03-計算機應用與網絡基礎教程 下冊 項目三 系統(tǒng)及網絡維護

1、目目 錄錄第三章第三章 蛋白質的高級結構蛋白質的高級結構一、蛋白質的一級結構一、蛋白質的一級結構二、蛋白質的二級結構二、蛋白質的二級結構三、蛋白質的三級結構三、蛋白質的三級結構四、蛋白質的四級結構四、蛋白質的四級結構五、穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力五、穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力 P207，掌握目目 錄錄引言引言蛋白質的多肽鏈并不是線形伸展的，而是蛋白質的多肽鏈并不是線形伸展的，而是按一定方式折疊盤繞成特有的空間結構。按一定方式折疊盤繞成特有的空間結構。蛋白質的三維構象，也稱蛋白質的三維構象，也稱空間結構或高級空間結構或高級結構結構，是指蛋白質分子中原子和基團在三，是指蛋白質分子中原子和基團在三維

2、空間上的排列、分布及肽鏈的走向。高維空間上的排列、分布及肽鏈的走向。高級結構是蛋白質表現(xiàn)其生物功能或活性所級結構是蛋白質表現(xiàn)其生物功能或活性所必須的，包括二級、三級和四級結構。必須的，包括二級、三級和四級結構。目目 錄錄蛋白質的分子結構包括：蛋白質的分子結構包括： 一級結構一級結構(primary structure)(primary structure)二級結構二級結構(secondary structure)(secondary structure)三級結構三級結構(tertiary structure)(tertiary structure)四級結構四級結構(quaternary str

3、ucture)(quaternary structure)高級高級結構結構目目 錄錄一一. .一級結構（線性結構）一級結構（線性結構）1 1、蛋、蛋 白白 質質 的的 一一 級級 結結 構構 (primary (primary structure) structure) 指指 它它 的的 氨氨 基基 酸酸 序序 列列 。 N 端端 C 端端 其其 中中 的的 氨氨 基基 酸酸 稱稱 氨氨 基基 酸酸 殘殘 基基目目 錄錄一級結構一級結構 1969年，國際純化學和應用化學協(xié)會經過討論規(guī)定一級年，國際純化學和應用化學協(xié)會經過討論規(guī)定一級結構只指蛋白質分子中結構只指蛋白質分子中氨基酸殘基的排列順序氨

4、基酸殘基的排列順序，又稱共又稱共價結構、主鏈結構價結構、主鏈結構。其內容包括：。其內容包括：肽鍵、氨基酸的種類肽鍵、氨基酸的種類和數(shù)目，氨基酸的排列順序、肽鏈數(shù)目、二硫鍵及酰胺和數(shù)目，氨基酸的排列順序、肽鏈數(shù)目、二硫鍵及酰胺基的位置等?；奈恢玫?。一級結構要點：一級結構要點： 1.蛋白質通過肽鍵蛋白質通過肽鍵-CO-NH-這一基本方式連接而成。這一基本方式連接而成。 2.每一種蛋白質都有每一種蛋白質都有相似的肽主鏈結構相似的肽主鏈結構，各種蛋白質間，各種蛋白質間的差異是蛋白質的氨基酸種類、數(shù)量及排列順序不同。的差異是蛋白質的氨基酸種類、數(shù)量及排列順序不同。 3.氨基酸的氨基酸的-NH2和和-C

5、OOH縮合，只有末端及側鏈基縮合，只有末端及側鏈基團有化學活性。團有化學活性。 4.每個蛋白質或每個蛋白質的亞基只有一個每個蛋白質或每個蛋白質的亞基只有一個-NH2 和和-COOH 5.分子量大于分子量大于6000的活性肽才能稱為蛋白質。的活性肽才能稱為蛋白質。 目目 錄錄 A鏈鏈 Gly.Tle.Val.Glu.Gln.Cys.Cys.Aln.Ser.Val.Cys.Ser.Leu.Tyr.Gln.Leu.Glu.Asn.Tyr.Cys.Asn OH 1 2 6 7 11 20 B鏈鏈Phe.Val.Asn.Gln.His.Leu.Cys.Gly.Ser.His.Leu.Val.Glu.Al

6、a.Leu.Tyr.Leu.Val.Cys.Gly.Glu.Arg. 1 2 7 19 Gly.Phe.Phe.Tyr.Thr.Pro.Lys.Ala OH 30 牛牛胰胰島島素素的的化化學學結結構構SSSSSS我國我國19651965年在世界上第一個用化學方法人工合成的年在世界上第一個用化學方法人工合成的蛋白質就是這種牛胰島素。蛋白質就是這種牛胰島素。目目 錄錄 二二 硫硫 鍵鍵 半半 胱胱 氨氨 酸酸 半半 胱胱 氨氨 酸酸 胱胱 氨氨 酸酸-SH -SH 巰基巰基 價價 鍵鍵 牢牢 固，固， 穩(wěn)穩(wěn) 定定 蛋蛋 白白 質質 結結 構構 提問：提問： 維持蛋白質一級結構的作用力是維持蛋白質一

7、級結構的作用力是? ?化學化學鍵鍵。 答答 案：案： 肽肽 鍵、二硫鍵鍵、二硫鍵+CHNH2COOHCH2SHCHNH2COOHCH2SHH2CHNH2COOHCH2SCHNH2COOHCH2S目目 錄錄 肽肽 鍵鍵 中中C-N C-N 鍵鍵 具具 有有 部部 分分 雙雙 鍵鍵 性性 質，質， 因因 此此 組組 成成 酰酰 胺胺 的的 原原 子子 處處 于于 同同 一一 平平 面面CONCON+-CON+- 共共 振振 形形 式式目目 錄錄多肽鏈通過可多肽鏈通過可 旋轉的旋轉的- - 碳碳 原原 子連接子連接的酰胺平面鏈的酰胺平面鏈 w提提 問：問： 是是 不不 是是 蛋蛋 白白 質可以有質可

