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第四節(jié)蛋白質工程在食品中的應用

蛋白質工程自問世以來，短短十幾年的時間，已取得了引人矚目的進展，在醫(yī)學和工業(yè)用酶方面也獲得了良好的應用前景。提高蛋白的穩(wěn)定性包括以下幾個方面：①延長酶的半衰期；②提高酶的熱穩(wěn)定性；③延長藥用蛋白的保存期；④抵御由于重要氨基酸氧化引起的活性喪失。

一、蛋白水解酶蛋白水解酶簡稱蛋白酶例如：枯草芽孢桿菌缺點：極易氧化而失活原因是第222位的甲硫氨酸殘基（Met-222）發(fā)生了90%的氧化，運用基因定點誘變技術，運用非野生型的氨基酸密碼取代Met-222密碼子，獲取一系列的突變基因，最終獲得19種不同的枯草桿菌蛋白酶突變株。通過檢測，Ala-222取代Met-222的突變蛋白酶抗氧化性得到大大的提高，制成的洗滌劑可以和漂白劑一起使用二、溶菌酶溶菌酶：天然的防腐劑，催化速率隨著溫度的升高而升高，因此提高酶的熱穩(wěn)定性能提高其應用價值由一條肽鏈構成，并在空間上折疊形成二個相對獨立的結構域，酶活性中心位于二個結構域之間。該酶分子在第97位和54位殘基上是兩個未形成二硫鍵的半胱氨酸由于二硫鍵是一種穩(wěn)定蛋白質分子空間結構的重要共價化學鍵，有如建筑所用的鋼筋一樣，因而能將分子中的不同部位牢固地聯結在一起。因此，提高酶熱穩(wěn)定性最常用的辦法是在分子中增加一對或數對二硫鍵。

在高溫下Asn和Gln容易脫氨形成Asp和Glu，而導致蛋白質分子構象的改變，使蛋白質失去活性。對釀酒酵母的磷酸丙糖異構酶進行誘變改造。這種酶有兩個相同的亞基，每個亞基含有2個Asn，由于它們都位于亞基之間的界面上，可能對酶的熱穩(wěn)定性起決定性作用。通過寡核苷酸介導的定向誘變技術，將第14位和第78位上的2個Asn分別轉變成Thr(蘇氨酸)和Ile(異亮氨酸)殘基，大幅度提高突變酶的熱穩(wěn)定性。三、磷酸丙糖異構酶四、

葡萄糖異構酶-----改變酶的最適pH值條件

葡萄糖異構酶最適pH為堿性，在80℃穩(wěn)定，而在堿性條件下，80℃時使高果糖漿焦化產生有害物質，反應只能在60℃進行。采用盒式突變技術將葡萄糖異構酶分子中酸性氨基酸(Glu或Asp)集中的區(qū)域置換為堿性氨基酸(Arg或Lys)，可使葡萄糖異構酶的最適pH值變?yōu)樗嵝?，即可在高溫下進行反應五、胰蛋白酶----提高酶的催化專一性

胰蛋白酶極易自溶，經層析分離后，會得到4個具有胰蛋白酶活性的片段。對Arg117自溶點進行缺失突變，最終可得到穩(wěn)定的突變株。將酶分子

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