2020高考生物一輪復(fù)習(xí)課后精練【8降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶】附答案詳析

1、2020 高考生物一輪復(fù)習(xí)課后精練8.降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶一、選擇題（2018 浙江11月選考單科卷）酶是生物催化劑，其作用受 pH等因素的影響。下列敘述錯誤的 是（）A.酶分子有一定的形狀，其形狀與底物的結(jié)合無關(guān)B.絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，其作用的強(qiáng)弱可用酶活性表示C.麥芽糖酶能催化麥芽糖的水解，不能催化蔗糖的水解D.將胃蛋白酶加入到 pH= 10的溶液中，其空間結(jié)構(gòu)會改變解析：選A酶具有一定可變的幾何形狀， 酶的活性部位與底物結(jié)合時形狀發(fā)生改變發(fā)揮催化作用，作用完成后恢復(fù)原狀，其形狀與底物的結(jié)合有關(guān)；酶的本質(zhì)絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)，少數(shù)是 RNA其催化作 用的強(qiáng)弱可以用酶活性來表示； 酶具有專一性

2、，麥芽糖酶可以催化麥芽糖水解，不能催化蔗糖水解；酶在過酸或過堿的溶液中會發(fā)生變性失活， 胃蛋白酶的最適pH為1.8左右，加入到pH= 10的溶液中會使 酶變性，空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變。（2019 濟(jì)南模擬）適當(dāng)提高溫度、加 FeCl3和過氧化氫酶都可以加快過氧化氫的分解。下列各 項(xiàng)分組中，加快過氧化氫的分解所遵循的原理相同的是（）A.提高溫度、加 FeCl3B.提高溫度、加過氧化氫酶C.加FeCl3和過氧化氫酶D.提高溫度、加FeCl3和過氧化氫酶解析：選C升高溫度加快過氧化氫的分解的原理是給反應(yīng)物提供能量；加FeCl3和過氧化氫酶加快過氧化氫的分解的原理是降低反應(yīng)的活化能。.如圖表示某反應(yīng)進(jìn)行時，

3、有酶參與和無酶參與的能量變化，則下列敘述正確的是 TOC o 1-5 h z A.此反應(yīng)為放能反應(yīng)“B.曲線I表示有酶參與 能 C. E2為反應(yīng)前后能量的變化D.酶參與反應(yīng)時，所降低的活化能為E.解析：選D曲線n是有酶催化條件下的能量變化，其降低的活化能為日，反應(yīng)前后能量的變化應(yīng)為E3,反應(yīng)產(chǎn)物乙物質(zhì)的能量值比反應(yīng)物甲物質(zhì)的高，則該反應(yīng)為吸能反應(yīng)。.下圖是酶催化特性的“酶-底物復(fù)合反應(yīng)”模型，圖中數(shù)字表示反應(yīng)過程，字母表示相關(guān)物質(zhì)。則下列各選項(xiàng)對此圖意的解釋正確的是 （）口由金區(qū)品 -X YZX F GX是酶，過程表示縮合反應(yīng)Y可表示酶，過程體現(xiàn)酶的多樣性C.復(fù)合物Z是酶發(fā)揮高效性的關(guān)鍵D.、

4、可以表示葡萄糖水解過程解析：選C據(jù)圖分析，X在化學(xué)反應(yīng)前后不變，說明 X是酶；Y在酶的作用下生成 F和G說明該 反應(yīng)是分解反應(yīng)。根據(jù)以上分析可知， Y不是酶，過程體現(xiàn)了酶具有彳S化作用。圖中的復(fù)合物 Z是酶 與反應(yīng)物的結(jié)合體，是酶發(fā)揮高效性的關(guān)鍵。葡萄糖是單糖，是不能水解的糖。5.某同學(xué)進(jìn)行了下列有關(guān)酶的實(shí)驗(yàn)：甲組：淀粉溶液+新鮮唾液一加入斐林試劑一出現(xiàn)磚紅色沉淀乙組：蔗糖溶液+新鮮唾液一加入斐林試劑一不出現(xiàn)磚紅色沉淀丙組：蔗糖溶液+蔗糖酶溶液一加入斐林試劑一?下列敘述正確的是（）A,丙組的實(shí)驗(yàn)結(jié)果是“不出現(xiàn)磚紅色沉淀”B.三組實(shí)驗(yàn)都應(yīng)該在 37 C條件下進(jìn)行C.該同學(xué)的實(shí)驗(yàn)?zāi)康氖球?yàn)證酶的專一

