣本聚類時每一個樣本點是M維空間的點，聚類分析就是用某種準則將靠近的點集歸為一類。用數(shù)學方法來處理時必須把這些樣本點之間的距離計算出來，并且把暫聚成的類與類之間的距離也計算出來，然后用統(tǒng)計準則進行檢驗并繼續(xù)進行聚類。第三章蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的生物背景蛋白質(zhì)(protein)是生命的物質(zhì)基礎，沒有蛋白質(zhì)就沒有生命。因此，它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯(lián)系在一起的物質(zhì)。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質(zhì)參與。蛋白質(zhì)占人體重量的16.3%，即一個60kg重的成年人其體內(nèi)約有蛋白質(zhì)9.8kg。人體內(nèi)蛋白質(zhì)的種類很多，性質(zhì)、功能各異，但都是由20多種氨基酸按不同比例組合而成的，并在體內(nèi)不斷進行代謝與更新。蛋白質(zhì)的生物活性不僅決定于蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)，而且與其特定的空間結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。肽單位(peptideunit):又稱為肽基(peptidegroup)，是肽鍵主鏈上的重復結(jié)構(gòu)。是由參于肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，酰氨氫原子和兩個相鄰a碳原子組成的一個平面單位。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)（primarystructure）：指蛋白質(zhì)中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)（protein在蛋白質(zhì)分子中的局布區(qū)域內(nèi)氨基酸殘基的有規(guī)則的排列。常見的有二級結(jié)構(gòu)有a-螺旋和0-折疊。二級結(jié)構(gòu)是通過骨架上的羰基和酰胺基團之間形成的氫鍵維持的。蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)（proteintertiarystructure）:蛋白質(zhì)分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)是在二級結(jié)構(gòu)的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結(jié)構(gòu)主要是靠氨基酸側(cè)鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)（proteinquaternarystructure）:多亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。實際上是具有三級結(jié)構(gòu)多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。超二級結(jié)構(gòu)（super-secondarystructure）:也稱為基元（motif）.在蛋白質(zhì)中，特別是球蛋白中，經(jīng)?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩壗Y(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體。結(jié)構(gòu)域（domain）:在蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)內(nèi)的獨立折疊單元。結(jié)構(gòu)域通常都是幾個超二級結(jié)構(gòu)單元的組合。二硫鍵（disulfidebond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結(jié)構(gòu)上起著重要的作用。范德華力（vanderWaalsforce）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。a-螺旋（a-heliv）:蛋白質(zhì)中常見的二級結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手a-螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為0.54nm,每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.0-折疊（0-sheet）:蛋白質(zhì)中常見的二級結(jié)構(gòu)，是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構(gòu)象是通過一個肽鍵的羰基氧和位于同一個肽鏈的另一個酰氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。0-轉(zhuǎn)角（0-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結(jié)構(gòu)，是連接蛋白質(zhì)分子中的二級結(jié)構(gòu)（a-螺旋和0-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區(qū)，一般含有2?16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉(zhuǎn)角又常稱為環(huán)（loop）。