8、以有 無無 數(shù)數(shù) 種種 構構 象？在特定狀態(tài)下呢？與什么有關象？在特定狀態(tài)下呢？與什么有關w答答 案：案： 是；一種，是；一種， 受力受力目目 錄錄提問：提問：影響蛋白質構象的作用力有哪些？影響蛋白質構象的作用力有哪些？內力（內因）內力（內因）蛋白質分子內各原子間作用力蛋白質分子內各原子間作用力外力（外因）外力（外因）與溶劑及其他溶質作用力與溶劑及其他溶質作用力內因為主，外因通過改變內因起作用內因為主，外因通過改變內因起作用按按不同種類內力不同種類內力以及以及產生的構象變化產生的構象變化把構象把構象劃分為二、三、四級層次。劃分為二、三、四級層次。目目 錄錄二、蛋白質的二級結構二、蛋白質的二級結

9、構1 1二級結構的涵義（掌握）二級結構的涵義（掌握）指蛋白質多肽主鏈自身的指蛋白質多肽主鏈自身的折疊折疊方式。二級方式。二級結構僅僅是主鏈構象，不涉及側鏈基團的空間結構僅僅是主鏈構象，不涉及側鏈基團的空間排布。這些主鏈基本構象都是以排布。這些主鏈基本構象都是以酰胺平面酰胺平面為基為基本結構單位。以本結構單位。以氫鍵氫鍵穩(wěn)定結構。穩(wěn)定結構。主要的化學鍵主要的化學鍵： 氫鍵氫鍵 P207目目 錄錄2 2酰胺平面與二面角酰胺平面與二面角肽鍵具有部分雙鍵的性質，肽鍵具有部分雙鍵的性質，不能自由轉動。因此，每個肽不能自由轉動。因此，每個肽單位的六個原子都被酰胺鍵固單位的六個原子都被酰胺鍵固定在同一個平面

10、上，這一平面定在同一個平面上，這一平面稱為稱為酰胺平面酰胺平面，也叫，也叫肽平面肽平面。它是一個剛性平面，參與肽鍵它是一個剛性平面，參與肽鍵的的6 6個原子個原子C C 1 1、C C、O O、N N、H H、C C 2 2的相對位置都是固定不變的。的相對位置都是固定不變的。位于同一平面，位于同一平面，C C 1 1和和C C 2 2在平在平面上所處的位置為反式構型。面上所處的位置為反式構型。CONHCC肽平面目目 錄錄 二面角二面角 因為肽鍵不能自由旋轉，所以肽鍵的因為肽鍵不能自由旋轉，所以肽鍵的四個原子和與之相連的兩個四個原子和與之相連的兩個碳原子共處碳原子共處一個平面稱一個平面稱肽平面肽

11、平面。 肽平面內的肽平面內的C=OC=O與與N NH H呈反式排列，各呈反式排列，各原子間的鍵長和鍵角都是固定的。肽鏈可原子間的鍵長和鍵角都是固定的。肽鏈可看作由一系列剛性的肽平面通過看作由一系列剛性的肽平面通過碳原子碳原子連接起來的長鏈，主鏈的構象就是由肽平連接起來的長鏈，主鏈的構象就是由肽平面之間的角度決定的。主鏈上只有面之間的角度決定的。主鏈上只有碳原碳原子連接的兩個鍵是單鍵，可自由旋轉。繞子連接的兩個鍵是單鍵，可自由旋轉。繞CCN1N1旋轉的角稱旋轉的角稱，而繞，而繞CCC2C2旋轉旋轉的角稱的角稱。這兩個角稱為。這兩個角稱為二面角二面角。規(guī)定當。規(guī)定當旋轉鍵兩側的肽鏈成順式時為旋轉鍵

12、兩側的肽鏈成順式時為0 0度。取值度。取值范圍是正負范圍是正負180180度，當二面角都是度，當二面角都是180180度時度時肽鏈完全伸展。由于空間位阻，實際的取肽鏈完全伸展。由于空間位阻，實際的取值范圍是很有限的。值范圍是很有限的。 目目 錄錄 3 3二級結構的基本構象二級結構的基本構象（掌握）：（掌握）： - -螺旋螺旋 ( ( -helix ) -helix ) - -折疊折疊 ( ( -pleated sheet )-pleated sheet ) - -轉角轉角 ( ( -turn )-turn ) 無規(guī)卷曲無規(guī)卷曲 ( random coil )( random coil ) 目目

13、 錄錄它們廣泛存在于天然蛋白質內。但各種它們廣泛存在于天然蛋白質內。但各種類型的二級結構并不是均勻地分布在蛋類型的二級結構并不是均勻地分布在蛋白質中。某些蛋白質，如白質中。某些蛋白質，如血紅蛋白和肌血紅蛋白和肌紅蛋白含有大量的紅蛋白含有大量的-螺旋螺旋，而另一些蛋，而另一些蛋白質如白質如鐵氧還蛋白（鐵氧還蛋白（Trx）則不含任何的）則不含任何的-螺旋螺旋。不同蛋白質中。不同蛋白質中-折疊的含量和折疊的含量和-轉角的數(shù)目也有很大的變化。轉角的數(shù)目也有很大的變化。 目目 錄錄（一）（一） -螺旋螺旋 - -螺旋是蛋白質分子中最常螺旋是蛋白質分子中最常見、最典型、含量最豐富的見、最典型、含量最豐富的

14、很穩(wěn)定的二級結構元件。很穩(wěn)定的二級結構元件。目目 錄錄-螺旋的結構特征：螺旋的結構特征：螺旋方向為右手螺旋螺旋方向為右手螺旋（天然蛋白質中幾天然蛋白質中幾乎所有乎所有螺旋都是右手螺旋螺旋都是右手螺旋）；）；每每3.63.6個殘個殘基旋轉一圈，螺距為基旋轉一圈，螺距為0.54nm0.54nm，每，每個殘基占個殘基占0.15nm0.15nm；氫鍵是氫鍵是-螺旋穩(wěn)定的次級鍵：螺旋穩(wěn)定的次級鍵：左手和右手螺旋左手和右手螺旋 O O （氫鍵）（氫鍵）H H C C（NHNHCHCHCOCO） N N R R 由同一條肽鏈內 每每3 3個氨基酸殘基的個氨基酸殘基的兩個肽鍵衍生兩個肽鍵衍生而來而來每個殘基的

