蛋白質(zhì)功能性質(zhì)

1、關(guān)于蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)第一張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月功能食品 蛋白質(zhì)類型 溶解性飲料 乳清蛋白 粘度湯、調(diào)味汁 明膠 持水性香腸、蛋糕、 肌肉蛋白，雞蛋蛋白膠凝作用肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白 粘結(jié)-粘合肉、香腸、面條 肌肉蛋白，雞蛋蛋白 彈性肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白 乳化香腸、蛋糕 肌肉蛋白，雞蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕 雞蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和風(fēng)味的結(jié)合油炸面圈 谷物蛋白 5.5.2食品蛋白質(zhì)在食品體系中的功能作用第二張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月552蛋白質(zhì)的水合Properties Hydration of Proteins 1、水對(duì)蛋白質(zhì)的作用 水能改變蛋

2、白質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì) 水-蛋白質(zhì)相互作用，決定了蛋白質(zhì)的許多功能 （分散性,潤(rùn)濕性，腫脹，溶解性，增稠，粘度，持水能力， 膠凝作用，凝結(jié)，乳化，起泡） 水能同蛋白質(zhì)分子的一些基團(tuán)相結(jié)合。 基團(tuán)包括：帶電基團(tuán)（離子-偶極）、主鏈肽基團(tuán)、酰胺基、 羥基（偶極-偶極）和非極性基團(tuán)（偶極-誘導(dǎo)偶極）第三張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月2、蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力： 當(dāng)干蛋白質(zhì)粉與相對(duì)濕度為9095%水蒸氣達(dá)到平衡時(shí)，每克蛋白質(zhì)所結(jié)合的水的克數(shù)。 含帶電基團(tuán)AA殘基結(jié)合 6mol H2O/mol殘基 不帶電的極性殘基結(jié)合 2 mol H2O/mol殘基 非極性殘基結(jié)合 1 mol H2O/mol殘基

3、 計(jì)算水合能力的經(jīng)驗(yàn)公式：a=fc+0.4fP+0.2fN a:水合能力 ，g H2O/g蛋白質(zhì) fc、fP、fN：蛋白質(zhì)分子中帶電、極性的、非極性的殘基所占的分?jǐn)?shù) 計(jì)算值與實(shí)際值存在不同差別：?jiǎn)误w球狀蛋（相符）、低聚蛋白質(zhì)（偏高）、酪蛋白膠團(tuán)（偏低）。第四張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月氨基酸殘基水合能力/（molH2O/mol殘基)極性氨基酸Asn2Gln2Pro3Ser,The2Trp2Asp(非離子化）2 Glu(非離子化）2Tyr3Arg(非離子化）3Lys(非離子化）4氨基酸殘基的水合能力 第五張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月氨基酸殘基水合能力/（mol H

4、2O/mol殘基)Asp6Glu7Tyr-7Arg+3His+4Lys+非極性殘基4Ala1Gly1Phe0Val,Ile,Leu,Met1第六張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月3、蛋白質(zhì)與水結(jié)合是一個(gè)逐步過程第七張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月蛋白質(zhì)水合能力/(g H2O/g蛋白質(zhì)）純蛋白質(zhì)肌紅蛋白0.44血清清蛋白0.33血紅蛋白0.62膠原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30商業(yè)蛋白質(zhì)產(chǎn)品乳清濃縮蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33各種蛋白質(zhì)的水合能力第八張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月蛋白質(zhì)結(jié)合水溫度pH鹽的種類離子強(qiáng)度3.影響蛋白質(zhì)結(jié)合水能力

5、的因素第九張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月 在pI由于蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì)相互作用增強(qiáng)，使得蛋白質(zhì)與水相互作用最弱，所以蛋白質(zhì)水合力最低；而高于或低于pI，由于凈電荷和推斥力的增加，使蛋白質(zhì)腫脹結(jié)合較多水。 大多數(shù)蛋白質(zhì)結(jié)合水能力在pH=910比任何pH來的大。pH：第十張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月離子強(qiáng)度： 低鹽濃度（40熱動(dòng)能導(dǎo)致蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)展開（變性）于是原先埋藏在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)內(nèi)部的非極性基團(tuán)暴露，促進(jìn)了聚集和沉淀使蛋白質(zhì)溶解度第二十六張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月五、有機(jī)溶劑和溶解度加入有機(jī)溶劑，例能與水互溶的乙醇或丙酮，蛋白質(zhì)溶解 度原因：有機(jī)溶劑降低

