生物化學(xué)-蛋白質(zhì)化學(xué)課件

1、生物化學(xué)第四章 蛋白質(zhì)化學(xué) 第四章 蛋白質(zhì)化學(xué)氨基酸肽蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)及其測(cè)定蛋白質(zhì)的重要作用蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能蛋白質(zhì)的性質(zhì)及純化2022/9/3蛋白質(zhì)的重要作用 蛋白質(zhì)組成與分類4.1 蛋白質(zhì)在生命過程中的重要作用章首2022/9/3蛋白質(zhì)的重要作用（一）酶的催化作用（二）轉(zhuǎn)運(yùn)和貯存功能（三）運(yùn)動(dòng)功能（四）結(jié)構(gòu)支持作用（五）免疫作用支持文檔節(jié)首2022/9/3（六）接受和傳遞信息（七）代謝調(diào)節(jié)功能（八）控制生長和分化支持文檔蛋白質(zhì)的重要作用節(jié)首2022/9/3蛋白質(zhì)組成與分類組成基本單位氨基酸主要組成元素為碳、氫、氧、氮有的還含有硫、磷、碘或金屬元素（如鐵、銅、鋅等）節(jié)首4.2 氨基酸指示:

2、刪除樣本文檔圖標(biāo),并替換為工作文檔圖標(biāo)，如下:在 Word 中創(chuàng)建文檔.返回 PowerPoint在“插入”菜單中選擇“對(duì)象.”單擊“從文件創(chuàng)建”定位“文件”框中的文件名確認(rèn)選中“顯示為圖標(biāo)”。單擊“確定”選擇圖標(biāo)從“幻燈片放映”菜單中選擇“動(dòng)作設(shè)置”單擊“對(duì)象動(dòng)作”，并選擇“編輯”單擊“確定”氨基酸的理化性質(zhì)氨基酸的分離與分析氨基酸的制備和應(yīng)用狀況章首氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類 氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類指示:刪除樣本文檔圖標(biāo),并替換為工作文檔圖標(biāo)，如下:在 Word 中創(chuàng)建文檔.返回 PowerPoint在“插入”菜單中選擇“對(duì)象.”單擊“從文件創(chuàng)建”定位“文件”框中的文件名確認(rèn)選中“顯示為圖標(biāo)”。單擊“

3、確定”選擇圖標(biāo)從“幻燈片放映”菜單中選擇“動(dòng)作設(shè)置”單擊“對(duì)象動(dòng)作”，并選擇“編輯”單擊“確定”-氨基酸有兩種構(gòu)型:D構(gòu)型和L構(gòu)型 它們是與甘油醛或乳酸相比較而決定的。凡是與L甘油醛（或L乳酸）構(gòu)型相同的，就定義為L氨基酸，反之為D氨基酸，生物體內(nèi)的氨基酸都是L-氨基酸(甘氨酸除外)。節(jié)首 指示:刪除樣本文檔圖標(biāo),并替換為工作文檔圖標(biāo)，如下:在 Word 中創(chuàng)建文檔.返回 PowerPoint在“插入”菜單中選擇“對(duì)象.”單擊“從文件創(chuàng)建”定位“文件”框中的文件名確認(rèn)選中“顯示為圖標(biāo)”。單擊“確定”選擇圖標(biāo)從“幻燈片放映”菜單中選擇“動(dòng)作設(shè)置”單擊“對(duì)象動(dòng)作”，并選擇“編輯”單擊“確定”根據(jù)氨

4、基酸R基側(cè)鏈的極性，可將氨基酸分為疏水性氨基酸（非極性氨基酸）親水性氨基酸（極性氨基酸） 氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類要求記：不帶電荷的極性氨基酸帶負(fù)電荷的酸性氨基酸帶正電荷的堿性氨基酸Asp GluLys ArgHisSer Thr TyrAsn Gln CysGlyAla Val IleLeu Pro Met phe Trp 節(jié)首 氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類節(jié)首 氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類節(jié)首 氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類節(jié)首 氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類節(jié)首 氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類節(jié)首非蛋白質(zhì)氨基酸不是蛋白質(zhì)的組成成分以游離或結(jié)合的形式存在于生物界大都是常見氨基酸的衍生物還有些是-,-,-, 和D-型氨基酸一些是代謝中間產(chǎn)物，如瓜氨酸、