15、亞氨基（每個殘基的亞氨基（NHNH）與它）與它前面第四個殘基的羰基（前面第四個殘基的羰基（C=OC=O）氧原子形成氫鍵，氫鍵與螺旋氧原子形成氫鍵，氫鍵與螺旋軸近乎平行，大量鏈內氫鍵維軸近乎平行，大量鏈內氫鍵維系系-螺旋的穩(wěn)定螺旋的穩(wěn)定。目目 錄錄影響螺旋形成的因素（影響螺旋形成的因素（P208P208，熟悉），熟悉） (1) R側鏈對側鏈對-螺旋的影響螺旋的影響 R側鏈的大小和帶電性決定了能否形成側鏈的大小和帶電性決定了能否形成-螺旋以及形螺旋以及形成的成的-螺旋的穩(wěn)定性。螺旋的穩(wěn)定性。 多肽鏈上多肽鏈上連續(xù)出現(xiàn)帶同種電荷基團的氨基酸殘基連續(xù)出現(xiàn)帶同種電荷基團的氨基酸殘基, (如如Lys，或，

16、或Asp，或，或Glu)，則由于靜電排斥，不能形，則由于靜電排斥，不能形成鏈內氫鍵，從而不能形成穩(wěn)定的成鏈內氫鍵，從而不能形成穩(wěn)定的-螺旋。如多聚螺旋。如多聚Lys、多聚、多聚Glu。而當這些殘基分散存在時，不影響。而當這些殘基分散存在時，不影響-螺旋穩(wěn)定。螺旋穩(wěn)定。 Gly C的二面角（的二面角（角和角和角）角）可取較大范圍，在可取較大范圍，在肽中連續(xù)存在時，使形成肽中連續(xù)存在時，使形成-螺旋所需的二面角的機率螺旋所需的二面角的機率很小，不易形成很小，不易形成-螺旋。螺旋。絲心蛋白含絲心蛋白含50%Gly，不形，不形成成-螺旋。螺旋。 R基大基大（如（如Ile）, 造成空間障礙，不易形成造成

17、空間障礙，不易形成-螺旋螺旋目目 錄錄 R基較小，且不帶電荷的基較小，且不帶電荷的氨基酸利于氨基酸利于-螺旋的形成。螺旋的形成。如多聚丙氨酸在如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自發(fā)卷曲成的水溶液中自發(fā)卷曲成-螺旋。螺旋。 Pro脯氨酸脯氨酸的的-碳原子參與碳原子參與R基吡咯的形成，環(huán)內基吡咯的形成，環(huán)內C-N，C-N肽鍵都不能旋轉，脯氨酸形成的肽鍵不具肽鍵都不能旋轉，脯氨酸形成的肽鍵不具有酰胺氫，不能形成鏈內氫鍵。因此，多肽鏈中只要有酰胺氫，不能形成鏈內氫鍵。因此，多肽鏈中只要存在脯氨酸或羥脯氨酸，存在脯氨酸或羥脯氨酸，-螺旋即被中斷，并產生一螺旋即被中斷，并產生一個個結節(jié)結節(jié)。(2) pH對對-

18、螺旋的影響螺旋的影響 多聚多聚L-Lys，pH=7時，不能形成時，不能形成-螺旋；螺旋；pH=12時，時，可以可以 (3) 右手右手-螺旋與左手螺旋與左手-螺旋螺旋 右手螺旋比左手螺旋穩(wěn)定。蛋白質中的右手螺旋比左手螺旋穩(wěn)定。蛋白質中的-螺旋幾乎都螺旋幾乎都是右手。是右手。 目目 錄錄(4) -螺旋結構的旋光性螺旋結構的旋光性 由于由于-螺旋結構是一種不對稱的分子結構，因而具有螺旋結構是一種不對稱的分子結構，因而具有旋光性旋光性，原因：，原因：a:碳原子的不對稱性，碳原子的不對稱性，b: 構象本身構象本身的不對稱性。天然的不對稱性。天然-螺旋能引起偏振光右旋，利用螺旋能引起偏振光右旋，利用-螺旋

19、的旋光性，可測定蛋白質或多肽中螺旋的旋光性，可測定蛋白質或多肽中-螺旋的相對螺旋的相對含量，也可用于研究影響含量，也可用于研究影響-螺旋與無規(guī)卷曲這兩種構螺旋與無規(guī)卷曲這兩種構象之間互變的因素。象之間互變的因素。-螺旋的比旋不等于構成其本身螺旋的比旋不等于構成其本身的氨基酸比旋的加和，而無規(guī)卷曲的肽鏈比旋則等于的氨基酸比旋的加和，而無規(guī)卷曲的肽鏈比旋則等于所有氨基酸比旋的加和。所有氨基酸比旋的加和。(5) -螺旋（包括其它二級結構）形成中的螺旋（包括其它二級結構）形成中的協(xié)同性協(xié)同性 一旦形成一圈一旦形成一圈-螺旋后，隨后逐個殘基的加入就會變螺旋后，隨后逐個殘基的加入就會變的更加容易而迅速。的

20、更加容易而迅速。目目 錄錄（二）（二） -折疊折疊(P210,熟悉熟悉) 又叫又叫-折疊片或折疊片或-片層結構，也是蛋白質分子中片層結構，也是蛋白質分子中常見的主鏈構象之一。常見的主鏈構象之一。所謂所謂-折疊是兩條或兩條以上充分伸展成鋸折疊是兩條或兩條以上充分伸展成鋸齒狀折疊構象的肽鏈，側向聚集，按肽鏈的齒狀折疊構象的肽鏈，側向聚集，按肽鏈的長軸方向平行并列，形成的折扇狀結構長軸方向平行并列，形成的折扇狀結構。目目 錄錄-折疊有折疊有平行式和反平平行式和反平行式行式兩種。兩種。反平行折疊片反平行折疊片中重復周期（肽鏈同側兩個中重復周期（肽鏈同側兩個相鄰的同一基團之間的距離）相鄰的同一基團之間的

21、距離）為為0.7nm0.7nm，而平行折疊片中，而平行折疊片中為為0.65nm0.65nm。平行平行-折疊片折疊片比反平行比反平行-折疊片更規(guī)則。折疊片更規(guī)則。平行平行-折疊片一般是大結折疊片一般是大結構，少于構，少于5 5個個股的很少見。股的很少見。反平行折疊片可以少到反平行折疊片可以少到2 2個個-折疊股。平行折疊股。平行-折疊片折疊片中疏水側鏈分布在折疊片平中疏水側鏈分布在折疊片平面的兩側，而反平行面的兩側，而反平行-折折疊片通常所有的疏水側鏈都疊片通常所有的疏水側鏈都排列在折疊片的一側。排列在折疊片的一側。纖維狀蛋白主要為反平行式；纖維狀蛋白主要為反平行式；球狀蛋白中兩種方式同時存球狀

