生化總復(fù)習(xí)題答案

本文格式為Word版，下載可任意編輯——生化總復(fù)習(xí)題答案分子?。河捎诘鞍踪|(zhì)分子發(fā)生變異所導(dǎo)致的疾病，被稱之為分子病。一級結(jié)構(gòu)：指多肽鏈中氨基酸的排列順序，即它的化學(xué)結(jié)構(gòu)。

二級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中某一肽鏈主鏈的局部空間結(jié)構(gòu)。即主鏈骨架原子的相對空間位

置，往往是周期性重復(fù)結(jié)構(gòu)。

三級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)分子整條多肽鏈中所有氨基酸殘基的相對空間位置。即整條肽鏈的所有原子的空間排

布。但不包括亞基間的相互作用。

四級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)亞基間的相互關(guān)系及空間排布稱為蛋白質(zhì)分子的四級結(jié)構(gòu)。

蛋白質(zhì)的變性：在某些理化因素的影響下，蛋白質(zhì)特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞，導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物學(xué)活性的喪失。

分子伴侶：(chaperon)通過提供一個保護(hù)環(huán)境從而加速蛋白質(zhì)折疊成自然構(gòu)象或形成四級結(jié)構(gòu)的特別蛋白質(zhì)。

蛋白質(zhì)變性：一級結(jié)構(gòu)不變，但空間構(gòu)象改變，進(jìn)而使蛋白質(zhì)的生物學(xué)活性、理化性質(zhì)也改變。Hb與Mb一樣能可逆地與O2結(jié)合，Hb與O2結(jié)合后稱為氧合Hb。氧合Hb占總Hb的百分?jǐn)?shù)隨O2濃度變化

而改變。

各亞基之間的相互作用稱為協(xié)同作用。

正協(xié)同效應(yīng)：1個亞基和配體結(jié)合，使另1個亞基與配體的結(jié)合更簡單；

負(fù)協(xié)同效應(yīng)：1個亞基和配體結(jié)合后，使另1個亞基與配體的結(jié)合更困難。若亞基結(jié)合的配體一致，為同

種協(xié)同效應(yīng)，如配體不同則為異種協(xié)同效應(yīng)

蛋白質(zhì)構(gòu)象疾?。喝舻鞍踪|(zhì)的折疊發(fā)生錯誤，盡管其一級結(jié)構(gòu)不變，但蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生改變，仍可影響

其功能，嚴(yán)重時可導(dǎo)致疾病發(fā)生。

蛋白質(zhì)組：一種基因組所表達(dá)的全套蛋白質(zhì)

蛋白質(zhì)工程是在DNA水平，從改變基因入手，定做新的蛋白質(zhì)的技術(shù)，是將核酸研究與蛋白質(zhì)研究結(jié)合起

來的新技術(shù)，也稱為其次代遺傳工程。

1.舉例說明氨基酸的分類：

（1）非極性疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸。（2）急性中性氨基酸：色氨酸、絲氨酸、絡(luò)氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、蘇氨酸（3）酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（4）堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸、組氨酸2.蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的類型及特點。(一)α—螺旋

螺旋結(jié)構(gòu)是指多肽鏈主鏈圍圍著1個中心軸一圈圈上升而形成的構(gòu)象。主鏈肽鍵的亞氨基與其后第四個肽鍵的羰基氧間形成氫鍵，氫鍵的方向與中心軸平行。氫鍵封閉環(huán)中含有13個原子。?-螺旋特征是：①為右手螺旋(氨基酸側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè))；

②每螺旋圈包含3.6個氨基酸殘基，螺旋上升一圈的距離(螺距)為0.54nm；

③每個肽鍵的N—H和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，穩(wěn)固α—螺旋結(jié)構(gòu)，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平

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行。(二)β折疊

β折疊中多肽鏈的主鏈相對較伸展，多肽鏈的肽平面之間呈手風(fēng)琴狀折疊。穩(wěn)定因素:相鄰的多肽鏈主鏈骨架亞氨基和羰基氧間形成氫鍵。β折疊的兩種類型：平行式、反平行式。?-折疊的特征：

