靜態(tài)生物化學(xué)復(fù)習(xí)

靜態(tài)生物化學(xué)復(fù)習(xí)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能氨基酸結(jié)構(gòu)與名稱縮寫肽鍵結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)協(xié)同與變構(gòu)效應(yīng)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)蛋白質(zhì)分離純化非極性疏水性氨基酸極性中性氨基酸酸性氨基酸堿性氨基酸氨基酸的分類非極性疏水性氨基酸2.極性中性氨基酸3.酸性氨基酸4.堿性氨基酸*肽鍵(peptidebond)：是由一個(gè)氨基酸的

-羧基與另一個(gè)氨基酸的

-氨基脫水縮合而形成的化學(xué)鍵。肽(peptide)肽鍵平面蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)包括：

一級(jí)結(jié)構(gòu)(primarystructure)二級(jí)結(jié)構(gòu)(secondarystructure)三級(jí)結(jié)構(gòu)(tertiarystructure)四級(jí)結(jié)構(gòu)(quaternarystructure)高級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)基本結(jié)構(gòu)空間結(jié)構(gòu)一級(jí)結(jié)構(gòu)二級(jí)結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)四級(jí)結(jié)構(gòu)定義：蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈中氨基酸的排列順序。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)主要化學(xué)鍵：肽鍵

二硫鍵的位置屬于一級(jí)結(jié)構(gòu)研究范疇。蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對(duì)空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象

。定義：穩(wěn)定因素：

氫鍵

蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式

-螺旋(

-helix)

-折疊(

-pleatedsheet)

-轉(zhuǎn)角(

-turn)

無規(guī)卷曲(randomcoil)

-螺旋結(jié)構(gòu)要點(diǎn):

①多肽鏈主鏈圍繞中心軸形成右手螺旋，側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)。②每圈螺旋含3.6個(gè)氨基酸，螺距為0.54nm。③每個(gè)肽鍵的亞氨氫和第四個(gè)肽鍵的羰基氧形成的氫鍵保持螺旋穩(wěn)定。氫鍵與螺旋長(zhǎng)軸基本平行。

-折疊①多肽鏈充分伸展，相鄰肽單元之間折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈位于鋸齒結(jié)構(gòu)的上下方。②兩段以上的β-折疊結(jié)構(gòu)平行排列，兩鏈間可順向平行，也可反向平行。③兩鏈間的肽鍵之間形成氫鍵，以穩(wěn)固β-折疊結(jié)構(gòu)。氫鍵與螺旋長(zhǎng)軸垂直。

-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲

-轉(zhuǎn)角：無規(guī)卷曲：沒有確定規(guī)律性的肽鏈結(jié)構(gòu)。①肽鏈內(nèi)形成180o回折。②含4個(gè)氨基酸殘基，第一個(gè)氨基酸殘基與第四個(gè)形成氫鍵。③第二個(gè)氨基酸殘基常為Pro。模體蛋白質(zhì)分子中，二個(gè)或三個(gè)具有二級(jí)結(jié)構(gòu)的肽段，在空間上相互接近，形成一個(gè)具有特殊功能的空間構(gòu)象，被稱為模體(motif)。影響二級(jí)結(jié)構(gòu)形成的因素氨基酸側(cè)鏈所帶電荷、大小及形狀。影響α-螺旋形成的因素：β-折疊形成條件：要求氨基酸側(cè)鏈較小。蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)疏水鍵、離子鍵、氫鍵和VanderWaals力等。穩(wěn)定因素：整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。定義纖連蛋白分子的結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)域(domain)大分子蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)?？煞指畛梢粋€(gè)或數(shù)個(gè)球狀或纖維狀的區(qū)域，折疊得較為緊密，各行其功能，稱為結(jié)構(gòu)域。亞基之間的結(jié)合力主要是氫鍵和離子鍵。蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。每條具有完整三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈，稱為亞基(subunit)。協(xié)同效應(yīng)(cooperativity)一個(gè)寡聚體蛋白質(zhì)的一個(gè)亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個(gè)亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)。促進(jìn)作用稱為正協(xié)同效應(yīng)(positivecooperativity)抑制作用稱為負(fù)協(xié)同效應(yīng)(negativecooperativity)變構(gòu)效應(yīng)(allostericeffect)凡蛋白質(zhì)（或亞基）因與某小分子物質(zhì)相互作用而發(fā)生構(gòu)象變化，導(dǎo)致蛋白質(zhì)（或亞基）功能的變化，稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)。蛋白質(zhì)的兩性電離蛋白質(zhì)分子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側(cè)鏈中某些基團(tuán)，在一定的溶液pH條件下都可解離成帶負(fù)電荷或正電荷的基團(tuán)。

蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)(isoelectricpoint,pI)

當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時(shí)，蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)離子的趨勢(shì)相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時(shí)溶液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。

利用蛋白質(zhì)兩性電離的性質(zhì)，可通過電泳、離子交換層析、等電聚焦等技術(shù)分離蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)屬于生物大分子之一，分子量可自1萬至100萬之巨，其分子的直徑可達(dá)1～100nm，為膠粒范圍之內(nèi)。*蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定的因素顆粒表面電荷水化膜蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固*蛋白質(zhì)的變性(denaturation)在某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失。若蛋白質(zhì)變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可恢復(fù)或部分恢復(fù)其原有的構(gòu)象和功能，稱為復(fù)性。復(fù)性(renaturation)*蛋白質(zhì)沉淀在一定條件下，蛋白疏水側(cè)鏈暴露在外，肽鏈融會(huì)相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出。變性的蛋白質(zhì)易于沉淀，有時(shí)蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀，但并不變性。*蛋白質(zhì)的凝固作用(proteincoagulation)

蛋白質(zhì)變性后的絮狀物加熱可變成比較堅(jiān)固的凝塊，此凝塊不易再溶于強(qiáng)酸和強(qiáng)堿中。

蛋白質(zhì)的紫外吸收由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波長(zhǎng)處有特征性吸收峰。蛋白質(zhì)的OD280與其濃度呈正比關(guān)系，因此可作蛋白質(zhì)定量測(cè)定。蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)⒈茚三酮反應(yīng)(ninhydrinreaction)

蛋白質(zhì)經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸也可發(fā)生茚三酮反應(yīng)。⒉雙縮脲反應(yīng)(biuretreaction)蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色，此反應(yīng)稱為雙縮脲反應(yīng)，雙縮脲反應(yīng)可用來檢測(cè)蛋白質(zhì)水解程度。蛋白質(zhì)的分離和純化（一）透析及超濾法*透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。*超濾法：應(yīng)用正壓或離心力使蛋白質(zhì)溶液透過有一定截留分子量的超濾膜，達(dá)到濃縮蛋白質(zhì)溶液的目的。（二）丙酮沉淀、鹽析及免疫沉淀*使用丙酮沉淀時(shí)，必須在0～4℃低溫下進(jìn)行，丙酮用量一般10倍于蛋白質(zhì)溶液體積。蛋白質(zhì)被丙酮沉淀后，應(yīng)立即分離。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。*鹽析(saltprecipitation)是將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質(zhì)溶液，使蛋白質(zhì)表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導(dǎo)致蛋白質(zhì)沉淀。*免疫沉淀法：將某一純化蛋白質(zhì)免疫動(dòng)物可獲得抗該蛋白的特異抗體。利用特異抗體識(shí)別相應(yīng)的抗原蛋白，并形成抗原抗體復(fù)合物的性質(zhì)，可從蛋白質(zhì)混合溶液中分離獲得抗原蛋白。（三）電泳蛋白質(zhì)在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒，在電場(chǎng)中能向正極或負(fù)極移動(dòng)。這種通過蛋白質(zhì)在電場(chǎng)中泳動(dòng)而達(dá)到分離各種蛋白質(zhì)的技術(shù),稱為電泳(elctrophoresis)。根據(jù)支撐物的不同，可分為薄膜電泳、凝膠電泳等。