22、蛋白中兩種方式同時存在在 平行式平行式反平行式反平行式目目 錄錄-折疊片每條肽鏈稱為-折疊股或股。-折疊構象靠相鄰肽鏈主鏈亞氨基（NH）和羰基C=O氧原子之間形成有規(guī)律的氫鍵聯(lián)結維系的。股股提問：這種氫鍵與提問：這種氫鍵與-螺旋中的氫鍵有何不同呢？螺旋中的氫鍵有何不同呢？答案：形成氫鍵的答案：形成氫鍵的N N、O O歸屬于不同的肽鏈。歸屬于不同的肽鏈。目目 錄錄（三）（三） -轉角和轉角和-凸起凸起 - -轉角也稱轉角也稱 - -回折或發(fā)夾結構，回折或發(fā)夾結構，多數(shù)多數(shù)存在于存在于球狀蛋白分子表面。球狀蛋白分子表面。在在 - -轉角部分，由四個氨基酸轉角部分，由四個氨基酸殘基組成殘基組成; ;

23、 第一個殘基的第一個殘基的C CO O和第四個殘基的和第四個殘基的NHNH之間形成之間形成氫鍵氫鍵轉角第二個殘基常為轉角第二個殘基常為脯氨酸，脯氨酸，甘氨酸甘氨酸, ,還有天冬氨酸、天冬酰還有天冬氨酸、天冬酰胺、色氨酸等。胺、色氨酸等。轉角轉角目目 錄錄轉角轉角作用力作用力同樣同樣是是肽鍵衍生來的肽鍵衍生來的氫鍵氫鍵但由于只有這一但由于只有這一個氫鍵，只形成個氫鍵，只形成轉角結構。轉角結構。 O （ 氫氫 鍵鍵 ）H C（NHCHCO） N R目目 錄錄-轉角是球狀蛋白質分子中出現(xiàn)的轉角是球狀蛋白質分子中出現(xiàn)的180180回折，有人稱回折，有人稱之為發(fā)夾結構。之為發(fā)夾結構。轉角的特征：轉角的特

24、征： 由多肽鏈上由多肽鏈上4 4個連續(xù)的氨基酸殘基個連續(xù)的氨基酸殘基組成。組成。 主鏈骨架以主鏈骨架以180180返回折疊返回折疊。 第一個第一個a.aa.a殘基的殘基的C=OC=O與第四個與第四個a.aa.a殘基的殘基的N-HN-H生成氫鍵生成氫鍵 C1C1與與C4C4之間距離小于之間距離小于0.7nm0.7nm 多數(shù)由多數(shù)由親水氨基酸殘基親水氨基酸殘基組成。組成。在在轉角中第一個殘基地轉角中第一個殘基地C=OC=O與第四個殘基地與第四個殘基地N-HN-H氫鍵鍵氫鍵鍵合，形成一個緊密地環(huán)，使合，形成一個緊密地環(huán)，使轉角成為比較穩(wěn)定地結構。轉角成為比較穩(wěn)定地結構。由于由于甘氨酸甘氨酸缺少側鏈（

25、只有一個缺少側鏈（只有一個H H），在），在轉角中能很轉角中能很好地調整其他殘基地空間阻礙，因此是立體化學上最合好地調整其他殘基地空間阻礙，因此是立體化學上最合適地氨基酸，而適地氨基酸，而脯氨酸脯氨酸具有環(huán)狀結構和固定的具有環(huán)狀結構和固定的角，因角，因此在一定程度上迫使此在一定程度上迫使轉角形成，促進多肽鏈自身回折。轉角形成，促進多肽鏈自身回折。 目目 錄錄-凸起凸起(了解了解)-凸起是一種小片的非重復性結凸起是一種小片的非重復性結構，能單獨存在，大多數(shù)經常作構，能單獨存在，大多數(shù)經常作為反平行為反平行-折疊片中的一種不規(guī)折疊片中的一種不規(guī)則情況而存在。則情況而存在。-凸起可認為是凸起可認為是

26、-折疊股中額折疊股中額外插入的一個殘基，它使得在兩外插入的一個殘基，它使得在兩個正常氫鍵之間、在凸起折疊股個正常氫鍵之間、在凸起折疊股上是兩個殘基，而另一側的正常上是兩個殘基，而另一側的正常股上的一個殘基。股上的一個殘基。-凸起可引起多肽鏈方向的改變，凸起可引起多肽鏈方向的改變，但改變的程度不如但改變的程度不如-轉角。轉角。目目 錄錄（四）無規(guī)卷曲（四）無規(guī)卷曲指沒有一定規(guī)律的松散肽鏈結構指沒有一定規(guī)律的松散肽鏈結構，是用來闡述沒有是用來闡述沒有確定規(guī)律性的那部分肽鏈結構。確定規(guī)律性的那部分肽鏈結構。 此結構看來雜亂無章，但對一種特定蛋白又是確定此結構看來雜亂無章，但對一種特定蛋白又是確定的，

27、而不是隨意的。在球狀蛋白中含有大量無規(guī)卷的，而不是隨意的。在球狀蛋白中含有大量無規(guī)卷曲，傾向于產生球狀構象。這種結構有高度的特異曲，傾向于產生球狀構象。這種結構有高度的特異性，與生物活性密切相關，對外界的理化因子極為性，與生物活性密切相關，對外界的理化因子極為敏感。敏感。酶的活性中心往往位于無規(guī)卷曲中酶的活性中心往往位于無規(guī)卷曲中。通過主鏈間及主鏈與側鏈間氫鍵維持其構象不同通過主鏈間及主鏈與側鏈間氫鍵維持其構象不同的蛋白質，自由回轉的數(shù)量和形式各不相同的蛋白質，自由回轉的數(shù)量和形式各不相同 除以上常見二級結構單元外，還有其他新發(fā)現(xiàn)的除以上常見二級結構單元外，還有其他新發(fā)現(xiàn)的結構，如結構，如環(huán)，

