蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)及功能

生物化學(xué)就是生命的化學(xué)。它是研究活細(xì)胞和有機(jī)體中存在的各種化學(xué)分子及其所參與的化學(xué)反應(yīng)的科學(xué)。當(dāng)前1頁，總共104頁。

一、生物化學(xué)發(fā)展簡史二、生物化學(xué)研究內(nèi)容三、生物化學(xué)與醫(yī)學(xué)四、本課內(nèi)容簡介當(dāng)前2頁，總共104頁。

生物化學(xué)研究內(nèi)容

生物分子的結(jié)構(gòu)與功能物質(zhì)代謝及其調(diào)節(jié)遺傳信息的傳遞及其調(diào)控當(dāng)前3頁，總共104頁。

生物化學(xué)與醫(yī)學(xué)

生物化學(xué)的理論與技術(shù)已滲透到醫(yī)學(xué)科學(xué)的各個領(lǐng)域生物化學(xué)在生命科學(xué)中占有重要的地位生物化學(xué)的發(fā)展促進(jìn)了疾病病因、診斷和治療的研究當(dāng)前4頁，總共104頁。

本課內(nèi)容簡介（一）蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能酶生物氧化糖代謝脂類代謝氨基酸代謝當(dāng)前5頁，總共104頁。

本課內(nèi)容簡介（二）核酸的結(jié)構(gòu)與功能核苷酸代謝基因信息的傳遞細(xì)胞信息傳遞癌基因、抑癌基因與生長因子血液的生化當(dāng)前6頁，總共104頁。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能第一章StructureandFunctionofProtein當(dāng)前7頁，總共104頁。蛋白質(zhì)(protein)是由許多氨基酸(aminoacids)通過肽鍵(peptidebond)相連形成的高分子含氮化合物。當(dāng)前8頁，總共104頁。蛋白質(zhì)的生物學(xué)重要性1.蛋白質(zhì)是生物體的重要組成成分2.蛋白質(zhì)具有重要的生物學(xué)功能

1）作為生物催化劑

2）代謝調(diào)節(jié)作用

3）免疫保護(hù)作用

4）物質(zhì)的轉(zhuǎn)運(yùn)和存儲

5）運(yùn)動與支持作用

6）參與細(xì)胞間信息傳遞3.氧化供能當(dāng)前9頁，總共104頁。蛋白質(zhì)的分子組成

TheMolecularComponentofProtein第一節(jié)當(dāng)前10頁，總共104頁。蛋白質(zhì)的元素組成主要有C、H、O、N和S。

有些蛋白質(zhì)含有少量P或金屬元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，個別蛋白質(zhì)還含有I。當(dāng)前11頁，總共104頁。蛋白質(zhì)的含氮量平均為16％。通過樣品含氮量計(jì)算蛋白質(zhì)含量的公式：蛋白質(zhì)含量(g%)=含氮量(g%)

×6.25蛋白質(zhì)元素組成的特點(diǎn)當(dāng)前12頁，總共104頁。一、氨基酸

——蛋白質(zhì)的基本組成單位存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸僅有20種，且均屬L--氨基酸（甘氨酸除外）。當(dāng)前13頁，總共104頁。H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R當(dāng)前14頁，總共104頁。非極性脂肪族氨基酸極性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸堿性氨基酸（一）氨基酸可根據(jù)側(cè)鏈結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)進(jìn)行分類當(dāng)前15頁，總共104頁。1.側(cè)鏈含烴鏈的氨基酸屬于非極性脂肪族氨基酸當(dāng)前16頁，總共104頁。2.側(cè)鏈有極性但不帶電荷的氨基酸是極性中性氨基酸當(dāng)前17頁，總共104頁。3.側(cè)鏈含芳香基團(tuán)的氨基酸是芳香族氨基酸當(dāng)前18頁，總共104頁。4.側(cè)鏈含負(fù)性解離基團(tuán)的氨基酸是酸性氨基酸當(dāng)前19頁，總共104頁。5.側(cè)鏈含正性解離基團(tuán)的氨基酸屬于堿性氨基酸當(dāng)前20頁，總共104頁。