幾種重要的蛋白質(zhì)電泳*SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳：常用于蛋白質(zhì)分子量的測(cè)定。*等電聚焦電泳：通過蛋白質(zhì)等電點(diǎn)的差異而分離蛋白質(zhì)的電泳方法。*雙向凝膠電泳：是蛋白質(zhì)組學(xué)研究的重要技術(shù)。瓊脂糖凝膠電泳（agarosegelelectrophoresis，AGE）毛細(xì)管電泳（capillaryelectrophoresis，CE）（四）層析層析(chromatography)分離蛋白質(zhì)的原理待分離蛋白質(zhì)溶液（流動(dòng)相）經(jīng)過一個(gè)固態(tài)物質(zhì)（固定相）時(shí)，根據(jù)溶液中待分離的蛋白質(zhì)顆粒大小、電荷多少及親和力等，使待分離的蛋白質(zhì)組分在兩相中反復(fù)分配，并以不同速度流經(jīng)固定相而達(dá)到分離蛋白質(zhì)的目的。蛋白質(zhì)分離常用的層析方法*離子交換層析：利用各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同進(jìn)行分離。*凝膠過濾(gelfiltration)又稱分子篩層析：利用各蛋白質(zhì)分子大小不同分離。凝膠層析又叫分子篩層析。分子篩是具有三維空間網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的物質(zhì)，有天然的，也可人工合成。根據(jù)網(wǎng)孔不同可制成不同規(guī)格。具備條件：1惰性，2水不溶性，3能高度水化。常用分子篩：葡聚糖凝膠（Sephadex）

型號(hào)：G200、G150、G100、G75、G50、G25、G15

分離大蛋白質(zhì)、小蛋白質(zhì)，除鹽瓊脂糖凝膠（瑞典Sepharose、美國(guó)Bio-GelA）

孔徑大，用于分離大分子物質(zhì)

聚丙烯酰胺凝膠（Bio-GelP）凝膠層析原理：

1、分子量大的物質(zhì)不能進(jìn)入凝膠粒子內(nèi)部，隨洗脫液從凝膠粒子之間的空隙擠落下來，所以大分子物質(zhì)遷移速度快；

2、小分子物質(zhì)要通過凝膠網(wǎng)孔進(jìn)入凝膠粒子內(nèi)部，所以小分子物質(zhì)遷移速度慢。（五）超速離心*超速離心法(ultracentrifugation)既可以用來分離純化蛋白質(zhì)也可以用作測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量。*蛋白質(zhì)在離心場(chǎng)中的行為用沉降系數(shù)(sedimentationcoefficient,S)表示,沉降系數(shù)與蛋白質(zhì)的密度和形狀相關(guān)。核酸結(jié)構(gòu)與功能核酸的基本組成DNA的空間結(jié)構(gòu)與功能RNA的種類及基本結(jié)構(gòu)核酸的一般理化性質(zhì)核酸的基本組成單位是核苷酸

(nucleotide)。堿基戊糖磷酸核苷酸核苷核酸DNA的基本組成單位是脫氧核糖核苷酸。RNA的基本組成單位是核糖核苷酸。元素組成：CHONP（S）嘌呤

嘧啶

堿基腺嘌呤（A）鳥嘌呤（G）胞嘧啶（C）胸腺嘧啶（T）尿嘧啶（U）DNA、RNA均有DNA有RNA有核苷酸的結(jié)構(gòu)每種核酸都含有四種堿基。核苷酸：AMP,GMP,UMP,CMP脫氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP

核苷（脫氧核苷）和磷酸以酯鍵連接形成核苷酸（脫氧核苷酸）。

DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型要點(diǎn)1.兩條鏈反向平行，圍繞同一中心軸構(gòu)成右手雙螺旋(doublehelix)。螺旋直徑2nm，表面有大溝和小溝。2.磷酸-脫氧核糖骨架位于螺旋外側(cè)，堿基垂直于螺旋軸而伸入內(nèi)側(cè)。每圈螺旋含10個(gè)堿基對(duì)