28、由環(huán)，由1010個殘基組成，象希臘字母個殘基組成，象希臘字母。 目目 錄錄螺旋螺旋折疊片折疊片轉角轉角無規(guī)則卷曲無規(guī)則卷曲目目 錄錄思考：維持蛋白質二級結構的作用力是思考：維持蛋白質二級結構的作用力是？肽鍵衍生而來的氫鍵肽鍵衍生而來的氫鍵纖維狀蛋白只有二級結構纖維狀蛋白只有二級結構，例如毛發(fā)與，例如毛發(fā)與肌肉蛋白肌肉蛋白（五）、（五）、超二級結構和結構域超二級結構和結構域(P220(P220，掌握，掌握) ) 隨著對蛋白質空間結構研究的深入，在二隨著對蛋白質空間結構研究的深入，在二級結構和三級結構之間還可以進一步細分為級結構和三級結構之間還可以進一步細分為超二級結構和結構域。超二級結構和結構域

29、。 目目 錄錄（）（）超二級結構超二級結構（掌握）（掌握）在蛋白質分子中，由若在蛋白質分子中，由若干相鄰的二級結構單元組合干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能辨成有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。認的二級結構組合體。幾種幾種類型的超二級結構：類型的超二級結構：；超二級結構在結構層超二級結構在結構層次上高于二級結構，但沒有次上高于二級結構，但沒有聚集成具有功能的結構域聚集成具有功能的結構域 目目 錄錄（）（）結構域結構域（P222,P222,掌握）掌握） 多肽鏈在二級結構或超二級結構的基礎上多肽鏈在二級結構或超二級結構的基礎上形成

30、三形成三級結構的局部折疊區(qū)，它是相對獨立的緊密球狀實體，級結構的局部折疊區(qū)，它是相對獨立的緊密球狀實體，稱為稱為結構域結構域。 * *對于那些較小的蛋白質分子或亞基來說，結構域對于那些較小的蛋白質分子或亞基來說，結構域和三級結構是一個意思，也就是說這些蛋白質或亞基和三級結構是一個意思，也就是說這些蛋白質或亞基是單結構域的，如紅氧還蛋白、肌紅蛋白等；是單結構域的，如紅氧還蛋白、肌紅蛋白等； * *對于較大的球狀蛋白質或亞基，其三級結構往往對于較大的球狀蛋白質或亞基，其三級結構往往由兩個或多個結構域締合而成也即它們是多結構域的，由兩個或多個結構域締合而成也即它們是多結構域的，如免疫球蛋白的每條輕鏈

31、含有兩個結構域。如免疫球蛋白的每條輕鏈含有兩個結構域。 結構域一般由結構域一般由100-200100-200個氨基酸殘基組成，但大小范個氨基酸殘基組成，但大小范圍可達圍可達 40-40040-400個殘基。氨基酸可以是連續(xù)的，也可個殘基。氨基酸可以是連續(xù)的，也可以是不連續(xù)的以是不連續(xù)的目目 錄錄結構域之間常形成結構域之間常形成裂隙裂隙，比較松散，比較松散，常是活性部常是活性部位，也是位，也是反應物的出入口反應物的出入口。一般情況下，酶的。一般情況下，酶的活性部位位于兩個結構域的裂縫中。活性部位位于兩個結構域的裂縫中。往往也是往往也是蛋白質優(yōu)先被水解的部位。蛋白質優(yōu)先被水解的部位。結構域之間由結

32、構域之間由“鉸鏈區(qū)鉸鏈區(qū)”相連，使分子構象有一相連，使分子構象有一定的柔性，通過結構域之間的相對運動，使蛋定的柔性，通過結構域之間的相對運動，使蛋白質分子實現(xiàn)一定的生物功能。白質分子實現(xiàn)一定的生物功能。在蛋白質分子內結構域可作為結構單位進行相對在蛋白質分子內結構域可作為結構單位進行相對獨立的運動，水解出來后仍能維持穩(wěn)定的結構，獨立的運動，水解出來后仍能維持穩(wěn)定的結構，甚至保留某些生物活性甚至保留某些生物活性目目 錄錄 結構域結構域與與功能域功能域的關系：的關系： 結構域有時也指功能域，功能域結構域有時也指功能域，功能域是蛋白質分子中能獨立存在的功能是蛋白質分子中能獨立存在的功能單位。功能域可以

33、是一個結構域，單位。功能域可以是一個結構域，也可以是由也可以是由2 2個結構域或個結構域或2 2個以上結個以上結構域組成，例如幾糖激酶的功能域構域組成，例如幾糖激酶的功能域是由兩個結構域構成，并處于它們是由兩個結構域構成，并處于它們之間的交界處。之間的交界處。 有時一個結構域就是蛋白質的有時一個結構域就是蛋白質的功能域，但不總是功能域，但不總是 包含一個但通常是多個結構域包含一個但通常是多個結構域免疫球蛋白結構域免疫球蛋白結構域目目 錄錄三、蛋白質的三級結構三、蛋白質的三級結構蛋白質的三級結構是指蛋白質的三級結構是指多肽鏈在二級多肽鏈在二級結構的基礎上進一步盤旋、折疊，從而生結構的基礎上進一步

34、盤旋、折疊，從而生成特定的空間結構。成特定的空間結構。包括主鏈和側鏈的所包括主鏈和側鏈的所有原子的空間排布有原子的空間排布一般非極性側鏈埋在一般非極性側鏈埋在分子內部，形成疏水核，極性側鏈在分子分子內部，形成疏水核，極性側鏈在分子表面。表面。球狀蛋白質分子特有的結構球狀蛋白質分子特有的結構。（一）（一） 定義定義 (P224，掌握，掌握) 目目 錄錄（二）（二） 三級結構的特征（球狀蛋白三級結構的特征（球狀蛋白,P228,P228，熟悉），熟悉） （1 1）含多種二級結構元件。）含多種二級結構元件。不同球狀蛋白質中各種不同球狀蛋白質中各種元件的含量不同。元件的含量不同。（2 2）具有明顯的折疊

35、層次。）具有明顯的折疊層次。 在一級序列上相鄰的二級結構往往在三維折疊中彼此在一級序列上相鄰的二級結構往往在三維折疊中彼此靠近并相互作用形成超二級結構。由超二級結構進一步裝靠近并相互作用形成超二級結構。由超二級結構進一步裝配成相對獨立的球狀實體配成相對獨立的球狀實體結構域或三級結構，或再由結構域或三級結構，或再由兩個或多個結構域裝配成緊密的球狀或橢球狀的三級結構。兩個或多個結構域裝配成緊密的球狀或橢球狀的三級結構。如果是亞基的三級結構，將由三級結構的亞基締合成四級如果是亞基的三級結構，將由三級結構的亞基締合成四級結構的多聚體。結構的多聚體。目目 錄錄（3 3）緊密的球狀或橢球狀實體緊密的球狀或