幾種特殊氨基酸Gly：無手性碳原子。Pro：為環(huán)狀亞氨基酸。Cys：可形成二硫鍵。當(dāng)前21頁，總共104頁。當(dāng)前22頁，總共104頁。修飾氨基酸：蛋白質(zhì)合成后通過修飾加工生成的氨基酸。沒有相應(yīng)的編碼。如：胱氨酸、羥脯氨酸（Hyp）、羥賴氨酸（Hyl）。非生蛋白氨基酸：蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸。如：瓜氨酸、鳥氨酸、同型半胱氨酸，是代謝途徑中產(chǎn)生的。

當(dāng)前23頁，總共104頁。（二）氨基酸的理化性質(zhì)1.兩性解離及等電點(diǎn)2.紫外吸收3.茚三酮反應(yīng)當(dāng)前24頁，總共104頁。二、肽*肽鍵(peptidebond)：是由一個氨基酸的-羧基與另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而形成的化學(xué)鍵。（一）肽(peptide)當(dāng)前25頁，總共104頁。多肽鏈(polypeptidechain)二肽，三肽……寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide)氨基酸殘基(residue)：肽鏈中的氨基酸分子因?yàn)槊撍s合而基團(tuán)不全，被稱為氨基酸殘基(residue)。氨基末端（aminoterminal）和羧基末端（carboxylterminal）主鏈和側(cè)鏈當(dāng)前26頁，總共104頁。多肽鏈當(dāng)前27頁，總共104頁。

多肽鏈當(dāng)前28頁，總共104頁。（二）幾種生物活性肽1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)結(jié)構(gòu):當(dāng)前29頁，總共104頁。谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽谷氨酸的-羧基形成肽鍵－SH為活性基團(tuán)為酸性肽是體內(nèi)重要的還原劑當(dāng)前30頁，總共104頁。GSH過氧化物酶H2O22GSH2H2OGSSG

GSH還原酶NADPH+H+NADP+主要功能:當(dāng)前31頁，總共104頁。肽類激素：如促甲狀腺素釋放激素（TRH）神經(jīng)肽(neuropeptide)2.肽類激素及神經(jīng)肽當(dāng)前32頁，總共104頁。蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)

TheMolecularStructureofProtein

第二節(jié)當(dāng)前33頁，總共104頁。蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)包括：

一級結(jié)構(gòu)(primarystructure)二級結(jié)構(gòu)(secondarystructure)三級結(jié)構(gòu)(tertiarystructure)四級結(jié)構(gòu)(quaternarystructure)高級結(jié)構(gòu)當(dāng)前34頁，總共104頁。定義：蛋白質(zhì)分子從N-端至C-端的氨基酸排列順序。一、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)主要化學(xué)鍵：肽鍵二硫鍵的位置屬于一級結(jié)構(gòu)研究范疇。當(dāng)前35頁，總共104頁。一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。胰島素的一級結(jié)構(gòu)3021當(dāng)前36頁，總共104頁。二、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象

。定義：穩(wěn)定因素：

氫鍵

當(dāng)前37頁，總共104頁。多肽鏈當(dāng)前38頁，總共104頁。（一）肽單元(peptideunit)參與組成肽鍵的6個原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽鍵平面。它是蛋白質(zhì)構(gòu)象的基本結(jié)構(gòu)單位。當(dāng)前39頁，總共104頁。肽單元HHHH當(dāng)前40頁，總共104頁。當(dāng)前41頁，總共104頁。

蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式

-螺旋(-helix)

-折疊(-pleatedsheet)

-轉(zhuǎn)角(-turn)

無規(guī)卷曲(randomcoil)

當(dāng)前42頁，總共104頁。（二）-螺旋結(jié)構(gòu)要點(diǎn):

①多肽鏈主鏈圍繞中心軸形成右手螺旋，側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)。②每圈螺旋含3.6個氨基酸，螺距為0.54nm。③每個肽鍵的氨基氫和第四個肽鍵的羰基氧形成的氫鍵保持螺旋穩(wěn)定。氫鍵與螺旋長軸基本平行。當(dāng)前43頁，總共104頁。當(dāng)前44頁，總共104頁。當(dāng)前45頁，總共104頁。（三）-折疊①多肽鏈充分伸展，相鄰肽單元之間折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈位于鋸齒結(jié)構(gòu)的上下方。②兩段以上的β-折疊結(jié)構(gòu)平行排列，兩鏈間可順向平行，也可反向平行。③兩鏈間的肽鍵之間形成氫鍵，以穩(wěn)固β-折疊結(jié)構(gòu)。氫鍵與螺旋長軸垂直。