①多肽鏈較伸展，呈鋸齒狀結(jié)構(gòu)，氨基酸殘基側(cè)鏈交替地位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方；

②兩條以上肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的若干肽段的鋸齒狀結(jié)構(gòu)可平行排列，兩條肽鏈走向可一致，也可相反；③通過肽鏈間的肽鍵羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵從而穩(wěn)固β—折疊結(jié)構(gòu)。(三)轉(zhuǎn)角

屬于使多肽鏈發(fā)生方向1800回折的轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)。是一種非周期性的主鏈扭角。主要分兩類:β轉(zhuǎn)角和γ轉(zhuǎn)角。1.γ轉(zhuǎn)角：較少見，由3個連續(xù)的氨基酸殘基組成，第一個殘基肽鍵的羰基氧與第3個殘基肽鍵的亞氨基間形成氫鍵。這種轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)很緊湊，常連接β折疊間的肽段。

2．β轉(zhuǎn)角：較常見。這種轉(zhuǎn)角由4個連續(xù)的氨基酸殘基組成，第1個殘基形成的肽鍵羰基氧與第4個殘基形成肽鍵的亞氨基間形成氫鍵。典型的β轉(zhuǎn)角連接1個反平行的β折疊，稱為β發(fā)夾結(jié)構(gòu)。

(四)β突起：是在β折疊的2個相鄰的氫鍵中多出一個氨基酸殘基，形成一個突起，干擾其氫鍵的配對。β突起可以緩慢地改變肽鏈的方向，經(jīng)常出現(xiàn)在蛋白質(zhì)的活性部位，它的功能可能是在不破壞β折疊的整體結(jié)構(gòu)的狀況下，影響或調(diào)理蛋白活性。

(五)卷曲：緊湊有序但不重復(fù)的構(gòu)象，通過側(cè)鏈與主鏈間的氫鏈維持。

卷曲大致分為環(huán)狀結(jié)構(gòu)及連接結(jié)構(gòu)。(六)無序結(jié)構(gòu)

一般狀況下沒有重要的生物學(xué)意義。假使在某種狀況下無序結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變成有序結(jié)構(gòu)，就可能具有生物學(xué)功能。3．蛋白質(zhì)α-螺旋的主要特征：?-螺旋特征是：

①為右手螺旋(氨基酸側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè))；

②每螺旋圈包含3.6個氨基酸殘基，螺旋上升一圈的距離(螺距)為0.54nm；

③每個肽鍵的N—H和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，穩(wěn)固α—螺旋結(jié)構(gòu)，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。

4．蛋白質(zhì)β-折疊的主要特征：?-折疊的特征：

①多肽鏈較伸展，呈鋸齒狀結(jié)構(gòu)，氨基酸殘基側(cè)鏈交替地位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方；

②兩條以上肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的若干肽段的鋸齒狀結(jié)構(gòu)可平行排列，兩條肽鏈走向可一致，也可相反；③通過肽鏈間的肽鍵羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵從而穩(wěn)固β—折疊結(jié)構(gòu)。5．舉例說明模體和結(jié)構(gòu)域的概念及其與二、三級結(jié)構(gòu)的區(qū)別。

模體概念：蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)中存在著某些立體形狀或與拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)頗為類似的局部區(qū)域。屬于蛋白質(zhì)的超二級結(jié)構(gòu)的范疇。

