生物化學習題及答案_酶

1、酶 （一）名詞解釋1米氏常數(shù)（Km值）2底物專一性（substrate specificity）3輔基（prosthetic group）4單體酶（monomeric enzyme）5寡聚酶（oligomeric enzyme）6多酶體系（multienzyme system）7激活劑（activator）8抑制劑（inhibitor inhibiton）9變構酶（allosteric enzyme）10同工酶（isozyme）11誘導酶（induced enzyme）12酶原（zymogen）13酶的比活力（enzymatic compare energy）14活性中心（activ

2、e center） （二）英文縮寫符號1NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide） 2FAD（flavin adenine dinucleotide）3THFA（tetrahydrofolic acid）4NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5FMN（flavin mononucleotide）6CoA（coenzyme A）7ACP（acyl carrier protein） 8BCCP（biotin carboxyl carrier protein）9PLP（pyridoxal p

3、hosphate） （三）填空題1酶是 產(chǎn)生的，具有催化活性的 。2酶具有 、 、 和 等催化特點。3影響酶促反應速度的因素有 、 、 、 、 和 。4胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有 、 、和 基，三者構成一個氫鍵體系，使其中的 上的 成為強烈的親核基團，此系統(tǒng)稱為 系統(tǒng)或 。5與酶催化的高效率有關的因素有 、 、 、 、 等。6丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脫氫酶的 抑制劑。7變構酶的特點是：（1） ，（2） ，它不符合一般的 ，當以V對S作圖時，它表現(xiàn)出 型曲線，而非 曲線。它是 酶。8轉(zhuǎn)氨酶的輔因子為 即維生素 。其有三種形式，分別為 、 、 ，其中 在氨基酸代謝中非常重要，是 、

4、和 的輔酶。9葉酸以其 起輔酶的作用，它有 和 兩種還原形式，后者的功能作為 載體。10一條多肽鏈Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg經(jīng)胰蛋白酶水解可得到 個多肽。11全酶由 和 組成，在催化反應時，二者所起的作用不同，其中 決定酶的專一性和高效率， 起傳遞電子、原子或化學基團的作用。12輔助因子包括 、 和 等。其中 與酶蛋白結合緊密，需要 除去， 與酶蛋白結合疏松，可以用 除去。13TRCech和S.Alman因各自發(fā)現(xiàn)了 而共同獲得1989年的諾貝爾獎（化學獎）。14根據(jù)國際系統(tǒng)分類法，所有的酶按所催化的化學反應的性質(zhì)可分為六類

5、、 、 、 、 、 和 。15根據(jù)國際酶學委員會的規(guī)定，每一種酶都有一個唯一的編號。醇脫氫酶的編號是EC1.1.1.1，EC代表 ，4個數(shù)字分別代表 、 、 和 。16根據(jù)酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分為 、 、 和 。 17酶的活性中心包括 和 兩個功能部位，其中 直接與底物結合，決定酶的專一性， 是發(fā)生化學變化的部位，決定催化反應的性質(zhì)。18酶活力是指 ，一般用 表示。19通常討論酶促反應的反應速度時，指的是反應的 速度，即 時測得的反應速度。20解釋別構酶作用機理的假說有 模型和 模型兩種。21固定化酶的優(yōu)點包括 ， ， 等。22pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響 ，影響

6、 ，影響 。23溫度對酶活力影響有以下兩方面：一方面 ，另一方面 。24脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有 專一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，僅生成甘油-1-磷酸一種底物，因此它具有 專一性。25酶促動力學的雙倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk作圖法），得到的直線在橫軸的截距為 ，縱軸上的截距為 。26磺胺類藥物可以抑制 酶，從而抑制細菌生長繁殖。27判斷一個純化酶的方法優(yōu)劣的主要依據(jù)是酶的 和 。28維生素是維持生物體正常生長所必需的一類_有機物質(zhì)。主要作用是作為_的組分參與體內(nèi)代謝。29根據(jù)維生素的_性質(zhì)，可將維生素分為兩類，即_和_。30維生素B1由_環(huán)與_環(huán)通