5、鳥氨酸； -氨基丁酸等節(jié)首氨基酸的理化性質(zhì)一般物理性質(zhì) 氨基酸的酸堿性質(zhì)氨基酸的光吸收性氨基酸的化學(xué)反應(yīng)節(jié)首氨基酸的理化性質(zhì)氨基酸的酸堿性質(zhì) 氨基酸在水溶液中或在晶體狀態(tài)時(shí)主要時(shí)以兩性離子的形式存在。節(jié)首氨基酸的理化性質(zhì)氨基酸的酸堿性質(zhì) 氨基酸的等電點(diǎn) PI當(dāng)兩性分子的凈電荷為零時(shí)所處的pH值 氨基酸的可解離基團(tuán)的pK值兩個(gè)重要概念：節(jié)首1. 氨基酸的酸堿性的判斷（）pH = pI等電點(diǎn)（）pH pI陰離子在等電點(diǎn)以上的任何pH，氨基酸帶凈負(fù)電荷，在電場(chǎng)中將向正極移動(dòng)；在低于等電點(diǎn)的任何pH，氨基酸帶凈正電荷，在電場(chǎng)中將向負(fù)極移動(dòng)。在一定pH范圍內(nèi)，氨基酸溶液的pH離等電點(diǎn)愈遠(yuǎn)，氨基酸所攜帶的

6、凈電荷愈大。3、紫外吸收：Trp、Tyr和Phe在280nm波長附近具有最大吸收峰，其中Trp的最大吸收最接近280nm氨基酸的理化性質(zhì)氨基酸的化學(xué)反應(yīng) （1）與茚三酮反應(yīng)-氨基酸與合茚三酮試劑共熱，可發(fā)生反應(yīng)生成藍(lán)紫化合物。節(jié)首氨基酸的理化性質(zhì)氨基酸的化學(xué)反應(yīng) （2）與亞硝酸反應(yīng)含游離-氨基的氨基酸能與亞硝酸起反應(yīng)，定量地放出氮?dú)?，氨基酸被氧化成羥酸。含亞氨酸的脯氨酸則不能與亞硝酸反應(yīng)。節(jié)首氨基酸的理化性質(zhì)氨基酸的化學(xué)反應(yīng) 測(cè)定N2 的體積，即可算出氨基酸的含量。Van Slyke 氨基氮測(cè)定法就是根據(jù)此反應(yīng)原理。節(jié)首有機(jī)物中的胺根在強(qiáng)熱和CuSO4，濃H2SO4 作用下，硝化生成（NH4）

7、2SO4反應(yīng)式為：CuSO4 +2NH2+H2S04+2H+(NH4)2S042.在凱氏定氮器中與堿作用，通過蒸餾釋放出NH3 ，收集于H3BO3 溶液中反應(yīng)式為: (NH4)2SO4+2NaOH2NH3+2H2O+Na2SO42NH3+4H3BO3(NH4)2B4O7+5H2O3. 用已知濃度的H2SO4（或HCI）標(biāo)準(zhǔn)溶液滴定，根據(jù)HCI消耗的量計(jì)算出氮的含量，然后乘以相應(yīng)的換算因子，既得蛋白質(zhì)的含量反應(yīng)式為： (NH4)2B4O7+H2SO4+5H2O(NH4)2SO4+4H3BO3(NH4)2B4O7+2HCl+5H2O2NH4Cl+4H3BO3 凱氏定氮原理H2NCHCOOH + R

