《生物化學(xué)》(第三版)精要速覽

1、精品文檔生物化學(xué)精要速覽第一章緒論一、生物化學(xué)的的概念：生物化學(xué) （ biochemistry)是利用化學(xué)的原理與方法去探討生命的一門科學(xué)，它是介于化學(xué)、生物學(xué)及物理學(xué)之間的一門邊緣學(xué)科。二、生物化學(xué)的發(fā)展：1敘述生物化學(xué)階段：是生物化學(xué)發(fā)展的萌芽階段，其主要的工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的分泌物和排泄物。2動(dòng)態(tài)生物化學(xué)階段：是生物化學(xué)蓬勃發(fā)展的時(shí)期。就在這一時(shí)期，人們基本上弄清了生物體內(nèi)各種主要化學(xué)物質(zhì)的代謝途徑。3分子生物學(xué)階段：這一階段的主要研究工作就是探討各種生物大分子的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關(guān)系。三、生物化學(xué)研究的主要方面：1生物體的物質(zhì)組成：高等生物體主要由蛋白質(zhì)、核酸、

2、糖類、脂類以及水、無(wú)機(jī)鹽等組成，此外還含有一些低分子物質(zhì)。2物質(zhì)代謝：物質(zhì)代謝的基本過(guò)程主要包括三大步驟：消化、吸收 中間代謝 排泄。其中，中間代謝過(guò)程是在細(xì)胞內(nèi)進(jìn)行的，最為復(fù)雜的化學(xué)變化過(guò)程，它包括合成代謝，分解代謝，物質(zhì)互變，代謝調(diào)控，能量代謝幾方面的內(nèi)容。3細(xì)胞信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)：細(xì)胞內(nèi)存在多條信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑，而這些途徑之間通過(guò)一定的方式方式相互交織在一起， 從而構(gòu)成了非常復(fù)雜的信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)網(wǎng)絡(luò)，調(diào)控細(xì)胞的代謝、生理活動(dòng)及生長(zhǎng)分化。4生物分子的結(jié)構(gòu)與功能：通過(guò)對(duì)生物大分子結(jié)構(gòu)的理解，揭示結(jié)構(gòu)與功能之間的關(guān)系。5遺傳與繁殖：對(duì)生物體遺傳與繁殖的分子機(jī)制的研究，也是現(xiàn)代生物化學(xué)與分子生物學(xué)研究的一個(gè)重要內(nèi)容

3、。第二章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能一、氨基酸：1結(jié)構(gòu)特點(diǎn)：氨基酸(amino acid)是蛋白質(zhì)分子的基本組成單位。構(gòu)成天然蛋白質(zhì)分子的氨基酸約有20 種，除脯氨酸為- 亞氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均為L(zhǎng)- -氨基酸。2分類：根據(jù)氨基酸的R 基團(tuán)的極性大小可將氨基酸分為四類：非極性中性氨基酸(8種) ； 極性中性氨基酸 (7 種 ) ； 酸性氨基酸 (Glu 和 Asp) ； 堿性氨基酸 (Lys 、 Arg 和 His) 。二、肽鍵與肽鏈：肽鍵 (peptide bond) 是指由一分子氨基酸的 - 羧基與另一分子氨基酸的 - 氨基經(jīng)脫水而形成的共價(jià)鍵 (-CO-NH-) 。氨基酸分

4、子在參與形成肽鍵之后，由于脫水而結(jié)構(gòu)不完整，稱為氨基酸殘基。每條多肽鏈都有兩端：即自由氨基端 (N 端) 與自由羧基端 (C 端 ) ，肽鏈的方向是N端C端。1 歡迎下載精品文檔三、肽鍵平面 ( 肽單位 ) ：肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)， 不能自由旋轉(zhuǎn)； 組成肽鍵的四個(gè)原子及其相鄰的兩個(gè) 碳原子處在同一個(gè)平面上，為剛性平面結(jié)構(gòu)，稱為肽鍵平面。四、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可人為分為一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)和四級(jí)結(jié)構(gòu)等層次。一級(jí)結(jié)構(gòu)為線狀結(jié)構(gòu)，二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)為空間結(jié)構(gòu)。1一級(jí)結(jié)構(gòu)：指多肽鏈中氨基酸的排列順序，其維系鍵是肽鍵。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)。2二級(jí)結(jié)構(gòu)：指多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊而形成

5、的構(gòu)象，借氫鍵維系。主要有以下幾種類型： - 螺旋：其結(jié)構(gòu)特征為： 主鏈骨架圍繞中心軸盤繞形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是 3.6 個(gè)氨基酸殘基，螺距為0.54nm；相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵；側(cè)鏈基團(tuán)位于螺旋的外側(cè)。影響- 螺旋形成的因素主要是：存在側(cè)鏈基團(tuán)較大的氨基酸殘基；連續(xù)存在帶相同電荷的氨基酸殘基；存在脯氨酸殘基。 - 折疊：其結(jié)構(gòu)特征為： 若干條肽鏈或肽段平行或反平行排列成片； 所有肽鍵的C=O和 NH 形成鏈間氫鍵；側(cè)鏈基團(tuán)分別交替位于片層的上、下方。 - 轉(zhuǎn)角：多肽鏈180°回折部分，通常由四個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成，借1、 4 殘基之間形成氫鍵維系。無(wú)規(guī)卷曲：主鏈骨架無(wú)規(guī)律盤

6、繞的部分。3三級(jí)結(jié)構(gòu)：指多肽鏈所有原子的空間排布。其維系鍵主要是非共價(jià)鍵（次級(jí)鍵）：氫鍵、疏水鍵、范德華力、離子鍵等，也可涉及二硫鍵。4四級(jí)結(jié)構(gòu)：指亞基之間的立體排布、接觸部位的布局等，其維系鍵為非共價(jià)鍵。亞基是指參與構(gòu)成蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)的而又具有獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈。五、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)：1兩性解離與等電點(diǎn)：蛋白質(zhì)分子中仍然存在游離的氨基和游離的羧基，因此蛋白質(zhì)與氨基酸一樣具有兩性解離的性質(zhì)。蛋白質(zhì)分子所帶正、負(fù)電荷相等時(shí)溶液的 pH 值稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。2蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)具有親水溶膠的性質(zhì)。蛋白質(zhì)分子表面的水化膜和表面電荷是穩(wěn)定蛋白質(zhì)親水溶膠的兩個(gè)重要因素。3蛋白質(zhì)的紫外吸收：蛋白