5、性D.可用碘液代替斐林試劑進(jìn)行檢測解析：選C因?yàn)檎崽潜徽崽敲复呋馍善咸烟呛凸牵羞€原性，加入斐林試劑出現(xiàn)磚紅色 沉淀；加入斐林試劑必須水浴加熱至5065 C；唾液淀粉酶只能水解淀粉，不能水解蔗糖，蔗糖酶才能水解蔗糖，故該實(shí)驗(yàn)?zāi)茯?yàn)證酶的專一性；如用碘液代替斐林試劑，則三個組都不會出現(xiàn)藍(lán)色，無法檢 測。.某實(shí)驗(yàn)室研制出一種 X酶，為測出X酶的最適溫度，有人設(shè)置了 a、25 C、b（已知：a低于25 C 和b, b高于25 C）三種溫度進(jìn)行實(shí)驗(yàn)，結(jié)果發(fā)現(xiàn)，此三種溫度下的X酶活性無顯著差異。據(jù)此可推測X酶的最適溫度（）一定在25 C左右一定在a25 C之間一定在25 Cb之間D.低于a或高于b

6、或在ab之間都有可能解析：選D由于只設(shè)置了 3組溫度對照，溫度梯度過大或過小都會導(dǎo)致三種溫度下X酶的活性無顯著差異，因此不能確定具體的最適溫度。.如圖表示不同pH對某種酶活性的影響。下列分析正確的十產(chǎn)物濃度是（）（時向A.據(jù)圖分析，儲存該酶的最適 pH為4.據(jù)圖分析，t時刻各組酶促反應(yīng)速率達(dá)到最大值a條件下，增加底物濃度，反應(yīng)速率增大但酶活性不變b條件下，提高反應(yīng)體系溫度，反應(yīng)速率增大解析：選C據(jù)圖分析，pH為4條件下，酶活性最低，因此儲存該酶的最適pH不為4,應(yīng)該為該 TOC o 1-5 h z 酶的最適pH;據(jù)圖分析，t時刻，各組產(chǎn)物濃度均達(dá)到最大，此時底物已經(jīng)被消耗完，反應(yīng)速率為0;a條

7、件下，限制酶促反應(yīng)速率的因素可能有底物濃度、酶濃度、溫度、pH等，此時增加底物濃度，反應(yīng)速率增大；b條件下，底物已經(jīng)被分解完，此時提高反應(yīng)體系溫度，反應(yīng)速率依舊為0o（2019 日照模擬）如圖表示酶X的活性與溫度的關(guān)系示意圖，下列有關(guān)分析錯誤的是（）A.在實(shí)際生產(chǎn)中，酶 X制劑幾乎在所有的季節(jié)都能使用B.測定酶X的活性時，實(shí)驗(yàn)對pH底物量和酶量沒有要求C.酶X的化學(xué)本質(zhì)是有機(jī)物，具有高效性和專一性D.在2040 c范圍內(nèi)設(shè)置更小的溫度梯度，可進(jìn)一步探究酶X的最適溫度解析：選B分析題圖，酶X適用的溫度范圍較大，在實(shí)際生產(chǎn)中，酶X制劑幾乎在所有的季節(jié)都能使用；測定酶X的活性時，實(shí)驗(yàn)對pH底物量和酶