8、NCH3CH3O=S=OCl5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl）pH9.7 40NCH3CH3O=S=OHNCHCOOH RDNS-氨基酸保護(hù)氨基，在蛋白質(zhì)人工合成中有重要作用。?；磻?yīng)成肽反應(yīng)一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)氨基酸的氨基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。由兩個(gè)氨基酸組成的肽稱為二肽，由多個(gè)氨基酸組成的肽則稱為多肽。組成多肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基。 (一)氨基酸的制備 制備氨基酸有4種途徑：從蛋白質(zhì)水解液中分離提??； 應(yīng)用發(fā)酵法生產(chǎn)；應(yīng)用酶的催化反應(yīng)生成氨基酸；有機(jī)合成法。適宜于中小規(guī)模的生產(chǎn)可大規(guī)模生產(chǎn)節(jié)首氨基酸的制備和應(yīng)用狀況 （二）氨基酸的用途蛋白質(zhì)的基本組

9、成對(duì)生物體具有其他特殊的生理作用，參與許多代謝作用，不少已用來治療疾病。用于食品調(diào)味劑、著色劑、甜味劑和增味劑用于飼料添加劑調(diào)節(jié)皮膚pH值和保護(hù)皮膚的功能節(jié)首氨基酸的制備和應(yīng)用狀況返回1紙層析法2薄層層析法3離子交換柱層析法4高效液相層析法 5紙電泳 節(jié)首氨基酸的分離與分析4.3 肽指示:刪除樣本文檔圖標(biāo),并替換為工作文檔圖標(biāo)，如下:在 Word 中創(chuàng)建文檔.返回 PowerPoint在“插入”菜單中選擇“對(duì)象.”單擊“從文件創(chuàng)建”定位“文件”框中的文件名確認(rèn)選中“顯示為圖標(biāo)”。單擊“確定”選擇圖標(biāo)從“幻燈片放映”菜單中選擇“動(dòng)作設(shè)置”單擊“對(duì)象動(dòng)作”，并選擇“編輯”單擊“確定”章首肽的基本概

10、念肽命名動(dòng)植物體內(nèi)重要的肽谷胱甘肽（簡稱GSH）肽類的應(yīng)用和發(fā)展前景名肽的基本概念 一分子氨基酸的-羧基與另一分子氨基酸-氨基脫水縮合的化合物叫做肽，氨基酸之間通過酰胺鍵（蛋白質(zhì)化學(xué)中將這類酰胺鍵專稱為肽鍵）連接而成。指示:刪除樣本文檔圖標(biāo),并替換為工作文檔圖標(biāo)，如下:在 Word 中創(chuàng)建文檔.返回 PowerPoint在“插入”菜單中選擇“對(duì)象.”單擊“從文件創(chuàng)建”定位“文件”框中的文件名確認(rèn)選中“顯示為圖標(biāo)”。單擊“確定”選擇圖標(biāo)從“幻燈片放映”菜單中選擇“動(dòng)作設(shè)置”單擊“對(duì)象動(dòng)作”，并選擇“編輯”單擊“確定”節(jié)首肽命名 多肽化合物的名稱，通常按照肽內(nèi)氨基酸殘基的排列順序，以殘基名稱（如某

11、某氨酰）從N端依次閱讀到C端，并以C端殘基全名結(jié)束肽的名稱。指示:刪除樣本文檔圖標(biāo),并替換為工作文檔圖標(biāo)，如下:在 Word 中創(chuàng)建文檔.返回 PowerPoint在“插入”菜單中選擇“對(duì)象.”單擊“從文件創(chuàng)建”定位“文件”框中的文件名確認(rèn)選中“顯示為圖標(biāo)”。單擊“確定”選擇圖標(biāo)從“幻燈片放映”菜單中選擇“動(dòng)作設(shè)置”單擊“對(duì)象動(dòng)作”，并選擇“編輯”單擊“確定”節(jié)首命名舉例氨基末端羧基末端下列五肽命名為丙氨酰谷氨酰亮氨酰纈氨酰組氨酸：節(jié)首谷胱甘肽 由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸組成它的分子中有一個(gè)特殊的肽鍵，是由谷氨酸的羧基與半胱氨酸的氨基縮合而成。由于GSH中含有一個(gè)活潑的巰基很容易氧化，二分子G