7、質(zhì)分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸殘基對(duì)紫外光有吸收，以色氨酸吸收最強(qiáng)，最大吸收峰為280nm。4蛋白質(zhì)的變性：蛋白質(zhì)在某些理化因素的作用下，其特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變及生物活性喪失， 這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性。 引起蛋白質(zhì)變性的因素有： 高溫、高壓、電離輻射、超聲波、紫外線及有機(jī)溶劑、重金屬鹽、強(qiáng)酸強(qiáng)堿等。絕大多數(shù)蛋白質(zhì)分子的變性是不可逆的。六、蛋白質(zhì)的分離與純化：1鹽析與有機(jī)溶劑沉淀：在蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性鹽，以破壞蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)，使蛋白質(zhì)從溶液中沉淀析出，稱為鹽析。常用的中性鹽有：硫酸銨、氯化鈉、硫酸鈉等。鹽析時(shí)，溶液的 pH 在蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)處效果最好。凡能與水以

8、任意比例混合的有機(jī)溶劑，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白質(zhì)沉淀。2 歡迎下載精品文檔2電泳： 蛋白質(zhì)分子在高于或低于其pI 的溶液中帶凈的負(fù)或正電荷，因此在電場(chǎng)中可以移動(dòng)。電泳遷移率的大小主要取決于蛋白質(zhì)分子所帶電荷量以及分子大小。3透析：利用透析袋膜的超濾性質(zhì)，可將大分子物質(zhì)與小分子物質(zhì)分離開(kāi)。4層析：利用混合物中各組分理化性質(zhì)的差異，在相互接觸的兩相（固定相與流動(dòng)相）之間的分布不同而進(jìn)行分離。主要有離子交換層析， 凝膠層析， 吸附層析及親和層析等， 其中凝膠層析可用于測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量。5超速離心：利用物質(zhì)密度的不同，經(jīng)超速離心后，分布于不同的液層而分離。超速離心也可用來(lái)測(cè)定蛋白質(zhì)的分子

9、量，蛋白質(zhì)的分子量與其沉降系數(shù)S 成正比。七、氨基酸順序分析：蛋白質(zhì)多肽鏈的氨基酸順序分析，即蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的測(cè)定，主要有以下幾個(gè)步驟：1. 分離純化蛋白質(zhì)，得到一定量的蛋白質(zhì)純品；2. 取一定量的樣品進(jìn)行完全水解，再測(cè)定蛋白質(zhì)的氨基酸組成；3. 分析蛋白質(zhì)的 N-端和 C-端氨基酸；4. 采用特異性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化學(xué)試劑（如溴化氰）將蛋白質(zhì)處理為若干條肽段；5. 分離純化單一肽段；6. 測(cè)定各條肽段的氨基酸順序。一般采用 Edman降解法，用異硫氰酸苯酯進(jìn)行反應(yīng)，將氨基酸降解后，逐一進(jìn)行測(cè)定；7. 至少用兩種不同的方法處理蛋白質(zhì)，分別得到其肽段的氨基酸順序；8. 將兩套不同肽段的氨

10、基酸順序進(jìn)行比較，以獲得完整的蛋白質(zhì)分子的氨基酸順序。第三章核酸的結(jié)構(gòu)與功能一、核酸的化學(xué)組成：1含氮堿：參與核酸和核苷酸構(gòu)成的含氮堿主要分為嘌呤堿和嘧啶堿兩大類。組成核苷酸的嘧啶堿主要有三種 尿嘧啶（ U）、胞嘧啶（ C）和胸腺嘧啶（T），它們都是嘧啶的衍生物。組成核苷酸的嘌呤堿主要有兩種 腺嘌呤（ A）和鳥(niǎo)嘌呤（ G），它們都是嘌呤的衍生物。2戊糖：核苷酸中的戊糖主要有兩種，即 -D- 核糖與 -D-2- 脫氧核糖，由此構(gòu)成的核苷酸也分為核糖核苷酸與脫氧核糖核酸兩大類。3核苷：核苷是由戊糖與含氮堿基經(jīng)脫水縮合而生成的化合物。通常是由核糖或脫氧核糖的 C1- 羥基與嘧啶堿 N1 或嘌呤堿N9

11、 進(jìn)行縮合，故生成的化學(xué)鍵稱為，N 糖苷鍵。其中由 D-核糖生成者稱為核糖核苷，而由脫氧核糖生成者則稱為脫氧核糖核苷。由“稀有堿基 ”所生成的核苷稱為 “稀有核苷 ”。假尿苷（ ）就是由 D- 核糖的 C1與尿嘧啶的C5 相連而生成的核苷。二、核苷酸的結(jié)構(gòu)與命名：核苷酸是由核苷與磷酸經(jīng)脫水縮合后生成的磷酸酯類化合物，包括核糖核苷酸和脫氧核糖核酸兩大類。最常見(jiàn)的核苷酸為5-核苷酸（ 5常被省略）。5-核苷酸又可按其在5位縮合的磷酸基的多少，分為一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。此外， 生物體內(nèi)還存在一些特殊的環(huán)核苷酸，常見(jiàn)的為環(huán)一磷酸腺苷（cAMP）和環(huán)一磷酸鳥(niǎo)苷（ cGMP），它們

12、通常是作為激素作用的第二信使。3 歡迎下載精品文檔核苷酸通常使用縮寫符號(hào)進(jìn)行命名。第一位符號(hào)用小寫字母d 代表脫氧， 第二位用大寫字母代表堿基，第三位用大寫字母代表磷酸基的數(shù)目，第四位用大寫字母P 代表磷酸。三、核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)：核苷酸通過(guò)3,5 -磷酸二酯鍵連接起來(lái)形成的不含側(cè)鏈的多核苷酸長(zhǎng)鏈化合物就稱為核酸。核酸具有方向性， 5-位上具有自由磷酸基的末端稱為5-端， 3-位上具有自由羥基的末端稱為 3-端。DNA由 dAMP、dGMP、 dCMP和 dTMP四種脫氧核糖核苷酸所組成。DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)就是指 DNA分子中脫氧核糖核苷酸的種類、數(shù)目、排列順序及連接方式。RNA 由 AMP，GMP

13、， CMP， UMP四種核糖核苷酸組成。 RNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)就是指RNA分子中核糖核苷酸的種類、數(shù)目、排列順序及連接方式。四、 DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)：DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)是 DNA二級(jí)結(jié)構(gòu)的一種重要形式，它是Watson 和 Crick 兩位科學(xué)家于 1953年提出來(lái)的一種結(jié)構(gòu)模型，其主要實(shí)驗(yàn)依據(jù)是Chargaff 研究小組對(duì) DNA的化學(xué)組成進(jìn)行的分析研究，即DNA分子中四種堿基的摩爾百分比為A=T、G=C、 A+G=T+C（ Chargaff 原則），以及由 Wilkins研究小組完成的DNA晶體 X 線衍射圖譜分析。天然 DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)以 B 型為主， 其結(jié)構(gòu)特征為： 為右手雙螺旋， 兩條鏈以反