8、量有要求，無關(guān)變量要嚴(yán)格保持一致且適宜；酶 X 的化學(xué)本質(zhì)是有機(jī)物（蛋白質(zhì)或RNA）,具有高效性和專一性；在2040 C范圍內(nèi)設(shè)置更小的溫度梯度， 可進(jìn)一步探究酶X的最適溫度。（2018 嘉興模擬）為了驗(yàn)證酶的高效性及發(fā)揮作用需要溫和的條件，某實(shí)驗(yàn)小組設(shè)計了如下的 實(shí)驗(yàn)方案，其中FeCl3溶液能催化分解而釋放0。下列敘述錯誤的是（）試管編號加入材料氣泡15 mL 3%HQ0.5 mL蒸儲水25 mL3%HO0.5 mL新鮮豬肝勻漿35 mL 3%HQ0.5 mL 3.5%FeCl 3溶液45 mL 3%HQ0.5 mL 100 C處理過的豬肝勻漿A.新鮮豬肝勻漿含有過氧化氫酶是實(shí)驗(yàn)原理之一2號

9、與4號試管在相同的溫度條件下進(jìn)行實(shí)驗(yàn)2號試管在初期產(chǎn)生氣泡最多實(shí)驗(yàn)?zāi)康牟拍苓_(dá)到1、2和3號試管間的比較也可驗(yàn)證酶的專一性解析：選D驗(yàn)證酶的專一性的實(shí)驗(yàn)應(yīng)是相同底物，不同種酶，而FeCl3屬于無機(jī)催化劑10.如圖為酶促反應(yīng)相關(guān)曲線圖，Km表示酶促反應(yīng)速率為 1/2Vmax 度。競爭性抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競爭性結(jié)合酶的活性 爭性抑制劑可與酶的非活性部位發(fā)生不可逆性結(jié)合，從而使酶的活 喪失。下列分析錯誤的是（）A. Km越大，酶與底物親和力越高B.加入競爭，fH卬制劑，Km增大時的底物濃 部位；非競 性部位功能C.加入非競爭性抑制劑，Vmax降低D.非競爭性抑制劑破壞酶的空間結(jié)構(gòu)解析：選A

10、根據(jù)題干信息可知，（越大，代表酶促反應(yīng)速率達(dá)到1/2 Vmax時所需要的底物濃度越大,即酶促反應(yīng)需要高濃度的底物才能正常進(jìn)行，從而說明底物與酶的親和力越低；當(dāng)反應(yīng)環(huán)境中存在競爭性抑制劑時，需要增加底物的濃度才能保證反應(yīng)的正常進(jìn)行，即（會增大；由“非競爭性抑制劑可與酶的非活性部位發(fā)生不可逆性結(jié)合，從而使酶的活性部位功能喪失”可知，若反應(yīng)環(huán)境中增加了非競爭性抑制劑，則會導(dǎo)致部分酶的活性部位空間結(jié)構(gòu)改變、功能喪失，進(jìn)而導(dǎo)致Vmax降低。二、非選擇題11 .研究者用磷酸化酶（混合酶，可將淀粉水解成單糖）、單糖、淀粉和不同pH緩沖液組成不同反應(yīng)體系，并測定了各反應(yīng)體系中淀粉含量的變化（實(shí)驗(yàn)中pH對淀粉含

11、量沒有直接影響），結(jié)果見下表。隨后，研究者測定了水稻開花后至籽粒成熟期間，水稻籽粒中淀粉含量和磷酸化酶相對活性的變化，結(jié)果如下圖，回答下列問題:不同反應(yīng)體系中淀粉含量的變化PH淀粉含量（mg/mL）作用前作用后5.70.8460.6126.00.8460.8016.60.8461.1576.90.8461.1217.40.8460.918淀勘舍他L6S 1.2 205 -10俺根優(yōu)悔相對活氣01020 3Q 4。50水陷甘粒成熟日程中淀粉含或。硝酸化解相對活 件的變化01礙0 3（1）分析表格中淀粉含量的變化情況，推測磷酸化酶的具體功能包括 。（2）結(jié)合圖、表分析，開花后1020天內(nèi)，水稻籽粒