7、過_相連，主要功能是以_形式，作為_和_的輔酶，轉(zhuǎn)移二碳單位。31維生素B2的化學結構可以分為二部分，即_和_，其中_原子上可以加氫，因此有氧化型和還原型之分。32維生素B3由_與_通過_相連而成，可以與_，_和_共同組成輔酶_，作為各種_反應的輔酶，傳遞_。33維生素B5是_衍生物，有_，_兩種形式，其輔酶形式是_與_，作為_酶的輔酶，起遞_作用。34生物素可看作由_，_，_三部分組成，是_的輔酶，在_的固定中起重要的作用。35維生素B12是唯一含_的維生素，由_，_和氨基丙酸三部分組成，有多種輔酶形式。其中_是變位酶的輔酶，_是轉(zhuǎn)甲基酶的輔酶。36維生素C是_的輔酶，另外還具有_作用等。&

8、#160;（四）選擇題1酶的活性中心是指：A酶分子上含有必需基團的肽段 B酶分子與底物結合的部位C酶分子與輔酶結合的部位 D酶分子發(fā)揮催化作用的關鍵性結構區(qū)E酶分子有絲氨酸殘基、二硫鍵存在的區(qū)域2酶催化作用對能量的影響在于：A增加產(chǎn)物能量水平 B降低活化能 C降低反應物能量水平D降低反應的自由能 E增加活化能3競爭性抑制劑作用特點是：A與酶的底物競爭激活劑 B與酶的底物競爭酶的活性中心 C與酶的底物競爭酶的輔基 D與酶的底物競爭酶的必需基團； E與酶的底物競爭酶的變構劑4競爭性可逆抑制劑抑制程度與下列那種因素無關：A作用時間 B抑制劑濃度 C底物濃度D酶與抑制劑的親和力的大小 E酶與底物的親和

9、力的大小5哪一種情況可用增加S的方法減輕抑制程度：A不可逆抑制作用 B競爭性可逆抑制作用 C非競爭性可逆抑制作用D反競爭性可逆抑制作用 E無法確定6酶的競爭性可逆抑制劑可以使：AVmax減小，Km減小 BVmax增加，Km增加 CVmax不變，Km增加 DVmax不變，Km減小 EVmax減小，Km增加7下列常見抑制劑中，除哪個外都是不可逆抑制劑：A 有機磷化合物 B 有機汞化合物 C 有機砷化合物 D 氰化物 E 磺胺類藥物8酶的活化和去活化循環(huán)中，酶的磷酸化和去磷酸化位點通常在酶的哪一種氨基酸殘基上：A天冬氨酸 脯氨酸 賴氨酸 D絲氨酸 甘氨酸9在生理條件下，下列哪種基團既可以作為H+的受

10、體，也可以作為H+的供體：AHis的咪唑基 BLys的氨基 CArg的胍基DCys的巰基 ETrp的吲哚基10對于下列哪種抑制作用，抑制程度為50%時，I=Ki ：A不可逆抑制作用 B競爭性可逆抑制作用 C非競爭性可逆抑制作用 D反競爭性可逆抑制作用 E無法確定11下列輔酶中的哪個不是來自于維生素：ACoA BCoQ CPLP DFH2EFMN12下列敘述中哪一種是正確的：A所有的輔酶都包含維生素組分 B所有的維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分C所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分D只有B族維生素可以作為輔酶或輔酶的組分13多食糖類需補充：A維生素B1 B維生素B2 C維生素B5 D維生素

11、B6 E維生素B714多食肉類，需補充：A維生素B1 B維生素B2 C維生素B5 D維生素B6 E維生素B715以玉米為主食，容易導致下列哪種維生素的缺乏：A維生素B1 B維生素B2 C維生素B5 D維生素B6 E維生素B716下列化合物中除哪個外，常作為能量合劑使用：ACoA BATP C胰島素 D生物素17下列化合物中哪個不含環(huán)狀結構：A葉酸 B泛酸 C煙酸 D生物素 E核黃素18下列化合物中哪個不含腺苷酸組分：ACoA BFMN CFAD DNAD+ ENADP+19需要維生素B6作為輔酶的氨基酸反應有：A成鹽、成酯和轉(zhuǎn)氨 B成酰氯反應 C烷基化反應 D成酯、轉(zhuǎn)氨和脫羧 E轉(zhuǎn)氨、脫羧和消