14、平行方式排列；主鏈位于螺旋外側(cè)，堿基位于內(nèi)側(cè)；兩條鏈間存在堿基互補(bǔ)，通過(guò)氫鍵連系，且A-T、G-C（堿基互補(bǔ)原則） ； 螺旋的穩(wěn)定因素為氫鍵和堿基堆砌力；螺旋的螺距為 3.4nm，直徑為 2nm。五、 DNA的超螺旋結(jié)構(gòu)：雙螺旋的 DNA分子進(jìn)一步盤旋形成的超螺旋結(jié)構(gòu)稱為DNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)。絕大多數(shù)原核生物的 DNA都是共價(jià)封閉的環(huán)狀雙螺旋，其三級(jí)結(jié)構(gòu)呈麻花狀。在真核生物中， 雙螺旋的 DNA分子圍繞一蛋白質(zhì)八聚體進(jìn)行盤繞，從而形成特殊的串珠狀結(jié)構(gòu)，稱為核小體。核小體結(jié)構(gòu)屬于DNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)。六、 DNA的功能：DNA 的基本功能是作為遺傳信息的載體，為生物遺傳信息復(fù)制以及基因信息的轉(zhuǎn)錄提供模板

15、。DNA分子中具有特定生物學(xué)功能的片段稱為基因（gene）。一個(gè)生物體的全部DNA序列稱為基因組（ genome）?；蚪M的大小與生物的復(fù)雜性有關(guān)。七、 RNA的空間結(jié)構(gòu)與功能：RNA分子的種類較多，分子大小變化較大，功能多樣化。RNA通常以單鏈存在，但也可形成局部的雙螺旋結(jié)構(gòu)。1 mRNA的結(jié)構(gòu)與功能： mRNA是單鏈核酸，其在真核生物中的初級(jí)產(chǎn)物稱為 HnRNA。大多數(shù)真核成熟的 mRNA分子具有典型的 5-端的 7- 甲基鳥(niǎo)苷三磷酸（ m7GTP）帽子結(jié)構(gòu)和 3-端的多聚腺苷酸 (polyA) 尾巴結(jié)構(gòu)。 mRNA的功能是為蛋白質(zhì)的合成提供模板，分子中帶有遺傳密碼。 mRNA分子中每三個(gè)

16、相鄰的核苷酸組成一組，在蛋白質(zhì)翻譯合成時(shí)代表一個(gè)特定的氨基酸，這種核苷酸三聯(lián)體稱為遺傳密碼（coden）。2tRNA 的結(jié)構(gòu)與功能： tRNA 是分子最小， 但含有稀有堿基最多的 RNA。tRNA 的二級(jí)結(jié)構(gòu)由于局部雙螺旋的形成而表現(xiàn)為 “三葉草 ”形，故稱為 “三葉草 ”結(jié)構(gòu)，可分為五個(gè)部分：氨基。4 歡迎下載精品文檔酸臂：由 tRNA 的 5-端和 3-端構(gòu)成的局部雙螺旋，3-端都帶有 -CCA-OH順序，可與氨基酸結(jié)合而攜帶氨基酸。DHU臂：含有二氫尿嘧啶核苷，與氨基酰tRNA 合成酶的結(jié)合有關(guān)。反密碼臂： 其反密碼環(huán)中部的三個(gè)核苷酸組成三聯(lián)體，在蛋白質(zhì)生物合成中，可以用來(lái)識(shí)別 mRNA

17、上相應(yīng)的密碼，故稱為反密碼（ anticoden ）。 T C 臂：含保守的 TC順序，可以識(shí)別核蛋白體上的 rRNA，促使 tRNA與核蛋白體結(jié)合?？勺儽郏何挥?TC臂和反密碼臂之間，功能不詳。3 rRNA的結(jié)構(gòu)與功能：rRNA是細(xì)胞中含量最多的RNA，可與蛋白質(zhì)一起構(gòu)成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合成的場(chǎng)所。原核生物中的rRNA有三種： 5S， 16S，23S。真核生物中的rRNA有四種： 5S， 5.8S ，18S， 28S。八、核酶：具有自身催化作用的 RNA稱為核酶（ ribozyme ），核酶通常具有特殊的分子結(jié)構(gòu)，如錘頭結(jié)構(gòu)。 在 RNA前體加工過(guò)程中起作用。九、核酸的一般理化性質(zhì)：

18、核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰為260nm。十、 DNA的變性：在理化因素作用下， DNA雙螺旋的兩條互補(bǔ)鏈松散而分開(kāi)成為單鏈，從而導(dǎo)致DNA的理化性質(zhì)及生物學(xué)性質(zhì)發(fā)生改變，這種現(xiàn)象稱為DNA的變性。引起 DNA變性的因素主要有： 高溫， 強(qiáng)酸強(qiáng)堿， 有機(jī)溶劑等。 DNA變性后的性質(zhì)改變：增色效應(yīng)： 指 DNA變性后對(duì) 260nm紫外光的光吸收度增加的現(xiàn)象；旋光性下降； 粘度降低；生物功能喪失或改變。加熱 DNA溶液，使其對(duì) 260nm紫外光的吸收度突然增加，達(dá)到其最大值一半時(shí)的溫度， 就是DNA的變性溫度（融解溫度， Tm）。 Tm的高低與 DNA分子中 G+C的含量有關(guān)，

19、G+C的含量越高，則 Tm越高。十一、 DNA的復(fù)性與分子雜交：將變性 DNA經(jīng)退火處理，使其重新形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過(guò)程，稱為DNA的復(fù)性。兩條來(lái)源不同的單鏈核酸 （DNA或 RNA），只要它們有大致相同的互補(bǔ)堿基順序，以退火處理即可復(fù)性， 形成新的雜種雙螺旋， 這一現(xiàn)象稱為核酸的分子雜交。核酸雜交可以是DNA-DNA，也可以是 DNA-RNA雜交。不同來(lái)源的， 具有大致相同互補(bǔ)堿基順序的核酸片段稱為同源順序。常用的核酸分子雜交技術(shù)有：原位雜交、斑點(diǎn)雜交、Southern 雜交及 Northern雜交等。在核酸雜交分析過(guò)程中， 常將已知順序的核酸片段用放射性同位素或生物素進(jìn)行標(biāo)記，這種帶有一定標(biāo)