12、細(xì)胞中pH可能在（填“5.7” “6.0”或“6.6 ”）附近，此時間段內(nèi)，水稻籽粒中磷酸化酶相對活性與淀粉含量變化的關(guān)系是（3）若要檢測實(shí)驗(yàn)中酶促反應(yīng)速率，可通過檢測底物的消耗速率或產(chǎn)物的生成速率來判定，從操作簡便的角度分析，最好選擇 （試劑）檢測；題中白淀粉屬于 （填“底物” “產(chǎn)物”或“底物和產(chǎn)物”）；若反應(yīng)在適宜的溫度、pH等條件下進(jìn)行，則影響酶促反應(yīng)速率的因素還有（至少寫出2點(diǎn)）。解析：（1）題中表格呈現(xiàn)了實(shí)驗(yàn)結(jié)果，從表中數(shù)據(jù)比較分析可知，本實(shí)驗(yàn)的自變量是pH,因變量是淀粉含量的變化，當(dāng) pH為5.7和6.0時，反應(yīng)體系中淀粉的含量減少，說明反應(yīng)體系中部分淀粉在磷 酸化酶作用下分解了

13、；當(dāng)pH為6.6、6.9和7.4時，反應(yīng)體系中淀粉的含量增加，說明反應(yīng)體系中在磷 酸化酶作用下有淀粉合成。由此可推測磷酸化酶（混合酶）在這個反應(yīng)體系中在不同pH條件下，既可以催化淀粉分解，也可以催化單糖合成淀粉。（2）結(jié)合圖表分析，開花后 1020天內(nèi)磷酸化酶的活性高，淀粉積累的速度最快，所以水稻籽粒細(xì)胞中pH可能在6.6;從圖中曲線分析，可知前段磷酸化酶相對活性增高，淀粉含量積累加快，后段磷酸化酶相對活性下降，淀粉含量積累減緩。（3）題中涉及的酶促反應(yīng)為淀粉水解和合成， 淀粉水解形成的單糖是葡萄糖（還原糖），可選擇碘液或斐林試劑來檢測，但斐林試劑使用中需進(jìn)行水浴加熱，故碘液是最佳選擇；由第（

14、1）小題分析可知，淀粉既屬于底物，又屬于產(chǎn)物；影響酶促反應(yīng)速率的因素有酶的活性、底物濃度、酶的濃度等。答案：（1）催化淀粉的分解與合成（2）6.6前段磷酸化酶相對活性增高，淀粉含量積累加快，后（3）碘液底物和產(chǎn)物底物濃度、酶的反觀速率且速率與溫度 I H I,Ht0 1020 3口40 5。溫度（工）段磷酸化酶相對活性下降， 淀粉含量積累減緩（可合并回答） 濃度、酶的活性等（答出2點(diǎn)即可）12.（2019 泰安三模）如圖是某種淀粉酶催化淀粉水解的反應(yīng) 的關(guān)系曲線，回答下列問題：（1）圖中b、c兩點(diǎn)中通過改變溫度條件可明顯提高反應(yīng)速率的 原因是（2）某同學(xué)為驗(yàn)證溫度對該酶活性的影響，設(shè)計了如下實(shí)

15、驗(yàn):操作步驟操作方法試管A試管B試管C1淀粉溶液2 mL2 mL2 mL2溫度處理（ ）3710003淀粉酶溶液1 mL1 mL1 mL4碘液2滴2滴2滴5現(xiàn)象X艾籃艾籃該實(shí)驗(yàn)的自變量是 。若反應(yīng)時間相對充分，請寫出表格中X表示的內(nèi)容： 。操作步驟4（填“可以”或“不可以”）用斐林試劑代替碘液，原因是。能不能利用過氧化氫酶催化倬。分解來驗(yàn)證溫度對酶活性的影響原因？ 。原因是0若需判斷某生物大分子物質(zhì)在不同溫度條件下，相同酶催化是否水解，從實(shí)驗(yàn)的科學(xué)角度分析， 最好檢測：。解析：（1）分析曲線，c點(diǎn)屬于低溫，b點(diǎn)是高溫，所以通過改變溫度條件可明顯提高反應(yīng)速率的為 c點(diǎn)，原因是低溫雖然抑制酶活性，