36、橢球狀實體。 多肽鏈折疊過程中各種二級結構彼此緊密裝配，多肽鏈折疊過程中各種二級結構彼此緊密裝配，它們之間也插入松散的肽段。整個蛋白質的大約它們之間也插入松散的肽段。整個蛋白質的大約7575被氨基酸占據，大約有被氨基酸占據，大約有2525以空腔形式存在，鄰近活以空腔形式存在，鄰近活性部位的區(qū)域密度比平均值低得多，這可能意味著這性部位的區(qū)域密度比平均值低得多，這可能意味著這較松散的區(qū)域有較大的空間可塑性，使構象容易發(fā)生較松散的區(qū)域有較大的空間可塑性，使構象容易發(fā)生變化，可允許活性部位的結合基團和催化基團有較大變化，可允許活性部位的結合基團和催化基團有較大的活動范圍。的活動范圍。（4 4）球狀蛋白

37、質）球狀蛋白質疏水側鏈疏水側鏈埋藏在分子內部，埋藏在分子內部，親水側鏈親水側鏈暴漏在分子表面。暴漏在分子表面。蛋白質折疊的作用力蛋白質折疊的作用力有有2 2種，一是肽鏈必須滿足自身結構故有的限制，包括種，一是肽鏈必須滿足自身結構故有的限制，包括折疊中折疊中-碳的二面角的限制以及手性效應；二是肽鏈碳的二面角的限制以及手性效應；二是肽鏈必須折疊以便埋藏疏水側鏈，使之與溶劑水的接觸降必須折疊以便埋藏疏水側鏈，使之與溶劑水的接觸降到最小程度。到最小程度。（5 5）球狀蛋白質分子的表面有一個空穴）球狀蛋白質分子的表面有一個空穴目目 錄錄肌紅蛋白分子的三級結構肌紅蛋白分子的三級結構A.A.多肽鏈主鏈走向多

38、肽鏈主鏈走向 B. 0.2nmB. 0.2nm分辨率的分子構象分辨率的分子構象 目目 錄錄四、蛋白質的四、蛋白質的四級結構四級結構(P242(P242，熟悉，熟悉) )對蛋白質分子的二、三級結構而言，只涉及由一條多對蛋白質分子的二、三級結構而言，只涉及由一條多肽卷曲而成的蛋白質。在體內有許多蛋白質分子含有二條肽卷曲而成的蛋白質。在體內有許多蛋白質分子含有二條或多條多肽鏈才能全面地執(zhí)行功能。或多條多肽鏈才能全面地執(zhí)行功能。每一條多肽都有其完每一條多肽都有其完整的三級結構，稱為整的三級結構，稱為蛋白質的亞基蛋白質的亞基。 蛋白質分子中各個亞基的空間排布及結合方式稱為蛋蛋白質分子中各個亞基的空間排布

39、及結合方式稱為蛋白質的四級結構白質的四級結構。蛋白質是由兩個或兩個以上獨立的三級結構通過非共蛋白質是由兩個或兩個以上獨立的三級結構通過非共價鍵結合成的多聚體價鍵結合成的多聚體，稱為，稱為寡聚蛋白寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每個。寡聚蛋白中的每個獨立三級結構單元稱為獨立三級結構單元稱為亞基亞基。亞基一般只是一條多肽鏈，但有的亞基由二條或多條亞基一般只是一條多肽鏈，但有的亞基由二條或多條多肽鏈組成，這些多肽鏈相互間以二硫鍵相連，注意，由多肽鏈組成，這些多肽鏈相互間以二硫鍵相連，注意，由二硫鍵連接的幾條肽鏈不具有四級結構。二硫鍵連接的幾條肽鏈不具有四級結構。 蛋白質的四級結構蛋白質的四級結構是指亞基的種類

40、、數(shù)量以及各個亞是指亞基的種類、數(shù)量以及各個亞基在寡聚蛋白質中的空間排布和亞基間的相互作用?；诠丫鄣鞍踪|中的空間排布和亞基間的相互作用。目目 錄錄*如血紅蛋白的四級結構得如血紅蛋白的四級結構得測定測定佩魯茨佩魯茨1958年完成年完成,其結構其結構要點為：要點為：n球狀蛋白，寡聚蛋白，含四球狀蛋白，寡聚蛋白，含四個亞基個亞基n亞基單獨沒有生物功能亞基單獨沒有生物功能n兩條兩條鏈，兩條鏈，兩條鏈，鏈，22n鏈：鏈：141個殘基；個殘基； 鏈鏈146個殘基個殘基n分子量分子量65000 含四個血紅素含四個血紅素輔基輔基n親水性側鏈基團在分子表面，親水性側鏈基團在分子表面，疏水性基團在分子內部疏水性

41、基團在分子內部目目 錄錄血紅蛋白血紅蛋白的四級結構的四級結構 維持亞基之間的化學鍵主要是疏水維持亞基之間的化學鍵主要是疏水目目 錄錄煙草花葉病毒示意圖煙草花葉病毒的外殼蛋白四級結構：亞基呈螺旋狀排布。 目目 錄錄(P246)(P246)蛋白質分子的蛋白質分子的亞基數(shù)目一般為偶亞基數(shù)目一般為偶數(shù)數(shù)，其中含，其中含2 2個或個或4 4個亞基的蛋白質占多個亞基的蛋白質占多數(shù)，奇數(shù)亞基構成的蛋白質就目前所知，數(shù)，奇數(shù)亞基構成的蛋白質就目前所知，只不過只不過1010多種。多種。對稱性對稱性是四級結構蛋白是四級結構蛋白質最重要的性質之一。質最重要的性質之一。 在四級結構中，亞基可以是相同的或不在四級結構中