20、記的已知順序的核酸片段稱為探針。十二、核酸酶：凡是能水解核酸的酶都稱為核酸酶。凡能從多核苷酸鏈的末端開(kāi)始水解核酸的酶稱為核酸外切酶，凡能從多核苷酸鏈中間開(kāi)始水解核酸的酶稱為核酸內(nèi)切酶。能識(shí)別特定的核苷酸順序，并從特定位點(diǎn)水解核酸的內(nèi)切酶稱為限制性核酸內(nèi)切酶（限制酶）。第四章酶。5 歡迎下載精品文檔一、酶的概念：酶（ enzyme）是由活細(xì)胞產(chǎn)生的生物催化劑， 這種催化劑具有極高的催化效率和高度的底物特異性，其化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。 酶按照其分子結(jié)構(gòu)可分為單體酶、 寡聚酶和多酶體系（多酶復(fù)合體和多功能酶）三大類。二、酶的分子組成：酶分子可根據(jù)其化學(xué)組成的不同，可分為單純酶和結(jié)合酶（全酶） 兩類。 結(jié)

21、合酶則是由酶蛋白和輔助因子兩部分構(gòu)成，酶蛋白部分主要與酶的底物特異性有關(guān)，輔助因子則與酶的催化活性有關(guān)。與酶蛋白疏松結(jié)合并與酶的催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機(jī)化合物稱為輔酶。與酶蛋白牢固結(jié)合并與酶的催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機(jī)化合物稱為輔基。三、輔酶與輔基的來(lái)源及其生理功用：輔酶與輔基的生理功用主要是： 運(yùn)載氫原子或電子， 參與氧化還原反應(yīng)。 運(yùn)載反應(yīng)基團(tuán)，如?；?、氨基、烷基、羧基及一碳單位等，參與基團(tuán)轉(zhuǎn)移。大部分的輔酶與輔基衍生于維生素。維生素（ vitamin)是指一類維持細(xì)胞正常功能所必需的，但在許多生物體內(nèi)不能自身合成而必須由食物供給的小分子有機(jī)化合物。維生素可按其溶解性的不同分為脂溶性

22、維生素和水溶性維生素兩大類。脂溶性維生素有VitA 、 VitD 、 VitE 和 VitK四種；水溶性維生素有VitB1 ， VitB2 ， VitPP ， VitB6 ， VitB12 ，VitC ，泛酸，生物素，葉酸等。1.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1 ）焦磷酸化而生成，是脫羧酶的輔酶，在體內(nèi)參與糖代謝過(guò)程中- 酮酸的氧化脫羧反應(yīng)。2.FMN和 FAD：即黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黃素（VitB2 ）的衍生物。 FMN或 FAD通常作為脫氫酶的輔基，在酶促反應(yīng)中作為遞氫體（雙遞氫體）。3.NAD+和 NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（

23、 NAD+，輔酶）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（ NADP+，輔酶），是 Vit PP 的衍生物。 NAD+和 NADP+主要作為脫氫酶的輔酶，在酶促反應(yīng)中起遞氫體的作用，為單遞氫體。4. 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是 Vit B6 的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作為氨基轉(zhuǎn)移酶，氨基酸脫羧酶，半胱氨酸脫硫酶等的輔酶。5.CoA：泛酸（遍多酸）在體內(nèi)參與構(gòu)成輔酶A（ CoA）。CoA中的巰基可與羧基以高能硫酯鍵結(jié)合，在糖、脂、蛋白質(zhì)代謝中起傳遞酰基的作用，是?；傅妮o酶。6. 生物素：是羧化酶的輔基，在體內(nèi)參與CO2的固定和羧化反應(yīng)。7. FH4 ：由葉酸衍生而來(lái)。四氫葉酸是體內(nèi)一碳單位基團(tuán)轉(zhuǎn)

24、移酶系統(tǒng)中的輔酶。8. Vit B12衍生物： Vit B12分子中含金屬元素鈷，故又稱為鈷胺素。Vit B12在體內(nèi)有多種活性形式，如5'- 脫氧腺苷鈷胺素、甲基鈷胺素等。其中，5'- 脫氧腺苷鈷胺素參與構(gòu)成變位酶的輔酶，甲基鈷胺素則是甲基轉(zhuǎn)移酶的輔酶。四、金屬離子的作用：1. 穩(wěn)定構(gòu)象：穩(wěn)定酶蛋白催化活性所必需的分子構(gòu)象；2. 構(gòu)成酶的活性中心：作為酶的活性中心的組成成分，參與構(gòu)成酶的活性中心；3. 連接作用：作為橋梁，將底物分子與酶蛋白螯合起來(lái)。五、酶的活性中心：。6 歡迎下載精品文檔酶分子上具有一定空間構(gòu)象的部位， 該部位化學(xué)基團(tuán)集中， 直接參與將底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的反應(yīng)過(guò)

25、程，這一部位就稱為酶的活性中心。參與構(gòu)成酶的活性中心的化學(xué)基團(tuán)，有些是與底物相結(jié)合的，稱為結(jié)合基團(tuán)， 有些是催化底物反應(yīng)轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的， 稱為催化基團(tuán)， 這兩類基團(tuán)統(tǒng)稱為活性中心內(nèi)必需基團(tuán)。 在酶的活性中心以外， 也存在一些化學(xué)基團(tuán)， 主要與維系酶的空間構(gòu)象有關(guān)， 稱為酶活性中心外必需基團(tuán)。六、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)：1具有極高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化劑高 106 1020 倍。酶能與底物形成 ES 中間復(fù)合物，從而改變化學(xué)反應(yīng)的進(jìn)程，使反應(yīng)所需活化能閾大大降低，活化分子的數(shù)目大大增加，從而加速反應(yīng)進(jìn)行。2具有高度的底物特異性：一種酶只作用于一種或一類化合物，以促進(jìn)一定的化學(xué)變化，生成一定的

26、產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶作用的特異性。絕對(duì)特異性： 一種酶只能作用于一種化合物，以催化一種化學(xué)反應(yīng)， 稱為絕對(duì)特異性，如琥珀酸脫氫酶。相對(duì)特異性： 一種酶只能作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵， 催化一類化學(xué)反應(yīng)， 稱為相對(duì)特異性，如脂肪酶。立體異構(gòu)特異性： 一種酶只能作用于一種立體異構(gòu)體， 或只能生成一種立體異構(gòu)體， 稱為立體異構(gòu)特異性，如 L- 精氨酸酶。3酶的催化活性是可以調(diào)節(jié)的：如代謝物可調(diào)節(jié)酶的催化活性，對(duì)酶分子的共價(jià)修飾可改變酶的催化活性，也可通過(guò)改變酶蛋白的合成來(lái)改變其催化活性。七、酶促反應(yīng)的機(jī)制：1中間復(fù)合物學(xué)說(shuō)與誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)：酶催化時(shí)，酶活性中心首先與底物結(jié)合生成一種酶-底物復(fù)合物（

