第五章酶-酶的概念及其化學(xué)本質(zhì)

第五章酶

第一節(jié)酶的概述第二節(jié)酶催化作用的特性第三節(jié)酶催化作用的機(jī)制第四節(jié)酶結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系第五節(jié)酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)第六節(jié)酶活力及其測(cè)定第七節(jié)酶工程

第一節(jié)酶的分類(lèi)與命名化學(xué)本質(zhì)：大多數(shù)的酶是蛋白質(zhì)，核糖核酸酶（核酶)其化學(xué)本質(zhì)為RNA。定義：酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的具有催化能力的生物分子(Enzyme)一、酶的概念及其化學(xué)本質(zhì)酶是生物催化劑酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類(lèi)具有催化功能的生物分子，所以又稱為生物催化劑(biocatalysts）

絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)。酶催化的生物化學(xué)反應(yīng)，稱為酶促反應(yīng)（Enzymaticreaction）。在酶的催化下發(fā)生化學(xué)變化的物質(zhì)，稱為底物（substrate）。二、酶的分類(lèi)1、按化學(xué)組成分：

單純蛋白酶結(jié)合蛋白酶2、根據(jù)酶分子的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)：?jiǎn)误w酶寡聚酶多酶復(fù)合體3、按反應(yīng)性質(zhì)分將酶分為六大類(lèi)：氧化還原酶、轉(zhuǎn)移酶、水解酶、裂合酶、異構(gòu)酶、連接酶主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應(yīng)。1氧化-還原酶+BH2（H2O2，H2O）AH2+B（O2）A

例如，谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化的氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)。2轉(zhuǎn)移酶TransferaseA·X+BA+B·X主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應(yīng)：3水解酶hydrolaseAOH+BHAB+H2O主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)。

4裂合酶Lyase

ABA+B

例如，6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應(yīng)。

5異構(gòu)酶Isomerase

AB常見(jiàn)的有醛酮異構(gòu)、順?lè)串悩?gòu)和變位酶類(lèi)。合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應(yīng)。這類(lèi)反應(yīng)必須與ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)。A+B+ATP+H-O-H===AB+ADP+Pi

例如，丙酮酸羧化酶催化的反應(yīng)。丙酮酸+CO2草酰乙酸

6合成酶LigaseorSynthetase

三、酶的命名

（1）根據(jù)作用底物來(lái)命名（2）根據(jù)所催化的反應(yīng)的類(lèi)型命名（3）兩個(gè)原則結(jié)合起來(lái)命名（4）根據(jù)酶的來(lái)源或其它特點(diǎn)來(lái)命名（一）習(xí)慣命名方法（二）國(guó)際系統(tǒng)命名法系統(tǒng)名稱包括底物名稱、構(gòu)型、反應(yīng)性質(zhì)，最后加一個(gè)酶字。例如：習(xí)慣名稱:谷丙轉(zhuǎn)氨酶系統(tǒng)名稱:丙氨酸：-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶谷氨酸+丙酮酸

-酮戊二酸+丙氨酸第二節(jié)酶催化作用的特性1．高效性2．專(zhuān)一性3．反應(yīng)條件溫和4.酶的催化活性可調(diào)節(jié)控制1、酶具有高效催化性

V酶比V無(wú)高105-1017倍。例如：過(guò)氧化氫分解用Fe+催化，效率為6*10-4

mol/mol.S，而用過(guò)氧化氫酶催化，效率為6*106mol/mol.S。用-淀粉酶催化淀粉水解，1克結(jié)晶酶在65C條件下可催化2噸淀粉水解。2、酶具有高度專(zhuān)一性

（1）絕對(duì)專(zhuān)一性（2）相對(duì)專(zhuān)一性（3）立體異構(gòu)專(zhuān)一性結(jié)構(gòu)專(zhuān)一性1、活化能降低酶促反應(yīng)：E+S===ES===ES*

EPE+P

第三節(jié)酶催化作用的機(jī)制

一酶作用高效率的機(jī)制反應(yīng)過(guò)程中能的變化E+SP+EES能量水平反應(yīng)過(guò)程GE1E2酶（E）與底物（S）結(jié)合生成不穩(wěn)定的中間物（ES），再分解成產(chǎn)物（P）并釋放出酶，使反應(yīng)沿一個(gè)低活化能的途徑進(jìn)行，降低反應(yīng)所需活化能，所以能加快反應(yīng)速度。2、中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)1、鎖鑰學(xué)說(shuō)酶作用專(zhuān)一性的機(jī)制substrateenzyme鎖鑰學(xué)說(shuō)：認(rèn)為整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣

2、誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)學(xué)說(shuō)內(nèi)容：酶的活性中心具有一定的柔性，當(dāng)?shù)孜锱c酶相遇時(shí)，可誘導(dǎo)酶活性中心的構(gòu)象發(fā)生相應(yīng)的改變，使活性中心上有關(guān)基團(tuán)達(dá)到正確的排列和定向，因而使酶和底物契合而結(jié)合成中間絡(luò)合物，并引起底物發(fā)生反應(yīng)。反應(yīng)結(jié)束當(dāng)?shù)孜飶拿干厦撀湎聛?lái)后，酶的活性中心又恢復(fù)了原來(lái)的構(gòu)象。第四節(jié)酶結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一活性部位： P150酶活性部位結(jié)合部位：酶與底物結(jié)合的部位，決定酶的專(zhuān)一性催化部位：催化底物發(fā)生反應(yīng)的部位，決定酶的催化效率、反映性質(zhì)。主要包括：親核性基團(tuán)：絲氨酸的羥基，半胱氨酸的巰基和組氨酸的咪唑基。必需基團(tuán)：在酶分子中和酶的催化活性直接有關(guān)的基團(tuán)，活性中心內(nèi)外都有。酸堿性基團(tuán)：門(mén)冬氨酸和谷氨酸的羧基，賴氨酸的氨基，酪氨酸的酚羥基，組氨酸的咪唑基和絲氨酸的羥基，半胱氨酸的巰基。必需基團(tuán)：二變構(gòu)酶亦稱別構(gòu)酶，當(dāng)某些化合物與酶分子中的別構(gòu)部位可逆地結(jié)合后，酶分子的構(gòu)象發(fā)生改變，使酶活性部位對(duì)底物的結(jié)合與催化作用受到影響，從而調(diào)節(jié)酶促反應(yīng)速度及代謝過(guò)程，這種效應(yīng)稱為別構(gòu)效應(yīng)。具有別構(gòu)效應(yīng)的酶稱為別構(gòu)酶。別構(gòu)酶常是代謝途徑中催化第一步反應(yīng)或處于代謝途徑分支點(diǎn)上的一類(lèi)調(diào)節(jié)酶，大多能被代謝最終產(chǎn)物所抑制，對(duì)代謝調(diào)控起重要作用。酶的別構(gòu)（變構(gòu)）效應(yīng)示意圖效應(yīng)劑別構(gòu)中心活性中心一般是寡聚酶，由多亞基組成，包括催化部位和調(diào)節(jié)（別構(gòu)）部位；具有別構(gòu)效應(yīng)。指酶和一個(gè)配體（底物，調(diào)節(jié)物）結(jié)合后可以影響酶和另一個(gè)配體（底物）的結(jié)合能力。天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶受CTP的抑制、ATP的激活、別構(gòu)酶的特點(diǎn)三酶原及酶原的激活

1酶原：酶無(wú)活性的前體。

2酶原的激活：從無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^(guò)程。4酶原激活的本質(zhì)：：酶原的激活實(shí)質(zhì)上是酶活性部位形成或暴露的過(guò)程。3激活劑

：能使無(wú)活性的酶原激活的物質(zhì)。胰蛋白酶原胰蛋白酶六肽腸激酶活性中心胰蛋白酶原的激活示意圖

胰蛋白酶原胰蛋白酶六肽腸激酶胰蛋白酶對(duì)各種胰臟蛋白酶的激活作用

胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶彈性蛋白酶原彈性蛋白酶羧肽酶原羧肽酶第五節(jié)酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)定義：酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)是研究酶促反應(yīng)速度以及各種條件下對(duì)酶反應(yīng)速度的影響。

在低底物濃度時(shí),反應(yīng)速度與底物濃度成正比，為一級(jí)反應(yīng)。底物濃度增大與速度的增加不成正比,為混合級(jí)反應(yīng).當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)到一定值，幾乎所有的酶都與底物結(jié)合后，反應(yīng)速度達(dá)到最大值（Vmax），此時(shí)再增加底物濃度，反應(yīng)速度不再增加，表現(xiàn)為零級(jí)反應(yīng)。一底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響(一)V-S曲線1913年，德國(guó)化學(xué)家Michaelis和Menten根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)對(duì)酶促反映的動(dòng)力學(xué)進(jìn)行研究，推導(dǎo)出了表示整個(gè)反應(yīng)中底物濃度和反應(yīng)速度關(guān)系的著名公式，稱為米氏方程。Km—米氏常數(shù)Vmax—最大反應(yīng)速度（二）米氏方程根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)，酶促反應(yīng)分兩步進(jìn)行:米氏方程的推導(dǎo)：米氏方程Km即為米氏常數(shù)，Vmax為最大反應(yīng)速度當(dāng)反應(yīng)速度等于最大速度一半時(shí),即V=1/2Vmax,Km=[S]上式表示,米氏常數(shù)是反應(yīng)速度為最大值的一半時(shí)的底物濃度。因此,米氏常數(shù)的單位為mol/L。（三）米氏常數(shù)的意義及測(cè)定米氏常數(shù)Km的意義P1621、不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個(gè)重要的特征物理常數(shù)。2、Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測(cè)定的，不同條件下具有不同的Km值。