16、但低溫對酶活性的影響是可逆的，而高溫使酶失活，對酶活性的影 響是不可逆的。（2）分析表格可看出，溫度是自變量，變色情況是因變量；X是37 C時的變色情況，在此溫度淀粉酶活性強(qiáng)，將淀粉水解，加碘液不變藍(lán)；不能用斐林試劑代替碘液，因?yàn)橛渺沉衷噭z測 生成物時，需水浴加熱到 5065 C,對實(shí)驗(yàn)有影響。也不能用過氧化氫酶催化HO分解來驗(yàn)證溫度對酶活性的影響，原因是溫度對倬。分解的速度有影響，同樣會對實(shí)驗(yàn)結(jié)果造成干擾。判斷某生物大 分子物質(zhì)在不同溫度條件下， 相同酶催化是否水解，最好檢測生成物情況，若檢驗(yàn)反應(yīng)物有可能反應(yīng)物 在較長時間都存在，不易判斷。答案：（1）c 低溫抑制酶活性，低溫對酶活性的影響

17、是可逆的，而高溫使酶失活，高溫對酶活性的 影響是不可逆的（2）溫度 不變藍(lán) 不可以 用斐林試劑檢測生成物時，需水浴加熱到5065 C,改變了實(shí)驗(yàn)的自變量，對實(shí)驗(yàn)結(jié)果有干擾不能 溫度對H2O分解的速度有影響，會對實(shí)驗(yàn)結(jié)果造成干擾生成物13.絲狀溫度敏感蛋白（FtsZ）是細(xì)菌中一種含量豐富且結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的蛋白質(zhì)，幾乎存在于包括結(jié)核桿菌的所有病原細(xì)菌中。FtsZ也是一種GTPH,有一個GTP（三磷酸鳥甘）的結(jié)合位點(diǎn)，在GTP存在的條件 下，可以在分裂細(xì)菌中間部位聚集成Z環(huán)，Z環(huán)不斷收縮，引導(dǎo)細(xì)菌的細(xì)胞分裂。尋找靶向FtsZ的抑制劑，可有效抑制細(xì)菌的細(xì)胞分裂。為建立靶向FtsZ的新型抗菌藥篩選模型，科研人

18、員對大腸桿菌表達(dá)的FtsZ蛋白進(jìn)行了相關(guān)研究。（1）人類病原微生物耐藥性的提高，嚴(yán)重影響傳染性疾病治療的成功幾率。FtsZ抑制劑與以往的抗菌藥相比不易形成耐藥性，原因是 FtsZ蛋白。（2）下圖1表示利用熒光散射法測定 FtsZ蛋白在體外的聚集程度。當(dāng)加入 時，F(xiàn)tsZ蛋白 迅速聚集，由此可見，F(xiàn)tsZ在體外依然具備 功能。實(shí)驗(yàn)選取BSA作為對照，原因是26 S 10 12 H J6時間(mb) 圖I500050005000503 2 2 11（3）下面兩組實(shí)驗(yàn)研究溫度對 FtsZ酶活性的影響。實(shí)驗(yàn)一：將 FtsZ蛋白分別置于 25 C、30 C、37 C、45 C、50 C、55 C條件下，同時加入等 量GTP昆勻反應(yīng)30 min ,測定酶的活性，結(jié)果見圖 2。實(shí)驗(yàn)二：將FtsZ蛋白分別置于25 C、30 C、37 C、45 C、50 C、55 C條件下保溫2 h ,然后加入等量GTP昆勻，置于37 C反應(yīng)30 min ,測定酶的活性，結(jié)果見圖 3即3節(jié)方車曰37 C不一定是FtsZ酶的最適溫度，請你設(shè)計實(shí)驗(yàn)確定其最適溫度，實(shí)驗(yàn)思路是實(shí)驗(yàn)一、實(shí)驗(yàn)二處理的區(qū)別是 實(shí)驗(yàn)二的目的是當(dāng)溫度高于45 C