常見的轉(zhuǎn)角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉(zhuǎn)角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的酰氨氮之間形成氫鍵；轉(zhuǎn)角II的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉(zhuǎn)角中的第二個大都是脯氨酸。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分類的概念是1976年由英國學者Levitt和Chothia提出來的。根據(jù)當時已知的31種球蛋白晶體X射線衍射所測定的三級結(jié)構(gòu)，他們將蛋白質(zhì)分成四類。之后，在SCOP數(shù)據(jù)庫中還提到其他一些類別，以下例舉這些類別。a類由在蛋白質(zhì)表面上的由環(huán)連接的一束a螺旋構(gòu)成。卩類由反平行式卩折疊構(gòu)成，通常是兩個折疊緊密接觸形成一個三明治。通過第一條和最后一條鏈接觸，一個折疊可選擇地纏繞成一個圓柱(如酶、轉(zhuǎn)運蛋白、抗體和病毒衣殼蛋白、唾液酸酶)。卩類主要由分離的a螺旋和反平行式0折疊構(gòu)成)a/卩類主要由平行式卩折疊和a螺旋構(gòu)成，但也有混合的卩折疊。除了在這一類的蛋白質(zhì)中形成折疊以外，在另一些蛋白質(zhì)中平行式0鏈可能形成由a螺旋環(huán)繞的圓柱狀結(jié)構(gòu)。這類蛋白質(zhì)包括許多代謝酶。第四章具體實例分析4．1分形維數(shù)的計算Huang在文獻中基于“蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)分形的立體分子片模型”，對Havlin的分形維數(shù)計算算法進行改進，給出如下的計算公式[2：]D(N)=ln(R)/ln(r)公式6TOC\o"1-5"\h\zMNMNM(R)二1/(M-N)另藝(R)公式7NMi,i+NN=2i=1M(r)=1/(M-N)藝藝(r)公式8NMi,i+NN=2i=1M(R)=N^i-1[(X—X)2+(Y—Y)2+(Z—Z)2]1/2公式9i,i+NMj+1jj+1jj+1jj=1(r)=[(X—X)2+(Y—Y)2+(Z—Z)2]1/2公式10i,i+NMi+Nii+Nii+NiD=1/NK藝D(N)公式11fMN=2NK=M/2當M為偶數(shù)時NK=(M+1)/2當M為奇數(shù)時這里(R)是在殘基數(shù)為M的某一肽鏈中殘基數(shù)為N的片段的平均長度;NM(r)是平均長度為(R)的片段的平均端距端距；R)是殘基數(shù)為M的肽鏈NMNMi,i+NM中第i和第i+N個a-碳原子間鏈的長度；(r)是肽鏈長度為(R)的第ii,i+NMi,i+NM和第i+N個a-碳原子間的距離；XYZ貝U分別為第j個a-碳原子在三維空間中的原子坐標。本文認為上述公式有錯誤。我們來分析公式(2),對于給定的長度M的肽鏈,藝藝(R)，與N無關(guān)，相對于N是常數(shù)C。因此，(R)=C/(M-N)，與i,i+NNM空間位置分布無關(guān)，這與肽鏈中殘基數(shù)為N的片段的平均長度的含義顯然不符，自然不能反映蛋白質(zhì)的二三級結(jié)構(gòu)。事實上，肽鏈中殘基數(shù)為N的片段的平均長度應為肽鏈中所有殘基數(shù)為N的片段的長度之和與片段數(shù)的比值，因此，我們公式6修改為：(R)=1/(M-N)藝(R)公式6'NMi,i+NMi=1類似地，公式(3)修改為：(r)=1/(M-N)呢(r)公式8'NMi,i+NM故我們啟用的是公式(5)，(6')，(i=71),(8')(9)，(10),(11)我們從PDB數(shù)據(jù)庫中取出264條蛋白質(zhì)鏈數(shù)據(jù)，按照我們的模型和公式，計算分形維數(shù)。結(jié)果見附錄：4.2聚類分析下面對上述蛋白質(zhì)的分形維數(shù)進行聚類分析，其結(jié)果如下：圖1group1=Columns1through15

1202134222389101113141619Columns16through30252627282930333437383957585964Columns31through45656676777879808586878990919293Columns46through60949596979899101102103104107118123130131Columns61through75132133135136137138139140141142143144153156157Columns76through90158164166167169170173174175181182183186187188Columns91through105189195197198200204205206207208209210217220222Columns106through120229232233234236238239245247248249251252253254Columns121through124255261262264group2=

Columns1through152121718313248676882838488117159Columns16through29172176177178179201202203223224241242243244group3=24134230group4=Columns1through15567153536404142434445464749Columns16through30505152535455566061626369707172Columns31through4573747581100105106108109110111112113114115Columns46through60116119120121122124125126127128129145146147148Columns61through75149150151152154155160161162163165168171180184