12、旋 （五）是非判斷題（ ）1酶促反應的初速度與底物濃度無關。 （ ）2當?shù)孜锾幱陲柡退綍r，酶促反應的速度與酶濃度成正比。 （ ）3某些酶的Km由于代謝產(chǎn)物存在而發(fā)生改變，而這些代謝產(chǎn)物在結構上與底物無關。（ ）4某些調(diào)節(jié)酶的V-S的S形曲線表明，酶與少量底物的結合增加了酶對后續(xù)底物分子的親和力。（ ）5測定酶活力時，底物濃度不必大于酶濃度。（ ）6測定酶活力時，一般測定產(chǎn)物生成量比測定底物消耗量更為準確。（ ）7在非競爭性抑制劑存在下，加入足量的底物，酶促的反應能夠達到正常Vmax。（ ）8碘乙酸因可與活性中心-SH以共價鍵結合而抑制巰基酶，而使糖酵解途徑受阻。（ ）9誘導酶是指當

13、細胞加入特定誘導物后，誘導產(chǎn)生的酶，這種誘導物往往是該酶的產(chǎn)物。（ ）10酶可以促成化學反應向正反應方向轉(zhuǎn)移。（ ）11對于可逆反應而言，酶既可以改變正反應速度，也可以改變逆反應速度。（ ）12酶只能改變化學反應的活化能而不能改變化學反應的平衡常數(shù)。（ ）13酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。（ ）14從鼠腦分離的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km=6×10-6mol/L）或果糖（Km=2×10-3mol/L），則己糖激酶對果糖的親和力更高。（ ）15Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關，與酶濃度無關（ ）16Km是酶的特征常數(shù)，在任何條件下，Km是常數(shù)。（ ）17Km是酶的

14、特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關，與酶的底物無關。（ ）18一種酶有幾種底物就有幾種Km值。（ ）19當S>>Km時， V趨向于Vmax，此時只有通過增加E來增加V。（ ）20酶的最適pH值是一個常數(shù)，每一種酶只有一個確定的最適pH值。（ ）21酶的最適溫度與酶的作用時間有關，作用時間長，則最適溫度高，作用時間短，則最適溫度低。（ ）22金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。（ ）23增加不可逆抑制劑的濃度，可以實現(xiàn)酶活性的完全抑制。（ ）24競爭性可逆抑制劑一定與酶的底物結合在酶的同一部位。（ ）25由1g粗酶制劑經(jīng)純化后得到10mg電泳純的酶制劑，那么酶的比活較

15、原來提高了100倍。（ ）26酶反應的最適pH值只取決于酶蛋白本身的結構。（ ）27所有B族維生素都是雜環(huán)化合物。（ ）28B族維生素都可以作為輔酶的組分參與代謝。（ ）29脂溶性維生素都不能作為輔酶參與代謝。（ ）30除了動物外，其他生物包括植物、微生物的生長也有需要維生素的現(xiàn)象。（ ）31植物的某些器官可以自行合成某些維生素，并供給植物整體生長所需。（ ）32維生素E不容易被氧化，因此可做抗氧化劑。 （六）問答題及計算題1怎樣證明酶是蛋白質(zhì)？2簡述酶作為生物催化劑與一般化學催化劑的共性及其個性？3簡述Cech及Altman是如何發(fā)現(xiàn)具有催化活性的RNA的？4試指出下列每種酶具有哪

16、種類型的專一性？（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；（2）-D-葡萄糖苷酶（只作用于-D-葡萄糖形成的各種糖甘，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）；（3）酯酶（作用于R1COOR2的水解反應）；（4）L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；（5）反丁烯二酸水合酶只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于順丁烯二酸（馬來酸）；（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）。5稱取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液測得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液測酶活力，結果每小時可以水解酪蛋白產(chǎn)生1500g酪氨酸

17、，假定1個酶活力單位定義為每分鐘產(chǎn)生1g酪氨酸的酶量，請計算：（1）酶溶液的蛋白濃度及比活。（2）每克純酶制劑的總蛋白含量及總活力。6Vmax與米氏常數(shù)可以通過作圖法求得，試比較VS圖，雙倒數(shù)圖，VV/S作圖，S/VS作圖及直接線性作圖法求Vmax和Km的優(yōu)缺點？7（1）為什么某些腸道寄生蟲如蛔蟲在體內(nèi)不會被消化道內(nèi)的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？ （2）為什么蠶豆必須煮熟后食用，否則容易引起不適？8使用下表數(shù)據(jù)，作圖判斷抑制劑類型（競爭性還是非競爭性可逆抑制劑）？S mmol/L 2.0 3.0 4.0 10.0 15.0每小時形成產(chǎn)物的量（mol） 13.9 17.9 21.3 31.3 37.