12、SH脫氫以二硫鍵相連成氧化型的谷胱甘肽（GSSG）。節(jié)首肽類應(yīng)用研究和發(fā)展前景節(jié)首激素抗生素活性肽應(yīng)用及展望激素return節(jié)首 抗生素return節(jié)首活性肽生物的生長、發(fā)育、細(xì)胞分化、大腦活動(dòng)、腫瘤病變、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物鐘規(guī)律及分子進(jìn)化等均涉及到活性肽。生物活性肽是機(jī)體內(nèi)傳遞信息、調(diào)節(jié)代謝和協(xié)調(diào)器官活動(dòng)的重要化學(xué)信使。return節(jié)首肽的應(yīng)用及發(fā)展 近年來，多肽的分離純化、結(jié)構(gòu)分析、化學(xué)合成、生物、放射免疫測(cè)定、免疫細(xì)胞化學(xué)以及遺傳工程等新技術(shù)的應(yīng)用，新的活性肽不斷發(fā)現(xiàn)，對(duì)活性肽功能認(rèn)識(shí)不斷增長，促使這一領(lǐng)域迅速發(fā)展。return節(jié)首4、蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)形式：多肽鏈 (NHC

13、HCONHCHCO)多肽鏈的方向性：從N末端指向C末端。4.4 蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)及其測(cè)定 一級(jí)結(jié)構(gòu)組成多肽鏈的氨基酸殘基的連接方式和排列順序二硫鍵章首蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)測(cè)定方法一.氨基酸組成分析 二氨基酸末端分析 三.蛋白質(zhì)中肽鏈的拆離四.肽鏈的部分降解 及肽片斷的分離五肽段氨基酸順序測(cè)定及肽段重疊六.二硫鍵與酰胺基的定位 章首N-末端分析C-末端分析氨基酸末端分析節(jié)首N-末端分析二硝基氟苯法（FDNB法）二甲基氨基萘磺酰氯法（DNS-Cl法）異硫氰酸笨酯法（Edman法）氨基酸末端分析節(jié)首return二硝基氟苯法（FDNB法）1945年由Sanger發(fā)明此法曾用此方法測(cè)定了胰島素的N

14、-末端。氨基酸末端分析節(jié)首return二甲基氨基萘磺酰氯法（DNS-Cl法）1956年hartley等提出靈敏度較高（比FDNB法提高100倍）樣品量小于1毫微摩爾DNS-氨基酸穩(wěn)定性較高此法優(yōu)點(diǎn)氨基酸末端分析節(jié)首return異硫氰酸苯酯法（Edman法）氨基酸末端分析節(jié)首returnC-末端分析肼解法還原法羧肽酶法氨基酸末端分析節(jié)首return肼解法氨基酸末端分析節(jié)首return還原法氨基酸末端分析節(jié)首return羧肽酶法主要方法根據(jù)氨基酸釋放的動(dòng)力學(xué)曲線，可確定該肽鏈的C端氨基酸順序。氨基酸末端分析節(jié)首return羧肽酶法A-B氨基酸末端分析節(jié)首return非共價(jià)鍵連接的多肽鏈溫和條件下可

15、以解離通過二硫鍵連接的多肽鏈需要較強(qiáng)的條件將二硫鍵切斷還原法氧化法蛋白質(zhì)中肽鏈的拆離節(jié)首化學(xué)裂解法酶水解法溴化氰法羥胺法 肽鏈的部分降解 及肽片斷的分離節(jié)首酶水解法常用的酶有:胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶嗜熱菌蛋白酶等優(yōu)越性:較高專一性 水解產(chǎn)率較高肽鏈的部分降解 及肽片斷的分離節(jié)首return4.6、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架中原子的局部空間排列，不涉及側(cè)鏈的構(gòu)象，也就是該肽段主鏈骨架原子的相對(duì)空間位置，主要有-螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角和無規(guī)則卷曲。維持二級(jí)結(jié)構(gòu)的力量為氫鍵。指示:刪除樣本文檔圖標(biāo),并替換為工作文檔圖標(biāo)，如下:在 Word 中創(chuàng)建文檔.返回 PowerPoin