當(dāng)前46頁，總共104頁。當(dāng)前47頁，總共104頁。當(dāng)前48頁，總共104頁。蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)是以一級結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)的。一段肽鏈其氨基酸殘基的側(cè)鏈適合形成-螺旋或β-折疊，它就會出現(xiàn)相應(yīng)的二級結(jié)構(gòu)。當(dāng)前49頁，總共104頁。（四）-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲-轉(zhuǎn)角：無規(guī)卷曲：沒有確定規(guī)律性的肽鏈結(jié)構(gòu)。①肽鏈內(nèi)形成180o回折。②含4個氨基酸殘基，第一個殘基的羰基氧與第四個殘基的氨基氫形成氫鍵。③第二個氨基酸殘基常為Pro。當(dāng)前50頁，總共104頁。-轉(zhuǎn)角：當(dāng)前51頁，總共104頁。（五）模體是具有特殊功能的超二級結(jié)構(gòu)在許多蛋白質(zhì)分子中，可發(fā)現(xiàn)二個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段，在空間上相互接近，形成一個有規(guī)則的二級結(jié)構(gòu)組合，被稱為超二級結(jié)構(gòu)。細(xì)胞色素C的αα結(jié)構(gòu)細(xì)胞核抗原的βαβ結(jié)構(gòu)

纖溶酶原的ββ結(jié)構(gòu)當(dāng)前52頁，總共104頁。模體蛋白質(zhì)分子中，二個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段，在空間上相互接近，形成一個具有特殊功能的空間構(gòu)象，被稱為模體(motif)。當(dāng)前53頁，總共104頁。鈣結(jié)合蛋白中結(jié)合鈣離子的模體EFhandα-螺旋-β轉(zhuǎn)角（或環(huán)）-α-螺旋模體當(dāng)前54頁，總共104頁。鋅指結(jié)構(gòu)zincfingerDNA結(jié)合蛋白α-螺旋-β折疊-β折疊模體當(dāng)前55頁，總共104頁。三、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)疏水鍵、離子鍵、氫鍵和VanderWaals力等。穩(wěn)定因素：整條肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。定義當(dāng)前56頁，總共104頁。

肌紅蛋白(Mb)myoglobin153AA1HemeA~H八段α-螺旋無-S-S-鍵功能：儲存O2當(dāng)前57頁，總共104頁。當(dāng)前58頁，總共104頁。結(jié)構(gòu)域(domain)分子量較大的蛋白質(zhì)?？烧郫B成多個結(jié)構(gòu)較為緊密的區(qū)域，并各行其功能，稱為結(jié)構(gòu)域(domain)。3-磷酸甘油醛脫氫酶當(dāng)前59頁，總共104頁。分子伴侶(chaperon)通過提供一個保護(hù)環(huán)境從而加速蛋白質(zhì)折疊成天然構(gòu)象或形成四級結(jié)構(gòu)的一類蛋白質(zhì)。*可逆地與未折疊肽段的疏水部分結(jié)合隨后松開，如此重復(fù)進(jìn)行可使肽鏈正確折疊。（粘扣帶）*與錯誤聚集的肽段結(jié)合，誘導(dǎo)其正確折疊。*對蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的正確形成起重要的作用。作用：當(dāng)前60頁，總共104頁。亞基之間的結(jié)合力主要是氫鍵和離子鍵。四、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。有些蛋白質(zhì)分子含有二條或多條多肽鏈，每條具有完整三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈，稱為亞基(subunit)。當(dāng)前61頁，總共104頁。血紅蛋白（Hb）的四級結(jié)構(gòu)當(dāng)前62頁，總共104頁。當(dāng)前63頁，總共104頁。血紅蛋白的一、二、三、四級結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)：相鄰AA間的共價(jià)結(jié)合二級結(jié)構(gòu)：短距離AA之間的非共價(jià)連接三級結(jié)構(gòu)：遠(yuǎn)距離AA之間的非共價(jià)連接四級結(jié)構(gòu)：多肽鏈之間的非共價(jià)連接當(dāng)前64頁，總共104頁。含有二條以上多肽鏈的蛋白質(zhì)一定具有四級結(jié)構(gòu)。亞基之間的結(jié)合主要是氫鍵和離子鍵（非共價(jià)鍵）只有一條多肽鏈的蛋白質(zhì)肯定沒有四級結(jié)構(gòu)。多分子聚合物不屬于四級結(jié)構(gòu)當(dāng)前65頁，總共104頁。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系TheRelationofStructureandFunctionofProtein第三節(jié)當(dāng)前66頁，總共104頁。（一）一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)一、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系牛核糖核酸酶的一級結(jié)構(gòu)二硫鍵當(dāng)前67頁，總共104頁。