18、0（沒有抑制劑） 每小時形成產(chǎn)物的量（mol） 8.8 12.1 14.9 25.7 31.3（有抑制劑）  9甘油醛-3-磷酸脫氫酶（Mr 150 000）的活性位點有一個Cys殘基，假定為使5mL的1.2mg/mL的酶溶液完全失活，需要3.0×10 -2mg碘乙酰胺（Mr 185），計算酶的催化亞基的數(shù)目？10對活細胞的實驗測定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近，請解釋其生理意義？為什么底物濃度不是大大高于Km或大大低于Km呢？11有時別構酶的活性可以被低濃度的競爭性抑制劑激活，請解釋？12（1）對于一個遵循米氏動力學的酶而言，當S=Km時，若V=35mol

19、/min，Vmax是多少mol/min？ （2）當S=2×10 -5mo/L，V=40mol/min，這個酶的Km是多少？ （3）若I表示競爭性抑制劑，KI=4×10-5mol/L，當S=3×10-2mol/L和I=3×10-5mol/L時，V是多少？ （4）若I是非競爭性抑制劑，在KI、S和I條件與（3）中相同時，V是多少？（2）計算S=1.0×10-6mol/L和S=1.0×10-1mol/L時的v？（3）計算S=2.0×10-3mol/L或S=2.0×10-6mol/L時最初5min內(nèi)的產(chǎn)物總量？（4）假如每

20、一個反應體系中酶濃度增加到4倍時，Km，Vmax是多少？13在很多酶的活性中心均有His殘基參與，請解釋？22將下列化學名稱與B族維生素及其輔酶形式相匹配？（A）泛酸；（B）煙酸；（C）葉酸；（D）硫胺素；（E）核黃素；（F）吡哆素；（G）生物素。（1）B1 ；（2）B2 ；（3）B3 ；（4）B5 ；（5）B6 ； （6）B7 ；（7）B11； （8）B12。()FMN；()FAD；()NAD+；()NADP+；()CoA；()PLP；()PMP；()FH2，F(xiàn)H4；()TPP。 參考答案 （一）名詞解釋1米氏常數(shù)（Km值）：用m值表示，是酶的一個重要參數(shù)。m值是酶反應速

21、度（V）達到最大反應速度（Vmax）一半時底物的濃度（單位M或mM）。米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關，不受底物濃度和酶濃度的影響。2底物專一性：酶的專一性是指酶對底物及其催化反應的嚴格選擇性。通常酶只能催化一種化學反應或一類相似的反應，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類型：絕對專一性、相對專一性、立體專一性。3輔基：酶的輔因子或結合蛋白質(zhì)的非蛋白部分，與酶或蛋白質(zhì)結合得非常緊密，用透析法不能除去。4單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為更小的單位。分子量為13,00035,000。5寡聚酶：有幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶。寡聚酶中的亞基可以是相同的

22、，也可以是不同的。亞基間以非共價鍵結合，容易為酸堿，高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚酶的分子量從35 000到幾百萬。6多酶體系：由幾個酶彼此嵌合形成的復合體稱為多酶體系。多酶復合體有利于細胞中一系列反應的連續(xù)進行，以提高酶的催化效率，同時便于機體對酶的調(diào)控。多酶復合體的分子量都在幾百萬以上。7激活劑：凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱激活劑，其中大部分是離子或簡單的有機化合物。8抑制劑：能使酶的必需基團或酶活性部位中的基團的化學性質(zhì)改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質(zhì)。9變構酶：或稱別構酶，是代謝過程中的關鍵酶，它的催化活性受其三維結構中的構象變化的調(diào)節(jié)。10同工酶：是指有機體

23、內(nèi)能夠催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結構組成卻有所不同的一組酶。11誘導酶：是指當細胞中加入特定誘導物后誘導產(chǎn)生的酶，它的含量在誘導物存在下顯著增高，這種誘導物往往是該酶底物的類似物或底物本身。12酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質(zhì)水解作用后，轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘拿浮?3酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質(zhì)所具有的活力單位數(shù)，可以用下式表示：  比活力=活力單位數(shù)蛋白質(zhì)量（mg）  14活性中心：酶分子中直接與底物結合，并催化底物發(fā)生化學反應的部位，稱為酶的活性中心。 （二）英文縮寫符號1NAD+ （nicotinamide adenine dinuc