6、了水的介電常數(shù)，提高了分子內(nèi)和分子間的靜電作用力，靜電斥力導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的展開。在此狀態(tài)，而介電常數(shù)促進(jìn)暴露的肽基團(tuán)間分子間H鍵形成和帶相反電荷的基團(tuán)間的分子間靜電相互吸引。 分子間極性相互作用導(dǎo)致蛋白質(zhì)在有機(jī)溶劑-水體系中溶解度下降或沉淀。而疏水相互作用對(duì)非極性殘基有增溶作用。第二十七張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月第二十八張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月第二十九張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月第三十張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月554蛋白質(zhì)的界面性質(zhì)(Interfacial properties of proteins)一、概述1、天然

7、的兩親物質(zhì) 蛋白質(zhì)不同于低相對(duì)分子量的表活劑，蛋白質(zhì)能 在界面形成高粘彈性薄膜，且能經(jīng)受保藏和處理 中的機(jī)械沖擊，所以比低相對(duì)分子量表面活性劑對(duì)泡沫、乳狀液、分散體系穩(wěn)定性更強(qiáng)。第三十一張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月2、影響蛋白質(zhì)表面活性的因素 內(nèi)在因素： AA組成、非極性AA與極性AA之比、 疏水性基團(tuán)與親水性基團(tuán)的分布、二級(jí)三級(jí) 和四級(jí)結(jié)構(gòu)、二硫鍵和游離巰基、分子大小和形狀、分子柔性 外在因素： pH、離子強(qiáng)度和種類、蛋白質(zhì)濃度、 時(shí)間、溫度、能量輸入第三十二張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月 內(nèi)在因素外在因素氨基酸組成pH非極性AA與極性AA之比離子強(qiáng)度和種類疏水

8、性基團(tuán)與親水性基團(tuán)的分布蛋白質(zhì)濃度二級(jí)、三級(jí)和四級(jí)結(jié)構(gòu)時(shí)間二硫鍵溫度分子大小和形狀分子柔性影響蛋白質(zhì)界面性質(zhì)的因素第三十三張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月3、理想表活性蛋白質(zhì)具有3個(gè)性能 能快速地吸附至界面； 能快速地展開并在界面上再定向； 一旦到達(dá)界面，能與鄰近分子相互作用于形成具有強(qiáng)粘結(jié)性和粘彈性的膜，能經(jīng)受熱和機(jī)械運(yùn)動(dòng)。第三十四張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月（1）快速能附到界面 能否快速能附到界面取決于：其表面疏水和親水小區(qū)分布模式，（即蛋白質(zhì)表面分子特性） 蛋白質(zhì)表面疏水小區(qū)數(shù)目，蛋白質(zhì)自發(fā)的吸附到界面的可能性蛋白質(zhì)表面非常親水，不含可辨別疏水水區(qū)，不發(fā)生吸附

9、。蛋白質(zhì)表面單個(gè)疏水性殘基未形成小區(qū)，不發(fā)生吸附第三十五張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月（2）展開和在界面上定向 低相對(duì)分子量表活劑，親水端、疏水端在界面定向吸附。 蛋白質(zhì)具有龐大體積和折疊，一旦吸附界面，分子一大部分仍留在體相，一小部分束縛在界面上。 蛋白質(zhì)部分吸附在界面的牢固程度取決于： A 固定在界面上肽片段的數(shù)目和這些片段與界面相互作用的能量。 當(dāng)肽片段與界面相互作用于的自由能變化（負(fù)值）在數(shù)值上遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于蛋白質(zhì)分子的熱動(dòng)能時(shí)蛋白質(zhì)才保留在界面上。 B 分子構(gòu)象的柔性。高度柔性，易于吸附。第三十六張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月（3）界面蛋白質(zhì)膜的機(jī)械強(qiáng)度取決于內(nèi)