類型：α拐角；α發(fā)夾；β發(fā)夾及拱形結(jié)構(gòu)。

例：螺旋-環(huán)-螺旋（HLH）鈣結(jié)合模體；鋅指模體-具有DNA結(jié)合功能。

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結(jié)構(gòu)域：蛋白質(zhì)在超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，較長的多肽鏈往往進(jìn)一步折疊形成幾個相對獨立的致密的三維實體，即結(jié)構(gòu)域。結(jié)構(gòu)域是位于超二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)間的一個結(jié)構(gòu)層次，是球蛋白中的折疊結(jié)構(gòu)。短的多肽鏈假使僅有1個結(jié)構(gòu)域，則此蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域和三級結(jié)構(gòu)即為同一個結(jié)構(gòu)層次。結(jié)構(gòu)域之間的連接比較松散，往往只有一段肽鏈相連，稱為“鉸鏈區(qū)〞。這種結(jié)構(gòu)往往是蛋白質(zhì)的活性中心和別構(gòu)中心所在處。結(jié)構(gòu)域相對獨立的結(jié)構(gòu)有利于多肽鏈的進(jìn)一步有效組裝；結(jié)構(gòu)域不僅僅是折疊單位和有一定功能的結(jié)構(gòu)單位，還是一個遺傳單位。根據(jù)結(jié)構(gòu)域可對蛋白質(zhì)進(jìn)行分類

反平行α螺旋結(jié)構(gòu)域（全α-結(jié)構(gòu)）平行或混合型β折疊片結(jié)構(gòu)域（α，β-結(jié)構(gòu)）反平行β折疊片結(jié)構(gòu)域(全β-結(jié)構(gòu))富含金屬或二硫鍵結(jié)構(gòu)域（不規(guī)則小蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)）6．以蛋白質(zhì)變性的原理為基礎(chǔ)舉例說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。

蛋白質(zhì)變性：一級結(jié)構(gòu)不變，但空間構(gòu)象改變，進(jìn)而使蛋白質(zhì)的生物學(xué)活性、理化性質(zhì)也改變。一級結(jié)構(gòu)與功能

（1）一級結(jié)構(gòu)相像的多肽或蛋白質(zhì)，其空間結(jié)構(gòu)、功能亦相像。如哺乳動物的胰島素分子等。

（2）有些蛋白質(zhì)分子中起關(guān)鍵作用的氨基酸殘基缺失或被替代都會影響空間構(gòu)象及生理功能。如鐮刀型血紅蛋白貧血病。

7．以酶原激活的原理為基礎(chǔ)舉例說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。

8.蛋白質(zhì)組學(xué)的研究內(nèi)容。蛋白質(zhì)組學(xué)的研究內(nèi)容包括：

1.蛋白質(zhì)鑒定：電泳；結(jié)合Western；蛋白質(zhì)芯片和抗體芯片及免疫共沉淀等技術(shù)對蛋白質(zhì)進(jìn)行鑒定研究。2.翻譯后修飾：對蛋白質(zhì)翻譯后修飾的研究對說明蛋白質(zhì)的功能具有重要作用。

3.蛋白質(zhì)功能確定：如分析酶活性和確定酶底物，細(xì)胞因子的生物分析/配基-受體結(jié)合分析?？梢岳没蚯贸头戳x技術(shù)分析基因表達(dá)產(chǎn)物-蛋白質(zhì)的功能。

Clontech的熒光蛋白表達(dá)系統(tǒng)就是研究蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)定位的一個很好的工具。

4.尋覓藥物的靶分子。好多藥物本身就是蛋白質(zhì)，而好多藥物的靶分子也是蛋白質(zhì)。藥物也可以干預(yù)蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用

糖蛋白：蛋白質(zhì)和糖類的共價復(fù)合物，它是指由寡糖鏈與蛋白質(zhì)多肽鏈骨架共價連接而形成的一類蛋白質(zhì)。、

蛋白聚糖Proteoglycan概念：由一種或多種糖胺聚糖以共價鍵連接核心蛋白組成的大分子糖復(fù)合物。凝集素是一類能與糖類結(jié)合的蛋白質(zhì)，大多數(shù)是膜蛋白，也有可溶性凝集素的存在。凝集素在結(jié)構(gòu)上有一個共同的糖識別結(jié)構(gòu)域（CRD）凝集素域。