24、leotide）：煙酰胺腺嘌呤二核苷酸；輔酶。2FAD（flavin adenine dinucleotide）：黃素腺嘌呤二核苷酸。3THFA（tetrahydrofolic acid）：四氫葉酸。4NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）：煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸；輔酶。5FMN（flavin mononucleotide）：黃素單核苷酸。6CoA（coenzyme A）：輔酶A。7ACP（acyl carrier protein）：?；d體蛋白。8BCCP（biotin carboxyl carrier protein）：生物素

25、羧基載體蛋白。9PLP（pyridoxal phosphate）：磷酸吡哆醛。 （三）填空題1活細胞；蛋白質(zhì) 2高效性；專一性；作用條件溫和；受調(diào)控 3E；S；pH；T（溫度）；I（抑制劑）；A（激活劑）4Ser195；His57；Asp102；Ser195；氧原子；電荷轉(zhuǎn)接；電荷中繼網(wǎng)5鄰近效應；定向效應；誘導應變；共價催化；活性中心酸堿催化6競爭性7由多個亞基組成；除活性中心外還有變構中心；米氏方程；S；雙；寡聚酶8磷酸吡哆醛；VB6；磷酸吡哆醛；磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醇；磷酸吡哆醛；轉(zhuǎn)氨酶；脫羧酶；消旋酶9還原性產(chǎn)物；DHFA；THFA；一碳單位10三11酶蛋白；輔助因子；酶蛋白

26、；輔助因子12輔酶；輔基；金屬離子；輔基；化學方法處理；輔酶；透析法13核酶（具有催化能力的RNA）14氧化還原酶類；轉(zhuǎn)移酶類；水解酶類；裂合酶類；異構酶類；合成酶類15酶學委員會；氧化還原酶類；作用-CHOH基團的亞類；受體NAD+或NADP+的亞亞類；序號為116絕對專一性；相對專一性；立體專一性17結合部位；催化部位；結合部位；催化部位18酶催化化學反應的能力；一定條件下，酶催化某一化學反應的反應速度19初；底物消耗量<5%20齊變；序變21穩(wěn)定性好；可反復使用；易于與反應液分離22底物分子的解離狀態(tài)；酶分子的解離狀態(tài)；中間復合物的解離狀態(tài)23溫度升高，可使反應速度加快；溫度太高，

27、會使酶蛋白變性而失活24絕對；立體25-1/Km；1/Vmax26二氫葉酸合成酶27比活力；總活力28微量；輔酶29溶解；水溶性維生素；脂溶性維生素30嘧啶；噻唑；亞甲基；TPP；脫羧酶；轉(zhuǎn)酮酶31二甲基異咯嗪基；核糖醇基；1，10位氮32丁酸衍生物；-丙氨酸；酰胺鍵；巰基乙胺；焦磷酸；3-AMP；CoA；酰化；酰基33吡啶；煙酸；煙酰胺；NAD+；NADP+；脫氫；氫34尿素；噻吩；戊酸側(cè)鏈；羧化酶；CO235金屬元素；咕啉環(huán)；核苷酸；5-脫氧腺苷鈷胺素；甲基鈷胺素36羥化；解毒 （四）選擇題1D：酶活性中心有一個結合部位和一個催化部位，分別決定專一性和催化效率，是酶分子發(fā)揮作用的

28、一個關鍵性小區(qū)域。2B：酶是生物催化劑，在反應前后沒有發(fā)生變化，酶之所以能使反應快速進行，就是它降低了反應的活化能。3B：酶的競爭性抑制劑與酶作用的底物的結構基本相似，所以它與底物競爭酶的活性中心，從而抑制酶的活性，阻止酶與底物反應。4A：競爭性可逆抑制劑抑制程度與底物濃度、抑制劑濃度、酶與抑制劑的親和力、酶與底物的親和力有關，與作用時間無關。 5B：競爭性可逆抑制作用可用增加S的方法減輕抑制程度。6C：酶的競爭性可逆抑制劑可以使Vmax不變，Km增加。7E：磺胺類藥物是競爭性可逆抑制劑。8D：蛋白激酶可以使ATP分子上的-磷酸轉(zhuǎn)移到一種蛋白質(zhì)的絲氨酸殘基的羥基上，在磷酸基的轉(zhuǎn)移過程中，常伴有