10、聚的分子間相互作用于力： 吸引的靜電相互作用、H鍵、疏水相互作用 a 、若疏水相互作用太強(qiáng)，會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)在界面聚集、凝結(jié)最終沉淀，損害膜完整性。 b 、若靜電推斥力遠(yuǎn)大于相互吸引力，也會(huì)妨礙粘結(jié)厚膜的形成。 所以吸引、推斥和水合作用力之間的平衡是形成穩(wěn)定粘彈性膜的必要條件。第三十七張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月4、多肽鏈在界面形成的三種構(gòu)象臥式（train） 直接鋪展在表面上的鏈節(jié)的平面排列尾式（tail） 與表面無接觸的鏈節(jié)伸入溶劑的排列環(huán)式（loop） 連接兩個(gè)臥式的不接觸表面的鏈節(jié)的空間排列第三十八張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月二、乳化性質(zhì) 1、測(cè)定蛋白質(zhì)乳化

11、性質(zhì)的方法評(píng)定食品乳化性質(zhì)的方法有： 油滴大小分布 乳化活力 乳化能力 乳化穩(wěn)定性第三十九張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月、由蛋白質(zhì)穩(wěn)定乳狀液物理和感官性質(zhì)取決于形成液滴的大小 和總界面面積。測(cè)定平均液滴大小的方法 有： 光學(xué)顯微鏡法、電子顯微鏡法、光散射法、 Coulter計(jì)數(shù)器測(cè)知平均液滴大小后計(jì)算總界面面積 A=3/R 分散相的體積分?jǐn)?shù)；R乳狀液粒子平均半徑 乳化活力指標(biāo)（EAI）：?jiǎn)挝毁|(zhì)量 的蛋白質(zhì) 所產(chǎn)生的界面面積。 EAI=3/Rm第四十張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月 濁度法測(cè)EAI 濁度 T=2.303A/l A:吸光度; l:光路長(zhǎng)度據(jù)光散射Mie理論

12、：乳狀液界面積是它濁度2倍。則： EAI=2T/(1-) ：油的體積分?jǐn)?shù)；：每單位體積 水相中的蛋白質(zhì)缺陷：是根據(jù)單個(gè)波長(zhǎng)500nm 測(cè)定的濁度而計(jì)算的?？刹捎么朔ǘㄐ员容^ 不同蛋白質(zhì)乳化活力或蛋白質(zhì)經(jīng)不同方式處理后乳化活力的變化。 第四十一張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月 2、蛋白質(zhì)的載量 吸附在乳狀液油-水界面上的蛋白質(zhì)量與乳狀液穩(wěn)定性有關(guān)。測(cè)定方法：將乳狀液離心分離出水相重復(fù)地洗滌油相離心以除去任何松散地被吸附的蛋白質(zhì)。則: 最初乳狀液中總蛋白質(zhì)量- 乳狀液洗出液洗出的液體中蛋白質(zhì)量 = 吸附在乳化粒子上的蛋白質(zhì)量已知乳化粒子的總界面積，可得每平方米界面積吸附蛋白質(zhì)的量。蛋白

13、質(zhì)載量在1-3mg/m2界面面積范圍內(nèi)。第四十二張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月 3、乳化能力（EC）EC定義： 指在乳狀液相轉(zhuǎn)變前，每克蛋白質(zhì)所能乳化的油的體積。EC隨相轉(zhuǎn)變到達(dá)時(shí)，蛋白質(zhì)濃度的增加而減少。（未吸附的蛋白質(zhì)積累在水相）測(cè)定方法：T一定，將油加至連續(xù)攪拌的蛋白質(zhì)-水溶液。根據(jù)粘度，顏色的突變或電阻的增加檢測(cè)相轉(zhuǎn)變。 測(cè)電導(dǎo)：水電導(dǎo)油電導(dǎo)，則O/WW/O電導(dǎo) 測(cè)：水200，堿性條件下，色氨酸發(fā)生異構(gòu)化。 6、劇烈熱處理引起蛋白質(zhì)生成環(huán)狀衍生物第八十三張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月二、在提取和分級(jí)時(shí)組成的變化從生物材料制備分離蛋白質(zhì)的一些操作單元，提取、等