1．糖蛋白與蛋白聚糖的異同點。

3蛋白多糖糖蛋白

糖鏈含量：較蛋白質(zhì)部分多一般少于蛋白質(zhì)，少數(shù)可較多糖鏈組成：主要為糖醛酸、不含糖醛酸，含N-乙酰氨基己糖、N-乙酰氨基己糖甘露糖、半乳糖，末端為唾液酸及巖藻糖糖基排列：二糖分子連成長鏈大多為分支寡糖鏈與肽鏈連接方式：一般為O-糖苷鍵連接O-糖苷鍵或N-糖苷鍵連接有時可游離存在

分布：主要在細(xì)胞外，各種分布廣泛，細(xì)胞內(nèi)外皆有結(jié)締組織基質(zhì)中

生理功能：以維持結(jié)締組織的作用廣泛，大量粘蛋白、血功能為主漿蛋白、膜蛋白等結(jié)構(gòu)蛋白均為糖蛋白2．N連接糖鏈與O連接糖鏈的異同點。

3．N連接糖鏈的種類及特點。

含有由兩個位于糖鏈內(nèi)側(cè)(靠近肽鏈側(cè))的N—乙酰葡萄糖胺和3個與之相鄰的甘露糖組成的五糖核心，可能具有指導(dǎo)糖蛋白在細(xì)胞內(nèi)轉(zhuǎn)運的功能。N—糖鏈的分類：

N—連接糖鏈的糖基化位點：

攜帶N—寡糖鏈的天冬酰胺也有一定的位置特征，它總是出現(xiàn)在多肽鏈的Asn-X—Ser或Asn-X—Thr序列中。其中的X可為脯氨酸以外的任意氨基酸。4．O連接糖鏈的種類及特點。

采用O—連接方式的糖蛋白中，肽鏈部分的絲氨酸和蘇氨酸含量常可達(dá)到氨基酸總數(shù)的50％。這種糖蛋白的糖鏈中不具有共同的核心序列，常見的核心至少有8種，因此糖鏈的結(jié)構(gòu)相互之間差異較大。

O—連接糖鏈的糖基化位點尋常存在于糖蛋白分子表面絲氨酸和蘇氨酸比較集中且周邊常有脯氨酸的序列中。

O—連接糖鏈的類型

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1.與絲/蘇AA連接的糖鏈主要由GalNAc的異頭碳與Ser/Thr的-OH脫水形成a-糖苷鍵，多見于粘液蛋白（粘液蛋白型糖肽鏈）。除GalNAc外，GlcNAc、Gal、Ara以及作為末端的唾液酸及巖藻糖也可與Ser/Thr相連接。對堿不穩(wěn)定，可引起β消除反應(yīng)。

2.與羥脯AA連接的糖鏈由(L-Ara)阿拉伯糖的異頭碳與Hyp-OH縮合而成（L-Araβ1-Hyp),此糖鏈僅見于植物的細(xì)胞壁，未見于動物，對堿穩(wěn)定，糖鏈較短，尋常由1-4個Ara殘基組成。

3.與羥賴AA連接的糖鏈由半乳糖的異頭碳與羥賴AA的-OH縮合而成。僅見于膠原蛋白中，對堿穩(wěn)定，糖基化常處于Gly-X-Hyl-Gly的序列中，該四肽可似為糖基化受體的特征結(jié)構(gòu)。

5．舉例說明糖蛋白糖鏈對糖蛋白理化性質(zhì)的影響及對糖蛋白前體加工與折疊的特別作用。（1）對糖蛋白理化性質(zhì)的影響

1.潤滑與保護(hù)作用：這主要是粘蛋白的功能。2.穩(wěn)定作用

有若干去糖基后的糖蛋白較糖基化狀態(tài)下對溫度及pH的變化更敏感，簡單發(fā)生變性。反之，將寡聚糖鏈連到某些蛋白酶上，可增加其穩(wěn)定性，提醒寡糖成分有抗?fàn)幫饨绲淖冃砸蛩兀€(wěn)定糖蛋白的作用。3.抗凍作用