(bp)，螺距為3.4nm。3.兩條鏈通過堿基間的氫鍵相連，A對(duì)T有兩個(gè)氫鍵，C對(duì)G有三個(gè)氫鍵，這種A-T、C-G配對(duì)的規(guī)律，稱為堿基互補(bǔ)規(guī)則。4.維持雙螺旋穩(wěn)定的因素：橫向?yàn)闅滏I，縱向?yàn)閴A基間的堆積力。(1)B-DNA螺旋：DNA在92%相對(duì)濕度的鈉鹽中的構(gòu)型標(biāo)準(zhǔn)的

Watson,Crick雙螺旋，細(xì)胞正常狀態(tài)下DNA存在的構(gòu)型。(2)A-DNA螺旋：DNA在75%相對(duì)濕度的鈉鹽中的構(gòu)型。(3)C-DNA螺旋：DNA在66%相對(duì)濕度的鋰鹽中的構(gòu)型。(4)Z-DNA螺旋：左手的DNA螺旋，這種螺旋可能在基因表達(dá)或遺傳重組中起作用。DNA的超螺旋結(jié)構(gòu)及其在染色質(zhì)中的組裝（三級(jí)結(jié)構(gòu)）（一）DNA的超螺旋結(jié)構(gòu)超螺旋結(jié)構(gòu)(superhelix或supercoil)DNA雙螺旋鏈再盤繞即形成超螺旋結(jié)構(gòu)。正超螺旋(positivesupercoil)盤繞方向與DNA雙螺旋方同相同負(fù)超螺旋(negativesupercoil)盤繞方向與DNA雙螺旋方向相反意義DNA超螺旋結(jié)構(gòu)整體或局部的拓?fù)鋵W(xué)變化及其調(diào)控對(duì)于DNA復(fù)制和RNA轉(zhuǎn)錄過程具有關(guān)鍵作用。

自從1965年Vinograd等人發(fā)現(xiàn)多瘤病毒的環(huán)形DNA的超螺旋以來，現(xiàn)已知道絕大多數(shù)原核生物都是共價(jià)封閉環(huán)(covalentlyclosedcircle,CCC)分子，這種雙螺旋環(huán)狀分子再度螺旋化成為超螺旋結(jié)構(gòu)(superhelix或supercoil)。原核生物DNA的高級(jí)結(jié)構(gòu)（三）DNA在真核生物細(xì)胞核內(nèi)的組裝真核生物染色體由DNA和蛋白質(zhì)構(gòu)成，其基本單位是核小體(nucleosome)。核小體的組成DNA：約200bp組蛋白：H1H2A，H2BH3H4串珠狀核小體結(jié)構(gòu)核小體螺線管真核生物染色體DNA組裝串珠狀核小體DNA雙螺旋片段染色質(zhì)纖維伸展形染色質(zhì)片段密集形染色質(zhì)片段整個(gè)染色體動(dòng)物細(xì)胞內(nèi)主要RNA的種類及功能信使RNA的結(jié)構(gòu)與功能hnRNA內(nèi)含子(intron)mRNA*mRNA成熟過程

外顯子(exon)*mRNA結(jié)構(gòu)特點(diǎn)1.大多數(shù)真核mRNA的5′末端均在轉(zhuǎn)錄后加上一個(gè)7-甲基鳥苷，同時(shí)第一個(gè)核苷酸的C′2也是甲基化，形成帽子結(jié)構(gòu)：m7GpppNm-。2.大多數(shù)真核mRNA的3′末端有一個(gè)多聚腺苷酸(polyA)結(jié)構(gòu)，稱為多聚A尾。帽子結(jié)構(gòu)mRNA核內(nèi)向胞質(zhì)的轉(zhuǎn)位mRNA的穩(wěn)定性維系翻譯起始的調(diào)控帽子結(jié)構(gòu)和多聚A尾的功能mRNA的功能：作為蛋白質(zhì)合成的模板。*

tRNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)特點(diǎn)含稀有堿基較多

3′末端為—CCA-OH5′末端大多數(shù)為G

由70~90個(gè)核苷酸組成轉(zhuǎn)運(yùn)RNA的結(jié)構(gòu)與功能*tRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)——三葉草形氨基酸臂額外環(huán)*tRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)——倒L形*tRNA的功能活化、搬運(yùn)氨基酸到核糖體，參與蛋白質(zhì)的翻譯。*rRNA的結(jié)構(gòu)核蛋白體RNA的結(jié)構(gòu)與功能*rRNA的功能參與組成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合成的場(chǎng)所。核糖體的組成原核生物真核生物小亞基30S40SrRNA16S18S蛋白質(zhì)21種33種大亞基50S60SrRNA23S5S28S5.8S5S蛋白質(zhì)33種49種核糖體70S80S核酸的一般理化性質(zhì)核酸為多元酸，具有較強(qiáng)的酸性；游離態(tài)的核酸等電點(diǎn)較低，一般與金屬離子結(jié)合存在，提高其溶解度；pH4~11之間，核酸較為穩(wěn)定；核酸（DNA和RNA）都是極性分子，都溶于水，而不溶于有機(jī)試劑；DNA是高分子物質(zhì)，粘度極大；在260nm波長(zhǎng)有最大吸收峰，是由堿基的共軛雙鍵決定的。這一特性常用作核酸的定性、定量分析。1.DNA或RNA的定量OD260=1.0相當(dāng)于50

g/ml雙鏈DNA40

g/ml單鏈DNA（或RNA）20

g/ml寡核苷酸2.判斷核酸樣品的純度DNA純品:OD260/OD280=1.8RNA純品:OD260/OD280=2.0OD260的應(yīng)用DNA的變性(denaturation)定義：在某些理化因素作用下，DNA雙鏈解開成兩條單鏈的過程。變性因素：過量酸，堿，加熱等。例如：慢慢地升高DNA溶液的溫度，隨著溫度的升高，堿基對(duì)之間的氫鍵被破壞，越來越多的堿基對(duì)被拆開，當(dāng)DNA的溶液被加熱到一定溫度以上時(shí)，雙鏈DNA結(jié)構(gòu)被破壞，最后雙鏈完全分開，形成兩個(gè)單鏈。DNA變性的本質(zhì)是雙鏈間氫鍵的斷裂注意與DNA降解區(qū)分變性后理化性質(zhì)的主要改變：OD260增高 粘度下降核酸復(fù)性時(shí)，紫外吸收降低，由于核酸復(fù)性而引起紫外吸收降低的現(xiàn)象，稱為減色效應(yīng)。由于核酸變性而引起紫外吸收增加的現(xiàn)象，稱之增色效應(yīng)。DNA的紫外吸收光譜增色效應(yīng)：DNA變性時(shí)其溶液OD260增高的現(xiàn)象。解鏈曲線：在連續(xù)加熱DNA的過程中以溫度對(duì)A260值作圖，所得的曲線稱為解鏈曲線。由雙螺旋到變性狀態(tài)之間的陡變區(qū)反映了雙螺旋DNA中堆積的、形成氫鍵的堿基對(duì)的破壞程度。

Tm：紫外光吸收值達(dá)到最大值的50%時(shí)的溫度稱為DNA的解鏈溫度，又稱融解溫度(meltingtemperature,Tm)。其大小與G+C含量成正比。DNA的復(fù)性與分子雜交