14、電點(diǎn)沉淀、鹽沉淀、熱凝結(jié)、超濾。粗提取液中的一些蛋白質(zhì)可能損失。例pI沉淀，而一些富含S的清蛋白質(zhì)在pI是可溶的。三、AA的化學(xué)變化在高溫加工時(shí)，蛋白質(zhì)經(jīng)受一些化學(xué)變化，包括：外消旋、水解去硫、去酰胺。這些變化大部分是不可逆的，甚至形成有毒AA。 例：堿性條件熱加工，L-AA外消旋D-AA，而D-AA殘基肽鍵難被胃和胰蛋白酶水解，使蛋白質(zhì)消化率下降，D-AA有易被小腸吸引，即使吸引，也不能在體內(nèi)被用來合成蛋白質(zhì)。第八十四張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月四、蛋白質(zhì)交聯(lián) 一些食品中同時(shí)含有分子 內(nèi)和分子間的交聯(lián)。1、天然蛋白質(zhì)的一些交聯(lián)使代謝性蛋白質(zhì)水解降到最低；2、加工蛋白質(zhì)尤其在堿

15、性條件下，也能誘導(dǎo)交聯(lián)的形成，這種非天然性的共價(jià)交聯(lián)降低了包含在或接近交聯(lián)的必需AA的消化率和生物有效性。3、離子輻照導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚合。 第八十五張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月DHA與賴氨酸、鳥氨酸、半胱氨酸形成交聯(lián)_NHCHCO2(CH)4NH232NH)(CH2OCCHNH_32NH_NHCHCO2CHSHCH2HN C CO脫氫丙氨酸2_NHCHCO2(CH)4NH2CHCHCOHN賴氨酰丙氨酸殘基_NHCHCO2(CH)NH2CHCHCOHN3鳥氨丙氨酸殘基 _NHCHCO22CHCHCOHNCHS羊毛硫氨酸殘基+第八十六張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月五、氧化

16、劑的影響 過氧化氫、過氧化苯甲酰、次氯酸鈉； 食品加工中也會(huì)產(chǎn)生內(nèi)源氧化性化合物，這些高活性氧化劑能導(dǎo)致一些AA殘基的氧化和蛋白質(zhì)的聚合。 最敏感的AA殘基是Met、Cys、Trp第八十七張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月半胱氨酸的氧化蛋氨酸的氧化第八十八張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月色氨酸的氧化第八十九張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月 六、羰胺反應(yīng)蛋白質(zhì)的羰-胺反應(yīng)后，感官、營(yíng)養(yǎng)受到較大影響，除還原糖外，食品中的醛、酮也能參與羰-胺反應(yīng)。例：魚肌肉冷凍期間變硬，是甲醛與魚蛋白質(zhì)反應(yīng)。 七、食品中蛋白質(zhì)的其它反應(yīng) 1、與脂肪反應(yīng)： 不飽和脂肪氧化產(chǎn)生烷氧自由

17、基和過氧化氫自由基，這些自由基與蛋白質(zhì)反應(yīng)生成脂-蛋白質(zhì)自由基，它能使蛋白質(zhì)聚合交聯(lián)。fat的氫過氧化物分解的醛、酮與pro.發(fā)生mailard 反應(yīng) 2、與多酚反應(yīng)： 酚醌，醌與蛋白質(zhì)巰基和氨基發(fā)生不可逆反應(yīng)； 單寧與蛋白質(zhì)-SH、-NH2結(jié)合。降低AA消化率和生物有效性。 第九十張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月3、與硝酸鹽的反應(yīng)： 肉制品中加亞硝酸鹽，改進(jìn)色澤，防止細(xì)菌生長(zhǎng)。亞硝鹽與第二胺（在某種程度上與第一、三胺）反應(yīng)，生成N-亞硝胺，是最具毒性的致癌物。4、與亞硫酸鹽的反應(yīng)： 亞硫酸鹽還原蛋白質(zhì)中二硫鍵產(chǎn)生S-磺酸鹽衍生物 P-S-S + SO32P-S-SO3 + P-S