在南極魚體內(nèi)的抗凍蛋白中含有Galβl→3GalNAc的雙糖結(jié)構(gòu)，能夠與水分子相互作用形成氫鍵，在細(xì)胞內(nèi)與組織中阻礙冰晶的形成，降低了體內(nèi)水分的冰點。4.GPI的錨固作用

①GPI錨固方式與帶有跨膜序列的蛋白質(zhì)相比，可極大地增加蛋白質(zhì)在細(xì)胞膜上的活動性。②一些GPI錨固蛋白可能與細(xì)胞內(nèi)外的信號傳遞通路相連接。

③有證據(jù)說明，GPI在某些上皮細(xì)胞中可使特定的蛋白質(zhì)向細(xì)胞頂部的質(zhì)膜定向運輸并最終定位。(2)對糖蛋白前體加工與折疊的特別作用

1.溶酶體酶參與甘露糖—6—磷酸信號，與溶酶體膜上的6-磷酸甘露糖受體識別并結(jié)合而產(chǎn)生定向運輸至溶酶體。

2.新合成的糖蛋白往往帶有大的N—聚糖鏈，可能有助于這些蛋白在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔中保持良好的水溶性3.研究說明，有1種N—聚糖鏈與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔中某些糖蛋白的折疊與保存過程有關(guān)。4.糖蛋白N-糖鏈參與新生肽鏈的折疊，維持正?？臻g構(gòu)象，如皰疹性病毒（VSV）。

5.糖蛋白影響亞基或蛋白質(zhì)分子的聚合。如運鐵蛋白（Tf）受體有3個N-連接寡糖鏈，分別位于Asn251，Asn317和Asn727。已發(fā)現(xiàn)Asn727連接有高甘露糖型寡糖鏈，與肽鏈的折疊和運輸有關(guān)。Asn251連接有三天線繁雜型寡糖鏈，此寡糖鏈對于形成正常二聚體起重要的作用。6．何謂凝集素，簡述動物凝集素的種類及特點。

凝集素是一類能與糖類結(jié)合的蛋白質(zhì)，大多數(shù)是膜蛋白，也有可溶性凝集素的存在。凝集素在結(jié)構(gòu)上有一個共同的糖識別結(jié)構(gòu)域（CRD）凝集素域。1.動物凝集素對糖類的識別

（1）C型凝集素--與糖類結(jié)合時需要Ca2+存在。

A.肝凝集素-去唾液酸糖蛋白受體，三聚體,識別、結(jié)合和清除血漿中已失去末端唾液酸的糖蛋白，降低血漿糖蛋白的半衰期。

B.膠原型凝集素-三聚體，和細(xì)胞膜、細(xì)菌壁或抗體Fc段上的糖鏈結(jié)合，激活補體，參與炎癥反應(yīng)。C.選凝素-有L、E、P-三種，識別和結(jié)合細(xì)胞膜上的糖鏈配體，介導(dǎo)白細(xì)胞和內(nèi)皮細(xì)胞或細(xì)胞膜和血小板之間的粘附。

（2）S型凝集素--不需要Ca2+存在，活性依靠于分子中的巰基?？梢钥扇苄孕问酱嬖凇肴槟?。（3）P型凝集素--分子中有獨特的重復(fù)序列，其配體糖鏈中有磷酸存在。與甘露糖-6-磷酸和高甘露糖型N-糖鏈結(jié)合。

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（八）復(fù)制的高度忠實性；DNA聚合酶的合成前誤差控制(presyntheticerrorcontrol)和校正控制(proofreadingcontrol)功能。

細(xì)胞修復(fù)系統(tǒng)是DNA復(fù)制高度忠實性的重要因素。

復(fù)制起始利用引物也是確保DNA復(fù)制忠實性的重要機(jī)制之一。

2.何謂復(fù)制起點？簡述復(fù)制起點的一般特征。復(fù)制起點（origin）：指DNA復(fù)制所必需的一段特別的DNA序列。復(fù)制起點的一般特征:

①由多個獨特的短重復(fù)序列組成。

②短重復(fù)序列被多亞基的復(fù)制起始因子所識別并結(jié)合。

③一般富含AT，利于雙螺旋DNA解旋，以產(chǎn)生單鏈DNA復(fù)制模板。3.何謂半不連續(xù)復(fù)制？簡述DNA半不連續(xù)復(fù)制的原因。

前導(dǎo)鏈連續(xù)復(fù)制而后隨鏈不連續(xù)復(fù)制，即DNA半不連續(xù)復(fù)制。復(fù)制方向與解鏈方向不一致可以理解不連續(xù)復(fù)制的成因

4.試述參與原核生物DNA復(fù)制起始蛋白因子的種類及其各自的功能。

1、DnaA蛋白；結(jié)合oriC的4個9bp反向重復(fù)序列形成復(fù)制起始復(fù)合物。

作用于oriC的3個13bp正向重復(fù)序列，DNA在這3個位點解鏈，形成開放型復(fù)合物（open

complex）。

2、DnaB蛋白；5??3?解旋酶作用產(chǎn)生兩條復(fù)制模板鏈激活引發(fā)酶DnaG蛋白

DnaB蛋白與引發(fā)酶結(jié)合，形成引發(fā)體

3、DnaC蛋白；與DnaB組成復(fù)合物，識別潛在的復(fù)制叉單鏈結(jié)構(gòu)，將DnaB運輸?shù)綇?fù)制模板，形成

預(yù)引發(fā)復(fù)合物。4、促旋酶（拓?fù)洚悩?gòu)酶）；使一條DNA鏈圍圍著另一條旋轉(zhuǎn)，消除解旋產(chǎn)生的張力。5、SSB蛋白；穩(wěn)定解旋后的單鏈DNA構(gòu)象，有助于解旋。

4、HU蛋白；DNA結(jié)合蛋白，對復(fù)制起促進(jìn)作用。HU蛋白能夠使DNA發(fā)生折疊。5.簡述真核生物與原核生物復(fù)制的主要區(qū)別。

?真核生物復(fù)制子多、岡崎片段短、復(fù)制叉前進(jìn)速度慢等；

DNA復(fù)制從引發(fā)進(jìn)入延伸階段發(fā)生DNA聚合酶?/?轉(zhuǎn)換；?切除岡崎片段RNA引物的是核酸酶RNAseHⅠ和FEN1等。6.試述真核DNA復(fù)制叉主要蛋白質(zhì)的類型和功能。蛋白質(zhì)?功能RPA單鏈DNA結(jié)合蛋白，激活DNA聚合酶，使解旋酶簡單結(jié)合DNA激活DNA聚合酶和RFC的ATPase活性PCNARFC有依靠DNA的ATPase活性，結(jié)合于引物-模板鏈，激活DNA聚合酶，?促使PCNA結(jié)合于引物-模板鏈Pol?/引發(fā)酶Pol?/?FEN1合成RNA-DNA引物DNA復(fù)制，核苷酸切除修復(fù)，堿基切除修復(fù)核酸酶，切除RNA引物RNAseHⅠ核酸酶，切除RNA引物DNA連接酶Ⅰ連接岡崎片段DNA解旋酶DNA雙螺旋解鏈，參與組裝引發(fā)體TolⅠ和TolⅡ拓?fù)洚悩?gòu)酶，去除負(fù)超螺旋（使解旋酶簡單解旋），去除復(fù)制叉前方產(chǎn)生的正超螺旋7.簡述經(jīng)典的逆轉(zhuǎn)錄病毒基因組（如RSV）的結(jié)構(gòu)特點及功能。？具有自我復(fù)制能力的逆轉(zhuǎn)錄病毒基因組含有3個基因：