27、ES），此復(fù)合物再分解釋放出酶，并生成產(chǎn)物，即為中間復(fù)合物學(xué)說(shuō)。當(dāng)?shù)孜锱c酶接近時(shí)， 底物分子可以誘導(dǎo)酶活性中心的構(gòu)象以生改變，使之成為能與底物分子密切結(jié)合的構(gòu)象，這就是誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)。2與酶的高效率催化有關(guān)的因素：趨近效應(yīng)與定向作用；張力作用；酸堿催化作用；共價(jià)催化作用；酶活性中心的低介電區(qū)（表面效應(yīng)）。八、酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)：酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)主要研究酶催化的反應(yīng)速度以及影響反應(yīng)速度的各種因素。在探討各種因素對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響時(shí)，通常測(cè)定其初始速度來(lái)代表酶促反應(yīng)速度，即底物轉(zhuǎn)化量<5%時(shí)的反應(yīng)速度。1底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響：底物對(duì)酶促反應(yīng)的飽和現(xiàn)象： 由實(shí)驗(yàn)觀察到， 在酶濃度不變時(shí)， 不同的底

28、物濃度與反應(yīng)速度的關(guān)系為一矩形雙曲線， 即當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)， 反應(yīng)速度的增加與底物濃度的增加成正比（一級(jí)反應(yīng)）；此后，隨底物濃度的增加， 反應(yīng)速度的增加量逐漸減少 （混合級(jí)反應(yīng)） ；最后，當(dāng)?shù)孜餄舛仍黾拥揭欢繒r(shí)， 反應(yīng)速度達(dá)到一最大值， 不再隨底物濃度的增加而增加 （零級(jí)反應(yīng)）。米氏方程及米氏常數(shù)：根據(jù)上述實(shí)驗(yàn)結(jié)果，矩形雙曲線的數(shù)學(xué)表達(dá)式，即米氏方程：速度， Km為米氏常數(shù)。Km和 Vmax的意義：Michaelis & Menten 于 1913 年推導(dǎo)出了上述 = VmaxS/(Km+S) 。其中， Vmax 為最大反應(yīng)。7 歡迎下載精品文檔當(dāng) =Vmax/2 時(shí)， Km=S。因

29、此， Km等于酶促反應(yīng)速度達(dá)最大值一半時(shí)的底物濃度。當(dāng) k-1>>k+2 時(shí)， Km=k-1/k+1=Ks 。因此， Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。Km可用于判斷反應(yīng)級(jí)數(shù)：當(dāng)S<0.01Km 時(shí)， =（ Vmax/Km） S ，反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)，即反應(yīng)速度與底物濃度成正比；當(dāng) S>100Km 時(shí)， =Vmax，反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng)，即反應(yīng)速度與底物濃度無(wú)關(guān)；當(dāng) 0.01Km<S<100Km 時(shí)，反應(yīng)處于零級(jí)反應(yīng)和一級(jí)反應(yīng)之間，為混合級(jí)反應(yīng)。Km是酶的特征性常數(shù)：在一定條件下，某種酶的Km值是恒定的，因而可以通過(guò)

30、測(cè)定不同酶（特別是一組同工酶）的Km值，來(lái)判斷是否為不同的酶。Km可用來(lái)判斷酶的最適底物：當(dāng)酶有幾種不同的底物存在時(shí)，Km值最小者，為該酶的最適底物。Km可用來(lái)確定酶活性測(cè)定時(shí)所需的底物濃度：當(dāng) S=10Km 時(shí)，=91%Vmax，為最合適的測(cè)定酶活性所需的底物濃度。Vmax可用于酶的轉(zhuǎn)換數(shù)的計(jì)算：當(dāng)酶的總濃度和最大速度已知時(shí)，可計(jì)算出酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。Km和 Vmax的測(cè)定：主要采用Lineweaver-Burk雙倒數(shù)作圖法和Hanes 作圖法。2酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響：當(dāng)反應(yīng)系統(tǒng)中底物的濃度足夠大時(shí)，酶促反應(yīng)速度與酶濃度成正比，即=kE 。3溫度

31、對(duì)反應(yīng)速度的影響：一般來(lái)說(shuō)，酶促反應(yīng)速度隨溫度的增高而加快，但當(dāng)溫度增加達(dá)到某一點(diǎn)后， 由于酶蛋白的熱變性作用，反應(yīng)速度迅速下降。酶促反應(yīng)速度隨溫度升高而達(dá)到一最大值時(shí)的溫度就稱為酶的最適溫度。酶的最適溫度與實(shí)驗(yàn)條件有關(guān)，因而它不是酶的特征性常數(shù)。 低溫時(shí)由于活化分子數(shù)目減少，反應(yīng)速度降低，但溫度升高后，酶活性又可恢復(fù)。4 pH對(duì)反應(yīng)速度的影響：觀察pH 對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響，通常為一鐘形曲線，即pH過(guò)高或過(guò)低均可導(dǎo)致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時(shí)溶液的pH 值就稱為酶的最適 pH。人體內(nèi)大多數(shù)酶的最適 pH 在 6.5 8.0之間。酶的最適pH 不是酶的特征性常數(shù)。5抑制劑對(duì)反應(yīng)速度的影

32、響：凡是能降低酶促反應(yīng)速度， 但不引起酶分子變性失活的物質(zhì)統(tǒng)稱為酶的抑制劑。按照抑制劑的抑制作用，可將其分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類。不可逆抑制作用：抑制劑與酶分子的必需基團(tuán)共價(jià)結(jié)合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等簡(jiǎn)單方法使酶活性恢復(fù)的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以 E 作圖，就可得到一組斜率相同的平行線， 隨抑制劑濃度的增加而平行向右移動(dòng)。酶的不可逆抑制作用包括專一性抑制（如有機(jī)磷農(nóng)藥對(duì)膽堿酯酶的抑制）和非專一性抑制（如路易斯氣對(duì)巰基酶的抑制）兩種?？赡嬉种谱饔茫阂种苿┮苑枪矁r(jià)鍵與酶分子可逆性結(jié)合造成酶活性的抑制，且可采用透析等簡(jiǎn)單方法去除抑制劑而使酶活性完全恢復(fù)的抑制作用就