天然狀態(tài)，有催化活性尿素、β-巰基乙醇

去除尿素、β-巰基乙醇非折疊狀態(tài)，無活性當(dāng)前68頁，總共104頁。（二）一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系例：鐮刀形紅細(xì)胞貧血（SickleCellAnemia）N-Val·His·Leu·Thr·Pro·Glu·Glu·····C(146)HbSβ肽鏈HbAβ肽鏈N-Val·His·Leu·Thr·Pro·Val·Glu·····C(146)

這種由蛋白質(zhì)分子發(fā)生變異所導(dǎo)致的疾病，稱為“分子病”。當(dāng)前69頁，總共104頁。使血紅蛋白的溶解度下降。在氧張力低的毛細(xì)血管區(qū),HbS形成凝膠化導(dǎo)致紅細(xì)胞扭曲、僵硬，不能通過毛細(xì)血管,凝膠狀HbS使血液的黏滯度增大,阻塞毛細(xì)血管,引起局部組織器官缺血缺氧,產(chǎn)生脾腫大、胸腹疼痛。非洲40%攜帶，患者對瘧疾的感染有顯著抵抗力。

當(dāng)前70頁，總共104頁。（一）肌紅蛋白與血紅蛋白的結(jié)構(gòu)二、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系當(dāng)前71頁，總共104頁。Hb與Mb一樣能可逆地與O2結(jié)合，Hb與O2結(jié)合后稱為氧合Hb。氧合Hb占總Hb的百分?jǐn)?shù)（稱百分飽和度）隨O2濃度變化而改變。（二）血紅蛋白的構(gòu)象變化與結(jié)合氧當(dāng)前72頁，總共104頁。肌紅蛋白(Mb)和血紅蛋白(Hb)的氧解離曲線當(dāng)前73頁，總共104頁。當(dāng)前74頁，總共104頁。當(dāng)前75頁，總共104頁。當(dāng)前76頁，總共104頁。*協(xié)同效應(yīng)(cooperativity)一個寡聚體蛋白質(zhì)的一個亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)。促進(jìn)作用稱為正協(xié)同效應(yīng)(positivecooperativity)抑制作用稱為負(fù)協(xié)同效應(yīng)(negativecooperativity)當(dāng)前77頁，總共104頁。變構(gòu)效應(yīng)(allostericeffect)凡蛋白質(zhì)（或亞基）因與某小分子物質(zhì)相互作用而發(fā)生構(gòu)象變化，導(dǎo)致蛋白質(zhì)（或亞基）功能的變化，稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)。當(dāng)前78頁，總共104頁。（三）蛋白質(zhì)構(gòu)象改變與疾病蛋白質(zhì)構(gòu)象?。喝舻鞍踪|(zhì)的折疊發(fā)生錯誤，盡管其一級結(jié)構(gòu)不變，但蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生改變，仍可影響其功能，嚴(yán)重時可導(dǎo)致疾病發(fā)生。當(dāng)前79頁，總共104頁。蛋白質(zhì)構(gòu)象病的機(jī)理：有些蛋白質(zhì)錯誤折疊后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉樣纖維沉淀，產(chǎn)生毒性而致病，表現(xiàn)為蛋白質(zhì)淀粉樣纖維沉淀的病理改變。這類疾病包括：人紋狀體脊髓變性病、老年癡呆癥、亨停頓舞蹈病、瘋牛病等。當(dāng)前80頁，總共104頁。瘋牛病瘋牛病是由朊病毒蛋白(prionprotein,PrP)引起的一組人和動物神經(jīng)退行性病變。正常的PrP富含α-螺旋，稱為PrPc。PrPc在某種未知蛋白質(zhì)的作用下可轉(zhuǎn)變成全為β-折疊的PrPsc，從而致病。PrPcα-螺旋PrPscβ-折疊正常瘋牛病當(dāng)前81頁，總共104頁。PrPcα-螺旋PrPscβ-折疊正常瘋牛病當(dāng)前82頁，總共104頁。第四節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)與分離純化ThePhysicalandChemicalCharactersandSeparationandPurificationofProtein當(dāng)前83頁，總共104頁。（一）蛋白質(zhì)的兩性電離一、理化性質(zhì)蛋白質(zhì)分子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側(cè)鏈中某些基團(tuán)，在一定的溶液pH條件下都可解離成帶負(fù)電荷或正電荷的基團(tuán)。當(dāng)前84頁，總共104頁。蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)(isoelectricpoint,pI)當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時，蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。利用蛋白質(zhì)兩性電離的性質(zhì)，可通過電泳、離子交換層析、等電聚焦等技術(shù)分離蛋白質(zhì)。當(dāng)前85頁，總共104頁。（二）蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)屬于生物大分子之一，分子量可自1萬至100萬之巨，其分子的直徑可達(dá)1～100nm，為膠粒范圍之內(nèi)。*蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定的因素顆粒表面電荷水化膜當(dāng)前86頁，總共104頁。+++++++帶正電荷的蛋白質(zhì)－－－－－－－－帶負(fù)電荷的蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)的蛋白質(zhì)水化膜++++++++帶正電荷的蛋白質(zhì)－－－－－－－－帶負(fù)電荷的蛋白質(zhì)不穩(wěn)定的蛋白質(zhì)顆粒酸堿酸堿酸堿脫水作用脫水作用脫水作用溶液中蛋白質(zhì)的聚沉+++++++帶正電荷的蛋白質(zhì)－－－－－－－－當(dāng)前87頁，總共104頁。（三）蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固*蛋白質(zhì)的變性(denaturation)在某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失。當(dāng)前88頁，總共104頁。