42、，亞基可以是相同的或不同的，由相同亞基構成的四級結構叫均同的，由相同亞基構成的四級結構叫均一四級結構，由不同亞基構成的四級結一四級結構，由不同亞基構成的四級結構叫非均一四級結構。構叫非均一四級結構。無四級結構的蛋無四級結構的蛋白質稱為單體蛋白質白質稱為單體蛋白質如核糖核酸酶如核糖核酸酶 。目目 錄錄目目 錄錄目目 錄錄目目 錄錄五、穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力五、穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力一級結構一級結構二級結構二級結構超二級結構超二級結構結構域結構域三級結構三級結構亞基亞基四級結構四級結構P201，熟悉，熟悉目目 錄錄氫鍵氫鍵- -側鏈間形成側鏈間形成范德華力（分子間作范德華力（分子間作用力，

43、受彼此距離影用力，受彼此距離影響）響）疏水鍵-“非極性基團被極性水分子排擠相互聚攏”作用力。離子鍵離子鍵（或鹽鍵）或鹽鍵）維系這種特定結構的力主維系這種特定結構的力主要有氫鍵、疏水鍵、離子鍵要有氫鍵、疏水鍵、離子鍵和范德華力等。尤其是和范德華力等。尤其是疏水疏水鍵鍵，在蛋白質三級結構中起，在蛋白質三級結構中起著重要作用。著重要作用。目目 錄錄 鍵鍵 能能肽鍵肽鍵 二硫鍵二硫鍵離子鍵離子鍵 氫鍵氫鍵疏水鍵疏水鍵 范德華力范德華力 90kcal/mol3kcal/mol1kcal/mol1kcal/mol0.1kcal/mol這四種鍵能遠小于共價鍵，稱這四種鍵能遠小于共價鍵，稱次級鍵次級鍵提問：次

44、級鍵微弱但卻是提問：次級鍵微弱但卻是維持蛋白質三級結構中主維持蛋白質三級結構中主要的作用力要的作用力, ,原因何在原因何在? ?目目 錄錄(1) (1) 氫鍵氫鍵 (hydrogen bond) (hydrogen bond) 定義：由電負性較強的原子與氫形成的定義：由電負性較強的原子與氫形成的基團如基團如N NH H和和O OH H具有很大偶極距，成具有很大偶極距，成鍵電子云分布偏向電負性大的原子核，鍵電子云分布偏向電負性大的原子核，因此氫原子核周圍的電子分布就少，正因此氫原子核周圍的電子分布就少，正電荷的氫核（質子）就在外側裸露。這電荷的氫核（質子）就在外側裸露。這一一正電荷氫核遇到另一個

45、電負性強的原正電荷氫核遇到另一個電負性強的原子時，就產生靜電吸引，即所謂的氫鍵子時，就產生靜電吸引，即所謂的氫鍵（hydrogen bondhydrogen bond）。）。 x x H H y y 這里這里x x、y y是電負性強的原子（是電負性強的原子（N N、O O、S S等），等），x xH H是共價鍵。是共價鍵。H Hy y是氫鍵是氫鍵目目 錄錄存在形式：多肽鏈主鏈上的存在形式：多肽鏈主鏈上的羰基氧和酰羰基氧和酰胺氫之間胺氫之間形成的氫鍵（維持二級結構的形成的氫鍵（維持二級結構的主要作用力），氫鍵還可以在側鏈與側主要作用力），氫鍵還可以在側鏈與側鏈（酪氨酸的羥基與谷氨酸、天冬氨酸鏈（

46、酪氨酸的羥基與谷氨酸、天冬氨酸的羰基之間）、側鏈與介質水、主鏈肽的羰基之間）、側鏈與介質水、主鏈肽基與側鏈或主鏈肽基與水之間形成。基與側鏈或主鏈肽基與水之間形成。 特點特點： 方向性方向性: :相互吸收的方向沿氫受體相互吸收的方向沿氫受體y y的孤的孤電子對軌道軸，受體電子對軌道軸，受體y y與供體與供體x x之間的角之間的角度接近度接近180180 飽和性飽和性: :一般情況下一般情況下x-Hx-H只能和一個只能和一個y y原子原子相結合。相結合。 目目 錄錄弱鍵，易受外力影響而破裂；數(shù)量很多弱鍵，易受外力影響而破裂；數(shù)量很多在維持蛋白質的構象中起著極其重要的在維持蛋白質的構象中起著極其重要

47、的作用，作用，最重要的次級鍵最重要的次級鍵大多數(shù)蛋白質所采取的折疊策略是使主大多數(shù)蛋白質所采取的折疊策略是使主鏈肽基之間形成最大數(shù)目的分子內氫鍵鏈肽基之間形成最大數(shù)目的分子內氫鍵（如（如-螺旋，螺旋，-折疊），與此同時保折疊），與此同時保持大部分能成氫鍵的側鏈處于蛋白質分持大部分能成氫鍵的側鏈處于蛋白質分子的表面而與水相互作用。子的表面而與水相互作用。 目目 錄錄(2) (2) 范德華力范德華力 (Van derwaals(Van derwaals) ) 在物質的聚集狀態(tài)中，分子與分子之間在物質的聚集狀態(tài)中，分子與分子之間存在著一種較弱的作用力。早在存在著一種較弱的作用力。早在18731873

48、年年范德華就已注意到這種力的存在，并考范德華就已注意到這種力的存在，并考慮這種力的影響和分子本身占有體積的慮這種力的影響和分子本身占有體積的事實，提出了著名的范德華狀態(tài)方程。事實，提出了著名的范德華狀態(tài)方程。廣義的范德華力包括廣義的范德華力包括3 3種較弱的作用力，種較弱的作用力，即即定向效應、誘導效應和分散效應定向效應、誘導效應和分散效應。目目 錄錄分散效應：是在多數(shù)情況下起主要作用分散效應：是在多數(shù)情況下起主要作用的范德華力；它是的范德華力；它是非極性分子或基團間非極性分子或基團間僅有的一種范德華力僅有的一種范德華力即狹義的范德華力，即狹義的范德華力，也稱為也稱為LondonLondon分

49、散力，通常范德華力就分散力，通常范德華力就指這種作用力。指這種作用力。定向效應：極性基團的瞬時偶極與瞬時定向效應：極性基團的瞬時偶極與瞬時偶極間的相互作用，偶極方向是瞬時變偶極間的相互作用，偶極方向是瞬時變化的。瞬時偶極是由于所在分子或基團化的。瞬時偶極是由于所在分子或基團中電子電荷密度的波動即電子運動的不中電子電荷密度的波動即電子運動的不對稱性造成的。對稱性造成的。目目 錄錄誘導效應：極性基團與非極性基團的偶極與誘誘導效應：極性基團與非極性基團的偶極與誘導偶極間的相互作用。瞬時偶極可以誘導周圍導偶極間的相互作用。瞬時偶極可以誘導周圍的分子或基團產生誘導偶極，誘導偶極反過來的分子或基團產生誘導