33、是可逆抑制作用。如果以 E 作圖，可得到一組隨抑制劑濃度增加而斜率降低的直線?？赡嬉种谱饔冒ǜ?jìng)爭(zhēng)性、 反競(jìng)爭(zhēng)性和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制幾種類型。 競(jìng)爭(zhēng)性抑制： 抑制劑與底物競(jìng)爭(zhēng)與酶的同一活性中心結(jié)合，從而干擾了酶與底物的結(jié)合，使酶的催化活性降低， 這種作用就稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。其特點(diǎn)為： a. 競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應(yīng)產(chǎn)物；b. 抑制劑與酶的結(jié)合部位與底物與酶的結(jié)合部位相同；c. 抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減??；d. 動(dòng)力學(xué)參數(shù)： Km 值增大， Vm 值不變。典型的例子是丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶（底物為琥珀酸）的競(jìng)爭(zhēng)性抑制和磺胺類藥物（對(duì)氨基苯磺酰胺）對(duì)二氫

34、葉酸合成酶（底物為對(duì)氨基苯甲酸）的競(jìng)爭(zhēng)性抑制。8 歡迎下載精品文檔 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制： 抑制劑不能與游離酶結(jié)合，但可與 ES 復(fù)合物結(jié)合并阻止產(chǎn)物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競(jìng)爭(zhēng)性抑制。其特點(diǎn)為： a. 抑制劑與底物可同時(shí)與酶的不同部位結(jié)合； b. 必須有底物存在，抑制劑才能對(duì)酶產(chǎn)生抑制作用；c. 動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km減小， Vm降低。 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制： 抑制劑既可以與游離酶結(jié)合，也可以與ES復(fù)合物結(jié)合， 使酶的催化活性降低，稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。其特點(diǎn)為：a. 底物和抑制劑分別獨(dú)立地與酶的不同部位相結(jié)合；b. 抑制劑對(duì)酶與底物的結(jié)合無(wú)影響，故底物濃度的改變對(duì)抑制程度無(wú)影響；c. 動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km值不

35、變， Vm值降低。6激活劑對(duì)反應(yīng)速度的影響：能夠促使酶促反應(yīng)速度加快的物質(zhì)稱為酶的激活劑。酶的激活劑大多數(shù)是金屬離子，如 K+、 Mg2+、 Mn2+等，唾液淀粉酶的激活劑為 Cl- 。九、酶的調(diào)節(jié)：可以通過(guò)改變其催化活性而使整個(gè)代謝反應(yīng)的速度或方向發(fā)生改變的酶就稱為限速酶或關(guān)鍵酶。酶活性的調(diào)節(jié)可以通過(guò)改變其結(jié)構(gòu)而使其催化活性以生改變， 也可以通過(guò)改變其含量來(lái)改變其催化活性，還可以通過(guò)以不同形式的酶在不同組織中的分布差異來(lái)調(diào)節(jié)代謝活動(dòng)。1酶結(jié)構(gòu)的調(diào)節(jié)：通過(guò)對(duì)現(xiàn)有酶分子結(jié)構(gòu)的影響來(lái)改變酶的催化活性。這是一種快速調(diào)節(jié)方式。變構(gòu)調(diào)節(jié)： 又稱別構(gòu)調(diào)節(jié)。 某些代謝物能與變構(gòu)酶分子上的變構(gòu)部位特異性結(jié)合，

36、使酶的分子構(gòu)發(fā)生改變， 從而改變酶的催化活性以及代謝反應(yīng)的速度，這種調(diào)節(jié)作用就稱為變構(gòu)調(diào)節(jié)。具有變構(gòu)調(diào)節(jié)作用的酶就稱為變構(gòu)酶。凡能使酶分子變構(gòu)并使酶的催化活性發(fā)生改變的代謝物就稱為變構(gòu)劑。當(dāng)變構(gòu)酶的一個(gè)亞基與其配體（底物或變構(gòu)劑）結(jié)合后，能夠通過(guò)改變相鄰亞基的構(gòu)象而使其對(duì)配體的親和力發(fā)生改變，這種效應(yīng)就稱為變構(gòu)酶的協(xié)同效應(yīng)。變構(gòu)劑一般以反饋方式對(duì)代謝途徑的起始關(guān)鍵酶進(jìn)行調(diào)節(jié)，常見(jiàn)的為負(fù)反饋調(diào)節(jié)。變構(gòu)調(diào)節(jié)的特點(diǎn)： 酶活性的改變通過(guò)酶分子構(gòu)象的改變而實(shí)現(xiàn)；酶的變構(gòu)僅涉及非共價(jià)鍵的變化；調(diào)節(jié)酶活性的因素為代謝物；為一非耗能過(guò)程；無(wú)放大效應(yīng)。共價(jià)修飾調(diào)節(jié)： 酶蛋白分子中的某些基團(tuán)可以在其他酶的催化下發(fā)

37、生共價(jià)修飾，從而導(dǎo)致酶活性的改變，稱為共價(jià)修飾調(diào)節(jié)。共價(jià)修飾方式有：磷酸化- 脫磷酸化等。共價(jià)修飾調(diào)節(jié)一般與激素的調(diào)節(jié)相聯(lián)系， 其調(diào)節(jié)方式為級(jí)聯(lián)反應(yīng)。共價(jià)修飾調(diào)節(jié)的特點(diǎn)為： 酶以兩種不同修飾和不同活性的形式存在；有共價(jià)鍵的變化；受其他調(diào)節(jié)因素（如激素）的影響；一般為耗能過(guò)程；存在放大效應(yīng)。酶原的激活： 處于無(wú)活性狀態(tài)的酶的前身物質(zhì)就稱為酶原。酶原在一定條件下轉(zhuǎn)化為有活性的酶的過(guò)程稱為酶原的激活。酶原的激活過(guò)程通常伴有酶蛋白一級(jí)結(jié)構(gòu)的改變。酶原分子一級(jí)結(jié)構(gòu)的改變導(dǎo)致了酶原分子空間結(jié)構(gòu)的改變，使催化活性中心得以形成， 故使其從無(wú)活性的酶原形式轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿浮Ｃ冈せ畹纳硪饬x在于：保護(hù)自身組織細(xì)

38、胞不被酶水解消化。2酶含量的調(diào)節(jié)： 是指通過(guò)改變細(xì)胞中酶蛋白合成或降解的速度來(lái)調(diào)節(jié)酶分子的絕對(duì)含量，影響其催化活性，從而調(diào)節(jié)代謝反應(yīng)的速度。這是機(jī)體內(nèi)遲緩調(diào)節(jié)的重要方式。酶蛋白合成的調(diào)節(jié)： 酶蛋白的合成速度通常通過(guò)一些誘導(dǎo)劑或阻遏劑來(lái)進(jìn)行調(diào)節(jié)。凡能促使基因轉(zhuǎn)錄增強(qiáng)，從而使酶蛋白合成增加的物質(zhì)就稱為誘導(dǎo)劑；反之，則稱為阻遏劑。 常見(jiàn)的誘導(dǎo)劑或阻遏劑包括代謝物、藥物和激素等。酶蛋白降解的調(diào)節(jié)：如饑餓時(shí)，精氨酸酶降解減慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。3同工酶的調(diào)節(jié)：在同一種屬中，催化活性相同而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)，理化性質(zhì)及免疫學(xué)。9 歡迎下載精品文檔性質(zhì)不同的一組酶稱為同工酶。 同工酶在體內(nèi)