Columns76through90185190191192193194196199211212213214215216218Columns91through105219221225226227228231235237240246250256257258Columns106through108259260263從聚類結(jié)果看出，結(jié)果并不理想，如GROUP2中既有Q類,0類,a+0類。這說明蛋白質(zhì)鏈的分形維數(shù)作為單一的聚類特征指標不合適，對于具有相同分形維數(shù)的蛋白質(zhì)，有的結(jié)構(gòu)并不相似，甚至不同。這就需要進一步討論分析。4．2進一步討論分析本文采用MATLAB編程（程序見附錄），對于分維數(shù)接近的四條蛋白質(zhì)BflFigure1FileEditViewInsertToolsDesWopWindowHelp1-□X□HS紳倒近□[Es□la0,lal8,lalna,lf4a,進行多重分形分析。試驗結(jié)果如下:圖2FJFigure1FileEdit辿已艸InsertToolsDesklop巴門如艸Help圖3圖4圖5分析如下：EJFigure1FileEditViewInsertTuulsDeshlop'■AHndovvHelp-□X□QS運□0■口q=-WOWO簡單分形維數(shù)是對蛋白質(zhì)表面形貌，折疊的整體表征，而多重分形譜全面反映了表面上幾何高度的概率分布，其寬度人。可以度量表征表面的起伏程度。以下為結(jié)構(gòu)比較相近的蛋白質(zhì)的山結(jié)果如下：1a18蛋白質(zhì)：q=[-10,10]Aa=max(a)-min(a)=6.624032875135588e-001q=[-10,10]Aa-maxa(-)man()6.794271276860535e-001q=[-30,30]Aa=max(a)-min(a)=6.794823302025714e-001q=[-50,50]Aa=max(a)-min(a)=6.794825058819123e-001q=[-100,100]1a1na蛋白質(zhì)：Aa=max(a)-min(a)=1.060405141924315e+000q=[-10,10]Aa=max(a)-min(a)=1.075316210260531e+000q=[-30,30]Aa=max(a)-min(a)=1.076794858650659e+000q=[-50,50]Aa二max(a)-min(a)二1.076953848977773e+000q=[-100,100]

Aa=max(a)-min(a)=1.212935227899142e+000q=[-30,30]Aa=maxa(-)man()1.217206168240774e+0q0=0[-50,50]Aa=max(a)-min(a)=1.217950188275634e+000q=[-100,100]1f4a蛋白質(zhì)：Aa=max(a)-min(a)=1.484177485013398e+000q=[-10,10]Aa=max(a)-min(a)=1.532066946890844e+000q=[-30,30]Aa=max(a)-min(a)=1.536247940609423e+000q=[-50,50]q=[-10,10]1a00蛋白質(zhì)：Aa=max(a)-min(a)=1.154138473004997e+000A1a00蛋白質(zhì)：Aa=max(a)-min(a)=1.154138473004997e+000盡管分形維數(shù)接近，但是，隨著的變化，f()變化形式是不一樣的,這說明蛋白質(zhì)的多重分形譜是對其分形維數(shù)較細致的刻畫。在相同的分形維數(shù)類中，只具有相同的多重分形譜分布的蛋白質(zhì)鏈的結(jié)構(gòu)會較為接近。從圖中可看出，q的變化及其范圍，會影響f()，，和山，但總的來說在q增大到一定程度時，f(a)，a基本上都不再隨著q的的增加而變化,q的范圍可以截至。第五章總結(jié)本文討論的是基于分形維數(shù)的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分析,首先運用改進的計算方法算出264個蛋白質(zhì)的分形維數(shù),并對其進行聚類分析.但光從分析維數(shù)單一特性不能很好的區(qū)分各個蛋白質(zhì).于是又進一步分析,將四個分形維數(shù)比較接近的但不同種類的蛋白質(zhì)的多重分形譜給做了出來,可以看到分形維數(shù)接近的蛋白質(zhì)多重分形譜差異很大,因此多重分形譜可以比較細致的描述蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)特征.主要參考文獻孫霞,吳自勤.分形原理及其應用[M].中國科學技術(shù)出版社,2003,10毛軍軍.基于商空間粒度理論的商分形模型及其應用[J].曾建軍，李世航.面向科學與工程問題的語言matlab[M].安徽大學出版社,2002,6高海霞.多重分形的算法研究及應用[J].成都理工大學學報,2004,5姜靈敏，周峰.上證指數(shù)合維數(shù)的計量與特性研究[J].系統(tǒng)工程學報,2006,8曹漢強，朱光喜，李旭濤,夏文芳.多重分形及其在地形特征分析中的應用[J].北京航空航天大學學報,2004,11王堅，田社平，顏國正.結(jié)腸道壓力數(shù)據(jù)的多重分形分析[J].中國計量學院學報,2005,11王福林，周陰請.多重分形譜及其計算[J].北京航空航天大學學報,2000⑼張濟忠?分形[M].清華大學出版社,1998[10]沈晨,樂友喜.求多重分形譜的一種實用算法[J].石油大學學報,1996