18、 第九十一張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月5.6.2 加工因素與蛋白質(zhì)功能性質(zhì)例常用提取蛋白方法等電點(diǎn)沉淀：分離后蛋白質(zhì)成分不同與原料中蛋白質(zhì)成分，這是因?yàn)樵现幸恍┐我鞍踪|(zhì)在主要蛋白質(zhì)等電點(diǎn)PH仍然是溶解的而沒有沉淀下來。其蛋白質(zhì)組成成分 的變化顯然會(huì)影響蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)。超濾（UF）：制備乳清濃縮蛋白時(shí)，由于除去了乳清中部分乳糖和灰份而顯著的影響WPS的功能性。若UF采用一定溫度（50-55）處理，進(jìn)而改變WPS的水合能力、凝膠能力、起泡能力和乳化作用第九十二張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月一、蛋白質(zhì)的化學(xué)和酶法改性1、化學(xué)改性 不利因素：化學(xué)改性往往是必需氨基酸

19、；化學(xué)改性蛋白和它的消化產(chǎn)物可能有毒；所使用的化學(xué)改性劑的毒性以及在蛋白質(zhì)中任何殘留物的毒性 常見蛋白質(zhì)的化學(xué)改性：乙酸酐和琥珀酸酐作為?；噭?duì)蛋白質(zhì)的?；饔茫焊倪M(jìn)蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)和熱穩(wěn)定性蛋白質(zhì)的化學(xué)磷酸化改性：磷酸處理后的大豆蛋白、-乳球蛋白、酪蛋白在水中的溶解度均有所提高，同時(shí)提高了對(duì)Ca2+的親和力。鹽酸改性：處理面筋蛋白，以提高蛋白質(zhì)溶解度、乳化性和起泡性。第九十三張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月2、酶法改性 酶催化蛋白質(zhì)主鏈的水解；酶催化分子內(nèi)和分子間交聯(lián)；酶催化引入特定化學(xué)基團(tuán)酶催化水解食品蛋白質(zhì)水解常用的酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、木瓜蛋白酶、微生物蛋

20、白酶。 蛋白質(zhì)水解后的變化：選用酶控制蛋白質(zhì)部分水解可以改善蛋白質(zhì)的溶解性、泡沫性和乳化性。蛋白質(zhì)水解會(huì)釋放出苦味肽，肽的苦味與蛋白質(zhì)的平均疏水性有關(guān)。部分寡肽具有生理活性。第九十四張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月苦味肽是蛋白質(zhì)水解產(chǎn)生苦味原因 疏水性氨基酸對(duì)苦味肽苦味是必要的。苦味肽分子中均含有一個(gè)或者多個(gè)疏水性氨基酸，如亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸和頡氨酸等。且這些疏水性氨基酸一般位于肽鏈末端。 另外，氨基酸排列順序有時(shí)對(duì)苦味產(chǎn)生也起到重要作用，如在肽鏈中殘留一定量脯氨酸或其羧基末端含有芳香族及支鏈氨基酸時(shí)，其苦味明顯增強(qiáng)第九十五張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月氨基酸閥值(mg/100ml)頡氨酸150亮氨酸380異亮氨酸90蛋氨酸30苯丙氨酸150色氨酸90精氨酸10組氨酸20幾種苦味氨基酸閥值第九十六張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月胃合蛋白反應(yīng) 蛋白質(zhì)部分水解后再經(jīng)過木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶作用生成高相對(duì)分子量的多肽。包括：蛋白質(zhì)的水解，酶催化肽鍵的重新組合。蛋白質(zhì)的交聯(lián)第九十七張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月將分子間或分子內(nèi)的共價(jià)交聯(lián)并入食品蛋白質(zhì)可改進(jìn)食品的質(zhì)構(gòu)性質(zhì)。轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶催化蛋白質(zhì)間的共價(jià)交聯(lián)。第九十八張，PPT共一百零二頁(yè)，創(chuàng)作于2022年6月5