39、的生理意義主要在于適應(yīng)不同組織或不同細(xì)胞器在代謝上的不同需要。因此，同工酶在體內(nèi)的生理功能是不同的。乳酸脫氫酶同工酶 （ LDHs）為四聚體， 在體內(nèi)共有五種分子形式， 即 LDH1（ H4），LDH2（ H3M1），LDH3（ H2M2），LDH4（H1M3）和 LDH5（ M4）。心肌中以 LDH1含量最多， LDH1對(duì)乳酸的親和力較高，因此它的主要作用是催化乳酸轉(zhuǎn)變?yōu)楸嵩龠M(jìn)一步氧化分解，以供應(yīng)心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是 LDH5， LDH5對(duì)丙酮酸的親和力較高，因此它的主要作用是催化丙酮酸轉(zhuǎn)變?yōu)槿樗?，以促進(jìn)糖酵解的進(jìn)行。十、酶的命名與分類：1酶的命名：主要有習(xí)慣命名法與系統(tǒng)命

40、名法兩種，但常用者為習(xí)慣命名法。2酶的分類：根據(jù)1961 年國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)（IEC）的分類法，將酶分為六大類：氧化還原酶類：催化氧化還原反應(yīng)；轉(zhuǎn)移酶類：催化一個(gè)基團(tuán)從某種化合物至另一種化合物；水解酶類： 催化化合物的水解反應(yīng)；裂合酶類： 催化從雙鍵上去掉一個(gè)基團(tuán)或加上一個(gè)基團(tuán)至雙鍵上；異構(gòu)酶類：催化分子內(nèi)基團(tuán)重排； 合成酶類：催化兩分子化合物的締合反應(yīng)。第五章糖代謝一、糖類的生理功用： 氧化供能：糖類是人體最主要的供能物質(zhì)，占全部供能物質(zhì)供能量的70%；與供能有關(guān)的糖類主要是葡萄糖和糖原， 前者為運(yùn)輸和供能形式， 后者為貯存形式。 作為結(jié)構(gòu)成分：糖類可與脂類形成糖脂， 或與蛋白質(zhì)形成糖蛋白，

41、糖脂和糖蛋白均可參與構(gòu)成生物膜、神經(jīng)組織等。作為核酸類化合物的成分：核糖和脫氧核糖參與構(gòu)成核苷酸，DNA， RNA等。轉(zhuǎn)變?yōu)槠渌镔|(zhì)：糖類可經(jīng)代謝而轉(zhuǎn)變?yōu)橹净虬被岬然衔铩６?、糖的無(wú)氧酵解：糖的無(wú)氧酵解是指葡萄糖在無(wú)氧條件下分解生成乳酸并釋放出能量的過(guò)程。其全部反應(yīng)過(guò)程在胞液中進(jìn)行，代謝的終產(chǎn)物為乳酸，一分子葡萄糖經(jīng)無(wú)氧酵解可凈生成兩分子ATP。糖的無(wú)氧酵解代謝過(guò)程可分為四個(gè)階段：1. 活化（己糖磷酸酯的生成） ：葡萄糖經(jīng)磷酸化和異構(gòu)反應(yīng)生成 1,6- 雙磷酸果糖 (FBP) ，即葡萄糖 6- 磷酸葡萄糖 6- 磷酸果糖 1,6- 雙磷酸果糖（ F-1,6-BP) 。這一階段需消耗兩分子

42、ATP，己糖激酶（肝中為葡萄糖激酶）和6- 磷酸果糖激酶 -1 是關(guān)鍵酶。2. 裂解（磷酸丙糖的生成） ：一分子 F-1,6-BP 裂解為兩分子 3- 磷酸甘油醛， 包括兩步反應(yīng)：F-1,6-BP 磷酸二羥丙酮+ 3-磷酸甘油醛和磷酸二羥丙酮 3- 磷酸甘油醛。3. 放能（丙酮酸的生成） ： 3- 磷酸甘油醛經(jīng)脫氫、磷酸化、脫水及放能等反應(yīng)生成丙酮酸，包括五步反應(yīng)： 3- 磷酸甘油醛 1,3- 二磷酸甘油酸 3- 磷酸甘油酸 2- 磷酸甘油酸 磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸。此階段有兩次底物水平磷酸化的放能反應(yīng)，共可生成2×2=4 分子 ATP。丙酮酸激酶為關(guān)鍵酶。4還原（乳酸的生成） ：

43、利用丙酮酸接受酵解代謝過(guò)程中產(chǎn)生的NADH，使 NADH重新氧化為NAD+。即丙酮酸 乳酸。三、糖無(wú)氧酵解的調(diào)節(jié)：主要是對(duì)三個(gè)關(guān)鍵酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、 6- 磷酸果糖激酶-1 、丙酮酸激酶進(jìn)行調(diào)。10 歡迎下載精品文檔節(jié)。己糖激酶的變構(gòu)抑制劑是 G-6-P ；肝中的葡萄糖激酶是調(diào)節(jié)肝細(xì)胞對(duì)葡萄糖吸收的主要因素，受長(zhǎng)鏈脂酰 CoA 的反饋抑制； 6- 磷酸果糖激酶 -1 是調(diào)節(jié)糖酵解代謝途徑流量的主要因素，受 ATP 和檸檬酸的變構(gòu)抑制， AMP、 ADP、 1,6- 雙磷酸果糖和 2,6- 雙磷酸果糖的變構(gòu)激活；丙酮酸激酶受 1,6- 雙磷酸果糖的變構(gòu)激活，受 ATP 的變構(gòu)抑制，肝

44、中還受到丙氨酸的變構(gòu)抑制。四、糖無(wú)氧酵解的生理意義：1. 在無(wú)氧和缺氧條件下， 作為糖分解供能的補(bǔ)充途徑： 骨骼肌在劇烈運(yùn)動(dòng)時(shí)的相對(duì)缺氧； 從平原進(jìn)入高原初期；嚴(yán)重貧血、大量失血、呼吸障礙、肺及心血管疾患所致缺氧。2. 在有氧條件下，作為某些組織細(xì)胞主要的供能途徑：如表皮細(xì)胞，紅細(xì)胞及視網(wǎng)膜等，由于無(wú)線粒體，故只能通過(guò)無(wú)氧酵解供能。五、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧條件下徹底氧化分解生成C2O和 H2O，并釋放出大量能量的過(guò)程稱為糖的有氧氧化。絕大多數(shù)組織細(xì)胞通過(guò)糖的有氧氧化途徑獲得能量。此代謝過(guò)程在細(xì)胞胞液和線粒體內(nèi)進(jìn)行，一分子葡萄糖徹底氧化分解可產(chǎn)生 36/38 分子 ATP。糖的有氧氧化代謝