Km值是酶的特征性常數(shù)，只與酶的性質(zhì)，酶所催化的底物和酶促反應(yīng)條件（如溫度、pH、有無(wú)抑制劑等）有關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān)。酶的種類(lèi)不同，Km值不同，同一種酶與不同底物作用時(shí)，Km值也不同。各種酶的Km值范圍很廣，大致在10-1～10-6M之間。

3.Km值表示酶與底物之間的親和程度：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示親和程度大,酶的催化活性高。

米氏常數(shù)的測(cè)定

基本原則：將米氏方程變化成相當(dāng)于y=ax+b的直線方程，再用作圖法求出Km。例：雙倒數(shù)作圖法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的雙倒數(shù)形式：

1Km11—=——.—+——

vVmax[S]Vmax

1Km11

=

+

V

Vmax[S]Vmax取米氏方程式的倒數(shù)形式：1/Vmax斜率=Km/Vmax-1/Km米氏常數(shù)Km的測(cè)定：酶的Km在實(shí)際應(yīng)用中的意義鑒定酶：通過(guò)測(cè)定Km，可鑒別不同來(lái)源或相同來(lái)源但在不同發(fā)育階段，不同生理狀態(tài)下催化相同反應(yīng)的酶是否是屬于同一種酶。判斷酶的最適底物。（即Km值最小的底物

）計(jì)算一定速度下底物濃度。了解酶的底物在體內(nèi)具有的濃度水平。判斷反應(yīng)方向或趨勢(shì)。如一個(gè)反應(yīng)的正逆方向由同一個(gè)酶催化，則Km值較小的那向反應(yīng)催化效率較高。

Km值小，表示用很低的底物濃度即可達(dá)到最大反應(yīng)速度的一半，說(shuō)明酶與底物親和力大。

。從米氏方程中求得：當(dāng)反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的90%，則90%V=100%V[S]/(km+[S])v=——————Vmax·[S]km+[S]即[S]=9km在進(jìn)行酶活力測(cè)定時(shí)，通常用4km的底物濃度即可。計(jì)算一定速度下底物濃度二pH的影響在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常稱此pH為最適pH。pHv最適pH（optimumpH）pH穩(wěn)定性：在一定pH范圍內(nèi)酶是穩(wěn)定pH對(duì)酶作用的影響機(jī)制：1.環(huán)境過(guò)酸、過(guò)堿使酶變性失活；2.影響酶活性基團(tuán)的解離；3.影響底物的解離。三溫度的影響一方面是溫度升高,酶促反應(yīng)速度加快。另一方面,溫度升高,酶的高級(jí)結(jié)構(gòu)將發(fā)生變化或變性，導(dǎo)致酶活性降低甚至喪失。因此大多數(shù)酶都有一個(gè)最適溫度。在最適溫度條件下,反應(yīng)速度最大。高溫兩種不同影響：1.溫度升高，反應(yīng)速度加快；2.溫度升高，酶熱變性速度加快。低溫影響：1.溫度降低，酶活性降低2.溫度過(guò)低,酶無(wú)活性但不變性Tv最適溫度四激活劑對(duì)酶作用的影響

凡能提高酶活力的物質(zhì)都是酶的激活劑。如Cl-是唾液淀粉酶的激活劑。金屬離子：K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+Co2+、Fe2+陰離子：

Cl-、Br有機(jī)分子還原劑：抗壞血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽金屬螯合劑：EDTA-

這些離子可與酶分子上的氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)結(jié)合，可能是酶活性部位的組成部分，也可能作為輔酶或輔基的一個(gè)組成部分起作用一般情況下，一種激活劑對(duì)某種酶是激活劑，而對(duì)另一種酶則起抑制作用；對(duì)于同一種酶，不同激活劑濃度會(huì)產(chǎn)生不同的作用。應(yīng)用激活劑時(shí)應(yīng)注意五抑制劑對(duì)酶活性的影響使酶的活性降低或喪失的現(xiàn)象，稱為酶的抑制作用。能夠引起酶的抑制作用的化合物則稱為抑制劑。