?gag基因編碼幾種病毒核心蛋白（衣殼蛋白）；

?pol基因編碼3種酶：逆轉(zhuǎn)錄酶、蛋白酶和整合酶；

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?env基因編碼插入病毒外膜磷脂雙層中的糖蛋白

8.簡述逆轉(zhuǎn)錄病毒的生活周期。

逆轉(zhuǎn)錄病毒在宿主細(xì)胞內(nèi)經(jīng)歷原病毒再借助宿主RNA聚合酶轉(zhuǎn)錄、包裝而繁殖（一）逆轉(zhuǎn)錄合成雙鏈DNA

（二）雙鏈cDNA插入宿主染色體形成原病毒（三）原病毒DNA轉(zhuǎn)錄產(chǎn)生病毒RNA

（四）病毒RNA經(jīng)翻譯和包裝形成逆轉(zhuǎn)錄病毒顆粒9.何謂逆轉(zhuǎn)錄？簡述逆轉(zhuǎn)錄的過程。

逆轉(zhuǎn)錄：在逆轉(zhuǎn)錄酶的作用下以RNA為模板合成DNA的過程。

10.簡述逆轉(zhuǎn)錄酶的三種活性特點。逆轉(zhuǎn)錄酶有3種酶的活性：

?RNA指導(dǎo)的DNA聚合酶活性；?DNA指導(dǎo)的DNA聚合酶活性；

?RNAseH的活性是指它能夠從5??3?和3??5?兩個方向水解DNA-RNA雜合分子中的RNA。RNA的生物合成

1.試比較復(fù)制和轉(zhuǎn)錄的異同點。

2.簡述轉(zhuǎn)錄過程的特點。

（1）RNA聚合酶不需要引物就能直接啟動RNA鏈的延長。

RNA聚合酶和DNA的特別序列——啟動子(promoter)結(jié)合后，就能啟動RNA合成。

（2）在RNA合成中會形成RNA-DNA雜合雙螺旋和轉(zhuǎn)錄泡(transcriptionbubble)的特別結(jié)構(gòu)。（3）RNA聚合酶向前移動時，DNA雙螺旋伴有拓?fù)鋵W(xué)的結(jié)構(gòu)變化。3.何謂不對稱轉(zhuǎn)錄、模板鏈、編碼鏈。

模板鏈：轉(zhuǎn)錄中起模板作用的只是兩條互補DNA中的一條稱為模板鏈(templatestrand)，編碼鏈：與其互補的稱為非模板鏈(nontemplatestrand)或編碼鏈(codingstrand)。

不對稱轉(zhuǎn)錄：在DNA分子雙鏈上某一區(qū)段，一股鏈用作模板指引轉(zhuǎn)錄，另一股鏈不轉(zhuǎn)錄；

模板鏈并非永遠(yuǎn)在同一條單鏈上。

4.真核生物RNA聚合酶的種類及功能。

真核生物具有3種不同的RNA聚合酶，RNA聚合酶Ⅰ(RNAPolⅠ)、RNA聚合酶Ⅱ(RNAPolⅡ)和RNA聚合酶Ⅲ(RNAPolⅢ)。

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5.何謂啟動子？試述啟動子的組成結(jié)構(gòu)特點。

啟動子是一段DNA序列，它是RNA聚合酶鑒別結(jié)合并起始轉(zhuǎn)錄的位點。特點：（1）起始位點：+1區(qū)

（2）結(jié)合位點：-10區(qū)（3）識別位點：-35區(qū)

（4）間隔區(qū)：在-35區(qū)與-10區(qū)之間距離為16～18bp。6.何謂啟動子的強度？試述影響啟動子強度的因素。

（1）啟動子強度的定義：用來描述RNA聚合酶在啟動子處起始轉(zhuǎn)錄的頻率。（2）影響啟動子的強弱的因素：

①啟動子序列的保守性：與-10順序及-35順序是否與通用順序一致以及兩個順序之間的距離相關(guān)；

②啟動子和RNA聚合酶之間的親和力：如RNA聚合酶的α亞基和-40～-60區(qū)的啟動子調(diào)理序列相互作用。③轉(zhuǎn)錄起始點鄰接下游區(qū)