45、途徑可分為三個(gè)階段：1葡萄糖經(jīng)酵解途徑生成丙酮酸：此階段在細(xì)胞胞液中進(jìn)行，與糖的無(wú)氧酵解途徑相同，涉及的關(guān)鍵酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成兩分子丙酮酸，兩分子（ NADH+H+）并凈生成 2 分子 ATP。 NADH在有氧條件下可進(jìn)入線粒體產(chǎn)能，共可得到 2×2 或 2×3 分子 ATP。故第一階段可凈生成 6/8 分子 ATP。2丙酮酸氧化脫羧生成乙酰CoA：丙酮酸進(jìn)入線粒體，在丙酮酸脫氫酶系的催化下氧化脫羧生成（NADH+H+）和乙酰CoA。此階段可由兩分子（NADH+H+）產(chǎn)生 2×3 分子 ATP 。丙酮酸脫氫酶系為關(guān)鍵酶，該酶由三種酶單體構(gòu)成，涉及六種

46、輔助因子，即 NAD+、 FAD、CoA、 TPP、硫辛酸和 Mg2+。3經(jīng)三羧酸循環(huán)徹底氧化分解：生成的乙酰 CoA可進(jìn)入三羧酸循環(huán)徹底氧化分解為CO2和 H2O，并釋放能量合成 ATP。一分子乙酰 CoA氧化分解后共可生成12 分子 ATP，故此階段可生成2×12=24 分子 ATP。三羧酸循環(huán)是指在線粒體中，乙酰 CoA首先與草酰乙酸縮合生成檸檬酸，然后經(jīng)過(guò)一系列的代謝反應(yīng)， 乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循環(huán)反應(yīng)過(guò)程。這一循環(huán)反應(yīng)過(guò)程又稱為檸檬酸循環(huán)或 Krebs 循環(huán)。三羧酸循環(huán)由八步反應(yīng)構(gòu)成：草酰乙酸+ 乙酰 CoA 檸檬酸 異檸檬酸 - 酮戊二酸 琥珀酰 CoA琥珀

47、酸 延胡索酸 蘋果酸 草酰乙酸。三羧酸循環(huán)的特點(diǎn)：循環(huán)反應(yīng)在線粒體中進(jìn)行，為不可逆反應(yīng)。每完成一次循環(huán)，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12 分子 ATP。 循環(huán)的中間產(chǎn)物既不能通過(guò)此循環(huán)反應(yīng)生成，也不被此循環(huán)反應(yīng)所消耗。循環(huán)中有兩次脫羧反應(yīng)，生成兩分子CO2。 循環(huán)中有四次脫氫反應(yīng)，生成三分子NADH和一分子 FADH2。 循環(huán)中有一次直接產(chǎn)能反應(yīng)，生成一分子 GTP。 三羧酸循環(huán)的關(guān)鍵酶是檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶和- 酮戊二酸脫氫酶系，且 - 酮戊二酸脫氫酶系的結(jié)構(gòu)與丙酮酸脫氫酶系相似，輔助因子完全相同。六、糖有氧氧化的生理意義：1是糖在體內(nèi)分解供能的主要途徑： 生成的 ATP數(shù)目遠(yuǎn)遠(yuǎn)多于

48、糖的無(wú)氧酵解生成的 ATP 數(shù)目； 機(jī)體內(nèi)大多數(shù)組織細(xì)胞均通過(guò)此途徑氧化供能。11 歡迎下載精品文檔2是糖、脂、蛋白質(zhì)氧化供能的共同途徑：糖、脂、蛋白質(zhì)的分解產(chǎn)物主要經(jīng)此途徑徹底氧化分解供能。3是糖、脂、蛋白質(zhì)相互轉(zhuǎn)變的樞紐：有氧氧化途徑中的中間代謝物可以由糖、脂、蛋白質(zhì)分解產(chǎn)生，某些中間代謝物也可以由此途徑逆行而相互轉(zhuǎn)變。七、有氧氧化的調(diào)節(jié)和巴斯德效應(yīng)：丙酮酸脫氫酶系受乙酰CoA、ATP和 NADH的變構(gòu)抑制，受AMP、ADP和 NAD+的變構(gòu)激活。異檸檬酸脫氫酶是調(diào)節(jié)三羧酸循環(huán)流量的主要因素，ATP是其變構(gòu)抑制劑，AMP和 ADP是其變構(gòu)激活劑。巴斯德效應(yīng)：糖的有氧氧化可以抑制糖的無(wú)氧酵解

49、的現(xiàn)象。有氧時(shí)，由于酵解產(chǎn)生的NADH和丙酮酸進(jìn)入線粒體而產(chǎn)能，故糖的無(wú)氧酵解受抑制。八、磷酸戊糖途徑：磷酸戊糖途徑是指從G-6-P 脫氫反應(yīng)開(kāi)始，經(jīng)一系列代謝反應(yīng)生成磷酸戊糖等中間代謝物，然后再重新進(jìn)入糖氧化分解代謝途徑的一條旁路代謝途徑。該旁路途徑的起始物是G-6-P ，返回的代謝產(chǎn)物是3- 磷酸甘油醛和6- 磷酸果糖，其重要的中間代謝產(chǎn)物是5- 磷酸核糖和NADPH。整個(gè)代謝途徑在胞液中進(jìn)行。關(guān)鍵酶是6- 磷酸葡萄糖脫氫酶。九、磷酸戊糖途徑的生理意義：1. 是體內(nèi)生成 NADPH的主要代謝途徑： NADPH在體內(nèi)可用于： 作為供氫體，參與體內(nèi)的合成代謝：如參與合成脂肪酸、膽固醇等。參與羥化反應(yīng)：作為加單氧酶的輔酶，參與對(duì)代謝物的羥化。維持巰基酶的活性。使氧化型谷胱甘肽還原。維持紅細(xì)胞膜的完整性：由于 6- 磷酸葡萄糖脫氫酶遺傳性缺陷可導(dǎo)致蠶豆病，表現(xiàn)為溶血性貧血。2. 是體內(nèi)生成 5- 磷酸核糖的唯一代謝途徑： 體內(nèi)合成核苷酸和核酸所需的核糖或脫氧核糖均以 5- 磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P 脫氫脫羧生成，也可以由3