附錄附錄A蛋白質(zhì)分形維數(shù)計算結(jié)果PDB名稱分形維數(shù)PDB名稱分形維數(shù)PDB名稱分形維數(shù)PDB名稱分形維數(shù)legn1.52571a1h1.40131ean1.54381a0rb1.6800lg6m1.38451a1k1.39871a0rg1.24491a0rp1.516815c811.54251a4la1.72711a1ma1.58211a1mb1.473215c8h1.53941a4lb1.72711a1na1.58261a1nb1.47381a4ld1.72711a4lc1.72641a1oa1.57941a1ob1.47271a4ma1.72661a4mb1.72641a3na1.58241a3nb1.57921a4mc1.72651a4md1.72641a3nc1.58331a3nd1.57691a6wl1.52481aoqa1.76891e50a1.56031e50b1.54141a6wh1.53441aoqb1.77011e50c1.56261e50d1.53791dzaa1.54671dyt1.55031e50e1.56301e50f1.53861dzab1.54621dyt1.54891e50g1.56321e50h1.54171k761.458712e8l1.54251e50q1.54051e50r1.540012e8h1.539812e8m1.54441e5j1.70451e5la1.674612e8p1.54311a0k1.56651e5lb1.67971e5qa1.69191aoqa1.76891aoqb1.77011e5qb1.69201e5qc1.69201a181.54671a1f1.40311e5qd1.69181e5qe1.69231a1g1.40031a1i1.39971e5qf1.69181e5qg1.69191a1j1.39771a1l1.39811e5qh1.69221e6va1.71271a2da1.54551a2db1.54741e6vb1.69181e6vc1.60481a2ya1.51481a2yb1.53051e6vd1.71281e6ve1.69171a2yc1.53491a3ll1.54251e6vf1.60441e6ya1.71871a3lh1.55621a3p1.38291e6yb1.69091e6yc1.61701a3rl1.53671a3rh1.56121e6yd1.71841e6ye1.69211a3rp1.09181a4jl1.54641e6yf1.61681f9ea1.54161a4jb1.54031a4kl1.54281f9ec1.54191f9ed1.43491a5fh1.54181a6ta1.53461f9eg1.54131f9eh1.43391a7nl1.52011a7nh1.53481f9el1.43391e6za1.72701a7ol1.51891a7oh1.53471e6zb1.72431e79a1.73441a7pl1.52071a7ph1.53431e79b1.73811e79c1.73901a7rl1.51991a7rh1.53521e79d1.72991e79e1.72961aay1.40051ab01.54511e79f1.73011e79g1.53461abq1.42551aifl1.54171e79h1.52311e79i1.25951aifh1.55201aifa1.54151e81e1.69581e7pa1.79021aifb1.55231aqua1.68921e7pb1.61161e7pc1.59451aqub1.68691acd1.53671e7pe1.61101e7pf1.5947

laddl.7247lahwal.54l4le7pgl.7899le7ph1.6113lahwbl.5694lahwcl.5432le7pil.5950le7pj1.7902lahwdl.54l4lahwel.5700le7pkl.6ll2le7p1.5948lahwfl.5445l3pkl.7l53le7pdl.79021e82e1.691113pkl.7l36l3pkl.7l37le9jal.32301a3oa1.584413pkl.7l00l9l4l.6028la3obl.58l01a3oc1.58351e04il.69l8le04ll.7007la3odl.5790lfOq1.7036lelcal.79O6lelcbl.7359lf2hl.555l1f3ua1.3923lelccl.7908lelcdl.7359lf3ubl.348l1f3uc1.3889lelqal.7367lelqbl.7420lf3udl.389l1f3ue1.3885lelqcl.7390lelqdl.7307lf3ufl.38l61f3ug1.3921lelqel.7300lelqfl.7304lf3uhl.3474107l1.5769lelqgl.3755lelral.7388ll7eal.6793117eb1.6781lelrbl.7444lelrcl.74l2lf99al.52341f99b1.5352lelrdl.7332lelrel.7327lf99kl.52321f99l1.5350lelrfl.7330lelrgl.3755lf99ml.524l1f99n1.5363le24al.6758le3aal.5526la8il.79l21a5sa1.6740le3abl.7007le3sal.6466la5sbl.75281a6aa1.5461le3sdl.6463le3wal.66l9la6dal.60751a6db1.6096le3wbl.6595le3wcl.6579la6eal.6l061a6eb1.6124le3wdl.6643le3zl.7299l22ll.57781f421.5922le42al.5975le42bl.5976lf45al.58721f45b1.5134le9yal.5293le9ybl.7365lf49al.80241f49b1.8022le9zal.5292le9zbl.7396lf49cl.80221f49d1.8021leaOal.86l3leaObl.86l0lf49el.80231f49f1.8022lf49gl.8022lf49hl.8022lf4aal.804l1f4ab1.8039lf4acl.804llf4adl.8040lf4hal.80501f4hb1.8049lf4hcl.8052lf4hdl.8049la95al.546l1a95b1.5345la95cl.5369la95dl.54l3lbapl.6502lbbba1.5807lbbbbl.5760lbbbcl.5804lbbbdl.5772lbbs1.6950lbd2el.5743lbdfal.5260lbdfbl.525llbdfc1.5191附錄B分形維數(shù)聚類程序clc,clear;X=load('D:\data.txt');Y=pdist(X');Z=linkage(Y,'complete');T=cluster(Z,'maxclust',4);dendrogram(Z);group1=find(T==1)'group2=find(T==2