酶的抑制劑一般具備兩個(gè)方面的特點(diǎn)：a.在化學(xué)結(jié)構(gòu)上與被抑制的底物分子或底物的過(guò)渡狀態(tài)相似。b.能夠與酶以非共價(jià)或共價(jià)的方式形成比較穩(wěn)定的復(fù)合體或結(jié)合物。抑制劑類(lèi)型和特點(diǎn)

競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑可逆抑制劑非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑

反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑

非專(zhuān)一性不可逆抑制劑不可逆抑制劑

專(zhuān)一性不可逆抑制劑抑制劑與酶的必需基團(tuán)以共價(jià)鍵結(jié)合，引起酶活力喪失，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶復(fù)活。（一）不可逆抑制1、非專(zhuān)一性不可逆抑制劑

抑制劑作用于酶分子中的一類(lèi)或幾類(lèi)基團(tuán)，這些基團(tuán)中包含了必需基團(tuán)，因而引起酶失活。類(lèi)型：2、專(zhuān)一性不可逆抑制劑

這類(lèi)抑制劑選擇性很強(qiáng)，它只能專(zhuān)一性地與酶活性中心的某些基團(tuán)不可逆結(jié)合，引起酶的活性喪失。（二）可逆抑制抑制劑與酶蛋白以非共價(jià)方式結(jié)合，引起酶活性暫時(shí)性喪失。抑制劑可以通過(guò)透析等方法被除去，并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為三類(lèi)1竟?fàn)幮砸种颇承┮种苿┑幕瘜W(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似，因而能與底物竟?fàn)幣c酶活性中心結(jié)合。當(dāng)抑制劑與活性中心結(jié)合后，底物被排斥在反應(yīng)中心之外，其結(jié)果是酶促反應(yīng)被抑制了。

+IEIESP+EE+S競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用

實(shí)例：磺胺藥物的藥用機(jī)理H2N--SO2NH2對(duì)氨基苯磺酰胺H2N--COOH對(duì)氨基苯甲酸對(duì)氨基苯甲酸谷氨酸蝶呤葉酸競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用特點(diǎn)：1）競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)十分相似，二者競(jìng)爭(zhēng)酶的結(jié)合部位。3）Vmax不變，Km增大[S]vV/2km2）抑制程度取決于I和S的濃度以及與酶結(jié)合的親和力大小。km′無(wú)I有I4）可以通過(guò)增大底物濃度，即提高底物的競(jìng)爭(zhēng)能力來(lái)消除。2非竟?fàn)幮砸种泼缚赏瑫r(shí)與底物及抑制劑結(jié)合，引起酶分子構(gòu)象變化，并導(dǎo)至酶活性下降。抑制劑與活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合，不與底物競(jìng)爭(zhēng)美的活性中心，所以稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。如某些金屬離子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能與酶分子的調(diào)控部位中的-SH基團(tuán)作用，改變酶的空間構(gòu)象，引起非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用

+IEI+SESIESP+EE+S+I實(shí)例：重金屬離子（Cu2+、Hg2+、Ag+、Pb2+）金屬絡(luò)合劑（EDTA、F-、CN-、N3-）非競(jìng)爭(zhēng)性抑制特點(diǎn)：1）、抑制劑與底物結(jié)構(gòu)不相似，抑制劑與酶活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合。2）、Vm下降，Km不變3）、非竟?fàn)幮砸种撇荒芡ㄟ^(guò)增大底物濃度的方法來(lái)消除。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制可用下式表示：非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用：底物和抑制劑同時(shí)與酶結(jié)合，但形成的EIS不能進(jìn)一步轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物。S+EESE+P+I↑↓EI+I↑EIS+[S]E+Pv=———————————V1+[I]/ki·[S]km+[S][S]v無(wú)IV/2km有I(′)3、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用

酶只有在與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合，引起酶活性下降。ESIESP+EE+S+I反競(jìng)爭(zhēng)性抑制特點(diǎn)：1）抑制劑與酶和底物的復(fù)合物結(jié)合。2）Vmax，Km都變小，但Vmax/Km比值不變。3）底物濃度增加，抑制作用加強(qiáng)。反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：例如氰化物對(duì)芳香硫酸酯酶的抑制作用有無(wú)抑制劑存在時(shí)酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)方程