16、t在“插入”菜單中選擇“對(duì)象.”單擊“從文件創(chuàng)建”定位“文件”框中的文件名確認(rèn)選中“顯示為圖標(biāo)”。單擊“確定”選擇圖標(biāo)從“幻燈片放映”菜單中選擇“動(dòng)作設(shè)置”單擊“對(duì)象動(dòng)作”，并選擇“編輯”單擊“確定”（二）二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本構(gòu)象（一）多肽主鏈的基本結(jié)構(gòu)節(jié)首肽鏈構(gòu)象節(jié)首return肽平面(peptide unit)：由肽鍵中的四個(gè)原子和與之相鄰的兩個(gè)碳原子共同構(gòu)成的剛性平面。（CCONHC） （二）二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本構(gòu)象指示:刪除樣本文檔圖標(biāo),并替換為工作文檔圖標(biāo)，如下:在 Word 中創(chuàng)建文檔.返回 PowerPoint在“插入”菜單中選擇“對(duì)象.”單擊“從文件創(chuàng)建”定位“文件”框中的文件名確認(rèn)選中“

17、顯示為圖標(biāo)”。單擊“確定”選擇圖標(biāo)從“幻燈片放映”菜單中選擇“動(dòng)作設(shè)置”單擊“對(duì)象動(dòng)作”，并選擇“編輯”單擊“確定”1螺旋結(jié)構(gòu)2折疊3轉(zhuǎn)角4突起5無規(guī)卷曲 6三股螺旋 節(jié)首return螺旋主要的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)右手型螺旋結(jié)構(gòu)模型節(jié)首return1、-螺旋(-helix)右手螺旋：3.6個(gè)AA/圈，螺距0.54nm；氫鍵維系：鏈內(nèi)氫鍵（AA1AA4），平行長軸；側(cè)鏈伸出螺旋折疊結(jié)構(gòu)平行折疊節(jié)首return折疊結(jié)構(gòu)反平行折疊節(jié)首return2、-折疊(-pleated sheet)多肽鏈充分伸展，肽平面折疊成鋸齒狀；側(cè)鏈交錯(cuò)位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方；氫鍵維系：氫鍵的方向垂直長軸；可有順平行片層和反平行片層結(jié)

18、構(gòu)。3、其它（1）肽鏈主鏈出現(xiàn)的180回折部分稱-轉(zhuǎn)角。（2）蛋白質(zhì)分子中那些沒有確定規(guī)律性的部分肽鏈構(gòu)象稱為無規(guī)卷曲。三、結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)域的定義 多肽鏈上由相鄰二級(jí)結(jié)構(gòu)單元聯(lián)系而成的局部性區(qū)域是多肽鏈的獨(dú)立折疊單位結(jié)構(gòu)域的大小變化很大 常見的范圍在100-200個(gè)殘基之間節(jié)首結(jié)構(gòu)域免疫球蛋白節(jié)首最突出的例子結(jié)構(gòu)域木瓜蛋白酶內(nèi)的2個(gè)結(jié)構(gòu)域彼此很不相同節(jié)首四、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)節(jié)首蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈中所有氨基酸殘基的空間關(guān)系，其具有二級(jí)結(jié)構(gòu)、超二級(jí)結(jié)構(gòu)或結(jié)構(gòu)域肌紅蛋白的三級(jí)結(jié)構(gòu)節(jié)首五、三級(jí)結(jié)構(gòu)的特點(diǎn):三級(jí)結(jié)構(gòu)的形成使得在序列中相隔較遠(yuǎn)的氨基酸側(cè)鏈相互靠近。 長度縮短：球形、橢球形、桿狀，等多數(shù)同