29、酶蛋白活性的變化，例如肝糖原合成酶的磷酸化與脫磷酸化兩種形式對糖原合成的調(diào)控是必需的。9A：His咪唑基的pK值在6.07.0之間，在生理條件下一半解離，一半未解離，解離的部分可以作為H+的受體，未解離的部分可以作為H+的供體。10C：對于非競爭性可逆抑制作用，抑制程度為50%時，I=Ki。11B：CoQ不屬于維生素，CoA是維生素B3的衍生物，PLP是維生素B6的衍生物，F(xiàn)H2是維生素B11的衍生物，F(xiàn)MN是維生素B2的衍生物。12C：很多輔酶不包含維生素組分，如CoQ等；有些維生素不可以作為輔酶或輔酶的組分，如維生素E等；所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分，但并不是只有B族維生素可

30、以作為輔酶或輔酶的組分，如維生素K也可以作為-羧化酶的輔酶。13A：維生素B1以輔酶TPP的形式參與代謝，TPP是丙酮酸脫氫酶系、-酮戊二酸脫氫酶系、轉(zhuǎn)酮酶等的輔酶，因此與糖代謝關系密切。多食糖類食物消耗的維生素B1增加，需要補充。14D：維生素B6以輔酶PLP，PMP的形式參與氨基酸代謝，是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶、脫羧酶和消旋酶的輔酶，因此多食用蛋白質(zhì)類食物消耗的維生素B6增加，需要補充。15C：玉米中缺少合成維生素B5的前體色氨酸，因此以玉米為主食，容易導致維生素B5的缺乏。16D：CoA、ATP和胰島素常作為能量合劑使用。17B：泛酸是B族維生素中唯一不含環(huán)狀結構的化合物。18B：FMN是黃素單核

31、苷酸，不含腺苷酸組分。19E：VB6以輔酶PLP，PMP的形式參與氨基酸代謝，是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶、脫羧酶和消旋酶的輔酶。 （五）是非判斷題1錯：酶促反應的初速度與底物濃度是有關的，當其它反應條件滿足時，酶促反應的初速度與底物濃度成正比。2對：當?shù)孜镒銐驎r，酶濃度增加，酶促反應速度也加快，成正比。3對：Km是酶的特征性常數(shù)，反應的代謝產(chǎn)物可能影響酶性質(zhì)的改變從而影響Km的變化，而這些代謝產(chǎn)物在結構上并不與底物一致。4對：調(diào)節(jié)酶大多數(shù)為變構酶，變構酶是利用構象的改變來調(diào)節(jié)其催化活性的酶，是一個關鍵酶，催化限速步驟，當少量底物與酶結合后，使酶的構象發(fā)生改變從而能結合更多的底物分子。5錯：底物應

32、該過量才能更準確的測定酶的活力。6對：產(chǎn)物生成量比底物消耗量更易測得且準確。7錯：非競爭性抑制劑只和酶與底物反應的中間產(chǎn)物結合，酶促反應的Vmax是減小的，不能通過增加底物來達到正常的Vmax。而競爭性抑制劑可以通過增加底物的濃度來達到Vmax。8對：碘乙酸是糖酵解過程中的一個抑制劑，與半胱氨酸或蛋氨酸的-SH結合，使糖酵解途徑受阻。9錯：誘導物一般為酶的作用底物，可誘導細胞產(chǎn)生特定的誘導酶。10錯：對于可逆反應而言，酶既可以改變正反應速度，也可以改變逆反應速度，但不改變化學反應的平衡點。11對。12對：酶通過降低化學反應的活化能加快化學的反應速度，但不改變化學反應的平衡常數(shù)。13對：檢查酶的