50、偶極，誘導偶極反過來又穩(wěn)定了原來的偶極，因此在它們之間產生了又穩(wěn)定了原來的偶極，因此在它們之間產生了相互作用。相互作用。當非共價鍵合原子或分子相互挨得太近時，由當非共價鍵合原子或分子相互挨得太近時，由于電子云重疊，將產生范德華斥力。實際上范于電子云重疊，將產生范德華斥力。實際上范德華力包括吸引力和斥力兩種相互作用。德華力包括吸引力和斥力兩種相互作用。迄今所測得的蛋白質構象都顯示出蛋白質分子迄今所測得的蛋白質構象都顯示出蛋白質分子內的基團是緊密堆積的。這表明，在蛋白質分內的基團是緊密堆積的。這表明，在蛋白質分子內無疑存在著范德華力，子內無疑存在著范德華力，它對維持和穩(wěn)定蛋它對維持和穩(wěn)定蛋白質的三

51、、四級結構具有一定的作用。白質的三、四級結構具有一定的作用。 目目 錄錄(3) (3) 疏水作用力疏水作用力 (hydrophobic interaction) (hydrophobic interaction) 疏水作用力是指非極性基團即疏水基疏水作用力是指非極性基團即疏水基團為了避開水相而群集在一起的趨向力團為了避開水相而群集在一起的趨向力。水介質中球狀蛋白質的折疊總是傾向于把水介質中球狀蛋白質的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子的內部。這一現(xiàn)象被疏水殘基埋藏在分子的內部。這一現(xiàn)象被稱為疏水效應，也曾不正確地稱為稱為疏水效應，也曾不正確地稱為疏水鍵疏水鍵。它在它在維持蛋白質的三級結構方面占

52、有突出維持蛋白質的三級結構方面占有突出的地位的地位。疏水作用其實并不是疏水基團之。疏水作用其實并不是疏水基團之間有什么吸引力的緣故，而是疏水基團或間有什么吸引力的緣故，而是疏水基團或疏水側鏈出自避開水的需要而被迫接近。疏水側鏈出自避開水的需要而被迫接近。目目 錄錄當然，當疏水基團接近到等于范德華間距時，當然，當疏水基團接近到等于范德華間距時，相互間將有弱的范德華引力。非極性相互間將有弱的范德華引力。非極性AAAA一般位一般位于蛋白質的疏水核心，少數(shù)暴露于溶液中；帶于蛋白質的疏水核心，少數(shù)暴露于溶液中；帶電荷的電荷的AAAA和極性和極性AAAA位于表面。位于表面。疏水性較強的氨基酸：疏水性較強的

53、氨基酸：Phe, Trp, Tyr, Ile, Phe, Trp, Tyr, Ile, LeuLeu, Val, Val疏水作用在疏水作用在室溫范圍內隨溫度的升高而增加室溫范圍內隨溫度的升高而增加。超過最高溫度超過最高溫度(50-60(50-60，因側鏈不同而異，因側鏈不同而異) )后后復又減弱。復又減弱。非極性溶劑、去污劑破壞疏水作用，非極性溶劑、去污劑破壞疏水作用，是變性劑；尿素與鹽酸胍是變性劑；尿素與鹽酸胍既破壞疏水作用，又既破壞疏水作用，又破壞氫鍵，強變性劑。破壞氫鍵，強變性劑。對維持和穩(wěn)定蛋白質的結構具有一定的作用對維持和穩(wěn)定蛋白質的結構具有一定的作用。 目目 錄錄(4) (4) 鹽

54、鍵鹽鍵 離子鍵又稱離子鍵、鹽橋或靜電作用力。離子鍵又稱離子鍵、鹽橋或靜電作用力。它是它是由帶相反電荷的兩個基團間的靜電由帶相反電荷的兩個基團間的靜電吸引所形成的。吸引所形成的。 生理生理pHpH下，下，AspAsp、GluGlu側鏈解離成負離子，側鏈解離成負離子，LysLys、ArgArg、HisHis離解成正離子。多數(shù)情況離解成正離子。多數(shù)情況下，這些基團分布在球狀蛋白質分子的下，這些基團分布在球狀蛋白質分子的表面，與水分子形成排列有序的水化層。表面，與水分子形成排列有序的水化層。帶電的側鏈也在蛋白質內部出現(xiàn)，一般帶電的側鏈也在蛋白質內部出現(xiàn)，一般與其它的基團形成氫鍵。偶爾有少數(shù)帶與其它的基

55、團形成氫鍵。偶爾有少數(shù)帶相反電荷的測鏈在分子的疏水內部形成相反電荷的測鏈在分子的疏水內部形成鹽鍵。鹽鍵。 目目 錄錄加入加入非極性溶劑加強鹽鍵；非極性溶劑加強鹽鍵；高濃度的鹽、高濃度的鹽、過高或過低的過高或過低的 pHpH值可以破壞蛋白質構象值可以破壞蛋白質構象中的離子鍵。如果溶液中的中的離子鍵。如果溶液中的pHpH值比羧基的值比羧基的 p pK K值低值低 l-2l-2個個pHpH單位，或者比氨基的單位，或者比氨基的p pK K值值高高l-2l-2個個pHpH單位，由于上述基團的解離狀單位，由于上述基團的解離狀態(tài)或帶電狀態(tài)發(fā)生改變，因而它們之間就態(tài)或帶電狀態(tài)發(fā)生改變，因而它們之間就不能形成離子鍵。這也是不能形成離子鍵。這也是強酸強堿之所以強酸強堿之所以能使蛋白質變性的主要原因能使蛋白質變性的主要原因。對維持和穩(wěn)定蛋白質的結構具有一定的作對維持和穩(wěn)定蛋白質的結構具有一定的作用。用。 目目 錄錄(5) (5) 二硫鍵二硫鍵 (disulfide bond)(disulfide bond)二硫鍵又稱為二硫橋或硫硫橋，是兩個硫原子二硫鍵又稱為二硫橋或硫硫橋，是兩個硫原子之間所形成的共價鍵。它可以