造成變性的因素：如加熱、乙醇等有機(jī)溶劑、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬離子及生物堿試劑等。

變性的本質(zhì)：——

破壞非共價(jià)鍵和二硫鍵，不改變蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。當(dāng)前89頁，總共104頁。

應(yīng)用舉例臨床醫(yī)學(xué)上，變性因素常被應(yīng)用來消毒及滅菌。防止蛋白質(zhì)變性也是有效保存蛋白質(zhì)制劑（如疫苗等）的必要條件。

蛋白質(zhì)變性后的性質(zhì)改變：溶解度降低、粘度增加、結(jié)晶能力消失、生物活性喪失及易受蛋白酶水解。當(dāng)前90頁，總共104頁。若蛋白質(zhì)變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可恢復(fù)或部分恢復(fù)其原有的構(gòu)象和功能，稱為復(fù)性。復(fù)性(renaturation)當(dāng)前91頁，總共104頁。

天然狀態(tài)，有催化活性尿素、β-巰基乙醇

去除尿素、β-巰基乙醇非折疊狀態(tài)，無活性當(dāng)前92頁，總共104頁。*蛋白質(zhì)沉淀在一定條件下，蛋白疏水側(cè)鏈暴露在外，肽鏈融會相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出。變性的蛋白質(zhì)易于沉淀，有時蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀，但并不變性。*蛋白質(zhì)的凝固作用(proteincoagulation)蛋白質(zhì)變性后的絮狀物加熱可變成比較堅(jiān)固的凝塊，此凝塊不易再溶于強(qiáng)酸和強(qiáng)堿中。

當(dāng)前93頁，總共104頁。（四）蛋白質(zhì)的紫外吸收由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波長處有特征性吸收峰。蛋白質(zhì)的OD280與其濃度呈正比關(guān)系，因此可作蛋白質(zhì)定量測定。當(dāng)前94頁，總共104頁。（五）蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)⒈茚三酮反應(yīng)(ninhydrinreaction)

蛋白質(zhì)經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸也可發(fā)生茚三酮反應(yīng)。藍(lán)紫色⒉雙縮脲反應(yīng)(biuretreaction)蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色，此反應(yīng)稱為雙縮脲反應(yīng)，雙縮脲反應(yīng)可用來檢測蛋白質(zhì)水解程度。當(dāng)前95頁，總共104頁。二、蛋白質(zhì)的分離和純化（一）透析及超濾法*透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。*超濾法：應(yīng)用正壓或離心力使蛋白質(zhì)溶液透過有一定截留分子量的超濾膜，