酶的應(yīng)用1、通過(guò)酶活力變化進(jìn)行疾病診斷酶疾病與酶活力變化淀粉酶胰臟疾病，腎臟疾病時(shí)升高；肝病時(shí)下降膽堿酯酶肝病、肝硬化、有機(jī)磷中毒、風(fēng)濕等，活力下降酸性磷酸酶前列腺癌、肝炎、紅血球病變時(shí)，活力升高堿性磷酸酶佝僂病、軟骨化病、骨瘤、甲狀旁腺機(jī)能亢進(jìn)時(shí)，活力升高；軟骨發(fā)育不全等，活力下降谷丙轉(zhuǎn)氨酶/谷草轉(zhuǎn)氨酶肝病、心肌梗塞等，活力升高γ-谷氨酰轉(zhuǎn)肽酶（γ-GT）原發(fā)性和繼發(fā)性肝癌，活力增高至200單位以上，阻塞性黃疸、肝硬化、膽道癌等，血清中酶活力升高醛縮酶急性傳染性肝炎、心肌梗塞，血清中酶活力顯著升高胃蛋白酶胃癌，活力升高；十二指腸潰瘍，活力下降磷酸葡糖變位酶肝炎、癌癥，活力升高乳酸脫氫酶肝癌、急性肝炎、心肌梗塞，活力顯著升高；肝硬化，活力正常端粒酶癌細(xì)胞中含有端粒酶，正常體細(xì)胞內(nèi)沒(méi)有端粒酶活性山梨醇脫氫酶（SDH）急性肝炎，活力顯著提高脂肪酶急性胰腺炎，活力明顯增高，胰腺癌、膽管炎患者，活力升高肌酸磷酸激酶（CK）心肌梗塞，活力顯著升高；肌炎、肌肉創(chuàng)傷，活力升高α－羥基丁酸脫氫酶心肌梗塞、心肌炎，活力增高磷酸己糖異構(gòu)酶急性肝炎，活力極度升高；心肌梗塞、急性腎炎，腦溢血，活力明顯升高鳥(niǎo)氨酸氨基甲酰轉(zhuǎn)移酶急性肝炎，活力急速增高；肝癌，活力明顯升高乳酸脫氫酶同工酶心肌梗塞、惡性貧血，LDH1增高；白血病、肌肉萎縮，LDH2增高；白血病、淋巴肉瘤、肺癌，LDH3增高；轉(zhuǎn)移性肝癌、結(jié)腸癌，LDH4增高；肝炎、原發(fā)性肝癌、脂肪肝、心肌梗塞、外傷、骨折，LDH5增高葡萄糖氧化酶測(cè)定血糖含量，診斷糖尿病亮氨酸氨肽酶（LAP）肝癌、陰道癌、阻塞性黃疸，活力明顯升高2、用酶測(cè)定物質(zhì)的量的變化進(jìn)行疾病診斷酶測(cè)定的物質(zhì)用途葡萄糖氧化酶葡萄糖測(cè)定血糖、尿糖，診斷糖尿病葡萄糖氧化酶+過(guò)氧化物酶葡萄糖測(cè)定血糖、尿糖，診斷糖尿病尿素酶尿素測(cè)定血液、尿液中尿素的量，診斷肝臟、腎臟病變谷氨酰胺酶谷氨酰胺測(cè)定腦脊液中谷氨酰胺的量，診斷肝昏迷、肝硬化膽固醇氧化酶膽固醇測(cè)定膽固醇含量，診斷高血脂等DNA聚合酶基因通過(guò)基因擴(kuò)增，基因測(cè)序，診斷基因變異、檢測(cè)癌基因PKU苯丙酮尿癥腦發(fā)育受阻，嚴(yán)重腦力呆滯，智商0－50苯丙氨酸代謝途徑關(guān)系到三種遺傳病本病屬常染色體隱性遺傳。其發(fā)病率隨種族而異，美國(guó)約為1/14000，日本1/60000，我國(guó)1/16500。體檢表中有關(guān)酶的選項(xiàng)3、酶在疾病治療方面的應(yīng)用酶名來(lái)源用途淀粉酶胰臟、麥芽、微生物治療消化不良，食欲不振蛋白酶胰臟、胃、植物、微生物治療消化不良，食欲不振，消炎，消腫，除去壞死組織，促進(jìn)創(chuàng)傷愈合，降低血壓脂肪酶胰臟、微生物治療消化不良，食欲不振纖維素酶霉菌治療消化不良，食欲不振溶菌酶蛋清、細(xì)菌治療各種細(xì)菌性和病毒性疾病尿激酶人尿治療心肌梗塞，結(jié)膜下出血，黃斑部出血鏈激酶鏈球菌治療血栓性靜脈炎，咳痰，血腫，下出血，骨折青霉素酶蠟狀芽孢桿菌治療青霉素引起的變態(tài)反應(yīng)L-天冬酰胺酶大腸桿菌治療白血病