DNA復(fù)性(renaturation)的定義在適當(dāng)條件下，變性DNA的兩條互補(bǔ)鏈可恢復(fù)天然的雙螺旋構(gòu)象，這一現(xiàn)象稱為復(fù)性。減色效應(yīng)DNA復(fù)性時(shí)，其溶液OD260降低。熱變性的DNA經(jīng)緩慢冷卻后即可復(fù)性，這一過程稱為退火(annealing)。酶化學(xué)酶的分子結(jié)構(gòu)與功能酶促反應(yīng)的特點(diǎn)與機(jī)理酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)酶活性的調(diào)節(jié)酶的不同形式單體酶(monomericenzyme)寡聚酶(oligomericenzyme)多酶體系(multienzymesystem)多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme)酶的分子組成

結(jié)合酶(conjugatedenzyme)

單純酶

(simpleenzyme)酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)全酶(holoenzyme)決定反應(yīng)的特異性決定反應(yīng)的種類與性質(zhì)金屬酶(metalloenzyme)金屬離子與酶結(jié)合緊密，提取過程中不易丟失。

金屬激活酶(metal-activatedenzyme)金屬離子為酶的活性所必需，但與酶的結(jié)合不甚緊密。輔助因子(cofactor)金屬離子蛋白質(zhì)輔酶小分子有機(jī)化合物金屬離子的作用參與催化反應(yīng)，傳遞電子（細(xì)胞色素中Fe3+Cu2+）；在酶與底物間起橋梁作用（激酶中Mg2+與ATP結(jié)合）；穩(wěn)定酶的構(gòu)象（羧肽酶Zn2+）；中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。小分子有機(jī)化合物的作用（B族維生素）參與酶的催化過程，在反應(yīng)中傳遞電子、質(zhì)子或一些基團(tuán)。蛋白質(zhì)輔酶（proteincoenzyme）參與基團(tuán)轉(zhuǎn)移或氧化還原反應(yīng)，主要通過遞氫與遞電子起作用。輔助因子按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度分為

輔酶(coenzyme):與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。（非共價(jià)鍵）

輔基(prostheticgroup):與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。（共價(jià)鍵）酶的活性中心必需基團(tuán)(essentialgroup)酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團(tuán)中，一些與酶活性密切相關(guān)的基團(tuán)。酶的活性中心(activecenter)或稱活性部位(activesite)，指必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物?；钚灾行膬?nèi)的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)與底物相結(jié)合催化基團(tuán)(catalyticgroup)催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。活性中心外的必需基團(tuán)構(gòu)成酶活性中心的常見基團(tuán)：

His的咪唑基、Ser的－OH、Cys的－SH、Glu的γ-COOH。結(jié)合部位：酶分子中與底物特異結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位，也稱特異性決定部位。催化部位：直接參與催化反應(yīng)，底物的敏感鍵再次部位被切斷或形成，生產(chǎn)產(chǎn)物。酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。通常將酶的結(jié)合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。結(jié)合部位決定酶的專一性催化部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)

調(diào)控部位Regulatorysite：酶分子中存在著一些可以與其他分子發(fā)生某種程度的結(jié)合的部位，從而引起酶分子空間構(gòu)象的變化，對(duì)酶起激活或抑制作用。酶的專一性取決于酶活性中心的結(jié)構(gòu)特異性。保持活性中心的空間結(jié)構(gòu)是維持酶活性的必需。酶原(zymogen):無活性的酶的前身。酶激活機(jī)制主要是分子肽一處或多處斷裂，同時(shí)使分子構(gòu)象發(fā)生一定程度的改變，從而形成酶活性必須的構(gòu)象。酶活性部位的共同特點(diǎn)：①酶活性部位在酶分子的總體積中只占相當(dāng)小的部分，通常只占整個(gè)酶分子體積的1%~2%；②酶的活性部位是一個(gè)三維實(shí)體（空間概念）：不是點(diǎn)、線、面的概念；③酶的活性部位并不是和底物的形狀正好互補(bǔ)，而是在結(jié)合過程中二者發(fā)生一定的構(gòu)象變化后才互補(bǔ)的：此動(dòng)態(tài)的辨認(rèn)過