19、時(shí)含有-螺旋和-折疊氨基酸位置由側(cè)鏈極性決定：非極性（內(nèi)）、極性（表面，少數(shù)內(nèi)部）、帶電（表面）次級(jí)鍵維系：疏水鍵、鹽鍵、氫鍵、范德華力、二硫鍵功能區(qū)：表面或特定部位五、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)由兩條或兩條以上各自獨(dú)立具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過次級(jí)鍵相互締合而成的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)節(jié)首蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)的定義六、維持蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的化學(xué)鍵維持蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的化學(xué)鍵有氫鍵疏水鍵范德華力鹽鍵二硫鍵節(jié)首測(cè)定蛋白質(zhì)在溶液中的整體或部分構(gòu)象熒光光譜紫外差吸收光譜 近紫外圓二色性光譜分析蛋白質(zhì)分子全部空間結(jié)構(gòu)的測(cè)定X射線晶體衍射多維核磁共振方法(NMR)節(jié)首蛋白質(zhì)構(gòu)象的研究方法4.6 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)決定高

20、級(jí)結(jié)構(gòu)章首核糖核酸酶的變性與復(fù)性章首核糖核酸酶的變性與復(fù)性章首鐮刀型紅細(xì)胞貧血的分子基礎(chǔ)章首鐮刀型紅細(xì)胞貧血的分子基礎(chǔ)HbA: Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-LysHbS: Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys鏈 1 2 3 4 5 6 7 8結(jié)果：荷負(fù)電的Glu變?yōu)槭杷缘腣al，使HbS分子表面的負(fù)電荷減少，親水基團(tuán)變?yōu)槭杷鶊F(tuán)，使HbS分子聚合，溶解度降低，紅細(xì)胞變形，呈鐮刀狀，并易于破裂溶血。治療：體外，KCNO共價(jià)修飾鏈N端Val殘基，使親水性增加，可防止HbS分子間的締和章首肌紅蛋白與血紅蛋白章首肌紅蛋白與血紅蛋白的氧合曲線章首別

21、構(gòu)效應(yīng)（別位效應(yīng)、變位效應(yīng)，allosteric effect）：蛋白質(zhì)分子的特定部位（調(diào)節(jié)部位）與小分子化合物（效應(yīng)物）結(jié)合后，引起空間構(gòu)象發(fā)生改變，從而促使生物學(xué)活性變化的現(xiàn)象稱為變構(gòu)效應(yīng)。包括正協(xié)同、負(fù)協(xié)同效應(yīng)【經(jīng)典舉例】血紅蛋白（Hb）：由22四聚體組成，每個(gè)亞基含有1個(gè)血紅素輔基；Hb的氧解離曲線呈“S”型。多種空間構(gòu)象，多種活性狀態(tài)4、蛋白構(gòu)象疾?。函偱２?，由于朊病毒蛋白（PrP）構(gòu)象改變導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉樣纖維沉淀。（二級(jí)結(jié)構(gòu)及其它變化）正常動(dòng)物PrPc （二級(jí)結(jié)構(gòu)多為螺旋、對(duì)蛋白酶敏感、水溶性）致病蛋白PrPsc（一級(jí)結(jié)構(gòu)相同，但二級(jí)結(jié)構(gòu)全為折疊，抗蛋白酶、水溶性差、蛋白聚集成淀粉樣沉淀）未知蛋白膠體性質(zhì)1、透析 2、鹽析 3、凝膠過濾章首電泳章首電泳章首（1）變性：在某些理化因素作用下，蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變、生物活性喪失的現(xiàn)象稱為變性。變性不涉及一級(jí)結(jié)構(gòu)的變化。理化性質(zhì)的變化：紫外吸收、化學(xué)活性及粘度上升，易被蛋白酶水解；溶解度下降、結(jié)