33、含量及存在，不能直接用重量或體積來表示，常用它催化某一特定反應的能力來表示，即用酶的活力來表示，因此酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。14錯：Km值可以近似地反應酶與底物親和力，Km越低，親和力越高，因此已糖激酶對葡萄糖的親和力更高。15對：Km是酶的特征常數(shù)之一，一般只與酶的性質(zhì)有關，與酶濃度無關。不同的酶，Km值不同。 16錯：Km作為酶的特征常數(shù)，只是對一定的底物、一定的pH值、一定的溫度條件而言。17錯：見上題，同一種酶有幾種底物就有幾種Km值，其中Km值最小的底物一般稱為酶的最適底物。18對。19對：當S>>Km時，V趨向于Vmax，因此v=K3E，所以可以通過增加E來

34、增加V。20錯：酶的最適pH值有時因底物種類、濃度及緩沖液成分不同而不同，并不是一個常數(shù)。21錯：酶最適溫度與酶的作用時間有關，作用時間越長，則最適溫度低，作用時間短，則最適溫度高。22對：金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，如Mg2+作為激酶等的激活劑可以被Mn2+取代；有的可以相互拮抗，如Na+抑制K+ 的激活作用。23對：不可逆抑制劑通常以比較牢固的共價鍵與酶結合，而使酶失活，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而恢復酶的活性，因此增加不可逆抑制劑的濃度，可以實現(xiàn)酶活性的完全抑制。24錯：競爭性可逆抑制劑可以與酶的底物結合在酶的同一部位，也可以與酶的底物結合在酶的不同部位，由于空間

35、位阻或構象改變的原因而不能同時結合。25錯：因為不知道純化前后的比活分別是多少，因此無法計算比活的提高倍數(shù)。36錯：酶反應的最適pH值不僅取決于酶蛋白本身的結構，還與底物種類、濃度及緩沖液成分有關。27錯：B族維生素中維生素B3不含環(huán)狀結構，其余都是雜環(huán)化合物。28對：所有B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分參與代謝。29錯：維生素K可以作為-羥化酶的輔酶，促進凝血。30對：如酵母的生長需要維生素B6等，植物的生長也有需要維生素的現(xiàn)象。31對：如豌豆子葉可以合成維生素C，供整體使用；去除子葉后，則豌豆子葉生長不良。32錯：維生素E極易被氧化，因此可做抗氧化劑。 （六）問答題及計算題（

36、解題要點）1答：（1）酶能被酸、堿及蛋白酶水解，水解的最終產(chǎn)物都是氨基酸，證明酶是由氨基酸組成的。（2）酶具有蛋白質(zhì)所具有的顏色反應，如雙縮脲反應、茚三酮反應、米倫反應、乙醛酸反應。（3）一切能使蛋白質(zhì)變性的因素，如熱、酸堿、紫外線等，同樣可以使酶變性失活。（4）酶同樣具有蛋白質(zhì)所具有的大分子性質(zhì)，如不能通過半透膜、可以電泳等。（5）酶同其他蛋白質(zhì)一樣是兩性電解質(zhì)，并有一定的等電點。總之，酶是由氨基酸組成的，與其他已知的蛋白質(zhì)有著相同的理化性質(zhì)，所以酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)。2答：（1）共性：用量少而催化效率高；僅能改變化學反應的速度，不改變化學反應的平衡點，酶本身在化學反應前后也不改變；可降低化

37、學反應的活化能。 （2）個性：酶作為生物催化劑的特點是催化效率更高，具有高度的專一性，容易失活，活力受條件的調(diào)節(jié)控制，活力與輔助因子有關。3（1）1982年，美國的T.Cech發(fā)現(xiàn)原生動物四膜蟲的26S rRNA前體能夠在完全沒有蛋白質(zhì)的情況下，自我加工、拼接，得到成熟的rRNA。 （2）1983年，S.Atman和Pace實驗室研究RNase P時發(fā)現(xiàn)，將RNase P的蛋白質(zhì)與RNA分離，分別測定，發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)部分沒有催化活性，而RNA部分具有與全酶相同的催化活性。 （3）1986年，T.Cech發(fā)現(xiàn)在一定條件下，L19 RNA可以催化Poly C的切割與連接。4答：（1）絕對專一性；（2）相對專一性（族專一性）；（3）相對專一性（鍵專一性）；（4）立體專一性（旋光異構專一性）；（5）立體專一性（順反異構專一性）；（6）立體專一性（識別從化學角度看完全對稱的兩個基團）。5答：（1）蛋白濃度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL； （2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg； （3）總蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg； （4）總活力=625mg×400U/